Амилаза
| Альфа-амилаза | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.2.1.1 | ||
| Номер CAS. | 9000-90-2 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
| Бета-амилаза | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.2.1.2 | ||
| Номер CAS. | 9000-91-3 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
| Гамма-амилаза. Глюкан-1,4-альфа-глюкозидаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.2.1.3 | ||
| Номер CAS. | 9032-08-0 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Амилаза ( / ˈæ mɪ l , eɪ s . / — фермент катализирующий гидролиз крахмала ) ( ) лат amylum до сахаров . Амилаза присутствует в слюне человека и некоторых других млекопитающих, где она начинает химический процесс пищеварения . Продукты, содержащие большое количество крахмала, но мало сахара, такие как рис и картофель , могут приобретать слегка сладковатый вкус при пережевывании, поскольку амилаза расщепляет часть крахмала в сахар. Поджелудочная и слюнная железы вырабатывают амилазу ( альфа-амилазу ) для гидролиза пищевого крахмала до дисахаридов и трисахаридов , которые под действием других ферментов превращаются в глюкозу для снабжения организма энергией. Растения и некоторые бактерии также производят амилазу. Специфические белки амилазы обозначаются разными греческими буквами. Все амилазы являются гликозидгидролазами и действуют по α-1,4- гликозидным связям .
Классификация
[ редактировать ]| α-амилаза | β-амилаза | γ-амилаза | |
|---|---|---|---|
| Источник | Животные, растения, микробы | Растения, микробы | Животные, микробы |
| Салфетка | Слюнная железа, поджелудочная железа | Семена, плоды | Тонкая кишка |
| Сайт расщепления | Случайная гликозидная связь α-1,4 | Вторая гликозидная связь α-1,4 | Последняя гликозидная связь α-1,4 |
| Продукты реакции | Мальтоза , декстрин и др. | Мальтоза | Глюкоза |
| Оптимальный pH | 6.7–7.0 | 5.4–5.5 | 4.0–4.5 |
| Оптимальная температура заваривания | 68–74 ° C (154–165 ° F) | 58–65 ° C (136–149 ° F) | 63–68 ° C (145–154 ° F) |
α-Амилаза
[ редактировать ]Альфа-амилазы ( EC 3.2.1.1 ) ( CAS 9014–71–5) (альтернативные названия: 1,4-α- D -глюканглюканогидролаза; гликогеназа) представляют собой кальция металлоферменты . Действуя в случайных участках крахмальной цепи, α-амилаза расщепляет длинноцепочечные сахариды , в конечном итоге образуя либо мальтотриозу и мальтозу из амилозы , либо мальтозу, глюкозу и «лимитный декстрин» из амилопектина . Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 13 ( https://www.cazypedia.org/index.php/Glycoside_Hydrolase_Family_13 ).
Поскольку α-амилаза может действовать в любом месте субстрата , она действует быстрее, чем β-амилаза. У животных это основной пищеварительный фермент, оптимум pH которого составляет 6,7–7,0. [3]
В физиологии человека амилазы как слюны, так и поджелудочной железы являются α-амилазами.
Форма α-амилазы также обнаружена в растениях, грибах ( аскомицеты и базидиомицеты ) и бактериях ( бациллы ).
β-амилаза
[ редактировать ]Другая форма амилазы, β-амилаза ( EC 3.2.1.2 ) (альтернативные названия: 1,4-α- D -глюканмальтогидролаза; гликогеназа; сахарогенамилаза) также синтезируется бактериями , грибами и растениями . Действуя с невосстанавливающего конца, β-амилаза катализирует гидролиз второй гликозидной связи α-1,4, отщепляя две единицы глюкозы ( мальтозу одновременно ). Во время созревания фруктов β-амилаза расщепляет крахмал на мальтозу, в результате чего спелые фрукты приобретают сладкий вкус. Они принадлежат к семейству гликозидгидролаз 14 .
