✖


Jump to content

Морфеин

Не путать с Морфином .
Белки, которые действуют как морфеины, проиллюстрированы с использованием аналогии с игральными кубиками, где один кубик может принимать две разные формы: кубическую и тетраэдрическую. В показанных сборках применяется правило, согласно которому грань игральной кости с одной точкой должна касаться грани игральной кости с четырьмя точками. Чтобы удовлетворить правилу для каждого кубика в сборке, кубические кубики могут образовывать только тетрамер, а тетраэдрические кубики могут собираться только в пентамер. Это аналогично двум различным конформациям (формам морфеина) субъединицы белка, каждая из которых диктует сборку другому олигомеру. Все кубики в одной сборке перед сборкой должны быть одинаковой формы. Так, например, тетрамер должен распасться, а составляющие его кубики должны изменить форму на пирамиду, прежде чем они смогут участвовать в сборке в пентамер.

Морфеины — это белки , которые могут образовывать два или более различных гомоолигомеров ( формы морфеина), но должны распадаться на части и менять форму для перехода из одной формы в другую. Альтернативная форма может снова собраться в другой олигомер. Форма субъединицы определяет, какой олигомер образуется. [ 1 ] [ 2 ] Каждый олигомер имеет конечное число субъединиц ( стехиометрия ). Морфеины могут превращаться между формами в физиологических условиях и могут существовать в равновесии различных олигомеров. Эти олигомеры физиологически значимы и не представляют собой неправильно свернутый белок; это отличает морфеины от прионов и амилоида . Различные олигомеры имеют различные функциональные возможности. Взаимная конверсия форм морфеина может быть структурной основой аллостерической регуляции , идея, отмеченная много лет назад. [ 3 ] [ 4 ] и позже возродился. [ 1 ] [ 2 ] [ 5 ] [ 6 ] Мутация , смещающая нормальное равновесие форм морфеина, может служить основой конформационного заболевания . [ 7 ] Особенности морфеинов могут быть использованы для открытия лекарств . [ 1 ] [ 5 ] [ 8 ] Изображение на кубике (рис. 1) представляет собой равновесие морфеина, содержащее две разные мономерные формы, которые диктуют сборку в тетрамер или пентамер. Единственным белком, который, как установлено, действует как морфеин, является порфобилиногенсинтаза. [ 2 ] [ 9 ] [ 10 ] хотя в литературе есть предположения, что другие белки могут функционировать как морфеины (для получения дополнительной информации см. «Таблицу предполагаемых морфеинов» ниже).

Последствия для открытия лекарств

[ редактировать ]

Конформационные различия между субъединицами разных олигомеров и связанные с ними функциональные различия морфеина служат отправной точкой для открытия лекарств. Функция белка зависит от олигомерной формы; следовательно, функцию белка можно регулировать путем смещения равновесия форм. Небольшое молекулярное соединение может сместить равновесие, блокируя или способствуя образованию одного из олигомеров. Равновесие можно сдвинуть с помощью небольшой молекулы, которая имеет преимущественное сродство связывания только с одной из альтернативных форм морфеина. Описан ингибитор порфобилиногенсинтазы с таким механизмом действия. [ 5 ]

Значение для аллостерической регуляции

[ редактировать ]

Морфеиновая модель аллостерической регуляции имеет сходства и различия с другими моделями. [ 1 ] [ 6 ] [ 11 ] Согласованная модель (модель Моно, Ваймана и Чанже (MWC)) аллостерической регуляции требует, чтобы все субъединицы находились в одной и той же конформации или состоянии внутри олигомера, как модель морфеина. [ 12 ] [ 13 ] Однако ни эта модель, ни последовательная модель (модель Кошланда, Немети и Филмера) не учитывают, что белок может диссоциировать для взаимного преобразования между олигомерами. [ 12 ] [ 13 ] [ 14 ] [ 15 ] Тем не менее, вскоре после того, как были описаны эти теории, две группы исследователей [ 3 ] [ 4 ] предложил то, что сейчас называется моделью морфеина, и показал, что она объясняет регуляторное поведение глутаматдегидрогеназы . [ 16 ] Курганов и Фридрих подробно обсуждали модели такого рода в своих книгах. [ 17 ] [ 18 ]

Значение для преподавания взаимосвязей структуры и функции белка.

[ редактировать ]

Обычно этому учат [ нужна ссылка ] что данная аминокислотная последовательность будет иметь только одну физиологически значимую (нативную) четвертичную структуру ; морфеины бросают вызов этой концепции. Морфеиновая модель не требует серьезных изменений в основной структуре белка. [ 1 ] Конформационные различия, сопровождающие превращения между олигомерами, могут быть аналогичны движениям белков, необходимым для функционирования некоторых белков. [ 19 ] Модель морфеина подчеркивает важность конформационной гибкости для функциональности белка и предлагает потенциальное объяснение белкам, демонстрирующим специфическую активность, не связанную с Михаэлисом-Ментен , гистерезисом и/или специфической активностью , зависящей от концентрации белка . [ 11 ]

Значение для понимания структурной основы заболевания

[ редактировать ]

Термин « конформационное заболевание » обычно охватывает мутации, которые приводят к неправильному сворачиванию белков, которые агрегируются, например, болезнь Альцгеймера и болезни Крейцфельдта-Якоба. [ 20 ] Однако в свете открытия морфеинов это определение можно расширить, включив в него мутации, которые смещают равновесие альтернативных олигомерных форм белка. Примером такого конформационного заболевания является ALAD- порфирия , возникающая в результате мутации порфобилиногенсинтазы , вызывающей сдвиг ее морфеинового равновесия. [ 7 ]

Таблица белков, опубликованное поведение которых соответствует поведению морфеина

[ редактировать ]

[ 6 ]

