✖


Jump to content

АДФ-рибозилирование

АДФ-рибоза

АДФ-рибозилирование – это добавление АДФ-рибозы одного или нескольких фрагментов к белку . [1] [2] Это обратимая посттрансляционная модификация , которая участвует во многих клеточных процессах, включая передачу сигналов клетками , репарацию ДНК , регуляцию генов и апоптоз . [3] [4] Неправильное АДФ-рибозилирование связано с некоторыми формами рака. [5] Это также является основой токсичности бактериальных соединений, таких как холерный токсин , дифтерийный токсин и других. [6]

История

[ редактировать ]

Первое предположение об АДФ-рибозилировании появилось в начале 1960-х годов. В это время Пьер Шамбон и его коллеги наблюдали включение АТФ в экстракт ядер куриной печени. [7] После обширных исследований нерастворимой в кислоте фракции несколько различных исследовательских лабораторий смогли идентифицировать АДФ-рибозу , полученную из НАД. + , как объединенная группа. Несколько лет спустя ферменты, ответственные за это включение, были идентифицированы и получили название поли(АДФ-рибоза)полимераза. Первоначально считалось, что эта группа представляет собой линейную последовательность единиц АДФ-рибозы, ковалентно связанных посредством рибозной гликозидной связи. Позже сообщалось, что ветвление может происходить через каждые 20–30 остатков ADP. [8]

Первое появление моно(АДФ-рибозил)ирования произошло год спустя при изучении токсинов: дифтерийного токсина Corynebacterium diphtheriae от НАД. была показана зависимость + чтобы оно было полностью эффективным, [9] что привело к открытию ферментативного конъюгирования одной группы АДФ-рибозы с помощью моно(АДФ-рибозил)трансферазы.

Первоначально считалось, что АДФ-рибозилирование представляет собой посттрансляционную модификацию, участвующую исключительно в регуляции генов. Однако по мере открытия большего количества ферментов, способных АДФ-рибозилировать белки, многофункциональная природа АДФ-рибозилирования стала очевидной. Первый фермент млекопитающих с поли(АДФ-рибозо)трансферазной активностью был обнаружен в конце 1980-х годов. В течение следующих 15 лет считалось, что это единственный фермент, способный добавлять цепь АДФ-рибозы в клетках млекопитающих. [10] В конце 1980-х годов были открыты АДФ-рибозилциклазы, которые катализируют добавление групп циклического АДФ-рибозы к белкам. Наконец, сиртуины , семейство ферментов, которые также обладают НАД. + Было обнаружено, что -зависимая деацилирующая активность также обладает моно(АДФ-рибозил)трансферазной активностью. [11] [12]

Каталитический механизм

[ редактировать ]
Механизм АДФ-рибозилирования, остатки катализирующего фермента показаны синим цветом. [ оспаривается – обсуждаем ]

Источником АДФ-рибозы для большинства ферментов, осуществляющих эту модификацию, является окислительно-восстановительный кофактор НАД. + . В этой реакции переноса N- гликозидная связь НАД + который соединяет молекулу АДФ-рибозы и никотинамидная группа расщепляется с последующей нуклеофильной атакой боковой цепи целевой аминокислоты. (АДФ-рибозил)трансферазы могут осуществлять два типа модификаций: моно(АДФ-рибозил)ирование и поли(АДФ-рибозил)ирование.

