Рибофлавинкиназа
| рибофлавинкиназа | |||
|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура рибофлавинкиназы Thermoplasma acidophilum . [1] | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 2.7.1.26 | ||
| Номер CAS. | 9032-82-0 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
| Рибофлавин киназа | |||
|---|---|---|---|
 кристаллическая структура связывания флавина с фад-синтетазой термотоги маритина | |||
| Идентификаторы | |||
| Символ | Флавокиназа | ||
| Пфам | PF01687 | ||
| ИнтерПро | ИПР015865 | ||
| СКОП2 | 1мрз / СКОПе / СУПФАМ | ||
| |||
| Рибофлавинкиназа | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Символ | Рибофлавин_киназа | ||
| Пфам | PF01687 | ||
| ИнтерПро | ИПР015865 | ||
| |||
В энзимологии рибофлавинкиназа КФ ( , 2.7.1.26 ) — фермент катализирующий реакцию химическую .
- АТФ + рибофлавин АДП + ФМН
Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются АТФ и рибофлавин , тогда как двумя его продуктами являются АДФ и ФМН .
Рибофлавин превращается в каталитически активные кофакторы (FAD и FMN) под действием рибофлавинкиназы ( EC 2.7.1.26 ), которая превращает его в FMN, и FAD-синтетазы ( EC 2.7.7.2 ), которая аденилирует FMN в FAD. У эукариот обычно есть два отдельных фермента, тогда как у большинства прокариот есть один бифункциональный белок, который может осуществлять оба катализа, хотя в обоих случаях случаются исключения. Хотя эукариотическая монофункциональная рибофлавинкиназа ортологична бифункциональному прокариотическому ферменту , [2] монофункциональная FAD-синтетаза отличается от своего прокариотического аналога и вместо этого связана с семейством PAPS-редуктаз. [3] Бактериальная FAD-синтетаза, входящая в состав бифункционального фермента, имеет отдаленное сходство с нуклеотидилтрансферазами и, следовательно, может участвовать в реакции аденилирования FAD-синтетаз. [4]
Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , а именно переносящих фосфорсодержащие группы ( фосфотрансфераз ) со спиртовой группой в качестве акцептора. Систематическое название этого класса ферментов — АТФ:рибофлавин-5'-фосфотрансфераза . Этот фермент также называют флавокиназой . Этот фермент участвует в метаболизме рибофлавина .
Однако архейные рибофлавинкиназы ( EC 2.7.1.161 ) обычно используют CTP, а не АТФ в качестве донорного нуклеотида, катализируя реакцию
- КТФ + рибофлавин CDP + ФМН [5]
Рибофлавинкиназу также можно выделить из других типов бактерий, имеющих схожие функции, но разное количество аминокислот.
Структура
[ редактировать ]
Полную структуру фермента можно наблюдать с помощью рентгеновской кристаллографии и ЯМР . Фермент рибофлавинкиназа, выделенный из Thermoplasma acidophilum, содержит 220 аминокислот. Структура этого фермента была определена рентгеновской кристаллографией с разрешением 2,20 Å. Его вторичная структура содержит 69 остатков (30%) в форме альфа-спирали и 60 остатков (26%) в форме бета-листа . Фермент содержит сайт связывания магния в аминокислотах 131 и 133 и сайт связывания мононуклеотида флавина в аминокислотах 188 и 195.
По состоянию на конец 2007 года 14 структур для этого класса ферментов было решено PDB с кодами доступа 1N05 , 1N06 , 1N07 , 1N08 , 1NB0 , 1NB9 , 1P4M , 1Q9S , 2P3M , 2VBS , 2VBT , 3CTA , 2VBU и 2VBV . .
Ссылки
[ редактировать ]- ^ PDB : 3CTA ; Бонанно, Дж. Б.; Раттер, М.; Бэйн, КТ; Мендоса, М.; Ромеро, Р.; Смит, Д.; Вассерман, С.; Саудер, Дж. М.; Берли, СК; Альмо, Южная Каролина (2008). «Кристаллическая структура рибофлавинкиназы из Thermoplasma acidophilum».
