Тиоредоксиновая складка
Тиоредоксин | |||
---|---|---|---|
![]() Одна молекула тиоредоксина человека (PDB ID 1ERT), канонический пример класса тиоредоксинов. | |||
Идентификаторы | |||
Символ | Тиоредоксин, Trx | ||
Пфам | PF00085 | ||
Пфам Клан | CL0172 | ||
ИнтерПро | ИПР013766 | ||
PROSITE | PDOC00172 | ||
ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 3trx / SCOPe / СУПФАМ | ||
CDD | cd01659 | ||
Мембраном | 337 | ||
|
Тиоредоксин | |
---|---|
Идентификаторы | |
Символ | ТРкс |
Мембраном | 260 |
Тиоредоксиновая складка представляет собой белковую складку, общую для ферментов , которые катализируют дисульфидной связи образование и изомеризацию . Складка названа в честь канонического примера тиоредоксина и встречается как в прокариотических , так и в эукариотических белках. Это пример складки альфа/бета-белка , обладающей оксидоредуктазной активностью. Пространственная топология складки состоит из четырехцепочечного антипараллельного бета-листа, зажатого между тремя альфа-спиралями . Топология нитей — 2134, 3 из которых антипараллельны остальным.
Сохранение последовательности
[ редактировать ]Несмотря на вариабельность последовательностей во многих областях складки, тиоредоксиновые белки имеют общую последовательность активного сайта с двумя реактивными остатками цистеина : Cys-XY-Cys, где X и Y часто, но не обязательно, представляют собой гидрофобные аминокислоты . Восстановленная форма белка содержит две свободные тиоловые группы при остатках цистеина, тогда как окисленная форма содержит между ними дисульфидную связь.
Образование дисульфидной связи
[ редактировать ]Различные белки, содержащие тиоредоксиновую складку, сильно различаются по своей реакционной способности и рКа их свободных тиолов, что обусловлено способностью общей структуры белка стабилизировать активированный тиолат . Хотя структура белков, содержащих тиоредоксиновую складку, достаточно одинакова, pKa чрезвычайно чувствительна к небольшим изменениям в структуре, особенно к расположению атомов основной цепи белка рядом с первым цистеином.
Примеры
[ редактировать ]Белки человека, содержащие этот домен, включают:
- ДНКJC10
- ЭРП70
- GLRX3
- P4HB ; ПДИА2 ; ПДИА3 ; ПДИА4 ; ПДИА5 ; PDIA6 (P5); ПДИЛТ
- QSOX1 ; QSOX2
- STRF8
- Техас ; ТХН2 ; ТХНДЦ1 ; ТХНДЦ10 ; ТХНДЦ11 ; ТХНДЦ13 ; ТХНДЦ14 ; ТХНДЦ15 ; ТХНДЦ16 ; ТХНДЦ2 ; ТХНДЦ3 ; ТХНДЦ4 ; ТХНДЦ5 ; ТХНДЦ6 ; ТХНДЦ8 ; ТХНЛ1 ; ТХНЛ3
Ссылки
[ редактировать ]- Крейтон Т.Э. (2000). «Складывание белка в сочетании с образованием дисульфидной связи». В боли Р.Х. (ред.). Механизмы сворачивания белка (2-е изд.). Издательство Оксфордского университета.