Дисульфид

В химии дисульфид содержащее (или дисульфид в британском английском ) — это соединение, R− S−S −R′ функциональная группа или S ²⁻
₂ анион . Эту связь также называют SS-связью или иногда дисульфидным мостиком , и она обычно происходит от двух тиоловых групп.

В неорганической химии анион встречается в некоторых редких минералах, но функциональная группа имеет огромное значение в биохимии . Дисульфидные мостики, образующиеся между тиоловыми группами в двух остатках цистеина , являются важным компонентом вторичной и третичной структуры белков .

Соединения формы Вместо этого R-S-S-H обычно называют персульфидами .

Органические дисульфиды

Выбор органических дисульфидов

цистин , сшивающий агент во многих белках

липоевая кислота , витамин

дифенилдисульфид , (C ₆ H ₅ ) ₂ S ₂ , обычный органический дисульфид.

Структура

CSSC, Дисульфиды имеют двугранный угол приближающийся к 90 °. Длина связи SS в дифенилдисульфиде составляет 2,03 Å . ^[1] аналогично элементарной сере.

Различают два типа дисульфидов: симметричные и несимметричные. Симметричные дисульфиды представляют собой соединения формулы РССР . Большинство дисульфидов, встречающихся в сероорганической химии, представляют собой симметричные дисульфиды. Несимметричные дисульфиды (также называемые гетеродисульфидами или смешанными дисульфидами ) представляют собой соединения формулы РССР» . Несимметричные дисульфиды реже встречаются в органической химии, но многие дисульфиды в природе несимметричны. Иллюстрацией симметричного дисульфида является цистин .

Характеристики

Дисульфидные связи прочные, с типичной энергией диссоциации связи 60 ккал/моль (251 кДж моль). ⁻¹). Однако, будучи примерно на 40% слабее, чем C−C и Связи C-H , дисульфидная связь часто является «слабым звеном» во многих молекулах. Кроме того, отражая поляризуемость двухвалентной серы, Связь S-S подвержена разрыву полярными реагентами, как электрофилами , так и особенно нуклеофилами (Nu): ^[2]

{\ce {RS-SR + Nu- -> RS-Nu + RS-}}

Дисульфидная связь имеет длину около 2,05 Å , что примерно на 0,5 Å длиннее, чем Связь C-C . Вращение вокруг Ось S-S подвержена низкому барьеру. Дисульфиды отдают явное предпочтение двугранным углам, приближающимся к 90 °. Когда угол приближается к 0° или 180°, дисульфид оказывается значительно лучшим окислителем.

Дисульфиды, у которых две группы R одинаковы, называются симметричными, примерами являются дифенилдисульфид и диметилдисульфид . Когда две группы R не идентичны, соединение называют асимметричным или смешанным дисульфидом. ^[3]

Хотя гидрирование дисульфидов обычно нецелесообразно, константа равновесия реакции является мерой стандартного окислительно-восстановительного потенциала дисульфидов:

{\ce {RSSR + H2 -> 2 RSH}}

Это значение составляет около -250 мВ по сравнению со стандартным водородным электродом (рН = 7). Для сравнения, стандартный потенциал восстановления ферродоксинов составляет около -430 мВ.

Синтез

связи обычно образуются в результате окисления сульфгидрила Дисульфидные ( -SH ) группы, особенно в биологическом контексте. ^[4] Преобразование изображается следующим образом:

{\ce {2 RSH <=> RS-SR + 2 H+ + 2 e-}}

В этой реакции участвуют различные окислители, включая кислород и перекись водорода . Считается, что такие реакции протекают через промежуточные соединения сульфеновой кислоты . В лаборатории йод в присутствии основания обычно используется для окисления тиолов до дисульфидов. На эту реакцию влияют некоторые металлы, такие как комплексы меди (II) и железа (III) . ^[5] Альтернативно, дисульфидные связи в белках часто образуются в результате тиол-дисульфидного обмена :

{\ce {RS-SR + R'SH <=> R'S-SR + RSH}}

Такие реакции в одних случаях опосредуются ферментами, а в других находятся под контролем равновесия, особенно в присутствии каталитического количества основания.

Алкилирование дает ди- и полисульфидов щелочных металлов дисульфиды . Полимеры «Тиокол» возникают при обработке полисульфида натрия алкилдигалогенидом. В обратной реакции карбанионные реагенты реагируют с элементарной серой, образуя смеси тиоэфира, дисульфида и высших полисульфидов. Эти реакции часто неселективны, но могут быть оптимизированы для конкретных применений.

Синтез несимметричных дисульфидов (гетеродисульфидов)

Для образования несимметричных дисульфидов было разработано множество специализированных методов. Реагенты, которые доставляют эквивалент " РС ⁺" реагируют с тиолами с образованием асимметричных дисульфидов: ^[4]

{\ce {RSH + R'SNR''_2 -> RS-SR' + HNR''_2}}

где R″ ₂ N представляет собой фталимидную группу. Соли Бунте , производные типа РССО − 3На ⁺также используются для создания несимметричных дисульфидов: ^[6]

{\ce {Na[O3S2R] + NaSR' -> RSSR' + Na2SO3}}

Реакции

Важнейшим аспектом дисульфидных связей является их разрыв. Связь S-S обычно является самой слабой связью в молекуле. множество специализированных органических реакций Для разрыва связи было разработано .

