Гемеритрин
| Гемеритрин-подобное семейство | |||
|---|---|---|---|
 | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Гемеритрин | ||
| Пфам | PF01814 | ||
| ИнтерПро | ИПР035938 | ||
| PROSITE | PDOC00476 | ||
| КАТ | 1HMO | ||
| СКОП2 | 2ХМЗ / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
Гемеритрин (также пишется гемеритрин ; древнегреческий : αἷμα , латинизированный : haîma , букв. «кровь», древнегреческий : ἐρυθρός , латинизированный : erythrós , букв. «красный») представляет собой олигомерный белок, ответственный за кислорода (O 2 транспорт морских беспозвоночных ) в организме. типы , включающие сипункулиды , приапулиды , брахиоподы и один род кольчатых червей Magelona . Миогемеритрин — мономерный О 2 -связывающий белок, обнаруженный в мышцах морских беспозвоночных. Гемеритрин и миогемеритрин практически бесцветны в дезоксигенированном состоянии, но становятся фиолетово-розовыми в насыщенном кислородом состоянии.
Гемеритрин, как следует из названия, не содержит гема . Названия переносчиков кислорода в крови гемоглобина , гемоцианина и гемеритрина не относятся к группе гема (обнаружены только в глобинах). Вместо этого эти имена происходят от греческого слова, обозначающего кровь. Гемеритрин также может способствовать врожденному иммунитету и регенерации передних тканей у некоторых червей. [1]
O 2 Механизм связывания [ править ]
Механизм связывания дикислорода необычен. Большинство переносчиков O 2 действуют посредством образования дикислородных комплексов , но гемеритрин удерживает O 2 в виде гидропероксида (HO 2 или -OOH) . − ). Участок, связывающий О 2 , состоит из пары железоцентров. Атомы железа связаны с белком через карбоксилатные боковые цепи глутамата и аспартатов , а также через пять гистидина остатков . Гемеритрин и миогемеритрин часто описывают по состояниям окисления и лигирования железного центра:
| Фе 2+ —OH—Fe 2+ | дезокси (восстановленный) |
| Фе 2+ —OH—Fe 3+ | полуфабрикат |
| Фе 3+ —О—Фе 3+ —ОХ − | окси (окисленный) |
| Фе 3+ —OH—Fe 3+ — (любой другой лиганд) | мет (окисленный) |
Поглощение О 2 гемеритрином сопровождается двухэлектронным окислением дижелезного центра с образованием гидропероксида (OOH − ) сложный. Связывание O 2 примерно описано на этой схеме:
Активный центр гемеритрина до и после оксигенации.
Дезоксигемеритрин содержит два высокоспиновых иона двухвалентного железа, соединенных гидроксильной группой ( А ). Одно железо шестикоординатное, другое пятикоординатное. Гидроксильная , группа служит мостиковым лигандом но также действует как донор протонов для субстрата O 2 . Этот перенос протона приводит к образованию мостика из одного атома кислорода (μ-оксо) в окси- и метемеритрине. O 2 связывается с пентакоординатом Fe 2+ центр на вакантном координационном месте ( Б ). Затем электроны передаются от ионов двухвалентного железа с образованием биядерного трехвалентного железа ( Fe 3+ ,Фе 3+ ) центр со связанной перекисью ( C ). [2] [3]
и структура кооперативность Четвертичная
Гемеритрин обычно существует в виде гомооктамера или гетерооктамера, состоящего из субъединиц α- и β-типа по 13–14 кДа каждая, хотя некоторые виды имеют димерные, тримерные и тетрамерные гемеритрины. Каждая субъединица имеет четырех-α-спиральную складку, связывающую биядерный железный центр. Из-за своего размера гемеритрин обычно обнаруживается в клетках или «тельцах» крови, а не в свободном плавании.
В отличие от гемоглобина, у большинства гемеритринов отсутствует кооперативное связывание с кислородом, что делает его примерно на 1/4 менее эффективным, чем гемоглобин. Однако у некоторых брахиопод гемеритрин демонстрирует кооперативное связывание O 2 . Кооперативное связывание достигается за счет взаимодействия между субъединицами: оксигенация одной субъединицы увеличивает сродство второй единицы к кислороду.
Сродство гемеритрина к монооксиду углерода (CO) на самом деле ниже, чем его сродство к O 2 , в отличие от гемоглобина, который имеет очень высокое сродство к CO. Низкое сродство гемеритрина к отравлению CO отражает роль водородных связей в связывании O 2 , Режим пути, несовместимый с комплексами CO, которые обычно не образуют водородных связей.