Белок Пример вида Номер ЕС Номер CAS Альтернативные олигомеры Доказательство
Ацетил-КоА-карбоксилаза -1 Отечественный француз ЕС 6.4.1.2 9023-93-2 неактивный димер, активный димер, больший [ 21 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 22 ] Множественные/ белковые функции подработки [ 21 ]
α-ацетилгалактозаминидаза Бос Телец ЕС 4.3.2.2 9027-81-0 неактивный мономер, активный тетрамер [ 23 ] Связывание/оборот субстрата влияет на мультимеризацию, [ 23 ] Удельная активность, зависящая от концентрации белка, [ 24 ] Разные собрания имеют разную деятельность, [ 24 ] Конформационно различные олигомерные формы. [ 23 ] [ 24 ]
Аденилосукцинатлиаза Бацилла субтилис ЕС 4.3.2.2 9027-81-0 мономер, димер, тример, тетрамер [ 25 ] Мутации смещают равновесие олигомеров, [ 26 ] Зависимые от олигомера кинетические параметры, [ 26 ] Молекулярная масса, зависящая от концентрации белка [ 26 ]
Аристолохенсинтаза кисть рокфор ЭК 4.2.3.9 94185-89-4 мономер высшего порядка [ 27 ] Удельная активность, зависящая от концентрации белка [ 28 ]
L - Аспарагиназа Лептосфаерия михоти ЕС 3.5.1.1 9015-68-3 димер, тетрамер, неактивный октамер [ 29 ] Связывание/оборот субстрата влияет на мультимеризацию [ 30 ]
Аспартокиназа кишечная палочка ЕС 2.7.2.4 и ЕС 1.1.1.3 9012-50-4 мономер, димер, тетрамер [ 31 ] [ 32 ] Множественные/ белковые функции подработки, [ 33 ] Конформационно различные олигомерные формы [ 32 ]
АТФаза транспортера ABCA1 Мудрый человек димер, тетрамер [ 34 ] Связывание/оборот субстрата влияет на мультимеризацию [ 34 ]
Биотин - (ацетил-КоА-карбоксилаза) лигаза голофермент-синтетаза кишечная палочка ЕС 6.3.4.15 37340-95-7 мономер, димер [ 35 ] Множественные/ белковые функции подработки, [ 35 ] Разные сборки имеют разную деятельность. [ 36 ]
Chorismate переехал кишечная палочка ЕС 5.4.99.5 9068-30-8 димер, тример, гексамер Конформационно различные олигомерные формы [ 37 ]
Цитратсинтаза кишечная палочка ЭК 2.3.3.1 9027-96-7 мономер, димер, тример, тетрамер, пентамер, гексамер, додекамер [ 38 ] Связывание/оборот субстрата влияет на мультимеризацию, [ 38 ] Характеризуется равновесием олигомеров, [ 38 ] Удельная активность, зависящая от концентрации белка, [ 38 ] pH-зависимое олигомерное равновесие [ 38 ]
Циановирин-Н У нас есть эллипсоспоры 918555-82-5 мономер и димер с замененным доменом [ 39 ] [ 40 ] Характеризуется равновесием олигомеров, [ 41 ] [ 42 ] Конформационно различные олигомерные формы [ 41 ] [ 42 ]
3-оксокислота КоА-трансфераза Домашняя свинья ЭК 2.8.3.5 9027-43-4 димер, тетрамер [ 43 ] Хроматографически разделяемые олигомеры, [ 43 ] Субстрат может преимущественно стабилизировать одну форму. [ 43 ]
Цистатионин-β-синтаза Мудрый человек ЕС 4.2.1.22 9023-99-8 множественный - варьируется от димера до 16-мера [ 44 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 45 ] Мутации смещают равновесие олигомеров, [ 46 ] Разные собрания имеют разную деятельность, [ 45 ] болезнетворные мутации в сайтах, удаленных от активного сайта [ 47 ]
Оксидаза D -аминокислот ЭК 1.4.3.3 9000-88-8 мономеры, димеры, олигомеры высшего порядка [ 48 ] [ 49 ] Кинетические параметры, зависящие от олигомера [ 48 ] [ 49 ]
Дигидролипоамиддегидрогеназа Домашняя свинья ЭК 1.8.1.4 9001-18-7 мономер, две разные формы димера, тетрамер [ 50 ] Множественные/ белковые функции подработки, [ 50 ] Разные собрания имеют разную деятельность, [ 50 ] pH-зависимое олигомерное равновесие, [ 50 ] Конформационно различные олигомерные формы [ 51 ] [ 52 ] [ 53 ]
Дофамин-β-монооксигеназа Бос Телец ЕС 1.14.17.1 9013-38-1 димеры, тетрамеры [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ] Характеризуется равновесием олигомеров, [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ] Кинетические параметры, зависящие от олигомера [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ]
Геранилгеранилпирофосфатсинтаза/ фарнезилтрансфераза Мудрый человек ЭК 2.5.1.29 9032-58-0 гексамер, октамер [ 57 ] [ 58 ] [ 59 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию [ 58 ]
ВВП-маннозо-6-дегидрогеназа синегнойная палочка ЭК 1.1.1.132 37250-63-8 тример, 2 тетрамера и гексамер [ 60 ] [ 61 ] Удельная активность, зависящая от концентрации белка, [ 62 ] Кинетический гистерезис [ 62 ]
Глутаматдегидрогеназа Бос Телец ЭК 1.4.1.2 9001-46-1 активные и неактивные гексамеры высшего порядка [ 63 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 64 ] Характеризованное равновесие олигомеров [ 63 ]
Глутамат рацемаза Микобактерии туберкулеза, Escherichia coli, Bacillus subtilis, Aquifexyrophilus. ЕС 5.1.1.3 9024-08-02 мономер, 2 димера, тетрамер [ 65 ] [ 66 ] [ 67 ] [ 68 ] [ 69 ] Множественные/ белковые функции подработки, [ 70 ] [ 71 ] [ 72 ] Характеризуется равновесием олигомеров, [ 68 ] [ 69 ] Конформационно различные олигомерные формы [ 65 ] [ 66 ] [ 67 ]
Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа Oryctolagus cuniculas, домашняя свиноматка. ЕС 1.2.1.12 1.2.1.12 9001-50-7 мономер, димер, тетрамер [ 73 ] Характеризуется равновесием олигомеров, [ 74 ] Разные сборки имеют разную деятельность. [ 75 ]
Глицеролкиназа кишечная палочка ЭК 2.7.1.30 9030-66-4 мономер и 2 тетрамера [ 76 ] [ 77 ] [ 78 ] Характеризуется равновесием олигомеров, [ 76 ] [ 77 ] [ 78 ] [ 79 ] Конформационно различные олигомерные формы, [ 79 ] [ 80 ] Эффекторные функции, предотвращающие движение домена [ 80 ]
ВИЧ- интеграза Вирус иммунодефицита человека-1 ЕС 2.7.7.- мономер, димер, тетрамер, высший порядок [ 81 ] [ 82 ] [ 83 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 84 ] Множественные/ белковые функции подработки, [ 81 ] [ 82 ] [ 83 ] Разные сборки имеют разную деятельность. [ 83 ] [ 84 ]
HPr-киназа/фосфатаза Bacillus subtilis, Lactobacillus casei, Mycoplasma pneumoniae, Staphylococcus xylosus. ЕС 2.7.1.- / ЕС 3.1.3.- 9026-43-1 мономеры, димеры, тримеры, гексамеры [ 85 ] [ 86 ] [ 87 ] [ 88 ] [ 89 ] [ 90 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 89 ] Множественные/ белковые функции подработки, [ 89 ] Разные собрания имеют разную деятельность, [ 89 ] pH-зависимое олигомерное равновесие [ 89 ]
Лактатдегидрогеназа Бацилла стеаротермофильная ЭК 1.1.1.27 9001-60-9 2 димера, тетрамер [ 91 ] [ 92 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 92 ] Характеризуется равновесием олигомеров, [ 92 ] Удельная активность, зависящая от концентрации белка, [ 92 ] Мутации смещают равновесие олигомеров, [ 93 ] Зависимые от олигомера кинетические параметры, [ 92 ] Конформационно различные олигомерные формы [ 94 ]
Лон-протеаза Escherichia coli, Mycobacterium smegmatis. ЭК 3.4.21.53 79818-35-2 мономер, димер, тример, тетрамер [ 95 ] [ 96 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 95 ] [ 96 ] Связывание/оборот субстрата влияет на мультимеризацию, [ 95 ] [ 96 ] Удельная активность, зависящая от концентрации белка, [ 97 ] Кинетический гистерезис [ 97 ]
Митохондриальный НАД(П) + Малевый фермент / [[малатдегидрогеназа (оксалоацетат-декарбоксилирование) (НАДФ + )]] Мудрый человек ЭК 1.1.1.40 9028-47-1 мономер, 2 димера, тетрамер [ 98 ] [ 99 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 98 ] Мутации смещают равновесие олигомеров, [ 100 ] Кинетический гистерезис, [ 99 ]
Пероксиредоксины Сальмонелла тифимуриум ЕС 1.6.4.- и ЕС 1.11.1.15 207137-51-7 2 димера, декамер Конформационно различные олигомерные формы, [ 101 ] Разные сборки имеют разную деятельность. [ 102 ]
Фенилаланингидроксилаза Мудрый человек ЕС 1.14.16.1 9029-73-6 тетрамер с высокой активностью, тетрамер с низкой активностью [ 103 ] Связывание/оборот субстрата влияет на мультимеризацию, [ 104 ] [ 105 ] Конформационно различные олигомерные формы [ 106 ] [ 107 ]
Фосфоенолпируваткарбоксилаза Эшерихия коли, Зеа Мейс ЕС [1] 9067-77-0 неактивный димер, активный тетрамер [ 108 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, Характеризуют равновесие олигомеров, [ 108 ] Кинетический гистерезис, [ 108 ] Конформационно различные олигомерные формы [ 109 ]
