✖


Jump to content

Полифенолоксидаза

Катехолоксидаза
Идентификаторы
Номер ЕС. 1.10.3.2
Альт. имена Полифенолоксидаза
Базы данных
ИнтЭнк вид IntEnz
БРЕНДА БРЕНДА запись
Экспаси Просмотр NiceZyme
КЕГГ КЕГГ запись
МетаЦик метаболический путь
ПРЯМОЙ профиль
PDB Структуры RCSB PDB PDBe PDBsum
Поиск
PMCarticles
PubMedarticles
NCBIproteins

Основная статья: Катехолоксидаза
Основная статья: Тирозиназа

Полифенолоксидаза ( PPO ; также полифенолоксидаза i, хлоропласт ), фермент, участвующий в потемнении фруктов , представляет собой тетрамер , содержащий четыре атома меди на молекулу. [ 1 ]

ППО может принимать монофенолы и/или о -дифенолы . в качестве субстратов [ 2 ] Фермент работает, катализируя о - гидроксилирование молекул монофенолов , , в которых бензольное кольцо содержит один гидроксильный заместитель, в о -дифенолы ( молекулы фенола содержащие два гидроксильных заместителя в положениях 1, 2 без углерода между ними). [ 3 ] Он также может дополнительно катализировать окисление о - дифенолов с образованием о -хинонов . [ 4 ] PPO катализирует быструю полимеризацию о - хинонов с образованием черных, коричневых или красных пигментов ( полифенолов ), которые вызывают потемнение фруктов .

Аминокислота о тирозин содержит одно фенольное кольцо, которое может окисляться под действием PPO с образованием - хинона. Следовательно, ППО также могут называться тирозиназами . [ 5 ]

Обычные продукты, вырабатывающие этот фермент, включают грибы ( Agaricus bisporus ), [ 6 ] [ 7 ] яблоки ( Malus Domestica ), [ 8 ] [ 9 ] авокадо ( Persea americana ) и салат-латук ( Lactuca sativa ). [ 10 ]

Структура и функции

[ редактировать ]

PPO указан как морфеин , белок, который может образовывать два или более различных гомоолигомеров (формы морфеина), но должен распадаться и менять форму для преобразования между формами. Он существует в виде мономера , тримера, тетрамера , октамера или додекамера . [ 11 ] [ 12 ] создание нескольких функций . [ 13 ]

В растениях ППО представляет собой пластидный фермент с неясным синтезом и функцией. В функциональных хлоропластах он может участвовать в химии кислорода, например, опосредовать псевдоциклическое фотофосфорилирование . [ 14 ]

ферментов В номенклатуре различают ферменты монофенолоксидазы ( тирозиназы ) и ферменты о -дифенол:кислородоксидоредуктазы ( катехиноксидазы ). Предпочтение субстрата тирозиназ в и катехолоксидаз контролируется аминокислотами вокруг двух меди ионов активном центре . [ 15 ]

Распространение и приложения

[ редактировать ]

Смесь ферментов монофенолоксидазы и катехолоксидазы присутствует почти во всех тканях растений, а также может быть обнаружена у бактерий, животных и грибов. У насекомых присутствуют кутикулярные полифенолоксидазы. [ 16 ] и их продукты отвечают за толерантность к высыханию .

Продукт реакции винограда (2-S глутатионилкафтариновая кислота) представляет собой соединение окисления, образующееся при действии ПФО на кафтаровую кислоту и содержащееся в вине. Это сложное соединение отвечает за более низкий уровень потемнения некоторых белых вин. [ нужна ссылка ]

Растения используют полифенолоксидазу как один из комплексов химической защиты от паразитов . [ 17 ]

Ингибиторы

[ редактировать ]

Существует два типа ингибиторов ППО: конкурентные по отношению к кислороду в медном участке фермента и конкурентные по отношению к фенольным соединениям. Тентоксин также использовался в недавних исследованиях для устранения активности ППО в проростках высших растений. [ 18 ] Трополон полифенолоксидазы винограда – ингибитор . [ 19 ] Другим ингибитором этого фермента является метабисульфит калия . [ 20 ] Активность ППО корня банана сильно ингибируется дитиотреитом и метабисульфитом натрия . [ 21 ] как и ППО плодов бананов, аналогичные серосодержащие соединения, включая дитионит натрия и цистеин , в дополнение к аскорбиновой кислоте (витамин С). [ 22 ]

