✖


Jump to content

Лактоферрин

ЛТФ
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы LTF , GIG12, HEL110, HLF2, LF, лактотрансферрин
Внешние идентификаторы ОМИМ : 150210 ; МГИ : 96837 ; Гомологен : 1754 ; Генные карты : LTF ; ОМА : LTF — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

4057

17002

Вместе

ENSG00000012223

ENSMUSG00000032496

ЮниПрот

P02788

P08071

RefSeq (мРНК)

НМ_002343
НМ_001199149
НМ_001321121
НМ_001321122

НМ_008522

RefSeq (белок)

НП_001186078
НП_001308050
НП_001308051
НП_002334

НП_032548

Местоположение (UCSC) Chr 3: 46,44 – 46,49 Мб Чр 9: 110,85 – 110,87 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Лактоферрин ( LF ), также известный как лактотрансферрин ( LTF ), представляет собой многофункциональный белок семейства трансферринов . Лактоферрин — глобулярный гликопротеин с молекулярной массой около 80 кДа , широко представленный в различных секреторных жидкостях, таких как молоко , слюна , слезы и выделения из носа . Лактоферрин также присутствует во вторичных гранулах ПМЯ и секретируется некоторыми ацинозными клетками . Лактоферрин можно выделить из молока или получить рекомбинантным путем . человеческое молозиво ( «первое молоко» ), за ним следует человеческое молоко, а затем коровье молоко (150 мг/л). Самая высокая концентрация имеет [5]

Лактоферрин – один из компонентов иммунной системы организма; он обладает противомикробной активностью ( бактериоцид , фунгицид ) и является частью врожденной защиты, главным образом на слизистых оболочках. [5] Он постоянно вырабатывается и выделяется в слюну, слезы, а также семенную и вагинальную жидкость. [6] Лактоферрин обеспечивает антибактериальную активность у младенцев. [7] [8] Лактоферрин взаимодействует с ДНК и РНК , полисахаридами и гепарином и проявляет некоторые свои биологические функции в комплексах с этими лигандами .

Добавки лактоферрина снижают риск инфекций дыхательных путей, согласно недавнему метаанализу рандомизированных контролируемых исследований. [9] Как и в случае с любыми добавками, продаваемыми через Интернет, качество может быть проблемой, поскольку контроль качества производства пищевых добавок не подлежит такому же строгому нормативному процессу, как лекарства. [10]

История

[ редактировать ]

О появлении железосодержащего красного белка в коровьем молоке сообщалось еще в 1939 г.; [11] однако белок не удалось должным образом охарактеризовать, поскольку его нельзя было экстрагировать с достаточной чистотой. О его первых детальных исследованиях сообщалось примерно в 1960 году. Они зафиксировали молекулярную массу, изоэлектрическую точку , спектры оптического поглощения и наличие двух атомов железа на молекулу белка. [12] [13] Белок был экстрагирован из молока, содержал железо и был структурно и химически подобен сывороточному трансферрину . Поэтому в 1961 году он был назван лактоферрином, хотя название лактотрансферрин использовалось в некоторых более ранних публикациях, а более поздние исследования показали, что этот белок не ограничивается молоком. Антибактериальное действие лактоферрина было также задокументировано в 1961 году и было связано с его способностью связывать железо. [14]

Структура

[ редактировать ]

Гены лактоферрина

[ редактировать ]

У 11 видов млекопитающих охарактеризовано не менее 60 последовательностей генов лактоферрина. [15] У большинства видов стоп-кодоном является ТАА, а у Mus musculus TGA . Делеции, вставки и мутации стоп-кодонов затрагивают кодирующую часть, а ее длина варьируется от 2055 до 2190 пар нуклеотидов . Полиморфизм генов между видами гораздо более разнообразен, чем внутривидовой полиморфизм лактоферрина. Существуют различия в аминокислотных последовательностях: 8 у Homo sapiens , 6 у Mus musculus , 6 у Capra hircus , 10 у Bos taurus и 20 у Sus scrofa . Это изменение может указывать на функциональные различия между разными типами лактоферрина. [15]

У человека ген лактоферрина LTF расположен на третьей хромосоме в локусе 3q21-q23. У быков кодирующая последовательность состоит из 17 экзонов и имеет длину около 34500 пар нуклеотидов . Экзоны гена лактоферрина быков имеют размеры, сходные с экзонами других генов семейства трансферринов , тогда как размеры интронов различаются внутри семейства. Сходство размеров экзонов и их распределения по доменам белковой молекулы указывает на то, что эволюционное развитие гена лактоферрина происходило путем дупликации. [16] Изучение полиморфизма генов, кодирующих лактоферрин, помогает отбирать породы скота, устойчивые к маститу . [17]

Молекулярная структура

[ редактировать ]

Лактоферрин – один из белков-трансферринов, переносящих железо в клетки и контролирующих уровень свободного железа в крови и внешних секретах. Он присутствует в молоке человека и других млекопитающих. [13] в плазме крови и нейтрофилах и является одним из основных белков практически всех экзокринных секретов млекопитающих, таких как слюна , желчь , слезы и поджелудочная железа . [18] Концентрация лактоферрина в молоке варьирует от 7 г/л в молозиве до 1 г/л в зрелом молоке. [ нужна ссылка ] [ нужны разъяснения ]

Рентгеновская дифракция показывает, что лактоферрин основан на одной полипептидной цепи, содержащей около 700 аминокислот и образующей два гомологичных глобулярных домена, названных N- и C-долями. N-доля соответствует аминокислотным остаткам 1–333, а C-доля — 345–692, а концы этих доменов соединены короткой α-спиралью. [19] [20] Каждая доля состоит из двух субдоменов, N1, N2 и C1, C2, и содержит один сайт связывания железа и один гликозилирования сайт . Степень гликозилирования белка может быть различной, поэтому молекулярная масса лактоферрина колеблется в пределах 76–80 кДа. Стабильность лактоферрина связана с высокой степенью гликозилирования. [21]

Лактоферрин относится к основным белкам, его изоэлектрическая точка равна 8,7. Он существует в двух формах: богатый железом гололактоферрин и безжелезный аполактоферрин. Их третичные структуры различны; для аполактоферрина характерна «открытая» конформация N-доли и «закрытая» конформация С-доли, причем у гололактоферрина обе доли закрыты. [22]

Каждая молекула лактоферрина способна обратимо связывать два иона железа, цинка , меди или других металлов. [23] Сайты связывания локализованы в каждой из двух белковых глобул. Там каждый ион связан с шестью лигандами: четырьмя с полипептидной цепи (два остатка тирозина , один остаток гистидина и один остаток аспарагиновой кислоты ) и двумя с ионами карбоната или бикарбоната .