Различные восстановители восстанавливают дисульфиды до тиолов . Гидридные агенты являются типичными реагентами, и обычная лабораторная демонстрация «сваривает» яйца с помощью боргидрида натрия . ^[7] Щелочные металлы действуют на ту же реакцию более агрессивно: ${\ce {RS-SR + 2 Na -> 2 NaSR,}}$ с последующим протонированием полученного тиолата металла: ${\ce {NaSR + HCl -> HSR + NaCl}}$

В биохимических лабораторных работах тиолы, такие как β- меркаптоэтанол (β-ME) или дитиотреитол (DTT), служат восстановителями посредством тиол-дисульфидного обмена . Тиоловые реагенты используются в избытке, чтобы сдвинуть равновесие вправо: ${\ce {RS-SR + 2 HOCH2CH2SH <=> HOCH2CH2S-SCH2CH2OH + 2 RSH}}$ Восстановитель трис(2-карбоксиэтил)фосфин (TCEP) полезен, помимо того, что он не имеет запаха по сравнению с β-ME и DTT, поскольку он селективен, работает как в щелочных, так и в кислых условиях (в отличие от DTT), более гидрофильен и более устойчив к окисление на воздухе. Более того, часто нет необходимости удалять TCEP перед модификацией тиолов белка. ^[8]

При расщеплении Цинке галогены окисляют дисульфиды до сульфенилгалогенида : ^[9] ${\ce {ArSSAr + Cl2 -> 2 ArSCl}}$

Что еще более необычно, окисление дисульфидов дает сначала тиосульфинаты , а затем тиосульфонаты : ^[10]

РССР + [О] → РС(=О)СР

РС(=О)СР + [О] → РС(=О) ₂ СР

Тиол-дисульфидный обмен

В тиол-дисульфидном обмене тиолатная группа −S ⁻ замещает один серы атом в дисульфидной связи −S-S- . Исходная дисульфидная связь разрывается, и другой атом серы высвобождается в виде нового тиолата, унося отрицательный заряд. Между тем между атакующим тиолатом и исходным атомом серы образуется новая дисульфидная связь. ^[11]^[12]

Тиолаты, а не тиолы, атакуют дисульфидные связи. Следовательно, тиол-дисульфидный обмен ингибируется при низком pH (обычно ниже 8), когда протонированная тиоловая форма предпочтительнее депротонированной тиолатной формы. ( P K _a типичной тиоловой группы составляет примерно 8,3, но может варьироваться в зависимости от окружающей среды.)

Тиол-дисульфидный обмен является основной реакцией образования и перегруппировки дисульфидных связей в белке . Перестройка дисульфидных связей внутри белка обычно происходит посредством реакций внутрибелкового тиол-дисульфидного обмена; тиолатная группа остатка цистеина атакует одну из собственных дисульфидных связей белка. Этот процесс дисульфидной перегруппировки (известный как дисульфидная перетасовка ) не меняет количество дисульфидных связей внутри белка, а только их расположение (т. е. то, какие цистеины связаны). Дисульфидная перетасовка обычно протекает намного быстрее, чем реакции окисления/восстановления, которые изменяют количество дисульфидных связей внутри белка. Окисление и восстановление дисульфидных связей белка in vitro также обычно происходит посредством реакций тиол-дисульфидного обмена. Обычно тиолат окислительно-восстановительного реагента, такого как глутатион , и дитиотреитол атакует дисульфидную связь белка, образуя смешанную дисульфидную связь между белком и реагентом. Эта смешанная дисульфидная связь при воздействии другого тиолата из реагента оставляет цистеин окисленным. Фактически дисульфидная связь переносится от белка к реагенту в две стадии: обе реакции тиол-дисульфидного обмена.

Окислению и восстановлению дисульфидных связей белка in vivo за счет тиол-дисульфидного обмена способствует белок, называемый тиоредоксин . Этот небольшой белок, необходимый для всех известных организмов, содержит два аминокислотных остатка цистеина в вицинальном расположении (т. е. рядом друг с другом), что позволяет ему образовывать внутреннюю дисульфидную связь или дисульфидные связи с другими белками. По существу, его можно использовать в качестве хранилища восстановленных или окисленных фрагментов дисульфидной связи.

Встречаемость в биологии

Встречаемость в белках

Дисульфидные связи могут образовываться в окислительных условиях и играют важную роль в сворачивании и стабильности некоторых белков, обычно белков, секретируемых во внеклеточную среду. ^[3] Поскольку большинство клеточных компартментов представляют собой восстанавливающую среду , как правило, нестабильны , дисульфидные связи в цитозоле , за некоторыми исключениями, указанными ниже, если только не сульфгидрилоксидаза . присутствует ^[13]

Цистин состоит из двух цистеинов, связанных дисульфидной связью (показан здесь в нейтральной форме).

Дисульфидные связи в белках образуются между тиоловыми группами остатков цистеина в процессе окислительного сворачивания . Другая серосодержащая аминокислота — метионин — не может образовывать дисульфидные связи. Дисульфидную связь обычно обозначают путем переноса сокращений цистеина через дефис, например, при упоминании рибонуклеазы А «дисульфидная связь Cys26–Cys84» или «дисульфидная связь 26–84», или, проще всего, как «C26–C84». ^[14] где дисульфидная связь понимается и не нуждается в упоминании. Прототипом дисульфидной связи белка является двухаминокислотный пептид цистин , который состоит из двух цистеина, аминокислот соединенных дисульфидной связью. Структуру дисульфидной связи можно описать ее χ _ss двугранным углом между C ^б−S ^с−S ^с−С ^б атомов, что обычно близко к ±90°.