Анализы

[ редактировать ]

Было разработано несколько тестов для мониторинга активности полифенолоксидаз и оценки ингибирующей способности ингибиторов полифенолоксидазы. В частности, ультрафиолетовой/видимой (УФ/Видимой) спектрофотометрии . широко применяются анализы на основе [ 23 ] Наиболее распространенный спектрофотометрический анализ УФ/ВИД включает мониторинг образования о -хинонов , которые являются продуктами реакций, катализируемых полифенолоксидазой, или потребления субстрата. [ 24 ] альтернативный спектрофотометрический метод, который включает связывание о -хинонов с нуклеофильными реагентами, такими как гидрохлорид 3-метил-2-бензотиазолинонегидразона (MBTH). Также использовался [ 25 ] Другие методы, такие как анализ окрашивания активности с использованием электрофореза в полиакриламидном геле , [ 26 ] радиоактивные анализы на основе трития , [ 27 ] анализ потребления кислорода, [ 28 ] ) . Также сообщалось и использовалось исследование на основе ядерного магнитного резонанса (ЯМР [ 29 ]

Ферментативное подрумянивание

[ редактировать ]

Полифенолоксидаза — фермент, встречающийся во всех растениях и животных. [ 30 ] включая большинство фруктов и овощей. [ 31 ] PPO имеет важное значение для пищевой промышленности, поскольку он катализирует ферментативное потемнение при повреждении тканей в результате синяков, сдавливаний или вмятин, что делает продукцию менее товарной и приводит к экономическим потерям. [ 30 ] [ 31 ] [ 32 ] Ферментативное потемнение из-за PPO также может привести к потере питательной ценности фруктов и овощей, что еще больше снижает их ценность. [ 10 ] [ 30 ] [ 31 ]

Поскольку субстраты этих реакций ППО расположены в вакуолях растительных клеток, поврежденных главным образом в результате неправильного сбора урожая , ППО инициирует цепочку реакций потемнения. [ 32 ] [ 33 ] Воздействие кислорода при нарезке или пюре также приводит к ферментативному потемнению фруктов и овощей под действием PPO. [ 31 ] Примеры, в которых реакция потемнения, катализируемая PPO, может быть желательной, включают авокадо, чернослив, виноград изюм, черный чай и зеленые кофейные зерна. [ 10 ] [ 31 ]

В манго

[ редактировать ]

В манго ферментативное потемнение, катализируемое ППО, в основном вызвано ожогом сока, что приводит к потемнению кожицы. [ нужна ссылка ] ППО -катехиноксидаза -типа локализована в хлоропластах клеток кожицы манго, а ее фенольные субстраты - в вакуолях. Таким образом, ожог сока является инициирующим действием ППО в кожуре манго, поскольку он разрушает клеточные компартменты. [ 33 ] PPO находится в кожуре, соке и мякоти манго, с самым высоким уровнем активности в коже. [ 31 ]

В авокадо

[ редактировать ]

PPO в авокадо вызывает быстрое потемнение под воздействием кислорода. [ 10 ] многостадийный процесс, включающий реакции окисления как монофенолов , так и полифенолов, в результате которых продукты о-хинона впоследствии необратимо превращаются в коричневые полимерные пигменты ( меланины ). [ 34 ]

В яблоке

[ редактировать ]

Присутствует в хлоропластах и ​​митохондриях всех частей яблока. [ 31 ] PPO является основным ферментом, ответственным за ферментативное потемнение яблок. [ 35 ] В связи с ростом потребительского спроса на предварительно приготовленные фрукты и овощи решение ферментативного подрумянивания стало целевой областью исследований и разработки новых продуктов. [ 36 ] Например, предварительно нарезанные яблоки являются привлекательным потребительским продуктом, но нарезание яблок вызывает активность ППО, что приводит к потемнению поверхностей срезов и снижению их эстетических качеств. [ 36 ] Потемнение также происходит в яблочных соках и пюре при неправильном обращении или обработке. [ 37 ]