Моно(АДФ-рибозил)ирование

[ редактировать ]

Моно(АДФ-рибозил)трансферазы обычно катализируют добавление АДФ-рибозы к боковым цепям аргинина, используя высококонсервативный мотив RS-EXE фермента. [13] Реакция протекает путем разрыва связи между никотинамидом и рибозой с образованием иона оксония . Затем боковая цепь аргинина целевого белка действует как нуклеофил, атакуя электрофильный углерод, соседний с ионом оксония. Чтобы этот этап произошел, нуклеофил аргинина депротонируется остатком глутамата на катализирующем ферменте. [ оспаривается – обсуждаем ] . Другой консервативный остаток глутамата образует водородную связь с одной из гидроксильных групп цепи рибозы, что еще больше облегчает эту нуклеофильную атаку. В результате реакции расщепления высвобождается никотинамид. Модификация может быть обращена вспять (АДФ-рибозил)гидролазами, которые расщепляют N- гликозидную связь между аргинином и рибозой с высвобождением АДФ-рибозы и немодифицированного белка; НАД + не восстанавливается обратной реакцией.

Поли(АДФ-рибозил)ирование

[ редактировать ]
Основная статья: Поли (АДФ-рибоза) полимераза

Поли(АДФ-рибоза)полимеразы (PARP) обнаруживаются в основном у эукариот и катализируют перенос множества молекул АДФ-рибозы к белкам-мишеням. Как и в случае моно(АДФ-рибозил)ирования, источником АДФ-рибозы является НАД. + . PARPs используют каталитическую триаду His-Tyr-Glu для облегчения связывания НАД. + и позиционирование конца существующей цепи поли(АДФ-рибозы) на целевом белке; Glu облегчает катализ и образование (1''→2') O -гликозидной связи между двумя молекулами рибозы.Существует несколько других ферментов, которые распознают цепи поли(АДФ-рибозы), гидролизуют их или образуют разветвления; было отмечено, что более 800 белков содержат слабо определенный мотив связывания поли(АДФ-рибозы); следовательно, помимо этой модификации, изменяющей конформацию и структуру целевого белка, ее также можно использовать в качестве метки для рекрутирования других белков или для регуляции целевого белка. [14]

Аминокислотная специфичность

[ редактировать ]

Многие различные аминокислот боковые цепи были описаны как акцепторы АДФ-рибозы. С химической точки зрения эта модификация представляет собой гликозилирование белка : перенос АДФ-рибозы происходит на боковые цепи аминокислот с нуклеофильным кислородом, азотом или серой, что приводит к N- , O- или S -гликозидной связи с рибозой. АДФ-рибоза. [15] Первоначально кислые аминокислоты ( глутамат и аспартат ) были описаны как основные сайты АДФ-рибозилирования. Однако многие другие сайты-акцепторы АДФ-рибозы, такие как серин , [16] [17] аргинин , [18] цистеин , [19] лизин , [20] дифтамид , [21] фосфосерин , [22] и аспарагин [23] были выявлены в последующих работах.

Функция

[ редактировать ]

Апоптоз

[ редактировать ]

При повреждении ДНК или клеточном стрессе PARPs активируются, что приводит к увеличению количества поли(АДФ-рибозы) и уменьшению количества НАД. + . [24] Более десяти лет считалось, что PARP1 является единственной поли(АДФ-рибозо)полимеразой в клетках млекопитающих, поэтому этот фермент наиболее изучен. Каспазы представляют собой семейство цистеиновых протеаз , которые, как известно, играют важную роль в запрограммированной гибели клеток . Эта протеаза расщепляет PARP-1 на два фрагмента, оставляя его полностью неактивным, чтобы ограничить выработку поли(АДФ-рибозы). Один из его фрагментов мигрирует из ядра в цитоплазму и, как полагают, становится мишенью аутоиммунитета.

Во время каспазо-независимого апоптоза , также называемого партанатосом, накопление поли(АДФ-рибозы) может происходить вследствие активации PARP или инактивации поли(АДФ-рибозы)гликогидролазы , фермента, который гидролизует поли(АДФ-рибозу) с образованием свободной АДФ-рибозы. рибоза. Исследования показали, что поли(АДФ-рибоза) обеспечивает транслокацию белка-фактора, индуцирующего апоптоз, в ядро, где он опосредует фрагментацию ДНК . Было высказано предположение, что если произойдет сбой активации каспаз в условиях стресса, произойдет некроптоз. Сверхактивация PARPs привела к некротической гибели клеток, регулируемой белком фактора некроза опухоли . Хотя механизм еще не ясен, было показано, что ингибиторы PARP влияют на некроптоз. [25]

Генная регуляция

[ редактировать ]

АДФ-рибозилирование может влиять на экспрессию генов практически на всех уровнях регуляции, включая организацию хроматина, рекрутирование и связывание транскрипционных факторов, а также процессинг мРНК.