Дисульфидная связь стабилизирует свернутую форму белка несколькими способами:

Он удерживает две части белка вместе, смещая белок в сторону свернутой топологии. То есть дисульфидная связь дестабилизирует развернутую форму белка за счет снижения его энтропии .
Дисульфидная связь может образовывать ядро гидрофобного ядра свернутого белка, т.е. локальные гидрофобные остатки могут конденсироваться вокруг дисульфидной связи и друг на друга посредством гидрофобных взаимодействий .
Дисульфидная связь, связанная с 1 и 2, связывает два сегмента белковой цепи, увеличивает эффективную локальную концентрацию белковых остатков и снижает эффективную локальную концентрацию молекул воды. амид-амид Поскольку молекулы воды атакуют водородные связи и разрушают вторичную структуру , дисульфидная связь стабилизирует вторичную структуру поблизости. Например, исследователи идентифицировали несколько пар пептидов, которые изолированно неструктурированы, но приобретают стабильную вторичную и третичную структуру при образовании дисульфидной связи между ними.

Дисульфидные виды представляют собой особую пару цистеинов в белке с дисульфидными связями и обычно обозначаются путем перечисления дисульфидных связей в скобках, например, «(26–84, 58–110) дисульфидные виды». Дисульфидный ансамбль представляет собой группу всех дисульфидных разновидностей с одинаковым количеством дисульфидных связей и обычно обозначается как ансамбль 1S, ансамбль 2S и т. д. для дисульфидных разновидностей, имеющих одну, две и т. д. дисульфидные связи. Таким образом, дисульфидная разновидность (26–84) принадлежит к ансамблю 1S, а разновидность (26–84, 58–110) – к ансамблю 2S. Одиночный вид без дисульфидных связей обычно обозначается как R, что означает «полностью восстановленный». В типичных условиях дисульфидная перетасовка происходит значительно быстрее, чем образование новых дисульфидных связей или их восстановление; следовательно, дисульфидные частицы внутри ансамбля уравновешиваются быстрее, чем между ансамблями.

Нативная форма белка обычно представляет собой один вид дисульфида, хотя некоторые белки могут циклически переключаться между несколькими дисульфидными состояниями в рамках своей функции, например, тиоредоксин . В белках, содержащих более двух цистеинов, могут образовываться ненативные дисульфидные формы, которые почти всегда неправильно свернуты. По мере увеличения количества цистеинов число неместных видов увеличивается факториально.

У бактерий и архей

Дисульфидные связи играют важную защитную роль для бактерий как обратимый переключатель, который включает или выключает белок, когда бактериальные клетки подвергаются реакциям окисления . Перекись водорода ( H ₂ O ₂ ), в частности, могла бы серьезно повредить ДНК и убить бактерию в низких концентрациях, если бы не защитное действие SS-связи. Археи обычно содержат меньше дисульфидов, чем высшие организмы. ^[15]

У эукариотов

В эукариотических клетках, как правило, стабильные дисульфидные связи образуются в просвете RER (шероховатой эндоплазматической сети) и митохондриальном межмембранном пространстве , но не в цитозоле . Это связано с более окислительной средой вышеупомянутых компартментов и более восстановительной средой цитозоля (см. глутатион ). Таким образом, дисульфидные связи в основном обнаруживаются в секреторных белках, лизосомальных белках и экзоплазматических доменах мембранных белков.

Из этого правила есть заметные исключения. Например, многие ядерные и цитозольные белки могут становиться дисульфидно-сшитыми во время некротической гибели клеток. ^[16] Точно так же ряд цитозольных белков, которые имеют остатки цистеина рядом друг с другом, действуют как сенсоры окисления или окислительно-восстановительные катализаторы; когда восстановительный потенциал клетки падает, они окисляются и запускают механизмы клеточного ответа. Вирус осповакцины также продуцирует цитозольные белки и пептиды, имеющие множество дисульфидных связей; хотя причина этого неизвестна, предположительно они обладают защитным действием против механизмов внутриклеточного протеолиза.

Дисульфидные связи также образуются внутри и между протаминами в сперматозоидов хроматине многих видов млекопитающих .

Дисульфиды в регуляторных белках

Поскольку дисульфидные связи могут обратимо восстанавливаться и повторно окисляться, окислительно-восстановительное состояние этих связей превратилось в сигнальный элемент. Например, в хлоропластах ферментативное восстановление дисульфидных связей связано с контролем многочисленных метаболических путей, а также экспрессией генов. На данный момент было показано, что восстановительная сигнальная активность осуществляется системой ферредоксин-тиоредоксин , направляя электроны от световых реакций фотосистемы I для каталитического восстановления дисульфидов в регулируемых белках светозависимым способом. Таким образом, хлоропласты регулируют активность ключевых процессов, таких как цикл Кальвина-Бенсона , деградация крахмала , производство АТФ и экспрессия генов, в зависимости от интенсивности света. Кроме того, сообщалось, что дисульфиды играют значительную роль в регуляции окислительно-восстановительного состояния двухкомпонентных систем (TCS), которые можно обнаружить у некоторых бактерий, включая фотогенные штаммы. Уникальные внутримолекулярные дисульфидные связи цистеина в АТФ-связывающем домене ТК SrrAB, обнаруженные у Staphylococcus aureus является хорошим примером дисульфидов в регуляторных белках, у которых окислительно-восстановительное состояние молекулы SrrB контролируется дисульфидными связями цистеина, что приводит к модификации активности SrrA, включая регуляцию генов. ^[17]

