Галактозо-1-фосфат уридилилтрансфераза

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Галактозо-1-фосфатуридилтрансфераза, N-концевой домен
Галактозо-1-фосфатуридилтрансфераза, N-концевой домен
Идентификаторы
Символ	GalP_UDP_transf
Пфам	PF01087
Пфам Клан	CL0265
PROSITE	PDOC00108
СКОП2	1hxp / SCOPe / СУПФАМ
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

НЕПРАВИЛЬНЫЙ
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	5IN3
Идентификаторы
Псевдонимы	GALT , энтрез:2592, галактозо-1-фосфатуридилилтрансфераза
Внешние идентификаторы	Опустить : 606999 ; МГИ : 95638 ; Гомологен : 126 ; Генные карты : GALT ; ОМА : ГАЛТ – ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 9 (human)
End	34,651,035 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 4 (mouse)
End	41,758,695 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	right lobe of liver; ; right adrenal gland; ; apex of heart; ; right adrenal cortex; ; left adrenal cortex; ; right lobe of thyroid gland; ; granulocyte; ; right ovary; ; anterior pituitary; ; left lobe of thyroid gland;
	Top expressed in
	superior frontal gyrus; ; cerebellum; ; cerebellar cortex; ; renal cortex; ; proximal tubule; ; primary visual cortex; ; striatum of neuraxis; ; right kidney; ; heart; ; adrenal gland;
	More reference expression data
	n/a
показывать Генная онтология
Molecular function	transferase activity; nucleotidyltransferase activity; protein binding; metal ion binding; UDP-glucose:hexose-1-phosphate uridylyltransferase activity; zinc ion binding;
Cellular component	cytosol; Golgi apparatus; cytoplasm;
Biological process	UDP-glucose catabolic process; galactose catabolic process; galactose catabolic process via UDP-galactose; UDP-glucose metabolic process; galactose metabolic process; carbohydrate metabolic process;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	2592
	14430
	ENSG00000213930
	ENSMUSG00000036073
	P07902
	Q03249
	НМ_001258332 ; НМ_000155 ; НМ_147131 ; НМ_147132
	НМ_016658 ; НМ_001302511
	НП_000146 ; НП_001245261
показывать НП_001289440 ; НП_057867 ; НП_001356064 ; НП_001356069 ; НП_001356070 ;
	NP_001356071; NP_001356072; NP_001356073; NP_001356076; NP_001382559
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Галактозо-1-фосфатуридилтрансфераза, С-концевой домен

структура нуклеотидилтрансферазы в комплексе с удп-галактозой

Идентификаторы

Символ

GalP_UDP_tr_C

Пфам Клан

1hxp / SCOPe / СУПФАМ

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Галактозо-1-фосфатуридилтрансфераза (или GALT , G1PUT ) — фермент ( EC 2.7.7.12 ), ответственный за преобразование поступившей в организм галактозы в глюкозу . ^[5]

Галактозо-1-фосфатуридилтрансфераза (GALT) катализирует второй этап пути метаболизма Лелуара галактозы , а именно:

УДФ-глюкоза + галактозо-1-фосфат

\rightleftharpoons

глюкозо-1-фосфат + УДФ-галактоза

Экспрессия GALT контролируется действием гена FOXO3 . Отсутствие этого фермента приводит к классической галактоземии у человека и может привести к летальному исходу в период новорожденности, если не исключить лактозу из рациона. Патофизиология галактоземии четко не определена. ^[5]

Механизм

GALT катализирует вторую реакцию пути метаболизма галактозы Лелуара посредством кинетики «пинг-понг би-би» с механизмом двойного замещения . ^[6] Это означает, что конечная реакция состоит из двух реагентов и двух продуктов (см. реакцию выше) и протекает по следующему механизму: фермент реагирует с одним субстратом с образованием одного продукта и модифицированного фермента, который далее реагирует со вторым субстратом. субстрат для получения второго продукта при регенерации исходного фермента. ^[7] В случае GALT остаток His166 действует как мощный нуклеофил, облегчая перенос нуклеотида между УДФ-гексозами и гексозо-1-фосфатами. ^[8]

