Гаптоглобин

HP
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	4X0L, 4WJG, 5HU6
Идентификаторы
Псевдонимы	HP , BP, HP2ALPHA2, HPA1S, гаптоглобин
Внешние идентификаторы	ОПУСТИТЬ : 140100 ; МГИ : 96211 ; Гомологен : 121756 ; GeneCards : HP ; ОМА : HP – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 16 (human)
End	72,061,055 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 8 (mouse)
End	110,305,804 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	pericardium; ; right lobe of liver; ; olfactory zone of nasal mucosa; ; parietal pleura; ; bone marrow; ; germinal epithelium; ; bone marrow cells; ; trabecular bone; ; peritoneum; ; vena cava;
	Top expressed in
	lacrimal gland; ; gallbladder; ; left lobe of liver; ; granulocyte; ; right lung lobe; ; stroma of bone marrow; ; white adipose tissue; ; subcutaneous adipose tissue; ; tunica adventitia of aorta; ; tibiofemoral joint;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	antioxidant activity; protein binding; hemoglobin binding; serine-type endopeptidase activity;
Cellular component	extracellular region; endocytic vesicle lumen; extracellular exosome; blood microparticle; haptoglobin-hemoglobin complex; extracellular space; specific granule lumen; tertiary granule lumen;
Biological process	cellular oxidant detoxification; defense response; positive regulation of cell death; acute-phase response; receptor-mediated endocytosis; defense response to bacterium; response to hydrogen peroxide; negative regulation of oxidoreductase activity; negative regulation of hydrogen peroxide catabolic process; immune system process; neutrophil degranulation; acute inflammatory response; proteolysis; response to organic substance;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3240
	15439
	ENSG00000257017
	ENSMUSG00000031722
	P00738
	Q61646
	НМ_001126102 ; НМ_005143 ; НМ_001318138
	НМ_017370 ; НМ_001329965
	НП_001119574 ; НП_001305067 ; НП_005134
	НП_001316894 ; НП_059066
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Гаптоглобин (сокращенно Hp ) — это белок , который у человека кодируется HP геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} В плазме крови гаптоглобин с высоким сродством связывается со свободным гемоглобином. ^{[ 7 ]} высвобождается из эритроцитов и тем самым подавляет его вредную окислительную активность. По сравнению с Hp, гемопексин связывается со свободным гемом . ^{[ 8 ]} гаптоглобин-гемоглобин Комплекс затем удаляется ретикулоэндотелиальной системой (в основном селезенкой ).

В клинических условиях анализ гаптоглобина используется для выявления и мониторинга внутрисосудистой гемолитической анемии . При внутрисосудистом гемолизе свободный гемоглобин высвобождается в кровоток и, следовательно, гаптоглобин связывает гемоглобин. Это вызывает снижение уровня гаптоглобина.

Белок был открыт как «вещество плазмы» в 1938 году французскими биохимиками Максом-Фернаном Жейлем и Мишелем Полоновски. ^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}

Функция

Гемоглобин, попавший в плазму крови поврежденными эритроцитами, оказывает вредное воздействие. Ген HP кодирует препропротеин, который подвергается процессингу с образованием как альфа-, так и бета-цепей, которые впоследствии объединяются в тетрамер с образованием гаптоглобина. Гаптоглобин связывает свободный гемоглобин плазмы , что позволяет деградационным ферментам получить доступ к гемоглобину, в то же время предотвращая потерю железа через почки и защищая почки от повреждения гемоглобином. ^{[ 11 ]}

Целевым клеточным рецептором Hp является рецептор-поглотитель моноцитов/макрофагов CD163 . ^{[ 7 ]} После связывания Hb-Hp с CD163 клеточная интернализация комплекса приводит к метаболизму глобина и гема, за которым следуют адаптивные изменения в путях метаболизма антиоксидантов и железа и поляризации фенотипа макрофагов. ^{[ 7 ]}

Hp обладает независимыми от гемоглобина иммуномодулирующими функциями. Он ослабляет липополисахаридами , индуцированную экспрессию цитокинов . ^{[ 12 ]} Липополисахариды напрямую связываются с Hp, что из-за высокого содержания Hp в сыворотке приводит к их буферизации и защите от toll-подобного рецептора 4 . Функционально это приводит к задержке активации пути NF-κB . ^{[ нужна ссылка ]}

Отличие от гемопексина

Когда гемоглобин высвобождается из эритроцитов в пределах физиологического диапазона гаптоглобина, потенциальные вредные эффекты гемоглобина предотвращаются. При гипергемолитических состояниях или при хроническом гемолизе гаптоглобин истощается, и гемоглобин легко распределяется по тканям, где он может подвергаться окислительному воздействию. В таких условиях гем может высвободиться из железа (Fe ³⁺-связанный) гемоглобин. Свободный гем может затем ускорить повреждение тканей, способствуя пероксидативным реакциям и активации воспалительных каскадов. Гемопексин (Hx) — еще один гликопротеин плазмы, способный связывать гем с высоким сродством. Он связывает гем в инертной нетоксичной форме и транспортирует его в печень для катаболизма и выведения. ^{[ 7 ]}

Синтез

Гаптоглобин вырабатывается главным образом клетками печени , а также другими тканями, такими как кожа , легкие и почки . Кроме того, ген гаптоглобина экспрессируется в мыши и человека жировой ткани . ^{[ 13 ]}

Было показано, что гаптоглобин экспрессируется и в жировой ткани крупного рогатого скота. ^{[ 14 ]}

Структура

Гаптоглобин в своей простейшей форме состоит из двух альфа- и двух бета-цепей, соединенных дисульфидными мостиками . Цепи происходят из общего белка-предшественника, который протеолитически расщепляется во время синтеза белка.

В человеческой популяции Hp существует в двух аллельных формах, так называемых Hp1 и Hp2 , причем последняя возникла вследствие частичной дупликации гена Hp1 . Таким образом, у человека обнаружено три генотипа Hp: Hp1-1, Hp2-1 и Hp2-2. Hp разных генотипов Было показано, что связывает гемоглобин с разным сродством, причем Hp2-2 является самым слабым связывающим фактором. Аллель 2 кодирует два домена мультимеризации. Это приводит к образованию олигомеров у носителей аллеля 2. ^{[ 5 ]} Частота короткого аллеля варьируется от 7% до 70% в зависимости от расового происхождения. ^{[ 15 ]} Неясно, какое эволюционное преимущество дает более длинный аллель; Поразительно, но подобная частичная дупликация независимо возникла гораздо раньше у предшественника жвачных животных . Жвачные животные экспрессируют исключительно олигомерный гаптоглобин. ^{[ 16 ]}

У других видов

Hp был обнаружен у всех млекопитающих исследованных , у некоторых птиц, например, у бакланов и страусов , а также, в более простой форме, у костистых рыб , например, у рыбок данио . Hp отсутствует по крайней мере у некоторых земноводных ( Xenopus ) и новорожденных птиц (куры и гуси).

Клиническое значение

Мутации в этом гене или его регуляторных областях вызывают ахаптоглобинемию или гипогаптоглобинемию . Этот ген также связан с диабетической нефропатией . ^{[ 17 ]} заболеваемость ишемической болезнью сердца при сахарном диабете 1 типа, ^{[ 18 ]} болезнь Крона , ^{[ 19 ]} течение воспалительного заболевания, первичный склерозирующий холангит , предрасположенность к идиопатической болезни Паркинсона , ^{[ 20 ]} и снижение заболеваемости Plasmodium falciparum малярией . ^{[ 21 ]}

Поскольку ретикулоэндотелиальная система выводит из организма гаптоглобин-гемоглобиновый комплекс, ^{[ 8 ]} Уровни гаптоглобина будут снижены в случае внутрисосудистого гемолиза или тяжелого внесосудистого гемолиза . В процессе связывания со свободным гемоглобином гаптоглобин изолирует железо внутри гемоглобина, не позволяя бактериям, утилизирующим железо, получить пользу от гемолиза. Предполагается, что из-за этого гаптоглобин превратился в белок острой фазы . HP оказывает защитное влияние на гемолитическую почку. ^{[ 22 ]}^{[ 23 ]}

Различные фенотипы гаптоглобина различаются по своим антиоксидантным , очищающим, ^{[ 24 ]} и иммуномодулирующие свойства. Этот аспект гаптоглобина может приобретать важное значение при состояниях с подавленным иммунитетом (таких как цирроз печени ), а различные фенотипы могут приводить к разным уровням восприимчивости к бактериальным инфекциям. ^{[ 25 ]}

Некоторые исследования связывают определенные фенотипы гаптоглобина с риском развития гипертонии при диабете. ^{[ 26 ]} и шизофрения . ^{[ 27 ]}

Протокол испытаний

Измерение уровня гаптоглобина в крови пациента назначают всякий раз, когда у пациента проявляются симптомы анемии , такие как бледность , усталость или одышка, а также физические признаки гемолиза, такие как желтуха или темный цвет мочи. Анализ также обычно назначают как батарею гемолитической анемии, которая также включает в себя подсчет ретикулоцитов и мазок периферической крови . Его также можно назначить вместе с прямым антиглобулиновым тестом, если у пациента подозревается трансфузионная реакция или симптомы аутоиммунной гемолитической анемии . Кроме того, его можно назначать в сочетании с билирубином .

Интерпретация

Снижение гаптоглобина может подтвердить диагноз гемолиза , особенно если оно коррелирует со снижением гемоглобина и гематокрита , а также увеличением количества ретикулоцитов. Низкие уровни гаптоглобина наблюдаются независимо от места и механизма гемолиза (внутрисосудистый и селезеночный/внесосудистый). ^{[ 28 ]}

Если количество ретикулоцитов увеличено, но уровень гаптоглобина в норме, это свидетельствует против гемолиза и предполагает реакцию костного мозга на кровопотерю. Если имеются симптомы анемии, но количество ретикулоцитов и уровень гаптоглобина в норме, то анемия, скорее всего, не связана с гемолизом. Уровни гаптоглобина, сниженные, но не сопровождающиеся признаками анемии, могут указывать на прогрессирующее повреждение печени, поскольку печень является основным местом производства гаптоглобина.

Поскольку гаптоглобин является белком острой фазы , любой воспалительный процесс (инфекция, травма, аллергия и т. д.) может повысить уровень гаптоглобина в плазме, но у пациентов с гемолизом гаптоглобин обычно низкий, независимо от наличия воспаления. ^{[ 29 ]}

См. также

Ссылки

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000257017 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031722 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Перейти обратно: ^а ^б Добришицка В (сентябрь 1997 г.). «Биологические функции гаптоглобина - новые кусочки старой головоломки». Европейский журнал клинической химии и клинической биохимии . 35 (9): 647–654. ПМИД 9352226 .
^ Вассел Дж (2000). «Гаптоглобин: функция и полиморфизм». Клиническая лаборатория . 46 (11–12): 547–552. ПМИД 11109501 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Шаер DJ, Винчи Ф, Инголья Г, Толосано Э, Бюлер ПВ (28 октября 2014 г.). «Гаптоглобин, гемопексин и связанные с ними пути защиты: фундаментальная наука, клинические перспективы и разработка лекарств» . Границы в физиологии . 5 . Frontiers Media SA: 415. doi : 10.3389/fphys.2014.00415 . ПМК 4211382 . ПМИД 25389409 .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Внутрисосудистый гемолиз» . eClinpath . Проверено 8 мая 2019 г.
^ Ши А.В., Макфарлейн А., Верховсек М. (апрель 2014 г.). «Тестирование гаптоглобина при гемолизе: измерение и интерпретация» . Американский журнал гематологии . 89 (4): 443–447. дои : 10.1002/ajh.23623 . ПМИД 24809098 .
^ «Гаптоглобины» . Медицинский журнал Новой Англии . 266 (11): 569–570. 15 марта 1962 г. doi : 10.1056/NEJM196203152661115 . ISSN 0028-4793 .
^ «Энтрез Джин: HP» .
^ Арредуани М.С., Касран А., Вануарбек Дж.А., Бергер Ф.Г., Бауманн Х., Чеуппенс Дж.Л. (февраль 2005 г.). «Гаптоглобин ослабляет воспалительные эффекты, вызванные эндотоксинами, как in vitro, так и in vivo» . Иммунология . 114 (2): 263–271. дои : 10.1111/j.1365-2567.2004.02071.x . ПМК 1782073 . ПМИД 15667571 .
^ Трейхурн П., Вуд И.С. (сентябрь 2004 г.). «Адипокины: воспаление и плейотропная роль белой жировой ткани» . Британский журнал питания . 92 (3): 347–355. дои : 10.1079/BJN20041213 . ПМИД 15469638 .
^ Сареми Б., Аль-Давуд А., Винанд С., Мюллер У., Папприц Дж., фон Соостен Д. и др. (май 2012 г.). «Бычий гаптоглобин как адипокин: концентрации в сыворотке и тканевая экспрессия у молочных коров, получающих добавку конъюгированной линолевой кислоты в течение лактации». Ветеринарная иммунология и иммунопатология . 146 (3–4): 201–211. дои : 10.1016/j.vetimm.2012.03.011 . ПМИД 22498004 .
^ Картер К., Ворвуд М. (апрель 2007 г.). «Гаптоглобин: обзор частот основных аллелей во всем мире и их связь с заболеваниями» . Международный журнал лабораторной гематологии . 29 (2): 92–110. дои : 10.1111/j.1751-553X.2007.00898.x . ПМИД 17474882 .
^ Wicher KB, Fries E (октябрь 2007 г.). «Конвергентная эволюция гаптоглобина человека и крупного рогатого скота: частичное дублирование генов». Журнал молекулярной эволюции . 65 (4): 373–379. Бибкод : 2007JMolE..65..373W . дои : 10.1007/s00239-007-9002-3 . ПМИД 17922076 . S2CID 9958602 .
^ Асле Р., Леви А.П. (2005). «Исследования in vivo и in vitro установили, что гаптоглобин является основным геном предрасположенности к диабетическим сосудистым заболеваниям» . Сосудистое здоровье и управление рисками . 1 (1): 19–28. дои : 10.2147/vhrm.1.1.19.58930 . ЧВК 1993923 . ПМИД 17319095 .
^ Садрзаде С.М., Бозоргмехр Дж (июнь 2004 г.). «Фенотипы гаптоглобина в здоровье и нарушениях». Американский журнал клинической патологии . 121 (Дополнение): S97-104. дои : 10.1309/8GLX5798Y5XHQ0VW . ПМИД 15298155 .
^ Папп М., Лакатос П.Л., Палатка К., Фолди И., Удварди М., Харсфальви Дж. и др. (май 2007 г.). «Полиморфизмы гаптоглобина связаны с болезнью Крона, поведением заболевания и внекишечными проявлениями у венгерских пациентов». Пищеварительные заболевания и науки . 52 (5): 1279–1284. дои : 10.1007/s10620-006-9615-1 . ПМИД 17357835 . S2CID 35999438 .
^ Коста-Маллен П., Чековей Х., Забети А., Эденфилд М.Дж., Суонсон П.Д., Лонгстрет У.Т. и др. (март 2008 г.). «Функциональный полиморфизм гемоглобинсвязывающего белка гаптоглобина влияет на предрасположенность к идиопатической болезни Паркинсона». Американский журнал медицинской генетики. Часть B. Нейропсихиатрическая генетика . 147Б (2): 216–222. дои : 10.1002/ajmg.b.30593 . ПМИД 17918239 . S2CID 21568460 .
^ Прентис А.М., Гхаттас Х., Доэрти К., Кокс С.Э. (декабрь 2007 г.). «Метаболизм железа и малярия» . Бюллетень по еде и питанию . 28 (4 дополнения): S524–S539. дои : 10.1177/15648265070284S406 . ПМИД 18297891 .
^ Пинтера Дж (1968). «Защитное влияние гаптоглобина на гемоглобинурическую почку. I. Биохимические и макроскопические наблюдения». Фолиа гематологическая . 90 (1): 82–91. ПМИД 4176393 .
^ Мидерер С.Е., Хотц Дж. (декабрь 1969 г.). «[Патогенез гемолиза почек]». Вклад Брунса в клиническую хирургию (на немецком языке). 217 (7): 661–665. ПМИД 5404273 .
^ Оланиян О.О., Одевуси О.О., Осадолор Х.Б. (2021). «Окислительная модификация белка и хромосомная нестабильность у больных диабетом 2 типа в Осогбо, Нигерия» . Александрийский медицинский журнал (TAJM) . 57 : 168–176. дои : 10.1080/20905068.2021.1935123 .
^ Виталис З., Алторжай И., Торнаи И., Палатка К., Качка С., Палью Е. и др. (апрель 2011 г.). «Фенотипический полиморфизм гаптоглобина: новый фактор риска развития инфекции при циррозе печени». Иммунология человека . 72 (4): 348–354. дои : 10.1016/j.humimm.2011.01.008 . ПМИД 21262313 .
^ Одевуси Одейинка О, Огберетитинор Офеджиро Б, Идже Венди А, Обадире Олалере С, Оланиян Олайинка О (июль – сентябрь 2023 г.). «Оценка воспаления нейронов и окислительного повреждения ДНК в различных фенотипах гаптоглобина в нигерийской популяции больных диабетом 2 типа» (PDF) . Журнал Института медицинских наук Кришны Университета . 12 (3): 50–62.
^ Обзор генов всех опубликованных исследований ассоциации шизофрении для HP. Архивировано 21 февраля 2009 г. в базе данных Wayback Machine - SzGene на форуме по исследованию шизофрении .
^ Кормёци Г.Ф., Семанн М.Д., Бухта С., Пек-Радосавлевич М., Майр В.Р., Шварц Д.В. и др. (март 2006 г.). «Влияние клинических факторов на маркер гемолиза гаптоглобин». Европейский журнал клинических исследований . 36 (3): 202–209. дои : 10.1111/j.1365-2362.2006.01617.x . ПМИД 16506966 . S2CID 39884908 .
^ Кормёци Г.Ф., Семанн М.Д., Бухта С., Пек-Радосавлевич М., Майр В.Р., Шварц Д.В. и др. (март 2006 г.). «Влияние клинических факторов на маркер гемолиза гаптоглобин». Европейский журнал клинических исследований . 36 (3): 202–209. дои : 10.1111/j.1365-2362.2006.01617.x . ПМИД 16506966 . S2CID 39884908 .

Дальнейшее чтение

Граверсен Дж. Х., Мэдсен М., Моэструп С.К. (апрель 2002 г.). «CD163: сигнальный рецептор, улавливающий комплексы гаптоглобин-гемоглобин из плазмы». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 34 (4): 309–314. дои : 10.1016/S1357-2725(01)00144-3 . ПМИД 11854028 .
Мэдсен М., Граверсен Дж.Х., Моэструп С.К. (2002). «Гаптоглобин и CD163: захватчик и рецептор, пропускающий гемоглобин в лизосомы макрофагов» . Редокс-отчет . 6 (6): 386–388. дои : 10.1179/135100001101536490 . ПМИД 11865982 .
Эриксон Л.М., Ким Х.С., Маэда Н. (декабрь 1992 г.). «Соединения между генами в кластере генов гаптоглобина приматов». Геномика . 14 (4): 948–958. дои : 10.1016/S0888-7543(05)80116-8 . ПМИД 1478675 .
Маэда Н. (июнь 1985 г.). «Нуклеотидная последовательность гаптоглобина и пары генов, родственных гаптоглобину. Ген, родственный гаптоглобину, содержит ретровирусоподобный элемент» . Журнал биологической химии . 260 (11): 6698–6709. дои : 10.1016/S0021-9258(18)88836-6 . ПМИД 2987228 .
Симмерс Р.Н., Ступанс I, Сазерленд Г.Р. (1986). «Локализация генов человеческого гаптоглобина дистальнее хрупкого участка 16q22 с использованием гибридизации in situ». Цитогенетика и клеточная генетика . 41 (1): 38–41. дои : 10.1159/000132193 . ПМИД 3455911 .
ван дер Стратен А., Фальке Х.К., Лориау Р., Боллен А., Кабесон Т. (апрель 1986 г.). «Экспрессия клонированного человеческого гаптоглобина и комплементарных ДНК альфа-1-антитрипсина в Saccharomyces cerevisiae». ДНК . 5 (2): 129–136. дои : 10.1089/dna.1986.5.129 . ПМИД 3519135 .
Бенси Дж., Раугей Г., Клефенц Х., Кортезе Р. (январь 1985 г.). «Структура и экспрессия локуса гаптоглобина человека» . Журнал ЭМБО . 4 (1): 119–126. дои : 10.1002/j.1460-2075.1985.tb02325.x . ПМЦ 554159 . ПМИД 4018023 .
Малчи Б., Диксон Г.Х. (март 1973 г.). «Исследования межцепочечных дисульфидов гаптоглобинов человека». Канадский журнал биохимии . 51 (3): 249–264. дои : 10.1139/o73-032 . ПМИД 4573324 .
Раужей Дж., Бенси Дж., Колантуони В., Романо В., Санторо К., Костанцо Ф., Кортезе Р. (сентябрь 1983 г.). «Последовательность кДНК гаптоглобина человека: свидетельство того, что альфа- и бета-субъединицы кодируются одной и той же мРНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 11 (17): 5811–5819. дои : 10.1093/нар/11.17.5811 . ПМК 326319 . ПМИД 6310515 .
Ян Ф., Брюн Дж.Л., Болдуин В.Д., Барнетт Д.Р., Боуман Б.Х. (октябрь 1983 г.). «Идентификация и характеристика кДНК гаптоглобина человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 80 (19): 5875–5879. Бибкод : 1983PNAS...80.5875Y . дои : 10.1073/pnas.80.19.5875 . ПМК 390178 . ПМИД 6310599 .
Маэда Н., Ян Ф., Барнетт Д.Р., Боуман Б.Х., Смитис О (1984). «Дупликация в гене гаптоглобина Hp2». Природа . 309 (5964): 131–135. Бибкод : 1984Natur.309..131M . дои : 10.1038/309131a0 . ПМИД 6325933 . S2CID 4368535 .
Брюн Дж.Л., Ян Ф., Барнетт Д.Р., Боуман Б.Х. (июнь 1984 г.). «Эволюция гаптоглобина: сравнение комплементарной ДНК, кодирующей Hp альфа 1S и Hp альфа 2FS» . Исследования нуклеиновых кислот . 12 (11): 4531–4538. дои : 10.1093/нар/12.11.4531 . ПМК 318856 . ПМИД 6330675 .
ван дер Стратен А., Херцог А., Кабесон Т., Боллен А. (март 1984 г.). «Характеристика кДНК гаптоглобина человека, кодирующих бета-варианты альфа-2FS и бета-альфа-1S» . Письма ФЭБС . 168 (1): 103–107. Бибкод : 1984FEBSL.168..103V . дои : 10.1016/0014-5793(84)80215-X . ПМИД 6546723 . S2CID 85082741 .
Вандер Стратен А., Херцог А., Джейкобс П., Кабесон Т., Боллен А. (1984). «Молекулярное клонирование кДНК гаптоглобина человека: доказательства существования одной мРНК, кодирующей альфа-2 и бета-цепи» . Журнал ЭМБО . 2 (6): 1003–1007. дои : 10.1002/j.1460-2075.1983.tb01534.x . ПМК 555221 . ПМИД 6688992 .
Куроски А., Барнетт Д.Р., Ли Т.Х., Тачстоун Б., Хэй Р.Э., Арнотт М.С. и др. (июнь 1980 г.). «Ковалентная структура гаптоглобина человека: гомолог сериновой протеазы» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 77 (6): 3388–3392. Бибкод : 1980PNAS...77.3388K . дои : 10.1073/pnas.77.6.3388 . ПМК 349621 . ПМИД 6997877 .
Итон Дж.В., Брандт П., Махони-младший, Ли Дж.Т. (февраль 1982 г.). «Гаптоглобин: природный бактериостат». Наука . 215 (4533): 691–693. Бибкод : 1982Sci...215..691E . дои : 10.1126/science.7036344 . ПМИД 7036344 .
Казим А.Л., Атасси М.З. (январь 1980 г.). «Связывание гемоглобина с гаптоглобином. Однозначная демонстрация того, что бета-цепи гемоглобина человека связываются с гаптоглобином» . Биохимический журнал . 185 (1): 285–287. дои : 10.1042/bj1850285 . ПМЦ 1161299 . ПМИД 7378053 .
Хиллиер Л.Д., Леннон Дж., Беккер М., Бональдо М.Ф., Кьяпелли Б., Чиссо С. и др. (сентябрь 1996 г.). «Создание и анализ 280 000 меток экспрессируемых последовательностей человека» . Геномные исследования . 6 (9): 807–828. дои : 10.1101/гр.6.9.807 . ПМИД 8889549 .
Табак С., Лев А., Валанси С., Акер О., Шалитин С. (ноябрь 1996 г.). «Транскрипционно активный ген, связанный с гаптоглобином (Hpr), в клетках гепатомы G2 и лейкемии линьки-4». ДНК и клеточная биология . 15 (11): 1001–1007. дои : 10.1089/dna.1996.15.1001 . ПМИД 8945641 .
Кода Ю, Соэдзима М, Ёсиока Н, Кимура Х (февраль 1998 г.). «Удаление гена гаптоглобина, ответственного за анаптоглобинемию» . Американский журнал генетики человека . 62 (2): 245–252. дои : 10.1086/301701 . ПМЦ 1376878 . ПМИД 9463309 .

Внешние ссылки

Гаптоглобины Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P00738 (Haptoglobin) в PDBe-KB .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000257017 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031722 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9352226-5] Перейти обратно: ^а ^б Добришицка В (сентябрь 1997 г.). «Биологические функции гаптоглобина - новые кусочки старой головоломки». Европейский журнал клинической химии и клинической биохимии . 35 (9): 647–654. ПМИД 9352226 .

[pmid11109501-6] Вассел Дж (2000). «Гаптоглобин: функция и полиморфизм». Клиническая лаборатория . 46 (11–12): 547–552. ПМИД 11109501 .

[Schaer_Vinchi_Ingoglia_Tolosano_p.-7] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Шаер DJ, Винчи Ф, Инголья Г, Толосано Э, Бюлер ПВ (28 октября 2014 г.). «Гаптоглобин, гемопексин и связанные с ними пути защиты: фундаментальная наука, клинические перспективы и разработка лекарств» . Границы в физиологии . 5 . Frontiers Media SA: 415. doi : 10.3389/fphys.2014.00415 . ПМК 4211382 . ПМИД 25389409 .

[eClinpath-8] Перейти обратно: ^а ^б «Внутрисосудистый гемолиз» . eClinpath . Проверено 8 мая 2019 г.

[9] Ши А.В., Макфарлейн А., Верховсек М. (апрель 2014 г.). «Тестирование гаптоглобина при гемолизе: измерение и интерпретация» . Американский журнал гематологии . 89 (4): 443–447. дои : 10.1002/ajh.23623 . ПМИД 24809098 .

