Глобин
| Семейство Глобины (семейство М) | |||
|---|---|---|---|
 Структура дезоксигемоглобина Ротшильда 37 бета Trp----Arg: мутация, создающая межсубъединичный хлорид-связывающий сайт. [ 1 ] | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Глобин | ||
| Пфам | PF00042 | ||
| Пфам Клан | CL0090 | ||
| ИнтерПро | IPR000971 | ||
| PROSITE | PS01033 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1хба / ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ / СУПФАМ | ||
| CDD | cd01040 | ||
| |||
| Бактериальноподобный глобин (семейство Т) | |||
|---|---|---|---|
 кристаллическая структура «усеченного» гемоглобина n (hbn) микобактерии туберкулеза, пропитанного атомами xe | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Бак_глобин | ||
| Пфам | PF01152 | ||
| Пфам Клан | CL0090 | ||
| ИнтерПро | ИПР001486 | ||
| PROSITE | PDOC00933 | ||
| ОБЛАСТЬ ПРИМЕНЕНИЯ 2 | 1dlw / SCOPe / СУПФАМ | ||
| CDD | cd14756 | ||
| |||
| Протоглобин (семейство S) | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Протоглобин | ||
| Пфам | ПФ11563 | ||
| Пфам Клан | CL0090 | ||
| ИнтерПро | ИПР012102 | ||
| CDD | cd01068 | ||
| |||
Глобины суперсемейство представляют собой гемсодержащих глобулярных белков транспортировке , участвующих в связывании и/или кислорода . Все эти белки включают в себя глобиновую складку — серию из восьми альфа-спиральных сегментов . Двумя выдающимися членами являются миоглобин и гемоглобин . Оба этих белка обратимо связывают кислород через простетическую группу гема . Они широко распространены во многих организмах . [ 2 ]
Структура
[ редактировать ]Члены суперсемейства глобинов имеют общую трехмерную складку . [ 3 ] Эта «глобиновая складка» обычно состоит из восьми альфа-спиралей , хотя некоторые белки имеют дополнительные удлинения спирали на своих концах. [ 4 ] Поскольку глобиновая складка содержит только спирали, ее классифицируют как складку полностью альфа-белка .
Глобиновая складка встречается в одноименных семействах глобинов , а также в фикоцианинах . Таким образом, складка глобина была первой обнаруженной складкой белка (миоглобин был первым белком, структура которого была решена).
Хеликс упаковка
[ редактировать ]Восемь спиралей ядра складки глобина имеют значительную нелокальную структуру, в отличие от других структурных мотивов , в которых аминокислоты, близкие друг к другу по первичной последовательности, также близки в пространстве. Спирали собираются вместе под средним углом около 50 градусов, что значительно круче, чем другие спиральные упаковки, такие как пучок спиралей . Точный угол упаковки спирали зависит от последовательности белка, поскольку упаковка опосредована стерическими и гидрофобными аминокислот взаимодействиями боковых цепей вблизи границ спирали.
Эволюция
[ редактировать ]Глобины произошли от общего предка и могут быть разделены на три линии: [ 5 ] [ 6 ]
- Семейство M (для миоглобиноподобных) или F (для FHb-подобных), [ 7 ] который имеет типичную кратность 3/3.
- Подсемейство FHb для флавогемоглобинов . Химерный .
- Подсемейство SDgb для однодоменных глобинов (не путать с SSDgb).
- Семейство S (для сенсорных), опять же со сложением 3/3.
- Подсемейство GCS для датчиков, связанных с глобином . Химерный.
- Подсемейство PGb, протоглобинов . Однодоменный.
- Подсемейство SSDgb для сенсорных однодоменных глобинов.
- Семейство Т (усеченное), со сгибом 2/2 [ 8 ] Все подсемейства могут быть химерными, однодоменными или тандемно сцепленными. [ 7 ]
- Подсемейство TrHb1 (также T1 или N).
- Подсемейство TrHb2 (также T2 или O). Включает 2/2 фитоглобинов .
- Подсемейство TrHb3 (также T3 или P).
Семейство глобинов M/F отсутствует у архей . У эукариот отсутствуют глобины подсемейства GCS, Pgb и T3. [ 7 ]
Известно, что у позвоночных встречаются восемь глобинов: андроглобин (Adgb), цитоглобин (Cygb), глобин E (GbE, из птичьего глаза), глобин X (GbX, не обнаружен у млекопитающих и птиц), глобин Y (GbY, из некоторых млекопитающих). ), гемоглобин (Hb), миоглобин (Mb) и нейроглобин (Ngb). [ 7 ] Все эти типы произошли от одного глобинового гена семейства F/M. [ 7 ] обнаружен у базальных животных. [ 9 ] Этот единственный ген также неоднократно изобретал переносящий кислород «гемоглобин» у других групп животных. [ 10 ] могут сосуществовать несколько функционально различных гемоглобинов У одного и того же вида .