Арктические яблоки , пример генетически модифицированных фруктов , созданных для снижения активности ППО, представляют собой набор яблок, зарегистрированных под торговой маркой , которые содержат признак отсутствия потемнения, полученный в результате . подавления экспрессии ППО, тем самым подавляя потемнение фруктов [ 38 ]

В абрикосе

[ редактировать ]

Абрикос как плод климактерического возраста подвергается быстрому послеуборочному созреванию . Латентная форма ППО может спонтанно активироваться в течение первых недель хранения, образуя активный фермент с молекулярной массой 38 кДа. [ 39 ] Комбинации аскорбиновой кислоты и протеазы представляют собой многообещающий практический метод борьбы с потемнением, поскольку обработанное абрикосовое пюре сохраняет свой цвет . [ 40 ]

В картофеле

[ редактировать ]

PPO, обнаруженный в высоких концентрациях в кожуре клубней картофеля и на 1–2 мм ткани внешней коры , используется в картофеле в качестве защиты от насекомых-хищников, что приводит к ферментативному потемнению из-за повреждения тканей. [ нужна ссылка ] Повреждение кожной ткани клубня картофеля приводит к нарушению компартментации клеток, что приводит к потемнению. Коричневые или черные пигменты образуются в результате реакции хиноновых продуктов ППО с аминокислотными группами в клубне. [ 32 ] У картофеля гены РРО экспрессируются не только в клубнях картофеля, но также в листьях, черешках , цветках и корнях. [ 32 ]

В орехе

[ редактировать ]

В грецком орехе ( Juglans regia ) были идентифицированы два разных гена ( jr PPO1 и jr PPO2), кодирующие полифенолоксидазы. Оба изофермента предпочитают разные субстраты , поскольку jr PPO1 проявляет более высокую активность по отношению к монофенолам , тогда как jr PPO2 более активен по отношению к дифенолам . [ 41 ] [ 42 ]

В черном тополе

[ редактировать ]

Мономерная nigra катехолоксидаза Populus кофейную превращает кислоту в хинон и меланин в поврежденных клетках . [ 43 ] [ 44 ]

[ редактировать ]

Профенолоксидаза — это модифицированная форма реакции комплемента, обнаруженная у некоторых беспозвоночных, включая насекомых , крабов и червей . [ 45 ]

Гемоцианин гомологичен фенолоксидазам (например, тирозиназе ), поскольку оба фермента имеют общий тип координации активного центра меди. Гемоцианин также проявляет активность ППО, но с замедленной кинетикой из-за большего стерического объема в активном центре. Частичная денатурация фактически улучшает активность ППО гемоцианина, обеспечивая больший доступ к активному центру. [ 46 ]

Ауреусидинсинтаза гомологична растительной полифенолоксидазе, но содержит некоторые существенные модификации. [ нужна ссылка ]

