гемопротеин

Гемпротеин или (или гемопротеин ; также гемопротеин , гемопротеин ), или гем- белок, представляет собой белок который содержит гема простетическую группу . ^{[ 1 ]} Это очень большой класс металлопротеинов . Гемовая группа обеспечивает функциональность, которая может включать перенос кислорода , восстановление кислорода, перенос электронов и другие процессы. Гем связан с белком либо ковалентно , либо нековалентно, либо и тем, и другим. ^{[ 2 ]}

Гем состоит из катиона железа, связанного в центре сопряженного основания порфирина прикрепленных , а также других лигандов, к «осевым участкам» железа. Порфириновое кольцо представляет собой плоский дианионный тетрадентатный лиганд. Железо обычно Fe ²⁺ или Fe ³⁺. В аксиальных участках прикрепляются один или два лиганда. Порфириновое кольцо имеет 4 атома азота, которые связываются с железом, оставляя два других координационных положения железа, доступных для связывания с гистидином белка, и двухвалентный атом. ^{[ 2 ]}

Гемепротеины, вероятно, эволюционировали для включения атома железа, содержащегося в протопорфириновом кольце гема, в белки. Поскольку эта стратегия заставляет гемепротеины реагировать на молекулы, которые могут связывать двухвалентное железо, эта стратегия сохранялась на протяжении всей эволюции, поскольку она выполняет важнейшие физиологические функции. Пул сывороточного железа сохраняет железо в растворимой форме, что делает его более доступным для клеток. ^{[ 3 ]} Кислород (O ₂ ), оксид азота (NO), окись углерода (CO) и сероводород (H ₂ S) связываются с атомом железа в гемовых белках. После связывания с простетическими группами гема эти молекулы могут модулировать активность/функцию этих гемопротеинов, обеспечивая передачу сигнала. Поэтому, когда эти газообразные молекулы производятся в биологических системах (клетках), их называют газотрансмиттерами.

Модель протопорфирина Fe- IX субъединицы гема B. кофактора

Из-за разнообразия биологических функций и широкого распространения гемопротеины являются одними из наиболее изученных биомолекул . ^{[ 4 ]} Данные о структуре и функциях гем-белка были объединены в базу данных гем-белков (HPD), вторичную базу данных по отношению к Банку данных белков . ^{[ 5 ]}

Роли

Гемепротеины выполняют разнообразные биологические функции, включая транспорт кислорода , который осуществляется посредством гемопротеинов, включая гемоглобин , гемоцианин , ^{[ 6 ]} миоглобин , нейроглобин , цитоглобин и леггемоглобин . ^{[ 7 ]}

Некоторые гемопротеины — цитохром P450 , цитохром с-оксидаза , лигниназы , каталаза и пероксидазы — являются ферментами. Они часто активируют O ₂ для окисления или гидроксилирования.

Гемепротеины также обеспечивают перенос электронов , поскольку они являются частью цепи переноса электронов . цитохром а , цитохром b и цитохром с Такими функциями переноса электронов обладают . Сейчас известно, что цитохром а и цитохром а3 составляют один белок и получили название цитохром аа3. ^{[ 8 ]} Сенсорная система также зависит от некоторых гемепротеинов, включая FixL , сенсор кислорода, CooA , сенсор угарного газа и растворимую гуанилилциклазу .

Гемоглобин и миоглобин

Гемоглобин и миоглобин являются примерами гемопротеинов, которые соответственно транспортируют и хранят кислород у млекопитающих и у некоторых рыб. ^{[ 9 ]} Гемоглобин — это четвертичный белок , который встречается в эритроцитах, тогда как миоглобин — это третичный белок, обнаруженный в мышечных клетках млекопитающих. Хотя они могут различаться по расположению и размеру, их функции схожи. Будучи гемепротеинами, они оба содержат простетическую группу гема.

His-F8 миоглобина, также известный как проксимальный гистидин , ковалентно связан с 5-й координационной позицией железа. Кислород взаимодействует с дистальным His посредством водородной связи, а не ковалентной. Он связывается с 6-м координационным положением железа, His-E7 миоглобина связывается с кислородом, который теперь ковалентно связан с железом. То же самое верно и для гемоглобина; однако, будучи белком с четырьмя субъединицами , гемоглобин содержит в общей сложности четыре гемовые единицы, что позволяет в общей сложности четырем молекулам кислорода связываться с белком.