УДФ-глюкоза + E-His ⇌ Глюкозо-1-фосфат + E-His-UMP
Галактозо-1-фосфат + E-His-UMP ⇌ UDP-галактоза + E-His ^[8]

Двухэтапное действие галактозо-1-фосфатуридилилтрансферазы. Изображение адаптировано из ^[9]

Структурные исследования

Трехмерная структура с 180 пм разрешением ( рентгеновская кристаллография ) GALT была определена Ведекиндом, Фреем и Рэйментом, и их структурный анализ обнаружил ключевые аминокислоты, необходимые для функции GALT. ^[8] Среди них Leu4, Phe75, Asn77, Asp78, Phe79 и Val108, которые соответствуют остаткам, которые участвовали как в экспериментах по точечным мутациям, так и в клиническом скрининге, которые играют роль в галактоземии человека. ^[8]^[10]

GALT также имеет минимальную (~0,1%) активность трансферазы GalNAc. Рентгеновская кристаллография показала, что боковая цепь Tyr289 образует водородную связь с N -ацетильной группой UDP-GalNAc . Точечная мутация остатка Tyr289 на Leu, Ile или Asn устраняет это взаимодействие, повышая активность трансферазы GalNAc, при этом мутация Y289L демонстрирует сопоставимую активность трансферазы GalNAc с активностью трансферазы Gal фермента дикого типа. ^[11]

Клиническое значение

Дефицит GALT вызывает классическую галактоземию . Галактоземия — аутосомно-рецессивное наследственное заболевание, выявляемое у новорожденных и детей раннего возраста. ^[12] Встречается примерно у 1 из каждых 40 000–60 000 живорожденных детей. Классическая галактоземия (G/G) вызвана дефицитом активности GALT, тогда как более распространенные клинические проявления Дуарте (D/D) и вариант Дуарте/классический (D/G) вызваны ослаблением активности GALT. ^[13] Симптомы включают недостаточность яичников, нарушение координации развития (трудности говорить правильно и последовательно), ^[14] и неврологический дефицит. ^[13] Единственная мутация в любой из нескольких пар оснований может привести к дефициту активности GALT. ^[15] Например, единственная мутация от A до G в экзоне 6 гена GALT превращает Glu188 в аргинин , а мутация от A до G в экзоне 10 превращает Asn314 в аспарагиновую кислоту . ^[13] Эти две мутации также добавляют новые сайты разрезания ферментов рестрикции , которые позволяют обнаруживать их с помощью широкомасштабного популяционного скрининга с помощью ПЦР ( полимеразная цепная реакция ). ^[13] Скрининг в основном исключил неонатальную смертность от G/G-галактоземии, но это заболевание, из-за роли GALT в биохимическом метаболизме потребляемой галактозы (которая при накоплении токсична) в энергетически полезную глюкозу , безусловно, может быть фатальным. ^[12]^[16] Тем не менее, люди, страдающие галактоземией, могут жить относительно нормальной жизнью, избегая молочных продуктов и всего, что содержит галактозу (поскольку она не может метаболизироваться), но все же существует вероятность проблем с неврологическим развитием или других осложнений, даже у тех, кто избегает галактозы. ^[17]

База данных заболеваний

База данных мутаций галактоземии (GALT)

