UTP - глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза.

УДФ-глюкозопирофосфорилаза 1
УДФ-глюкозопирофосфорилаза 1
	УДФ-глюкозопирофосфорилаза 1, гомооктамер, человек
Идентификаторы
Символ	УГП1
ген NCBI	7359
HGNC	12526
МОЙ БОГ	191750
Другие данные
Номер ЕС	2.7.7.9
Локус	Хр. 1 q21-q22

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

UTP - глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза.
UTP - глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза.
	UTP человека - мультфильм глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы, созданный в pymol
Идентификаторы
Номер ЕС.	2.7.7.9
Номер CAS.	9026-22-6
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

UTP — глюкозо-1-фосфат уридилилтрансфераза, также известная как глюкозо-1-фосфат уридилилтрансфераза (или UDP-глюкозопирофосфорилаза ) — фермент, участвующий в метаболизме углеводов . Он синтезирует УДФ-глюкозу из глюкозо-1-фосфата и УТФ ; то есть,

глюкозо-1-фосфат + УТФ

\rightleftharpoons

УДФ-глюкоза + пирофосфат

UTP — глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза — фермент, обнаруженный во всех трех доменах ( бактерии , эукарии и археи ), поскольку он играет ключевую роль в гликогенезе и синтезе клеточной стенки . Его роль в метаболизме сахара широко изучалась на растениях, чтобы понять рост растений и увеличить сельскохозяйственное производство. Недавно человеческая UTP - глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза была изучена и кристаллизована, что выявило другой тип регуляции, чем у других ранее изученных организмов. Его значение обусловлено множеством применений УДФ-глюкозы, включая галактозы метаболизм , синтез гликогена , синтез гликопротеинов и синтез гликолипидов . ^{[ 1 ]}^{[ 2 ]}

Структура

Структура УТФ — глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы существенно различается у прокариот и эукариот , но внутри эукариот первичная, вторичная и третичная структуры фермента вполне консервативны. ^{[ 3 ]} У многих видов УТФ-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза встречается в виде гомополимера, состоящего из идентичных субъединиц в симметричной четвертичной структуре. ^{[ 4 ]}^{[ 5 ]} Число субъединиц варьируется у разных видов: например, у Escherichia coli фермент встречается в виде тетрамера, тогда как у Burkholderia xenovorans фермент является димерным. ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} У человека и дрожжей фермент активен в виде октамера, состоящего из двух тетрамеров, сложенных друг на друга, с консервативными гидрофобными остатками на границах раздела субъединиц. ^{[ 7 ]}^{[ 8 ]} Напротив, фермент растений имеет консервативные заряженные остатки, образующие интерфейс между субъединицами.

У человека каждая субъединица фермента содержит несколько остатков (L113, N251 и N328), высококонсервативных у эукариот. Мотив складки Россмана участвует в связывании нуклеотида , UTP а сахарсвязывающий домен (остатки T286–G293) координируется с глюкозным кольцом. ^{[ 9 ]} Миссенс -мутация (G115D) в области фермента, содержащей активный центр (консервативной у эукариот), вызывает резкое снижение ферментативной активности in vitro. ^{[ 10 ]}

Кристаллическая структура УТФ — глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы Burkholderia xenovorans.
UTP человека - субъединица изоформы 1 глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы, связанная с UDP-глюкозой.

Примеры

Гены человека, кодирующие белки с УТФ-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазной активностью, включают две изоформы с молекулярной массой 56,9 и 55,7 кДа соответственно. ^{[ 11 ]}

УДФ-глюкозопирофосфорилаза 2

Идентификаторы

Символ

УГП2

Другие данные

2 п14-п13

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

Функция

UTP-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза широко распространена в природе благодаря своей важной роли в выработке УДФ-глюкозы , центрального соединения в углеводном обмене. В листьях растений UTP-глюкозо-1-фосфат-уридилилтрансфераза является ключевой частью пути биосинтеза сахарозы , поставляя уридиндифосфат-глюкозу в сахарозо-фосфат-синтазу , которая превращает UDP-глюкозу и D- фруктозо-6-фосфат в сахарозо-6-фосфат. ^{[ 12 ]} Он также может быть частично ответственен за расщепление сахарозы в других тканях с помощью УДФ-глюкозы.

У высших животных фермент высокоактивен в тканях, участвующих в гликогенезе , включая печень и мышцы . ^{[ 13 ]} Исключением является мозг , в котором имеется высокий уровень гликогена , но низкая удельная активность УТФ — глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы. ^{[ 14 ]} В клетках животных УТФ — глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза обнаруживается преимущественно в цитоплазме.