Организация нуклеосом является ключом к регуляции экспрессии генов: расположение и организация нуклеосом изменяют то, какие области ДНК доступны транскрипционному аппарату для связывания и транскрипции ДНК. PARP1 Было показано, что , поли-АДФ-рибозо-полимераза, влияет на структуру хроматина и способствует изменениям в организации нуклеосом через модификацию гистонов .

Кристаллическая структура домена цинкового пальца PARP1, связанного с ДНК (фиолетовый). ПКБ: 4AV1

Было показано, что PARP влияют на структуру факторов транскрипции и вызывают рекрутирование многих факторов транскрипции для формирования комплексов с ДНК и вызывают транскрипцию. Также показано, что моно(АДФ-рибозил)трансферазы влияют на связывание факторов транскрипции на промоторах. Например, было показано, что PARP14, моно(ADP-рибозил)трансфераза, влияет на связывание транскрипционного фактора STAT .

Было показано, что другие (ADP-рибозил)трансферазы модифицируют белки, связывающие мРНК , что может вызвать подавление транскрипта этого гена. [26]

восстановление ДНК

[ редактировать ]

Поли(АДФ-рибозо)полимеразы (PARP) могут участвовать в ДНК репарации одноцепочечных, а также двухцепочечных разрывов . При восстановлении однонитевого разрыва ( восстановление с иссечением основания ) PARP может либо способствовать удалению окисленного сахара, либо расщеплению цепи. PARP1 связывает однонитевые разрывы и подтягивает к себе любые близлежащие промежуточные соединения эксцизионной репарации основания. Эти промежуточные соединения включают XRCC1 и APLF, и их можно рекрутировать напрямую или через домен PBZ APLF. [27] Это приводит к синтезу поли(АДФ-рибозы). Домен PBZ присутствует во многих белках, участвующих в репарации ДНК, и обеспечивает связывание PARP и, следовательно, ADP-рибозилирование, которое привлекает факторы репарации для взаимодействия в месте разрыва. PARP2 является вторичным ответом на повреждение ДНК, но служит для обеспечения функциональной избыточности при репарации ДНК. [28]

Репарация ДНК облегчается за счет рекрутирования PARP1 ферментов репарации. Восстановление одноцепочечного разрыва ДНК инициируется связыванием PARP1. PARP1 связывает одноцепочечные разрывы и приближает промежуточные соединения эксцизионной репарации основания, что приводит к синтезу поли(АДФ-рибозы). XRCC1 представляет собой белок 1, перекрестно комплементирующий рентгеновскую репарацию. XRCC1 образует комплексы с полинуклеотидкиназой (PNK), которая обрабатывает концы ДНК. PCNA - это ядерный антиген пролиферирующих клеток, который служит зажимом ДНК, который способствует активности ДНК-полимеразы (DNA pol). FEN1 (эндонуклеаза лоскута 1) затем привлекается для удаления нависающего 5'-клапана. Последний этап репарации ДНК включает ДНК-лигазу, которая объединяет конечные цепи ДНК в фосфодиэфирную связь.

