Фруктокиназа
| Фруктокиназа | |||
|---|---|---|---|
 Димер фруктокиназы, Bacillus subtilis | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 2.7.1.4 | ||
| Номер CAS. | 9030-51-7 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Фруктокиназа (/фруктокиназа/[-кинас]), также известная как D -фруктокиназа или D -фруктозо( D -манноза) киназа, [ 1 ] Фермент ( КФ 2.7.1.4 ) коры печени , кишечника и почек . Фруктокиназа относится к семейству ферментов, называемых трансферазами , что означает, что этот фермент переносит функциональные группы; ее также считают фосфотрансферазой (или, часто, киназой ), поскольку она специфически переносит фосфатную группу. [ 1 ] Фруктокиназа специфически катализирует перенос фосфатной группы от аденозинтрифосфата (АТФ, субстрата) к фруктозе в качестве начального этапа ее использования. [ 1 ] Основная роль фруктокиназы заключается в обмене углеводов, точнее, сахарозы метаболизме и фруктозы. Уравнение реакции выглядит следующим образом:
- АТФ + D -фруктоза → АДФ + D -фруктозо-1-фосфат .
Роль в растениях и бактериях
[ редактировать ]Фруктокиназа была охарактеризована из различных организмов, таких как семена гороха ( Pisum sativum ), плоды авокадо ( Persera americana ), ядра кукурузы ( Zea mays ) и многих других. [ 2 ]
В частности, фруктокиназа может также регулировать синтез крахмала в сочетании с SS, сахарозосинтазой, которая сначала метаболизирует акцепторную ткань в тканях растений, таких как картофель. [ 2 ] Существуют также два дивергентных гена фруктокиназы, которые дифференциально экспрессируются и обладают разными ферментативными свойствами, например, обнаруженными в томатах. В томатах мРНК фруктокиназы 1 (Frk 1) экспрессируется на постоянном уровне во время развития плодов. Однако мРНК фруктокиназы 2 (Frk 2) имеет высокий уровень экспрессии в молодых плодах томата, но затем снижается на более поздних стадиях развития плодов. Frk 2 имеет более высокое сродство к фруктозе, чем Frk 1, но активность Frk 2 ингибируется высокими уровнями фруктозы, тогда как активность Frk 1 - нет. [ 2 ]
У Sinorhizobium meliloti , распространенной грампочвенной бактерии, фруктокиназа также используется в метаболизме маннита и сорбита, помимо метаболизма фруктозы. [ 3 ]
Роль у животных и человека
[ редактировать ]Было обнаружено, что в печени человека очищенная фруктокиназа в сочетании с альдолазой способствует альтернативному механизму производства оксалата из ксилита. В связанной последовательности фруктокиназа и альдолаза производят гликоляльдегид, предшественник оксалата, из D -ксилулозы через D -ксилулозо-1-фосфат. [ 4 ]
В клетках печени крыс (гепатоцитах) ГТФ также является субстратом фруктокиназы. Он может в значительной степени использоваться фруктокиназой. В этих изолированных гепатоцитах in vivo, когда концентрация АТФ падает примерно до 1 ммоль за короткий промежуток времени, ГТФ становится важным субстратом в этих специфических условиях. [ 5 ] В отличие от фосфофруктокиназы , фруктокиназа не ингибируется АТФ. [ 6 ] [ 7 ]
Болезни
[ редактировать ]Фруктозурия или дефицит фруктокиназы печени — редкое, но доброкачественное наследственное нарушение обмена веществ. [ 8 ] Это состояние вызвано дефицитом фруктокиназы в печени. У больных людей обычно наблюдается высокая концентрация фруктозы в крови после приема фруктозы, сахарозы или сорбита. [ 9 ] Заболевание в основном характеризуется обнаружением аномального выделения фруктозы с мочой при анализе мочи. Фруктокиназа необходима для синтеза гликогена, формы запаса энергии в организме, из фруктозы. Наличие фруктозы в крови и моче может привести к неправильному диагнозу сахарного диабета. Биохимические отклонения, которые могут привести к окончательному диагнозу фруктозурии, включают дефицит фруктокиназы в печени, левулозурию и дефицит кетогексокиназы.
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Jump up to: а б с DBGET ENZYME: 2.7.1.4. Архивировано 27 сентября 2007 г. в Wayback Machine . Проверено 6 мая 2007 г.
- ^ Jump up to: а б с Оданака С., Беннетт А.Б., Канаяма Ю. (июль 2002 г.). «Различные физиологические роли изоферментов фруктокиназы, выявленные путем ген-специфического подавления экспрессии Frk1 и Frk2 в томатах» . Физиол растений . 129 (3): 1119–26. дои : 10.1104/стр.000703 . ПМК 166506 . ПМИД 12114566 .
- ^ Гардиоль А, Ариас А, Сервеньянский С, Гаггеро С, Мартинес-Дретс Г (октябрь 1980 г.). «Биохимическая характеристика мутанта фруктокиназы Rhizobium meliloti» . Дж. Бактериол . 144 (1): 12–6. дои : 10.1128/jb.144.1.12-16.1980 . ПМК 294576 . ПМИД 6252186 .
- ^ Джеймс Х.М., Бэйс Р., Эдвардс Дж.Б., Роф А.М., Коньерс А.Дж. (февраль 1982 г.). «Модели метаболического производства оксалатов из ксилита у человека: роль фруктокиназы и альдолазы». Австралийский журнал экспериментальной биологии и медицинской науки . 60 (Часть 1): 117–22. дои : 10.1038/icb.1982.11 . ПМИД 6284103 .
- ^ Филлипс М.И., Дэвис Д.Р. (15 июня 1985 г.). «Механизм истощения гуанозинтрифосфата в печени после нагрузки фруктозой. Роль фруктокиназы» . Биохим. Дж . 228 (3): 667–71. дои : 10.1042/bj2280667 . ПМК 1145036 . ПМИД 2992452 .
- ^ Сэмюэл, Варман Т. (февраль 2011 г.). «Липогенез, индуцированный фруктозой: от сахара к жиру и к инсулинорезистентности». Тенденции в эндокринологии и обмене веществ . 22 (2): 60–5. дои : 10.1016/j.tem.2010.10.003 . ПМИД 21067942 . S2CID 33205288 .
- ^ БРЕНДА
- ^ WebMD Children's Health - Fructosuria. Архивировано 9 мая 2007 г. в Wayback Machine . Проверено 6 мая 2007 г.
- ^ Асипу А., Хейворд Б.Е., О'Рейли Дж., Бонтрон Д.Т. (сентябрь 2003 г.). «Свойства нормальных и мутантных рекомбинантных кетогексокиназ человека и значение патогенеза эссенциальной фруктозурии» . Диабет . 52 (9): 2426–32. дои : 10.2337/диабет.52.9.2426 . ПМИД 12941785 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- Фруктокиназы Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