УТФ — глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза также необходима для метаболизма галактозы у животных и микроорганизмов. При метаболизме галактозы фермент галактозо-1-фосфат уридилилтрансфераза переносит фосфат из УДФ-глюкозы в галактозо-1-фосфат с образованием УДФ-галактозы, которая затем превращается в УДФ-глюкозу. ^{[ 15 ]} Бактерии с дефектной UTP-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазой не способны включать галактозу в свои клеточные стенки. ^{[ 16 ]}

Механизм

В первичной реакции этого фермента фосфатная группа глюкозо-1-фосфата заменяет фосфоангидридную связь на UTP. Эта реакция легко обратима, и свободная энергия Гиббса близка к нулю. Однако в типичных клеточных условиях неорганическая пирофосфатаза быстро гидролизует пирофосфатный продукт и ускоряет реакцию в соответствии с принципом Ле Шателье .

UTP - глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза использует упорядоченный последовательный механизм Bi Bi как для прямой, так и для обратной реакции. ^{[ 17 ]} У дрожжей фермент следует простой кинетике Михаэлиса-Ментен и не проявляет кооперативности между субъединицами октамера. ^{[ 8 ]}

Подобно другим сахарным нуклеотидилтрансферазам , активность UTP-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы требует наличия двух двухвалентных катионов для стабилизации связывания отрицательно заряженных фосфатных групп. ^{[ 18 ]} Обычно в этой роли выступает магний , но другие ионы, такие как марганец (II), кобальт (II) и никель (II), также могут заменить его со снижением оптимальной активности примерно на 75%. ^{[ 19 ]} Эксперименты по рентгеновской кристаллографии показали, что один Mg ²⁺ Ион координируется фосфорильным кислородом глюкозо-1-фосфата и α-фосфорильным кислородом UTP. ^{[ 5 ]} Помимо стабилизации отрицательно заряженных фосфатов, Mg ²⁺ Считается, что он ориентирует глюкозо-1-фосфат на нуклеофильную атаку α-фосфора UTP. ^{[ 20 ]}

Регулирование

Несмотря на функциональное сходство у разных видов, УДФ-глюкозопирофосфорилаза имеет разную структуру и механизмы регуляции у разных организмов.

Микроорганизмы

У дрожжей UTP-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза регулируется фосфорилированием киназы PAS . ^{[ 21 ]} Это фосфорилирование обратимо и контролирует распределение потока сахара в сторону гликогена и синтеза клеточной стенки.

Растения

UTP — глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза в растениях регулируется посредством олигомеризации и, возможно, фосфорилирования . ^{[ 22 ]} На ячмене было показано, что УДФ-глюкозопирофосфорилаза активна только в мономерной форме, но легко образует олигомеры , что позволяет предположить, что олигомеризация может быть формой регуляции фермента. У риса холодовой стресс снижает N- гликозилирование фермента, что, как полагают, изменяет активность фермента в ответ на холод. ^{[ 23 ]}

У арабидопсиса имеется два изофермента УТФ — глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы: UGP1 и UGP2. ^{[ 24 ]} Эти два изозима обладают практически одинаковой активностью и различаются всего лишь 32 аминокислотами, каждая из которых расположена на внешней поверхности белка вдали от активного центра. Эти незначительные различия могут обеспечить дифференциальную аллостерическую регуляцию активности изоферментов. UGP1 и UGP2 по-разному экспрессируются в разных частях растения. Экспрессия UGP1 широко экспрессируется в большинстве тканей, тогда как UGP2 экспрессируется преимущественно в цветах, что позволяет предположить, что UGP1 является основной формой фермента, а UGP2 выполняет вспомогательную функцию. Действительно, экспрессия UGP2 увеличивается в ответ на стрессоры, такие как дефицит фосфатов, что указывает на то, что UGP2, вероятно, действует как резервная копия UGP1, когда растение находится под воздействием окружающей среды.

Животные

Контроль активности UTP-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы достигается в первую очередь генетическими средствами (т.е. регуляцией транскрипции и трансляции ). Подобно большинству ферментов, УТФ — глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза ингибируется ее продуктом — УДФ-глюкозой. Однако фермент не подвергается значительной аллостерической регуляции , что логично, учитывая широкое использование УДФ-глюкозы в различных метаболических путях.

Люди

У человека УДФ-глюкозопирофосфорилаза активна в виде октамера. ^{[ 7 ]} Активность фермента также модифицируется О- гликозилированием . ^{[ 25 ]} Как и у других видов млекопитающих, у человека существуют две разные изоформы, которые образуются путем альтернативного сплайсинга гена. ^{[ 3 ]}^{[ 11 ]}^{[ 26 ]} Изоформы различаются всего по 11 аминокислотам на N-конце, существенных различий в их функциональной активности не выявлено.

