Парвальбумин
| ПВАЛБ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | PVALB , D22S749, парвальбумин | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние идентификаторы | Опустить : 168890 ; МГИ : 97821 ; Гомологен : 2137 ; Генные карты : PVALB ; ОМА : PVALB — ортологи | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Викиданные | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Парвальбумин | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Символ | ? |
| ИнтерПро | ИПР008080 |
Парвальбумин ( PV ) представляет собой кальцийсвязывающий белок с низкой молекулярной массой (обычно 9–11 кДа ). У человека он кодируется геном PVALB . Это член семейства альбуминов ; он назван в честь своего размера ( парв- , от латинского parvus, что означает «маленький») и способности коагулировать.
Он имеет три мотива руки EF и структурно связан с кальмодулином и тропонином C. Парвальбумин содержится в быстросокращающихся мышцах, где его уровень наиболее высок, а также в мозге и некоторых эндокринных тканях.
Парвальбумин представляет собой небольшой стабильный белок, содержащий сайты связывания кальция типа EF-hand. Он участвует в передаче сигналов кальция . Обычно этот белок разбит на три домена: домены AB, CD и EF, каждый из которых индивидуально содержит мотив спираль-петля-спираль. [5] Домен AB содержит делецию двух аминокислот в области петли, тогда как домены CD и EF содержат N-концевую и C-концевую часть соответственно. [5]
Белки, связывающие кальций, такие как парвальбумин, играют роль во многих физиологических процессах, а именно в регуляции клеточного цикла, выработке вторичных мессенджеров , сокращении мышц , организации микротрубочек и фототрансдукции . [6] Следовательно, кальцийсвязывающие белки должны различать кальций в присутствии высоких концентраций ионов других металлов. Механизм селективности кальция тщательно изучен. [6] [7]
Расположение и функции
[ редактировать ] |  |
В нервной ткани
[ редактировать ]Парвальбумин присутствует в некоторых ГАМКергических интернейронах нервной системы, особенно в ретикулярном таламусе. [8] и экспрессируется преимущественно клетками люстры и корзины в коре головного мозга. В мозжечке PV экспрессируется в клетках Пуркинье и интернейронах молекулярного слоя. [9] В гиппокампе интернейроны PV+ подразделяются на корзинчатые, аксо-аксонные и бистратифицированные клетки, причем каждый подтип нацелен на отдельные компартменты пирамидных клеток . [10]
Связи интернейронов ПВ преимущественно перисоматические (вокруг тел нейронов). Большинство интернейронов PV являются быстроспайковыми . Считается также, что они вызывают гамма-волны, регистрируемые на ЭЭГ .
PV-экспрессирующие интернейроны составляют примерно 25% ГАМКергических клеток в приматов DLPFC . [11] [12] Другими маркерами кальцийсвязывающего белка являются кальретинин (наиболее распространенный подтип в DLPFC, около 50%) и кальбиндин . Интернейроны также делятся на подгруппы по экспрессии нейропептидов, таких как соматостатин , нейропептид Y , холецистокинин .
В мышечной ткани
[ редактировать ]Известно, что PV участвует в расслаблении быстросокращающихся мышечных волокон. [13] [14] Эта функция связана с ролью ПВ в секвестрации кальция.
Во время мышечного сокращения потенциал действия стимулирует потенциал-чувствительные белки в Т-канальцев мембране . Эти белки стимулируют открытие Ca 2+ каналы саркоплазматической сети , приводящие к высвобождению Са 2+ в саркоплазме. Калифорния 2+ Ионы связываются с тропонином , что вызывает смещение тропомиозина , белка, который препятствует прохождению миозина вдоль актина . Смещение тропомиозина обнажает участки связывания миозина на актине, что позволяет сокращаться мышцам. [15]
Таким образом, хотя сокращение мышц осуществляется за счет Ca 2+ расслабление мышц происходит за счет Ca 2+ удаление из саркоплазмы. Вместе с Ка 2+ насосы, PV способствует образованию Ca 2+ удаление из цитоплазмы: PV связывается с Ca 2+ ионы в саркоплазме, а затем переносят их в саркоплазматический ретикулум. [16]
Клиническое значение
[ редактировать ]Снижение экспрессии PV и GAD67 было обнаружено в PV+ ГАМКергических интернейронах при шизофрении . [17] [18]
Парвальбумин был идентифицирован как аллерген, вызывающий аллергию на рыбу (но не на моллюсков ). [19] [20] [21] [22] У костных рыб обнаруживается β-парвальбумин, а у хрящевых рыб, таких как акулы и скаты, — α-парвальбумин; аллергенность к костистым рыбам имеет низкую перекрестную реактивность с хрящевыми рыбами. [20]
История
[ редактировать ]Белок был открыт в 1965 году как компонент быстросокращающихся белых мышц рыб. Его описали как низкомолекулярный «альбумин». [23] Неизвестно, кто придумал термин парвальбумин , но это слово уже используется в 1967 году. [24]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с ENSG00000100362 GRCh38: выпуск Ensembl 89: ENSG00000274665, ENSG00000100362 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005716 – Ensembl , май 2017 г.
- ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
- ^ Jump up to: а б Кейтс М.С., Теодоро М.Л., Филлипс Г.Н. (март 2002 г.). «Молекулярные механизмы связывания кальция и магния с парвальбумином» . Биофизический журнал . 82 (3): 1133–46. Бибкод : 2002BpJ....82.1133C . дои : 10.1016/S0006-3495(02)75472-6 . ПМК 1301919 . ПМИД 11867433 .
- ^ Jump up to: а б Кейтс М.С., Берри М.Б., Хо Э.Л., Ли Кью, Поттер Дж.Д., Филлипс Г.Н. (октябрь 1999 г.). «Сродство и специфичность ионов металлов в белках EF-hand: геометрия координации и пластичность домена в парвальбумине» . Структура . 7 (10): 1269–78. дои : 10.1016/S0969-2126(00)80060-X . ПМИД 10545326 .
- ^ Дудев Т., Лим С. (январь 2014 г.). «Конкуренция между ионами металлов за места связывания с белками: факторы, определяющие селективность ионов металлов в белках». Химические обзоры . 114 (1): 538–56. дои : 10.1021/cr4004665 . ПМИД 24040963 .
- ^ Коуэн Р.Л., Уилсон С.Дж., Эмсон ПК, Хейцманн К.В. (декабрь 1990 г.). «Парвальбуминсодержащие ГАМКергические интернейроны в неостриатуме крысы». Журнал сравнительной неврологии . 302 (2): 197–205. дои : 10.1002/cne.903020202 . ПМИД 2289971 . S2CID 38540563 .
- ^ Шваллер Б., Мейер М., Шиффманн С. (декабрь 2002 г.). « «Новые» функции для «старых» белков: роль кальцийсвязывающих белков кальбиндина D-28k, кальретинина и парвальбумина в физиологии мозжечка. Исследования на мышах с нокаутом». Мозжечок . 1 (4): 241–58. дои : 10.1080/147342202320883551 . ПМИД 12879963 . S2CID 25917565 .
- ^ Клаусбергер Т., Мартон Л.Ф., О'Нил Дж., Хак Дж.Х., Далезиос Ю., Фуэнтеальба П., Суен В.Ю., Папп Э., Канеко Т., Ватанабэ М., Чиксвари Дж., Сомоджи П. (октябрь 2005 г.). «Дополнительная роль холецистокинин- и парвальбумин-экспрессирующих ГАМКергических нейронов в колебаниях сети гиппокампа» . Журнал неврологии . 25 (42): 9782–93. doi : 10.1523/JNEUROSCI.3269-05.2005 . ПМК 6725722 . ПМИД 16237182 . бесплатный полный текст
- ^ Конде Ф., Лунд Дж.С., Якобовиц Д.М., Бэймбридж К.Г., Льюис Д.А. (март 1994 г.). «Нейроны локальной цепи, иммунореактивные к кальретинину, кальбиндину D-28k или парвальбумину в префронтальной коре обезьян: распределение и морфология». Журнал сравнительной неврологии . 341 (1): 95–116. дои : 10.1002/cne.903410109 . ПМИД 8006226 . S2CID 2583429 .
- ^ Габботт П.Л., Бэкон С.Дж. (январь 1996 г.). «Нейроны локальной цепи в медиальной префронтальной коре (области 24a, b, c, 25 и 32) у обезьян: II. Количественное площадное и ламинарное распределение». Журнал сравнительной неврологии . 364 (4): 609–36. doi : 10.1002/(SICI)1096-9861(19960122)364:4<609::AID-CNE2>3.0.CO;2-7 . ПМИД 8821450 . S2CID 27397665 .
- ^ Селио MR, Хейцманн CW (июнь 1982 г.). «Кальцийсвязывающий белок парвальбумин связан с быстрым сокращением мышечных волокон». Природа . 297 (5866): 504–6. Бибкод : 1982Natur.297..504C . дои : 10.1038/297504a0 . ПМИД 6211622 . S2CID 4360112 .
