✖


Jump to content

Миоглобин

МБ
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы MB , PVALB, миоглобгин, миоглобин, миоглобин
Внешние идентификаторы ОМИМ : 160000 ; МГИ : 96922 ; Гомологен : 3916 ; GeneCards : МБ ; ОМА : MB – ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

4151

17189

Вместе

ENSG00000198125

ENSMUSG00000018893

ЮниПрот

P02144

P04247

RefSeq (мРНК)

НМ_005368
НМ_203377
НМ_203378
НМ_001362846

НМ_001164047
НМ_001164048
НМ_013593

RefSeq (белок)

НП_001157519
НП_001157520
НП_038621

Местоположение (UCSC) Чр 22: 35,61 – 35,64 Мб Чр 15: 76,9 – 76,93 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Миоглобин (обозначение Mb или MB ) представляет собой и кислородсвязывающий белок железо- , обнаруженный в сердечной и скелетной мышечной ткани позвоночных в целом и почти у всех млекопитающих. [5] [6] [7] [8] [9] Миоглобин является отдаленным родственником гемоглобина . По сравнению с гемоглобином миоглобин имеет более высокое сродство к кислороду и не имеет кооперативного связывания с кислородом, как гемоглобин. [8] [10] Миоглобин состоит из неполярных аминокислот в ядре глобулина, где гемовая группа нековалентно связана с окружающим полипептидом миоглобина. У человека миоглобин обнаруживается в кровотоке только после повреждения мышц . [11] [12] [13]

Высокие концентрации миоглобина в мышечных клетках позволяют организмам задерживать дыхание на более длительный период времени. Ныряющие млекопитающие, такие как киты и тюлени, имеют мышцы с особенно высоким содержанием миоглобина. [13] Миоглобин содержится в мышцах типа I, типа II A и типа II B; хотя во многих старых текстах миоглобин описывается как не встречающийся в гладких мышцах , это оказалось ошибочным: миоглобин также имеется в гладкомышечных клетках. [14]

Миоглобин был первым белком, трехмерная структура которого была обнаружена с помощью рентгеновской кристаллографии . [15] Об этом достижении сообщили в 1958 году Джон Кендрю и его коллеги. [16] За это открытие Кендрю разделил Нобелевскую премию по химии 1962 года с Максом Перуцем . [17] [18] Несмотря на то, что это один из наиболее изученных белков в биологии, его физиологическая функция еще окончательно не установлена: мыши, генетически модифицированные без миоглобина, могут быть жизнеспособными и плодовитыми, но демонстрируют множество клеточных и физиологических адаптаций для преодоления его потери. Наблюдая за этими изменениями у мышей с истощением миоглобина, было высказано предположение, что функция миоглобина связана с увеличением транспорта кислорода в мышцы и накоплением кислорода; кроме того, он служит поглотителем активных форм кислорода . [19]

У человека миоглобин кодируется MB геном . [20]

Миоглобин может принимать формы оксимиоглобина (MbO 2 ), карбоксимиоглобина (MbCO) и метмиоглобина (met-Mb), аналогично гемоглобину, принимающего формы оксигемоглобина (HbO 2 ), карбоксигемоглобина (HbCO) и метгемоглобина (met-Hb). [21]

Отличия от гемоглобина

[ редактировать ]

Как и гемоглобин, миоглобин представляет собой цитоплазматический белок, который связывает кислород с помощью гемовой группы. Он содержит только одну группу глобулинов, тогда как гемоглобин их четыре. Хотя его гемовая группа идентична гемовой группе Hb, Mb имеет более высокое сродство к кислороду, чем гемоглобин, но меньшую общую способность хранения кислорода. [22] Новейшее открытие показывает, что миоглобин облегчает диффузию кислорода вниз по градиенту, улучшая транспорт кислорода в митохондриях. [ нужна ссылка ]

Роль в кухне

[ редактировать ]

