α-N-ацетилгалактозаминидаза
| α- N- ацетилгалактозаминидаза | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.2.1.49 | ||
| Номер CAS. | 9075-63-2 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
α- N -ацетилгалактозаминидаза ( EC 3.2.1.49 ) представляет собой гликозидгидролазу бактерий и животных, также известную как нагалаза .
Человеческий ген, кодирующий этот фермент, — NAGA . Мутации в этом гене и дефицит активности α -N -ацетилгалактозаминидазы были идентифицированы как причина болезни Шиндлера . [ 1 ]
Ферменты с такой активностью полезны для преобразования крови типа А в тип О, что дало ему название А-зима . Бактериальные ферменты семейства GH109, включая А-зим из Elizabethkingia meningoseptica , эффективно проводят эту реакцию. [ 2 ]
Нагалаза катализирует дегликозилирование белка Gc, также известного как белок, связывающий витамин D3, что делает его неспособным превращаться в регуляторный белок, фактор активации макрофагов Gc, белок, участвующий в активации макрофагов – в тех случаях, когда многие типы несовместимых клеток Таким образом, нагалаза снижает способность организма активировать макрофаги, а повышенный уровень нагалазы отмечается при системных заболеваниях, включая системную волчанку. эритематоз. Повышенный уровень нагалазы также был обнаружен в крови детей с аутизмом и расстройствами аутистического спектра. [ 3 ] Нагалаза накапливается в сыворотке больных раком, и ее активность коррелирует с опухолевой нагрузкой, агрессивностью и клиническим прогрессированием заболевания. [ 4 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Ван А.М., Шиндлер Д., Десник Р. (ноябрь 1990 г.). «Болезнь Шиндлера: молекулярное поражение гена α- N -ацетилгалактозаминидазы, вызывающее детскую нейроаксональную дистрофию» . Журнал клинических исследований . 86 (5): 1752–6. дои : 10.1172/JCI114901 . ПМК 296929 . ПМИД 2243144 .
- ^ Лю К.П., Сульценбахер Г., Юань Х., Беннетт Э.П., Питц Г., Сондерс К. и др. (апрель 2007 г.). «Бактериальные гликозидазы для производства универсальных эритроцитов». Природная биотехнология . 25 (4): 454–64. дои : 10.1038/nbt1298 . ПМИД 17401360 .
- ^ Синискалько Д., Брэдстрит Дж.Дж., Чирилло А., Антонуччи Н. (апрель 2014 г.). « Влияние GcMAF in vitro на транскрипцию эндоканнабиноидной системы, образование рецепторов и клеточную активность макрофагов, происходящих от аутизма» . Журнал нейровоспаления . 11 (78): 78. дои : 10.1186/1742-2094-11-78 . ПМК 3996516 . ПМИД 24739187 .
- ^ Тайер Л., Уорд Э., Смит Р., Бранка Дж. Дж., Моруччи Г., Гулисано М. и др. (август 2013 г.). « Уровни N -ацетилгалактозаминидазы у больных раком на поздних стадиях» . Онкоиммунология . 2 (8): е25769. дои : 10.4161/onci.25769 . ПМЦ 3812199 . ПМИД 24179708 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Факторы, активирующие макрофаги, Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