В семенах присутствуют как α-амилаза, так и β-амилаза; β-амилаза присутствует в неактивной форме до прорастания , тогда как α-амилаза и протеазы появляются после начала прорастания. Многие микробы также производят амилазу для расщепления внеклеточных крахмалов. Ткани животных не содержат β-амилазу, хотя она может присутствовать в микроорганизмах, содержащихся в пищеварительном тракте . Оптимальный pH для β-амилазы составляет 4,0–5,0. [4]
γ-амилаза
[ редактировать ]γ-Амилаза ( EC 3.2.1.3 ) (альтернативные названия: глюкан-1,4-а-глюкозидаза; амилоглюкозидаза; экзо -1,4-α-глюкозидаза; глюкоамилаза; лизосомальная α-глюкозидаза; 1,4-α- D -глюкан глюкогидролаза) расщепляет гликозидные связи α(1–6), а также последнюю гликозидную связь α-1,4 на невосстанавливающем конце амилозы и амилопектина , образуя глюкозу . γ-амилаза имеет наиболее кислый оптимальный pH среди всех амилаз, поскольку она наиболее активна при pH около 3. Они принадлежат к множеству различных семейств GH, таких как семейство гликозидгидролаз 15 в грибах, семейство гликозидгидролаз 31 человеческого MGAM и гликозидгидролазы семейства 97 бактериальных форм.
Использование
[ редактировать ]Ферментация
[ редактировать ]α- и β-амилазы играют важную роль в пивоварении пива и ликеров, изготовленных из сахаров, полученных из крахмала . При брожении дрожжи поглощают сахар и выделяют этанол . В пиве и некоторых спиртных напитках сахара, присутствующие в начале брожения, образуются путем «затирания» зерен или других источников крахмала (например, картофеля ). В традиционном пивоварении солодовый ячмень смешивают с горячей водой для получения « затора », которое выдерживают при заданной температуре, чтобы позволить амилазам в солодовом зерне преобразовать крахмал ячменя в сахара. Различные температуры оптимизируют активность альфа- или бета-амилазы, в результате чего образуются разные смеси сбраживаемых и несбраживаемых сахаров. Выбирая температуру затора и соотношение зерна и воды, пивовар может изменить содержание алкоголя, вкусовые ощущения , аромат и вкус готового пива.
В некоторых исторических методах производства алкогольных напитков превращение крахмала в сахар начинается с того, что пивовар пережевывает зерно и смешивает его со слюной. [5] Эта практика продолжает практиковаться при домашнем производстве некоторых традиционных напитков, таких как чхаанг в Гималаях, чича в Андах и касири в Бразилии и Суринаме .
Мучная добавка
[ редактировать ]Амилазы используются в хлебопечении и для расщепления сложных сахаров, таких как крахмал (содержащийся в муке ), на простые сахара. Дрожжи затем питаются этими простыми сахарами и превращают их в отходы этанола и углекислого газа . Это придает вкус и заставляет хлеб подниматься. Хотя амилазы естественным образом содержатся в дрожжевых клетках, дрожжам требуется время, чтобы выработать достаточное количество этих ферментов для расщепления значительного количества крахмала в хлебе. Это причина долгого брожения теста, такого как закваска . Современные методы производства хлеба включают амилазу (часто в форме солодового ячменя ) в улучшитель хлеба , тем самым делая процесс более быстрым и практичным для коммерческого использования. [6] [ не удалось пройти проверку ]
α-Амилаза часто указывается в качестве ингредиента муки промышленного помола. Пекари, длительное время контактирующие с мукой, обогащенной амилазой, подвергаются риску развития дерматита. [7] или астма . [8]
Молекулярная биология
[ редактировать ]В молекулярной биологии наличие амилазы может служить дополнительным методом отбора для успешной интеграции репортерной конструкции помимо устойчивости к антибиотикам . Поскольку репортерные гены фланкированы гомологичными областями структурного гена амилазы, успешная интеграция разрушит ген амилазы и предотвратит деградацию крахмала, которую легко обнаружить с помощью окрашивания йодом .
Медицинское использование
[ редактировать ]Амилаза также находит медицинское применение при заместительной ферментной терапии поджелудочной железы (PERT). Это один из компонентов Соллпуры ( липротамаза ), который помогает расщеплять сахариды на простые сахара. [9]
Другое использование
[ редактировать ]Ингибитор альфа-амилазы, называемый фазеоламином , был протестирован в качестве потенциального диетического средства. [10]
При использовании в качестве пищевой добавки амилаза имеет номер E E1100 и может быть получена из поджелудочной железы свиньи или плесневых грибов.