Ауронсинтаза [ 47 ] катализирует образование ауронов. Ауронсинтаза, очищенная из Coreopsis grandiflora , проявляет слабую тирозиназную активность против изоликвиритигенина , но фермент не реагирует с классическими тирозиназы субстратами L- тирозином и тирамином и поэтому должен быть классифицирован как катехолоксидаза . [ 48 ]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Полифенолоксидаза» . Руководство по ферментам Уортингтона . Проверено 13 сентября 2011 г.
  2. ^ Макларин, Марк-Энтони; Люнг, Айвенго К.Х. (2020). «Субстратная специфичность полифенолоксидазы». Крит. Преподобный Биохим. Мол. Биол. 55 (3): 274–308. дои : 10.1080/10409238.2020.1768209 . ПМИД   32441137 . S2CID   218831573 .
  3. ^ Санчес-Ферреру; Х. Н. Родригес-Лопес; Ф. Гарсиа-Канос; Ф. Гарсиа-Кармона (1995). «Тирозиназа: всесторонний обзор ее механизма». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Структура белка и молекулярная энзимология . 1247 (1): 1–11. дои : 10.1016/0167-4838(94)00204-т . ПМИД   7873577 .
  4. ^ С. Эйкен; Б. Кребс; Дж. К. Саккеттини (1999). «Катехиноксидаза – структура и активность» . Современное мнение в области структурной биологии . 9 (6): 677–683. дои : 10.1016/s0959-440x(99)00029-9 . ПМИД   10607672 .
  5. ^ Майер А.М. (ноябрь 2006 г.). «Полифенолоксидазы в растениях и грибах: куда пойти? Обзор». Фитохимия . 67 (21): 2318–31. Бибкод : 2006PChem..67.2318M . doi : 10.1016/j.phytochem.2006.08.006 . ПМИД   16973188 .
  6. ^ Маурахер С.Г., Молитор С., Майкл С., Крагл М., Рицци А., Ромпель А. (март 2014 г.). «Высокий уровень очистки белка позволяет однозначно определять полипептид латентной изоформы PPO4 грибной тирозиназы» . Фитохимия . 99 : 14–25. Бибкод : 2014PChem..99...14M . doi : 10.1016/j.phytochem.2013.12.016 . ПМЦ   3969299 . ПМИД   24461779 .
  7. ^ Маурахер С.Г., Молитор С., Аль-Овейни Р., Корц У., Ромпель А. (сентябрь 2014 г.). «Скрытая и активная грибная тирозиназа abPPO4, сокристаллизованная с гексат вольфрамотеллуратом (VI) в монокристалле» . Акта Кристаллографика. Раздел D. Биологическая кристаллография . 70 (Часть 9): 2301–15. дои : 10.1107/S1399004714013777 . ПМК   4157443 . ПМИД   25195745 .
  8. ^ Кампацикас И., Биелич А., Прецлер М., Ромпель А. (август 2017 г.). «Три рекомбинантно экспрессируемые яблочные тирозиназы предполагают наличие аминокислот, ответственных за моно- и дифенолазную активность в растительных полифенолоксидазах» . Научные отчеты . 7 (1): 8860. Бибкод : 2017НатСР...7.8860К . дои : 10.1038/s41598-017-08097-5 . ПМК   5562730 . ПМИД   28821733 .
  9. ^ Кампацикас И., Биелич А., Прецлер М., Ромпель А. (май 2019 г.). «Реакция саморасщепления, индуцированная пептидами, инициирует активацию тирозиназы» . Ангеванде Хеми . 58 (22): 7475–7479. дои : 10.1002/anie.201901332 . ПМК   6563526 . ПМИД   30825403 .
  10. ^ Jump up to: а б с д Толедо Л., Агирре К. (декабрь 2017 г.). «Возвращение к ферментативному потемнению авокадо (Persea americana): история, достижения и перспективы на будущее». Критические обзоры в области пищевой науки и питания . 57 (18): 3860–3872. дои : 10.1080/10408398.2016.1175416 . ПМИД   27172067 . S2CID   205692816 .
  11. ^ Джолли Р.Л., Мейсон Х.С. (март 1965 г.). «Множественные формы грибной тирозиназы. Взаимопревращение» . Журнал биологической химии . 240 : PC1489–91. дои : 10.1016/S0021-9258(18)97603-9 . ПМИД   14284774 .