Сохранение последовательности
[ редактировать ]Хотя складка суперсемейства глобинов высоко эволюционно консервативна , последовательности, образующие складку, могут иметь лишь 16% идентичности последовательностей. Хотя специфичность последовательности складки не является строгой, необходимо поддерживать гидрофобное ядро белка и избегать гидрофобных пятен на обычно гидрофильной поверхности, подвергающейся воздействию растворителя, чтобы структура оставалась стабильной и растворимой . Самая известная мутация в складке глобина — это замена глутамата на валин в одной цепи молекулы гемоглобина. Эта мутация создает «гидрофобный участок» на поверхности белка, который способствует межмолекулярной агрегации, молекулярному событию, которое приводит к [серповидноклеточной анемии].
Подсемейства
[ редактировать ]- Леггемоглобин ИнтерПро : IPR001032
- Миоглобин ИнтерПро : IPR002335
- Эритрокруорин ИнтерПро : IPR002336
- Гемоглобин, бета InterPro : IPR002337
- Гемоглобин, альфа ИнтерПро : IPR002338
- Миоглобин трематодного типа InterPro : IPR011406
- Глобин, нематода ИнтерПро : IPR012085
- Глобин, минога/мисина типа ИнтерПро : IPR013314
- Глобин, кольчатый тип InterPro : IPR013316
- Гемоглобин внеклеточный InterPro : IPR014610
Примеры
[ редактировать ]Гены человека, кодирующие белки глобина, включают:
К глобинам относятся:
- Гемоглобин (Hb)
- Миоглобин (Мб)
- Нейроглобин : миоглобин-подобный гемопротеин, экспрессируемый в головном мозге и сетчатке позвоночных, где он участвует в нейропротекции от повреждений, вызванных гипоксией или ишемией . [ 11 ] Нейроглобин принадлежит к ветви семейства глобинов, которая разошлась на ранних этапах эволюции .
- Цитоглобин : сенсор кислорода, экспрессирующийся во многих тканях . Относится к нейроглобину. [ 12 ]
- Эритрокруорин : высококооперативные внеклеточные респираторные белки, обнаруженные у кольчатых червей и членистоногих , которые собраны из 180 субъединиц в гексагональные бислои. [ 13 ]
- Леггемоглобин (legHb или симбиотический Hb): встречается в корневых клубеньках бобовых кислорода к симбиотическим бактериодам , растений, где он облегчает диффузию чтобы способствовать фиксации азота .
- Несимбиотический гемоглобин (NsHb): встречается в растениях, не относящихся к бобовым, и может сверхэкспрессироваться в растениях, подвергшихся стрессу .
- Флавогемоглобины (FHb): химерные, с N-концевым глобиновым доменом и C-концевым ферредоксинредуктазоподобным НАД/ФАД-связывающим доменом. FHb обеспечивает защиту от оксида азота через свой С-концевой домен, который переносит электроны на гем в глобине. [ 14 ]
- Глобин E: глобин, ответственный за хранение и доставку кислорода к сетчатке у птиц. [ 15 ]
- Глобин-связанные сенсоры: химерные, с N-концевым миоглобиноподобным доменом и С-концевым доменом, напоминающим цитоплазматический сигнальный домен бактериальных хеморецепторов. Они связывают кислород и инициируют аэротаксическую реакцию или регулируют экспрессию генов . [ 16 ] [ 17 ]
- Протоглобин : однодоменный глобин, обнаруженный у архей , родственный N-концевому домену глобин-сопряженных сенсоров. [ 18 ]
- Усеченный 2/2 глобина: отсутствует первая спираль, что дает им складку 2 к 2 вместо канонической -альфа-спиральной сэндвич складки 3 к 3 . По структурным особенностям можно разделить на три основные группы (I, II и II).
- HbN (или GlbN): усеченный гемоглобиноподобный белок, который кооперативно связывает кислород с очень высоким сродством и медленной скоростью диссоциации , что может исключать его из транспорта кислорода. По-видимому, он участвует в бактериального оксида азота детоксикации и в нитрозативном стрессе . [ 19 ]
- Цианоглобин (или GlbN): усеченный гемопротеин, обнаруженный у цианобактерий , который имеет высокое сродство к кислороду и который, по-видимому, служит частью терминальной оксидазы, а не дыхательным пигментом. [ 20 ]
- HbO (или GlbO): усеченный гемоглобинподобный белок с более низким сродством к кислороду, чем HbN. HbO связывается с мембраной бактериальной клетки , где он значительно увеличивает поглощение кислорода мембранами, в которых отсутствует этот белок. HbO, по-видимому, взаимодействует с терминальной оксидазой и может участвовать в процессе переноса кислорода/электронов, который облегчает перенос кислорода во время аэробного метаболизма . [ 21 ]
- Glb3: усеченный гемоглобин растений, кодируемый ядерным кодом , который, по-видимому, более тесно связан с HbO, чем с HbN. Glb3 из Arabidopsis thaliana (кресс-салат мышиного уха) демонстрирует необычное, независимое от концентрации связывание кислорода и углекислого газа . [ 22 ]
Глобиновая складка
[ редактировать ]Глобиновая складка (cd01067) также включает некоторые негемовые белки. Некоторые из них — фикобилипротеины , N-концевой домен двухкомпонентной регуляторной системы гистидинкиназы , RsbR и RsbN .