Бактериальная амилаза также используется в моющих средствах для одежды и посудомоечных машинах для растворения крахмала в тканях и посуде.
Фабричные рабочие, которые используют амилазу для любого из вышеперечисленных целей, подвергаются повышенному риску профессиональной астмы . Пять-девять процентов пекарей имеют положительный кожный тест, а от четверти до трети пекарей с проблемами дыхания имеют гиперчувствительность к амилазе. [11]
Гиперамилаземия
[ редактировать ]Амилазу сыворотки крови можно измерить в целях медицинской диагностики . Концентрация, превышающая норму, может отражать любое из нескольких заболеваний, включая острое воспаление ( поджелудочной железы которое можно измерять одновременно с более специфической липазой ), [12] прободная пептическая язва , перекрут кисты яичника , странгуляция , кишечная непроходимость , мезентериальная ишемия , макроамилаземия и эпидемический паротит . Амилазу можно измерять в других жидкостях организма, включая мочу и перитонеальную жидкость.
Исследование, проведенное в январе 2007 года Вашингтонским университетом в Сент-Луисе, предполагает, что тесты на фермент в слюне могут использоваться для выявления дефицита сна , поскольку фермент увеличивает свою активность в зависимости от продолжительности времени, в течение которого субъект был лишен сна. [13]
История
[ редактировать ]В 1831 году Эрхард Фридрих Лейхс (1800–1837) описал гидролиз крахмала слюной благодаря наличию в слюне фермента « птиалина » — амилазы. [14] [15] он был назван в честь древнегреческого названия слюны: πτύαλον — птиалон .
Современная история ферментов началась в 1833 году, когда французские химики Ансельм Пайен и Жан-Франсуа Персо выделили из проросшего ячменя амилазный комплекс и назвали его « диастаза ». [16] [17] Именно от этого термина все последующие названия ферментов имеют тенденцию заканчиваться суффиксом -аза.
В 1862 году русский биохимик Александр Яковлевич Данилевский (1838–1923) отделил панкреатическую амилазу от трипсина . [18] [19]
Эволюция
[ редактировать ]Слюнная амилаза
[ редактировать ]Сахариды – это источник пищи, богатый энергией. Крупные полимеры, такие как крахмал, частично гидролизуются во рту ферментом амилазой, а затем расщепляются до сахаров. У многих млекопитающих наблюдалось значительное увеличение числа копий гена амилазы. Эти дупликации позволяют панкреатической амилазе AMY2 повторно нацеливаться на слюнные железы, позволяя животным определять крахмал по вкусу и переваривать крахмал более эффективно и в больших количествах. Это произошло независимо у мышей, крыс, собак, свиней и, что наиболее важно, у людей после сельскохозяйственной революции. [20]
После сельскохозяйственной революции, произошедшей 12 000 лет назад, рацион человека стал больше смещаться в сторону одомашнивания растений и животных вместо охоты и собирательства . Крахмал стал основным продуктом питания человека.