Фосфофруктокиназа Bacillus stearothermophilus, Thermus thermophilus ЭК 2.7.1.11 9001-80-3 неактивный димер, активный тетрамер [ 108 ] [ 110 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 108 ] [ 110 ] Характеризованное равновесие олигомеров [ 108 ] [ 110 ]
Полифенолоксидаза Agaricus bisporus, Malus Domestica, Lactuca sativa L. ЭК 1.10.3.1 9002-10-2 мономер, тример, тетрамер, октамер, додекамер [ 111 ] [ 112 ] Множественные/ белковые функции подработки, [ 113 ] Связывание/оборот субстрата влияет на мультимеризацию, [ 114 ] Разные собрания имеют разную деятельность, [ 115 ] Кинетический гистерезис [ 114 ]
Порфобилиногенсинтаза Drosophila melanogaster, Данио рерио ЕС 4.2.1.24 9036-37-7 димер, гексамер, октамер [ 116 ] [ 117 ] PBGS — прототип морфеина. [ 116 ]
Пируваткиназа Мудрый человек ЭК 2.7.1.40 9001-59-6 активные и неактивные димеры, активный тетрамер, мономер, тример, пентамер [ 118 ] [ 119 ] Конформационно различные олигомерные формы [ 118 ] [ 119 ]
Рибонуклеаза А Бос Телец ЕС 3.1.27.5 3.1.27.5 9901-99-4 мономер, димер, тример, тетрамер, гексамер, пентамер, высший порядок [ 120 ] [ 121 ] [ 122 ] [ 123 ] [ 124 ] Множественные/ белковые функции подработки, [ 125 ] [ 126 ] [ 127 ] Разные собрания имеют разную деятельность, [ 125 ] [ 126 ] [ 127 ] Конформационно различные олигомерные формы [ 121 ] [ 123 ] [ 124 ]
Рибонуклеотидредуктаза Мышиная мышца ЕС 1.17.4.1 9047-64-7 тетрамер, гексамер [ 128 ] [ 129 ] [ 130 ] [ 131 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию [ 131 ]
S- аденозил- L -гомоцистеингидролаза Диктиостелиум дискоидеум ЭК 3.3.1.1 9025-54-1 тетрамер и другие [ 132 ] [ 133 ] [ 134 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию [ 132 ]
Биодеградационная треониндегидратаза/ треонинаммиаклиаза кишечная палочка ЕС 4.3.1.19 4.3.1.19 774231-81-1 2 мономера, 2 тетрамера [ 135 ] [ 136 ] [ 137 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 137 ] Характеризуется равновесием олигомеров, [ 135 ] [ 136 ] Разные сборки имеют разную деятельность. [ 135 ] [ 136 ] [ 137 ]
β- триптаза Мудрый человек ЭК 3.4.21.59 97501-93-4 активные и неактивные мономеры, активные и неактивные тетрамеры [ 138 ] [ 139 ] [ 140 ] [ 141 ] [ 142 ] [ 143 ] [ 144 ] [ 145 ] [ 146 ] [ 147 ] Удельная активность, зависящая от концентрации белка, [ 148 ] Характеризованное равновесие олигомеров [ 148 ]
Фактор некроза опухоли-α Мудрый человек 94948-61-5 мономер, димер, тример [ 149 ] [ 150 ] Разные сборки имеют разную деятельность. [ 151 ]
Урацилфосфорибозилтрансфераза кишечная палочка ЭК 2.4.2.9 9030-24-4 тример, пентамер [ 152 ] Эффекторные молекулы влияют на мультимеризацию, [ 152 ] Связывание/оборот субстрата влияет на мультимеризацию, [ 152 ] Разные сборки имеют разную деятельность. [ 152 ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с д и Яффе, Эйлин К. (2005). «Морфеины - новая структурная парадигма аллостерической регуляции». Тенденции биохимических наук . 30 (9): 490–7. дои : 10.1016/j.tibs.2005.07.003 . ПМИД   16023348 .
  2. ^ Jump up to: а б с Брейниг, Сабина; Кервинен, Юкка; Стит, Линда; Уоссон, Эндрю С; Фэрман, Роберт; Влодавер, Александр; Зданов, Александр; Яффе, Эйлин К. (2003). «Контроль биосинтеза тетрапиррола с помощью альтернативных четвертичных форм порфобилиногенсинтазы». Структурная биология природы . 10 (9): 757–63. дои : 10.1038/nsb963 . ПМИД   12897770 . S2CID   24188785 .
  3. ^ Jump up to: а б Фриден, К. (1967). «Обработка данных о кинетике ферментов. II. Многосайтовый случай: сравнение аллостерических моделей и возможный новый механизм» . Ж. Биол. Хим . 242 (18): 4045–4052. дои : 10.1016/S0021-9258(18)95776-5 . ПМИД   6061697 .
  4. ^ Jump up to: а б Никол, LW; Джексон, WJH; Винзор, диджей (1967). «Теоретическое исследование связывания малых молекул с полимеризующейся белковой системой: модель аллостерических эффектов». Биохимия . 6 (8): 2449–2456. дои : 10.1021/bi00860a022 . ПМИД   6049469 .
  5. ^ Jump up to: а б с Лоуренс, Сара Х.; Рамирес, Урсула Д.; Тан, Лей; Фазлиез, Фарит; Кундрат, Ленка; Маркхэм, Джордж Д.; Яффе, Эйлин К. (2008). «Изменение формы приводит к открытию низкомолекулярных аллостерических лекарств» . Химия и биология . 15 (6): 586–96. doi : 10.1016/j.chembiol.2008.04.012 . ПМК   2703447 . ПМИД   18559269 .
  6. ^ Jump up to: а б с Селвуд, Тревор; Яффе, Эйлин К. (2012). «Динамическая диссоциация гомоолигомеров и контроль функции белка» . Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 131–43. дои : 10.1016/j.abb.2011.11.020 . ПМЦ   3298769 . ПМИД   22182754 .
  7. ^ Jump up to: а б Яффе, Эйлин К.; Стит, Линда (2007). «ALAD-порфирия — конформационное заболевание» . Американский журнал генетики человека . 80 (2): 329–37. дои : 10.1086/511444 . ПМЦ   1785348 . ПМИД   17236137 .
  8. ^ Яффе, Эйлин К. (2010). «Морфеины – новый путь к открытию аллостерических лекарств» . Журнал материалов открытой конференции . 1 : 1–6. doi : 10.2174/2210289201001010001 (неактивен 28 марта 2024 г.). ПМК   3107518 . ПМИД   21643557 . {{cite journal}}: CS1 maint: DOI неактивен по состоянию на март 2024 г. ( ссылка )
  9. ^ Тан, Л.; Стит, Л; Яффе, ЕК (2005). «Субстрат-индуцированная взаимная конверсия изоформ четвертичной структуры белка» . Журнал биологической химии . 280 (16): 15786–93. дои : 10.1074/jbc.M500218200 . ПМИД   15710608 .
  10. ^ Яффе, Эйлин К.; Лоуренс, Сара Х. (2012). «Аллостерия и динамическая олигомеризация порфобилиногенсинтазы» . Архив биохимии и биофизики . 519 (2): 144–53. дои : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . ПМК   3291741 . ПМИД   22037356 .
  11. ^ Jump up to: а б Лоуренс, Сара Х.; Яффе, Эйлин К. (2008). «Расширение представлений о взаимосвязях структуры и функции белка и кинетике ферментов: обучение с использованием морфеинов» . Образование в области биохимии и молекулярной биологии . 36 (4): 274–283. дои : 10.1002/bmb.20211 . ПМЦ   2575429 . ПМИД   19578473 .
  12. ^ Jump up to: а б Моно, Жак; Шанжё, Жан-Пьер; Джейкоб, Франсуа (1963). «Аллостерические белки и системы клеточного контроля». Журнал молекулярной биологии . 6 (4): 306–29. дои : 10.1016/S0022-2836(63)80091-1 . ПМИД   13936070 .
  13. ^ Jump up to: а б Моно, Жак; Вайман, Джеффрис; Шанжё, Жан-Пьер (1965). «О природе аллостерических переходов: правдоподобная модель». Журнал молекулярной биологии . 12 : 88–118. дои : 10.1016/S0022-2836(65)80285-6 . ПМИД   14343300 .
  14. ^ Кошланд, Делавэр (1970). «7 Молекулярная основа регуляции ферментов» . Ферменты Том 1 . Том. 1. С. 341–396. дои : 10.1016/S1874-6047(08)60170-5 . ISBN  978-0-12-122701-2 .
  15. ^ Кошланд, Делавэр; Немети, Г.; Филмер, Д. (1966). «Сравнение экспериментальных данных связывания и теоретических моделей в белках, содержащих субъединицы». Биохимия . 5 (1): 365–85. дои : 10.1021/bi00865a047 . ПМИД   5938952 .
  16. ^ Фриден, К; Колман, РФ (1967). «Концентрация глутаматдегидрогеназы как определяющий фактор влияния пуриновых нуклеотидов на ферментативную активность» . Ж. Биол. Хим . 242 : 1705–1715. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96059-X .
  17. ^ Курганов, Б.И. (1982). Аллостерические ферменты: кинетическое поведение . Чичестер: Wiley – Interscience. стр. 151–248. ISBN  978-0471101956 .
  18. ^ Фридрих, П. (1984). Супрамолекулярная ферментативная организация: четверичная структура и не только . Оксфорд: Пергамон Пресс. стр. 66–71. ISBN  0-08-026376-3 .
  19. ^ Герштейн, Марк; Эколс, Натаниэль (2004). «Изучение диапазона гибкости белков с точки зрения структурной протеомики». Современное мнение в области химической биологии . 8 (1): 14–9. дои : 10.1016/j.cbpa.2003.12.006 . ПМИД   15036151 .
  20. ^ Каррелл, Робин В.; Ломас, Дэвид А. (1997). «Конформационная болезнь». Ланцет . 350 (9071): 134–8. дои : 10.1016/S0140-6736(97)02073-4 . ПМИД   9228977 . S2CID   39124185 .
  21. ^ Jump up to: а б Бун, АН; Браунси, RW; Эллиотт, Дж. Э.; Кулпа, Дж. Э.; Ли, WM (2006). «Регуляция ацетил-КоА-карбоксилазы». Труды Биохимического общества . 34 (2): 223–7. дои : 10.1042/BST20060223 . ПМИД   16545081 .