В волосах и перьях

Более 90% сухого веса волос состоит из белков, называемых кератинами , с высоким содержанием дисульфидов, образующихся из аминокислоты цистеина. Прочность, обеспечиваемая частично дисульфидными связями, иллюстрируется обнаружением практически неповрежденных волос из древнеегипетских гробниц. Перья имеют похожий кератин и чрезвычайно устойчивы к пищеварительным ферментам белка. Жесткость волос и перьев определяется содержанием дисульфидов. Управление дисульфидными связями в волосах является основой перманентной завивки в парикмахерском искусстве. Ключевыми являются реагенты, влияющие на образование и разрыв связей S-S, например тиогликолят аммония . Высокое содержание дисульфидов в перьях обуславливает высокое содержание серы в птичьих яйцах. Высокое содержание серы в волосах и перьях способствует неприятному запаху, возникающему при их сжигании.

В болезни

Цистиноз — это состояние, при котором цистин осаждается в виде твердого вещества в различных органах. Это накопление мешает функционированию организма и может привести к летальному исходу. Это расстройство можно устранить путем лечения цистеамином . ^[18] Цистеамин солюбилизирует цистин путем (1) образования смешанного дисульфидного цистеин-цистеамина, который более растворим и легко экспортируется, и (2) восстановления цистина до цистеина.

Неорганические дисульфиды

Выбор дисульфидов

Пирит , FeS ₂ , «золото дураков». Цветовой код: желтый = S, фиолетовый = Fe.

Дихлорид дисеры , S ₂ Cl ₂ , распространенный промышленный химикат.

Дисульфид анион S - ²⁻
₂ или ⁻С-С ⁻. В дисульфиде сера находится в восстановленном состоянии со степенью окисления -1. Его электронная конфигурация тогда напоминает конфигурацию атома хлора . Таким образом, он имеет тенденцию образовывать ковалентную связь с другим S. ⁻ центр, чтобы сформировать S ²⁻
₂ группа, подобная элементарному хлору, существующему в виде двухатомного Cl ₂ . Кислород также может вести себя аналогичным образом, например, в пероксидах, таких как H ₂ O ₂ . Примеры:

Сероводород (S ₂ H ₂ ), простейший неорганический дисульфид.
Дихлорид дисеры (S ₂ Cl ₂ ), перегоняемая жидкость.
Дисульфид железа (FeS ₂ ), или пирит .

Родственные соединения

КС ₂

МоС ₂

Тиосульфоксиды ортогонально изомерны дисульфидам, имея вторую серу, разветвленную от первой и не вступающую в непрерывную цепь, т.е. >S=S, а не -S-S-.

Дисульфидные связи аналогичны, но более распространены, чем родственные пероксидные , тиоселенидные и диселенидные связи. Также существуют их промежуточные соединения, например тиопероксиды (также известные как оксасульфиды), такие как тиопероксид водорода , имеют формулу R ¹ЛАРН ² (эквивалентно R ²ПИВО ¹). Они изомерны сульфоксидам аналогично указанному выше; т.е. >S=O, а не -S-O-.

Дисульфиды тиурама с формулой (R ₂ NCSS) ₂ являются дисульфидами, но они ведут себя иначе из-за тиокарбонильной группы.

Соединения с тремя атомами серы, например CH ₃ S-S-SCH ₃ , называются трисульфидами, или трисульфидными связями.

Неправильные термины

Дисульфид также используется для обозначения соединений, содержащих два сульфида ( S ²⁻) центры. Соединение сероуглерода CS ₂ описывается структурной формулой, то есть S=C=S. Эта молекула не является дисульфидом в том смысле, что у нее отсутствует связь SS. Точно так же дисульфид молибдена , MoS ₂ , не является дисульфидом в том смысле, что его атомы серы не связаны между собой.

Приложения

Производство резины

Вулканизация ; каучука приводит к образованию сшивающих групп, состоящих из дисульфидных (и полисульфидных) связей По аналогии с ролью дисульфидов в белках связи S-S в каучуке сильно влияют на стабильность и реологию материала. ^[19] Хотя точный механизм, лежащий в основе процесса вулканизации, не совсем понятен (поскольку существует несколько путей реакции, но преобладающий из них неизвестен), было широко показано, что степень, в которой разрешено протекать процессу, определяет физические свойства образующегося продукта. резина, а именно, большая степень сшивки соответствует более прочному и жесткому материалу. ^[19]^[20] Современные традиционные методы производства каучука обычно необратимы, поскольку нерегулируемые механизмы реакции могут привести к образованию сложных сетей сульфидных связей; как таковая резина считается термореактивным материалом. ^[19]^[21]