Миоглобин и гемоглобин представляют собой глобулярные белки , которые служат для связывания и доставки кислорода с помощью простетической группы. Эти глобины резко повышают концентрацию молекулярного кислорода, который может переноситься в биологических жидкостях позвоночных и некоторых беспозвоночных.

Различия возникают в связывании лигандов и аллостерической регуляции .

Миоглобин

Миоглобин содержится в мышечных клетках позвоночных и представляет собой водорастворимый глобулярный белок. ^{[ 10 ]} Мышечные клетки , когда они задействованы, могут быстро потребовать большое количество кислорода для дыхания из-за своих энергетических потребностей. Таким образом, мышечные клетки используют миоглобин для ускорения диффузии кислорода и действуют как локализованные резервы кислорода во время интенсивного дыхания. Миоглобин также сохраняет необходимое количество кислорода и делает его доступным для митохондрий мышечных клеток.

Гемоглобин

У позвоночных гемоглобин содержится в цитозоле эритроцитов. Гемоглобин иногда называют белком-переносчиком кислорода, чтобы противопоставить его миоглобину, который является стационарным.

У позвоночных кислород поступает в организм тканями легких и передается эритроцитам в кровотоке, где он используется в аэробных метаболических путях. ^{[ 10 ]} Затем кислород распределяется по всем тканям организма и выгружается из эритроцитов в дышащие клетки. Затем гемоглобин поглощает углекислый газ и возвращается в легкие. Таким образом, гемоглобин связывает и разгружает как кислород, так и углекислый газ в соответствующих тканях, служа для доставки кислорода, необходимого для клеточного метаболизма, и удаления образующихся отходов, CO ₂ .

Нейроглобин

Обнаруженный в нейронах нейроглобин отвечает за выработку оксида азота, способствующего выживанию нейронных клеток. ^{[ 11 ]} Считается, что нейроглобин увеличивает снабжение нейронов кислородом, поддерживая выработку АТФ, но они также функционируют как запасные белки. ^{[ 12 ]}

Пероксидазы и каталазы

Почти все пероксидазы человека , за исключением глутатионпероксидазы, являются гемопротеинами. В качестве субстрата используют перекись водорода. Металлоферменты катализируют реакции, используя пероксид в качестве окислителя. ^{[ 13 ]} Каталазы – это гемопротеины, ответственные за катализ превращения перекиси водорода в воду и кислород. ^{[ 14 ]} Они состоят из 4 субъединиц, каждая из которых имеет гемовую группу Fe3+. Они имеют среднюю молекулярную массу ~ 240 000 г/моль.

Галопероксидазы, участвующие во врожденной иммунной системе, также содержат простетическую группу гема.

Электронно-транспортная цепь и другие окислительно-восстановительные катализаторы

Цитохромы , цитохром с оксидаза и коэнзим Q-цитохром с редуктаза представляют собой гемсодержащие белки или белковые субъединицы, встроенные во внутреннюю мембрану митохондрий, которые играют важную роль в клеточном дыхании .

Сульфитоксидаза , молибдензависимый цитохром, окисляет сульфит до сульфата.

Синтаза оксида азота

Разработаны гем-белки

Благодаря разнообразным функциям молекулы гема: как переносчик электронов, переносчик кислорода и как кофактор фермента, гем-связывающие белки постоянно привлекают внимание дизайнеров белков. Первоначальные попытки проектирования были сосредоточены на белках, связывающих альфа-спиральный гем, отчасти из-за относительной простоты создания самособирающихся спиральных пучков. Сайты связывания гема были созданы внутри межспиральных гидрофобных борозд. Примеры таких конструкций включают в себя:

Гелихром ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]}
Глобин-1 ^{[ 18 ]}
Сай-АА-ЕК ^{[ 19 ]}
Пептиды IIa/IId ^{[ 20 ]}
а2 ^{[ 21 ]}
Трансмембранные спиральные конструкции ^{[ 22 ]}^{[ 23 ]}^{[ 24 ]}

Более поздние попытки дизайна были сосредоточены на создании функциональных спиральных пучков, связывающих гем, таких как:

Оксидоредуктазы ^{[ 25 ]}^{[ 26 ]}
Пероксидазы ^{[ 27 ]}^{[ 28 ]}
Белки-транспортеры электронов ^{[ 29 ]}
Белки, транспортирующие кислород ^{[ 30 ]}
Фоточувствительные белки ^{[ 25 ]}

Методы проектирования достигли такой степени, что теперь можно создавать целые библиотеки гемсвязывающих спиральных белков. ^{[ 31 ]}

Недавние попытки дизайна были сосредоточены на создании полностью бета-гемсвязывающих белков, новая топология которых очень редко встречается в природе. К таким конструкциям относятся:

Клещи-1 ^{[ 15 ]}
β-шпильки пептиды ^{[ 32 ]}
минипротеины β-листа ^{[ 33 ]}
Многоцепочечные пептиды β-листа ^{[ 34 ]}

Некоторые методологии пытаются включить кофакторы в гемопротеины, которые обычно выдерживают суровые условия. Чтобы включить синтетический кофактор, сначала должна произойти денатурация голопротеина для удаления гема. Затем апопротеин восстанавливается с помощью кофактора. ^{[ 35 ]}

Ссылки

^ «Определение гемопротетической группы» . Earth.callutheran.edu . Проверено 27 апреля 2023 г.
^ Jump up to: ^а ^б Нельсон Д.Л., Кокс М.Н. (2000). Ленинджер, Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: Стоит публикации. ISBN 1-57259-153-6 .
^ Фрейзер, Дэвид М.; Андерсон, Грегори Дж. (март 2014 г.). «Регулирование транспорта железа: Регулирование транспорта железа» . Биофакторы . 40 (2): 206–214. дои : 10.1002/биоф.1148 . ПМИД 24132807 . S2CID 2998785 .
^ Риди С.Дж., Эльвекрог М.М., Гибни Б.Р. (январь 2008 г.). «Разработка базы данных о структуре и электрохимических функциях гем-белка» . Исследования нуклеиновых кислот . 36 (Проблема с базой данных): D307–D313. дои : 10.1093/нар/gkm814 . ПМК 2238922 . ПМИД 17933771 .
^ Гибни БР. «База данных гем-белков» . Бруклин, Нью-Йорк: Бруклинский колледж.
^ «гемопротеины — Humpath.com — Патология человека» . www.humpath.com . Архивировано из оригинала 27 апреля 2023 г. Проверено 27 апреля 2023 г.
^ Липпард Дж., Берг Дж. М. (1994). Основы бионеорганической химии . Милл-Вэлли, Калифорния: Университетские научные книги. ISBN 0-935702-73-3 .
^ Махинтичайчан, Павин; Геннис, Роберт Б.; Тайхоршид, Эмад (10 апреля 2018 г.). «Цитохром аа 3 кислородредуктаза использует туннель, наблюдаемый в кристаллических структурах, для доставки O 2 для катализа» . Биохимия . 57 (14): 2150–2161. doi : 10.1021/acs.biochem.7b01194 . ISSN 0006-2960 . ПМК 5936630 . ПМИД 29546752 .
^ Гербер, Люси; Клоу, Кэти А.; Дридзич, Уильям Р.; Гамперл, Энтони К. (июль 2021 г.). «Взаимосвязь между миоглобином, аэробной способностью, активностью синтазы оксида азота и функцией митохондрий в сердцах рыб» . Антиоксиданты . 10 (7): 1072. doi : 10.3390/antiox10071072 . ISSN 2076-3921 . ПМК 8301165 . ПМИД 34356305 .
^ Jump up to: ^а ^б «Гемоглобин и миоглобин | Интегративное медицинское биохимическое обследование и проверка комиссией | AccessPharmacy | McGraw Hill Medical» . accesspharmacy.mhmedical.com . Проверено 27 апреля 2023 г.
^ ДеллаВалле, Брайан; Хемпель, Каспер; Куртжалс, Йорген А.Л.; Пенькова, Милена (01 августа 2010 г.). «Экспрессия нейроглобина in vivo в реактивных астроцитах во время невропатологии на мышиных моделях черепно-мозговой травмы, церебральной малярии и аутоиммунного энцефалита: нейроглобин при реактивном астроглиозе» . Глия . 58 (10): 1220–1227. дои : 10.1002/glia.21002 . ПМИД 20544857 . S2CID 8563830 .