Миоглобин содержит гемы — пигменты , отвечающие за цвет красного мяса . Цвет мяса частично определяется степенью окисления миоглобина. В свежем мясе атом железа находится в степени окисления двухвалентного железа (+2), связанный с молекулой кислорода (O 2 ). мясо Хорошо приготовленное становится коричневым, потому что атом железа теперь находится в степени окисления трехвалентного железа (+3), потеряв электрон. Если мясо подверглось воздействию нитритов , оно останется розовым, потому что атом железа связан с NO, оксидом азота (это справедливо, например, для солонины или вяленой ветчины ). Мясо на гриле также может иметь красновато-розовое «кольцо дыма», которое возникает из-за связывания гем-центра с окисью углерода . [23] Сырое мясо, упакованное в атмосфере угарного газа, также имеет такое же розовое «кольцо дыма» по тем же принципам. Примечательно, что поверхность этого сырого мяса также имеет розовый цвет, который обычно ассоциируется у потребителей со свежим мясом. Этот искусственно вызванный розовый цвет может сохраняться, как сообщается, до одного года. [24] Hormel и Cargill (мясоперерабатывающие компании в США) используют этот процесс упаковки мяса, а мясо, обработанное таким образом, присутствует на потребительском рынке с 2003 года. Сообщается, что [25]

Альтернативы мясу использовали различные способы воссоздания «мясного» вкуса, связанного с миоглобином. Impossible Foods использует леггемоглобин , гемсодержащий глобин из корневых клубеньков сои , вырабатываемый в виде рекомбинантного белка в дрожжах Komagataella («Pichia Pastoris»). [26] [27] Компания Motif FoodWorks производит рекомбинантный бычий миоглобин с использованием Komagataella , дрожжей [28] считается GRAS FDA. [29] Moolec Science разработала соевые бобы , которые производят свиной миоглобин в своих семенах, под названием «Piggy Sooy»; он был одобрен Министерством сельского хозяйства США в апреле 2024 года. [30]

Роль в болезни

[ редактировать ]

Миоглобин высвобождается из поврежденной мышечной ткани, которая содержит очень высокие концентрации миоглобина. [31] Высвободившийся миоглобин попадает в кровоток, где высокий уровень может указывать на рабдомиолиз . Миоглобин фильтруется почками , но токсичен для эпителия почечных канальцев и поэтому может вызвать острое повреждение почек . [32] Токсичным является не сам миоглобин (он является протоксином ) , а ферригематная часть, диссоциирующая от миоглобина в кислых средах (например, кислая моча, лизосомы ). [ нужна ссылка ]

Миоглобин является чувствительным маркером повреждения мышц, что делает его потенциальным маркером сердечного приступа у пациентов с болью в груди . [33] Однако повышенный уровень миоглобина имеет низкую специфичность для острого инфаркта миокарда (ОИМ) , поэтому CK-MB , сердечный тропонин , ЭКГ и клинические признаки. для постановки диагноза следует учитывать [34]

Структура и связь

[ редактировать ]

Миоглобин принадлежит к суперсемейству белков глобинов и, как и другие глобины, состоит из восьми альфа-спиралей, соединенных петлями. Миоглобин содержит 153 аминокислоты. [35]

Миоглобин содержит порфириновое кольцо с железом в центре. Проксимальная группа гистидина (His- 64 группа гистидина (His-93) прикреплена непосредственно к железу, а дистальная ) находится вблизи противоположной поверхности. [35] Дистальный имидазол не связан с железом, но доступен для взаимодействия с субстратом O 2 . Это взаимодействие способствует связыванию O 2 , но не монооксида углерода (CO), который все еще связывается примерно в 240 раз сильнее, чем O 2 . [ нужна ссылка ]

Связывание O 2 вызывает существенные структурные изменения в центре Fe, который сжимается по радиусу и перемещается в центр кармана N4. Связывание O 2 вызывает «спиновое спаривание»: пятикоординатная дезокси-форма железа является высокоспиновой , а шестикоординатная окси-форма является низкоспиновой и диамагнитной . [ нужна ссылка ]

  • Молекулярно-орбитальное описание взаимодействия Fe-O2 в миоглобине.[36]
    Молекулярно-орбитальное описание взаимодействия Fe-O 2 в миоглобине. [36]
  • Это изображение молекулы оксигенированного миоглобина. На изображении показано структурное изменение, когда кислород связывается с атомом железа простетической группы гема. Атомы кислорода окрашены в зеленый цвет, атом железа — в красный, а гемовая группа — в синий цвет.
    Это изображение молекулы оксигенированного миоглобина. На изображении показано структурное изменение, когда кислород связывается с атомом железа простетической группы гема. Атомы кислорода окрашены в зеленый цвет, атом железа — в красный, а гемовая группа — в синий цвет.
  • Миоглобин
    Миоглобин

