Лактозосинтаза
| Лактозосинтаза | |||
|---|---|---|---|
 Мономер лактозосинтазы, Bos taurus + альфа-лактальбумин (мышь) | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 2.4.1.22 | ||
| Номер CAS. | 2604493 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Лактозосинтаза — это фермент , который генерирует лактозу из глюкозы и УДФ-галактозы .
Он классифицируется по EC 2.4.1.22 .
Он состоит из N-ацетилактозаминсинтазы и альфа-лактальбумина . Альфа-лактальбумин, который экспрессируется в ответ на пролактин , увеличивает сродство N-ацетилактозаминсинтазы к ее субстрату, вызывая повышенную выработку лактозы во время лактации.
N-ацетилактозаминсинтаза подпадает под категорию бета-1,4-галактозилтрансферазы, мембранного белка типа II, обнаруженного в аппарате Гольджи . [1] [2] Альфа-лактальбумин представляет собой Ca 2+ связывающий белок, специфичный для молочных желез. Бета-1,4-галактозилтрансфераза состоит из каталитического компонента, а альфа-лактальбумин состоит из регуляторного компонента лактозосинтазы. [1] Альфа-лактальбумин способствует связыванию глюкозы с бета-1,4-галактозилтрансферазой. [1] [2] Каталитический компонент бета-1,4-галактозилтрансферазы состоит из двух гибких петель: малой и большой. Маленькая петля состоит из остатка Trp (Trp314) с окружающими остатками глицина , тогда как большая петля состоит из аминокислотных остатков с 345 по 365. Остаток Trp в малой петле перемещается, позволяя нуклеотиду сахара зафиксироваться в сайте связывания. Это вызывает конформационные изменения в большой петле, которые затем создают сайты для связывания олигосахаридов и ионов металлов, а также белок-белковые взаимодействия для альфа-лактальбумина. [3] Важно поддерживать последовательный порядок возникновения этих событий связывания, то есть конформационные изменения должны произойти после связывания субстрата. Если конформационное изменение индуцируется до связывания субстрата, субстрат не может связываться, поскольку большая петля будет скрывать сайты связывания субстрата после прохождения конформационного изменения. В таком случае фермент будет нефункциональным. [3]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с Рамакришнан Б., Касба ПК (июнь 2001 г.). «Кристаллическая структура лактозосинтазы обнаруживает большие конформационные изменения в ее каталитическом компоненте, бета1,4-галактозилтрансферазе-I». Журнал молекулярной биологии . 310 (1): 205–18. дои : 10.1006/jmbi.2001.4757 . ПМИД 11419947 .
- ^ Jump up to: а б Амадо, М.; Алмейда, Р.; Швентек, Т.; Клаузен, Х. (6 декабря 1999 г.). «Идентификация и характеристика больших семейств генов галактозилтрансфераз: галактозилтрансферазы для всех функций». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Общие предметы . 1473 (1): 35–53. дои : 10.1016/s0304-4165(99)00168-3 . ISSN 0006-3002 . ПМИД 10580128 .
- ^ Jump up to: а б Рамакришнан, Бупатия; Беггеман, Элизабет; Касба, Прадман К. (15 марта 2002 г.). «Бета-1,4-галактозилтрансфераза и лактозосинтаза: молекулярно-механические устройства». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 291 (5): 1113–1118. дои : 10.1006/bbrc.2002.6506 . ISSN 0006-291X . ПМИД 11883930 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Лактоза + синтаза Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
 | Эта по биохимии статья незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |
- ^ Биби, Джейн А.; Фрей, Перри А. (1 октября 1998 г.). «Галактозомутаротаза: очистка, характеристика и исследование двух важных остатков гистидина» . Биохимия . 37 (42): 14989–14997. дои : 10.1021/bi9816047 . ISSN 0006-2960 .