Несмотря на очевидные преимущества, древние люди не обладали амилазой слюны — тенденция, которая также наблюдается у эволюционных родственников человека, таких как шимпанзе и бонобо , которые обладают либо одной копией гена, ответственного за выработку амилазы слюны, либо ни одной копии. [21]
Как и у других млекопитающих, альфа-амилаза поджелудочной железы AMY2 дублировалась несколько раз. Одно событие позволило ему развить слюнную специфичность, что привело к выработке в слюне амилазы (называемой у людей AMY1 ). Область 1p21.1 человеческой хромосомы 1 содержит множество копий этих генов, называемых по-разному AMY1A , AMY1B , AMY1C , AMY2A , AMY2B и так далее. [22]
Однако не все люди обладают одинаковым количеством копий гена AMY1 . Популяции, которые, как известно, больше полагаются на сахариды, имеют большее количество копий AMY1, чем человеческие популяции, которые, для сравнения, потребляют мало крахмала. Число копий гена AMY1 у людей может варьироваться от шести копий в сельскохозяйственных группах, таких как европейско-американская и японская (две популяции с высоким содержанием крахмала), до всего лишь двух-трех копий в обществах охотников-собирателей, таких как биака , датог и якуты . [22]
Корреляция, существующая между потреблением крахмала и количеством копий AMY1 , специфичных для популяции, позволяет предположить, что большее количество копий AMY1 в популяциях с высоким содержанием крахмала было отобрано в результате естественного отбора и считается благоприятным фенотипом для этих людей. Следовательно, наиболее вероятно, что польза от наличия у человека большего количества копий AMY1 в популяции с высоким содержанием крахмала повышает приспособленность и производит более здоровое и приспособленное потомство. [22]
Этот факт особенно очевиден при сравнении географически близких популяций с разными пищевыми привычками, обладающих разным количеством копий гена AMY1 . Так обстоит дело с некоторыми азиатскими популяциями, которые, как было показано, обладают небольшим количеством копий AMY1 по сравнению с некоторыми сельскохозяйственными популяциями в Азии. Это дает убедительные доказательства того, что на этот ген воздействовал естественный отбор, а не возможность того, что ген распространился в результате генетического дрейфа. [22]
Вариации количества копий амилазы у собак отражают таковые у людей, что позволяет предположить, что они приобрели дополнительные копии, следуя за людьми. [23] В отличие от людей, у которых уровень амилазы зависит от содержания крахмала в рационе, дикие животные, потребляющие широкий спектр продуктов, как правило, имеют больше копий амилазы. Возможно, это связано главным образом с обнаружением крахмала, а не с пищеварением. [20]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Рамасуббу Н., Палот В., Луо Й., Брайер Г.Д., Левин М.Дж. (май 1996 г.). «Структура альфа-амилазы слюны человека с разрешением 1,6 Å: значение ее роли в полости рта» . Акта Кристаллографика Д. 52 (3): 435–446. дои : 10.1107/S0907444995014119 . ПМИД 15299664 .
- ^ Рейзек М., Стивенсон CE, Саутард AM, Стэнли Д., Деньер К., Смит AM, Налдретт MJ, Лоусон DM, Филд РА (март 2011 г.). «Химическая генетика и метаболизм крахмала зерновых: структурные основы нековалентного и ковалентного ингибирования β-амилазы ячменя». Молекулярные биосистемы . 7 (3): 718–730. дои : 10.1039/c0mb00204f . ПМИД 21085740 . S2CID 45819617 .
- ^ «Влияние pH (Введение в ферменты)» . Wortington-Biochem.com . Проверено 17 мая 2015 г.
- ^ «Амилаза, Альфа, IUB: 3.2.1.11,4-α-D-глюкан глюканогидролаза» .
- ^ Уодлер Дж. (8 сентября 2009 г.). «Жуй, выплюнь, затем завари. Ура!» . Нью-Йорк Таймс . Проверено 27 марта 2013 г.
- ^ Матон А., Хопкинс Дж., Маклафлин К.В., Джонсон С., Уорнер М.К., ЛаХарт Д., Райт Дж.Д. (1993). Биология человека и здоровье . Энглвуд Клиффс, Нью-Джерси: Прентис Холл. ISBN 0-13-981176-1 .
- ^ Моррен М.А., Янссенс В., Думс-Госсенс А., Ван Хойвельд Е., Корнелис А., Де Вольф-Питерс С., Хереманс А. (ноябрь 1993 г.). «Альфа-амилаза, добавка к муке: важная причина белкового контактного дерматита у пекарей». Журнал Американской академии дерматологии . 29 (5, часть 1): 723–728. дои : 10.1016/0190-9622(93)70237-н . ПМИД 8227545 .
- ^ Пак Х.С., Ким ХИ, Су Ю.Дж., Ли С.Дж., Ли С.К., Ким С.С., Нам Д.Х. (сентябрь 2002 г.). «Альфа-амилаза является основным аллергенным компонентом у пациентов с профессиональной астмой, вызванным экстрактом поджелудочной железы свиньи». Журнал астмы . 39 (6): 511–516. дои : 10.1081/jas-120004918 . ПМИД 12375710 . S2CID 23522631 .
- ^ «Солпура» . Антера Фармасьютикалс. Архивировано из оригинала 18 июля 2015 года . Проверено 21 июля 2015 г.
