Сладости

Сахаразы – это пищеварительные ферменты которые катализируют гидролиз . сахарозы глюкозы до составляющих ее моносахаридов фруктозы и , , Одна форма, сахароза-изомальтаза , секретируется в тонкой кишке на щеточной кайме . ^[1] Фермент инвертаза , который чаще встречается в растениях, грибах и бактериях, также гидролизует сахарозу (и другие фруктозиды), но по другому механизму: это фруктозидаза, тогда как сахараза представляет собой глюкозидазу. ^[2]

Типы

EC 3.2.1.10 представляет собой сахаразу-изомальтазу.
EC 3.2.1.48 представляет собой сахарозо-альфа-глюкозидазу.

Физиология

Непереносимость сахарозы (также известная как врожденный дефицит сахарозы-изомальтазы (CSID), генетический дефицит сахарозы-изомальтазы (GSID) или дефицит сахаразы-изомальтазы) возникает, когда сахароза не секретируется в тонком кишечнике. При непереносимости сахарозы результатом употребления сахарозы является избыточное газообразование и часто диарея и мальабсорбция . Непереносимость лактозы — аналогичное расстройство, которое отражает неспособность человека гидролизовать дисахарид лактозу .

секретируется кончиками ворсинок эпителия Сахараза кишки тонкой . Его уровни снижаются в ответ на явления притупления ворсинок, такие как глютеновая спру и воспаление , связанное с этим заболеванием. Уровни повышаются при беременности , лактации и диабете ворсинок по мере гипертрофии .

Использование в химическом анализе

Сахароза является невосстанавливающим сахаром, поэтому при использовании раствора Бенедикта результат теста не будет положительным . Для проверки на сахарозу образец обрабатывают сахарозой. Сахароза гидролизуется на глюкозу и фруктозу , причем глюкоза является редуцирующим сахаром , что, в свою очередь, дает положительный результат с помощью раствора Бенедикта. ^{[ нужна ссылка ]}.

У других видов

Кедровые свиристели ( Bombycilla cedrorum ) и американские малиновки ( Turdus migratorius ) в ходе эволюции потеряли этот фермент из-за своей насекомоядной и плодоядной диеты. ^[3] Это отсутствие вызывает трудности с пищеварением, если употреблять необычное количество сахара. ^[3]

Ссылки

^ Тортора, Жерар (2014). Принципы анатомии и физиологии, 14-е издание . США: Уайли. стр. 924 . ISBN 978-1-118-34500-9 .
^ Хуберт Шивек; Маргарет Кларк; Гюнтер Поллах (2007). «Сахар». Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. дои : 10.1002/14356007.a25_345.pub2 . ISBN 978-3-527-30673-2 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Мартинес дель Рио, К.; Бейкер, Х.Г.; Бейкер, И. (1992). «Экологические и эволюционные последствия пищеварительных процессов: предпочтения птиц и сахарные компоненты цветочного нектара и фруктовой мякоти». Эксперименты . 48 (6). Биркхойзер : 544–551. дои : 10.1007/bf01920237 . ISSN 0014-4754 . S2CID 25707787 .

Внешние ссылки

Сукраза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

Эта EC 3.2, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] Тортора, Жерар (2014). Принципы анатомии и физиологии, 14-е издание . США: Уайли. стр. 924 . ISBN 978-1-118-34500-9 .

[Ullmann-2] Хуберт Шивек; Маргарет Кларк; Гюнтер Поллах (2007). «Сахар». Энциклопедия промышленной химии Ульмана . Вайнхайм: Wiley-VCH. дои : 10.1002/14356007.a25_345.pub2 . ISBN 978-3-527-30673-2 .

[Rio-et-al-1992-3] Перейти обратно: ^а ^б Мартинес дель Рио, К.; Бейкер, Х.Г.; Бейкер, И. (1992). «Экологические и эволюционные последствия пищеварительных процессов: предпочтения птиц и сахарные компоненты цветочного нектара и фруктовой мякоти». Эксперименты . 48 (6). Биркхойзер : 544–551. дои : 10.1007/bf01920237 . ISSN 0014-4754 . S2CID 25707787 .

[1]

[2]

[3]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)