Актуальность заболевания

У людей галактоземия — это заболевание, которое влияет на развитие новорожденных и детей, поскольку они не могут должным образом усваивать сахар галактозу . Предполагается, что сверхэкспрессия УДФ-глюкозопирофосфорилазы может облегчить симптомы галактоземии у людей. ^{[ 27 ]}

В раковых клетках, которые обычно имеют высокие темпы гликолиза и пониженное содержание гликогена , активность УТФ — глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы часто снижена на 50–60% по сравнению с нормальными клетками. ^{[ 28 ]} Аномально низкая активность UTP-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы обусловлена снижением уровня фермента и подавлением других ферментов гликогенного пути, включая гликогенсинтазу и фосфоглюкомутазу .

Было обнаружено, что UTP - глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза является важным фактором вирулентности для различных патогенов, включая бактерии и простейшие. ^{[ 29 ]}^{[ 30 ]} Например, было обнаружено, что фермент необходим для биосинтеза капсульного полисахарида, важного фактора вирулентности Streptococcus pneumoniae , бактериальной причины пневмонии, бронхита и других проблем с дыханием. ^{[ 31 ]} В результате фермент привлек внимание как потенциальная мишень для фармацевтических препаратов. Однако для достижения специфичности лекарства должны быть разработаны так, чтобы специфически воздействовать на аллостерические сайты на поверхности белка, поскольку активный сайт высоко консервативен у разных видов. ^{[ 3 ]}

Недавно было обнаружено, что UDP-глюкозопирофосфорилаза ( UGP2 ) участвует в новом заболевании нервного развития у людей, известном как ^{[ 32 ]} также известный как синдром Бараката-Перенталера . ^{[ 33 ]} Это расстройство было впервые описано у 22 человек из 15 семей с тяжелой эпилептической энцефалопатией, задержкой нервного развития с отсутствием практически всех вех развития, трудноизлечимыми судорогами, прогрессирующей микроцефалией, нарушением зрения и подобными незначительными дисморфизмами. Баракат и его коллеги выявили рецидивирующую гомозиготную мутацию у всех больных людей (chr2:64083454A > G), которая мутирует сайт начала трансляции более короткой изоформы белка UGP2. Следовательно, более короткая изоформа белка больше не может вырабатываться у пациентов с гомозиготной мутацией. Функциональные исследования той же группы показали, что короткая изоформа белка обычно преимущественно экспрессируется в мозге человека. Таким образом, рекуррентная мутация приводит к тканеспецифичному отсутствию UGP2 в головном мозге, что приводит к изменению метаболизма гликогена, усилению реакции развернутого белка и преждевременной дифференцировке нейронов. Другие биаллельные мутации потери функции в UGP2. вероятно, смертельны, поскольку эмбриональные стволовые клетки человека, обедненные как короткими, так и длинными изоформами UGP2, не могут дифференцироваться в кардиомиоциты и клетки крови. Следовательно, идентификация этого нового заболевания также показывает, что специфичные для изоформы мутации старт-потеря, вызывающие потерю экспрессии тканевой изоформы незаменимого белка, могут вызывать генетическое заболевание, даже если отсутствие белка в масштабе всего организма несовместимо с жизнью. Терапии синдрома Бараката-Перенталера в настоящее время не существует.