- ^ Удани Дж., Харди М., Мэдсен, округ Колумбия (март 2004 г.). «Блокирование всасывания сахаридов и потеря веса: клиническое исследование с использованием запатентованного фракционированного экстракта белой фасоли фазы 2» (PDF) . Обзор альтернативной медицины . 9 (1): 63–69. ПМИД 15005645 . Архивировано из оригинала (PDF) 28 июля 2011 г.
- ^ Mapp CE (май 2001 г.). «Агенты, старые и новые, вызывающие профессиональную астму» . Профессиональная и экологическая медицина . 58 (5): 354–360, 290. doi : 10.1136/oem.58.5.354 . ПМК 1740131 . ПМИД 11303086 .
- ^ «Острый панкреатит – желудочно-кишечные расстройства» . Руководства Merck Профессиональная версия . Мерк. [ постоянная мертвая ссылка ]
- ^ «Идентифицирован первый биомаркер сонливости человека» . Записывать . Вашингтонский университет в Сент-Луисе . 25 января 2007 г.
- ^
- Лейхс Э. Ф. (1831 г.). «Влияние слюны на крахмал». Анналы физики и химии Поггендорфа . 22 (8): 623. Бибкод : 1831АнП....98..623Л . дои : 10.1002/andp.18310980814 . (Современная цитата: Annals of Physics 98 (8): 623.)
- Лейхс Э. Ф. (1831 г.). «О осахаривании порошкообразного крахмала слюной». Архив всей науки о природе . 21 :105-107.
- ^ «История биологии: Кювье, Шванн и Шлейден» . пастер.фр . 8 апреля 2002 г. Архивировано из оригинала 24 сентября 2015 г. Проверено 17 мая 2015 г.
- ^ Пайен А, Персоз Дж. Ф. (1833). «Мемуары о диастазе, основных продуктах ее реакций и их применении в промышленном искусстве» . Анналы химии и физики . 2-я серия. 53 :73–92.
- ^ «Промышленные ферменты для производства продуктов питания» . Архивировано из оригинала 5 декабря 2008 года.
- ^ Данилевский А.Я. (1862). «О принципах специфического действия естественной и искусственной жидкости поджелудочной железы». Архив Вирхова по патологической анатомии и физиологии и клинической медицине . 25 : 279–307. Аннотация (на английском языке).
- ^ «История ферментации и ферментов» . navi.net . Архивировано из оригинала 10 января 2022 г. Проверено 25 октября 2008 г.
- ^ Перейти обратно: а б Пажич П., Павлидис П., Дин К., Незнанова Л., Романо Р.А., Гарно Д. и др. (май 2019 г.). «Всплески числа копий независимого гена амилазы коррелируют с диетическими предпочтениями млекопитающих» . электронная жизнь . 8 . doi : 10.7554/eLife.44628 . ПМК 6516957 . ПМИД 31084707 .
- ^ Вуорисало Т., Арьямаа О (март – апрель 2010 г.). «Гено-культурная коэволюция и рацион человека» . Американский учёный . 98 (2): 140. дои : 10.1511/2010.83.140 . Архивировано из оригинала 4 марта 2016 г. Проверено 15 августа 2015 г.
- ^ Перейти обратно: а б с д Перри Г.Х., Домини Нью-Джерси, Клоу К.Г., Ли А.С., Фиглер Х., Редон Р., Вернер Дж., Вилланея Ф.А., Маунтин Дж.Л., Мисра Р., Картер Н.П., Ли С., Стоун AC (октябрь 2007 г.). «Диета и эволюция изменения количества копий гена амилазы человека» . Природная генетика . 39 (10): 1256–1260. дои : 10.1038/ng2123 . ПМК 2377015 . ПМИД 17828263 .
- ^ Арендт М., Кэрнс К.М., Баллард Дж.В., Саволайнен П., Аксельссон Э. (ноябрь 2016 г.). «Адаптация диеты у собак отражает распространение доисторического земледелия» . Наследственность . 117 (5): 301–306. дои : 10.1038/hdy.2016.48 . ПМК 5061917 . ПМИД 27406651 .
| Базы данных органов управления : Национальные |
|---|
