Хлоридпероксидаза
| Хлоридпероксидаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 1.11.1.10 | ||
| Номер CAS. | 9055-20-3 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Хлоридпероксидаза ( ЕС 1.11.1.10 ) — семейство ферментов , катализирующих хлорирование органических соединений. Этот фермент объединяет неорганические субстраты хлорид и перекись водорода с образованием эквивалента Cl. + , замещающий протон в углеводородном субстрате:
- РХ + Cl − + Н 2 О 2 + Н + → R-Cl + 2 H 2 O
На самом деле источник «Cl + "- это хлорноватистая кислота (HOCl). [1] многие хлорорганические соединения биосинтезируются Таким путем .
Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктаз , особенно тех, которые действуют на пероксид в качестве акцептора (пероксидазы). Систематическое название этого класса ферментов — хлорид-перекись водорода оксидоредуктаза . Этот фермент также называют хлорпероксидазой . В нем используется один кофактор , которым может быть гем или ванадий. [2]
Гемсодержащая хлорпероксидаза (CPO) проявляет пероксидазную, каталазную и цитохром P450 -подобную активности в дополнение к катализу реакций галогенирования. [3] Несмотря на функциональное сходство с другими гемовыми ферментами, структура CPO уникальна: она складывается в третичную структуру, в которой доминируют восемь спиральных сегментов. Каталитическим кислотным основанием, необходимым для расщепления пероксидной связи OO, является глутаминовая кислота, а не гистидин, как в пероксидазе хрена .
Структурные исследования
[ редактировать ]По состоянию на конец 2007 года 30 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1A7U , 1A88 , 1A8Q , 1A8S , 1A8U , 1BRT , 1CPO , 1IDQ , 1IDU , 1QHB , 1QI9 , 1VNC , 1VNE , 1VNF , НГ , 1VNH , 1VNI , 1VNS , 2CIV , 2CIW , 2CIX , 2CIY , 2CIZ , 2CJ0 , 2CJ1 , 2CJ2 , 2CPO , 2J18 , 2J19 и 2J5M .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Хофрихтер, М.; Ульрих, Р.; Пецина, Марек Дж.; Лирс, Кристиана; Лунделл, Тайна (2010). «Новые и классические семейства секретируемых грибковых пероксидаз гема». Appl Microbiol Biotechnol . 87 (3): 871–897. дои : 10.1007/s00253-010-2633-0 . ПМИД 20495915 . S2CID 24417282 .
- ^ Батлер, Элисон; Картер-Франклин, Джейм Н. (2004). «Роль ванадия бромпероксидазы в биосинтезе галогенированных морских природных продуктов». Отчеты о натуральных продуктах . 21 (1): 180–8. дои : 10.1039/b302337k . ПМИД 15039842 . (в этой статье также обсуждались хлорпероксидазы.
- ^ Пулос Т.Л., Сундараморти М., Тернер Дж. (1995). «Кристаллическая структура хлорпероксидазы: функциональный гибрид гемпероксидазы и цитохрома P450» . Структура . 3 (12): 1367–1377. дои : 10.1016/S0969-2126(01)00274-X . ПМИД 8747463 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Хагер Л.П., Холленберг П.Ф., Рэнд-Меир Т., Чианг Р., Дубек Д. (1975). «Химия промежуточных продуктов пероксидазы». Энн. Н-Й Акад. Наука . 244 (1): 80–93. Бибкод : 1975NYASA.244...80H . дои : 10.1111/j.1749-6632.1975.tb41524.x . ПМИД 1056179 . S2CID 27336177 .
- Моррис ДР, Хагер LP (1966). «Хлоропероксидаза. I. Выделение и свойства кристаллического гликопротеина». Ж. Биол. Хим . 241 (8): 1763–8. ПМИД 5949836 .
- Тейлер Р., Кук Дж.К., Хагер Л.П., Сиуда Дж.Ф. (1978). «Синтез галогенуглеводородов гомопероксидазой». Наука . 202 (4372): 1094–1096. Бибкод : 1978Sci...202.1094T . дои : 10.1126/science.202.4372.1094 . ПМИД 17777960 . S2CID 21448823 .
