β-глюкозидаза
| β-глюкозидаза | |||
|---|---|---|---|
 Структура β-глюкозидазы А бактерии Clostridium cellulovorans . [1] | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 3.2.1.21 | ||
| Номер CAS. | 9001-22-3 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
β-Глюкозидаза ( EC 3.2.1.21 ; систематическое название β- D -глюкозидглюкогидролаза ) представляет собой фермент , катализирующий следующую реакцию: [2]
- Гидролиз концевых невосстанавливающих остатков β- D -глюкозы с высвобождением β- D -глюкозы.
Структура
[ редактировать ]β-глюкозидаза состоит из двух полипептидных цепей. [3] Каждая цепь состоит из 438 аминокислот и представляет собой субъединицу фермента. [4] Каждая из этих субъединиц содержит активный сайт. Активный сайт состоит из трех потенциальных компонентов: кармана, расщелины и туннеля. [5] Карманная структура полезна для распознавания моносахаридов, таких как глюкоза. Расщелина позволяет связывать сахара с образованием полисахаридов. Туннель позволяет ферменту прикрепиться к полисахариду, а затем высвободить продукт, оставаясь при этом связанным с сахаром. [5]
Функция
[ редактировать ]Функция фермента заключается в гидролизе различных гликозидов и олигосахаридов. Наиболее значимым олигосахаридом β-глюкозидазы, с которым реагирует целлюлоза. Целлюлоза представляет собой полимер, состоящий из β-1,4-связанных остатков глюкозы. β-глюкозидазы, целлюлазы ( эндоглюканазы ), целлобиозидазы ( экзоглюканазы ) необходимы ряду организмов для его потребления. Эти ферменты являются мощными инструментами разрушения стенок растительных клеток патогенами и другими организмами, потребляющими растительную биомассу. β-глюкозидазы необходимы многим организмам для переваривания различных питательных веществ. Этот фермент завершает реакцию двойного замещения, что означает, что фермент переходит в промежуточную форму, когда первый субстрат входит в активный центр, затем он высвобождает продукт до того, как другой субстрат свяжется, и возвращается к своей исходной форме к концу реакции. [6] В случае β-глюкозидазы в активном центре участвуют два карбоксилатных остатка глюкозидов: целлобиоза, целлотриоза, целлотетраоза. Целью реакции является удаление остатков дисахарида целлобиозы с получением глюкозы при гидролизе биомассы. [7] В зависимости от того, с чем взаимодействует фермент, конечным продуктом будет одна или две молекулы глюкозы.
Люди
[ редактировать ]Человек не способен переваривать целлюлозу растительных клеток. Это связано с тем, что фермент отсутствует в желудке человека, поскольку оптимальный pH составляет 5,6, а pH желудка человека кислый (от 1,5 до 3,5). [8] Однако людям необходима β-глюкозидаза, лизосомальная β-глюкозидаза, поскольку она играет важную роль в деградации гликосфинголипидов. Фермент расщепляет глюкозилцерамид на церамид и глюкозу. [9] Если произойдет накопление, это приведет к болезни Гоше . Накопление жировых веществ может привести к ослаблению костей, повреждению печени, увеличению и нарушению функции селезенки. [10]
Капотоголовая акула
[ редактировать ]Капороховые акулы водятся в тропических и субтропических водах, обитая в устьях рек с илистым или песчаным дном, богатым морской травой . Когда-то их считали исключительно хищниками. Было известно, что чепчик действительно поедает морскую траву, но это рассматривалось как второстепенное явление и отвергалось как не приносящее пользу акуле. [11] Однако недавние исследования задней кишки акулы показали, что она имеет высокий уровень активности β-глюкозидазы. [12] Во время пищеварительного процесса капотоголовой акулы кислая среда желудка ослабляет клеточные стенки морской травы и позволяет β-глюкозидазе проникать в клетку и переваривать целлюлозу. Уровень активности соответствует уровню обезьяньего угря . Обезьянолицый угорь — травоядное животное, а это означает, что чепчик способен выполнять ту же пищеварительную деятельность, что и травоядное животное. Поэтому капотоголовую акулу теперь относят к всеядным животным.
Красный краб с острова Рождества
[ редактировать ]Красный краб с острова Рождества — это вид крабов, обитающий исключительно на острове Рождества в Индийском океане. Такие наземные крабы обладают множеством разновидностей β-глюкозидазы, поскольку они являются наземными травоядными животными. В случае красного краба с острова Рождества β-глюкозидаза не только производит глюкозу, но и удаляет целлобиозу. [13] Это важно, поскольку целлобиоза является ингибитором ряда ферментов, включая эндо-β-1,4-глюканазу и целлобиогидролазу. β-глюкозидаза также способна гидролизоваться на небольших олигомерах, которые производятся другими ферментами без помощи промежуточного фермента. [13] Это, в свою очередь, делает β-глюкозидазу очень эффективным ферментом не только в пищеварительном тракте красного краба с острова Рождества, но и в других ракообразных.
Синонимы
[ редактировать ]Синонимы, производные и родственные ферменты включают гентиобиазу , целлобиазу , эмульсин , [14] элатаза , арил-β-глюкозидаза , β- D -глюкозидаза , β-глюкозидглюкогидролаза , арбутиназа , амигдалиназа , п -нитрофенил β-глюкозидаза , примверозидаза , амигдалаза , линамараза , салицилиназа и β-1,6-глюкозидаза .
| глюкозидаза, бета, кислота 3 (цитозольная) | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | GBA3 | ||
| Альт. символы | CBGL1, КЛРП | ||
| ген NCBI | 57733 | ||
| HGNC | 19069 | ||
| МОЙ БОГ | 606619 | ||
| RefSeq | НМ_020973 | ||
| ЮниПрот | Q9H227 | ||
| Другие данные | |||
| Номер ЕС | 3.2.1.21 | ||
| Локус | Хр. 4 п15.31 | ||
| |||
См. также
[ редактировать ]- Амигдалин β-глюкозидаза
- Целлюлаза — набор ферментов, вырабатываемых в основном грибами, бактериями и простейшими, которые катализируют целлюлолиз (т. е. гидролиз целлюлозы).