Ссылки

^ Сандхофф К., ван Эхтен Г., Шредер М., Шнабель Д., Сузуки К. (август 1992 г.). «Метаболизм гликолипидов: роль гликолипидсвязывающих белков в функции и патобиохимии лизосом». Труды Биохимического общества . 20 (3): 695–9. дои : 10.1042/bst0200695 . ПМИД 1426613 .
^ Алонсо, доктор медицинских наук, Ломако Дж., Ломако В.М., Уилан У.Дж. (сентябрь 1995 г.). «Новый взгляд на биогенез гликогена» . Журнал ФАСЭБ . 9 (12): 1126–37. дои : 10.1096/fasebj.9.12.7672505 . ПМИД 7672505 . S2CID 40281321 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Фюринг Дж.И., Крамер Дж.Т., Шнайдер Дж., Барух П., Герарди-Шан Р., Федоров Р. (апрель 2015 г.). «Четвертичный механизм обеспечивает сложные биологические функции октамерной человеческой УДФ-глюкозофосфорилазы, ключевого фермента клеточного метаболизма» . Научные отчеты . 5 (1): 9618. Бибкод : 2015NatSR...5E9618F . дои : 10.1038/srep09618 . ПМК 5381698 . ПМИД 25860585 .
^ Ким Х, Чхве Дж., Ким Т., Локанат Н.К., Ха С.К., Су С.В., Хван ХИ, Ким К.К. (апрель 2010 г.). «Структурные основы механизма реакции УДФ-глюкозопирофосфорилазы» . Молекулы и клетки . 29 (4): 397–405. дои : 10.1007/s10059-010-0047-6 . ПМИД 20238176 . S2CID 25022544 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Тоден Дж. Б., Холден Х. М. (июль 2007 г.). «Геометрия активного центра глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы» . Белковая наука . 16 (7): 1379–88. дои : 10.1110/ps.072864707 . ПМК 2206702 . ПМИД 17567737 .
^ Болезни, Центр структурной геномики Сиэтла по инфекционным заболеваниям (2016). «Кристаллическая структура УДФ-глюкозопироспорилазы/УТФ-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы из Burkholderia xenovorans» . Всемирный банк данных по белкам . дои : 10.2210/pdb5j49/pdb .
^ Jump up to: ^а ^б Ю Ц, Чжэн Икс (март 2012 г.). «Кристаллическая структура УДФ-глюкозопирофосфорилазы человека обнаруживает эффект защелки, который влияет на ферментативную активность». Биохимический журнал . 442 (2): 283–91. дои : 10.1042/BJ20111598 . ПМИД 22132858 .
^ Jump up to: ^а ^б Робен А., Плицко Дж. М., Кёрнер Р., Бётчер У. М., Зигерс К., Хайер-Хартл М., Брахер А. (декабрь 2006 г.). «Структурная основа сборки субъединиц УДФ-глюкозопирофосфорилазы из Saccharomyces cerevisiae». Журнал молекулярной биологии . 364 (4): 551–60. дои : 10.1016/j.jmb.2006.08.079 . ПМИД 17010990 .
^ Клечковски Л.А., Гейслер М., Фитцек Э., Вильчинска М. (ноябрь 2011 г.). «Общая структурная схема растительных пирофосфорилаз, производящих УДФ-сахара» . Биохимический журнал . 439 (3): 375–9. дои : 10.1042/BJ20110730 . ПМИД 21992098 .
^ Флорес-Диас М., Алапе-Хирон А., Перссон Б., Поллеселло П., Моос М., фон Эйхель-Штрайбер С., Телестам М., Флорин I (сентябрь 1997 г.). «Клеточный дефицит УДФ-глюкозы, вызванный единичной точечной мутацией в гене УДФ-глюкозопирофосфорилазы» . Журнал биологической химии . 272 (38): 23784–91. дои : 10.1074/jbc.272.38.23784 . ПМИД 9295324 .
^ Jump up to: ^а ^б «UGP2 - UTP-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза - Homo sapiens (человек) - ген и белок UGP2» . www.uniprot.org . Проверено 6 марта 2017 г.
^ Мендичино Дж. (декабрь 1960 г.). «Синтез сахарозофосфата в зародышах пшеницы и зеленых листьях» . Журнал биологической химии . 235 (12): 3347–52. дои : 10.1016/S0021-9258(18)64469-2 . ПМИД 13769376 .
^ Тернквист, Ричард Л.; Хансен, Р. Гаурт (1 января 1973 г.). «2-уридиндифосфорилглюкозопирофосфорилаза». В Бойере, Пол Д. (ред.). Ферменты . Перенос группы. Часть A: Перенос нуклеотидила Перенос нуклеозидила Перенос ацила Перенос фосфорила. Том. 8. Академическая пресса. стр. 51–71. дои : 10.1016/S1874-6047(08)60062-1 . ISBN 9780121227081 .
^ Вильяр-Паласи С., Ларнер Дж. (март 1960 г.). «Инсулин-опосредованное влияние на активность УДФГ-гликогентрансглюкозилазы мышц». Биохимика и биофизика Acta . 39 : 171–3. дои : 10.1016/0006-3002(60)90142-6 . ПМИД 13842294 .
^ Бош А.М. (август 2006 г.). «Возвращение к классической галактоземии». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 29 (4): 516–25. дои : 10.1007/s10545-006-0382-0 . ПМИД 16838075 . S2CID 16382462 .
^ Сундарараджан Т.А., Рапин А.М., Калькар Х.М. (декабрь 1962 г.). «Биохимические наблюдения за мутантами E. coli, дефектными по уридиндифосфоглюкозе» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 48 (12): 2187–93. Бибкод : 1962PNAS...48.2187S . дои : 10.1073/pnas.48.12.2187 . ПМК 221142 . ПМИД 13979281 .
^ Цубои К.К., Фукунага К., Петриччиани Дж.К. (февраль 1969 г.). «Очистка и специфические кинетические свойства уридиндифосфатглюкозопирофосфорилазы эритроцитов» . Журнал биологической химии . 244 (3): 1008–15. дои : 10.1016/S0021-9258(18)91886-7 . ПМИД 5782905 .