Катионсвязывающий домен гемеритрин/HHE [ править ]
гемеритрин/HHE Катион-связывающий домен встречается в виде дублированного домена в гемеритринах, миогемеритринах и родственных белках. Этот домен связывает железо в гемеритрине, но может связывать и другие металлы в родственных белках, например, кадмий в гемеритрине Nereis diversicolor . Он также обнаружен в белке NorA Cupriavidus necator , этот белок является регулятором реакции на оксид азота , что предполагает иную настройку его металлических лигандов . Белок Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans), который содержит катионсвязывающие домены гемеритрин/HHE, также участвует в реакции оксида азота. [4] организм переключается Было отмечено, что белок Staphylococcus aureus, содержащий этот домен, белок репарации железо-серного кластера ScdA, играет важную роль, когда на жизнь в среде с низкой концентрацией кислорода; возможно, этот белок действует как хранилище или поглотитель кислорода. [5]
Белки гемеритрин/HHE (H-HxxxE-HxxxH-HxxxxD), обнаруженные у бактерий, участвуют в передаче сигнала и хемотаксисе . К более отдаленным родственникам относятся белки H-HxxxE-H-HxxxE (включая лигазу E3 животных ) и белки F-бокса (H-HexxE-H-HxxxE). [6]
Ссылки [ править ]
- ^ Коутс, СиДжей, Декер, Х. (2017). «Иммунологические свойства белков-переносчиков кислорода: гемоглобина, гемоцианина и гемеритрина» . Клетка. Мол. Наука о жизни . 74 (2): 293–317. дои : 10.1007/s00018-016-2326-7 . ПМК 5219038 . ПМИД 27518203 .
{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - ^ Д. М. Курц-младший «Дикислород-связывающие белки» в книге «Комплексная координационная химия II», 2003, том 8, страницы 229–260. два : 10.1016/B0-08-043748-6/08171-8
- ^ Фриснер, РА; Байк, М.-Х.; Герман, БФ; Гуаллар, В.; Вирстам, М.; Мерфи, РБ; Липпард, С.Дж. (2003). «Как железосодержащие белки контролируют химию дикислорода: подробное описание на атомном уровне с помощью точных квантово-химических и смешанных квантово-механических / молекулярно-механических расчетов». Коорд. хим. Преподобный . 238–239: 267–290. дои : 10.1016/S0010-8545(02)00284-9 .
- ^ Чоу Э.Д., Лю О.В., О'Брайен С., Мадхани Х.Д. (сентябрь 2007 г.). «Исследование полногеномных реакций человека, ассоциированного со СПИДом, дрожжевого патогена Cryptococcus neoformans var grubii: стресс оксида азота и температура тела». Курс. Жене . 52 (3–4): 137–48. дои : 10.1007/s00294-007-0147-9 . ПМИД 17661046 . S2CID 10212964 .
- ^ Овертон Т.В., Джастино М.К., Ли Ю., Баптиста Дж.М., Мело А.М., Коул Дж.А. и др. (2008). «Широкое распространение в патогенных бактериях белков дижелеза, восстанавливающих окислительные и нитрозативные повреждения железо-серных центров» . J Бактериол . 190 (6): 2004–13. дои : 10.1128/JB.01733-07 . ПМК 2258886 . ПМИД 18203837 .
- ^ Альварес-Карреньо, Клаудия; Альва, Викрам; Бесерра, Артуро; Ласкано, Антонио (апрель 2018 г.). «Структура, функции и эволюция суперсемейства гемеритрин-подобных доменов: суперсемейство гемеритрин-подобных доменов» . Белковая наука . 27 (4): 848–860. дои : 10.1002/pro.3374 . ПМК 5866928 . ПМИД 29330894 .
Дальнейшее чтение [ править ]
- Карлсен О.А., Рамсевик Л., Брюсет Л.Дж., Ларсен О., Бреннер А., Бервен Ф.С., Йенсен Х.Б. и Лиллехауг Дж.Р. (2005). «Характеристика прокариотического гемеритрина из метанотрофной бактерии Mmethylococcus capsulatus (Bath)». ФЕБС Дж . 272 (10): 2428–2440. дои : 10.1111/j.1742-4658.2005.04663.x . ПМИД 15885093 . S2CID 11002682 .
{{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка ) - Стенкамп, Р.Э. (1994). «Дикислород и гемеритрин». хим. Преподобный . 94 (3): 715–726. дои : 10.1021/cr00027a008 .
Внешние ссылки [ править ]
- 1HMD - структура PDB дезоксигемеритрина Themiste diskrita (сипункулидный червь)
- 1HMO - структура PDB оксигемеритрина из Themiste Dyscrita.
- 2MHR - структура PDB азидо-мет-миогемеритрина из Themiste zostericola (червь сипункулид)
- IPR002063 - Запись InterPro для гемеритрина.