{{cite journal}}: Для цитирования журнала требуется|journal=( помощь ) - ^ Остерман А.Л., Чжан Х., Чжоу К., Картикеян С. (2003). «Вызванные связыванием лиганда конформационные изменения рибофлавинкиназы: структурная основа упорядоченного механизма». Биохимия . 42 (43): 12532–8. дои : 10.1021/bi035450t . ПМИД 14580199 .
- ^ Галлуччо М., Брицио С., Торкетти Э.М., Ферранти П., Джанацца Э., Индивери С., Бариле М. (2007). «Сверхэкспрессия в Escherichia coli, очистка и характеристика изоформы 2 FAD-синтетазы человека». Экспр. белка Пуриф . 52 (1): 175–81. дои : 10.1016/j.pep.2006.09.002 . ПМИД 17049878 .
- ^ Шринивасан Н., Крупа А., Сандхья К., Джонналагадда С. (2003). «Консервативный домен в прокариотических бифункциональных FAD-синтетазах потенциально может катализировать перенос нуклеотидов». Тенденции биохимии. Наука . 28 (1): 9–12. дои : 10.1016/S0968-0004(02)00009-9 . ПМИД 12517446 .
- ^ Аммельбург М., Хартманн М.Д., Джуранович С., Альва В., Коретке К.К., Мартин Дж., Зауэр Г., Трюффо В., Зет К., Лупас А.Н., Коулз М. (2007). «CTP-зависимая архейная рибофлавинкиназа образует мост в эволюции стволов с колыбельной петлей» . Структура . 15 (12): 1577–90. дои : 10.1016/j.str.2007.09.027 . ПМИД 18073108 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- ЧАССИ Б.М., АРСЕНИС С., МАККОРМИК Д.Б. (1965). «Влияние длины боковой цепи флавинов на реактивность с флавокиназой» . Ж. Биол. Хим . 240 (3): 1338–40. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97580-0 . ПМИД 14284745 .
- ГИРИ К.В., КРИШНАСВАМИ П.Р., РАО Н.А. (1958). «Исследования растительной флавокиназы» . Биохим. Дж . 70 (1): 66–71. дои : 10.1042/bj0700066 . ПМК 1196627 . ПМИД 13584303 .
- КИРНИ Э.Б. (1952). «Взаимодействие дрожжевой флавокиназы с аналогами рибофлавина» . Ж. Биол. Хим . 194 (2): 747–54. дои : 10.1016/S0021-9258(18)55829-4 . ПМИД 14927668 .
- Маккормик Д.Б.; Батлер Р.К. (1962). «Субстратная специфичность флавокиназы печени». Биохим. Биофиз. Акта . 65 (2): 326–332. дои : 10.1016/0006-3002(62)91051-X .
- Сандовал Ф.Дж., Роже С. (2005). «ФМН-гидролаза слита с гомологом рибофлавинкиназы в растениях» . Ж. Биол. Хим . 280 (46): 38337–45. дои : 10.1074/jbc.M500350200 . ПМИД 16183635 .
- Соловьева И.М., Тарасов К.В., Перумов Д.А. (февраль 2003 г.). «Основные физико-химические особенности монофункциональной флавокиназы Bacillus subtilis». Биохимия (Москва) . 68 (2): 177–81. дои : 10.1023/А:1022645327972 . ПМИД 12693963 . S2CID 35221624 .
- Соловьева И.М.; Кренева, Р.А.; Утечка, диджей; Перумов Д.А. (январь 1999 г.). « Ген richR кодирует монофункциональную рибофлавинкиназу, которая участвует в регуляции рибофлавинового оперона Bacillus subtilis ». Микробиология . 145 : 67–73. дои : 10.1099/13500872-145-1-67 . ПМИД 10206712 .