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000213930 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000036073 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтреза: GALT галактозо-1-фосфат уридилилтрансфераза» .
^ Вонг Л.Дж., Фрей П.А. (сентябрь 1974 г.). «Галактозо-1-фосфат уридилилтрансфераза: исследования скорости, подтверждающие промежуточное соединение уридилил-фермента на каталитическом пути». Биохимия . 13 (19): 3889–94. дои : 10.1021/bi00716a011 . ПМИД 4606575 .
^ «Механизм двойного перемещения – Определение» . Архивировано из оригинала 3 марта 2016 г. Проверено 19 мая 2010 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ведекинд Дж. Э., Фрей П. А., Рэймент I (сентябрь 1995 г.). «Трехмерная структура галактозо-1-фосфатуридилилтрансферазы из Escherichia coli при разрешении 1,8 А». Биохимия . 34 (35): 11049–61. дои : 10.1021/bi00035a010 . ПМИД 7669762 .
^ «Документ без названия» . Архивировано из оригинала 4 декабря 2008 г. Проверено 19 мая 2010 г.
^ Сейрантепе В., Озгюк М., Джошкун Т., Озалп И., Райхардт Дж.К. (1999). «Идентификация мутаций в гене галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы (GALT) у 16 турецких пациентов с галактоземией, включая новую мутацию F294Y. Краткое описание мутации № 235. Онлайн» . Человеческая мутация . 13 (4): 339. doi : 10.1002/(SICI)1098-1004(1999)13:4<339::AID-HUMU18>3.0.CO;2-S . ПМИД 10220154 .
^ Рамакришнан Б., Касба ПК (7 июня 2002 г.). «Структурный дизайн β1,4-галактозилтрансферазы I (β4Gal-T1) с одинаково эффективной N-ацетилгалактозаминилтрансферазной активностью: ТОЧЕЧНАЯ МУТАЦИЯ РАСШИРЯЕТ ДОНОРСНУЮ СПЕЦИФИЧНОСТЬ β4Gal-T1*» . Журнал биологической химии . 277 (23): 20833–20839. дои : 10.1074/jbc.M111183200 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 11916963 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Фридович-Кейл Дж.Л. (декабрь 2006 г.). «Галактоземия: хорошее, плохое и неизвестное». Журнал клеточной физиологии . 209 (3): 701–5. дои : 10.1002/jcp.20820 . ПМИД 17001680 . S2CID 32233614 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Эльзас Л.Дж., Лэнгли С., Полк Э.М., Хьельм Л.Н., Дембуре П.П. (1995). «Молекулярный подход к галактоземии». Европейский журнал педиатрии . 154 (7 Приложение 2): С21-7. дои : 10.1007/BF02143798 . ПМИД 7671959 . S2CID 11937698 .
^ «Апраксия речи» . Архивировано из оригинала 28 февраля 2006 г. Проверено 19 мая 2010 г.
^ Добровольский С.Ф., Банас Р.А., Сузов Дж.Г., Беркли М., Нейлор Э.В. (февраль 2003 г.). «Анализ распространенных мутаций в гене галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы: новые методы повышения чувствительности и специфичности скрининга новорожденных на галактоземию» . Журнал молекулярной диагностики . 5 (1): 42–7. дои : 10.1016/S1525-1578(10)60450-3 . ЧВК 1907369 . ПМИД 12552079 .
^ Лай К., Эльзас Л.Дж., Виеренга К.Дж. (ноябрь 2009 г.). «Галактозная токсичность у животных» . ИУБМБ Жизнь . 61 (11): 1063–74. дои : 10.1002/iub.262 . ПМК 2788023 . ПМИД 19859980 .
^ «Галактоземия – Лечение» . Архивировано из оригинала 28 августа 2002 г.