Синтетические аналоги

[ редактировать ]

Многие модели миоглобина были синтезированы в рамках широкого интереса к дикислородным комплексам переходных металлов . Хорошо известным примером является порфирин для частокола , который состоит из железистого комплекса пространственно объемистого производного тетрафенилпорфирина . [37] В присутствии имидазольного лиганда этот двухвалентный комплекс обратимо связывает О 2 . Подложка O 2 имеет изогнутую геометрию, занимая шестое положение железного центра. Ключевым свойством этой модели является медленное образование μ-оксо-димера, который представляет собой неактивное состояние дижелеза. В природе такие пути дезактивации подавляются белковым матриксом, препятствующим тесному сближению комплексов Fe-порфирина. [38]

Порфириновый комплекс железа в виде частокола с осевыми координационными центрами, занятыми метилимидазолом (зеленый) и дикислородом . Группы R фланкируют сайт связывания O 2 .

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000198125 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000018893 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Ордвей, Джорджия, Гарри Диджей (сентябрь 2004 г.). «Миоглобин: незаменимый гемопротеин в поперечнополосатых мышцах» . Журнал экспериментальной биологии . 207 (Часть 20): 3441–6. дои : 10.1242/jeb.01172 . ПМИД   15339940 .
  6. ^ Уик М.Р., Хорник Дж.Л. (2011). «Иммуногистология новообразований мягких тканей и костей». Диагностическая иммуногистохимия . Эльзевир. стр. 83–136. дои : 10.1016/b978-1-4160-5766-6.00008-x . ISBN  978-1-4160-5766-6 . Миоглобин представляет собой белок массой 17,8 кДа, который содержится в сердечной и скелетных мышцах и образует комплексы с молекулами железа.
  7. ^ Фехер Дж (2017). «Перенос кислорода и углекислого газа». Количественная физиология человека . Эльзевир. стр. 656–664. дои : 10.1016/b978-0-12-800883-6.00064-1 . ISBN  978-0-12-800883-6 . Мышечные волокна с высокой окислительной способностью содержат много миоглобина. В мышцах он выполняет две функции: сохраняет кислород для использования во время тяжелых упражнений и усиливает диффузию через цитозоль , перенося кислород. Связывая O2, миоглобин (Mb) обеспечивает второй путь диффузии O2 через цитозоль клетки.
  8. ^ Перейти обратно: а б Уилсон М.Т., Ридер Б.Дж. (2006). «МИОГЛОБИН». Энциклопедия респираторной медицины . Эльзевир. стр. 73–76. дои : 10.1016/b0-12-370879-6/00250-7 . ISBN  978-0-12-370879-3 . Миоглобин (Mb) представляет собой гемсодержащий глобулярный белок, который в изобилии содержится в миоцитах сердца и скелетных мышц.
  9. ^ Бончик Ю.С. (2007). «Периоперационная гипоксия». Осложнения при анестезии . Эльзевир. стр. 193–199. дои : 10.1016/b978-1-4160-2215-2.50052-1 . ISBN  978-1-4160-2215-2 . Миоглобин служит одновременно буфером O2 и хранилищем O2 в мышцах. Все известные миоглобины позвоночных и субъединицы β-гемоглобина сходны по структуре, но миоглобин более активно связывает О2 при низком Ро2 (рис. 47-5), поскольку он является мономером (т. е. не претерпевает значительных конформационных изменений при оксигенации). Таким образом, миоглобин остается полностью насыщенным при напряжении О2 от 15 до 30 мм рт. ст. и выгружает свой О2 в митохондрии мышц только при очень низком напряжении О2.
  10. ^ Хардисон RC (декабрь 2012 г.). «Эволюция гемоглобина и его генов» . Колд Спринг Харб Перспектив Мед . 2 (12): а011627. doi : 10.1101/cshperspect.a011627 . ПМК   3543078 . ПМИД   23209182 .