Лактоферрин образует красноватый комплекс с железом; его сродство к железу в 300 раз выше, чем у трансферрина . [24] Сродство возрастает в слабокислой среде. Это облегчает переход железа из трансферрина в лактоферрин при воспалениях , когда рН тканей снижается из-за накопления молочной и других кислот. [25] Концентрация насыщенного железа в лактоферрине женского молока оценивается от 10 до 30% (100% соответствует всем молекулам лактоферрина, содержащим 2 атома железа). Показано, что лактоферрин участвует не только в транспорте железа, цинка и меди, но и в регуляции их поступления. [26] Присутствие свободных ионов цинка и меди не влияет на железосвязывающую способность лактоферрина, а может даже увеличивать ее.

Полимерные формы

[ редактировать ]

Как в плазме крови, так и в секреторных жидкостях лактоферрин может существовать в различных полимерных формах — от мономеров до тетрамеров . Лактоферрин имеет тенденцию к полимеризации как in vitro , так и in vivo , особенно в высоких концентрациях. [25] Ряд авторов установили, что доминирующей формой лактоферрина в физиологических условиях является тетрамер с соотношением мономер:тетрамер 1:4 при концентрациях белка 10 −5 М. [27] [28] [29]

Предполагается, что олигомерное состояние лактоферрина определяется его концентрацией и что на полимеризацию лактоферрина сильно влияет присутствие Са 2+ ионы. В частности, мономеры доминировали при концентрациях ниже 10 −10 −10 −11 М в присутствии Ca 2+ , но превращались в тетрамеры при концентрации лактоферрина выше 10 −9 −10 −10 М. [27] [30] Титр лактоферрина в крови соответствует именно этой «переходной концентрации», поэтому лактоферрин в крови должен быть представлен как в виде мономера, так и в виде тетрамера. Многие функциональные свойства лактоферрина зависят от его олигомерного состояния. В частности, мономерный, а не тетрамерный лактоферрин может прочно связываться с ДНК.

Функция

[ редактировать ]

Лактоферрин принадлежит к врожденной иммунной системе . Помимо своей основной биологической функции, а именно связывания и транспорта ионов железа, лактоферрин также обладает антибактериальными, противовирусными, противопаразитарными , каталитическими, противораковыми и противоаллергическими функциями и свойствами. [31]

Ферментативная активность лактоферрина

[ редактировать ]

Лактоферрин гидролизует РНК и проявляет свойства пиримидинспецифических секреторных рибонуклеаз . В частности, разрушая РНК-геном, молочная РНКаза ингибирует обратную транскрипцию ретровирусов , вызывающих рак молочной железы у мышей. [32] У парсов в Западной Индии уровень молочной РНКазы заметно ниже, чем в других группах, а заболеваемость раком молочной железы у них в три раза выше средней. [33] Таким образом, рибонуклеазы молока и, в частности, лактоферрин могут играть важную роль в патогенезе .

Рецептор лактоферрина

[ редактировать ]

Рецептор лактоферрина играет важную роль в интернализации лактоферрина; он также способствует абсорбции ионов железа лактоферрином. Было показано, что экспрессия генов увеличивается с возрастом в двенадцатиперстной кишке и снижается в тощей кишке . [34] Было продемонстрировано , что подрабатывающий гликолитический фермент глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа ( ГАФД ) действует как рецептор лактоферрина. [35]

Костная активность

[ редактировать ]

Лактоферрин, обогащенный рибонуклеазой, использовался для изучения того, как лактоферрин влияет на кости. Лактоферрин оказывает положительное влияние на обмен костной ткани. Это помогло уменьшить резорбцию кости и увеличить костеобразование. Об этом свидетельствовало снижение уровней двух маркеров костной резорбции ( дезоксипиридинолина и N-телопептида ) и увеличение уровней двух маркеров костеобразования ( остеокальцина и щелочной фосфатазы ). [36] Он уменьшил образование остеокластов , что означает уменьшение провоспалительных реакций и усиление противовоспалительных реакций. [37] что также указывает на снижение резорбции кости.

Взаимодействие с нуклеиновыми кислотами

[ редактировать ]

Одним из важных свойств лактоферрина является его способность связываться с нуклеиновыми кислотами. Фракция белка, выделенная из молока, содержит 3,3% РНК, [27] но белок предпочтительно связывается с двухцепочечной ДНК, а не с одноцепочечной ДНК. Способность лактоферрина связывать ДНК используют для его выделения и очистки с помощью аффинной хроматографии на колонках, содержащих иммобилизованные ДНК-содержащие сорбенты , например агарозу с иммобилизованной одноцепочечной ДНК. [38]

Клиническое значение

[ редактировать ]
Лактоферрин — это белок, обнаруженный в иммунной системе, и он является общей защитой от бактериальных инфекций, которую он способен выполнять, связываясь с железом с более высоким сродством, чем большинство белков.
лактоферрин (более крупный белок) и сидерофор E. coli Показаны (меньший белок). Лактоферрин — это белок иммунной системы, который является общей защитой от бактериальных инфекций. Лактоферрин ограничивает доступ к железу хозяина, связываясь с железом с более высоким сродством, чем бактериальные белки. [39]

Антибактериальная активность

[ редактировать ]

Основная роль лактоферрина заключается в связывании свободного железа и при этом удалении необходимого субстрата, необходимого для роста бактерий. [40] Антибактериальное действие лактоферрина объясняется также наличием специфических рецепторов на поверхности клеток микроорганизмов. Лактоферрин связывается с липополисахаридом бактериальных стенок, а окисленная железная часть лактоферрина окисляет бактерии посредством образования пероксидов . Это влияет на проницаемость мембраны и приводит к разрушению клеток ( лизису ). [40]