^ Зеа С.Дж., Камчи-Унал Дж., Пол Н.Л. (июль 2008 г.). «Термодинамика связывания двухвалентного магния и марганца с уридинфосфатами: последствия гипомагниемии, связанной с диабетом, и биокатализа углеводов» . Центральный химический журнал . 2 (1): 15. дои : 10.1186/1752-153х-2-15 . ПМК 2490692 . ПМИД 18627619 .
^ Густавсон Г.Л., Гандер Дж.Э. (март 1972 г.). «Уридиндифосфатглюкозопирофосфорилаза из сорго обыкновенного. Очистка и кинетические свойства» . Журнал биологической химии . 247 (5): 1387–97. дои : 10.1016/S0021-9258(19)45571-3 . ПМИД 5012314 .
^ Сивараман Дж., Сове В., Мэтт А., Сиглер М. (ноябрь 2002 г.). «Кристаллическая структура глюкозо-1-фосфаттимидилтрансферазы Escherichia coli (RffH) в комплексе с dTTP и Mg2+» . Журнал биологической химии . 277 (46): 44214–9. дои : 10.1074/jbc.M206932200 . ПМИД 12171937 .
^ Раттер Дж., Пробст Б.Л., Макнайт С.Л. (октябрь 2002 г.). «Координационная регуляция потока сахара и трансляции с помощью киназы PAS» . Клетка . 111 (1): 17–28. дои : 10.1016/s0092-8674(02)00974-1 . ПМИД 12372297 . S2CID 6883785 .
^ Клечковский Л.А., Гейслер М., Черешко И., Йоханссон Х. (март 2004 г.). «UDP-глюкозопирофосфорилаза. Старый белок с новыми трюками» . Физиология растений . 134 (3): 912–8. дои : 10.1104/стр.103.036053 . ПМК 523891 . ПМИД 15020755 .
^ Комацу С., Ямада Э., Фурукава К. (январь 2009 г.). «Холодовой стресс меняет конканавалин А-положительный характер гликозилирования белков, выраженных в базальных частях оболочек листьев риса». Аминокислоты . 36 (1): 115–23. дои : 10.1007/s00726-008-0039-4 . ПМИД 18278531 . S2CID 1797342 .
^ Мэн М., Гейслер М., Йоханссон Х., Хархольт Дж., Шеллер Х.В., Меллерович Э.Дж., Клечковски Л.А. (май 2009 г.). «UDP-глюкозопирофосфорилаза не ограничивает скорость, но необходима для Arabidopsis» . Физиология растений и клеток . 50 (5): 998–1011. дои : 10.1093/pcp/pcp052 . ПМИД 19366709 .
^ Уэллс, Лэнс; Харт, Джеральд В. (3 июля 2003 г.). «O-GlcNAc исполняется двадцать лет: функциональное значение посттрансляционной модификации ядерных и цитозольных белков сахаром» . Письма ФЭБС . 546 (1): 154–158. дои : 10.1016/S0014-5793(03)00641-0 . ISSN 1873-3468 . ПМИД 12829252 . S2CID 24587552 .
^ Дагглби Р.Г., Чао Ю.К., Хуан Дж.Г., Пэн Х.Л., Чанг ХИ (январь 1996 г.). «Различия в последовательностях кДНК мышц и печени человека для УДФ-глюкозо-пирофосфорилазы и кинетические свойства рекомбинантных ферментов, экспрессируемых в Escherichia coli». Европейский журнал биохимии . 235 (1–2): 173–9. дои : 10.1111/j.1432-1033.1996.00173.x . ПМИД 8631325 .
^ Лай К., Элзас LJ (май 2000 г.). «Сверхэкспрессия человеческой UDP-глюкозопирофосфорилазы спасает дрожжи с дефицитом галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 271 (2): 392–400. дои : 10.1006/bbrc.2000.2629 . ПМИД 10799308 .
^ Нигам В.Н., Макдональд Х.Л., Кантеро А. (февраль 1962 г.). «Лимитирующие факторы хранения гликогена в опухолях. I. Лимитирующие ферменты» . Исследования рака . 22 (2): 131–8. ПМИД 14479721 .
^ Цзян С.С., Линь Т.Я., Ван В.Б., Лю М.К., Сюэ П.Р., Ляу С.Дж. (май 2010 г.). «Характеристика мутантов УДФ-глюкозодегидрогеназы и УДФ-глюкозопирофосфорилазы Proteus mirabilis: дефектность в устойчивости к полимиксину B, роению и вирулентности» . Антимикробные средства и химиотерапия . 54 (5): 2000–9. дои : 10.1128/AAC.01384-09 . ПМЦ 2863647 . ПМИД 20160049 .
^ Кляйн К.А., Фукуто Х.С., Пеллетье М., Романов Г., Грабенштайн Дж.П., Палмер Л.Е., Эрнст Р., Блиска Дж.Б. (февраль 2012 г.). «Скрининг гибридизации транспозонных сайтов идентифицирует galU и wecBC как важные для выживания Yersinia pestis в мышиных макрофагах» . Журнал бактериологии . 194 (3): 653–62. дои : 10.1128/JB.06237-11 . ПМК 3264090 . ПМИД 22139502 .
^ Бонофильо Л., Гарсиа Э., Моллерах М. (октябрь 2005 г.). «Биохимическая характеристика пневмококковой глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы (GalU), необходимой для биосинтеза капсул». Современная микробиология . 51 (4): 217–21. дои : 10.1007/s00284-005-4466-0 . ПМИД 16132460 . S2CID 13591083 .
^ Перенталер Э., Никончук А., Юсефи С., Бердовски В.М., Алсагоб М., Капо И. и др. (март 2020 г.). «Потеря UGP2 в головном мозге приводит к тяжелой эпилептической энцефалопатии, подчеркивая, что биаллельные, специфичные для изоформы мутации старт-потеря основных генов могут вызывать генетические заболевания» . Акта Нейропатологика . 139 (3): 415–442. дои : 10.1007/s00401-019-02109-6 . ПМК 7035241 . ПМИД 31820119 .
^ «#618744: Эпилептическая энцефалопатия, ранний детский возраст 83; EIEE83» . Онлайн-менделевское наследование у человека (OMIM) .