Ковалентные адаптируемые сети

Из-за их относительно слабой энергии диссоциации связи (по сравнению со связями CC и т.п.) дисульфиды использовались в системах ковалентной адаптируемой сети (CAN), чтобы обеспечить динамический разрыв и реформирование поперечных связей. ^[22] Путем включения дисульфидных функциональных групп в качестве сшивок между полимерными цепями можно получить материалы, которые стабильны при комнатной температуре, а также обеспечивают обратимую диссоциацию поперечных связей при воздействии повышенной температуры. ^[20] Механизм этой реакции можно объяснить расщеплением дисульфидных связей (RS-SR) на тиильные радикалы (2 RS•), которые впоследствии могут повторно ассоциироваться с новыми связями, что приводит к перерабатываемости и характеристикам самовосстановления сыпучего материала. ^[22] Однако, поскольку энергия диссоциации дисульфидной связи все еще довольно высока, обычно необходимо дополнить связь соседними химическими веществами, которые могут стабилизировать неспаренный электрон промежуточного состояния. ^[21]^[22] Таким образом, в исследованиях обычно используются функциональные группы ароматических дисульфидов или дисульфидиаминов (RNS-SNR), чтобы стимулировать динамическую диссоциацию связи S-S; эти химические процессы могут привести к уменьшению энергии диссоциации связи до половины (или даже меньше) от ее предыдущей величины. ^[20]^[21]^[22]

С практической точки зрения, дисульфидсодержащие CAN можно использовать для придания полимерным материалам возможности вторичной переработки , сохраняя при этом физические свойства, аналогичные свойствам реактопластов. ^[21]^[22] Обычно возможность вторичной переработки ограничивается термопластическими материалами, поскольку указанные материалы состоят из полимерных цепей, которые не связаны друг с другом на молекулярном уровне; в результате их можно расплавить и реформировать (поскольку добавление тепловой энергии позволяет цепям распутываться, проходить мимо друг друга и принимать новые конфигурации), но это происходит за счет их физической прочности. ^[22] Между тем, обычные термореактивные материалы содержат постоянные сшивки, которые повышают их прочность , ударную вязкость , сопротивление ползучести и тому подобное (поскольку связь между цепями обеспечивает устойчивость к деформации на макроскопическом уровне), но из-за постоянства указанных сшивок эти материалы не подлежат повторной обработке. аналог термопластика. ^[21]^[22] Однако из-за динамического характера сшивок в дисульфидных CAN их можно спроектировать так, чтобы они демонстрировали лучшие свойства обоих вышеупомянутых типов материалов. Исследования показали, что дисульфидные CAN можно многократно перерабатывать с незначительным ухудшением характеристик, а также демонстрируют сопротивление ползучести, стеклование и значения динамического модуля , сравнимые с теми, которые наблюдаются в аналогичных традиционных термореактивных системах. ^[20]^[21]