Хотя лактоферрин обладает и другими антибактериальными механизмами, не связанными с железом, такими как стимуляция фагоцитоза, [41] описанное выше взаимодействие с наружной бактериальной мембраной является наиболее доминирующим и наиболее изученным. [42] Лактоферрин не только разрушает мембрану, но даже проникает внутрь клетки. Его связывание со стенкой бактерий связано со специфическим пептидом лактоферрицином , который расположен в N-доле лактоферрина и образуется путем in vitro расщепления лактоферрина другим белком — трипсином . [43] [44] Сообщается о механизме противомикробного действия лактоферрина как мишени лактоферрина H. + -АТФаза препятствует транслокации протонов в клеточной мембране, что приводит к летальному эффекту in vitro . [45]

Лактоферрин предотвращает прикрепление H. pylori в желудке, что, в свою очередь, помогает уменьшить расстройства пищеварительной системы. Бычий лактоферрин обладает большей активностью против H. pylori, чем лактоферрин человека. [46]

Противовирусная активность

[ редактировать ]

Лактоферрин в достаточной силе действует на широкий спектр вирусов человека и животных, основанных на ДНК и РНК- геномах . [47] включая вирус простого герпеса 1 и 2, [48] [49] [50] цитомегаловирус , [51] ВИЧ , [49] [52] гепатита С вирус [53] [54] хантавирусы , ротавирусы , полиовирус типа 1, [55] респираторно-синцитиальный вирус человека , вирусы мышиного лейкоза [44] и вирус Майаро . [56] Деятельность против COVID-19 предполагалась, но не была доказана. [57] [58] [59] [60]

Наиболее изученным механизмом противовирусной активности лактоферрина является отвлечение вирусных частиц от клеток-мишеней. Многие вирусы имеют тенденцию связываться с липопротеинами клеточных мембран и затем проникать в клетку. [54] Лактоферрин связывается с теми же липопротеинами, тем самым отталкивая вирусные частицы. Не содержащий железа аполактоферрин более эффективен в этой функции, чем хололактоферрин; а лактоферрицин, отвечающий за антимикробные свойства лактоферрина, практически не проявляет противовирусной активности. [47]

Помимо взаимодействия с клеточной мембраной, лактоферрин также напрямую связывается с вирусными частицами, такими как вирусы гепатита . [54] Этот механизм подтверждается также противовирусной активностью лактоферрина в отношении ротавирусов. [44] которые действуют на разные типы клеток.

Лактоферрин также подавляет репликацию вируса после проникновения вируса в клетку. [44] [52] Такой непрямой противовирусный эффект достигается за счет воздействия на естественные клетки-киллеры , гранулоциты и макрофаги – клетки, которые играют решающую роль на ранних стадиях вирусных инфекций, таких как тяжелый острый респираторный синдром (ТОРС). [61]

Противогрибковая активность

[ редактировать ]

Лактоферрин и лактоферрицин ингибируют in vitro рост Trichophyton mentagrophytes , которые ответственны за некоторые кожные заболевания, такие как стригущий лишай . [62] Лактоферрин также действует против Candida albicans — диплоидного гриба (форма дрожжей ), вызывающего оппортунистические полости рта и половых органов у людей. инфекции [63] [64] Флуконазол уже давно применяется против Candida albicans , что привело к появлению штаммов , устойчивых к этому препарату. Однако комбинация лактоферрина с флуконазолом может действовать против устойчивых к флуконазолу штаммов Candida albicans , а также других типов Candida : C. glabrata, C. krusei, C. parapsilosis и C.tropicis . [63] Противогрибковая активность наблюдается при последовательной инкубации Candida с лактоферрином, а затем с флуконазолом, но не наоборот. Противогрибковая активность лактоферрицина превышает активность лактоферрина. В частности, синтетический пептид 1–11 лактоферрицин проявляет гораздо большую активность в отношении Candida albicans, чем нативный лактоферрицин. [63]

Введение лактоферрина с питьевой водой мышам с ослабленной иммунной системой и симптомами афтозной язвы уменьшало количество штаммов Candida albicans во рту и размер поврежденных участков языка. [65] Пероральное введение лактоферрина животным также снижало количество патогенных микроорганизмов в тканях, прилегающих к желудочно-кишечному тракту . Candida albicans также можно было полностью уничтожить с помощью смеси, содержащей лактоферрин, лизоцим и итраконазол, у ВИЧ-положительных пациентов, резистентных к другим противогрибковым препаратам. [66] Такое противогрибковое действие, когда другие препараты считаются неэффективными, характерно для лактоферрина и особенно ценно для ВИЧ-инфицированных пациентов. [67] В отличие от противовирусного и антибактериального действия лактоферрина, о механизме его противогрибкового действия известно очень мало. Лактоферрин, по-видимому, связывается с плазматической мембраной C. albicans , вызывая процесс, подобный апоптозу. [64] [68]

Противораковая активность

[ редактировать ]

Противораковая CYP1A2 активность бычьего лактоферрина (bLF) была продемонстрирована при экспериментальном канцерогенезе в легких, мочевом пузыре, языке, толстой кишке и печени у крыс, возможно, за счет подавления ферментов фазы I, таких как цитохром P450 1A2 ( ) . [69] Кроме того, в другом эксперименте, проведенном на хомяках , бычий лактоферрин снизил заболеваемость раком полости рта на 50%. [70] В настоящее время bLF используется в качестве ингредиента в йогурте , жевательных резинках , детских смесях и косметике . [70]

Муковисцидоз

[ редактировать ]

Легкие и слюна человека содержат широкий спектр антимикробных соединений, включая систему лактопероксидазы, продуцирующую гипотиоцианит и лактоферрин, при этом гипотиоцианит отсутствует у пациентов с муковисцидозом . [71] Лактоферрин, компонент врожденного иммунитета, предотвращает развитие бактериальной биопленки . [72] [73] У пациентов с муковисцидозом наблюдается потеря микробицидной активности и повышенное образование биопленок вследствие снижения активности лактоферрина. [74] При муковисцидозе чувствительность к антибиотикам может быть изменена лактоферрином. [75] Эти результаты демонстрируют важную роль лактоферрина в защите человека-хозяина, особенно в легких. [76] Лактоферрин с гипотиоцианитом получил орфанного препарата статус в регионе EMEA [77] и FDA . [78]

Некротический энтероколит

[ редактировать ]

