Хромопротеин
Хромопротеин — это конъюгированный белок, содержащий пигментированную простетическую группу (или кофактор). Типичным примером является гемоглобин , который содержит гем- кофактор, который представляет собой железосодержащую молекулу, которая придает насыщенной кислородом крови красный цвет. Другие примеры хромопротеинов включают другие гемохромы , цитохромы , фитохромы и флавопротеины . [1]
В гемоглобине существует хромопротеин ( тетрамер MW:4 x 16,125 =64,500), а именно гем, состоящий из четырех пиррольных колец Fe++.
Один хромопротеин может действовать как фитохром и фототропин из-за присутствия и обработки нескольких хромофоров. Фитохром папоротников содержит PHY3 , который содержит необычный двухканальный фоторецептор, обладающий как фитохромом (чувствование красного света), так и фототропином (чувствование синего света), и это помогает растениям папоротника расти при слабом солнечном свете. [2]
Семейство белков GFP включает как флуоресцентные белки, так и нефлуоресцентные хромопротеины. Посредством мутагенеза или облучения нефлуоресцентные хромопротеины можно превратить во флуоресцентные хромопротеины. [3] Примером такого преобразованного хромопротеина являются «разжигающие флуоресцентные белки» или KFP1, который был преобразован из мутированного нефлуоресцентного хромопротеина Anemonia sulcata во флуоресцентный хромопротеин. [4]
Морские анемоны содержат фиолетовый хромопротеин shCP с его GFP-подобным хромофором в транс-конформации . Хромофор получен из Glu-63, Tyr-64 и Gly-65, а фенольная группа Tyr-64 играет жизненно важную роль в формировании конъюгированной системы с имидазолидоновым фрагментом, что приводит к высокому поглощению в спектре поглощения хромопротеина в возбужденное состояние. Замена тирозина другими аминокислотами приводит к изменению оптических и неплоскостных свойств хромопротеина. Флуоресцентные белки, такие как хромопротеины антрозоа, излучают длинные волны. [4]
14 хромопротеинов были созданы для экспрессии в E. coli для синтетической биологии . [5] Однако хромопротеины оказывают сильное токсичное действие на хозяев E. coli , что приводит к потере цвета. mRFP1, мономерный красный флуоресцентный белок , [6] который также демонстрирует различимый цвет при окружающем освещении, оказался менее токсичным. [7] Для приобретения разных цветов был проведен изменяющий цвет мутагенез аминокислот 64–65 флуорофора mRFP1.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Фирон В.Р. (1940). Введение в биохимию . Эльзевир. п. 131. ИСБН 9781483225395 .
- ^ Канегаэ Т., Хаяшида Э., Курамото С., Вада М. (ноябрь 2006 г.). «Один хромопротеин с тройными хромофорами действует одновременно как фитохром и фототропин» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 103 (47): 17997–18001. Бибкод : 2006PNAS..10317997K . дои : 10.1073/pnas.0603569103 . ПМК 1693861 . ПМИД 17093054 .
- ^ Заграничный В.Е., Руденко Н.В., Гороховатский А.Ю., Захаров М.В., Балашова Т.А., Арсеньев А.С. (октябрь 2004 г.). «Традиционная циклизация типа GFP и неожиданный сайт фрагментации в пурпурном хромопротеине Anemonia sulcata, asFP595». Биохимия . 43 (42): 13598–13603. дои : 10.1021/bi0488247 . ПМИД 15491166 .
- ^ Jump up to: а б Чанг ХИ, Ко Т.П., Чанг Ю.К., Хуан К.Ф., Линь С.И., Чоу Х.И. и др. (июнь 2019 г.). «Кристаллическая структура синего флуоресцентного белка с трипептидным хромофором Leu-Leu-Gly, полученным из пурпурного хромопротеина Stichodactyla Haddoni». Международный журнал биологических макромолекул . 130 : 675–684. doi : 10.1016/j.ijbiomac.2019.02.138 . ПМИД 30836182 . S2CID 73497504 .
- ^ Лильерум Дж., Функ С.К., Титчер С., Эдлунд А.Д., Джамал С., Вистранд-Юэнь П. и др. (10 мая 2018 г.). «Разработка палитры эукариотических хромопротеинов для бактериальной синтетической биологии» . Журнал биологической инженерии . 12 (1): 8. дои : 10.1186/s13036-018-0100-0 . ПМЦ 5946454 . ПМИД 29760772 .
- ^ Кэмпбелл Р.Э., Тур О, Палмер А.Е., Стейнбах П.А., Бэрд Г.С., Захариас Д.А., Цянь Р.Ю. (июнь 2002 г.). «Мономерный красный флуоресцентный белок» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 99 (12): 7877–82. Бибкод : 2002PNAS...99.7877C . дои : 10.1073/pnas.082243699 . ПМК 122988 . ПМИД 12060735 .
- ^ Бао Л., Менон П.Н., Лильерум Дж., Форстер AC (декабрь 2020 г.). «Преодоление ограничений хромопротеинов путем создания красного флуоресцентного белка» . Аналитическая биохимия . 611 : 113936. doi : 10.1016/j.ab.2020.113936 . ПМИД 32891596 . S2CID 221523489 .
 | Эта белках статья о незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |