Аспартаткиназа
| Аспартаткиназа | |||
|---|---|---|---|
 Гомодимер аспартаткиназы, Arabidopsis thaliana | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 2.7.2.4 | ||
| Номер CAS. | 9012-50-4 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| ЭксПАСи | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| |||
Аспартаткиназа или аспартокиназа ( АК ) представляет фермент который катализирует фосфорилирование собой аминокислоты , аспартат . Эта реакция является первым шагом в биосинтезе трех других аминокислот: метионина , лизина и треонина , известных как «семейство аспартатов». Аспартокиназы присутствуют только у микроорганизмов и растений , но не у животных , которые должны получать аминокислоты семейства аспартатов из своего рациона . Следовательно, метионин, лизин и треонин являются незаменимыми аминокислотами для животных.
Номенклатура
[ редактировать ]Общее сокращение аспартокиназ — АК. Однако номенклатура генов и белков аспартокиназы значительно различается у разных видов. Основными аспатокиназами являются lysC ( Bacillus subtilis , Escherichia coli и многие другие бактерии), Ask ( Mycobacterium bovis , Thermus thermophilus ), AK1 – AK3 ( Arabidopsis thaliana ), FUB3 ( Fusarium и Gibberella ) и HOM3 ( Saccharomyces cerevisiae ). Кроме того, apk является синонимом lysC . [1]
Ферментативная регуляция
[ редактировать ]Аспартокиназы могут использовать морфеиновую модель аллостерической регуляции . [2]
В Escherichia coli аспартокиназа присутствует в виде трех независимо регулируемых изоферментов (thrA, metLM и lysC), каждый из которых специфичен для одного из трех нижестоящих биохимических путей. Это позволяет независимо регулировать скорость производства метионина, лизина и треонина. Формы, вырабатывающие треонин и лизин, подвергаются ингибированию по принципу обратной связи , и все три могут быть подавлены на уровне экспрессии генов высокими концентрациями их конечных продуктов. [3] Отсутствие у животных делает эти ферменты ключевыми мишенями для новых гербицидов и биоцидов, а также для повышения пищевой ценности сельскохозяйственных культур. [4]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Король RC (2013). Справочник по генетике: Том 1. Бактерии, бактериофаги и грибы . Springer Science & Business Media. п. 148. ИСБН 978-1-4899-1710-2 .
- ^ Селвуд Т., Яффе Е.К. (март 2012 г.). «Динамическая диссоциация гомоолигомеров и контроль функции белка» . Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 131–43. дои : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . ПМЦ 3298769 . ПМИД 22182754 .
- ^ Черч ГМ (2004). «Проект «Персональный геном» . Молекулярная системная биология . 1 (1): 2005.0030. дои : 10.1038/msb4100040 . ПМЦ 1681452 . ПМИД 16729065 .
- ^ Виола РЭ (май 2001 г.). «Центральные ферменты семейства аспартатов биосинтеза аминокислот». Отчеты о химических исследованиях . 34 (5): 339–49. дои : 10.1021/ar000057q . ПМИД 11352712 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- ЭК 2.7.2.4
- Аспартокиназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
