Бромидпероксидаза
Бромидпероксидаза | |||
---|---|---|---|
![]() | |||
Идентификаторы | |||
Номер ЕС. | 1.11.1.18 | ||
Базы данных | |||
ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
КЕГГ | КЕГГ запись | ||
МетаЦик | метаболический путь | ||
ПРЯМОЙ | профиль | ||
PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
|
Бромидпероксидаза ( EC 1.11.1.18 , бромпероксидаза , галопероксидаза (неоднозначно) , эозинофильная пероксидаза ) представляет собой семейство ферментов с систематическим названием бромид:перекись водорода оксидоредуктаза . Эти ферменты катализируют следующую химическую реакцию : [1] [2] [3]
- HBr + H 2 O 2 HOBr + H 2 O
HOBr является сильным бромирующим агентом. Многие броморганические соединения, наблюдаемые в морской среде, являются продуктами реакции с этой окисленной формой брома.
Бромпероксидазы красных и бурых морских водорослей ( Rhodophyta и Phaeophyta ) содержат ванадат ( бромопероксидаза ванадия ). В остальном ванадий — необычный кофактор в биологии. [4] Благодаря этому семейству ферментов из морских источников было выделено множество бромированных натуральных продуктов.
Родственные ферменты хлорпероксидазы влияют на хлорирование. В номенклатуре галопероксидаз бромпероксидазы классически вообще не способны окислять хлорид. Например, пероксидаза эозинофилов предпочитает бромид хлориду, но не считается бромпероксидазой, поскольку способна использовать хлорид.
Muricidae (был Murex ) spp. у улиток есть бромпероксидаза, используемая для производства красителя Тирианского пурпура . Фермент очень специфичен к бромиду и физически стабилен, но металл его активного центра не охарактеризован. По состоянию на 2019 год [update]В геноме улитки этому ферменту не присвоен ни один конкретный ген. [5] Вместо этого такую активность обеспечивают симбиотические бактерии Bacillus . [6] Идентифицированный фермент принадлежит к суперсемейству альфа/бета-гидролаз ; структура аналогичной бромпероксидазы доступна как PDB : 3FOB . Он работает на каталитической триаде Ser 99, Asp 229 и His 258 и не требует металлических кофакторов. [7]
Дополнительное чтение
[ редактировать ]- Де Бур, Э.; Тромп, MGM; Плат, Х.; Кренн, GE; Вевер, Р. (1986). «Ванадий(v) как необходимый элемент галопероксидазной активности морских бурых водорослей - очистка и характеристика ванадий(V)-содержащей бромпероксидазы из Laminaria saccharina ». Биохим. Биофиз. Акта . 872 (1–2): 104–115. дои : 10.1016/0167-4838(86)90153-6 .
- Тромп М.Г., Олафссон Г., Кренн Б.Е., Вевер Р. (сентябрь 1990 г.). «Некоторые структурные аспекты ванадия бромпероксидазы из Ascophyllum nodosum». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1040 (2): 192–8. дои : 10.1016/0167-4838(90)90075-q . ПМИД 2400770 .
- Исупов М.Н., Далби А.Р., Бриндли А.А., Изуми Ю., Танабэ Т., Муршудов Г.Н., Литтлчайлд Дж.А. (июнь 2000 г.). «Кристаллическая структура додекамерной ванадий-зависимой бромпероксидазы из красных водорослей Corallina officinalis». Журнал молекулярной биологии . 299 (4): 1035–49. дои : 10.1006/jmbi.2000.3806 . ПМИД 10843856 .
- Картер-Франклин Дж. Н., Батлер А. (ноябрь 2004 г.). «Биосинтез галогенированных морских натуральных продуктов, катализируемый ванадий-бромпероксидазой». Журнал Американского химического общества . 126 (46): 15060–6. дои : 10.1021/ja047925p . ПМИД 15548002 .
- Оширо Т., Литтлчайлд Дж., Гарсиа-Родригес Э., Исупов М.Н., Иида Ю., Кобаяши Т., Изуми Ю. (июнь 2004 г.). «Модификация галогенной специфичности ванадий-зависимой бромпероксидазы» . Белковая наука . 13 (6): 1566–71. дои : 10.1110/ps.03496004 . ПМК 2279980 . ПМИД 15133166 .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Батлер, Элисон; Уокер, СП (1993). «Морские галопероксидазы». Химические обзоры . 93 (5): 1937–1944. дои : 10.1021/cr00021a014 .
- ^ Лэтэм, Джонатан; Бранденбургер, Эйлин; Шеперд, Сара А.; Менон, Бинурай Р.К.; Миклфилд, Джейсон (2018). «Разработка галогеназных ферментов для использования в синтезе» . Химические обзоры . 118 (1): 232–269. doi : 10.1021/acs.chemrev.7b00032 . ПМИД 28466644 .
- ^ Вайанкур, Фредерик Х.; Да, Эллен; Восбург, Дэвид А.; Гарно-Цодикова, Сильви ; Уолш, Кристофер Т. (2006). «Природный реестр катализаторов галогенирования: преобладают окислительные стратегии». Химические обзоры . 106 (8): 3364–3378. дои : 10.1021/cr050313i . ПМИД 16895332 .
- ^ Батлер, А., «Галапероксидазы ванадия», Current Opinion in Chemical Biology, 1998, 2, 279-285.
- ^ Бенкендорф, К. (23 апреля 2013 г.). «Исследование натуральных продуктов австралийских морских беспозвоночных Dicathais Orbita» . Морские наркотики . 11 (4): 1370–98. дои : 10.3390/md11041370 . ПМК 3705410 . ПМИД 23612370 .
- ^ Нгангбам, АК; Муатт, П; Смит, Дж; Уотерс, DLE; Бенкендорф, К. (3 мая 2019 г.). «Bacillus spp., продуцирующие бромпероксидазу. Выделенные из гипожаберных желез мюрицидного моллюска способны к биогенезу предшественников тирийского пурпурного» . Морские наркотики . 17 (5): 264. дои : 10.3390/md17050264 . ПМК 6562550 . ПМИД 31058830 . Генбанк AKQ77155.1 .
- ^ «Депозит 3FOB/IDP00046» . Центр структурной геномики инфекционных заболеваний . Проверено 31 мая 2019 г.
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Бромид + пероксидаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)