Галопероксидаза
Галопероксидазы — это пероксидазы которые способны опосредовать окисление галогенидов , перекисью водорода . [ 1 ] И галогениды, и перекись водорода широко доступны в окружающей среде . [ 2 ]
Механистические и термодинамические соображения
[ редактировать ]Галогенирование органических соединений свободными галогенами ( F 2 , Cl 2 , Br 2 , а иногда и I 2 ) в целом является благоприятным процессом. Например, это практикуется в промышленных масштабах. Однако в природе свободные галогены не существуют в заметных количествах. Комбинация перекиси водорода , широко вырабатываемой аэробной жизнью, и галогенид-анионов. кл. − , Бр − , я − обеспечивает эквивалент Cl 2 , Br 2 , I 2 . Окисление этих анионов перекисью водорода происходит медленно в отсутствие ферментов. Эти ферменты называются галопероксидазами. Реакция, которую они катализируют:
- Х − + Н 2 О 2 + Н + + R−H → X + 2 H 2 O + R−X
С точки зрения термодинамики уравнение Нернста подтверждает, что перекись водорода может окислять хлорид (Е° = 1,36 В), бромид (Е° = 1,09 В) и иодид (Е° = 0,536 В) с термодинамической точки зрения в естественных условиях. т.е. диапазон температур около 0–30 °C и pH в диапазоне от примерно 3 ( гуминовый слой почвы) до примерно 8 ( морская вода ). Фторид (Е°= 2,87 В) не окисляется перекисью водорода.
Классификация
[ редактировать ]В таблице представлена классификация галопероксидаз по галогенидам, окисление которых они способны катализировать.
Классификация этих ферментов по возможности использования субстрата не обязательно указывает на предпочтение субстрата фермента. Например, хотя эозинофильная пероксидаза способна окислять хлорид, она преимущественно окисляет бромид. [ 3 ]
Галопероксидазы млекопитающих миелопероксидаза (МПО), лактопероксидаза (ПОЛ) и пероксидаза эозинофилов (ЭПО) также способны окислять псевдогалогенидтиоцианат ) . (SCN − ). Каждый из них содержит простетическую группу гема , ковалентно связанную двумя сложноэфирными связями с аспартата и/или глутамата боковыми цепями . МПО имеет третью ковалентную связь через остаток метионина . Пероксидаза хрена также способна окислять эти субстраты, но ее гем не связан ковалентно и повреждается во время оборота. [ 4 ]
Специфическая ванадийбромпероксидаза морских организмов (грибов, бактерий, микроводорослей и, возможно, других эукариот) использует ванадат и перекись водорода для бромирования электрофильных органических веществ. [ 5 ]
Murex Улитки содержат бромпероксидазу, используемую для производства тирийского пурпурного красителя. Фермент очень специфичен по отношению к бромиду и физически стабилен, но его активный центр не охарактеризован.
| Галопероксидаза | Окисляемый галогенид | Происхождение, Примечания |
|---|---|---|
| Хлоропероксидаза (CPO) | кл. − , Бр − , я − | нейтрофилы ( миелопероксидаза ), эозинофилы ( эозинофильная пероксидаза , можно использовать Cl − , предпочитает Бр − ) |
| Бромпероксидаза (БПО) | Бр − , я − | молоко , слюна , слезы ( лактопероксидаза ), яйца морского ежа ( овопероксидаза ), |
| Йодопероксидаза (ИПО) | я − | хрен ( пероксидаза хрена ) |
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ С. Л. Нейдлман, Дж. Гейгерт (1986) Биогалогенирование - принципы, основные роли и приложения; Издательство Эллис Хорвуд Лтд.; Чичестер; ISBN 0-85312-984-3
- ^ Вайанкур, Фредерик Х.; Да, Эллен; Восбург, Дэвид А.; Гарно-Цодикова, Сильви; Уолш, Кристофер Т. (2006). «Природный реестр катализаторов галогенирования: преобладают окислительные стратегии». Химические обзоры . 106 (8): 3364–3378. дои : 10.1021/cr050313i . ПМИД 16895332 .
- ^ [1] Архивировано 26 мая 2009 г. в Wayback Machine. Эозинофилы преимущественно используют бромид для создания галогенирующих агентов - Mayeno et al. 264 (10): 5660 - Журнал биологической химии
- ^ [2] Роль ковалентных связей гем-белок в пероксидазах млекопитающих
- ^ Винтер, Дж. М.; Мур, бакалавр наук (июль 2009 г.). «Изучение химии и биологии ванадийзависимых галопероксидаз» . Ж. Биол. Хим . 284 (28): 18577–81. дои : 10.1074/jbc.R109.001602 . ПМК 2707250 . ПМИД 19363038 .