Существует множество механизмов восстановления поврежденной двухцепочечной ДНК. PARP1 может функционировать как фактор синапса при альтернативном негомологичном соединении концов. Кроме того, было высказано предположение, что PARP1 необходим для замедления репликационных вилок после повреждения ДНК и способствует гомологичной рекомбинации в репликационных вилках , которые могут быть дисфункциональными. Возможно, PARP1 и PARP3 работают вместе при восстановлении двухцепочечной ДНК, и было показано, что PARP3 имеет решающее значение для разрешения двухцепочечных разрывов. Существуют две гипотезы, согласно которым PARP1 и PARP3 совпадают. Первая гипотеза утверждает, что две (АДФ-рибозил)трансферазы функционируют при неактивности друг друга. Потеря PARP3 приводит к однонитевым разрывам и, следовательно, к рекрутированию PARP1. Вторая гипотеза предполагает, что эти два фермента работают вместе; PARP3 катализирует моно(ADP-рибозил)ирование и короткое поли(ADP-рибозил)ирование и служит для активации PARP1. [28]

PARPs имеют множество белковых мишеней в месте повреждения ДНК. Белок KU и DNA-PKcs представляют собой компоненты репарации двухцепочечных разрывов с неизвестными сайтами АДФ-рибозилирования. Гистоны являются еще одним белком-мишенью PARP. Все коровые гистоны и линкерный гистон H1 подвергаются АДФ-рибозилированию после повреждения ДНК. Функция этих модификаций до сих пор неизвестна, но было высказано предположение, что ADP-рибозилирование модулирует структуру хроматина более высокого порядка , пытаясь облегчить миграцию более доступных участков для факторов репарации к повреждению ДНК.

Деградация белка

[ редактировать ]

Система убиквитин-протеасома (UPS) играет важную роль в деградации белка. Протеасома 26S состоит из каталитической субъединицы (ядерная частица 20S) и регуляторной субъединицы (кэп 19S). [29] Цепи полиубиквитина помечают белки для деградации протеасомой, что вызывает гидролиз меченых белков на более мелкие пептиды.

Физиологически PI31 атакует каталитический домен 20S протеасомы 26S, что приводит к снижению активности протеасомы. (АДФ-рибозил)трансфераза Танкираза (TNKS) вызывает АДФ-рибозилирование PI31, что, в свою очередь, увеличивает активность протеасом. Ингибирование TNK дополнительно демонстрирует снижение сборки 26S протеасомы. Следовательно, АДФ-рибозилирование способствует активности 26S протеасомы как в клетках дрозофилы , так и в клетках человека. [30]

Регуляция ферментов

[ редактировать ]

Активность некоторых ферментов регулируется путем АДФ-рибозилирования. Например, активность Rodospirillum rubrum динитрогеназоредуктазы выключается путем АДФ-рибозилирования остатка аргинина и реактивируется путем удаления АДФ-рибозильной группы. [31]

Клиническое значение

[ редактировать ]

Рак

[ редактировать ]

PARP1 участвует в эксцизионной репарации оснований (BER), репарации одно- и двухцепочечных разрывов и хромосомной стабильности. Он также участвует в регуляции транскрипции посредством облегчения белок-белковых взаимодействий . PARP1 использует НАД + для выполнения своей функции при апоптозе. Если PARP становится сверхактивным, в клетке снижается уровень НАД. + кофактора, а также снижает уровень АТФ и, таким образом, подвергается некрозу . Это важно для канцерогенеза , поскольку может привести к отбору клеток с дефицитом PARP1 (но не истощенных) из-за их преимущества в выживании во время роста рака. [32]

Восприимчивость к канцерогенезу при дефиците PARP1 существенно зависит от типа нанесенного повреждения ДНК. Участие различных PARP в предотвращении канцерогенеза имеет множество последствий. Как указывалось ранее, PARP1 и PARP2 участвуют в BER и хромосомной стабильности. PARP3 участвует в регуляции центросом . Танкираза — еще одна (АДФ-рибозил)полимераза, которая участвует в регуляции длины теломер . [5]

Ингибирование PARP1 также широко изучалось в противораковой терапии. Механизм действия ингибитора PARP1 заключается в усилении ущерба, нанесенного химиотерапией раковой ДНК, путем блокирования репаративной функции PARP1 у людей с дефицитом BRCA1/2.