Доказательства низкого качества свидетельствуют о том, что пероральный прием лактоферрина с добавлением или без добавления пробиотика может уменьшить позднее начало сепсиса и некротизирующего энтероколита (стадия II или III) у недоношенных детей без каких-либо побочных эффектов. [79]

В диагностике

[ редактировать ]

Было показано, что уровень лактоферрина в слезной жидкости снижается при заболеваниях сухих глаз, таких как синдром Шегрена . [80] Был разработан быстрый портативный тест с использованием микрофлюидной технологии, позволяющий измерять уровни лактоферрина в слезной жидкости человека в местах оказания медицинской помощи с целью улучшения диагностики синдрома Шегрена и других форм синдрома сухого глаза. [81]

Технология

[ редактировать ]

Добыча

[ редактировать ]

Бычий лактоферрин можно выделить из сырого молока, молозива или сыворотки с использованием таких методов, как экстракция соли, хроматография и мембранная фильтрация. Лактоферрин различных видов, включая человека, также можно получать с использованием трансгенных организмов в качестве рекомбинантного белка . [82]

Нанотехнологии

[ редактировать ]

Лактотрансферрин использовался в синтезе флуоресцентных квантовых кластеров золота, которые имеют потенциальное применение в нанотехнологиях. [83]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000012223 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000032496 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Jump up to: а б Санчес Л., Кальво М., Брок Дж. Х. (май 1992 г.). «Биологическая роль лактоферрина» . Архив болезней в детстве . 67 (5): 657–61. дои : 10.1136/adc.67.5.657 . ПМЦ   1793702 . ПМИД   1599309 .
  6. ^ Ашраф М.Ф., Зубаир Д., Араин М.А. (2023). «Нутрицевтический и оздоровительный потенциал лактоферрина, железосвязывающего белка у человека и животных: современные знания» . Исследование биологических микроэлементов . 202 (1): 56–72. дои : 10.1007/s12011-023-03658-4 . ПМЦ   10104436 . ПМИД   37059920 .
  7. ^ Левин Р.Э., Калидас С., Гопинадхан П., Пометто А. (2006). Пищевая биотехнология Бока-Ратон, Флорида: CRC/Тейлор и Фрэнсис. п. 1028. ИСБН  978-0-8247-5329-0 .
  8. ^ Пурсель В.Г. (1998). «Модификация производственных признаков» . В Кларке Эй Джей (ред.). Разведение животных: технологии XXI века (Современная генетика) . Бока-Ратон: CRC. п. 191. ИСБН  978-90-5702-292-0 .
  9. ^ Али А.С., Хасан С.С., Коу К.С., Торговец Х.А. (октябрь 2021 г.). «Лактоферрин снижает риск инфекций дыхательных путей: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований» (PDF) . Клиническое питание ESPEN . 45 : 26–32. дои : 10.1016/j.clnesp.2021.08.019 . ПМИД   34620326 . S2CID   238475090 .
  10. ^ «Добавки лактоферрина могут помочь в выздоровлении от COVID19 и других инфекций дыхательных путей» . ЭврекАлерт! . Проверено 18 февраля 2022 г.
  11. ^ М. Соренсен и SPL Соренсен, Compf. разорвать. трав. лаборатория. Carlsberg (1939) 23, 55, цитируется Гроувсом (1960).
  12. ^ Гроувс М.Л. (1960). «Выделение красного белка из молока». Журнал Американского химического общества . 82 (13): 3345. doi : 10.1021/ja01498a029 .
  13. ^ Jump up to: а б Йоханссон Б., Виртанен А.И., Твейт Р.К., Додсон Р.М. (1960). «Выделение железосодержащего красного белка из женского молока» (PDF) . Акта Хим. Скан . 14 (2): 510–512. doi : 10.3891/acta.chem.scand.14-0510 .
  14. ^ Найду А.С. (2000). Лактоферрин: натуральный, многофункциональный, противомикробный . Бока-Ратон: CRC Press. стр. 1–2. ISBN  978-0-8493-0909-0 .
  15. ^ Jump up to: а б Кан Дж.Ф., Ли XL, Чжоу Р.Ю., Ли Л.Х., Фэн Ф.Дж., Го XL (июнь 2008 г.). «Биоинформатический анализ гена лактоферрина нескольких видов». Биохимическая генетика . 46 (5–6): 312–22. дои : 10.1007/s10528-008-9147-9 . ПМИД   18228129 . S2CID   952135 .
  16. ^ Сейферт Х.М., Тукорич А., Интертал Х., Кочан Д., Хобом Г. (июнь 1994 г.). «Структура гена, кодирующего бычий лактоферрин, и его промотора». Джин . 143 (2): 265–9. дои : 10.1016/0378-1119(94)90108-2 . ПМИД   8206385 .
  17. ^ О'Халлоран Ф, Бахар Б, Бакли Ф, О'Салливан О, Суини Т, Гиблин Л (январь 2009 г.). «Характеристика однонуклеотидных полиморфизмов, выявленных в последовательностях гена бычьего лактоферрина у ряда пород молочных коров». Биохимия . 91 (1): 68–75. дои : 10.1016/j.biochi.2008.05.011 . ПМИД   18554515 .
  18. ^ Биргенс Х.С. (апрель 1985 г.). «Лактоферрин в плазме, измеренный методом ELISA: доказательства того, что лактоферрин плазмы является индикатором оборота нейтрофилов и активности костного мозга при остром лейкозе». Скандинавский журнал гематологии . 34 (4): 326–31. дои : 10.1111/j.1600-0609.1985.tb00757.x . ПМИД   3858982 .
  19. ^ Бейкер Х.М., Андерсон Б.Ф., Кидд Р.Д., Шури С.С., Бейкер Э.Н. (2000). «Трехмерная структура лактоферрина: основа интерпретации функции». В Симадзаки К. (ред.). Лактоферрин: структура, функции и применение: материалы 4-й Международной конференции по лактоферрину: структура, функции и применение, состоявшейся в Саппоро, Япония, 18-22 мая 1999 г. Амстердам: Эльзевир. ISBN  978-0-444-50317-6 .