  12. ^ Джолли Р.Л., Робб Д.А., Мейсон Х.С. (март 1969 г.). «Множественные формы грибной тирозиназы. Явления ассоциации-диссоциации» . Журнал биологической химии . 244 (6): 1593–9. дои : 10.1016/S0021-9258(18)91800-4 . ПМИД   4975157 .
  13. ^ Маллетт М.Ф., Доусон Ч.Р. (август 1949 г.). «О природе высокоочищенных препаратов грибной тирозиназы». Архив биохимии . 23 (1): 29–44. ПМИД   18135760 .
  14. ^ Вон К.С., Герцог С.О. (1984). «Функция полифенолоксидазы у высших растений». Физиология Плантарум . 60 (1): 106–112. дои : 10.1111/j.1399-3054.1984.tb04258.x .
  15. ^ Кампацикас I, Ромпель А (октябрь 2020 г.). «Похожие, но все же разные: какие аминокислотные остатки отвечают за различную активность медных ферментов типа III?» . ХимБиоХим . 22 (7): 1161–1175. дои : 10.1002/cbic.202000647 . ISSN   1439-4227 . ПМК   8049008 . ПМИД   33108057 .
  16. ^ Сугумаран М., Липке Х. (май 1983 г.). «Образование хинонметида из 4-алкилкатехолов: новая реакция, катализируемая кутикулярной полифенолоксидазой». Письма ФЭБС . 155 (1): 65–68. дои : 10.1016/0014-5793(83)80210-5 . S2CID   84630585 .
  17. ^ Талер Дж.С., Карбан Р., Ульман Д.Э., Боге К., Босток Р.М. (апрель 2002 г.). «Взаимосвязь между путями защиты растений жасмонатом и салицилатом: влияние на некоторых растительных паразитов». Экология . 131 (2): 227–235. Бибкод : 2002Oecol.131..227T . дои : 10.1007/s00442-002-0885-9 . ПМИД   28547690 . S2CID   25912204 .
  18. ^ Герцог С.О., Вон К.К. (апрель 1982 г.). «Отсутствие участия полифенолоксидазы в орто-гидроксилировании фенольных соединений в проростках маша». Физиология Плантарум . 54 (4): 381–385. дои : 10.1111/j.1399-3054.1982.tb00696.x .
  19. ^ Валеро Э., Гарсия-Морено М., Варон Р., Гарсия-Кармона Ф. (1991). «Зависимое от времени ингибирование полифенолоксидазы винограда трополоном». Дж. Агрик. Пищевая хим . 39 (6): 1043–1046. дои : 10.1021/jf00006a007 .
  20. ^ Дель Синьоре А, Ромеоа Ф, Джаччо М (май 1997 г.). «Содержание фенольных веществ в базидиомицетах». Микологические исследования . 101 (5): 552–556. дои : 10.1017/S0953756296003206 .
  21. ^ Вуйтс Н., Де Ваеле Д., Свеннен Р. (2006). «Экстракция и частичная характеристика полифенолоксидазы из корней банана (Musa acuminata Grande naine)». Физиология и биохимия растений . 44 (5–6): 308–14. дои : 10.1016/j.plaphy.2006.06.005 . ПМИД   16814556 .
  22. ^ Палмер Дж. К. (1963). «Банановая полифенолоксидаза. Получение и свойства» . Физиология растений . 38 (5). Издательство Оксфордского университета: 508–513. дои : 10.1104/стр.38.5.508 . ПМК   549964 . PMID   16655824 .
  23. ^ Гарсиа-Молина Ф., Муньос Х.Л., Варон Р., Родригес-Лопес Х.Н., Гарсиа-Кановас Ф., Тудела Х. (ноябрь 2007 г.). «Обзор спектрофотометрических методов измерения монофенолазной и дифенолазной активности тирозиназы». Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 55 (24): 9739–49. дои : 10.1021/jf0712301 . ПМИД   17958393 .
  24. ^ Хагбин К., У Тан Э (январь 2003 г.). «Прямой спектрофотометрический анализ монооксигеназной и оксидазной активности грибной тирозиназы в присутствии синтетических и природных субстратов». Аналитическая биохимия . 312 (1): 23–32. дои : 10.1016/S0003-2697(02)00408-6 . ПМИД   12479831 .
  25. ^ Эспин Х.К., Моралес М., Варон Р., Тудела Х., Гарсиа-Кановас Ф. (октябрь 1995 г.). «Непрерывный спектрофотометрический метод определения монофенолазной и дифенолазной активности яблочной полифенолоксидазы». Аналитическая биохимия . 231 (1): 237–46. дои : 10.1006/abio.1995.1526 . ПМИД   8678307 .