Внешние ссылки

УДФ + глюкоза + пирофосфорилаза в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

[1] Сандхофф К., ван Эхтен Г., Шредер М., Шнабель Д., Сузуки К. (август 1992 г.). «Метаболизм гликолипидов: роль гликолипидсвязывающих белков в функции и патобиохимии лизосом». Труды Биохимического общества . 20 (3): 695–9. дои : 10.1042/bst0200695 . ПМИД 1426613 .

[2] Алонсо, доктор медицинских наук, Ломако Дж., Ломако В.М., Уилан У.Дж. (сентябрь 1995 г.). «Новый взгляд на биогенез гликогена» . Журнал ФАСЭБ . 9 (12): 1126–37. дои : 10.1096/fasebj.9.12.7672505 . ПМИД 7672505 . S2CID 40281321 .

[:3-3] Jump up to: ^а ^б ^с Фюринг Дж.И., Крамер Дж.Т., Шнайдер Дж., Барух П., Герарди-Шан Р., Федоров Р. (апрель 2015 г.). «Четвертичный механизм обеспечивает сложные биологические функции октамерной человеческой УДФ-глюкозофосфорилазы, ключевого фермента клеточного метаболизма» . Научные отчеты . 5 (1): 9618. Бибкод : 2015NatSR...5E9618F . дои : 10.1038/srep09618 . ПМК 5381698 . ПМИД 25860585 .

[4] Ким Х, Чхве Дж., Ким Т., Локанат Н.К., Ха С.К., Су С.В., Хван ХИ, Ким К.К. (апрель 2010 г.). «Структурные основы механизма реакции УДФ-глюкозопирофосфорилазы» . Молекулы и клетки . 29 (4): 397–405. дои : 10.1007/s10059-010-0047-6 . ПМИД 20238176 . S2CID 25022544 .

[:1-5] Jump up to: ^а ^б ^с Тоден Дж. Б., Холден Х. М. (июль 2007 г.). «Геометрия активного центра глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы» . Белковая наука . 16 (7): 1379–88. дои : 10.1110/ps.072864707 . ПМК 2206702 . ПМИД 17567737 .

[6] Болезни, Центр структурной геномики Сиэтла по инфекционным заболеваниям (2016). «Кристаллическая структура УДФ-глюкозопироспорилазы/УТФ-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы из Burkholderia xenovorans» . Всемирный банк данных по белкам . дои : 10.2210/pdb5j49/pdb .

[:0-7] Jump up to: ^а ^б Ю Ц, Чжэн Икс (март 2012 г.). «Кристаллическая структура УДФ-глюкозопирофосфорилазы человека обнаруживает эффект защелки, который влияет на ферментативную активность». Биохимический журнал . 442 (2): 283–91. дои : 10.1042/BJ20111598 . ПМИД 22132858 .

[:2-8] Jump up to: ^а ^б Робен А., Плицко Дж. М., Кёрнер Р., Бётчер У. М., Зигерс К., Хайер-Хартл М., Брахер А. (декабрь 2006 г.). «Структурная основа сборки субъединиц УДФ-глюкозопирофосфорилазы из Saccharomyces cerevisiae». Журнал молекулярной биологии . 364 (4): 551–60. дои : 10.1016/j.jmb.2006.08.079 . ПМИД 17010990 .