  11. ^ Чунг М.Дж., Браун Д.Л. (июль 2018 г.). «Диагностика острого инфаркта миокарда». В Брауне Д.Л. (ред.). Электронная книга «Сердечная интенсивная терапия» . стр. 91–98.e3. дои : 10.1016/B978-0-323-52993-8.00009-6 . ISBN  9780323529938 . S2CID   260507329 . Однако миоглобин неспецифичен для некроза миокарда, особенно при наличии повреждения скелетных мышц и почечной недостаточности .
  12. ^ Сехон Н., Павлин ВФ (2019). «Биомаркеры, помогающие оценить боль в груди». Биомаркеры сердечно-сосудистых заболеваний . Эльзевир. стр. 115–128. дои : 10.1016/b978-0-323-54835-9.00011-9 . ISBN  978-0-323-54835-9 . S2CID   59548142 . миоглобин неспецифичен для гибели сердечных миоцитов, и его уровни могут повышаться при заболеваниях почек , а также при повреждении скелетных мышц.
  13. ^ Перейти обратно: а б Нельсон Д.Л., Кокс М.М. (2000). Ленингерские принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: Издательство Worth. п. 206. ИСБН  0-7167-6203-Х . (Ссылка на книги Google — издание 2008 года)
  14. ^ Цю Ю, Саттон Л, Риггс А.Ф. (сентябрь 1998 г.). «Идентификация миоглобина в гладких мышцах человека» . Журнал биологической химии . 273 (36): 23426–32. дои : 10.1074/jbc.273.36.23426 . ПМИД   9722578 .
  15. ^ (США) Национальный научный фонд: Хронология банка данных белков (21 января 2004 г.) . Проверено 17.03.2010.
  16. ^ Кендрю Дж.К., Бодо Дж., Динцис Х.М., Пэрриш Р.Г., Вайкофф Х., Филлипс, округ Колумбия (март 1958 г.). «Трехмерная модель молекулы миоглобина, полученная методом рентгеноструктурного анализа». Природа . 181 (4610): 662–6. Бибкод : 1958Natur.181..662K . дои : 10.1038/181662a0 . ПМИД   13517261 . S2CID   4162786 .
  17. ^ Стоддарт С. (1 марта 2022 г.). «Структурная биология: как белки получили крупный план» . Знающий журнал . doi : 10.1146/knowable-022822-1 . Проверено 25 марта 2022 г.
  18. ^ Нобелевская премия по химии 1962 г.
  19. ^ Гарри Диджей, Канатус С.Б., Маммен П.П. (2007). «Молекулярное понимание функциональной роли миоглобина» . Гипоксия и кровообращение . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 618. Спрингер. стр. 181–93 . дои : 10.1007/978-0-387-75434-5_14 . ISBN  978-0-387-75433-8 . ПМИД   18269197 .
  20. ^ Акабоши Э (1985). «Клонирование гена миоглобина человека». Джин . 33 (3): 241–9. дои : 10.1016/0378-1119(85)90231-8 . ПМИД   2989088 .
  21. ^ Харви Дж.В. (2008). «Метаболизм железа и его нарушения». Клиническая биохимия домашних животных . Эльзевир. стр. 259–285. дои : 10.1016/b978-0-12-370491-7.00009-x . ISBN  978-0-12-370491-7 . Миоглобин — белок, связывающий кислород, расположенный преимущественно в мышцах. Миоглобин служит локальным резервуаром кислорода, который может временно обеспечивать кислород, когда доставка кислорода в кровь недостаточна в периоды интенсивной мышечной активности. Железо внутри гемовой группы должно находиться в состоянии Fe+2, чтобы связывать кислород. Если железо окисляется до состояния Fe+3, образуется метмиоглобин.
  22. ^ Уилсон М.Т., Ридер Б.Дж. (2006). «Миоглобин». В Лоране Г.Ж., Шапиро С.Д. (ред.). Энциклопедия респираторной медицины . Оксфорд: Академическая пресса. стр. 73–76. дои : 10.1016/b0-12-370879-6/00250-7 . ISBN  978-0-12-370879-3 .
  23. ^ МакГи Х (2004). О еде и кулинарии: наука и знания кухни . Нью-Йорк: Скрибнер. п. 148. ИСБН  0-684-80001-2 .
  24. ^ Фракеса М.Дж., Баррето А.С. (сентябрь 2011 г.). «Подход с использованием газовых смесей для увеличения срока хранения мяса индейки при упаковке в модифицированной атмосфере: влияние угарного газа» . Птицеводство . 90 (9): 2076–84. дои : 10.3382/ps.2011-01366 . ПМИД   21844276 .