PARP14 — еще один АДФ-рибозилирующий фермент, который хорошо изучен в отношении целей терапии рака; это преобразователь сигнала и активатор белка, взаимодействующего с транскрипцией STAT6 , и было показано, что он связан с агрессивностью B-клеточных лимфом. [32]

Бактериальные токсины

[ редактировать ]

Бактериальные АДФ-рибозилирующие экзотоксины (bARE) ковалентно переносят АДФ-рибозную часть НАД. + воздействовать на белки инфицированных эукариот с получением никотинамида и свободного иона водорода. bARE производятся как предшественники ферментов , состоящие из доменов «A» и «B»: домен «A» отвечает за активность АДФ-рибозилирования; и домен «B» для транслокации фермента через мембрану клетки. Эти домены могут существовать совместно в трех формах: во-первых, в виде одиночных полипептидных цепей с ковалентно связанными доменами A и B; во-вторых, в мультибелковых комплексах, в которых домены А и В связаны нековалентными взаимодействиями; и, в-третьих, в мультибелковых комплексах с доменами A и B, не взаимодействующими напрямую, до обработки. [6]

Кристаллическая структура дифтерийного токсина. ПДБ: 1МДТ

После активации bARE ADP-рибозилируют любое количество эукариотических белков; такой механизм имеет решающее значение для возникновения болезненных состояний, связанных с ADP-рибозилированием. В частности, GTP-связывающие белки хорошо известны в патофизиологии bARE. Например, холера и термолабильный энтеротоксин нацелены на α-субъединицу G гетеротримерных GTP-связывающих белков . Поскольку α-субъединица АДФ-рибозилирована, она постоянно находится в «активном», связанном с ГТФ состоянии; последующая активация внутриклеточного циклического АМФ стимулирует высвобождение жидкости и ионов из эпителиальных клеток кишечника. Кроме того, C. Botulinum C3 АДФ-рибозилирует GTP-связывающие белки Rho и Ras , а коклюшный токсин АДФ-рибозилирует Gi , Go и Gt. Дифтерийный токсин АДФ-рибозилирует фактор элонгации рибосом EF-2 , который ослабляет синтез белка. [6]