[9] Клечковски Л.А., Гейслер М., Фитцек Э., Вильчинска М. (ноябрь 2011 г.). «Общая структурная схема растительных пирофосфорилаз, производящих УДФ-сахара» . Биохимический журнал . 439 (3): 375–9. дои : 10.1042/BJ20110730 . ПМИД 21992098 .

[10] Флорес-Диас М., Алапе-Хирон А., Перссон Б., Поллеселло П., Моос М., фон Эйхель-Штрайбер С., Телестам М., Флорин I (сентябрь 1997 г.). «Клеточный дефицит УДФ-глюкозы, вызванный единичной точечной мутацией в гене УДФ-глюкозопирофосфорилазы» . Журнал биологической химии . 272 (38): 23784–91. дои : 10.1074/jbc.272.38.23784 . ПМИД 9295324 .

[:4-11] Jump up to: ^а ^б «UGP2 - UTP-глюкозо-1-фосфатуридилилтрансфераза - Homo sapiens (человек) - ген и белок UGP2» . www.uniprot.org . Проверено 6 марта 2017 г.

[12] Мендичино Дж. (декабрь 1960 г.). «Синтез сахарозофосфата в зародышах пшеницы и зеленых листьях» . Журнал биологической химии . 235 (12): 3347–52. дои : 10.1016/S0021-9258(18)64469-2 . ПМИД 13769376 .

[13] Тернквист, Ричард Л.; Хансен, Р. Гаурт (1 января 1973 г.). «2-уридиндифосфорилглюкозопирофосфорилаза». В Бойере, Пол Д. (ред.). Ферменты . Перенос группы. Часть A: Перенос нуклеотидила Перенос нуклеозидила Перенос ацила Перенос фосфорила. Том. 8. Академическая пресса. стр. 51–71. дои : 10.1016/S1874-6047(08)60062-1 . ISBN 9780121227081 .

[14] Вильяр-Паласи С., Ларнер Дж. (март 1960 г.). «Инсулин-опосредованное влияние на активность УДФГ-гликогентрансглюкозилазы мышц». Биохимика и биофизика Acta . 39 : 171–3. дои : 10.1016/0006-3002(60)90142-6 . ПМИД 13842294 .

[15] Бош А.М. (август 2006 г.). «Возвращение к классической галактоземии». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 29 (4): 516–25. дои : 10.1007/s10545-006-0382-0 . ПМИД 16838075 . S2CID 16382462 .

[16] Сундарараджан Т.А., Рапин А.М., Калькар Х.М. (декабрь 1962 г.). «Биохимические наблюдения за мутантами E. coli, дефектными по уридиндифосфоглюкозе» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 48 (12): 2187–93. Бибкод : 1962PNAS...48.2187S . дои : 10.1073/pnas.48.12.2187 . ПМК 221142 . ПМИД 13979281 .

[17] Цубои К.К., Фукунага К., Петриччиани Дж.К. (февраль 1969 г.). «Очистка и специфические кинетические свойства уридиндифосфатглюкозопирофосфорилазы эритроцитов» . Журнал биологической химии . 244 (3): 1008–15. дои : 10.1016/S0021-9258(18)91886-7 . ПМИД 5782905 .

[18] Зеа С.Дж., Камчи-Унал Дж., Пол Н.Л. (июль 2008 г.). «Термодинамика связывания двухвалентного магния и марганца с уридинфосфатами: последствия гипомагниемии, связанной с диабетом, и биокатализа углеводов» . Центральный химический журнал . 2 (1): 15. дои : 10.1186/1752-153х-2-15 . ПМК 2490692 . ПМИД 18627619 .

[19] Густавсон Г.Л., Гандер Дж.Э. (март 1972 г.). «Уридиндифосфатглюкозопирофосфорилаза из сорго обыкновенного. Очистка и кинетические свойства» . Журнал биологической химии . 247 (5): 1387–97. дои : 10.1016/S0021-9258(19)45571-3 . ПМИД 5012314 .

[20] Сивараман Дж., Сове В., Мэтт А., Сиглер М. (ноябрь 2002 г.). «Кристаллическая структура глюкозо-1-фосфаттимидилтрансферазы Escherichia coli (RffH) в комплексе с dTTP и Mg2+» . Журнал биологической химии . 277 (46): 44214–9. дои : 10.1074/jbc.M206932200 . ПМИД 12171937 .

[21] Раттер Дж., Пробст Б.Л., Макнайт С.Л. (октябрь 2002 г.). «Координационная регуляция потока сахара и трансляции с помощью киназы PAS» . Клетка . 111 (1): 17–28. дои : 10.1016/s0092-8674(02)00974-1 . ПМИД 12372297 . S2CID 6883785 .