  25. ^ «Мясные компании защищают использование угарного газа» . Бизнес . Миннеаполис Стар Трибьюн. Ассошиэйтед Пресс. 30 октября 2007 г. Архивировано из оригинала 25 декабря 2013 г. Проверено 11 февраля 2013 г.
  26. ^ Шелтон К., Наджера К., Аджредини С., Наварро Дж., Франгиас Т. (апрель 2020 г.). «Молекулярная магия постного мяса: структурные сходства и последовательности между соевым леггемоглобином и бычьим глобином» . Журнал ФАСЭБ . 34 (S1): 1. doi : 10.1096/fasebj.2020.34.s1.04866 .
  27. ^ Бандоим Л. (20 декабря 2019 г.). «Что решение FDA относительно соевого леггемоглобина означает для невозможного бургера» . Форбс . Проверено 4 марта 2020 г.
  28. ^ « «Изменитель правил игры во вкусе альтернатив мясу...» Motif FoodWorks выпустит белок, связывающий гем, обеспечивающий «вкус и аромат настоящего мяса» » . foodnavigator-usa.com . 17 сентября 2021 г.
  29. ^ «Касательно: Уведомление GRAS № GRN 001001» . FDA.gov . 03.12.2021.
  30. ^ «Moolec становится первой компанией по молекулярному сельскому хозяйству, получившей одобрение Министерства сельского хозяйства США на растительные животные белки» . Яху Финанс . 22 апреля 2024 г.
  31. ^ Берридж Б.Р., Ван Влит Дж.Ф., Герман Э. (2013). «Сердечная, сосудистая и скелетно-мышечная системы». Справочник Гашека и Руссо по токсикологической патологии . Эльзевир. стр. 1567–1665. дои : 10.1016/b978-0-12-415759-0.00046-7 . ISBN  978-0-12-415759-0 . Миоглобин представляет собой низкомолекулярный гемовый белок, связывающий кислород, который содержится исключительно в клетках сердца и скелетных мышц. В крови миоглобин связывается преимущественно с глобулинами плазмы, комплексом, который фильтруется почками. Если концентрация в плазме превышает связывающую способность плазмы (1,5 мг/дл у человека), миоглобин начинает появляться в моче. Высокие концентрации миоглобина могут изменить цвет мочи на темно-красно-коричневый.
  32. ^ Нака Т., Джонс Д., Болдуин И., Фили Н., Бейтс С., Гоэль Х. и др. (апрель 2005 г.). «Клиренс миоглобина посредством сверхвысокопоточной гемофильтрации в случае тяжелого рабдомиолиза: отчет о случае» . Критическая помощь . 9 (2): Р90-5. дои : 10.1186/cc3034 . ПМК   1175920 . ПМИД   15774055 .
  33. ^ Вебер М., Рау М., Мадленер К., Эльзессер А., Банкович Д., Митрович В. и др. (ноябрь 2005 г.). «Диагностическая ценность новых иммуноанализов для определения сердечных маркеров cTnI, миоглобина и массы CK-MB». Клиническая биохимия . 38 (11): 1027–30. doi : 10.1016/j.clinbiochem.2005.07.011 . ПМИД   16125162 .
  34. ^ Дасгупта А., Вахед А. (2014). «Сердечные маркеры». Клиническая химия, иммунология и лабораторный контроль качества . Эльзевир. стр. 127–144. дои : 10.1016/b978-0-12-407821-5.00008-5 . ISBN  978-0-12-407821-5 . Миоглобин — это гем-белок, обнаруженный как в скелетных, так и в сердечной мышце. Миоглобин обычно высвобождается в кровообращение уже через 1 час после инфаркта миокарда... Миоглобин имеет плохую клиническую специфичность из-за присутствия больших количеств миоглобина в скелетных мышцах. Некоторые исследования предлагают добавить тест на миоглобин к тесту на тропонин I для повышения диагностической ценности [4]. Миоглобин, будучи небольшим белком, выводится с мочой, а высокий уровень миоглобина в сыворотке крови наблюдается у пациентов с острой почечной недостаточностью ( уремическим синдромом ). Острая почечная недостаточность также является осложнением рабдомиолиза.
  35. ^ Перейти обратно: а б Универсальный белковый ресурс, номер доступа P02144 в UniProt .