  22. ^ Шен, Ян; Волрат, Сандра Л.; Уэзерли, Стефани С.; Элич, Тедд Д.; Тонг, Лян (2004). «Механизм мощного ингибирования эукариотического ацетил-кофермента карбоксилазы сорафеном А, макроциклическим поликетидным природным продуктом» . Молекулярная клетка . 16 (6): 881–91. doi : 10.1016/j.molcel.2004.11.034 . ПМИД   15610732 .
  23. ^ Jump up to: а б с Вайсманн, Бернард; Ван, Чинг-Те (1971). «Ассоциация-диссоциация и аномальная кинетика бычьей альфа-ацетилгалактозаминидазы». Биохимия . 10 (6): 1067–72. дои : 10.1021/bi00782a021 . ПМИД   5550813 .
  24. ^ Jump up to: а б с Вайсманн, Бернард; Хинрихсен, Доротея Ф. (1969). «А-ацетилгалактозаминидаза млекопитающих. Возникновение, частичная очистка и действие на связи в подчелюстных муцинах». Биохимия . 8 (5): 2034–43. дои : 10.1021/bi00833a038 . ПМИД   5785223 .
  25. ^ Де Зойса Ариянанда, Лушанти; Колман, Роберта Ф. (2008). «Оценка типов взаимодействий в ассоциации субъединиц аденилосукцинатлиазы Bacillus subtilis». Биохимия . 47 (9): 2923–34. дои : 10.1021/bi701400c . ПМИД   18237141 .
  26. ^ Jump up to: а б с Паленчар, Дженнифер Брозиус; Колман, Роберта Ф. (2003). «Характеристика мутантной аденилосукцинатлиазы Bacillus subtilis , эквивалентной мутантному ферменту, обнаруженному при дефиците аденилосукцинатлиазы человека: аспарагин 276 играет важную структурную роль». Биохимия . 42 (7): 1831–41. дои : 10.1021/bi020640+ . ПМИД   12590570 .
  27. ^ Хон, Томас М.; Платтнер, Рональд Д. (1989). «Очистка и характеристика сесквитерпенциклазы аристолохенсинтазы из Penicillium roqueforti». Архив биохимии и биофизики . 272 (1): 137–43. дои : 10.1016/0003-9861(89)90204-X . ПМИД   2544140 .
  28. ^ Карутерс, Дж. М.; Канг, я; Рынкевич, MJ; Кейн, Делавэр; Кристиансон, Д.В. (2000). «Определение кристаллической структуры аристолохенсинтазы из плесени голубого сыра, Penicillium roqueforti» . Журнал биологической химии . 275 (33): 25533–9. дои : 10.1074/jbc.M000433200 . ПМИД   10825154 .
  29. ^ Жеребцов-Квентин, Симонна; Жеребцов, Стефан (1985). «Активность L-аспарагиназы у Leptosphaeria michotii. Выделение и свойства двух форм фермента». Физиология Плантарум . 64 : 74–80. дои : 10.1111/j.1399-3054.1985.tb01215.x .
  30. ^ Юн, Ми-Гён; Нурс, Аманда; Уайт, Стивен В.; Рок, Чарльз О.; Хит, Ричард Дж. (2007). «Кристаллическая структура и аллостерическая регуляция цитоплазматической l-аспарагиназы I Escherichia coli» . Журнал молекулярной биологии . 369 (3): 794–811. дои : 10.1016/j.jmb.2007.03.061 . ЧВК   1991333 . ПМИД   17451745 .
  31. ^ Гарель, Ж.-Р. (1980). «Последовательное сворачивание бифункционального аллостерического белка» . Труды Национальной академии наук . 77 (6): 3379–3383. Бибкод : 1980PNAS...77.3379G . дои : 10.1073/pnas.77.6.3379 . JSTOR   8892 . ПМЦ   349619 . ПМИД   6774337 .
  32. ^ Jump up to: а б Котака, М.; Рен, Дж.; Локьер, М.; Хокинс, Арканзас; Стаммерс, ДК (2006). «Структуры R- и Т-состояния Аспартокиназы III Escherichia coli: МЕХАНИЗМЫ АЛЛОСТЕРИЧЕСКОГО ПЕРЕХОДА И ИНГИБИРОВАНИЯ ЛИЗИНОМ» . Журнал биологической химии . 281 (42): 31544–52. дои : 10.1074/jbc.M605886200 . ПМИД   16905770 .
  33. ^ Огилви, JW; Викерс, LP; Кларк, РБ; Джонс, ММ (1975). «Аспартокиназа I-гомосериндегидрогеназа I Escherichia coli K12 (лямбда). Активация одновалентными катионами и анализ влияния комплекса аденозинтрифосфат-ион магния на этот процесс активации» . Журнал биологической химии . 250 (4): 1242–50. дои : 10.1016/S0021-9258(19)41805-X . ПМИД   163250 .
  34. ^ Jump up to: а б Тромпье, Д.; Альберт, М; Давантюр, С; Хамон, Ю; Пьер, М; Чимини, Дж. (2006). «Переход от димеров к высшим олигомерным формам происходит во время АТФазного цикла транспортера ABCA1» . Журнал биологической химии . 281 (29): 20283–90. дои : 10.1074/jbc.M601072200 . ПМИД   16709568 .
  35. ^ Jump up to: а б Эйзенштейн, Эдвард; Беккет, Дороти (1999). «Димеризация биотинового репрессора эшерихиаколи: функция корепрессора при сборке белка». Биохимия . 38 (40): 13077–84. дои : 10.1021/bi991241q . ПМИД   10529178 .
  36. ^ Стрикер, Эмили Д.; Беккет, Дороти (1998). «Сочетание сайт-специфического связывания ДНК с димеризацией белка при сборке комплекса биотин-репрессор-биотин-оператор». Биохимия . 37 (9): 3210–9. дои : 10.1021/bi9715019 . ПМИД   9485476 .
  37. ^ Вамвача, Катерина; Бутц, Марен; Уолтер, Кай У.; Тейлор, Шон В.; Хилверт, Дональд (2005). «Одновременная оптимизация активности ферментов и четвертичной структуры путем направленной эволюции» . Белковая наука . 14 (8): 2103–14. дои : 10.1110/ps.051431605 . ПМК   2279322 . ПМИД   15987889 .
  38. ^ Jump up to: а б с д и Тонг, ЕК; Дакворт, Гарри В. (1975). «Четвертичная структура цитратсинтазы Escherichia coli K 12». Биохимия . 14 (2): 235–41. дои : 10.1021/bi00673a007 . ПМИД   1091285 .
  39. ^ Бьюли, Кэрол А.; Густафсон, Кирк Р.; Бойд, Майкл Р.; Ковелл, Дэвид Г.; Бакс, Ад; Клор, Г. Мариус; Гроненборн, Анджела М. (1998). «Структура раствора циановирина-N, мощного белка, инактивирующего ВИЧ». Структурная биология природы . 5 (7): 571–8. дои : 10.1038/828 . ПМИД   9665171 . S2CID   11367037 .
  40. ^ Ян, Фань; Бьюли, Кэрол А; Луи, Джон М; Густавсон, Кирк Р.; Бойд, Майкл Р.; Гроненборн, Анджела М; Клор, Г.Мариус; Влодавер, Александр (1999). «Кристаллическая структура циановирина-N, мощного белка, инактивирующего ВИЧ, демонстрирует неожиданную замену доменов». Журнал молекулярной биологии . 288 (3): 403–12. дои : 10.1006/jmbi.1999.2693 . ПМИД   10329150 . S2CID   308708 .
  41. ^ Jump up to: а б Барриентос, LG; Гроненборн, AM (2005). «Высокоспецифичный углеводсвязывающий белок циановирин-N: структура, активность против ВИЧ/Эболы и возможности терапии». Мини-обзоры по медицинской химии . 5 (1): 21–31. дои : 10.2174/1389557053402783 . ПМИД   15638789 .
  42. ^ Jump up to: а б Барриентос, LG; Луи, Дж. М.; Ботос, я; Мори, Т; Хан, З; О'Киф, БР; Бойд, MR; Влодавер, А; и др. (2002). «Димер циановирина-N с замененным доменом находится в метастабильном свернутом состоянии: согласование рентгеновских и ЯМР-структур» . Структура . 10 (5): 673–86. дои : 10.1016/S0969-2126(02)00758-X . ПМИД   12015150 .
  43. ^ Jump up to: а б с Роше, Жан-Кристоф; Брауни, Эдвард Р.; Оикава, Ким; Хикс, Лесли Д.; Фрейзер, Мари Э.; Джеймс, Майкл Н.Г.; Кей, Сирил М.; Бриджер, Уильям А.; и др. (2000). «КоА-трансфераза свиного сердца существует в виде двух олигомерных форм, разделенных большим кинетическим барьером». Биохимия . 39 (37): 11291–302. дои : 10.1021/bi0003184 . ПМИД   10985774 .
  44. ^ Фрэнк, Нина; Кери, Владимир; Маклин, Кеннет Н.; Краус, Ян П. (2006). «Доступные для растворителя цистеины в цистатионин-β-синтазе человека: решающая роль цистеина 431 в связывании S-аденозил-1-метионина». Биохимия . 45 (36): 11021–9. дои : 10.1021/bi060737m . ПМИД   16953589 .
  45. ^ Jump up to: а б Сен, Суваджит; Банерджи, Рума (2007). «Патогенная связанная мутация в каталитическом ядре цистатионин-β-синтазы человека нарушает аллостерическую регуляцию и позволяет кинетическую характеристику полноразмерного димера» . Биохимия . 46 (13): 4110–6. дои : 10.1021/bi602617f . ПМК   3204387 . ПМИД   17352495 .
  46. ^ Кери, Владимир; Понелейт, Лоэль; Краус, Ян П. (1998). «Расщепление трипсином цистатионин-β-синтазы человека до эволюционно консервативного активного ядра: структурные и функциональные последствия». Архив биохимии и биофизики . 355 (2): 222–32. дои : 10.1006/abbi.1998.0723 . ПМИД   9675031 .
  47. ^ Шан, Сяоинь; Крюгер, Уоррен Д. (1998). «Коррекция болезнетворных мутаций CBS у дрожжей». Природная генетика . 19 (1): 91–3. дои : 10.1038/ng0598-91 . ПМИД   9590298 . S2CID   47102642 .
  48. ^ Jump up to: а б Антонини, Э; Брунори, М; Бруззези, Р; Кьянконе, Э; Мэсси, В. (1966). «Явления ассоциации-диссоциации оксидазы D-аминокислот» . Журнал биологической химии . 241 (10): 2358–66. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96629-9 . ПМИД   4380380 .
  49. ^ Jump up to: а б Мэсси, В.; Курти, Б; Гантер, Х (1966). «Температурно-зависимое конформационное изменение оксидазы D-аминокислот и его влияние на катализ» . Журнал биологической химии . 241 (10): 2347–57. дои : 10.1016/S0021-9258(18)96628-7 . ПМИД   5911617 .