Дальнейшее чтение

Райхардт Дж. К. (1993). «Генетические основы галактоземии» . Человеческая мутация . 1 (3): 190–6. дои : 10.1002/humu.1380010303 . ПМИД 1301925 . S2CID 504197 .
Тайфилд Л., Райхардт Дж., Фридович-Кейл Дж., Крок Д.Т., Эльзас Л.Дж., Штробл В., Козак Л., Коскун Т., Новелли Г., Окано Ю., Зекановски С., Шин Ю., Боледа М.Д. (1999). «Классическая галактоземия и мутации гена галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы (GALT)». Человеческая мутация . 13 (6): 417–30. doi : 10.1002/(SICI)1098-1004(1999)13:6<417::AID-HUMU1>3.0.CO;2-0 . ПМИД 10408771 . S2CID 34860932 .
Райхардт Дж.К., Бельмонт Дж.В., Леви Х.Л., Ву С.Л. (март 1992 г.). «Характеристика двух миссенс-мутаций в галактозо-1-фосфатуридилтрансферазе человека: различные молекулярные механизмы галактоземии». Геномика . 12 (3): 596–600. дои : 10.1016/0888-7543(92)90453-Y . ПМИД 1373122 .
Лесли Н.Д., Иммерман Э.Б., Флах Дж.Э., Флорес М., Фридович-Кейл Дж.Л., Эльзас Л.Дж. (октябрь 1992 г.). «Ген галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы человека». Геномика . 14 (2): 474–80. дои : 10.1016/S0888-7543(05)80244-7 . ПМИД 1427861 .
Райхардт Дж. К., Леви Х. Л., Ву С. Л. (июнь 1992 г.). «Молекулярная характеристика двух мутаций галактоземии и одного полиморфизма: значение для структурно-функционального анализа галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы человека». Биохимия . 31 (24): 5430–3. дои : 10.1021/bi00139a002 . ПМИД 1610789 .
Райхардт Дж. К., Пакман С., Ву С.Л. (октябрь 1991 г.). «Молекулярная характеристика двух мутаций галактоземии: корреляция мутаций с высококонсервативными доменами галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы» . Американский журнал генетики человека . 49 (4): 860–7. ПМК 1683190 . ПМИД 1897530 .
Райхардт Дж. К., Ву С. Л. (апрель 1991 г.). «Молекулярные основы галактоземии: мутации и полиморфизмы в гене, кодирующем галактозо-1-фосфатуридилилтрансферазу человека» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 88 (7): 2633–7. Бибкод : 1991PNAS...88.2633R . дои : 10.1073/pnas.88.7.2633 . ПМК 51292 . ПМИД 2011574 .
Флах Дж. Э., Райхардт Дж. К., Эльзас Л. Дж. (август 1990 г.). «Последовательность кДНК, кодирующей галактозо-1-фосфатуридилтрансферазу человека». Молекулярная биология и медицина . 7 (4): 365–9. ПМИД 2233247 .
Райхардт Дж. К., Берг П. (апрель 1988 г.). «Клонирование и характеристика кДНК, кодирующей галактозо-1-фосфатуридилтрансферазу человека». Молекулярная биология и медицина . 5 (2): 107–22. ПМИД 2840550 .
Бергрен В.Г., Доннелл Г.Н. (июль 1973 г.). «Новый вариант галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы у человека: вариант Лос-Анджелеса». Анналы генетики человека . 37 (1): 1–8. дои : 10.1111/j.1469-1809.1973.tb01808.x . ПМИД 4759900 . S2CID 22699183 .
Ши Л.И., Суслак Л., Розин И., Сирл Б.М., Деспозито Ф. (ноябрь 1984 г.). «Исследования дозировки генов, подтверждающие локализацию структурного гена галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы (GALT) в полосе p13 хромосомы 9». Американский журнал медицинской генетики . 19 (3): 539–43. дои : 10.1002/ajmg.1320190316 . ПМИД 6095663 .
Асино Дж., Окано Ю., Суяма И., Ямазаки Т., Ёсино М., Фуруяма Дж., Лин Х.К., Райхардт Дж.К., Ишики Г. (1995). «Молекулярная характеристика мутаций галактоземии (тип 1) у японцев» . Человеческая мутация . 6 (1): 36–43. дои : 10.1002/humu.1380060108 . ПМИД 7550229 . S2CID 23500152 .
Эльзас Л.Дж., Лэнгли С., Полк Э.М., Хьельм Л.Н., Дембуре П.П. (1995). «Молекулярный подход к галактоземии». Европейский журнал педиатрии . 154 (7 Приложение 2): С21-7. дои : 10.1007/BF02143798 . ПМИД 7671959 . S2CID 11937698 .
Эльзас Л.Дж., Лэнгли С., Стил Э., Эвинджер Дж., Фридович-Кейл Дж.Л., Браун А., Сингх Р., Фернхофф П., Хьельм Л.Н., Дембуре П.П. (март 1995 г.). «Галактоземия: стратегия выявления новых биохимических фенотипов и молекулярных генотипов» . Американский журнал генетики человека . 56 (3): 630–9. ПМК 1801164 . ПМИД 7887416 .
Фридович-Кейл Дж.Л., Лэнгли С.Д., Мазур Л.А., Леннон Дж.К., Дембуре П.П., Эльзас Дж.Л. (март 1995 г.). «Идентификация и функциональный анализ трех различных мутаций в гене галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы человека, связанных с галактоземией в одной семье» . Американский журнал генетики человека . 56 (3): 640–6. ПМК 1801186 . ПМИД 7887417 .
Давит-Спраул А., Пурси М.Л., Нг К.Х., Сони Т., Лемонье А. (ноябрь 1994 г.). «Регуляторное воздействие галактозы на активность галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы на клетках гепатобластомы человека HepG2» . Письма ФЭБС . 354 (2): 232–6. дои : 10.1016/0014-5793(94)01133-8 . ПМИД 7957929 . S2CID 45242645 .
Лин Х.К., Кирби Л.Т., Нг В.Г., Райхардт Дж.К. (февраль 1994 г.). «О молекулярной природе варианта Дуарте галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы (GALT)». Генетика человека . 93 (2): 167–9. дои : 10.1007/BF00210604 . ПМИД 8112740 . S2CID 42558872 .
Эльзас Л.Дж., Дембуре П.П., Лэнгли С., Полк Э.М., Хьельм Л.Н., Фридович-Кейл Дж. (июнь 1994 г.). «Распространенная мутация, связанная с аллелем галактоземии Дуарте» . Американский журнал генетики человека . 54 (6): 1030–6. ЧВК 1918187 . ПМИД 8198125 .
Райхардт Дж. К., Новелли Г., Даллапиккола Б. (март 1993 г.). «Молекулярная характеристика мутации галактоземии H319Q». Молекулярная генетика человека . 2 (3): 325–6. дои : 10.1093/hmg/2.3.325 . ПМИД 8499924 .