^ Бурместер, Торстен; Ханкельн, Томас (июнь 2004 г.). «Нейроглобин: дыхательный белок нервной системы» . Физиология . 19 (3): 110–113. дои : 10.1152/nips.01513.2003 . ISSN 1548-9213 . ПМИД 15143204 .
^ Уинтерборн, Кристин К. (01 января 2013 г.), «Глава первая - Биологическая химия перекиси водорода», в Каденасе, Энрике; Пакер, Лестер (ред.), Перекись водорода и передача сигналов в клетках, Часть C , Методы энзимологии, том. 528, Academic Press, стр. 3–25, doi : 10.1016/B978-0-12-405881-1.00001-X , ISBN. 978-0-12-405881-1 , PMID 23849856 , получено 27 апреля 2023 г.
^ Бжозовская, Ева; Базан, Юстина; Гамиан, Анджей (25 марта 2011 г.). «Функции белков бактериофагов» . Достижения гигиены и экспериментальной медицины . 65 : 167–176. дои : 10.5604/17322693.936090 . ISSN 1732-2693 . ПМИД 21502693 .
^ Jump up to: ^а ^б Нагараджан Д., Сукумаран С., Дека Г., Кришнамурти К., Атрея Х.С., Чандра Н. (июнь 2018 г.). «Дизайн мотива гем-связывающего пептида, принимающего конформацию β-шпильки» . Журнал биологической химии . 293 (24): 9412–9422. дои : 10.1074/jbc.RA118.001768 . ПМК 6005436 . ПМИД 29695501 .
^ Сасаки Т., Кайзер Э.Т. (1 января 1989 г.). «Гелихром: синтез и ферментативная активность созданного гемопротеина». Журнал Американского химического общества . 111 (1): 380–381. дои : 10.1021/ja00183a065 . ISSN 0002-7863 .
^ Сасаки Т., Кайзер Э.Т. (январь 1990 г.). «Синтез и структурная стабильность гелихрома как искусственного гемопротеина». Биополимеры . 29 (1): 79–88. дои : 10.1002/bip.360290112 . ПМИД 2328295 . S2CID 35536899 .
^ Исогай Ю., Ота М., Фудзисава Т., Изуно Х., Мукаи М., Накамура Х. и др. (июнь 1999 г.). «Дизайн и синтез глобиновой складки». Биохимия . 38 (23): 7431–7443. дои : 10.1021/bi983006y . ПМИД 10360940 .
^ Розенблатт М.М., Ван Дж., Суслик К.С. (ноябрь 2003 г.). «Созданные de novo циклопептидные гемовые комплексы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (23): 13140–13145. Бибкод : 2003PNAS..10013140R . дои : 10.1073/pnas.2231273100 . ПМЦ 263730 . ПМИД 14595023 .
^ Робертсон Д.Э., Фарид Р.С., Мозер К.С., Урбауэр Дж.Л., Малхолланд С.Е., Пидикити Р. и др. (март 1994 г.). «Дизайн и синтез мультигемовых белков». Природа . 368 (6470): 425–432. Бибкод : 1994Natur.368..425R . дои : 10.1038/368425a0 . ПМИД 8133888 . S2CID 4360174 .
^ Чома К.Т., Лир Дж.Д., Нельсон М.Дж., Даттон П.Л., Робертсон Д.Е., ДеГрадо В.Ф. (1 февраля 1994 г.). «Дизайн связующего гем четырехспирального пучка». Журнал Американского химического общества . 116 (3): 856–865. дои : 10.1021/ja00082a005 . ISSN 0002-7863 .
^ Дишер Б.М., Ной Д., Стрзалка Дж., Йе С., Мозер CC, Лир Дж.Д. и др. (сентябрь 2005 г.). «Дизайн макетов амфифильных белков: контроль сборки, вставки в мембраны и взаимодействия кофакторов» . Биохимия . 44 (37): 12329–12343. дои : 10.1021/bi050695m . ПМК 2574520 . ПМИД 16156646 .
^ Махаджан М., Бхаттачарджья С. (июнь 2014 г.). «Разработанный дигемсвязывающий спиральный трансмембранный белок». ХимБиоХим . 15 (9): 1257–1262. дои : 10.1002/cbic.201402142 . ПМИД 24829076 . S2CID 20982919 .
^ Корендович И.В., Сенес А., Ким Ю.Х., Лир Дж.Д., Фрай Х.К., Териен М.Дж. и др. (ноябрь 2010 г.). «Дизайн de novo и молекулярная сборка трансмембранного дипорфиринсвязывающего белкового комплекса» . Журнал Американского химического общества . 132 (44): 15516–15518. дои : 10.1021/ja107487b . ПМК 3016712 . ПМИД 20945900 .