  50. ^ Jump up to: а б с д Бабади, штат Невада; Панг, Ю.-П.; Элпелег, О.; Исая, Г. (2007). «Загадочная протеолитическая активность дигидролипоамиддегидрогеназы» . Труды Национальной академии наук . 104 (15): 6158–63. Бибкод : 2007PNAS..104.6158B . дои : 10.1073/pnas.0610618104 . ПМК   1851069 . ПМИД   17404228 .
  51. ^ Муисвинкель-Фетберг, Х.; Виссер, Яап; Вигер, Корнелис (1973). «Конформационные исследования липоамиддегидрогеназы из сердца свиньи. 1. Взаимное превращение диссоциируемых и недиссоциируемых форм». Европейский журнал биохимии . 33 (2): 265–70. дои : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02679.x . ПМИД   4348439 .
  52. ^ Клячко, Н.Л.; Щедрина, В.А.; Ефимов А.В.; Казаков С.В.; Газарян, ИГ; Кристал, Б.С.; Браун, AM (2005). «PH-зависимое предпочтение субстрата липоамиддегидрогеназы сердца свиньи зависит от олигомерного состояния: ОТВЕТ НА ЗАКИСЛЕНИЕ МИТОХОНДРИАЛЬНОГО МАТРИЦА» . Журнал биологической химии . 280 (16): 16106–14. дои : 10.1074/jbc.M414285200 . ПМИД   15710613 .
  53. ^ Муисвинкель-Фетберг, Х.; Вигер, Корнелис (1973). «Конформационные исследования липоамиддегидрогеназы из сердца свиньи. 2. Спектроскопические исследования апофермента, а также мономерных и димерных форм» . Европейский журнал биохимии . 33 (2): 271–8. дои : 10.1111/j.1432-1033.1973.tb02680.x . ПМИД   4348440 .
  54. ^ Jump up to: а б с д Саксена, Ашима; Хенсли, Престон; Осборн, Джеймс К.; Флеминг, Патрик Дж. (1985). «РН-зависимая диссоциация субъединиц и каталитическая активность бычьей дофамин-β-гидроксилазы» . Журнал биологической химии . 260 (6): 3386–92. дои : 10.1016/S0021-9258(19)83633-5 . ПМИД   3972830 .
  55. ^ Jump up to: а б с д Дхаван, С; Хенсли, П; Осборн-младший, JC; Флеминг, П.Дж. (1986). «Аденозин-5'-дифосфат-зависимая диссоциация субъединиц бычьей дофамин-бета-гидроксилазы» . Журнал биологической химии . 261 (17): 7680–4. дои : 10.1016/S0021-9258(19)57453-1 . ПМИД   3711102 .
  56. ^ Jump up to: а б с д Стюарт, LC; Клинман, JP (1988). «Дофамин-бета-гидроксилаза хромаффинных гранул надпочечников: структура и функция». Ежегодный обзор биохимии . 57 : 551–92. дои : 10.1146/annurev.bi.57.070188.003003 . ПМИД   3052283 .
  57. ^ Кузугути, Т.; Морита, Ю; Сагами, я; Сагами, Х; Огура, К. (1999). «Геранилгеранилдифосфатсинтаза человека. клонирование и экспрессия CDNA» . Журнал биологической химии . 274 (9): 5888–94. дои : 10.1074/jbc.274.9.5888 . ПМИД   10026212 .
  58. ^ Jump up to: а б Кавана, КЛ; Данфорд, Дж. Э.; Бункоци, Г; Рассел, Р.Г.; Опперманн, У (2006). «Кристаллическая структура геранилгеранилпирофосфатсинтазы человека раскрывает новую гексамерную структуру и связывание ингибирующих продуктов» (PDF) . Журнал биологической химии . 281 (31): 22004–12. дои : 10.1074/jbc.M602603200 . ПМИД   16698791 .
  59. ^ Мияги, Ю.; Мацумура, Ю.; Сагами, Х. (2007). «Человеческая геранилгеранилдифосфатсинтаза представляет собой октамер в растворе». Журнал биохимии . 142 (3): 377–81. дои : 10.1093/jb/mvm144 . ПМИД   17646172 .
  60. ^ Снук, Кристофер Ф.; Типтон, Питер А.; Бимер, Леса Дж. (2003). «Кристаллическая структура GDP-маннозодегидрогеназы: ключевой фермент биосинтеза альгината у P. Aeruginosa». Биохимия . 42 (16): 4658–68. дои : 10.1021/bi027328k . ПМИД   12705829 .
  61. ^ Ройчоудхури, С; Мэй, туберкулез; Гилл, Дж. Ф.; Сингх, СК; Фейнгольд, Д.С.; Чакрабарти, AM (1989). «Очистка и характеристика гуанозиндифосфо-D-маннозодегидрогеназы. Ключевой фермент в биосинтезе альгината Pseudomonas aeruginosa» . Журнал биологической химии . 264 (16): 9380–5. дои : 10.1016/S0021-9258(18)60542-3 . ПМИД   2470755 .
  62. ^ Jump up to: а б Ничего, Лаура Э.; Гилберт, Санни; Имхофф, Ребекка; Снук, Кристофер; Бимер, Леса; Типтон, Питер (2002). «Аллостеризм и кооперативность у Pseudomonas aeruginosaGDP-маннозодегидрогеназа». Биохимия . 41 (30): 9637–45. дои : 10.1021/bi025862m . ПМИД   12135385 .
  63. ^ Jump up to: а б Фишер, Харви Ф. (2006). «Глутаматдегидрогеназа-лигандные комплексы и их связь с механизмом реакции» . Достижения энзимологии и смежных областей молекулярной биологии . Достижения в энзимологии и смежных областях молекулярной биологии. Том. 39. С. 369–417 . дои : 10.1002/9780470122846.ch6 . ISBN  978-0-470-12284-6 . ПМИД   4147773 .
  64. ^ Хуанг, Китай; Фриден, К. (1972). «Механизм лиганд-индуцированных структурных изменений глутаматдегидрогеназы. Исследование скорости деполимеризации и изомеризации под действием коферментов и гуаниновых нуклеотидов» . Журнал биологической химии . 247 (11): 3638–46. дои : 10.1016/S0021-9258(19)45188-0 . ПМИД   4402280 .
  65. ^ Jump up to: а б Ким, Сан Сок; Цой, И.-Г.; Ким, Сун-Хоу; Ю, Ю.Г. (1999). «Молекулярное клонирование, экспрессия и характеристика термостабильной глутаматрацемазы из гипертермофильной бактерии Aquifexyrophilus». Экстремофилы . 3 (3): 175–83. дои : 10.1007/s007920050114 . ПМИД   10484173 . S2CID   709039 .
  66. ^ Jump up to: а б Лундквист, Томас; Фишер, Стюарт Л.; Керн, Гюнтер; Фолмер, Рутгер Х.А.; Сюэ, Яфэн; Ньютон, Д. Тревор; Китинг, Томас А.; Альм, Ричард А.; и др. (2007). «Использование структурного и регуляторного разнообразия глутамат-рацемаз». Природа . 447 (7146): 817–22. Бибкод : 2007Natur.447..817L . дои : 10.1038/nature05689 . ПМИД   17568739 . S2CID   4408683 .
  67. ^ Jump up to: а б Мэй, Мелисса; Мехбуб, Шахила; Малхерн, Дебби С.; Ван, Чжицян; Ю, Хуэйдун; Тэтчер, Грегори Р.Дж.; Сантарсьеро, Бернард Д.; Джонсон, Майкл Э.; и др. (2007). «Структурный и функциональный анализ двух изоферментов глутамат-рацемазы из Bacillus anthracis и значение для разработки ингибиторов» . Журнал молекулярной биологии . 371 (5): 1219–37. дои : 10.1016/j.jmb.2007.05.093 . ПМЦ   2736553 . ПМИД   17610893 .
  68. ^ Jump up to: а б Таал, Маки А.; Седельникова Светлана Евгеньевна; Ружейников Сергей Н.; Бейкер, Патрик Дж.; Райс, Дэвид В. (2004). «Экспрессия, очистка и предварительный рентгеноструктурный анализ кристаллов глутаматрацемазы Bacillus subtilis» . Acta Crystallographica Раздел D. 60 (11): 2031–4. Бибкод : 2004AcCrD..60.2031T . дои : 10.1107/S0907444904021134 . ПМИД   15502318 .
  69. ^ Jump up to: а б Ким, Кук-Хан; Бонг, Ён-Чон; Пак, Джун Гю; Шин, Кей-Юнг; Хван, Кван Ён; Ким, Юнис Ынкён (2007). «Структурная основа ингибирования глутамат-рацемазы». Журнал молекулярной биологии . 372 (2): 434–43. дои : 10.1016/j.jmb.2007.05.003 . ПМИД   17658548 .
  70. ^ Ашиучи, М.; Кувана, Э; Ямамото, Т; Комацу, К; Сода, К; Мисоно, Х (2002). «Глутаматрацемаза является эндогенным ингибитором ДНК-гиразы» . Журнал биологической химии . 277 (42): 39070–3. дои : 10.1074/jbc.C200253200 . hdl : 10126/3383 . ПМИД   12213801 .
  71. ^ Ашиучи, М.; Тани, К.; Сода, К.; Мисоно, Х. (1998). «Свойства глутаматрацемазы из Bacillus subtilis IFO 3336, продуцирующей полиглутамат». Журнал биохимии . 123 (6): 1156–63. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022055 . ПМИД   9604005 .
  72. ^ Сенгупта, С.; Гош, С.; Нагараджа, В. (2008). «Подработка глутаматрацемазы из Mycobacterium Tuberculosis: рацемизация и ингибирование ДНК-гиразы являются двумя независимыми видами деятельности фермента» . Микробиология . 154 (9): 2796–803. дои : 10.1099/mic.0.2008/020933-0 . ПМИД   18757813 .
  73. ^ Сировер, Майкл А. (1999). «Новый взгляд на старый белок: функциональное разнообразие глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы млекопитающих». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1432 (2): 159–84. дои : 10.1016/S0167-4838(99)00119-3 . ПМИД   10407139 .
  74. ^ Константинидес, С.М.; Дил-младший, WC (1969). «Обратимая диссоциация тетрамерной глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы мышц кролика на димеры или мономеры аденозинтрифосфатом» . Журнал биологической химии . 244 (20): 5695–702. дои : 10.1016/S0021-9258(18)63615-4 . ПМИД   4312250 .
  75. ^ Кумагай, Х; Сакаи, Х (1983). «Белок мозга свиньи (белок 35 K), который связывает микротрубочки, и его идентификация как глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа». Журнал биохимии . 93 (5): 1259–69. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a134260 . ПМИД   6885722 .