См. также
[ редактировать ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Кавано Дж.С., Роджерс П.Х., Кейс Д.А., Арноне А. (апрель 1992 г.). «Рентгеновское исследование с высоким разрешением дезоксигемоглобина Ротшильда 37 бета Trp ----Arg: мутация, которая создает межсубъединичный сайт связывания хлоридов». Биохимия . 31 (16): 4111–21. дои : 10.1021/bi00131a030 . ПМИД 1567857 .
- ^ Виноградов С.Н., Хугевейс Д., Байи Х, Мизугучи К., Девильде С., Моенс Л., Ванфлетерен Дж.Р. (август 2007 г.). «Модель эволюции глобина». Джин . 398 (1–2): 132–42. дои : 10.1016/j.gene.2007.02.041 . ПМИД 17540514 .
- ^ Бранден, Карл; Туз, Джон (1999). Введение в структуру белка (2-е изд.). Нью-Йорк: Паб Garland. ISBN 978-0815323051 .
- ^ Болоньези, М; Онешть, С; Гатти, Дж; Кода, А; Асенци, П; Брунори, М. (1989). «Aplysia limacina myoglobin. Кристаллографический анализ с разрешением 1,6». Журнал молекулярной биологии . 205 (3): 529–44. дои : 10.1016/0022-2836(89)90224-6 . ПМИД 2926816 .
- ^ Виноградов С.Н.; Хогевейс, Д; Байи, X; Арредондо-Питер, Р.; Гертен, М; Гоф, Дж; Девильде, С; Моенс, Л; Ванфлетерен, младший (9 августа 2005 г.). «Три линии глобина, принадлежащие к двум структурным классам геномов трех царств жизни» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (32): 11385–9. дои : 10.1073/pnas.0502103102 . ПМЦ 1183549 . ПМИД 16061809 .
- ^ Виноградов Серж Н.; Тинахеро-Трехо, Мариана; Пул, Роберт К.; Хугевейс, Дэвид (сентябрь 2013 г.). «Бактериальные и архейные глобины — пересмотренный взгляд» (PDF) . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1834 (9): 1789–1800. дои : 10.1016/j.bbapap.2013.03.021 . ПМИД 23541529 .
- ^ Jump up to: а б с д и Кеппнер, А; Марич, Д; Коррейя, М; Коай, ТВ; Орландо, IMC; Виноградов С.Н.; Хугевейс, Д. (октябрь 2020 г.). «Уроки постгеномной эры: разнообразие глобина за пределами связывания и транспорта кислорода» . Редокс-биология . 37 : 101687. doi : 10.1016/j.redox.2020.101687 . ПМЦ 7475203 . ПМИД 32863222 .
- ^ Бустаманте, Япония; Радуски, Л; Боечи, Л; Эстрин, Д.А.; Тен Хаве, А; Марти, Массачусетс (январь 2016 г.). «Эволюционные и функциональные взаимоотношения в семействе усеченного гемоглобина» . PLOS Вычислительная биология . 12 (1): e1004701. Бибкод : 2016PLSCB..12E4701B . дои : 10.1371/journal.pcbi.1004701 . ПМЦ 4720485 . ПМИД 26788940 .
- ^ Бурместер, Т; Ханкельн, Т. (июль 2014 г.). «Функция и эволюция глобинов позвоночных» . Акта Физиологика . 211 (3): 501–14. дои : 10.1111/apha.12312 . ПМИД 24811692 . S2CID 33770617 .
- ^ Солен Сонг, Виктор Старунов, Ксавье Байи, Кристин Рута, Пьер Кернер, Аннемик Дж. М. Корнелиссен, Гийом Балавуан: Глобины морских кольчатых червей Platynereis dumerilii проливают новый свет на эволюцию гемоглобина у билатерий . В: Эволюционная биология BMC Vol. 20, выпуск 165. 29 декабря 2020 г. doi:10.1186/s12862-020-01714-4 . См. также:
- Один и тот же ген несколько раз «изобретал» гемоглобин . Включено: EurekAlert! 29 декабря 2020. Источник: CNRS
- ^ Пеше А., Девильде С., Нардини М., Моенс Л., Асенци П., Ханкельн Т., Бурместер Т., Болоньези М. (сентябрь 2003 г.). «Структура нейроглобина человеческого мозга обнаруживает особый способ контроля сродства к кислороду» . Структура . 11 (9): 1087–95. дои : 10.1016/S0969-2126(03)00166-7 . HDL : 10067/455310151162165141 . ПМИД 12962627 .
