Класс складки белка
В молекулярной биологии классы сгибов белков представляют собой широкие категории топологии третичной структуры белков . Они описывают группы белков , которые имеют схожие пропорции аминокислот и вторичной структуры . Каждый класс содержит множество независимых суперсемейств белков (т.е. не обязательно эволюционно связанных друг с другом). [1] [2] [3]
Общепризнанные классы
[ редактировать ]Четыре больших класса белков, которые обычно согласованы в двух основных базах данных классификации структур ( SCOP и CATH ).
все-а
[ редактировать ]Все-α-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура полностью состоит из α-спиралей , за возможным исключением нескольких изолированных β-листов на периферии.
Общие примеры включают бромодомен , глобиновую складку и s .
все-б
[ редактировать ]Все-β-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура полностью состоит из β-листов , за возможным исключением нескольких изолированных α-спиралей на периферии.
Общие примеры включают домен SH3 , домен бета-пропеллера , складку иммуноглобулина и ДНК-связывающий домен B3 .
а+б
[ редактировать ]Белки α+β представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура состоит из α-спиралей и β-нитей , расположенных отдельно вдоль основной цепи . Таким образом, β -цепи в основном антипараллельны . [4]
Общие примеры включают ферредоксиновую складку , рибонуклеазу А и домен SH2 .
а/б
[ редактировать ]α/β-белки представляют собой класс структурных доменов , в которых вторичная структура состоит из чередующихся α-спиралей и β-нитей вдоль основной цепи. Таким образом, β -цепи в основном параллельны . [4]
Общие примеры включают флаводоксиновую складку , ствол TIM и белки с богатыми лейцином повторами (LRR), такие как ингибитор рибонуклеазы .
Дополнительные занятия
[ редактировать ]Мембранные белки
[ редактировать ]Мембранные белки взаимодействуют с биологическими мембранами либо путем внедрения в них, либо путем присоединения через ковалентно присоединенный липид. Они являются одним из распространенных типов белков наряду с растворимыми глобулярными белками , волокнистыми белками и неупорядоченными белками . [5] На них направлено более 50% всех современных лекарственных препаратов. [6] Подсчитано, что 20–30% всех генов в большинстве геномов кодируют мембранные белки. [7]
Внутренне неупорядоченные белки
[ редактировать ]Внутренне неупорядоченные белки не имеют фиксированной или упорядоченной трехмерной структуры . [8] [9] [10] IDP охватывают спектр состояний от полностью неструктурированных до частично структурированных и включают случайные клубки , (предварительно) расплавленные глобулы и большие многодоменные белки, соединенные гибкими линкерами. Они составляют один из основных типов белков (наряду с глобулярными , волокнистыми и мембранными белками ). [5]
Белки со спиральной спиралью
[ редактировать ]Белки, имеющие спиральную спираль, образуют длинные нерастворимые волокна, вовлеченные во внеклеточный матрикс . Существует множество суперсемейств склеропротеинов, включая кератин , коллаген , эластин и фиброин . Роль таких белков включает защиту и поддержку, формирование соединительной ткани , сухожилий , костного матрикса и мышечных волокон .
Маленькие белки
[ редактировать ]Маленькие белки обычно имеют третичную структуру, которая поддерживается дисульфидными мостиками ( белки, богатые цистеином ), металлическими лигандами ( металлосвязывающие белки ) и/или кофакторами, такими как гем .
Разработанные белки
[ редактировать ]Многочисленные белковые структуры являются результатом рационального замысла и не существуют в природе. Белки можно создавать с нуля ( дизайн de novo ) или путем внесения расчетных изменений в известную структуру белка и ее последовательность (известный как редизайн белка ). Подходы к рациональному проектированию белков позволяют прогнозировать белковые последовательности, которые будут складываться в определенные структуры. Эти предсказанные последовательности затем могут быть проверены экспериментально с помощью таких методов, как синтез пептидов , сайт-направленный мутагенез или синтез искусственных генов .