См. также

Тиосульфинат – Функциональная группа
Диселениды в селенорганической химии

Ссылки

^ Ли, доктор юридических наук; Брайант, MWR (1969). «Кристаллическая структура дифенилдисульфида». Acta Crystallographica Раздел B Структурная кристаллография и кристаллохимия . 25 (10): 2094–2101. Бибкод : 1969AcCrB..25.2094L . дои : 10.1107/S0567740869005188 .
^ Кремлин, Р.Дж. (1996). Введение в сероорганическую химию . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN 0-471-95512-4 .
^ Jump up to: ^а ^б Севьер, CS; Кайзер, Калифорния (2002). «Образование и перенос дисульфидных связей в живых клетках» . Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 3 (11): 836–847. дои : 10.1038/nrm954 . ПМИД 12415301 . S2CID 2885059 .
^ Jump up to: ^а ^б Витт, Д. (2008). «Последние разработки в области образования дисульфидных связей». Синтез . 2008 (16): 2491–2509. дои : 10.1055/s-2008-1067188 .
^ Крейтман, Гал Ю. (5 марта 2017 г.). «Опосредованное медью (II) окисление сероводорода и тиола до дисульфидов и органических полисульфанов и их восстановительное расщепление в вине: объяснение механизма и потенциальное применение» . Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (12): 2564–2571. doi : 10.1021/acs.jafc.6b05418 . ПМИД 28260381 . Проверено 31 мая 2021 г.
^ МЕ Алонсо; Х. Арагона (1978). «Синтез сульфидов при получении несимметричных диалкилдисульфидов: втор-бутилизопропилдисульфид». Орг. Синтез . 58 : 147. дои : 10.15227/orgsyn.058.0147 .
^ Эрве Это. Может ли приготовленный яичный белок быть сырым? Химический разведчик (Springer Verlag), 1996 (14), 51.
^ Техническая информация TCEP от Interchim.
^
- Хубахер, Макс Х. (1935). « О -Нитрофенилсера хлорид». Органические синтезы . 15:45 . дои : 10.15227/orgsyn.015.00452 .
- Дуглас, Ирвин Б.; Нортон, Ричард В. (1960). «Метансульфинилхлорид». Органические синтезы . 40:62 . дои : 10.15227/orgsyn.040.0062 .
^ Николай С. Зефиров, Николай В. Зык, Елена К. Белоглазкина, Андрей Г. Кутателадзе (1993). «Тиосульфонаты: синтез, реакции и практическое применение». Отчеты о сере . 14 : 223–240. дои : 10.1080/01961779308055018 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )
^ Гилберт, Х.Ф. (1990). «Молекулярные и клеточные аспекты тиол-дисульфидного обмена». Достижения энзимологии и смежных областей молекулярной биологии . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. Том. 63. стр. 69–172. дои : 10.1002/9780470123096.ch2 . ISBN 9780470123096 . ПМИД 2407068 .
^ Гилберт, Х.Ф. (1995). «Тиол/дисульфидное обменное равновесие и стабильность дисульфидной связи». Биотиолы, Часть A: Монотиолы и дитиолы, белковые тиолы и тиильные радикалы . Методы энзимологии . Том. 251. С. 8–28. дои : 10.1016/0076-6879(95)51107-5 . ISBN 9780121821524 . ПМИД 7651233 .
^ Хатахет, Ф.; Нгуен, В.Д.; Сало, Кентукки; Раддок, LW (2010). «Нарушение восстановительных путей не является существенным для эффективного образования дисульфидных связей в цитоплазме E. coli » . Заводы по производству микробных клеток . 9 (67): 67. дои : 10.1186/1475-2859-9-67 . ПМЦ 2946281 . ПМИД 20836848 .
^ Руопполо, М.; Винчи, Ф.; Клинк, Т.А.; Рейнс, RT; Марино, Г. (2000). «Вклад отдельных дисульфидных связей в окислительное сворачивание рибонуклеазы А». Биохимия . 39 (39): 12033–12042. дои : 10.1021/bi001044n . ПМИД 11009618 .
^ Ладенштейн, Р.; Рен, Б. (2008). «Пересмотр ранней догмы, гласящей, что «нет доказательств наличия дисульфидных связей в белках архей» ». Экстремофилы . 12 (1): 29–38. дои : 10.1007/s00792-007-0076-z . ПМИД 17508126 . S2CID 11491989 .
^ Самсон, Андре Л.; Кнаупп, Аня С.; Сашиндранатх, Майтхили; Борг, Рэйчел Дж.; Ау, Аманда Э.-Л.; Копы, Элиза Дж.; Сондерс, Хелен М.; Коди, Стивен Х.; Маклин, Катриона А. (25 октября 2012 г.). «Нуклеоцитоплазматическая коагуляция: событие агрегации, вызванное повреждением, которое дисульфид сшивает белки и облегчает их удаление плазмином» . Отчеты по ячейкам . 2 (4): 889–901. дои : 10.1016/j.celrep.2012.08.026 . ISSN 2211-1247 . ПМИД 23041318 .
^ Тивари, Нития; Лопес-Редондо, Мариса; Мигель-Ромеро, Лаура; Кулханкова, Катарина; Кэхилл, Майкл П.; Тран, Фуонг М.; Кинни, Кайл Дж.; Килгор, Сэмюэл Х.; Аль-Тамими, Хасан; Херфст, Кристин А.; Таффс, Стивен В.; Кирби, Джон Р.; Бойд, Джеффри М.; Маккормик, Джон К.; Сальгадо-Пабон, Вильмара; Марина, Альберто; Шливерт, Патрик М.; Фуэнтес, Эрнесто Х. (19 мая 2020 г.). «Двухкомпонентная система SrrAB регулирует патогенность Staphylococcus aureus посредством окислительно-восстановительных цистеинов» . Труды Национальной академии наук . 117 (20): 10989–10999. Бибкод : 2020PNAS..11710989T . дои : 10.1073/pnas.1921307117 . ПМЦ 7245129 . ПМИД 32354997 .
^ Бесоу, Мартина; Масереев, Розалинда; Ван Ден Хеувел, Ламберт; Левченко, Елена (2013). «Цистеамин: старый препарат с новым потенциалом». Открытие наркотиков сегодня . 18 (15–16): 785–792. дои : 10.1016/j.drudis.2013.02.003 . ПМИД 23416144 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Акиба, М.; Хашим, А.С. (1997). «Вулканизация и сшивка эластомеров» . Прогресс в науке о полимерах . 22 (3): 475–521. doi : 10.1016/S0079-6700(96)00015-9 – через Elsevier Science Direct .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д Мутлу, Хатидже; Теато, Патрик (2020). «Извлечение лучшего из полимеров со связями сера-азот: от источников к инновационным материалам» . Макромолекулярная быстрая связь . 41 (13): 2000181. doi : 10.1002/marc.202000181 . ПМИД 32462759 . S2CID 218975603 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Бин Русайис, Мохаммед; Торкельсон, Джон (2021). «Перерабатываемые ковалентные адаптируемые сети с превосходной устойчивостью к ползучести при повышенных температурах: содействие динамическим диссоциативным бис(затрудненным амино)дисульфидным связям» . Полимерная химия . 12 (18): 2760–2771. дои : 10.1039/D1PY00187F . S2CID 234925061 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Чжэн, Цзе; Пнг, Чжуан Мао; Нг, Ши Хоэ; Тхам, Го Сюн; Да, Эни; Го, Шермин С.; Ло, Сиань Цзюнь; Ли, Цзыбяо (2021). «Витримеры: текущие тенденции исследований и их новые применения» . Материалы сегодня . 51 : 586–625. дои : 10.1016/j.mattod.2021.07.003 . S2CID 237649642 .