  20. ^ Бейкер Э.Н., Бейкер Х.М. (ноябрь 2005 г.). «Молекулярная структура, связывающие свойства и динамика лактоферрина» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (22): 2531–9. дои : 10.1007/s00018-005-5368-9 . ПМЦ   11139133 . ПМИД   16261257 . S2CID   218464085 .
  21. ^ Хоканссон А, Животовский Б, Оррениус С, Сабхарвал Х, Сванборг С (август 1995 г.). «Апоптоз, индуцированный белком женского молока» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 92 (17): 8064–8. Бибкод : 1995PNAS...92.8064H . дои : 10.1073/pnas.92.17.8064 . ПМК   41287 . ПМИД   7644538 .
  22. ^ Джеймсон ГБ, Андерсон Б.Ф., Норрис Дж.Э., Томас Д.Х., Бейкер Э.Н. (ноябрь 1998 г.). «Структура человеческого аполактоферрина при разрешении 2,0 А. Уточнение и анализ конформационных изменений, вызванных лигандами». Acta Crystallographica Раздел D. 54 (Часть 6, Часть 2): 1319–35. Бибкод : 1998AcCrD..54.1319J . дои : 10.1107/S0907444998004417 . ПМИД   10089508 .
  23. ^ Левай П.Ф., Вилджоен М (1995). «Лактоферрин: общий обзор». Гематологическая . 80 (3): 252–67. ПМИД   7672721 .
  24. ^ Мазурье Дж., Спик Дж. (май 1980 г.). «Сравнительное изучение железосвязывающих свойств трансферринов человека. I. Полное и последовательное насыщение железом и десатурация лактотрансферрина». Биохимика и биофизика Acta . 629 (2): 399–408. дои : 10.1016/0304-4165(80)90112-9 . ПМИД   6770907 .
  25. ^ Jump up to: а б Брок Дж. Х., Де Соуза М. (1989). Железо в иммунитете, раке и воспалении . Нью-Йорк: Уайли. ISBN  978-0-471-92150-9 .
  26. ^ Шонгве М.С., Смит К.А., Эйнскоу Э.В., Бейкер Х.М., Броди А.М., Бейкер Э.Н. (май 1992 г.). «Связывание анионов лактоферрином человека: результаты кристаллографических и физико-химических исследований». Биохимия . 31 (18): 4451–8. дои : 10.1021/bi00133a010 . ПМИД   1581301 .
  27. ^ Jump up to: а б с Беннетт Р.М., Дэвис Дж. (январь 1982 г.). «Лактоферрин взаимодействует с дезоксирибонуклеиновой кислотой: преимущественная реакционная способность с двухцепочечной ДНК и диссоциация комплексов ДНК-анти-ДНК». Журнал лабораторной и клинической медицины . 99 (1): 127–38. ПМИД   6274982 .
  28. ^ Бэгби Г.К., Беннетт Р.М. (июль 1982 г.). «Регуляция гранулопоэза по обратной связи: полимеризация лактоферрина отменяет его способность ингибировать выработку CSA» . Кровь . 60 (1): 108–12. дои : 10.1182/blood.V60.1.108.108 . ПМИД   6979357 .
  29. ^ Мантел С., Миядзава К., Броксмейер Х.Э. (1994). «Физические характеристики и полимеризация при насыщении железом лактоферрина, миелопоэтической регуляторной молекулы с супрессорной активностью». Структура и функция лактоферрина . Достижения экспериментальной медицины и биологии. Том. 357. стр. 121–32. дои : 10.1007/978-1-4615-2548-6_12 . ISBN  978-0-306-44734-1 . ПМИД   7762423 .
  30. ^ Фурмански П., Ли З.П., Фортуна М.Б., Свами К.В., Дас М.Р. (август 1989 г.). «Множественные молекулярные формы лактоферрина человека. Идентификация класса лактоферринов, обладающих рибонуклеазной активностью и лишенных железосвязывающей способности» . Журнал экспериментальной медицины . 170 (2): 415–29. дои : 10.1084/jem.170.2.415 . ПМК   2189405 . ПМИД   2754391 .
  31. ^ Адлерова Л, Бартоскова А, Фалдына М (2008). «Лактоферрин: обзор» . Ветеринария . 53 (9): 457. doi : 10.17221/1978-VETMED .
  32. ^ Маккормик Дж. Дж., Ларсон Л. Дж., Рич М. А. (октябрь 1974 г.). «Ингибирование РНКазы активности обратной транскриптазы в грудном молоке». Природа . 251 (5477): 737–40. Бибкод : 1974Natur.251..737M . дои : 10.1038/251737a0 . ПМИД   4139659 . S2CID   4160337 .
  33. ^ Дас М.Р., Пади Л.К., Коши Р., Сирсат С.М., Рич М.А. (август 1976 г.). «Образцы человеческого молока от разных этнических групп содержат РНКазу, которая ингибирует, и плазматическую мембрану, которая стимулирует обратную транскрипцию». Природа . 262 (5571): 802–5. Бибкод : 1976Natur.262..802D . дои : 10.1038/262802a0 . ПМИД   60710 . S2CID   4216981 .
  34. ^ Ляо И., Лопес В., Шафизаде Т.Б., Хальстед Ч., Лённердал Б. (ноябрь 2007 г.). «Клонирование свиного гомолога рецептора лактоферрина человека: экспрессия и локализация во время кишечного созревания у поросят» . Сравнительная биохимия и физиология. Часть A. Молекулярная и интегративная физиология . 148 (3): 584–90. дои : 10.1016/j.cbpa.2007.08.001 . ПМК   2265088 . ПМИД   17766154 .
  35. ^ Рават П., Кумар С., Шеоканд Н., Радже С.И., Радже М. (июнь 2012 г.). «Многофункциональный гликолитический белок глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (ГАФД) представляет собой новый макрофагальный рецептор лактоферрина». Биохимия и клеточная биология . 90 (3): 329–38. дои : 10.1139/o11-058 . ПМИД   22292499 .