  76. ^ Jump up to: а б Де Риель, Джон К.; Паулюс, Генри (1978). «Диссоциация субъединиц в аллостерической регуляции глицеринкиназы Escherichia coli. 2. Вещественные доказательства». Биохимия . 17 (24): 5141–6. дои : 10.1021/bi00617a011 . ПМИД   215195 .
  77. ^ Jump up to: а б Де Риель, Джон К.; Паулюс, Генри (1978). «Диссоциация субъединиц в аллостерической регуляции глицеринкиназы Escherichia coli. 1. Кинетические данные». Биохимия . 17 (24): 5134–40. дои : 10.1021/bi00617a010 . ПМИД   215194 .
  78. ^ Jump up to: а б Де Риель, Джон К.; Паулюс, Генри (1978). «Диссоциация субъединиц в аллостерической регуляции глицеринкиназы Escherichia coli. 3. Роль в десенсибилизации». Биохимия . 17 (24): 5146–50. дои : 10.1021/bi00617a012 . ПМИД   31903 .
  79. ^ Jump up to: а б Физ, Майкл Д.; Фабер, Х. Рик; Быстром, Кори Э; Петтигрю, Дональд В.; Ремингтон, С. Джеймс (1998). «Глицеролкиназа из Escherichia coli и мутант Ala65 → Thr: кристаллические структуры обнаруживают конформационные изменения, имеющие значение для аллостерической регуляции» . Структура . 6 (11): 1407–18. дои : 10.1016/S0969-2126(98)00140-3 . ПМИД   9817843 .
  80. ^ Jump up to: а б Быстром, Кори Э.; Петтигрю, Дональд В.; Браншо, Брюс П.; О'Брайен, Патрик; Ремингтон, С. Джеймс (1999). «Кристаллические структуры варианта S58 → W глицеринкиназы Escherichia coli в комплексе с негидролизуемыми аналогами АТФ обнаруживают предполагаемую активную конформацию фермента в результате движения домена». Биохимия . 38 (12): 3508–18. дои : 10.1021/bi982460z . ПМИД   10090737 .
  81. ^ Jump up to: а б Депре, Эрик; Таук, Патрик; Лех, Эрве; Мусаде, Жан-Франсуа; Оклер, Кристиан; Брошон, Жан-Клод (2000). «Олигомерные состояния интегразы ВИЧ-1, измеренные с помощью анизотропии флуоресценции с разрешением во времени». Биохимия . 39 (31): 9275–84. дои : 10.1021/bi000397j . ПМИД   10924120 .
  82. ^ Jump up to: а б Депре, Э.; Таук, П.; Лех, Х.; Мусаде, Ж.-Ф.; Оклер, К.; Хокинс, Мэн; Брошон, Ж.-К. (2001). «Связывание ДНК вызывает диссоциацию мультимерной формы интегразы ВИЧ-1: исследование анизотропии флуоресценции с временным разрешением» . Труды Национальной академии наук . 98 (18): 10090–5. Бибкод : 2001PNAS...9810090D . дои : 10.1073/pnas.181024498 . ПМК   56920 . ПМИД   11504911 .
  83. ^ Jump up to: а б с Фор, А.Л.; Калмельс, К; Дежобер, К; Кастровьехо, М; Комон-Саркос, А; Тарраго-Литвак, Л; Литвак, С; Парисси, В. (2005). «Олигомеры, сшитые интегразой ВИЧ-1, активны in vitro» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (3): 977–86. дои : 10.1093/nar/gki241 . ПМК   549407 . ПМИД   15718297 .
  84. ^ Jump up to: а б Гио, Э.; Карайон, К; Делелис, О; Саймон, Ф; Таук, П; Зубин Е; Готтих, М; Мусаде, Ж. Ф.; и др. (2006). «Связь между олигомерным статусом интегразы ВИЧ-1 на ДНК и ферментативной активностью» . Журнал биологической химии . 281 (32): 22707–19. дои : 10.1074/jbc.M602198200 . ПМИД   16774912 .
  85. ^ Фьёлейн, С.; Малберри, С; Понсе, С; Валюта, В; Геген-Шеньон, В; Галинье, А; Фетус, Дж; Дойчер, Дж; и др. (2001). «Рентгеновская структура киназы HPr: бактериальная протеинкиназа с нуклеотидсвязывающим доменом P-петли» . Журнал ЭМБО . 20 (15): 3917–27. дои : 10.1093/emboj/20.15.3917 . ПМК   149164 . ПМИД   11483495 .
  86. ^ Маркес, Хосе Антонио; Хасенбейн, Соня; Кох, Бриджит; Фьёлейн, Соня; Несслер, Сильви; Рассел, Роберт Б.; Хенгстенберг, Вольфганг; Шеффзек, Клаус (2002). «Структура полноразмерной киназы/фосфатазы HPr из Staphylococcus xylosus с разрешением 1,95 Å: имитация продукта/субстрата реакций переноса фосфо» . Труды Национальной академии наук . 99 (6): 3458–63. Бибкод : 2002PNAS...99.3458M . дои : 10.1073/pnas.052461499 . JSTOR   3058148 . ПМК   122545 . ПМИД   11904409 .
  87. ^ Аллен, Грегори С.; Штайнхауэр, Катрин; Хиллен, Вольфганг; Стюльке, Йорг; Бреннан, Ричард Г. (2003). «Кристаллическая структура киназы/фосфатазы HPr из Mycoplasma pneumoniae». Журнал молекулярной биологии . 326 (4): 1203–17. дои : 10.1016/S0022-2836(02)01378-5 . ПМИД   12589763 .
  88. ^ Понсе, Сандрин; Миякович, Иван; Несслер, Сильви; Геген-Шеньон, Вирджиния; Шапталь, Винсент; Галинье, Энн; Боэль, Грегори; Мазе, Ален; и др. (2004). «Киназа / фосфорилаза HPr, бифункциональный сенсорный фермент, содержащий мотив Уокера А, контролирующий репрессию катаболита в грамположительных бактериях». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Белки и протеомика . 1697 (1–2): 123–35. дои : 10.1016/j.bbapap.2003.11.018 . ПМИД   15023355 .
  89. ^ Jump up to: а б с д и Рамстром, Х.; Санглиер, С; Лейзе-Вагнер, Э; Филипп, К; Ван Дорселер, А; Хайех, Дж (2002). «Свойства и регуляция бифункционального фермента киназы/фосфатазы HPr в Bacillus subtilis» . Журнал биологической химии . 278 (2): 1174–85. дои : 10.1074/jbc.M209052200 . ПМИД   12411438 .
  90. ^ Жо, Ж.-М.; Фьёлейн, С; Несслер, С; Гонсало, П; Ди Пьетро, ​​А; Дойчер, Дж; Галинье, А (2000). «Киназа HPr из Bacillus subtilis представляет собой гомоолигомерный фермент, который проявляет сильную положительную кооперативность в отношении связывания нуклеотидов и фруктозо-1,6-бисфосфата» (PDF) . Журнал биологической химии . 275 (3): 1773–80. дои : 10.1074/jbc.275.3.1773 . ПМИД   10636874 .
  91. ^ Кларк, Энтони Р.; Уолдман, Адам Д.Б.; Манро, Ян; Холбрук, Дж. Джон (1985). «Изменения в состоянии ассоциации субъединиц лактатдегидрогеназы Bacillus stearothermophilus». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 828 (3): 375–9. дои : 10.1016/0167-4838(85)90319-X . ПМИД   3986214 .
  92. ^ Jump up to: а б с д и Кларк, Энтони Р.; Уолдман, Адам Д.Б.; Харт, Кейт В.; Джон Холбрук, Дж. (1985). «Скорость определенных изменений в структуре белка во время каталитического цикла лактатдегидрогеназы». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 829 (3): 397–407. дои : 10.1016/0167-4838(85)90250-X . ПМИД   4005269 .
  93. ^ Кларк, Энтони Р.; Вигли, Дейл Б.; Барстоу, Дэвид А.; Чиа, Уильям Н.; Аткинсон, Тони; Холбрук, Дж. Джон (1987). «Одна аминокислотная замена нарушает регуляцию бактериальной лактатдегидрогеназы и стабилизирует ее тетрамерную структуру». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 913 (1): 72–80. дои : 10.1016/0167-4838(87)90234-2 . ПМИД   3580377 .
  94. ^ Кэмерон, Александр Д.; Ропер, Дэвид И.; Мортон, Кэтлин М.; Мюрхед, Хилари; Холбрук, Дж. Джон; Вигли, Дейл Б. (1994). «Аллостерическая активация лактатдегидрогеназы Bacillus stearothermophilus, исследованная с помощью рентгеноструктурного анализа мутанта, предназначенного для предотвращения тетрамеризации фермента». Журнал молекулярной биологии . 238 (4): 615–25. дои : 10.1006/jmbi.1994.1318 . ПМИД   8176749 .
  95. ^ Jump up to: а б с Рудяк Станислав Григорьевич; Шрейдер, Томас Э. (1998). «Функциональная роль N-концевой области Lon-протеазы Mycobacterium smegmatis». Биохимия . 37 (32): 11255–63. дои : 10.1021/bi980945h . ПМИД   9698372 .
  96. ^ Jump up to: а б с Рудяк Станислав Григорьевич; Бреновиц, Майкл; Шрейдер, Томас Э. (2001). «Mg2+-связанная олигомеризация модулирует каталитическую активность протеазы Lon (La) из Mycobacterium smegmatis». Биохимия . 40 (31): 9317–23. дои : 10.1021/bi0102508 . ПМИД   11478899 .
  97. ^ Jump up to: а б Виноградник, Диана; Паттерсон-Уорд, Джессика; Ли, Ирен (2006). «Однооборотные кинетические эксперименты подтверждают существование сайтов АТФазы с высоким и низким сродством в протеазе Escherichia coliLon» . Биохимия . 45 (14): 4602–10. дои : 10.1021/bi052377t . ПМЦ   2515378 . ПМИД   16584195 .
  98. ^ Jump up to: а б Ян, Жиру; Ланкс, Чарльз В.; Тонг, Лян (2002). «Молекулярный механизм регуляции митохондриального НАД(Ф)+-зависимого яблочного фермента человека с помощью АТФ и фумарата» . Структура . 10 (7): 951–60. дои : 10.1016/S0969-2126(02)00788-8 . ПМИД   12121650 .
  99. ^ Jump up to: а б Джеральд Э. Эдвардс; Карлос С, Андрео (1992). «НАДФ-яблочный фермент растений». Фитохимия . 31 (6): 1845–57. Бибкод : 1992PChem..31.1845G . дои : 10.1016/0031-9422(92)80322-6 . ПМИД   1368216 .