- ^ Хейцманн К.В., Бертольд М.В., Роулерсон А.М. (декабрь 1982 г.). «Корреляция концентрации парвальбумина со скоростью расслабления мышц млекопитающих» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 79 (23): 7243–7. Бибкод : 1982PNAS...79.7243H . дои : 10.1073/pnas.79.23.7243 . ПМК 347315 . ПМИД 6961404 .
- ^ Альбертс Б., Джонсон, Льюис, Рафф, Робертс, Уолтер (2002). «Молекулярные моторы» . Молекулярная биология клетки (4-е изд.). Нью-Йорк: Garland Science. ISBN 0-8153-3218-1 .
- ^ Ариф С.Х. (апрель 2009 г.). «Са (2+)-связывающий белок с многочисленными функциями и применениями: парвальбумин в молекулярной биологии и физиологии». Биоэссе . 31 (4): 410–21. doi : 10.1002/bies.200800170 . ПМИД 19274659 . S2CID 42448973 .
- ^ Хашимото Т., Волк Д.В., Эгган С.М., Мирникс К., Пьерри Дж.Н., Сан З., Сэмпсон А.Р., Льюис Д.А. (июль 2003 г.). «Дефицит экспрессии генов в подклассе нейронов ГАМК в префронтальной коре головного мозга больных шизофренией» . Журнал неврологии . 23 (15): 6315–26. doi : 10.1523/JNEUROSCI.23-15-06315.2003 . ПМК 6740534 . ПМИД 12867516 .
- ^ Наказава К., Жирос В., Цзян З., Накао К., Колата С., Чжан С., Белфорте Дж.Э. (март 2012 г.). «ГАМКергическое происхождение интернейронов патофизиологии шизофрении» . Нейрофармакология . 62 (3): 1574–83. doi : 10.1016/j.neuropharm.2011.01.022 . ПМК 3090452 . ПМИД 21277876 .
- ^ Люн Нью-Йорк, Вай Сай, Шу С., Ван Дж., Кенни Т.П., Чу К.Х., Люнг П.С. (июнь 2014 г.). «Современные иммунологические и молекулярно-биологические взгляды на аллергию на морепродукты: всесторонний обзор». Клин Рев Аллерги Иммунол . 46 (3): 180–97. дои : 10.1007/s12016-012-8336-9 . ПМИД 23242979 . S2CID 29615377 .
- ^ Jump up to: а б Стивен Дж.Н., Шарп М.Ф., Рутерс Т., Таки А., Кэмпбелл Д.Е., Лопата А.Л. (март 2017 г.). «Аллергенность костных и хрящевых рыб – молекулярно-иммунологические свойства». Клин. Эксп. Аллергия . 47 (3): 300–12. дои : 10.1111/cea.12892 . hdl : 11343/292433 . ПМИД 28117510 . S2CID 22539836 .
- ^ Шарп М.Ф., Стивен Дж.Н., Крафт Л., Вайс Т., Камат С.Д., Лопата А.Л. (февраль 2015 г.). «Иммунологическая перекрестная реактивность между четырьмя отдаленными парвальбуминами. Влияние на обнаружение и диагностику аллергенов». Мол. Иммунол . 63 (2): 437–48. дои : 10.1016/j.molimm.2014.09.019 . ПМИД 25451973 .
- ^ Фернандес Т.Д., Коста Дж., Каррапатозо I, Оливейра МБ, Мафра I (октябрь 2017 г.). «Достижения в области молекулярной характеристики, клинической значимости и методов обнаружения аллергенов парвальбумина Gadiform». Crit Rev Food Sci Nutr . 57 (15): 3281–296. дои : 10.1080/10408398.2015.1113157 . ПМИД 26714098 . S2CID 22118352 .
- ^ Хамуар, Г; Коносу, С. (1 июля 1965 г.). «Миогены белых и красных мышц карпа. Общий состав и выделение низкомолекулярных компонентов аномального аминокислотного состава» . Биохимический журнал . 96 (1): 85–97. дои : 10.1042/bj0960085 . ПМК 1206910 . ПМИД 14343157 .
- ^ Пешер, Ж. Ф. (январь 1968 г.). «Мышечные парвальбумины как гомологичные белки». Сравнительная биохимия и физиология . 24 (1): 289–95. дои : 10.1016/0010-406x(68)90978-x . ПМИД 5645516 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Парвальбумины Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Байг I, Бертини I, Дель Бьянко С, Гупта Ю.К., Ли Ю.М., Лучинат С., Кваттрон А (май 2004 г.). «Стратегия уточнения структуры раствора человеческого альфа-парвальбумина на основе парамагнетизма». Биохимия . 43 (18): 5562–73. дои : 10.1021/bi035879k . ПМИД 15122922 .