Внешние ссылки

Галактозо-1-P-уридилтрансфераза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
Запись GeneReviews/NIH/NCBI/UW о галактоземии
База данных мутаций галактоземии (GALT)
База данных белков GALT
PDBe-KB предоставляет обзор всей информации о структуре, доступной в PDB для галактозо-1-фосфатуридилилтрансферазы человека.

^ Биб Дж. А., Фрей П. А. (1 октября 1998 г.). «Галактозомутаротаза: очистка, характеристика и исследование двух важных остатков гистидина» . Биохимия . 37 (42): 14989–14997. дои : 10.1021/bi9816047 . ISSN 0006-2960 .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000213930 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000036073 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[entrez-5] Перейти обратно: ^а ^б «Ген Энтреза: GALT галактозо-1-фосфат уридилилтрансфераза» .

[test-6] Вонг Л.Дж., Фрей П.А. (сентябрь 1974 г.). «Галактозо-1-фосфат уридилилтрансфераза: исследования скорости, подтверждающие промежуточное соединение уридилил-фермента на каталитическом пути». Биохимия . 13 (19): 3889–94. дои : 10.1021/bi00716a011 . ПМИД 4606575 .

[bibi-7] «Механизм двойного перемещения – Определение» . Архивировано из оригинала 3 марта 2016 г. Проверено 19 мая 2010 г.

[structure-8] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ведекинд Дж. Э., Фрей П. А., Рэймент I (сентябрь 1995 г.). «Трехмерная структура галактозо-1-фосфатуридилилтрансферазы из Escherichia coli при разрешении 1,8 А». Биохимия . 34 (35): 11049–61. дои : 10.1021/bi00035a010 . ПМИД 7669762 .