См. также
[ редактировать ]- Белковое суперсемейство
- СКОП база данных
- CATH База данных
- ФССП база данных
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Хаббард, Тим Дж. П.; Мурзин Алексей Георгиевич; Бреннер, Стивен Э.; Чотия, Сайрус (1 января 1997 г.). «SCOP: база данных структурной классификации белков» . Исследования нуклеиновых кислот . 25 (1): 236–239. дои : 10.1093/нар/25.1.236 . ISSN 0305-1048 . ПМК 146380 . ПМИД 9016544 .
- ^ Грин, Лесли Х.; Льюис, Тони Э.; Адду, Сара; Кафф, Элисон; Даллман, Тим; Дибли, Марк; Редферн, Оливер; Перл, Фрэнсис; Намбудири, Рекха (1 января 2007 г.). «База данных о структуре домена CATH: новые протоколы и уровни классификации предоставляют более полный ресурс для изучения эволюции» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (приложение 1): Д291–Д297. дои : 10.1093/нар/gkl959 . ISSN 0305-1048 . ПМЦ 1751535 . ПМИД 17135200 .
- ^ Фокс, Наоми К.; Бреннер, Стивен Э.; Чандония, Джон-Марк (1 января 2014 г.). «SCOPe: Структурная классификация белков - расширенная, объединяющая данные SCOP и ASTRAL и классификация новых структур» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (Д1): Д304–Д309. дои : 10.1093/нар/gkt1240 . ISSN 0305-1048 . ПМЦ 3965108 . ПМИД 24304899 .
- ^ Перейти обратно: а б Ефимов, Александр В. (1995). «Структурное сходство между двухслойными α/β и β-белками». Журнал молекулярной биологии . 245 (4): 402–415. дои : 10.1006/jmbi.1994.0033 . ПМИД 7837272 .
- ^ Перейти обратно: а б Андреева, А (2014). «Прототип SCOP2: новый подход к изучению структуры белка» . Нуклеиновые кислоты Рез . 42 (Проблема с базой данных): D310–4. дои : 10.1093/нар/gkt1242 . ПМЦ 3964979 . ПМИД 24293656 .
- ^ Оверингтон Дж. П., Аль-Лазикани Б., Хопкинс А. Л. (декабрь 2006 г.). «Сколько существует целей по борьбе с наркотиками?». Nat Rev Drug Discov . 5 (12): 993–6. дои : 10.1038/nrd2199 . ПМИД 17139284 . S2CID 11979420 .
- ^ Крог, А .; Ларссон, БР; Фон Хейне, Г .; Зоннхаммер, ELL (2001). «Прогнозирование топологии трансмембранных белков с помощью скрытой модели Маркова: применение к полным геномам». Журнал молекулярной биологии . 305 (3): 567–580. дои : 10.1006/jmbi.2000.4315 . ПМИД 11152613 . S2CID 15769874 .
- ^ Дункер, АК; Лоусон, доктор медицинских наук; Браун, CJ; Уильямс, РМ; Розмари, П; О, Дж.С.; Олдфилд, CJ; Кампен, AM ; Рэтлифф, CM; Хиппс, кВт; Аузио, Дж; Ниссен, М.С.; Ривз, Р.; Канг, К; Киссинджер, ЧР; Бейли, RW; Грисволд, доктор медицины; Чиу, Вт; Гарнер, ЕС; Обрадович, З. (2001). «Внутренне неупорядоченный белок». Журнал молекулярной графики и моделирования . 19 (1): 26–59. CiteSeerX 10.1.1.113.556 . дои : 10.1016/s1093-3263(00) 00138-8 ПМИД 11381529 .
- ^ Дайсон Х.Дж. , Райт П.П. (март 2005 г.). «Самостоятельно неструктурированные белки и их функции». Нат. Преподобный мол. Клеточная Биол . 6 (3): 197–208. дои : 10.1038/nrm1589 . ПМИД 15738986 . S2CID 18068406 .
- ^ Дункер А.К., Силман И., Уверский В.Н., Сассман Дж.Л. (декабрь 2008 г.). «Функция и структура изначально неупорядоченных белков». Курс. Мнение. Структура. Биол . 18 (6): 756–64. дои : 10.1016/j.sbi.2008.10.002 . ПМИД 18952168 .