^ Jump up to: ^а ^б Фарид Т.А., Кодали Г., Соломон Л.А., Лихтенштейн Б.Р., Шихан М.М., Фрай Б.А. и др. (декабрь 2013 г.). «Дизайн элементарного тетраспирального белка для разнообразных функций оксидоредуктазы» . Химическая биология природы . 9 (12): 826–833. дои : 10.1038/следующий.1362 . ПМК 4034760 . ПМИД 24121554 .
^ Хуанг С.С., Кодер Р.Л., Льюис М., Ванд А.Дж., Даттон П.Л. (апрель 2004 г.). «Макет HP-1: от структуры апопротеина к структурированному гемопротеину, предназначенному для содействия окислительно-восстановительному обмену протонов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (15): 5536–5541. дои : 10.1073/pnas.0306676101 . ПМК 397418 . ПМИД 15056758 .
^ Файелла М., Маглио О., Настри Ф., Ломбарди А., Листа Л., Хаген В.Р., Павоне В. (декабрь 2012 г.). «Разработка de novo, синтез и характеристика MP3, нового каталитического гемопротеина с четырьмя спиралями». Химия: Европейский журнал . 18 (50): 15960–15971. дои : 10.1002/chem.201201404 . ПМИД 23150230 .
^ Черри-младший, Ламса М.Х., Шнайдер П., Винд Дж., Свендсен А., Джонс А., Педерсен А.Х. (апрель 1999 г.). «Направленная эволюция грибковой пероксидазы». Природная биотехнология . 17 (4): 379–384. дои : 10.1038/7939 . ПМИД 10207888 . S2CID 41233353 .
^ Андерсон Дж.Л., Армстронг К.Т., Кодали Г., Лихтенштейн Б.Р., Уоткинс Д.В., Манчини Дж.А. и др. (февраль 2014 г.). «Создание искусственного макета цитохрома c-типа in vivo : перенос электронов, транспорт кислорода и преобразование в фотоактивный светособирающий макет» . Химическая наука . 5 (2): 507–514. дои : 10.1039/C3SC52019F . ПМК 3952003 . ПМИД 24634717 .
^ Кодер Р.Л., Андерсон Дж.Л., Соломон Л.А., Редди К.С., Мозер CC, Даттон П.Л. (март 2009 г.). «Проектирование и разработка белка-транспортера O (2)» . Природа . 458 (7236): 305–309. Бибкод : 2009Natur.458..305K . дои : 10.1038/nature07841 . ПМЦ 3539743 . ПМИД 19295603 .
^ Моффет Д.А., Фоли Дж., Хехт М.Х. (сентябрь 2003 г.). «Потенциалы восстановления средней точки и стехиометрия связывания гема белков de novo из разработанных комбинаторных библиотек» . Биофизическая химия . 85 лет со дня рождения Вальтера Каузмана. 105 (2–3): 231–239. дои : 10.1016/S0301-4622(03)00072-3 . ПМИД 14499895 .
^ Махаджан М., Бхаттачарджья С. (июнь 2013 г.). «Пептиды β-шпильки: связывание гема, катализ и структура в мицеллах детергентов». Ангеванде Хеми . 52 (25): 6430–6434. дои : 10.1002/anie.201300241 . ПМИД 23640811 .
^ Д'Суза А., Ву X, Йеоу Е.К., Бхаттачарджья С. (май 2017 г.). «Разработанные минипротеины β-листа гемоклеток». Ангеванде Химия . 56 (21): 5904–5908. дои : 10.1002/anie.201702472 . ПМИД 28440962 .
^ Д'Суза А., Махаджан М., Бхаттачарджья С. (апрель 2016 г.). «Разработаны многоцепочечные гем-связывающие пептиды β-листа в мембране» . Химическая наука . 7 (4): 2563–2571. дои : 10.1039/C5SC04108B . ПМК 5477022 . ПМИД 28660027 .
^ Лемон, Кристофер М.; Марлетта, Майкл А. (21 декабря 2021 г.). «Дизайнерские гем-белки: достижение новой функции с помощью абиологических аналогов гема» . Отчеты о химических исследованиях . 54 (24): 4565–4575. doi : 10.1021/acs.accounts.1c00588 . ISSN 0001-4842 . ПМЦ 8754152 . ПМИД 34890183 .