Существует множество бактерий, которые используют BARE при инфекции: токсин CARDS Mycoplasma pneumoniae , холерный токсин Vibrio cholerae ; термолабильный E.coli ; энтеротоксин экзотоксин А Pseudomonas aeruginosa ; коклюшный B.pertussis токсин ; токсин C3 C. botulinum ; и дифтерийный токсин Corynebacterium diphtheriae . [33]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Беленький П., Боган К.Л., Бреннер С. (2007). «Метаболизм НАД+ в здоровье и болезни» (PDF) . Тенденции биохимии. Наука . 32 (1): 12–9. дои : 10.1016/j.tibs.2006.11.006 . ПМИД   17161604 .
  2. ^ Зиглер М (2000). «Новые функции давно известной молекулы. Новая роль НАД в клеточной передаче сигналов» . Евро. Дж. Биохим . 267 (6): 1550–64. дои : 10.1046/j.1432-1327.2000.01187.x . ПМИД   10712584 .
  3. ^ Бергер Ф., Рамирес-Эрнандес М.Х., Зиглер М. (2004). «Новая жизнь долгожителя: сигнальные функции НАД(Ф)». Тенденции биохимии. Наука . 29 (3): 111–8. дои : 10.1016/j.tibs.2004.01.007 . ПМИД   15003268 . S2CID   8820773 .
  4. ^ Корда Д., Ди Джироламо М. (2003). «ОБЗОР НОВОГО ЧЛЕНА EMBO: Функциональные аспекты моно-АДФ-рибозилирования белка» . ЭМБО Дж . 22 (9): 1953–8. дои : 10.1093/emboj/cdg209 . ПМК   156081 . ПМИД   12727863 .
  5. ^ Jump up to: а б Скарпа Э.С., Фабрицио Дж., Ди Джироламо М. (2013). «Роль внутриклеточного моно-АДФ-рибозилирования в биологии рака» . Журнал ФЭБС . 280 (15): 3551–3562. дои : 10.1111/февраль 12290 . ПМИД   23590234 .
  6. ^ Jump up to: а б с Крюгер, К.М.; Барбьери, JT (январь 1995 г.). «Семейство бактериальных АДФ-рибозилирующих экзотоксинов» . Обзоры клинической микробиологии . 8 (1): 34–47. дои : 10.1128/CMR.8.1.34 . ПМК   172848 . ПМИД   7704894 .
  7. ^ Шамбон, П; Вейл, Джей Ди; Мандель, П. (1963). «Активация никотинамидмононуклеотида новой ДНК-зависимой полиадениловой кислоты, синтезирующей ядерный фермент». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 11 : 39–43. дои : 10.1016/0006-291x(63)90024-x . ПМИД   14019961 .
  8. ^ Хаяиси, О.; Уэда, К. (2012). Реакции поли- и моно(АДФ-рибозил)ирования: их значение в молекулярной биологии. В книге «Реакции АДФ-рибозилирования: биология и медицина» . Нью-Йорк: Академическая пресса.
  9. ^ Коллиер Р.Дж., Паппенхаймер-младший AM (1964). «ИЗУЧЕНИЕ СПОСОБА ДЕЙСТВИЯ ДИФТЕРИЙНОГО ТОКСИНА* II. ВЛИЯНИЕ ТОКСИНА НА ВНЕДРЕНИЕ АМИНОКИСЛОТ В БЕСКЛЕТОЧНУЮ СИСТЕМУ» . Журнал экспериментальной медицины . 120 (6): 1019–1039. дои : 10.1084/jem.120.6.1019 . ПМК   2137798 . ПМИД   14238922 .
  10. ^ Хасса, ПО; Хэнни, СС; Эльзер, М.; Хоттигер, Миссури (2006). «Хасса, П.О.; Хенни, С.С.; Эльзер, М.; Хоттигер, М.О. (2006) «Ядерные реакции АДФ-рибозилирования в клетках млекопитающих: где мы сегодня и куда мы идем» . Microbiol. Mol. Biol. Rev. 70 (3): 789–829 doi : 10.1128 mmbr.00040-05 PMC   1594587 . PMID   16959969 /
  11. ^ Фрай, РА (24 июня 1999 г.). «Характеристика пяти человеческих кДНК, гомологичных дрожжевому гену SIR2: Sir2-подобные белки (сиртуины) метаболизируют НАД и могут обладать активностью протеин-АДФ-рибозилтрансферазы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 260 (1): 273–9. дои : 10.1006/bbrc.1999.0897 . ПМИД   10381378 .
