Семейство гликозид гидролаз 14
| Семейство гликозилгидролаз 14 | |||
|---|---|---|---|
 Бета-амилаза из Bacillus cereus var. Mycoides в комплексе с Maltose | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | GLYCO_HYDRO_14 | ||
| Pfam | PF01373 | ||
| PFAM клан | CL0058 | ||
| InterPro | IPR001554 | ||
| Краткое содержание | 1byb / scope / supfam | ||
| Кэзи | GH14 | ||
| |||
В молекулярной биологии семейство гликозид -гидролаз 14 представляет собой семейство гликозид -гидролаз .
Гликозид гидролазы EC 3.2.1. это широко распространенная группа ферментов, которые гидролизируют гликозидную связь между двумя или более углеводами или между углеводом и неглеворным фрагментом. Система классификации для гликозидных гидролаз, основанных на сходстве последовательностей, привела к определению> 100 различных семейств. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] Эта классификация доступна на веб -сайте CAZY , [ 4 ] [ 5 ] а также обсуждается в Cazypedia, онлайн -энциклопедии активных ферментов углеводов. [ 6 ] [ 7 ]
Семейство гликозид гидролаз 14 Cazy GH_14 содержит ферменты только с одной известной деятельностью; Бета-амилаза ( ЕС 3.2.1.2 ). Остаток Glu был предложен в качестве каталитического остатка, но неизвестно, является ли это нуклеофилом или донором протона. Бета-амилаза [ 8 ] [ 9 ] является ферментом, который гидролизует 1,4-альфа-глюкозидные связи в полисахаридных субстратах крахмала, чтобы удалить последовательные единицы мальтозы с не редактирующих концов цепей. Бета-амилаза присутствует в определенных бактериях, а также в растениях.
Три высококонсервативных областях последовательности обнаружены во всех известных бета-амилазах. Первая из этих регионов расположена в N-концевой части ферментов и содержит аспартат, который известен [ 10 ] быть вовлеченным в каталитический механизм. Второй, расположенный в более центральном месте, сосредоточен на глутамате, который также участвует [ 11 ] в каталитическом механизме.
3D-структура комплекса бета-амилазы сои с ингибитором (альфа-циклодекстрин) была определена до разрешения 3,0A с помощью рентгеновской дифракции. [ 12 ] Фермент складывается в большие и маленькие домены: большой домен имеет (бета-альфа) 8-секундное структурное ядро, в то время как меньшее образуется из двух длинных петель, простирающихся от бета-3 и бета-4 целей (бета-альфа ) 8 раз. [ 12 ] Интерфейс двух доменов, вместе с более короткими петлями из (бета -альфа) 8 -ядра, образует глубокую расщелину, в которой связывается ингибитор. [ 12 ] Две молекулы мальтозы также связываются в расщелине, одна из которых разделяет сайт связывания с альфа-циклодекстрином, а другой сидит более глубоко в расщелине. [ 12 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Henrissat B, Callebaut I, Fabrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (июль 1995 г.). «Консервативный каталитический механизм и прогнозирование общей складки для нескольких семейств гликозилгидролаз» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (15): 7090–4. Bibcode : 1995pnas ... 92.7090h . doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC 41477 . PMID 7624375 .
- ^ Дэвис Г., Энриссат Б. (сентябрь 1995 г.). «Структуры и механизмы гликозилгидролаз» . Структура 3 (9): 853–9. doi : 10.1016/s0969-2126 (01) 00220-9 . PMID 8535779 .
- ^ Henrissat B, Bairoch A (июнь 1996 г.). «Обновление классификации на основе последовательности гликозилгидролаз» . Биохимический журнал . 316 (Pt 2): 695–6. doi : 10.1042/bj3160695 . PMC 1217404 . PMID 8687420 .
- ^ "Дом" . Cazy.org . Получено 2018-03-06 .
- ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (январь 2014 г.). «База данных по углеводам-активным ферментам (CAZY) в 2013 году» . Исследование нуклеиновых кислот . 42 (проблема базы данных): D490-5. doi : 10.1093/nar/gkt1178 . PMC 3965031 . PMID 24270786 .
- ^ "Семейство гликозидгидролаз 14" . Cazypedia.org . Получено 2018-03-06 .
- ^ Консорциум Cazypedia (декабрь 2018 г.). «Десять лет Казипедии: живая энциклопедия углеводов-активных ферментов» (PDF) . Гликобиология . 28 (1): 3–8. doi : 10.1093/glycob/cwx089 . PMID 29040563 .
- ^ Миками Б., Морита Ю., Фуказава С (март 1988 г.). «[Первичная структура и функция бета-амилазы]». Сейкагаку. Журнал японского биохимического общества . 60 (3): 211–6. PMID 2457058 .
- ^ Фридберг Ф., Родс С. (1988). «Сегменты сходства аминокислотных последовательностей в бета-амилазах». Белковые последовательности и анализ данных . 1 (6): 499–501. PMID 2464171 .
- ^ Nitta Y, Isoda Y, Toda H, Sakiyama F (апрель 1989 г.). «Идентификация глутаминовой кислоты 186 с аффинностью мечена 2,3-эпоксипропил альфа-D-глюкопиранозид в бета-амилазе сои». Журнал биохимии . 105 (4): 573–6. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122706 . PMID 2474529 .
- ^ Totsuka A, Nong VH, Kadokawa H, Kim CS, Itoh Y, Fukazawa C (апрель 1994 г.). «Остатки, необходимые для каталитической активности сои бета-амилазы». Европейский журнал биохимии . 221 (2): 649–54. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.tb18777.x . PMID 8174545 .
- ^ Jump up to: а беременный в дюймовый Миками Б., Сато М., Шибата Т., Хирозе М., Айбара С., Катсуб Ю., Морита Ю (октябрь 1992). «Трехмерная структура бета-амилазы сои, определенная при 3,0 Резолюции: предварительное трассирование цепи комплекса с помощью альфа-циклодекстрина». Журнал биохимии . 112 (4): 541–6. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123935 . PMID 1491009 .