  100. ^ Се, Ж.-Ю.; Чен, С.-Х.; Хунг, Х.-К. (2009). «Функциональная роль тетрамерной организации яблочного фермента» . Журнал биологической химии . 284 (27): 18096–105. дои : 10.1074/jbc.M109.005082 . ПМК   2709377 . ПМИД   19416979 .
  101. ^ Пул, Лесли Б. (2005). «Бактериальная защита от оксидантов: Механистические особенности пероксидаз на основе цистеина и их флавопротеинредуктаз». Архив биохимии и биофизики . 433 (1): 240–54. дои : 10.1016/j.abb.2004.09.006 . ПМИД   15581580 .
  102. ^ Аран, Мартин; Ферреро, Диего С.; Пагано, Эдуардо; Волосюк, Рикардо А. (2009). «Типичные 2-Cys-пероксиредоксины - модуляция за счет ковалентных превращений и нековалентных взаимодействий». Журнал ФЭБС . 276 (9): 2478–93. дои : 10.1111/j.1742-4658.2009.06984.x . hdl : 11336/20656 . ПМИД   19476489 . S2CID   1698327 .
  103. ^ Бьёрго, Элиза; Де Карвальо, Ракель Маргарида Негран; Флэтмарк, Торгейр (2001). «Сравнение кинетических и регуляторных свойств тетрамерной и димерной форм дикого типа и Thr427 → Pro-мутантной фенилаланингидроксилазы человека». Европейский журнал биохимии . 268 (4): 997–1005. дои : 10.1046/j.1432-1327.2001.01958.x . ПМИД   11179966 .
  104. ^ Мартинес, Аврора; Кнаппског, Пер М.; Олафсдоттир, Сигридур; Дёскеланд, Энн П.; Эйкен, Ханс Гейр; Свебак, Рэнди Мирсет; Боззини, МериЛиза; Апольд, Джаран; и др. (1995). «Экспрессия рекомбинантной фенилаланингидроксилазы человека в виде слитого белка в Escherichia coli предотвращает протеолитическую деградацию протеазами клеток-хозяев. Выделение и характеристика фермента дикого типа» . Биохимический журнал . 306 (2): 589–97. дои : 10.1042/bj3060589 . ПМК   1136558 . ПМИД   7887915 .
  105. ^ Кнаппског, Пер М.; Flatmark, Торгейр ; Аарден, Джоанна М.; Хаавик, Ян; Мартинес, Аврора (1996). «Структурно-функциональные взаимоотношения в фенилаланингидроксилазе человека. Влияние концевых делеций на олигомеризацию, активацию и кооперативность связывания субстрата с ферментом» . Европейский журнал биохимии . 242 (3): 813–21. дои : 10.1111/j.1432-1033.1996.0813r.x . ПМИД   9022714 .
  106. ^ Филлипс, Роберт С.; Парняк, Майкл А.; Кауфман, Сеймур (1984). «Спектроскопическое исследование взаимодействия лиганда с печеночной фенилаланингидроксилазой: доказательства конформационного изменения, связанного с активацией». Биохимия . 23 (17): 3836–42. дои : 10.1021/bi00312a007 . ПМИД   6487579 .
  107. ^ Фюсетти, Ф.; Эрландсен, Х; Флэтмарк, Т ; Стивенс, Р.К. (1998). «Структура тетрамерной фенилаланингидроксилазы человека и ее влияние на фенилкетонурию» . Журнал биологической химии . 273 (27): 16962–7. дои : 10.1074/jbc.273.27.16962 . ПМИД   9642259 .
  108. ^ Jump up to: а б с д и ж Воль, Р.К.; Маркус, Г (1972). «Фосфоенолпируваткарбоксилаза Escherichia coli. Очистка и некоторые свойства» . Журнал биологической химии . 247 (18): 5785–92. дои : 10.1016/S0021-9258(19)44827-8 . ПМИД   4560418 .
  109. ^ Кай, Ясуши; Мацумура, Хироёси; Изуи, Кацура (2003). «Фосфоенолпируваткарбоксилаза: трехмерная структура и молекулярные механизмы». Архив биохимии и биофизики . 414 (2): 170–9. дои : 10.1016/S0003-9861(03)00170-X . ПМИД   12781768 .
  110. ^ Jump up to: а б с Сюй, Цзин; Осима, Тайро; Ёсида, Масасуке (1990). «Превращение тетрамер-димера фосфофруктокиназы из Thermus thermophilus, индуцированное ее аллостерическими эффекторами». Журнал молекулярной биологии . 215 (4): 597–606. дои : 10.1016/S0022-2836(05)80171-8 . ПМИД   2146397 .
  111. ^ Джолли-младший, РЛ; Мейсон, HS (1965). «Множественные формы грибной тирозиназы. Взаимопревращение» . Журнал биологической химии . 240 : PC1489–91. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97603-9 . ПМИД   14284774 .
  112. ^ Джолли-младший, РЛ; Робб, округ Колумбия; Мейсон, HS (1969). «Множественные формы грибной тирозиназы. Явления ассоциации-диссоциации» . Журнал биологической химии . 244 (6): 1593–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)91800-4 . ПМИД   4975157 .
  113. ^ Маллетт, МФ; Доусон, ЧР (1949). «О природе высокоочищенных препаратов грибной тирозиназы». Архив биохимии . 23 (1): 29–44. ПМИД   18135760 .
  114. ^ Jump up to: а б Чазарра, Соледад; Гарсиа-Кармона, Франциско; Кабанес, Хуана (2001). «Гистерезис и положительная кооперативность полифенолоксидазы салата Айсберг». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 289 (3): 769–75. дои : 10.1006/bbrc.2001.6014 . ПМИД   11726215 .
  115. ^ Харель, Э.; Майер, AM (1968). «Взаимное преобразование субъединиц катехолоксидазы из хлоропластов яблока». Фитохимия . 7 (2): 199–204. Бибкод : 1968PChem...7..199H . дои : 10.1016/S0031-9422(00)86315-3 .
  116. ^ Jump up to: а б Яффе Э.К., Лоуренс С.Х. (март 2012 г.). «Аллостерия и динамическая олигомеризация порфобилиногенсинтазы» . Арх. Биохим. Биофиз . 519 (2): 144–53. дои : 10.1016/j.abb.2011.10.010 . ПМК   3291741 . ПМИД   22037356 .
  117. ^ Брейниг С., Кервинен Дж., Стит Л., Уоссон А.С., Фэйрман Р., Влодавер А., Зданов А., Яффе Е.К. (сентябрь 2003 г.). «Контроль биосинтеза тетрапиррола с помощью альтернативных четвертичных форм порфобилиногенсинтазы». Нат. Структура. Биол . 10 (9): 757–63. дои : 10.1038/nsb963 . ПМИД   12897770 . S2CID   24188785 .
  118. ^ Jump up to: а б Шульц, Юрген; Спарманн, Гизела; Хофманн, Эберхард (1975). «Аланин-опосредованная обратимая инактивация опухолевой пируваткиназы, вызванная переходом тетрамер-димер» . Письма ФЭБС . 50 (3): 346–50. Бибкод : 1975FEBSL..50..346S . дои : 10.1016/0014-5793(75)90064-2 . ПМИД   1116605 . S2CID   5665440 .
  119. ^ Jump up to: а б Ибсен, К.Х.; Шиллер, К.В.; Хаас, Т. А. (1971). «Взаимоконвертируемые кинетические и физические формы пируваткиназы эритроцитов человека» . Журнал биологической химии . 246 (5): 1233–40. дои : 10.1016/S0021-9258(19)76963-4 . ПМИД   5545066 .
  120. ^ Лю, Яньшунь; Готте, Джованни; Либонати, Массимо; Айзенберг, Дэвид (2009). «Структуры двух тримеров РНКазы a с 3D-заменой доменов» . Белковая наука . 11 (2): 371–80. дои : 10.1110/ps.36602 . ПМК   2373430 . ПМИД   11790847 .
  121. ^ Jump up to: а б Готте, Джованни; Бертольди, Мариарита; Либонати, Массимо (1999). «Структурная универсальность бычьей рибонуклеазы А. Различные конформеры тримерных и тетрамерных агрегатов фермента» . Европейский журнал биохимии . 265 (2): 680–7. дои : 10.1046/j.1432-1327.1999.00761.x . ПМИД   10504400 .
  122. ^ Готте, Джованни; Лоранс, Дуглас В.; Либонати, Массимо (2006). «Трехмерные олигомеры рибонуклеазы А с заменой доменов: идентификация пятого тетрамера, пентамеров и гексамеров, а также обнаружение следов гептамерных, октамерных и неамерных видов». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1764 (1): 44–54. дои : 10.1016/j.bbapap.2005.10.011 . ПМИД   16310422 .
  123. ^ Jump up to: а б Готте, Джованни; Либонати, Массимо (1998). «Две разные формы агрегированных димеров рибонуклеазы А». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1386 (1): 106–112. дои : 10.1016/S0167-4838(98)00087-9 . ПМИД   9675255 .
  124. ^ Jump up to: а б Либонати, Массимо; Готте, Джованни (2004). «Олигомеризация бычьей рибонуклеазы А: Структурные и функциональные особенности ее мультимеров» . Биохимический журнал . 380 (2): 311–27. дои : 10.1042/BJ20031922 . ПМК   1224197 . ПМИД   15104538 .
  125. ^ Jump up to: а б Либонати, М. (2004). «Биологическое действие олигомеров рибонуклеазы А». Клеточные и молекулярные науки о жизни . 61 (19–20): 2431–6. дои : 10.1007/s00018-004-4302-x . ПМИД   15526151 . S2CID   8769502 .
  126. ^ Jump up to: а б Либонати, М; Бертольди, М; Соррентино, С (1996). «Активность на двухцепочечной РНК агрегатов рибонуклеазы выше, чем у димеров, возрастает в зависимости от размера агрегатов» . Биохимический журнал . 318 (1): 287–90. дои : 10.1042/bj3180287 . ПМЦ   1217620 . ПМИД   8761484 .
  127. ^ Jump up to: а б Либонати, М.; Готте, Г.; Воттариелло, Ф. (2008). «Новые биологические действия, приобретаемые рибонуклеазой посредством олигомеризации». Современная фармацевтическая биотехнология . 9 (3): 200–9. дои : 10.2174/138920108784567308 . ПМИД   18673285 .
