Глобулярный белок
Эта статья нуждается в дополнительных цитатах для проверки . ( июль 2007 г. ) |
В биохимии сферопротеины глобулярные белки или представляют собой сферические («глобоподобные») белки и являются одним из распространенных типов белков (остальные — волокнистые , неупорядоченные и мембранные белки ). Глобулярные белки в некоторой степени растворимы в воде (образуют коллоиды в воде), в отличие от волокнистых или мембранных белков. [1] Существует несколько классов складки глобулярных белков, поскольку существует множество различных архитектур, которые могут сворачиваться примерно в сферическую форму.
Термин «глобин» может относиться более конкретно к белкам, включая глобиновую складку . [2]
Глобулярная структура и растворимость
[ редактировать ]Термин «глобулярный белок» довольно старый (вероятно, XIX век) и в настоящее время несколько архаичен, учитывая сотни тысяч белков и более элегантный и описательный словарь структурных мотивов . Глобулярную природу этих белков можно определить без использования современных методов, а только с помощью ультрацентрифуг или методов динамического светорассеяния .
белка Сферическая структура обусловлена третичной структурой . (гидрофобные) аминокислоты молекулы Аполярные связаны с внутренней частью молекулы, тогда как полярные (гидрофильные) аминокислоты связаны снаружи, обеспечивая диполь-дипольное взаимодействие с растворителем , что объясняет растворимость молекулы.
Глобулярные белки лишь незначительно стабильны, поскольку свободная энергия, высвобождаемая при сворачивании белка в нативную конформацию, относительно невелика. Это связано с тем, что сворачивание белка требует энтропийных затрат. Поскольку первичная последовательность полипептидной цепи может образовывать многочисленные конформации, нативная глобулярная структура ограничивает ее конформацию лишь немногими. Это приводит к уменьшению хаотичности, хотя нековалентные взаимодействия, такие как гидрофобные взаимодействия, стабилизируют структуру.
Складывание белка
[ редактировать ]Хотя до сих пор неизвестно, как белки складываются естественным путем, новые данные помогли продвинуться в понимании этого явления. Часть проблемы сворачивания белка заключается в том, что образуется несколько нековалентных, слабых взаимодействий, таких как водородные связи и взаимодействия Ван-дер-Ваальса . В настоящее время с помощью нескольких методов изучается механизм сворачивания белка. Даже в денатурированном состоянии белок можно сложить в правильную структуру.
Глобулярные белки, по-видимому, имеют два механизма сворачивания белков: модель диффузии-столкновения или модель нуклеации-конденсации, хотя недавние исследования показали, что глобулярные белки, такие как PTP-BL PDZ2, сворачиваются с характерными особенностями обеих моделей. Эти новые результаты показали, что переходные состояния белков могут влиять на то, как они складываются. Сворачивание глобулярных белков также недавно было связано с лечением заболеваний, и были разработаны противораковые лиганды , которые связываются со свернутым, но не с природным белком. Эти исследования показали, что сворачивание глобулярных белков влияет на его функцию. [3]
Согласно второму закону термодинамики , разница в свободной энергии между развернутым и свернутым состояниями определяется изменениями энтальпии и энтропии. Поскольку разница свободной энергии в глобулярном белке, возникающая в результате сворачивания в его нативную конформацию, невелика, он незначительно стабилен, что обеспечивает быструю скорость оборота и эффективный контроль деградации и синтеза белка.
Роль
[ редактировать ]В отличие от фиброзных белков, которые выполняют только структурную функцию, глобулярные белки могут действовать как:
- Ферменты , катализирующие органические реакции, протекающие в организме в мягких условиях и с большой специфичностью. различные эстеразы . Эту роль выполняют
- Мессенджеры , передавая сообщения для регулирования биологических процессов. Эту функцию выполняют гормоны , например, инсулин и т. д.
- Транспортеры других молекул через мембраны
- Запасы аминокислот .
- Регуляторную роль также выполняют глобулярные белки, а не фиброзные белки.
- Структурные белки, например актин и тубулин , которые являются глобулярными и растворимы в виде мономеров, но полимеризуются с образованием длинных жестких волокон.
Члены
[ редактировать ]Среди наиболее известных глобулярных белков — гемоглобин , член семейства глобиновых белков . Другими глобулярными белками являются альфа- , бета- и гамма- глобулины (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM). См. электрофорез белков для получения дополнительной информации о различных глобулинах. Почти все ферменты, выполняющие основные метаболические функции, имеют глобулярную форму, как и многие белки, передающие сигнал .
Альбумины также являются глобулярными белками, хотя, в отличие от всех других глобулярных белков, они полностью растворимы в воде. Они не растворяются в масле.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Андреева А., Ховорт Д., Чотия С., Кулеша Е., Мурзин А.Г. (январь 2014 г.). «Прототип SCOP2: новый подход к изучению структуры белка» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (Проблема с базой данных): D310-4. дои : 10.1093/нар/gkt1242 . ПМЦ 3964979 . ПМИД 24293656 .
- ^ Глобины в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- ^ Траваглини-Аллокателли С., Иварссон Ю., Джемт П., Джанни С. (февраль 2009 г.). «Складывание и стабильность глобулярных белков и влияние на функцию». Современное мнение в области структурной биологии . 19 (1): 3–7. дои : 10.1016/j.sbi.2008.12.001 . ПМИД 19157852 .