  12. ^ Рак, Йоханнес Грегор Маттиас; Морра, Роза; Баркаускайте, Ева; Креэнбюль, Рольф; Ариса, Антонио; Цюй, Юэ; Ортмайер, Мэри; Лейдекер, Орсоля; Кэмерон, Дэвид Р. (16 июля 2015 г.). «Идентификация класса белков АДФ-рибозилирующих сиртуинов у микробных патогенов» . Молекулярная клетка . 59 (2): 309–320. doi : 10.1016/j.molcel.2015.06.013 . ISSN   1097-4164 . ПМК   4518038 . ПМИД   26166706 .
  13. ^ Лэнг, Сабрина; Унгер, Мэнди; Кох-Нольте, Фридрих; Хааг, Фридрих (21 июля 2010 г.). «АДФ-рибозилирование аргинина» . Аминокислоты . 41 (2): 257–269. дои : 10.1007/s00726-010-0676-2 . ПМК   3102197 . ПМИД   20652610 .
  14. ^ Жая, Роко; Микоч, Андрей; Баркаускайте, Ева; Ахель, Иван (21 декабря 2012 г.). «Молекулярный взгляд на распознавание и обработку поли(АДФ-рибозы)» . Биомолекулы . 3 (1): 1–17. дои : 10.3390/biom3010001 . ПМК   4030884 . ПМИД   24970154 .
  15. ^ Лю, Цян; Флоря, Богдан И.; Филиппов, Дмитрий В. (2017). «АДФ-рибозилирование проходит нормально: серин как основной участок модификации» . Клеточная химическая биология . 24 (4): 431–432. doi : 10.1016/j.chembiol.2017.04.003 . ПМИД   28431224 .
  16. ^ Лейдекер, Орсоля; Бонфиглио, Хуан Хосе; Колби, Томас; Чжан, Ци; Атанасов, Илиан; Зая, Роко; Палаццо, Лука; Стокум, Анна; Ахель, Иван; Матич, Иван (2016). «Серин — это новый целевой остаток для эндогенного АДФ-рибозилирования гистонов» . Химическая биология природы . 12 (12): 998–1000. дои : 10.1038/nchembio.2180 . ПМК   5113755 . ПМИД   27723750 .
  17. ^ Бонфиглио, Хуан Хосе; Фонтана, Пьетро; Чжан, Ци; Колби, Томас; Гиббс-Сеймур, Ян; Атанасов, Илиан; Бартлетт, Эдвард; Зая, Роко; Ахель, Иван; Матич, Иван (2017). «Серин-АДФ-рибозилирование зависит от HPF1» . Молекулярная клетка . 65 (5): 932–940.e6. doi : 10.1016/j.molcel.2017.01.003 . ПМЦ   5344681 . ПМИД   28190768 .
  18. ^ Лэнг С., Кох-Нолте Ф., Хааг Ф., Бак Ф. «Стратегии идентификации сайтов АДФ-рибозилирования аргинина». Журнал протеомики. 2011;75:169–176.
  19. ^ Макдональд Л.Дж., Мосс Дж. «Ферментативное и неферментативное АДФ-рибозилирование цистеина». Мол Клеточная Биохимия. 1994;138:221–226.
  20. ^ Месснер, Саймон; Альтмейер, Матиас; Чжао, Хунтао; Позивил, Андреа; Рошицкий, Бернд; Гериг, Питер; Рутисхаузер, Доротея; Хуан, Даньчжи; Кафлиш, Амедео; Хоттигер, Майкл О. (2010). «PARP1 ADP-рибозилирует остатки лизина основных хвостов гистонов» . Исследования нуклеиновых кислот . 38 (19): 6350–6362. дои : 10.1093/нар/gkq463 . ПМЦ   2965223 . ПМИД   20525793 .
  21. ^ Оппенгеймер, штат Нью-Джерси, Бодли Дж.В. Дифтерийный токсин. «Место и конфигурация АДФ-рибозилирования дифтамида в факторе элонгации 2». J Биол Хим. 1981;256:8579–8581.
  22. ^ Смит Дж. А., Стокен Л. А.. «Химические и метаболические свойства аденозиндифосфатрибозных производных ядерных белков». Биохим Дж. 1975; 147: 523–529.
  23. ^ Мэннинг Д.Р., Фрейзер Б.А., Кан Р.А., Гилман А.Г. «АДФ-рибозилирование трансдуцина с помощью белка активации островков. Идентификация аспарагина как места АДФ-рибозилирования». J Биол Хим. 1984;259:749–756.