  36. ^ Бхарадвадж С., Найду А.Г., Бетагери Г.В., Прасадарао Н.В., Найду А.С. (сентябрь 2009 г.). «Лактоферрин, обогащенный молочной рибонуклеазой, оказывает положительное влияние на маркеры обмена костной ткани у женщин в постменопаузе». Международный остеопороз . 20 (9): 1603–11. дои : 10.1007/s00198-009-0839-8 . ПМИД   19172341 . S2CID   10711802 .
  37. ^ Бхарадвадж С., Найду Т.А., Бетагери Г.В., Прасадарао Н.В., Найду А.С. (ноябрь 2010 г.). «Воспалительные реакции улучшаются при приеме добавок лактоферрина, обогащенного молочной рибонуклеазой, у женщин в постменопаузе». Исследование воспаления . 59 (11): 971–8. дои : 10.1007/s00011-010-0211-7 . ПМИД   20473630 . S2CID   3180066 .
  38. ^ Розенмунд А., Куяс С., Хэберли А. (ноябрь 1986 г.). «Окислительное повреждение лактоферрина человека радиоактивным йодом» . Биохимический журнал . 240 (1): 239–45. дои : 10.1042/bj2400239 . ПМЦ   1147399 . ПМИД   3827843 .
  39. ^ Левай П.Ф., Вилджоен М. (январь 1995 г.). «Лактоферрин: общий обзор» . Гематологическая . 80 (3): 252–67. ПМИД   7672721 .
  40. ^ Jump up to: а б Фарно С., Эванс Р.В. (ноябрь 2003 г.). «Лактоферрин - многофункциональный белок с антимикробными свойствами». Молекулярная иммунология . 40 (7): 395–405. дои : 10.1016/S0161-5890(03)00152-4 . PMID   14568385 .
  41. ^ Ксанту М (1998). «Иммунная защита женского молока». Биология новорожденного . 74 (2): 121–33. дои : 10.1159/000014018 . ПМИД   9691154 . S2CID   46828227 .
  42. ^ Оделл Э.В., Сарра Р., Фоксворти М., Чаппл Д.С., Эванс Р.В. (март 1996 г.). «Антибактериальная активность пептидов, гомологичных петлевой области лактоферрина человека» . Письма ФЭБС . 382 (1–2): 175–8. дои : 10.1016/0014-5793(96)00168-8 . ПМИД   8612745 . S2CID   30937106 .
  43. ^ Кувата Х, Йип Т.Т., Йип КЛ, Томита М., Хатченс Т.В. (апрель 1998 г.). «Бактерицидный домен лактоферрина: обнаружение, количественное определение и характеристика лактоферрицина в сыворотке с помощью аффинной масс-спектрометрии SELDI». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 245 (3): 764–73. дои : 10.1006/bbrc.1998.8466 . ПМИД   9588189 .
  44. ^ Jump up to: а б с д Сожар Х.Т., Хамада Н., Дженко Р.Дж. (январь 1998 г.). «Структуры, участвующие во взаимодействии фимбрий Porphyromonas gingivalis и лактоферрина человека». Письма ФЭБС . 422 (2): 205–8. дои : 10.1016/S0014-5793(98)00002-7 . ПМИД   9490007 . S2CID   25875928 .
  45. ^ Андрес М.Т., Фиерро Ж.Ф. (октябрь 2010 г.). «Антимикробный механизм действия трансферринов: избирательное ингибирование Н+-АТФазы» . Антимикробные средства и химиотерапия . 54 (10): 4335–42. дои : 10.1128/AAC.01620-09 . ПМЦ   2944611 . ПМИД   20625147 .
  46. ^ Джеллин Дж. М., Бац Ф., Хитченс К. (2007). Комплексные базы данных о натуральных лекарственных средствах (10-е изд.). Факультет терапевтических исследований. п. 915. ИСБН  978-0-9788205-3-4 .
  47. ^ Jump up to: а б ван дер Страте Б.В., Бельяарс Л., Молема Г., Хармсен М.К., Мейер Д.К. (декабрь 2001 г.). «Противовирусная активность лактоферрина». Противовирусные исследования . 52 (3): 225–239. CiteSeerX   10.1.1.104.745 . дои : 10.1016/S0166-3542(01)00195-4 . ПМИД   11675140 .
  48. ^ Фудзихара Т., Хаяши К. (1995). «Лактоферрин ингибирует заражение роговицы мышей вирусом простого герпеса типа 1 (ВПГ-1)». Архив вирусологии . 140 (8): 1469–1472. дои : 10.1007/BF01322673 . ПМИД   7661698 . S2CID   4396295 .
  49. ^ Jump up to: а б Джансанти Ф, Росси П, Массуччи МТ, Ботти Д, Антонини Дж, Валенти П, Сеганти Л (2002). «Противовирусная активность овотрансферрина раскрывает эволюционную стратегию защитной активности лактоферрина». Биохимия и клеточная биология . 80 (1): 125–130. дои : 10.1139/o01-208 . ПМИД   11908636 .
  50. ^ Кшизовска М., Ходковски М., Яницка М., Дмовска Д., Томашевска Е., Раношек-Соливода К. и др. (январь 2022 г.). «Наночастицы благородных металлов, функционализированные лактоферрином, как новые противовирусные препараты для лечения инфекции простого герпеса-2» . Микроорганизмы . 10 (1): 110. doi : 10.3390/microorganisms10010110 . ПМЦ   8780146 . ПМИД   35056558 .
  51. ^ Хармсен MC, Сварт П.Дж., де Бетюн, член парламента, Паувелс Р., Де Клерк Э., TH, Мейер Д.К. (август 1995 г.). «Противовирусное действие белков плазмы и молока: лактоферрин проявляет мощную активность как против вируса иммунодефицита человека, так и против репликации цитомегаловируса человека in vitro». Журнал инфекционных болезней . 172 (2): 380–388. дои : 10.1093/infdis/172.2.380 . ПМИД   7622881 .
  52. ^ Jump up to: а б Пудду П., Борги П., Джессани С., Валенти П., Беларделли Ф., Сеганти Л. (сентябрь 1998 г.). «Противовирусное действие бычьего лактоферрина, насыщенного ионами металлов, на ранних стадиях заражения вирусом иммунодефицита человека 1 типа». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 30 (9): 1055–1062. дои : 10.1016/S1357-2725(98)00066-1 . hdl : 11573/83805 . ПМИД   9785469 .
  53. ^ Аззам Х.С., Герц С., Фриттс М., Йонас В.Б. (февраль 2007 г.). «Натуральные продукты и вирус хронического гепатита С» . Печень Интернационал . 27 (1): 17–25. дои : 10.1111/j.1478-3231.2006.01408.x . ПМИД   17241377 . S2CID   7732075 .