- Глюкозилцерамидаза , родственный фермент
- Пруназин β-глюкозидаза
- Вицианин β-глюкозидаза
Ссылки
[ редактировать ]- ^ PDB : 3AHX ; Jeng WY, Wang NC, Lin MH, Lin CT, Liaw YC, Chang WJ и др. (январь 2011 г.). «Структурный и функциональный анализ трех β-глюкозидаз из бактерии Clostridium cellulovorans , гриба Trichoderma reesei и термита Neotermes koshunensis » (PDF) . Журнал структурной биологии . 173 (1): 46–56. дои : 10.1016/j.jsb.2010.07.008 . ПМИД 20682343 . ; рендерится через PyMOL .
- ^ Кокс М., Ленинджер А.Л., Нельсон Д.Р. (2000). Ленингерские принципы биохимии . Нью-Йорк: Издательство Worth. стр. 306–308 . ISBN 1-57259-931-6 .
- ^ Чида Н., Сато Т. (2012). «2.8 Синтез хирального пула: синтез хирального пула, исходя из углеводов». В Ямамото Х., Каррейра Э.М. (ред.). В комплексной хиральности . стр. 207–239. дои : 10.1016/B978-0-08-095167-6.00203-2 . ISBN 978-0-08-095168-3 .
- ^ Дейл, член парламента, Копфлер, В.П., Хаит И, Байерс, Л.Д. (май 1986 г.). «β-глюкозидаза: субстрат, растворитель и изменение вязкости как индикаторы этапов ограничения скорости» . Биохимия . 25 (9): 2522–9. дои : 10.1021/bi00357a036 . ПМИД 3087421 .
- ^ Jump up to: а б Дэвис Дж., Хенриссат Б (сентябрь 1995 г.). «Структуры и механизмы действия гликозилгидролаз» . Структура . 3 (9): 853–9. дои : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . ПМИД 8535779 .
- ^ «Механизм «пинг-понга»» . Химия LibreTexts . 02.10.2013 . Проверено 20 октября 2020 г.
- ^ Конар, Суканья (июнь 2019 г.). «Изучение влияния глюкозы на активность и стабильность β-глюкозидазы: исследование методом полноатомной молекулярной динамики» . АСУ Омега . 4 (6): 11189–11196. дои : 10.1021/acsomega.9b00509 . ПМЦ 6648728 . ПМИД 31460219 .
- ^ «Углеводы – Целлюлоза» . chemistry.elmhurst.edu . Архивировано из оригинала 11 декабря 2018 г. Проверено 20 октября 2020 г.
- ^ Миньо С., Жело А., Де Вильмер ТБ (01.01.2013). «Болезнь Гоше» . В Дюлак О, Лассонд Х, Сарнат ХБ (ред.). Детская неврология Часть III . Справочник по клинической неврологии. Полет. 113. Эльзевир. стр. 1709–15. дои : 10.1016/B978-0-444-59565-2.00040-X . ISBN 9780444595652 . ПМИД 23622393 .
- ^ Мишлен К., Вайнер А., Гуларт Л., Фашель А.А., Перейра М.Л., де Мелло А.С. и др. (май 2004 г.). «Биохимическое исследование β-глюкозидазы у людей с болезнью Гоше и нормальных людей». Клиника Химика Акта; Международный журнал клинической химии . 343 (1–2): 145–53. дои : 10.1016/j.cccn.2004.01.010 . ПМИД 15115687 .
- ^ Ли С.К., Папастаматиу Ю.П., немецкий ДП (сентябрь 2018 г.). «Пищеварение водорослей пресловутым «хищником» » . Слушания. Биологические науки . 285 (1886): 20181583. doi : 10.1098/rspb.2018.1583 . ПМК 6158537 . ПМИД 30185641 .
- ^ Джавери П., Папастаматиу Ю.П., немецкий ДП (ноябрь 2015 г.). «Активность пищеварительных ферментов в кишечнике капотоголовых акул ( Sphyrna tiburo ) дает представление об их пищеварительной стратегии и свидетельствует о микробном пищеварении в их задней кишке». Сравнительная биохимия и физиология. Часть A. Молекулярная и интегративная физиология . 189 : 76–83. дои : 10.1016/j.cbpa.2015.07.013 . hdl : 10023/9230 . ПМИД 26239220 . S2CID 32666130 .
- ^ Jump up to: а б Аллардайс Б.Дж., Линтон С.М., Саборовский Р. (сентябрь 2010 г.). «Последний кусочек головоломки целлюлазы: характеристика β-глюкозидазы травоядного гекарцинидного наземного краба Gecarcoidea natalis » . Журнал экспериментальной биологии . 213 (Часть 17): 2950–7. дои : 10.1242/jeb.041582 . hdl : 10536/DRO/DU:30031463 . ПМИД 20709923 . S2CID 3521384 .
- ^ Манн Ф.Г., Сондерс BC (1975). Практическая органическая химия (4-е изд.). Лондон: Лонгман. стр. 509–517. ISBN 9788125013808 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- бета-глюкозидаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Список в базе данных GO «GO:0016162 Активность 1,4-бета-целлобиозидазы целлюлозы»
- Сводная оценка рисков, CEPA 1999. Trichoderma reesei P59G.