  26. ^ Рескиньо А., Соллаи Ф., Ринальди А.С., Содду Г., Санжуст Э. (март 1997 г.). «Окрашивание активности полифенолоксидазы в полиакриламидных гелях для электрофореза». Журнал биохимических и биофизических методов . 34 (2): 155–9. дои : 10.1016/S0165-022X(96)01201-8 . ПМИД   9178091 .
  27. ^ Померанц С.Х. (июнь 1964 г.). «Гидроксилирование тирозина, катализируемое тирозиназой млекопитающих: улучшенный метод анализа». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 16 (2): 188–94. дои : 10.1016/0006-291X(64)90359-6 . ПМИД   5871805 .
  28. ^ Нэйш-Байфилд С., Райли П.А. (ноябрь 1992 г.). «Окисление одноатомных фенольных субстратов тирозиназой. Оксиметрическое исследование» . Биохимический журнал . 288 (Часть 1): 63–7. дои : 10.1042/bj2880063 . ПМЦ   1132080 . ПМИД   1445282 .
  29. ^ Ли Ю, Зафар А., Килмартин П.А., Рейниссон Дж., Люнг И.К. (ноябрь 2017 г.). «Разработка и применение метода ЯМР для определения полифенолоксидаз». ХимияВыбрать . 2 (32): 10435–41. дои : 10.1002/slct.201702144 .
  30. ^ Jump up to: а б с Юнал МЮ (2007). «Свойства полифенолоксидазы из банана Анамур (Musa Cavendishii)». Пищевая химия . 100 (3): 909–913. doi : 10.1016/j.foodchem.2005.10.048 .
  31. ^ Jump up to: а б с д и ж г Вамос-Вигьясо Л. (1981). «Полифенолоксидаза и пероксидаза во фруктах и ​​овощах». Критические обзоры в области пищевой науки и питания . 15 (1): 49–127. дои : 10.1080/10408398109527312 . ПМИД   6794984 .
  32. ^ Jump up to: а б с д Тайгесен П.В., Драй И.Б., Робинсон С.П. (октябрь 1995 г.). «Полифенолоксидаза в картофеле. Мультигенное семейство, демонстрирующее дифференциальные закономерности экспрессии» . Физиология растений . 109 (2): 525–31. дои : 10.1104/стр.109.2.525 . ПМК   157616 . ПМИД   7480344 .
  33. ^ Jump up to: а б Робинсон С.П., Ловейс Б.Р., Чако Е.К. (1993). «Ферменты полифенолоксидазы в соке и кожуре плодов манго». Функциональная биология растений . 20 (1): 99–107. дои : 10.1071/pp9930099 . ISSN   1445-4416 .
  34. ^ Шелби Т. Перес; Келси А. Унк; Касандра Дж. Райли (29 октября 2019 г.). «Лаборатория авокадо: исследование ферментативной реакции потемнения» (PDF) . Колледж Роллинз, CourseSource . Проверено 8 марта 2020 г.
  35. ^ Роча А.М., Кано MP, Галеацци М.А., Мораиш AM (1 августа 1998 г.). «Характеристика яблочной полифенолоксидазы Старкинга». Журнал науки о продовольствии и сельском хозяйстве . 77 (4): 527–534. doi : 10.1002/(sici)1097-0010(199808)77:4<527::aid-jsfa76>3.0.co;2-e . hdl : 10261/114868 . ISSN   1097-0010 .
  36. ^ Jump up to: а б Сон С.М., Мун К.Д., Ли С.И. (апрель 2001 г.). «Ингибирующее действие различных средств, препятствующих потемнению ломтиков яблок». Пищевая химия . 73 (1): 23–30. дои : 10.1016/s0308-8146(00)00274-0 .
  37. ^ Николя Ж.-Дж., Ришар-Форже, Гупи П.М., Амио М.Дж., Обер С.Ю. (1994). «Ферментативные реакции потемнения яблок и яблочных продуктов». Критические обзоры в области пищевой науки и питания . 34 (2): 109–57. дои : 10.1080/10408399409527653 . ПМИД   8011143 .
  38. ^ «Новая информация о пищевых продуктах — Arctic Apple Events GD743 и GS784» . Секция новых пищевых продуктов, Управление по продовольствию, Отдел товаров для здоровья и пищевых продуктов, Министерство здравоохранения Канады, Оттава. 20 марта 2015 года . Проверено 5 ноября 2016 г.