[10] «Гаптоглобины» . Медицинский журнал Новой Англии . 266 (11): 569–570. 15 марта 1962 г. doi : 10.1056/NEJM196203152661115 . ISSN 0028-4793 .

[entrez-11] «Энтрез Джин: HP» .

[12] Арредуани М.С., Касран А., Вануарбек Дж.А., Бергер Ф.Г., Бауманн Х., Чеуппенс Дж.Л. (февраль 2005 г.). «Гаптоглобин ослабляет воспалительные эффекты, вызванные эндотоксинами, как in vitro, так и in vivo» . Иммунология . 114 (2): 263–271. дои : 10.1111/j.1365-2567.2004.02071.x . ПМК 1782073 . ПМИД 15667571 .

[pmid15469638-13] Трейхурн П., Вуд И.С. (сентябрь 2004 г.). «Адипокины: воспаление и плейотропная роль белой жировой ткани» . Британский журнал питания . 92 (3): 347–355. дои : 10.1079/BJN20041213 . ПМИД 15469638 .

[pmid22498004-14] Сареми Б., Аль-Давуд А., Винанд С., Мюллер У., Папприц Дж., фон Соостен Д. и др. (май 2012 г.). «Бычий гаптоглобин как адипокин: концентрации в сыворотке и тканевая экспрессия у молочных коров, получающих добавку конъюгированной линолевой кислоты в течение лактации». Ветеринарная иммунология и иммунопатология . 146 (3–4): 201–211. дои : 10.1016/j.vetimm.2012.03.011 . ПМИД 22498004 .

[15] Картер К., Ворвуд М. (апрель 2007 г.). «Гаптоглобин: обзор частот основных аллелей во всем мире и их связь с заболеваниями» . Международный журнал лабораторной гематологии . 29 (2): 92–110. дои : 10.1111/j.1751-553X.2007.00898.x . ПМИД 17474882 .

[16] Wicher KB, Fries E (октябрь 2007 г.). «Конвергентная эволюция гаптоглобина человека и крупного рогатого скота: частичное дублирование генов». Журнал молекулярной эволюции . 65 (4): 373–379. Бибкод : 2007JMolE..65..373W . дои : 10.1007/s00239-007-9002-3 . ПМИД 17922076 . S2CID 9958602 .

[pmid17319095-17] Асле Р., Леви А.П. (2005). «Исследования in vivo и in vitro установили, что гаптоглобин является основным геном предрасположенности к диабетическим сосудистым заболеваниям» . Сосудистое здоровье и управление рисками . 1 (1): 19–28. дои : 10.2147/vhrm.1.1.19.58930 . ЧВК 1993923 . ПМИД 17319095 .

[pmid15298155-18] Садрзаде С.М., Бозоргмехр Дж (июнь 2004 г.). «Фенотипы гаптоглобина в здоровье и нарушениях». Американский журнал клинической патологии . 121 (Дополнение): S97-104. дои : 10.1309/8GLX5798Y5XHQ0VW . ПМИД 15298155 .

[pmid17357835-19] Папп М., Лакатос П.Л., Палатка К., Фолди И., Удварди М., Харсфальви Дж. и др. (май 2007 г.). «Полиморфизмы гаптоглобина связаны с болезнью Крона, поведением заболевания и внекишечными проявлениями у венгерских пациентов». Пищеварительные заболевания и науки . 52 (5): 1279–1284. дои : 10.1007/s10620-006-9615-1 . ПМИД 17357835 . S2CID 35999438 .

[pmid17918239-20] Коста-Маллен П., Чековей Х., Забети А., Эденфилд М.Дж., Суонсон П.Д., Лонгстрет У.Т. и др. (март 2008 г.). «Функциональный полиморфизм гемоглобинсвязывающего белка гаптоглобина влияет на предрасположенность к идиопатической болезни Паркинсона». Американский журнал медицинской генетики. Часть B. Нейропсихиатрическая генетика . 147Б (2): 216–222. дои : 10.1002/ajmg.b.30593 . ПМИД 17918239 . S2CID 21568460 .

[pmid18297891-21] Прентис А.М., Гхаттас Х., Доэрти К., Кокс С.Э. (декабрь 2007 г.). «Метаболизм железа и малярия» . Бюллетень по еде и питанию . 28 (4 дополнения): S524–S539. дои : 10.1177/15648265070284S406 . ПМИД 18297891 .

[pmid4176393-22] Пинтера Дж (1968). «Защитное влияние гаптоглобина на гемоглобинурическую почку. I. Биохимические и макроскопические наблюдения». Фолиа гематологическая . 90 (1): 82–91. ПМИД 4176393 .

