Бета-лактоглобулин
| Бета-лактоглобулин | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Организм | |||
| Символ | Нет | ||
| ЮниПрот | P02754 | ||
| |||
β-лактоглобулин (BLG) является основным сывороточным белком коровьего овечьего и (~3 г молока ; /л), а также присутствует у многих других видов млекопитающих заметным исключением являются люди. Его структура, свойства и биологическая роль неоднократно рассматривались. [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] БЛГ считается молочным аллергеном. [ 5 ] [ 6 ]
Функция
[ редактировать ]Основным белком сыворотки является β-лактоглобулин, за которым следует α-лактальбумин (β-лактоглобулин ≈ 65%, α-лактальбумин ≈ 25%, сывороточный альбумин ≈ 8%, другие ≈ 2% ). β-лактоглобулин представляет собой белок липокалин и может связывать многие гидрофобные молекулы, что указывает на его роль в их транспорте. Также было показано, что β-лактоглобулин способен связывать железо через сидерофоры. [ 7 ] и, таким образом, могут играть роль в борьбе с патогенами. При приеме внутрь BLG способен доставлять комплексное железо в иммунные клетки человека, обеспечивая тем самым микропитание этих клеток и участвуя в иммунной толерантности. [ 8 ] [ 9 ] Гомолог β-лактоглобулина отсутствует в грудном молоке человека. [ 10 ]
Структура
[ редактировать ]Было идентифицировано несколько вариантов, основные из которых у коровы обозначены А и В. Из-за его распространенности и простоты очистки он был подвергнут широкому спектру биофизических исследований. Его структура была определена несколько раз методами рентгеновской кристаллографии и ЯМР . [ 11 ] β-лактоглобулин представляет непосредственный интерес для пищевой промышленности , поскольку его свойства могут быть по-разному выгодными или невыгодными при производстве молочных продуктов и их переработке. [ 12 ]
Бычий β-лактоглобулин представляет собой относительно небольшой белок, состоящий из 162 остатков и массой 18,4 кДа . В физиологических условиях он преимущественно димерен, но диссоциирует до мономера при pH ниже 3, сохраняя свое нативное состояние , что определяется с помощью ЯМР. [ 13 ] И наоборот, β-лактоглобулин также встречается в тетрамерных, [ 14 ] октамерный [ 15 ] и другие мультимерные [ 16 ] Агрегации образуются в различных природных условиях.
Растворы β-лактоглобулина образуют гели в различных условиях, когда нативная структура достаточно дестабилизирована, чтобы обеспечить возможность агрегации. [ 17 ] При длительном нагревании при низком pH и низкой ионной силе образуется прозрачный «тонконитевой» гель, в котором молекулы белка собираются в длинные жесткие волокна.
β-лактоглобулин — основной компонент молочной пенки , коагулирующий и денатурирующий при кипячении молока. После денатурации β-лактоглобулин образует тонкую желеобразную пленку на поверхности молока.
Промежуточные соединения этого белка можно изучить с помощью световой спектроскопии и денатуранта. Такие эксперименты показывают необычный, но важный промежуточный продукт, состоящий исключительно из альфа-спиралей, несмотря на то, что нативная структура представляет собой бета-лист. Эволюция, вероятно, выбрала спиральный промежуточный продукт, чтобы избежать агрегации во время процесса сворачивания. [ 18 ]
Клиническое значение
[ редактировать ]Поскольку молоко является известным аллергеном, [ 5 ] Производители в Европейском Союзе должны доказать наличие или отсутствие β-лактоглобулина, чтобы гарантировать, что их маркировка соответствует требованиям Директивы ЕС . Лаборатории по тестированию пищевых продуктов могут использовать методы иммуноферментного анализа для идентификации и количественного определения β-лактоглобулина в пищевых продуктах. Хотя β-лактоглобулин считается основным аллергеном, было показано, что защитное воздействие потребления сырого молока зависит от содержания белка в сывороточной фракции и, следовательно, от β-лактоглобулина. [ 19 ] Этот большой контраст, с одной стороны аллергенный, а с другой защитный, теперь связан с его способностью переносить микроэлементы. Когда β-лактоглобулин нес микроэлементы, он действовал толерогенно и защищал от развития аллергии. Однако когда нагрузка пропала, он превратился в аллерген. [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ]
Лабораторная полимеризация β-лактоглобулина микробной трансглутаминазой снижает его аллергенность у детей и взрослых с IgE-опосредованной аллергией на коровье молоко . [ 23 ]
Разведение коров
[ редактировать ]В 2018 году было объявлено о выращивании генетически модифицированных коров. [ 6 ] У коров были удалены гены, продуцирующие β-лактоглобулин, посредством процесса делеции, опосредованного зиготой. [ 6 ]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Сян Л., Мелтон Л., Люнг К.Х. (2019). «Взаимодействие β-лактоглобулина с малыми молекулами». В Варелис П., Мелтон Л., Шахиди Ф. (ред.). Энциклопедия пищевой химии . Том. 2. Эльзевир. стр. 560–565. дои : 10.1016/B978-0-08-100596-5.21488-1 . ISBN 9780128140451 . S2CID 90712856 .
- ^ Сойер Л. (1992). «Бета-лактоглобулин». В Fox PF, McSweeney PL (ред.). Продвинутая химия молочных продуктов: 1. Белки . Эльзевир Прикладная наука. стр. 141–190. дои : 10.1007/978-1-4419-8602-3_7 . ISBN 978-1-4419-8602-3 .
- ^ Сойер Л., Контопидис Г. (октябрь 2000 г.). «Основной липокалин, бычий бета-лактоглобулин». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1482 (1–2): 136–48. дои : 10.1016/s0167-4838(00)00160-6 . ПМИД 11058756 .
- ^ Контопидис Г., Холт С., Сойер Л. (апрель 2004 г.). «Приглашенный обзор: бета-лактоглобулин: связывающие свойства, структура и функции» . Журнал молочной науки . 87 (4): 785–96. doi : 10.3168/jds.S0022-0302(04)73222-1 . ПМИД 15259212 .
- ^ Jump up to: а б перечислен в Приложении IIIa Директивы 2000/13/EC
- ^ Jump up to: а б с Вэй, Цзинвэй; Вагнер, Стефан; Маклин, Пол; Брофи, Бриджит; Коул, Салли; Смоленский, Грант; Карлсон, Дэн Ф.; Фаренкруг, Скотт С.; Уэллс, Дэвид Н.; Лайбле, Гётц (16 мая 2018 г.). «Крупный рогатый скот с точной делецией, опосредованной зиготой, безопасно устраняет основной молочный аллерген бета-лактоглобулин» . Научные отчеты . 8 (1): 7661. Бибкод : 2018NatSR...8.7661W . дои : 10.1038/s41598-018-25654-8 . ISSN 2045-2322 . ПМЦ 5955954 . ПМИД 29769555 .
- ^ Рот-Вальтер Ф., Пасиос Л.Ф., Гомес-Касадо С., Хофстеттер Г., Рот Г.А., Сингер Дж. и др. (01.01.2014). «Основной аллерген коровьего молока Bos d 5 манипулирует Т-хелперными клетками в зависимости от их нагрузки железом, связанным с сидерофором» . ПЛОС ОДИН . 9 (8): е104803. Бибкод : 2014PLoSO...9j4803R . дои : 10.1371/journal.pone.0104803 . ПМК 4130594 . ПМИД 25117976 .
- ^ Рот-Вальтер Ф., Афифи С.М., Пасиос Л.Ф., Блокхуис Б.Р., Редегельд Ф., Регнер А. и др. (январь 2021 г.). «Белок коровьего молока β-лактоглобулин придает устойчивость к аллергии, направляя комплексное железо в иммунные клетки» . Журнал аллергии и клинической иммунологии . 147 (1): 321–334.е4. дои : 10.1016/j.jaci.2020.05.023 . hdl : 10261/272213 . ПМИД 32485264 . S2CID 219285403 .
- ^ Афифи С.М., Пали-Шёлль И., Хуфнагл К., Хофстеттер Г., Эль-Бассуони М.А., Рот-Вальтер Ф., Йенсен-Яролим Э. (2021). «Бычий голо-бета-лактоглобулин перекрестно защищает от аллергии на пыльцу у мышей BALB/c: потенциальная модель эффекта фермы» . Границы в иммунологии . 12 : 611474. дои : 10.3389/fimmu.2021.611474 . ПМЦ 7977286 . ПМИД 33746954 .
- ^ Фиокки А., Брозек Дж., Шунеманн Х., Бана С.Л., фон Берг А., Бейер К. и др. (апрель 2010 г.). «Руководство Всемирной организации по аллергии (WAO) по диагностике и обоснованию действий против аллергии на коровье молоко (DRACMA)» . Журнал Всемирной организации по аллергии . 3 (4): 57–161. doi : 10.1097/WOX.0b013e3181defeb9 . ПМЦ 3488907 . ПМИД 23268426 .
- ^ PDB : 3BLG ; Цинь БАЙ, Бьюли М.К., Кример Л.К., Бейкер Х.М., Бейкер Э.Н., Джеймсон ГБ (октябрь 1998 г.). «Структурная основа Тэнфордского перехода бычьего бета-лактоглобулина». Биохимия . 37 (40): 14014–23. дои : 10.1021/bi981016t . ПМИД 9760236 .