Дальнейшее чтение

Села, М.; Лифсон, С. (1959). «Реформирование дисульфидных мостиков в белках». Биохимика и биофизика Acta . 36 (2): 471–478. дои : 10.1016/0006-3002(59)90188-X . ПМИД 14444674 .
Старк, Г. Р.; Стерн, К.; Атала, А.; Ю, Дж. (1977). Расщепление цистеина после цианилирования . Методы энзимологии. Том. 47. С. 129–132. дои : 10.1016/j.ymeth.2008.09.005 . ПМИД 927170 .
Торнтон, Дж. М. (1981). «Дисульфидные мостики в глобулярных белках». Журнал молекулярной биологии . 151 (2): 261–287. дои : 10.1016/0022-2836(81)90515-5 . PMID 7338898 .
Таннхаузер, ТВ; Кониси, Ю.; Шерага, ХА (1984). «Чувствительный количественный анализ дисульфидных связей в полипептидах и белках». Аналитическая биохимия . 138 (1): 181–188. дои : 10.1016/0003-2697(84)90786-3 . ПМИД 6547275 .
Ву, Дж.; Уотсон, Дж. Т. (1998). «Оптимизация реакции расщепления цианилированных цистеинильных белков для эффективного и упрощенного массового картирования». Аналитическая биохимия . 258 (2): 268–276. дои : 10.1006/abio.1998.2596 . ПМИД 9570840 .
Футами, Дж.; Тада, Х.; Сено, М.; Ишиками, С.; Ямада, Х. (2000). «Стабилизация человеческой РНКазы 1 путем введения дисульфидной связи между остатками 4 и 118». Журнал биохимии . 128 (2): 245–250. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022747 . ПМИД 10920260 .
Виттенберг, Г.; Данон, А. (2008). «Образование дисульфидных связей в хлоропластах: образование дисульфидных связей в сигнальных белках хлоропластов». Наука о растениях . 175 (4): 459–466. doi : 10.1016/j.plantsci.2008.05.011 .
Кадокура, Хироши; Катцен, Федерико; Беквит, Джон (2003). «Образование дисульфидной связи белка у прокариот». Ежегодный обзор биохимии . 72 (1): 111–135. doi : 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161459 . ПМИД 12524212 .
Ту, БП; Вайсман, Дж. С. (2004). «Окислительное сворачивание белков у эукариот: механизмы и последствия» . Журнал клеточной биологии . 164 (3): 341–346. дои : 10.1083/jcb.200311055 . ПМЦ 2172237 . ПМИД 14757749 .
Эллгаард, Ларс; Раддок, Ллойд В. (2005). «Семейство белково-дисульфид-изомераз человека: субстратные взаимодействия и функциональные свойства» . Отчеты ЭМБО . 6 (1): 28–32. дои : 10.1038/sj.embor.7400311 . ПМЦ 1299221 . ПМИД 15643448 .

Внешние ссылки

СМИ, связанные с дисульфидами, на Викискладе?

[1] Ли, доктор юридических наук; Брайант, MWR (1969). «Кристаллическая структура дифенилдисульфида». Acta Crystallographica Раздел B Структурная кристаллография и кристаллохимия . 25 (10): 2094–2101. Бибкод : 1969AcCrB..25.2094L . дои : 10.1107/S0567740869005188 .

[2] Кремлин, Р.Дж. (1996). Введение в сероорганическую химию . Чичестер: Джон Уайли и сыновья. ISBN 0-471-95512-4 .

[Sevier-3] Jump up to: ^а ^б Севьер, CS; Кайзер, Калифорния (2002). «Образование и перенос дисульфидных связей в живых клетках» . Nature Reviews Молекулярно-клеточная биология . 3 (11): 836–847. дои : 10.1038/nrm954 . ПМИД 12415301 . S2CID 2885059 .

[Witt-4] Jump up to: ^а ^б Витт, Д. (2008). «Последние разработки в области образования дисульфидных связей». Синтез . 2008 (16): 2491–2509. дои : 10.1055/s-2008-1067188 .

[5] Крейтман, Гал Ю. (5 марта 2017 г.). «Опосредованное медью (II) окисление сероводорода и тиола до дисульфидов и органических полисульфанов и их восстановительное расщепление в вине: объяснение механизма и потенциальное применение» . Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (12): 2564–2571. doi : 10.1021/acs.jafc.6b05418 . ПМИД 28260381 . Проверено 31 мая 2021 г.

[6] МЕ Алонсо; Х. Арагона (1978). «Синтез сульфидов при получении несимметричных диалкилдисульфидов: втор-бутилизопропилдисульфид». Орг. Синтез . 58 : 147. дои : 10.15227/orgsyn.058.0147 .

[7] Эрве Это. Может ли приготовленный яичный белок быть сырым? Химический разведчик (Springer Verlag), 1996 (14), 51.

[FT-242214-8] Техническая информация TCEP от Interchim.

[9] 
Хубахер, Макс Х. (1935). « О -Нитрофенилсера хлорид». Органические синтезы . 15:45 . дои : 10.15227/orgsyn.015.00452 .
Дуглас, Ирвин Б.; Нортон, Ричард В. (1960). «Метансульфинилхлорид». Органические синтезы . 40:62 . дои : 10.15227/orgsyn.040.0062 .

[10] Хубахер, Макс Х. (1935). « О -Нитрофенилсера хлорид». Органические синтезы . 15:45 . дои : 10.15227/orgsyn.015.00452 .

[11] Дуглас, Ирвин Б.; Нортон, Ричард В. (1960). «Метансульфинилхлорид». Органические синтезы . 40:62 . дои : 10.15227/orgsyn.040.0062 .

[review-10] Николай С. Зефиров, Николай В. Зык, Елена К. Белоглазкина, Андрей Г. Кутателадзе (1993). «Тиосульфонаты: синтез, реакции и практическое применение». Отчеты о сере . 14 : 223–240. дои : 10.1080/01961779308055018 . {{cite journal}}: CS1 maint: несколько имен: список авторов ( ссылка )

[11] Гилберт, Х.Ф. (1990). «Молекулярные и клеточные аспекты тиол-дисульфидного обмена». Достижения энзимологии и смежных областей молекулярной биологии . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. Том. 63. стр. 69–172. дои : 10.1002/9780470123096.ch2 . ISBN 9780470123096 . ПМИД 2407068 .