[pic-9] «Документ без названия» . Архивировано из оригинала 4 декабря 2008 г. Проверено 19 мая 2010 г.

[mutations-10] Сейрантепе В., Озгюк М., Джошкун Т., Озалп И., Райхардт Дж.К. (1999). «Идентификация мутаций в гене галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы (GALT) у 16 турецких пациентов с галактоземией, включая новую мутацию F294Y. Краткое описание мутации № 235. Онлайн» . Человеческая мутация . 13 (4): 339. doi : 10.1002/(SICI)1098-1004(1999)13:4<339::AID-HUMU18>3.0.CO;2-S . ПМИД 10220154 .

[11] Рамакришнан Б., Касба ПК (7 июня 2002 г.). «Структурный дизайн β1,4-галактозилтрансферазы I (β4Gal-T1) с одинаково эффективной N-ацетилгалактозаминилтрансферазной активностью: ТОЧЕЧНАЯ МУТАЦИЯ РАСШИРЯЕТ ДОНОРСНУЮ СПЕЦИФИЧНОСТЬ β4Gal-T1*» . Журнал биологической химии . 277 (23): 20833–20839. дои : 10.1074/jbc.M111183200 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 11916963 .

[Frido-12] Перейти обратно: ^а ^б Фридович-Кейл Дж.Л. (декабрь 2006 г.). «Галактоземия: хорошее, плохое и неизвестное». Журнал клеточной физиологии . 209 (3): 701–5. дои : 10.1002/jcp.20820 . ПМИД 17001680 . S2CID 32233614 .

[Elsas_1995-13] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Эльзас Л.Дж., Лэнгли С., Полк Э.М., Хьельм Л.Н., Дембуре П.П. (1995). «Молекулярный подход к галактоземии». Европейский журнал педиатрии . 154 (7 Приложение 2): С21-7. дои : 10.1007/BF02143798 . ПМИД 7671959 . S2CID 11937698 .

[apraxia-14] «Апраксия речи» . Архивировано из оригинала 28 февраля 2006 г. Проверено 19 мая 2010 г.

[Dob-15] Добровольский С.Ф., Банас Р.А., Сузов Дж.Г., Беркли М., Нейлор Э.В. (февраль 2003 г.). «Анализ распространенных мутаций в гене галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы: новые методы повышения чувствительности и специфичности скрининга новорожденных на галактоземию» . Журнал молекулярной диагностики . 5 (1): 42–7. дои : 10.1016/S1525-1578(10)60450-3 . ЧВК 1907369 . ПМИД 12552079 .

[lethal-16] Лай К., Эльзас Л.Дж., Виеренга К.Дж. (ноябрь 2009 г.). «Галактозная токсичность у животных» . ИУБМБ Жизнь . 61 (11): 1063–74. дои : 10.1002/iub.262 . ПМК 2788023 . ПМИД 19859980 .

[med-17] «Галактоземия – Лечение» . Архивировано из оригинала 28 августа 2002 г.

[18] Биб Дж. А., Фрей П. А. (1 октября 1998 г.). «Галактозомутаротаза: очистка, характеристика и исследование двух важных остатков гистидина» . Биохимия . 37 (42): 14989–14997. дои : 10.1021/bi9816047 . ISSN 0006-2960 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[1]

v т и Метаболизм : углеводный обмен. фруктоза и галактоза ферменты
Fructose / Fructolysis	Hepatic fructokinase Aldolase B Triokinase
Sorbitol	Sorbitol dehydrogenase Aldose reductase
Galactose / Galactolysis	Galactokinase Galactose-1-phosphate uridylyltransferase/UDP-glucose 4-epimerase Aldose reductase Galactose mutarotase^[1]
Lactose	Lactose synthase Lactase
Mannose	Mannose phosphate isomerase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)