Внешние ссылки

База данных гем-белков
Гемепротеины Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)

[1] «Определение гемопротетической группы» . Earth.callutheran.edu . Проверено 27 апреля 2023 г.

[Lehn-2] Jump up to: ^а ^б Нельсон Д.Л., Кокс М.Н. (2000). Ленинджер, Принципы биохимии (3-е изд.). Нью-Йорк: Стоит публикации. ISBN 1-57259-153-6 .

[3] Фрейзер, Дэвид М.; Андерсон, Грегори Дж. (март 2014 г.). «Регулирование транспорта железа: Регулирование транспорта железа» . Биофакторы . 40 (2): 206–214. дои : 10.1002/биоф.1148 . ПМИД 24132807 . S2CID 2998785 .

[4] Риди С.Дж., Эльвекрог М.М., Гибни Б.Р. (январь 2008 г.). «Разработка базы данных о структуре и электрохимических функциях гем-белка» . Исследования нуклеиновых кислот . 36 (Проблема с базой данных): D307–D313. дои : 10.1093/нар/gkm814 . ПМК 2238922 . ПМИД 17933771 .

[database-5] Гибни БР. «База данных гем-белков» . Бруклин, Нью-Йорк: Бруклинский колледж.

[6] «гемопротеины — Humpath.com — Патология человека» . www.humpath.com . Архивировано из оригинала 27 апреля 2023 г. Проверено 27 апреля 2023 г.

[7] Липпард Дж., Берг Дж. М. (1994). Основы бионеорганической химии . Милл-Вэлли, Калифорния: Университетские научные книги. ISBN 0-935702-73-3 .

[8] Махинтичайчан, Павин; Геннис, Роберт Б.; Тайхоршид, Эмад (10 апреля 2018 г.). «Цитохром аа 3 кислородредуктаза использует туннель, наблюдаемый в кристаллических структурах, для доставки O 2 для катализа» . Биохимия . 57 (14): 2150–2161. doi : 10.1021/acs.biochem.7b01194 . ISSN 0006-2960 . ПМК 5936630 . ПМИД 29546752 .

[9] Гербер, Люси; Клоу, Кэти А.; Дридзич, Уильям Р.; Гамперл, Энтони К. (июль 2021 г.). «Взаимосвязь между миоглобином, аэробной способностью, активностью синтазы оксида азота и функцией митохондрий в сердцах рыб» . Антиоксиданты . 10 (7): 1072. doi : 10.3390/antiox10071072 . ISSN 2076-3921 . ПМК 8301165 . ПМИД 34356305 .

[accesspharmacy.mhmedical.com-10] Jump up to: ^а ^б «Гемоглобин и миоглобин | Интегративное медицинское биохимическое обследование и проверка комиссией | AccessPharmacy | McGraw Hill Medical» . accesspharmacy.mhmedical.com . Проверено 27 апреля 2023 г.

[11] ДеллаВалле, Брайан; Хемпель, Каспер; Куртжалс, Йорген А.Л.; Пенькова, Милена (01 августа 2010 г.). «Экспрессия нейроглобина in vivo в реактивных астроцитах во время невропатологии на мышиных моделях черепно-мозговой травмы, церебральной малярии и аутоиммунного энцефалита: нейроглобин при реактивном астроглиозе» . Глия . 58 (10): 1220–1227. дои : 10.1002/glia.21002 . ПМИД 20544857 . S2CID 8563830 .

[12] Бурместер, Торстен; Ханкельн, Томас (июнь 2004 г.). «Нейроглобин: дыхательный белок нервной системы» . Физиология . 19 (3): 110–113. дои : 10.1152/nips.01513.2003 . ISSN 1548-9213 . ПМИД 15143204 .