  54. ^ Jump up to: а б с Нодзаки А., Икеда М., Наганума А., Накамура Т., Инудо М., Танака К., Като Н. (март 2003 г.). «Идентификация пептида, полученного из лактоферрина, обладающего связывающей активностью с оболочочным белком E2 вируса гепатита С» . Журнал биологической химии . 278 (12): 10162–10173. дои : 10.1074/jbc.M207879200 . ПМИД   12522210 .
  55. ^ Арнольд Д., Ди Биасе А.М., Маркетти М., Пьетрантони А., Валенти П., Сеганти Л., Суперти Ф (февраль 2002 г.). «Антиаденовирусная активность молочных белков: лактоферрин предотвращает вирусную инфекцию». Противовирусные исследования . 53 (2): 153–158. дои : 10.1016/S0166-3542(01)00197-8 . hdl : 11573/250295 . ПМИД   11750941 .
  56. ^ Карвалью К.А., Соуза И.П., Силва Х.Л., Оливейра АК, Гонсалвес РБ, Гомеш А.М. (март 2014 г.). «Ингибирование вирусной инфекции Майаро бычьим лактоферрином» . Вирусология . 452–453: 297–302. дои : 10.1016/j.virol.2014.01.022 . ПМИД   24606707 .
  57. ^ Чанг Р., Нг ТБ, Сунь ВЗ (сентябрь 2020 г.). «Лактоферрин как потенциальное профилактическое и вспомогательное лечение COVID-19» . Международный журнал противомикробных средств . 56 (3): 106118. doi : 10.1016/j.ijantimicag.2020.106118 . ПМК   7390755 . ПМИД   32738305 .
  58. ^ Ван Ю, Ван П, Ван Х, Ло Ю, Ван Л, Цзян М, Чу Ю (декабрь 2020 г.). «Лактоферрин для лечения COVID-19 (обзор)» . Экспериментальная и терапевтическая медицина . 20 (6): 272. doi : 10.3892/etm.2020.9402 . ПМЦ   7664603 . ПМИД   33199997 .
  59. ^ Мирабелли С., Вотринг Дж.В., Чжан С.Дж., Маккарти С.М., Фурсмидт Р., Претто К.Д. и др. (сентябрь 2021 г.). «Морфологическое профилирование клеток инфекции SARS-CoV-2 идентифицирует кандидатов на повторное использование лекарств для лечения COVID-19» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 118 (36). Бибкод : 2021PNAS..11805815M . дои : 10.1073/pnas.2105815118 . ПМЦ   8433531 . ПМИД   34413211 .
  60. ^ Роза Л., Трипепи Г., Налди Э., Аймати М., Сантанджели С., Вендитто Ф. и др. (сентябрь 2021 г.). «Амбулаторные пациенты с COVID-19, получающие лактоферрин в качестве дополнительного противовирусного средства: предварительное исследование» . Журнал клинической медицины . 10 (18): 4276. doi : 10.3390/jcm10184276 . ПМЦ   8469309 . ПМИД   34575388 .
  61. ^ Регунатан Р., Джаяпал М., Сюй Л.И., Чнг Х.Х., Тай Д., Люнг Б.П., Мелендес А.Дж. (январь 2005 г.). «Профиль экспрессии генов иммунного ответа у пациентов с тяжелым острым респираторным синдромом» . БМК Иммунология . 6 :2. дои : 10.1186/1471-2172-6-2 . ПМК   546205 . ПМИД   15655079 .
  62. ^ Вакабаяси Х., Учида К., Ямаути К., Терагучи С., Хаясава Х., Ямагути Х. (октябрь 2000 г.). «Лактоферрин, принимаемый с пищей, облегчает излечение дерматофитоза на моделях морских свинок» . Журнал антимикробной химиотерапии . 46 (4): 595–602. дои : 10.1093/jac/46.4.595 . ПМИД   11020258 .
  63. ^ Jump up to: а б с Лупетти А., Паулусма-Аннема А., Веллинг М.М., Догтером-Баллеринг Х., Брауэр К.П., Сенези С., Ван Диссель Дж.Т., Нибберинг П.Х. (январь 2003 г.). «Синергетическая активность N-концевого пептида лактоферрина человека и флуконазола против видов Candida» . Антимикробные средства и химиотерапия . 47 (1): 262–7. doi : 10.1128/AAC.47.1.262-267.2003 . ПМК   149030 . ПМИД   12499200 .
  64. ^ Jump up to: а б Вьехо-Диас М., Андрес М.Т., Фиерро Х.Ф. (апрель 2004 г.). «Модуляция фунгицидной активности лактоферрина человека in vitro против Candida albicans за счет внеклеточной концентрации катионов и метаболической активности клеток-мишеней» . Антимикробные средства и химиотерапия . 48 (4): 1242–8. дои : 10.1128/AAC.48.4.1242-1248.2004 . ПМЦ   375254 . ПМИД   15047526 .
  65. ^ Такакура Н., Вакабаяси Х., Исибаши Х., Терагучи С., Тамура Ю., Ямагути Х., Абэ С. (август 2003 г.). «Лечение пероральным лактоферрином экспериментального кандидоза полости рта у мышей» . Антимикробные средства и химиотерапия . 47 (8): 2619–23. doi : 10.1128/AAC.47.8.2619-2623.2003 . ПМК   166093 . ПМИД   12878528 .
  66. ^ Маски-младший (октябрь 2000 г.). «Полный ответ тяжелого, рефрактерного кандидоза полости рта на жидкость для полоскания рта, содержащую лактоферрин и лизоцим» . СПИД . 14 (15): 2403–4. дои : 10.1097/00002030-200010200-00023 . ПМИД   11089630 .
  67. ^ Койперс М.Э., де Врис Х.Г., Эйкельбум М.К., Мейер Д.К., Сварт П.Дж. (ноябрь 1999 г.). «Синергический фунгистатический эффект лактоферрина в сочетании с противогрибковыми препаратами против клинических изолятов Candida» . Антимикробные средства и химиотерапия . 43 (11): 2635–41. дои : 10.1128/AAC.43.11.2635 . ПМЦ   89536 . ПМИД   10543740 .
  68. ^ Андрес М.Т., Вьехо-Диас М., Фиерро Х.Ф. (ноябрь 2008 г.). «Человеческий лактоферрин индуцирует апоптозоподобную гибель клеток у Candida albicans: решающая роль опосредованного K+-каналами оттока K+» . Антимикробные средства и химиотерапия . 52 (11): 4081–8. дои : 10.1128/AAC.01597-07 . ПМК   2573133 . ПМИД   18710913 .