- ^ Фаго А., Хундаль С., Мальте Х., Вебер Р.Э. (2004). «Функциональные свойства нейроглобина и цитоглобина. Понимание древней физиологической роли глобинов» . ИУБМБ Жизнь . 56 (11–12): 689–96. дои : 10.1080/15216540500037299 . ПМИД 15804833 . S2CID 21182182 .
- ^ Ройер В.Е., Омартян М.Н., Кнапп Дж.Е. (январь 2007 г.). «Кристаллическая структура эритрокруорина Arenicola с низким разрешением: влияние спиральных спиралей на архитектуру респираторного белка мегадальтона» . Дж. Мол. Биол . 365 (1): 226–36. дои : 10.1016/j.jmb.2006.10.016 . ПМЦ 1847385 . ПМИД 17084861 .
- ^ Мукаи М., Миллс С.Э., Пул Р.К., Йе С.Р. (март 2001 г.). «Флавогемоглобин, глобин с пероксидазоподобным каталитическим центром» . Ж. Биол. Хим . 276 (10): 7272–7. дои : 10.1074/jbc.M009280200 . ПМИД 11092893 .
- ^ Бланк М., Кигер Л., Тилебейн А., Герлах Ф., Ханкельн Т., Марден М.К., Бурмейстер Т. (2011). «Поставка кислорода с высоты птичьего полета: глобин E представляет собой дыхательный белок сетчатки курицы» . Ж. Биол. Хим . 286 (30): 26507–15. дои : 10.1074/jbc.M111.224634 . ПМК 3143615 . ПМИД 21622558 .
- ^ Хоу С., Фрейтас Т., Ларсен Р.В., Пятибратов М., Сивожелезов В., Ямамото А., Мелешкевич Е.А., Циммер М., Ордал Г.В., Алам М. (июль 2001 г.). «Глобин-связанные сенсоры: класс гемсодержащих сенсоров у архей и бактерий» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 98 (16): 9353–8. Бибкод : 2001PNAS...98.9353H . дои : 10.1073/pnas.161185598 . ПМК 55424 . ПМИД 11481493 .
- ^ Фрейтас Т.А., Сайто Дж.А., Хоу С., Алам М. (январь 2005 г.). «Глобин-связанные сенсоры, протоглобины и последний универсальный общий предок». Дж. Неорг. Биохим . 99 (1): 23–33. дои : 10.1016/j.jinorgbio.2004.10.024 . ПМИД 15598488 .
- ^ Фрейтас Т.А., Хоу С., Диум Э.М., Сайто Дж.А., Ньюхаус Дж., Гонсалес Г., Жиль-Гонсалес М.А., Алам М. (апрель 2004 г.). «Предковые гемоглобины архей» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 101 (17): 6675–80. Бибкод : 2004PNAS..101.6675F . дои : 10.1073/pnas.0308657101 . ПМК 404104 . ПМИД 15096613 .
- ^ Лама А., Павария С., Дикшит К.Л. (июль 2006 г.). «Свойства связывания кислорода и удаления NO усеченного гемоглобина HbN Mycobacterium smegmatis» . ФЭБС Летт . 580 (17): 4031–41. дои : 10.1016/j.febslet.2006.06.037 . ПМИД 16814781 .
- ^ Йе, Д.С., Торстейнссон М.В., Беван Д.Р., Поттс М., Ла Мар Г.Н. (февраль 2000 г.). «Исследование 1H ЯМР раствора полости гема и топологии сворачивания сокращенной цепи глобина из 118 остатков цианобактерии Nostoc commune». Биохимия . 39 (6): 1389–99. дои : 10.1021/bi992081l . ПМИД 10684619 .
- ^ Патания Р., Навани Н.К., Раджамохан Г., Дикшит К.Л. (май 2002 г.). «Гемоглобин микобактерии туберкулеза HbO связывается с мембранами и стимулирует клеточное дыхание рекомбинантной Escherichia coli» . Ж. Биол. Хим . 277 (18): 15293–302. дои : 10.1074/jbc.M111478200 . ПМИД 11796724 .
- ^ Уоттс Р.А., Хант П.В., Хвитвед А.Н., Харгроув М.С., Пикок В.Дж., Деннис Э.С. (август 2001 г.). «Гемоглобин растений, гомологичный укороченным гемоглобинам микроорганизмов» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 98 (18): 10119–24. Бибкод : 2001PNAS...9810119W . дои : 10.1073/pnas.191349198 . ПМК 56925 . ПМИД 11526234 .