[13] Уинтерборн, Кристин К. (01 января 2013 г.), «Глава первая - Биологическая химия перекиси водорода», в Каденасе, Энрике; Пакер, Лестер (ред.), Перекись водорода и передача сигналов в клетках, Часть C , Методы энзимологии, том. 528, Academic Press, стр. 3–25, doi : 10.1016/B978-0-12-405881-1.00001-X , ISBN. 978-0-12-405881-1 , PMID 23849856 , получено 27 апреля 2023 г.

[14] Бжозовская, Ева; Базан, Юстина; Гамиан, Анджей (25 марта 2011 г.). «Функции белков бактериофагов» . Достижения гигиены и экспериментальной медицины . 65 : 167–176. дои : 10.5604/17322693.936090 . ISSN 1732-2693 . ПМИД 21502693 .

[:0-15] Jump up to: ^а ^б Нагараджан Д., Сукумаран С., Дека Г., Кришнамурти К., Атрея Х.С., Чандра Н. (июнь 2018 г.). «Дизайн мотива гем-связывающего пептида, принимающего конформацию β-шпильки» . Журнал биологической химии . 293 (24): 9412–9422. дои : 10.1074/jbc.RA118.001768 . ПМК 6005436 . ПМИД 29695501 .

[16] Сасаки Т., Кайзер Э.Т. (1 января 1989 г.). «Гелихром: синтез и ферментативная активность созданного гемопротеина». Журнал Американского химического общества . 111 (1): 380–381. дои : 10.1021/ja00183a065 . ISSN 0002-7863 .

[17] Сасаки Т., Кайзер Э.Т. (январь 1990 г.). «Синтез и структурная стабильность гелихрома как искусственного гемопротеина». Биополимеры . 29 (1): 79–88. дои : 10.1002/bip.360290112 . ПМИД 2328295 . S2CID 35536899 .

[18] Исогай Ю., Ота М., Фудзисава Т., Изуно Х., Мукаи М., Накамура Х. и др. (июнь 1999 г.). «Дизайн и синтез глобиновой складки». Биохимия . 38 (23): 7431–7443. дои : 10.1021/bi983006y . ПМИД 10360940 .

[19] Розенблатт М.М., Ван Дж., Суслик К.С. (ноябрь 2003 г.). «Созданные de novo циклопептидные гемовые комплексы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 100 (23): 13140–13145. Бибкод : 2003PNAS..10013140R . дои : 10.1073/pnas.2231273100 . ПМЦ 263730 . ПМИД 14595023 .

[20] Робертсон Д.Э., Фарид Р.С., Мозер К.С., Урбауэр Дж.Л., Малхолланд С.Е., Пидикити Р. и др. (март 1994 г.). «Дизайн и синтез мультигемовых белков». Природа . 368 (6470): 425–432. Бибкод : 1994Natur.368..425R . дои : 10.1038/368425a0 . ПМИД 8133888 . S2CID 4360174 .

[21] Чома К.Т., Лир Дж.Д., Нельсон М.Дж., Даттон П.Л., Робертсон Д.Е., ДеГрадо В.Ф. (1 февраля 1994 г.). «Дизайн связующего гем четырехспирального пучка». Журнал Американского химического общества . 116 (3): 856–865. дои : 10.1021/ja00082a005 . ISSN 0002-7863 .

[22] Дишер Б.М., Ной Д., Стрзалка Дж., Йе С., Мозер CC, Лир Дж.Д. и др. (сентябрь 2005 г.). «Дизайн макетов амфифильных белков: контроль сборки, вставки в мембраны и взаимодействия кофакторов» . Биохимия . 44 (37): 12329–12343. дои : 10.1021/bi050695m . ПМК 2574520 . ПМИД 16156646 .

[23] Махаджан М., Бхаттачарджья С. (июнь 2014 г.). «Разработанный дигемсвязывающий спиральный трансмембранный белок». ХимБиоХим . 15 (9): 1257–1262. дои : 10.1002/cbic.201402142 . ПМИД 24829076 . S2CID 20982919 .

[24] Корендович И.В., Сенес А., Ким Ю.Х., Лир Дж.Д., Фрай Х.К., Териен М.Дж. и др. (ноябрь 2010 г.). «Дизайн de novo и молекулярная сборка трансмембранного дипорфиринсвязывающего белкового комплекса» . Журнал Американского химического общества . 132 (44): 15516–15518. дои : 10.1021/ja107487b . ПМК 3016712 . ПМИД 20945900 .