  69. ^ Цуда Х, Секине К, Фудзита К, Лиго М (2002). «Профилактика рака бычьим лактоферрином и основные механизмы - обзор экспериментальных и клинических исследований». Биохимия и клеточная биология . 80 (1): 131–6. дои : 10.1139/o01-239 . ПМИД   11908637 .
  70. ^ Jump up to: а б Чандра Мохан К.В., Кумарагурупаран Р., Пратиба Д., Нагини С. (сентябрь 2006 г.). «Модуляция ферментов, метаболизирующих ксенобиотики, и окислительно-восстановительного статуса во время химиопрофилактики буккального канцерогенеза у хомяков бычьим лактоферрином». Питание . 22 (9): 940–6. дои : 10.1016/j.nut.2006.05.017 . ПМИД   16928475 .
  71. ^ Москва П., Лоренцен Д., Экскоффон К.Дж., Забнер Дж., МакКрей П.Б., Наусиф В.М., Дюпюи С., Банфи Б. (январь 2007 г.). «Новая защитная система дыхательных путей при муковисцидозе дефектна» . Американский журнал респираторной медицины и интенсивной терапии . 175 (2): 174–83. дои : 10.1164/rccm.200607-1029OC . ПМК   2720149 . ПМИД   17082494 .
  72. ^ Сингх П.К., Шефер А.Л., Парсек М.Р., Монингер Т.О., Уэлш М.Дж., Гринберг Э.П. (октябрь 2000 г.). «Сигналы кворума указывают на то, что легкие при муковисцидозе заражены бактериальными биопленками». Природа . 407 (6805): 762–4. Бибкод : 2000Natur.407..762S . дои : 10.1038/35037627 . ПМИД   11048725 . S2CID   4372096 .
  73. ^ Сингх П.К., Парсек М.Р., Гринберг Э.П., Уэлш М.Дж. (май 2002 г.). «Компонент врожденного иммунитета предотвращает развитие бактериальной биопленки». Природа . 417 (6888): 552–5. Бибкод : 2002Natur.417..552S . дои : 10.1038/417552a . ПМИД   12037568 . S2CID   4423528 .
  74. ^ Член парламента Рогана, Таггарт CC, Грин CM, Мерфи П.Г., О'Нил С.Дж., МакЭлвани Н.Г. (октябрь 2004 г.). «Потеря микробицидной активности и повышенное образование биопленок из-за снижения активности лактоферрина у пациентов с муковисцидозом» . Журнал инфекционных болезней . 190 (7): 1245–53. дои : 10.1086/423821 . ПМИД   15346334 .
  75. ^ Андрес М.Т., Вьехо-Диас М., Перес Ф., Фиерро Х.Ф. (апрель 2005 г.). «Толерантность к антибиотикам, индуцированная лактоферрином, у клинических изолятов Pseudomonas aeruginosa от пациентов с муковисцидозом» . Антимикробные средства и химиотерапия . 49 (4): 1613–6. doi : 10.1128/aac.49.4.1613-1616.2005 . ПМЦ   1068597 . ПМИД   15793153 .
  76. ^ Роган, член парламента, Джерати П., Грин К.М., О'Нил С.Дж., Таггарт К.С., МакЭлвейни Н.Г. (февраль 2006 г.). «Антимикробные белки и полипептиды в врожденной защите легких» . Респираторные исследования . 7 (1): 29. дои : 10.1186/1465-9921-7-29 . ПМЦ   1386663 . ПМИД   16503962 .
  77. ^ «Публичный отчет о положительном мнении о бесхозном назначении гипотиоцианита/лактоферрина для лечения муковисцидоза» (PDF) . Предварительная разрешительная оценка лекарственных средств для применения человеком . Европейское агентство лекарственных средств. 07.09.2009. Архивировано из оригинала (PDF) 30 мая 2010 г. Проверено 23 января 2010 г.
  78. ^ «Мевеол: статус орфанного препарата, присвоенный FDA для лечения муковисцидоза» . Управление по контролю за продуктами и лекарствами США. 05.11.2009. Архивировано из оригинала 24 декабря 2009 г. Проверено 23 января 2010 г.
  79. ^ Памми М., Суреш Дж. (март 2020 г.). «Энтеральная добавка лактоферрина для профилактики сепсиса и некротизирующего энтероколита у недоношенных детей» . Кокрановская база данных систематических обзоров . 3 (3): CD007137. дои : 10.1002/14651858.CD007137.pub6 . ПМК   7106972 . ПМИД   32232984 .
  80. ^ Охаси Ю, Исида Р, Кодзима Т, Гото Э, Мацумото Ю, Ватанабэ К, Исида Н, Наката К, Такеучи Т, Цубота К (август 2003 г.). «Аномальные профили белка в слезах при синдроме сухого глаза». Американский журнал офтальмологии . 136 (2): 291–9. дои : 10.1016/S0002-9394(03)00203-4 . ПМИД   12888052 .
  81. ^ Карнс К., герр А.Е. (ноябрь 2011 г.). «Анализ белков слезы человека с помощью щелочного микрофлюидного гомогенного иммуноанализа». Аналитическая химия . 83 (21): 8115–22. дои : 10.1021/ac202061v . ПМИД   21910436 .
  82. ^ Цуй, Сюэцинь; Ву, Вэньян; Ли, Юэлун; Ли, Цзянхуа; Ду, Гочэн; Лю, Лонг (2022) . и перспективы очистки и гетерологичной экспрессии лактоферрина» . Food Bioengineering . 1 : 58–67. doi : 10.1002/fbe2.12003 .
  83. ^ Ксавьер П.Л., Чаудхари К., Верма П.К., Пал С.К., Прадип Т. (декабрь 2010 г.). «Люминесцентные квантовые кластеры золота в белке семейства трансферринов, лактоферрине, проявляющем FRET» (PDF) . Наномасштаб . 2 (12): 2769–76. Бибкод : 2010Nanos...2.2769X . дои : 10.1039/C0NR00377H . ПМИД   20882247 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Lactoferrin&oldid=1230683737"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: a4b7c5c38b2f67407e2128cf88aae836__1719188400
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/a4/36/a4b7c5c38b2f67407e2128cf88aae836.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Lactoferrin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)