  128. ^ Кашлан, Оссама Б.; Куперман, Барри С. (2003). «Комплексная модель аллостерической регуляции рибонуклеотидредуктазы млекопитающих: уточнения и последствия †». Биохимия . 42 (6): 1696–706. дои : 10.1021/bi020634d . ПМИД   12578384 .
  129. ^ Кашлан, Оссама Б.; Скотт, Чарльз П.; Лир, Джеймс Д.; Куперман, Барри С. (2002). «Комплексная модель аллостерической регуляции рибонуклеотидредуктазы млекопитающих. Функциональные последствия АТФ- и дАТФ-индуцированной олигомеризации большой субъединицы †». Биохимия . 41 (2): 462–74. дои : 10.1021/bi011653a . ПМИД   11781084 .
  130. ^ Эрикссон, Матиас; Улин, Улла; Рамасвами, С; Экберг, Моника; Регнстрем, Карин; Сьёберг, Бритт-Мари; Эклунд, Ганс (1997). «Связывание аллостерических эффекторов с белком рибонуклеотидредуктазы R1: уменьшение цистеинов активного центра способствует связыванию субстрата» . Структура . 5 (8): 1077–92. дои : 10.1016/S0969-2126(97)00259-1 . ПМИД   9309223 .
  131. ^ Jump up to: а б Фэрман, Джеймс Уэсли; Виджератна, Санат Ранджан; Ахмад, доктор Фаиз; Сюй, Хай; Накано, Ре; Джа, Шалини; Прендергаст, Джей; Велин, Р. Мартин; и др. (2011). «Структурные основы аллостерической регуляции рибонуклеотидредуктазы человека путем олигомеризации, индуцированной нуклеотидами» . Структурная и молекулярная биология природы . 18 (3): 316–22. дои : 10.1038/nsmb.2007 . ПМК   3101628 . ПМИД   21336276 .
  132. ^ Jump up to: а б Хохман, Р.Дж.; Гиттон, MC; Верон, М. (1984). «Очистка S-аденозил-1-гомоцистеингидролазы из Dictyostelium discoideum: обратимая инактивация цАМФ и 2'-дезоксиаденозином». Архив биохимии и биофизики . 233 (2): 785–95. дои : 10.1016/0003-9861(84)90507-1 . ПМИД   6091559 .
  133. ^ Гурановский, Анджей; Павелкевич, Ежи (1977). «Аденозилгомоцистеиназа из семян желтого люпина. Очистка и свойства» . Европейский журнал биохимии . 80 (2): 517–23. дои : 10.1111/j.1432-1033.1977.tb11907.x . ПМИД   923592 .
  134. ^ Каяндер, Е.О.; Райна, AM (1981). «Аффинно-хроматографическая очистка S-аденозил-L-гомоцистеингидролазы. Некоторые свойства фермента из печени крыс» . Биохимический журнал . 193 (2): 503–12. дои : 10.1042/bj1930503 . ПМЦ   1162632 . ПМИД   7305945 .
  135. ^ Jump up to: а б с Саэки, Ю; Ито, С; Шизута, Ю; Хаяиси, О; Кагамияма, Х; Вада, Х (1977). «Субъединичная структура биодеградационной треониндезаминазы» . Журнал биологической химии . 252 (7): 2206–8. дои : 10.1016/S0021-9258(17)40542-4 . ПМИД   321452 .
  136. ^ Jump up to: а б с Филлипс, AT; Вуд, Вашингтон (1964). «Основы активации AMP «биодеградационной» треониндегидразы». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 15 (6): 530–535. дои : 10.1016/0006-291X(64)90499-1 .
  137. ^ Jump up to: а б с Герлт, Дж.А.; Рабиновиц, К.В.; Данн, CP; Вуд, Вашингтон (1973). «Механизм действия треониндегидразы, активируемой 5'-адениловой кислотой. V. Связь между лиганд-индуцированной аллостерической активацией и взаимопревращением протомеролигомеров» . Журнал биологической химии . 248 (23): 8200–6. дои : 10.1016/S0021-9258(19)43214-6 . ПМИД   4584826 .
  138. ^ Аддингтон, Адель К.; Джонсон, Дэвид А. (1996). «Инактивация триптазы легких человека: данные о повторно активируемых тетрамерных промежуточных и активных мономерах». Биохимия . 35 (42): 13511–8. дои : 10.1021/bi960042t . ПМИД   8885830 .
  139. ^ Фахардо, Игнасио; Пейлер, Гуннар (2003). «Образование активных мономеров из тетрамерной β-триптазы человека» . Биохимический журнал . 369 (3): 603–10. дои : 10.1042/BJ20021418 . ПМЦ   1223112 . ПМИД   12387726 .
  140. ^ Фукуока, Ёсихиро; Шварц, Лоуренс Б. (2004). «Человеческая β-триптаза: обнаружение и характеристика активного мономера и предотвращение восстановления тетрамера ингибиторами протеазы». Биохимия . 43 (33): 10757–64. дои : 10.1021/bi049486c . ПМИД   15311937 .
  141. ^ Фукуока, Ю; Шварц, Л.Б. (2006). «Моноклональное антитело против триптазы B12 разрушает тетрамерную структуру стабилизированной гепарином бета-триптазы с образованием мономеров, которые неактивны при нейтральном pH и активны при кислом pH» . Журнал иммунологии . 176 (5): 3165–72. дои : 10.4049/jimmunol.176.5.3165 . ПМК   1810230 . ПМИД   16493076 .
  142. ^ Фукуока, Ёсихиро; Шварц, Лоуренс Б. (2007). «Активные мономеры человеческой β-триптазы обладают расширенной субстратной специфичностью» . Международная иммунофармакология . 7 (14): 1900–8. дои : 10.1016/j.intimp.2007.07.007 . ПМК   2278033 . ПМИД   18039527 .
  143. ^ Халлгрен, Дж.; Спилманн, Д; Пейлер, Г (2001). «Структурные требования и механизм гепарин-индуцированной активации рекомбинантной триптазы тучных клеток мыши, протеазы тучных клеток мыши-6. ОБРАЗОВАНИЕ АКТИВНЫХ МОНОМЕРОВ ТРИПТАЗЫ В ПРИСУТСТВИИ НИЗКОМОЛЕКУЛЯРНОГО ГЕПАРИНА» . Журнал биологической химии . 276 (46): 42774–81. дои : 10.1074/jbc.M105531200 . ПМИД   11533057 .
  144. ^ Шехтер, Норман М.; Чхве, Ын-Юнг; Селвуд, Тревор; Маккаслин, Даррелл Р. (2007). «Характеристика трех различных каталитических форм человеческой триптазы-β: их взаимосвязи и значимость». Биохимия . 46 (33): 9615–29. дои : 10.1021/bi7004625 . ПМИД   17655281 .
  145. ^ Шехтер, Норман М.; Энг, Грейс Ю.; Селвуд, Тревор; Маккаслин, Даррелл Р. (1995). «Структурные изменения, связанные со спонтанной инактивацией сериновой протеиназы триптазы человека». Биохимия . 34 (33): 10628–38. дои : 10.1021/bi00033a038 . ПМИД   7654717 .
  146. ^ Шварц, Лоуренс Б. (1994). «[6] Триптаза: сериновая протеаза тучных клеток». Протеолитические ферменты: сериновые и цистеиновые пептидазы . Методы энзимологии. Том. 244. С. 88–100 . дои : 10.1016/0076-6879(94)44008-5 . ISBN  978-0-12-182145-6 . ПМИД   7845247 .
  147. ^ Стрик, Мерел CM; Волбинк, Анджела; Воутерс, Дорин; Бладергрун, Беллинда А.; Верлаан, Анжелика Р.; ван Худт, Инге С.; Хилькема, Санне; Хак, Дж. Эрик; и др. (2004). «Внутриклеточный серпин SERPINB6 (PI6) обильно экспрессируется тучными клетками человека и образует комплексы с мономерами β-триптазы». Кровь . 103 (7): 2710–7. дои : 10.1182/кровь-2003-08-2981 . ПМИД   14670919 .
  148. ^ Jump up to: а б Козик, Анджей; Потемпа, Ян; Трэвис, Джеймс (1998). «Спонтанная инактивация триптазы легких человека, измеренная с помощью эксклюзионной хроматографии и химического сшивания: диссоциация активного тетрамерного фермента на неактивные мономеры является основным событием всего процесса». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1385 (1): 139–48. дои : 10.1016/S0167-4838(98)00053-3 . ПМИД   9630576 .
  149. ^ Альзани, Р.; Коцци, Э.; Корти, А.; Темпони, М.; Трицио, Д.; Джильи, М.; Риццо, В. (1995). «Механизм индуцированной сурамином деолигомеризации фактора некроза опухоли альфа». Биохимия . 34 (19): 6344–50. дои : 10.1021/bi00019a012 . ПМИД   7756262 .
  150. ^ Корти, А; Фассина, Г; Маркуччи, Ф; Барбанти, Э; Кассани, Дж. (1992). «Олигомерный фактор некроза опухоли альфа медленно превращается в неактивные формы на биоактивных уровнях» . Биохимический журнал . 284 (3): 905–10. дои : 10.1042/bj2840905 . ПМЦ   1132625 . ПМИД   1622406 .
  151. ^ Хлодан, Роман; Боль, Роджер Х. (1995). «Путь сворачивания и сборки фактора некроза опухоли TNF-альфа, глобулярного тримерного белка» . Европейский журнал биохимии . 231 (2): 381–7. doi : 10.1111/j.1432-1033.1995.0381e.x . ПМИД   7635149 .
  152. ^ Jump up to: а б с д Дженсен, Кай Франк; Майгинд, Бенте (1996). «Различные олигомерные состояния участвуют в аллостерическом поведении урацилфосфорибозилтрансферазы из Escherichia Coli». Европейский журнал биохимии . 240 (3): 637–45. дои : 10.1111/j.1432-1033.1996.0637h.x . ПМИД   8856065 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Morpheein&oldid=1238051386"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 7a5fe95f12b4a03748c0eec697c28e37__1722536400
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/7a/37/7a5fe95f12b4a03748c0eec697c28e37.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Morpheein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)