  39. ^ Дерардья А.Е., Претцлер М., Кампацикас И., Баркат М., Ромпель А. (сентябрь 2017 г.). «Очистка и характеристика латентной полифенолоксидазы из абрикоса (Prunus Armeniaca L.)» . Журнал сельскохозяйственной и пищевой химии . 65 (37): 8203–8212. дои : 10.1021/acs.jafc.7b03210 . ПМК   5609118 . ПМИД   28812349 .
  40. ^ Дерардья А.Е., Претцлер М., Кампацикас И., Баркат М., Ромпель А. (декабрь 2019 г.). «Ингибирование полифенолоксидазы абрикоса комбинацией растительных протеаз и аскорбиновой кислоты» . Пищевая химия . 4 : 100053. doi : 10.1016/j.fochx.2019.100053 . ПМК   6804514 . ПМИД   31650127 .
  41. ^ Панис Ф, Кампацикас И, Биелич А, Ромпель А (февраль 2020 г.). «Превращение тирозиназы грецкого ореха в катехолоксидазу путем сайт-направленного мутагенеза» . Научные отчеты . 10 (1): 1659. Бибкод : 2020НатСР..10.1659П . дои : 10.1038/s41598-020-57671-x . ПМК   6997208 . ПМИД   32015350 .
  42. ^ Панис Ф, Ромпель А (июль 2020 г.). «Идентификация положения аминокислот, контролирующего различную ферментативную активность изоферментов тирозиназы грецкого ореха (jrPPO1 и jrPPO2)» . Научные отчеты . 10 (1): 10813. Бибкод : 2020NatSR..1010813P . дои : 10.1038/s41598-020-67415-6 . ПМК   7331820 . ПМИД   32616720 .
  43. ^ Тремольер, Мишель; Биет, Джозеф Г. (1984). «Выделение и характеристика полифенолоксидазы из стареющих листьев черного тополя». Фитохимия . 23 (3): 501–505. Бибкод : 1984PChem..23..501T . дои : 10.1016/s0031-9422(00)80367-2 . ISSN   0031-9422 .
  44. ^ Ромпель, Аннет; Фишер, Хельмут; Мейвес, Дирк; Бюльдт-Каренцопулос, К.; Диллинджер, Рене; Тучек, Феликс; Витцель, Герберт; Кребс, Б. (1999). «Очистка и спектроскопические исследования катехолоксидаз Lycopus europaeus и Populus nigra: доказательства наличия биядерного медного центра типа 3 и спектроскопического сходства с тирозиназой и гемоцианином». Журнал биологической неорганической химии . 4 (1): 56–63. дои : 10.1007/s007750050289 . ISSN   1432-1327 . ПМИД   10499103 . S2CID   29871864 .
  45. ^ Бек Г., Хабихт Г.С. (ноябрь 1996 г.). «Иммунитет и беспозвоночные» (PDF) . Научный американец . 275 (5): 60–66. Бибкод : 1996SciAm.275e..60B . doi : 10.1038/scientificamerican1196-60 . ПМИД   8875808 .
  46. ^ Декер Х., Тучек Ф. (август 2000 г.). «Тирозиназная/катехолоксидазная активность гемоцианинов: структурная основа и молекулярный механизм». Тенденции биохимических наук . 25 (8): 392–7. дои : 10.1016/S0968-0004(00)01602-9 . ПМИД   10916160 .
  47. ^ Молитор С., Маурахер С.Г., Ромпель А. (март 2016 г.). «Ауронсинтаза представляет собой катехолоксидазу с гидроксилазной активностью и дает представление о механизме действия растительных полифенолоксидаз» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (13): Е1806-15. Бибкод : 2016PNAS..113E1806M . дои : 10.1073/pnas.1523575113 . ПМЦ   4822611 . ПМИД   26976571 .
  48. ^ Молитор С., Маурахер С.Г., Парган С., Майер Р.Л., Халбвирт Х., Ромпель А. (сентябрь 2015 г.). «Латентная и активная ауронсинтаза из лепестков C. grandiflora: полифенолоксидаза с уникальными характеристиками» . Планта . 242 (3): 519–37. дои : 10.1007/s00425-015-2261-0 . ПМК   4540782 . ПМИД   25697287 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Polyphenol_oxidase&oldid=1237776175"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 907613b939d67e933162698732364453__1722416640
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/90/53/907613b939d67e933162698732364453.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Polyphenol oxidase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)