- ^ Йост Р. (1993). «Функциональная характеристика молочных белков». Тенденции в пищевой науке и технологиях . 4 (9): 283–288. дои : 10.1016/0924-2244(93)90071-H .
- ^ Угринова С., Смит М.Х., Джеймсон ГБ, Урин Д., Сойер Л., Барлоу П.Н. (апрель 2000 г.). «Структурные изменения, сопровождающие рН-индуцированную диссоциацию димера бета-лактоглобулина». Биохимия . 39 (13): 3565–74. дои : 10.1021/bi992629o . ПМИД 10736155 .
- ^ Тимашефф С.Н., Тауненд Р. (1964). «Структура тетрамера β-лактоглобулина». Природа . 203 (4944): 517–519. Бибкод : 1964Natur.203..517T . дои : 10.1038/203517a0 . S2CID 4190604 .
- ^ Готшалк М., Нильссон Х., Роос Х., Галле Б. (ноябрь 2003 г.). «Самоассоциация белков в растворе: димер и октамер бычьего бета-лактоглобулина» . Белковая наука . 12 (11): 2404–11. дои : 10.1110/ps.0305903 . ПМК 2366967 . ПМИД 14573854 .
- ^ Риццути Б., Заппоне Б., Де Санто, депутат парламента, Гуцци Р. (январь 2010 г.). «Нативный бета-лактоглобулин самоорганизуется в гексагональную столбчатую фазу на твердой поверхности». Ленгмюр . 26 (2): 1090–5. дои : 10.1021/la902464f . ПМИД 19877696 .
- ^ Бромли Э.Х., Кребс М.Р., Дональд А.М. (2005). «Агрегация по длине в бета-лактоглобулине». Фарадеевские дискуссии . 128 : 13–27. дои : 10.1039/b403014a . ПМИД 15658764 .
- ^ Кувадзима К., Ямая Х., Сугай С. (декабрь 1996 г.). «Промежуточное соединение фазы взрыва в рефолдинге бета-лактоглобулина, изученное с помощью кругового дихроизма с остановленным потоком и абсорбционной спектроскопии». Журнал молекулярной биологии . 264 (4): 806–22. дои : 10.1006/jmbi.1996.0678 . ПМИД 8980687 .
- ^ Лосс Г., Апприч С., Васер М., Кнайфель В., Генунейт Дж., Бюхеле Г. и др. (октябрь 2011 г.). «Защитный эффект потребления фермерского молока на детскую астму и атопию: исследование GABRIELA». Журнал аллергии и клинической иммунологии . 128 (4): 766–773.е4. дои : 10.1016/j.jaci.2011.07.048 . hdl : 1874/407013 . ПМИД 21875744 .
- ^ Рот-Вальтер Ф., Афифи С.М., Пасиос Л.Ф., Блокхуис Б.Р., Редегельд Ф., Регнер А. и др. (январь 2021 г.). «Белок коровьего молока β-лактоглобулин придает устойчивость к аллергии, направляя комплексное железо в иммунные клетки» . Журнал аллергии и клинической иммунологии . 147 (1): 321–334.е4. дои : 10.1016/j.jaci.2020.05.023 . hdl : 10261/272213 . ПМИД 32485264 .
- ^ Хуфнагл К., Гош Д., Вагнер С., Фиокки А., Дахда Л., Бьянкини Р. и др. (январь 2018 г.). «Ретиноевая кислота предотвращает иммуногенность молочного липокалина Bos d 5 посредством связывания с его иммунодоминантным Т-клеточным эпитопом» . Научные отчеты . 8 (1): 1598. Бибкод : 2018NatSR...8.1598H . дои : 10.1038/s41598-018-19883-0 . ПМЦ 5785490 . ПМИД 29371615 .
- ^ Афифи С.М., Пали-Шёлль И., Хуфнагл К., Хофстеттер Г., Эль-Бассуони М.А., Рот-Вальтер Ф., Йенсен-Яролим Э. (2021). «Бычий голо-бета-лактоглобулин перекрестно защищает от аллергии на пыльцу у мышей BALB/c: потенциальная модель эффекта фермы» . Границы в иммунологии . 12 : 611474. дои : 10.3389/fimmu.2021.611474 . ПМЦ 7977286 . ПМИД 33746954 .
- ^ Оливье С.Э., Лима Р.П., Пинто Д.Г., Сантос Р.А., Сильва Г.К., Лорена С.Л. и др. (октябрь 2012 г.). «В поисках стратегии индукции толерантности при аллергии на коровье молоко: значительное снижение аллергенности бета-лактоглобулина посредством полимеризации трансглутаминазы/цистеина» . Клиники . 67 (10): 1171–9. дои : 10.6061/clinics/2012(10)09 . ПМК 3460020 . ПМИД 23070344 .
| Базы данных органов управления : Национальные |
|---|