[pmid5404273-23] Мидерер С.Е., Хотц Дж. (декабрь 1969 г.). «[Патогенез гемолиза почек]». Вклад Брунса в клиническую хирургию (на немецком языке). 217 (7): 661–665. ПМИД 5404273 .

[24] Оланиян О.О., Одевуси О.О., Осадолор Х.Б. (2021). «Окислительная модификация белка и хромосомная нестабильность у больных диабетом 2 типа в Осогбо, Нигерия» . Александрийский медицинский журнал (TAJM) . 57 : 168–176. дои : 10.1080/20905068.2021.1935123 .

[25] Виталис З., Алторжай И., Торнаи И., Палатка К., Качка С., Палью Е. и др. (апрель 2011 г.). «Фенотипический полиморфизм гаптоглобина: новый фактор риска развития инфекции при циррозе печени». Иммунология человека . 72 (4): 348–354. дои : 10.1016/j.humimm.2011.01.008 . ПМИД 21262313 .

[26] Одевуси Одейинка О, Огберетитинор Офеджиро Б, Идже Венди А, Обадире Олалере С, Оланиян Олайинка О (июль – сентябрь 2023 г.). «Оценка воспаления нейронов и окислительного повреждения ДНК в различных фенотипах гаптоглобина в нигерийской популяции больных диабетом 2 типа» (PDF) . Журнал Института медицинских наук Кришны Университета . 12 (3): 50–62.

[SzGene-27] Обзор генов всех опубликованных исследований ассоциации шизофрении для HP. Архивировано 21 февраля 2009 г. в базе данных Wayback Machine - SzGene на форуме по исследованию шизофрении .

[28] Кормёци Г.Ф., Семанн М.Д., Бухта С., Пек-Радосавлевич М., Майр В.Р., Шварц Д.В. и др. (март 2006 г.). «Влияние клинических факторов на маркер гемолиза гаптоглобин». Европейский журнал клинических исследований . 36 (3): 202–209. дои : 10.1111/j.1365-2362.2006.01617.x . ПМИД 16506966 . S2CID 39884908 .

[29] Кормёци Г.Ф., Семанн М.Д., Бухта С., Пек-Радосавлевич М., Майр В.Р., Шварц Д.В. и др. (март 2006 г.). «Влияние клинических факторов на маркер гемолиза гаптоглобин». Европейский журнал клинических исследований . 36 (3): 202–209. дои : 10.1111/j.1365-2362.2006.01617.x . ПМИД 16506966 . S2CID 39884908 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

v т и Белки острой фазы
Amyloid	SAP SAA
Other positive	Alpha 1-antichymotrypsin Alpha 1-antitrypsin Alpha 2-macroglobulin C-reactive protein Ceruloplasmin C3 Ferritin Fibrin Haptoglobin Haptoglobin-related protein Hemopexin Orosomucoid
Negative	Serum albumin Transferrin

v т и Гематологические анализы крови
Complete blood count	Hemoglobin Hematocrit Red blood cell count Red blood cell indices Mean corpuscular hemoglobin Mean corpuscular hemoglobin concentration Mean corpuscular volume Red blood cell distribution width White blood cell count White blood cell differential Absolute neutrophil count Platelet count Mean platelet volume Reticulocyte count Reticulocyte index
Other tests of red blood cells	Blood volume Total blood volume (TBV) Plasma volume (PV) Red cell volume (RCV) Fetal hemoglobin Apt–Downey test Kleihauer–Betke test Hemoglobinopathy testing Hemoglobin electrophoresis Sickle solubility test Mentzer index Erythrocyte sedimentation rate Haptoglobin Monocyte distribution width (MDW) Osmotic fragility
Coagulation	Clotting factors Prothrombin time Partial thromboplastin time Thrombin time Activated clotting time Fibrinogen Bleeding time animal enzyme Reptilase time Ecarin clotting time Dilute Russell's viper venom time Thrombin generation assay Calibrated automated thrombogram ST Genesia-based test Thromboelastography Thrombodynamics test Overall hemostatic potential Coagulation activation markers Prothrombin fragments 1+2 Thrombin–antithrombin complex Fibrinopeptide A Fibrin monomers Activated protein C–protein C inhibitor Fibrinolysis Euglobulin lysis time D-Dimer Plasmin-α₂-antiplasmin complex Von Willebrand factor Ristocetin-induced platelet aggregation Activated protein C resistance test aPTT-based activated protein C resistance test ETP-based activated protein C resistance test
Other	Blood film Blood viscosity Nitro blue tetrazolium chloride test Flow cytometry Immunophenotyping