[12] Гилберт, Х.Ф. (1995). «Тиол/дисульфидное обменное равновесие и стабильность дисульфидной связи». Биотиолы, Часть A: Монотиолы и дитиолы, белковые тиолы и тиильные радикалы . Методы энзимологии . Том. 251. С. 8–28. дои : 10.1016/0076-6879(95)51107-5 . ISBN 9780121821524 . ПМИД 7651233 .

[Hatahet-13] Хатахет, Ф.; Нгуен, В.Д.; Сало, Кентукки; Раддок, LW (2010). «Нарушение восстановительных путей не является существенным для эффективного образования дисульфидных связей в цитоплазме E. coli » . Заводы по производству микробных клеток . 9 (67): 67. дои : 10.1186/1475-2859-9-67 . ПМЦ 2946281 . ПМИД 20836848 .

[Ruoppolo-14] Руопполо, М.; Винчи, Ф.; Клинк, Т.А.; Рейнс, RT; Марино, Г. (2000). «Вклад отдельных дисульфидных связей в окислительное сворачивание рибонуклеазы А». Биохимия . 39 (39): 12033–12042. дои : 10.1021/bi001044n . ПМИД 11009618 .

[15] Ладенштейн, Р.; Рен, Б. (2008). «Пересмотр ранней догмы, гласящей, что «нет доказательств наличия дисульфидных связей в белках архей» ». Экстремофилы . 12 (1): 29–38. дои : 10.1007/s00792-007-0076-z . ПМИД 17508126 . S2CID 11491989 .

[16] Самсон, Андре Л.; Кнаупп, Аня С.; Сашиндранатх, Майтхили; Борг, Рэйчел Дж.; Ау, Аманда Э.-Л.; Копы, Элиза Дж.; Сондерс, Хелен М.; Коди, Стивен Х.; Маклин, Катриона А. (25 октября 2012 г.). «Нуклеоцитоплазматическая коагуляция: событие агрегации, вызванное повреждением, которое дисульфид сшивает белки и облегчает их удаление плазмином» . Отчеты по ячейкам . 2 (4): 889–901. дои : 10.1016/j.celrep.2012.08.026 . ISSN 2211-1247 . ПМИД 23041318 .

[17] Тивари, Нития; Лопес-Редондо, Мариса; Мигель-Ромеро, Лаура; Кулханкова, Катарина; Кэхилл, Майкл П.; Тран, Фуонг М.; Кинни, Кайл Дж.; Килгор, Сэмюэл Х.; Аль-Тамими, Хасан; Херфст, Кристин А.; Таффс, Стивен В.; Кирби, Джон Р.; Бойд, Джеффри М.; Маккормик, Джон К.; Сальгадо-Пабон, Вильмара; Марина, Альберто; Шливерт, Патрик М.; Фуэнтес, Эрнесто Х. (19 мая 2020 г.). «Двухкомпонентная система SrrAB регулирует патогенность Staphylococcus aureus посредством окислительно-восстановительных цистеинов» . Труды Национальной академии наук . 117 (20): 10989–10999. Бибкод : 2020PNAS..11710989T . дои : 10.1073/pnas.1921307117 . ПМЦ 7245129 . ПМИД 32354997 .

[18] Бесоу, Мартина; Масереев, Розалинда; Ван Ден Хеувел, Ламберт; Левченко, Елена (2013). «Цистеамин: старый препарат с новым потенциалом». Открытие наркотиков сегодня . 18 (15–16): 785–792. дои : 10.1016/j.drudis.2013.02.003 . ПМИД 23416144 .

[:0-19] Jump up to: ^а ^б ^с Акиба, М.; Хашим, А.С. (1997). «Вулканизация и сшивка эластомеров» . Прогресс в науке о полимерах . 22 (3): 475–521. doi : 10.1016/S0079-6700(96)00015-9 – через Elsevier Science Direct .

[:1-20] Jump up to: ^а ^б ^с ^д Мутлу, Хатидже; Теато, Патрик (2020). «Извлечение лучшего из полимеров со связями сера-азот: от источников к инновационным материалам» . Макромолекулярная быстрая связь . 41 (13): 2000181. doi : 10.1002/marc.202000181 . ПМИД 32462759 . S2CID 218975603 .

[:2-21] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж Бин Русайис, Мохаммед; Торкельсон, Джон (2021). «Перерабатываемые ковалентные адаптируемые сети с превосходной устойчивостью к ползучести при повышенных температурах: содействие динамическим диссоциативным бис(затрудненным амино)дисульфидным связям» . Полимерная химия . 12 (18): 2760–2771. дои : 10.1039/D1PY00187F . S2CID 234925061 .

[:3-22] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г Чжэн, Цзе; Пнг, Чжуан Мао; Нг, Ши Хоэ; Тхам, Го Сюн; Да, Эни; Го, Шермин С.; Ло, Сиань Цзюнь; Ли, Цзыбяо (2021). «Витримеры: текущие тенденции исследований и их новые применения» . Материалы сегодня . 51 : 586–625. дои : 10.1016/j.mattod.2021.07.003 . S2CID 237649642 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]