  36. ^ Драго РС (1980). «Свободнорадикальные реакции систем переходных металлов». Обзоры координационной химии . 32 (2): 97–110. дои : 10.1016/S0010-8545(00)80372-0 .
  37. ^ Коллман Дж. П., Брауман Дж. И., Халберт Т. Р., Суслик К. С. (октябрь 1976 г.). «Природа связывания O2 и CO с металлопорфиринами и гемовыми белками» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 73 (10): 3333–7. Бибкод : 1976PNAS...73.3333C . дои : 10.1073/pnas.73.10.3333 . ПМК   431107 . ПМИД   1068445 .
  38. ^ Липпард С.Дж., Берг Дж.М. (1994). Основы бионеорганической химии . Милл-Вэлли, Калифорния: Университетские научные книги. ISBN  0-935702-73-3 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
  • Коллман Дж.П., Булатов Р., Сандерленд С.Дж., Фу Л. (февраль 2004 г.). «Функциональные аналоги цитохром-с-оксидазы, миоглобина и гемоглобина». Химические обзоры . 104 (2): 561–88. дои : 10.1021/cr0206059 . ПМИД   14871135 .
  • Ридер Б.Дж., Свистуненко Д.А., Купер С.Э., Уилсон М.Т. (декабрь 2004 г.). «Радикальная и окислительно-восстановительная химия миоглобина и гемоглобина: от исследований in vitro до патологии человека». Антиоксиданты и окислительно-восстановительная сигнализация . 6 (6): 954–66. дои : 10.1089/ars.2004.6.954 . ПМИД   15548893 .
  • Шлипер Г., Ким Дж.Х., Молоявый А., Якоби С., Лауссманн Т., Флёгель У. и др. (апрель 2004 г.). «Адаптация мыши с нокаутом миоглобина к гипоксическому стрессу». Американский журнал физиологии. Регуляторная, интегративная и сравнительная физиология . 286 (4): Р786-92. дои : 10.1152/ajpregu.00043.2003 . ПМИД   14656764 . S2CID   24831969 .
  • Такано Т. (март 1977 г.). «Структура миоглобина, уточненная с разрешением 2-0 А. II. Структура дезоксимиоглобина кашалота». Журнал молекулярной биологии . 110 (3): 569–84. дои : 10.1016/S0022-2836(77)80112-5 . ПМИД   845960 .
  • Рой А., Сен С., Чакраборти А.С. (февраль 2004 г.). «Неферментативное гликирование in vitro усиливает роль миоглобина как источника окислительного стресса». Свободные радикальные исследования . 38 (2): 139–46. дои : 10.1080/10715160310001638038 . ПМИД   15104207 . S2CID   11631439 .
  • Стюарт Дж. М., Блейкли Дж. А., Карпович П. А., Каланджи Э., Тэтчер Б. Дж., Мартин Б. М. (март 2004 г.). «Необычайно слабое связывание кислорода, физические свойства, частичная последовательность, скорость автоокисления и потенциальный сайт фосфорилирования миоглобина белухи (Delphinapterus leucas)». Сравнительная биохимия и физиология Б . 137 (3): 401–12. дои : 10.1016/j.cbpc.2004.01.007 . ПМИД   15050527 .
  • Ву Дж., Уэйнрайт Л.М., Пул Р.К. (2003). Микробные глобины . Достижения микробной физиологии. Том. 47. С. 255–310. дои : 10.1016/S0065-2911(03)47005-7 . ISBN  9780120277476 . ПМИД   14560666 .
  • Мирчета С., Синьор А.В., Бернс Дж.М., Коссинс А.Р., Кэмпбелл К.Л., Беренбринк М. (июнь 2013 г.). «Эволюция способности млекопитающих к нырянию, прослеживаемая по чистому поверхностному заряду миоглобина». Наука . 340 (6138): 1234192. doi : 10.1126/science.1234192 . ПМИД   23766330 . S2CID   9644255 . . Также см. статью Proteopedia об этом открытии.
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Myoglobin&oldid=1228840452"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 9231221b4f0a0cb01ce66958425f113e__1718275380
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/92/3e/9231221b4f0a0cb01ce66958425f113e.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Myoglobin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)