  24. ^ Сковасси, А.И.; Денегри, М; Донзелли, М; Росси, Л; Бернарди, Р; Мандарино, А; Фруэн, я; Негри, К. (1998). «Синтез поли(АДФ-рибозы) в клетках, подвергающихся апоптозу: попытка встретить смерть до деградации PARP». Европейский журнал гистохимии . 42 (4): 251–8. ПМИД   10068897 .
  25. ^ Аредия, Ф; Сковасси, А.И. (1 июня 2014 г.). «Участие PARPs в гибели клеток» . Границы бионауки . 6 (2): 308–17. дои : 10.2741/707 . ПМИД   24896207 .
  26. ^ Рю, Гын У; Ким, Дэ Сок; Краус, В. Ли (9 января 2015 г.). «Новые аспекты регуляции экспрессии генов с помощью АДФ-рибозилирования и поли(АДФ-рибозы) полимераз» . Химические обзоры . 115 (6): 2453–2481. дои : 10.1021/cr5004248 . ПМЦ   4378458 . ПМИД   25575290 .
  27. ^ Шрайбер, В; Амэ, JC; Долле, П; Шульц, Я; Ринальди, Б; Фраулоб, В; Менисье-де Мурсия, Ж; де Мурсия, Дж. (21 июня 2002 г.). «Поли(ADP-рибоза)полимераза-2 (PARP-2) необходима для эффективной репарации ДНК с вырезанием оснований в сочетании с PARP-1 и XRCC1» . Журнал биологической химии . 277 (25): 23028–36. дои : 10.1074/jbc.m202390200 . ПМИД   11948190 .
  28. ^ Jump up to: а б Груши, Кэтрин Дж.; Коуто, К. Анн-Мари; Ван, Хун-Ю; Борер, Кристина; Кили, Риан; Лакин, Николай Д. (28 октября 2014 г.). «Роль АДФ-рибозилирования в регуляции восстановления двухцепочечных разрывов ДНК» . Клеточный цикл . 11 (1): 48–56. дои : 10.4161/cc.11.1.18793 . ПМЦ   3272231 . ПМИД   22186780 .
  29. ^ Ченг, Ифань (апрель 2009 г.). «К атомной модели протеасомы 26S» . Современное мнение в области структурной биологии . 19 (2): 203–208. дои : 10.1016/j.sbi.2009.02.004 . ПМК   2743420 . ПМИД   19286367 .
  30. ^ Чо-Парк, Парк Ф.; Стеллер, Герман (25 апреля 2013 г.). «Регуляция протеасом посредством АДФ-рибозилирования» . Клетка . 153 (3): 614–627. дои : 10.1016/j.cell.2013.03.040 . ISSN   0092-8674 . ПМЦ   3676968 . ПМИД   23622245 .
  31. ^ Поуп, MR; Саари, LL; Ладден, PW (5 августа 1986 г.). «N-гликогидролиз аденозиндифосфорибозиларгининовых связей динитрогеназоредуктазой, активирующей гликогидролазу (активирующий фермент) из Rhodospirillum rubrum» . Журнал биологической химии . 261 (22): 10104–10111. дои : 10.1016/S0021-9258(18)67497-6 . ISSN   0021-9258 . ПМИД   3090031 .
  32. ^ Jump up to: а б Буларес Х.А., Яковлев А.Г., Смулсон М.Е. (2000). «Деградация генома эндонуклеазой DNAS1L3: ключевое событие апоптоза, регулируемое PARP-1». База данных биологических наук мадам Кюри .
  33. ^ Дэн, Цин; Барбьери, Джозеф Т. (октябрь 2008 г.). «Молекулярные механизмы цитотоксичности АДФ-рибозилирующих токсинов». Ежегодный обзор микробиологии . 62 (1): 271–288. дои : 10.1146/annurev.micro.62.081307.162848 . ПМИД   18785839 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=ADP-ribosylation&oldid=1193565887"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 863ce33545453dbda2d39b581a96ff1d__1704363780
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/86/1d/863ce33545453dbda2d39b581a96ff1d.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
ADP-ribosylation - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)