[:1-25] Jump up to: ^а ^б Фарид Т.А., Кодали Г., Соломон Л.А., Лихтенштейн Б.Р., Шихан М.М., Фрай Б.А. и др. (декабрь 2013 г.). «Дизайн элементарного тетраспирального белка для разнообразных функций оксидоредуктазы» . Химическая биология природы . 9 (12): 826–833. дои : 10.1038/следующий.1362 . ПМК 4034760 . ПМИД 24121554 .

[26] Хуанг С.С., Кодер Р.Л., Льюис М., Ванд А.Дж., Даттон П.Л. (апрель 2004 г.). «Макет HP-1: от структуры апопротеина к структурированному гемопротеину, предназначенному для содействия окислительно-восстановительному обмену протонов» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 101 (15): 5536–5541. дои : 10.1073/pnas.0306676101 . ПМК 397418 . ПМИД 15056758 .

[27] Файелла М., Маглио О., Настри Ф., Ломбарди А., Листа Л., Хаген В.Р., Павоне В. (декабрь 2012 г.). «Разработка de novo, синтез и характеристика MP3, нового каталитического гемопротеина с четырьмя спиралями». Химия: Европейский журнал . 18 (50): 15960–15971. дои : 10.1002/chem.201201404 . ПМИД 23150230 .

[28] Черри-младший, Ламса М.Х., Шнайдер П., Винд Дж., Свендсен А., Джонс А., Педерсен А.Х. (апрель 1999 г.). «Направленная эволюция грибковой пероксидазы». Природная биотехнология . 17 (4): 379–384. дои : 10.1038/7939 . ПМИД 10207888 . S2CID 41233353 .

[29] Андерсон Дж.Л., Армстронг К.Т., Кодали Г., Лихтенштейн Б.Р., Уоткинс Д.В., Манчини Дж.А. и др. (февраль 2014 г.). «Создание искусственного макета цитохрома c-типа in vivo : перенос электронов, транспорт кислорода и преобразование в фотоактивный светособирающий макет» . Химическая наука . 5 (2): 507–514. дои : 10.1039/C3SC52019F . ПМК 3952003 . ПМИД 24634717 .

[30] Кодер Р.Л., Андерсон Дж.Л., Соломон Л.А., Редди К.С., Мозер CC, Даттон П.Л. (март 2009 г.). «Проектирование и разработка белка-транспортера O (2)» . Природа . 458 (7236): 305–309. Бибкод : 2009Natur.458..305K . дои : 10.1038/nature07841 . ПМЦ 3539743 . ПМИД 19295603 .

[31] Моффет Д.А., Фоли Дж., Хехт М.Х. (сентябрь 2003 г.). «Потенциалы восстановления средней точки и стехиометрия связывания гема белков de novo из разработанных комбинаторных библиотек» . Биофизическая химия . 85 лет со дня рождения Вальтера Каузмана. 105 (2–3): 231–239. дои : 10.1016/S0301-4622(03)00072-3 . ПМИД 14499895 .

[32] Махаджан М., Бхаттачарджья С. (июнь 2013 г.). «Пептиды β-шпильки: связывание гема, катализ и структура в мицеллах детергентов». Ангеванде Хеми . 52 (25): 6430–6434. дои : 10.1002/anie.201300241 . ПМИД 23640811 .

[33] Д'Суза А., Ву X, Йеоу Е.К., Бхаттачарджья С. (май 2017 г.). «Разработанные минипротеины β-листа гемоклеток». Ангеванде Химия . 56 (21): 5904–5908. дои : 10.1002/anie.201702472 . ПМИД 28440962 .

[34] Д'Суза А., Махаджан М., Бхаттачарджья С. (апрель 2016 г.). «Разработаны многоцепочечные гем-связывающие пептиды β-листа в мембране» . Химическая наука . 7 (4): 2563–2571. дои : 10.1039/C5SC04108B . ПМК 5477022 . ПМИД 28660027 .

[35] Лемон, Кристофер М.; Марлетта, Майкл А. (21 декабря 2021 г.). «Дизайнерские гем-белки: достижение новой функции с помощью абиологических аналогов гема» . Отчеты о химических исследованиях . 54 (24): 4565–4575. doi : 10.1021/acs.accounts.1c00588 . ISSN 0001-4842 . ПМЦ 8754152 . ПМИД 34890183 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]