[22] Клечковский Л.А., Гейслер М., Черешко И., Йоханссон Х. (март 2004 г.). «UDP-глюкозопирофосфорилаза. Старый белок с новыми трюками» . Физиология растений . 134 (3): 912–8. дои : 10.1104/стр.103.036053 . ПМК 523891 . ПМИД 15020755 .

[23] Комацу С., Ямада Э., Фурукава К. (январь 2009 г.). «Холодовой стресс меняет конканавалин А-положительный характер гликозилирования белков, выраженных в базальных частях оболочек листьев риса». Аминокислоты . 36 (1): 115–23. дои : 10.1007/s00726-008-0039-4 . ПМИД 18278531 . S2CID 1797342 .

[24] Мэн М., Гейслер М., Йоханссон Х., Хархольт Дж., Шеллер Х.В., Меллерович Э.Дж., Клечковски Л.А. (май 2009 г.). «UDP-глюкозопирофосфорилаза не ограничивает скорость, но необходима для Arabidopsis» . Физиология растений и клеток . 50 (5): 998–1011. дои : 10.1093/pcp/pcp052 . ПМИД 19366709 .

[25] Уэллс, Лэнс; Харт, Джеральд В. (3 июля 2003 г.). «O-GlcNAc исполняется двадцать лет: функциональное значение посттрансляционной модификации ядерных и цитозольных белков сахаром» . Письма ФЭБС . 546 (1): 154–158. дои : 10.1016/S0014-5793(03)00641-0 . ISSN 1873-3468 . ПМИД 12829252 . S2CID 24587552 .

[26] Дагглби Р.Г., Чао Ю.К., Хуан Дж.Г., Пэн Х.Л., Чанг ХИ (январь 1996 г.). «Различия в последовательностях кДНК мышц и печени человека для УДФ-глюкозо-пирофосфорилазы и кинетические свойства рекомбинантных ферментов, экспрессируемых в Escherichia coli». Европейский журнал биохимии . 235 (1–2): 173–9. дои : 10.1111/j.1432-1033.1996.00173.x . ПМИД 8631325 .

[27] Лай К., Элзас LJ (май 2000 г.). «Сверхэкспрессия человеческой UDP-глюкозопирофосфорилазы спасает дрожжи с дефицитом галактозо-1-фосфатуридилтрансферазы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 271 (2): 392–400. дои : 10.1006/bbrc.2000.2629 . ПМИД 10799308 .

[28] Нигам В.Н., Макдональд Х.Л., Кантеро А. (февраль 1962 г.). «Лимитирующие факторы хранения гликогена в опухолях. I. Лимитирующие ферменты» . Исследования рака . 22 (2): 131–8. ПМИД 14479721 .

[29] Цзян С.С., Линь Т.Я., Ван В.Б., Лю М.К., Сюэ П.Р., Ляу С.Дж. (май 2010 г.). «Характеристика мутантов УДФ-глюкозодегидрогеназы и УДФ-глюкозопирофосфорилазы Proteus mirabilis: дефектность в устойчивости к полимиксину B, роению и вирулентности» . Антимикробные средства и химиотерапия . 54 (5): 2000–9. дои : 10.1128/AAC.01384-09 . ПМЦ 2863647 . ПМИД 20160049 .

[30] Кляйн К.А., Фукуто Х.С., Пеллетье М., Романов Г., Грабенштайн Дж.П., Палмер Л.Е., Эрнст Р., Блиска Дж.Б. (февраль 2012 г.). «Скрининг гибридизации транспозонных сайтов идентифицирует galU и wecBC как важные для выживания Yersinia pestis в мышиных макрофагах» . Журнал бактериологии . 194 (3): 653–62. дои : 10.1128/JB.06237-11 . ПМК 3264090 . ПМИД 22139502 .

[31] Бонофильо Л., Гарсиа Э., Моллерах М. (октябрь 2005 г.). «Биохимическая характеристика пневмококковой глюкозо-1-фосфатуридилилтрансферазы (GalU), необходимой для биосинтеза капсул». Современная микробиология . 51 (4): 217–21. дои : 10.1007/s00284-005-4466-0 . ПМИД 16132460 . S2CID 13591083 .

[pmid31820119-32] Перенталер Э., Никончук А., Юсефи С., Бердовски В.М., Алсагоб М., Капо И. и др. (март 2020 г.). «Потеря UGP2 в головном мозге приводит к тяжелой эпилептической энцефалопатии, подчеркивая, что биаллельные, специфичные для изоформы мутации старт-потеря основных генов могут вызывать генетические заболевания» . Акта Нейропатологика . 139 (3): 415–442. дои : 10.1007/s00401-019-02109-6 . ПМК 7035241 . ПМИД 31820119 .

[33] «#618744: Эпилептическая энцефалопатия, ранний детский возраст 83; EIEE83» . Онлайн-менделевское наследование у человека (OMIM) .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)