HMOX1

HMOX1
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
показывать Список идентификационных кодов PDB
	1N3U, 1N45, 1NI6, 1OYK, 1OYL, 1OZE, 1OZL, 1OZR, 1OZW, 1S13, 1S8C, 1T5P, 1TWN, 1TWR, 1XJZ, 1XK0, 1XK1, 1XK2, 1XK3, 3CZY, 3HOK, 3K4F, 3TGM, 4WD4, 5BTQ
Идентификаторы
Псевдонимы	HMOX1 , HMOX1D, HO-1, HSP32, bK286B10, гемоксигеназа 1
Внешние идентификаторы	Опустить : 141250 ; МГИ : 96163 ; Гомологен : 31075 ; Генные карты : HMOX1 ; ОМА : HMOX1 – ортологи
показывать Местоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 22 (human)
End	35,394,214 bp
показывать Местоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 8 (mouse)
End	75,827,217 bp
показывать экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	cartilage tissue; ; spleen; ; monocyte; ; granulocyte; ; islet of Langerhans; ; left ovary; ; mucosa of transverse colon; ; skin of leg; ; gallbladder; ; right ovary;
	Top expressed in
	stroma of bone marrow; ; spleen; ; tibiofemoral joint; ; lens; ; granulocyte; ; lip; ; esophagus; ; placenta; ; calvaria; ; yolk sac;
	More reference expression data
	More reference expression data
показывать Генная онтология
Molecular function	phospholipase D activity; protein homodimerization activity; heme oxygenase (decyclizing) activity; metal ion binding; signal transducer activity; heme binding; protein binding; enzyme binding; oxidoreductase activity;
Cellular component	cytosol; endoplasmic reticulum membrane; membrane; intracellular membrane-bounded organelle; nucleolus; endoplasmic reticulum; caveola; perinuclear region of cytoplasm; nucleus; extracellular space;
Biological process	negative regulation of neuron apoptotic process; apoptotic process; cellular iron ion homeostasis; negative regulation of smooth muscle cell proliferation; cellular response to heat; intracellular signal transduction; negative regulation of mast cell cytokine production; response to hypoxia; excretion; low-density lipoprotein particle clearance; regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to oxidative stress; small GTPase mediated signal transduction; negative regulation of DNA binding; response to nicotine; iron ion homeostasis; cell death; heme oxidation; negative regulation of mast cell degranulation; cellular response to cadmium ion; regulation of angiogenesis; negative regulation of muscle cell apoptotic process; response to oxidative stress; negative regulation of DNA-binding transcription factor activity; cellular response to nutrient; positive regulation of angiogenesis; response to estrogen; wound healing involved in inflammatory response; regulation of blood pressure; heme catabolic process; erythrocyte homeostasis; regulation of DNA-binding transcription factor activity; cellular response to arsenic-containing substance; negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors; angiogenesis; intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage; endothelial cell proliferation; positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; smooth muscle hyperplasia; protein homooligomerization; negative regulation of leukocyte migration; cellular response to hypoxia; response to hydrogen peroxide; negative regulation of cell population proliferation; heme metabolic process; positive regulation of smooth muscle cell proliferation; regulation of transcription from RNA polymerase II promoter in response to iron; positive regulation of apoptotic process; cellular response to cisplatin; positive regulation of macroautophagy; negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation; negative regulation of epithelial cell apoptotic process; liver regeneration; negative regulation of macroautophagy;
	Sources:Amigo / QuickGO
скрывать Ортологи
	3162
	15368
	ENSG00000100292
	ENSMUSG00000005413
	P09601
	P14901
	НМ_002133
	НМ_010442
	НП_002124
	НП_034572
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

HMOX1 ( ген гемоксигеназы 1 ) представляет собой человеческий ген , который кодирует фермент гемоксигеназу 1 ( EC 1.14.99.3 ). Гемоксигеназа (сокращенно HMOX или HO) опосредует первый этап катаболизма гема : она расщепляет гем с образованием биливердина .

Ген HMOX расположен на длинном (q) плече хромосомы 22 в положении 12,3, от пары оснований 34 101 636 до пары оснований 34 114 748.

Сопутствующие условия

Дефицит гемоксигеназы-1

Гемоксигеназа

Гемоксигеназа, важный фермент катаболизма гема, расщепляет гем с образованием биливердина, оксида углерода и двухвалентного железа . ^{[ 5 ]} Биливердин впоследствии превращается в билирубин под действием биливердинредуктазы. Активность гемоксигеназы индуцируется его субстратом гемом и различными негемовыми веществами. Гемоксигеназа встречается в виде двух изоферментов: индуцибельной гемоксигеназы-1 и конститутивной гемоксигеназы-2. HMOX1 и HMOX2 принадлежат к семейству гемоксигеназ. ^{[ 6 ]}

См. также

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000100292 – Ensembl , май 2017 г.
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005413 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Принципы биохимии Ленингера, 5-е издание . Нью-Йорк: WH Freeman and Company. 2008. С. 876 . ISBN 978-0-7167-7108-1 .
^ «Ген Энтреза: гемоксигеназа HMOX1 (дециклизация) 1» .

Дальнейшее чтение

Ячи А., Ниида Ю., Вада Т., Игараси Н., Канеда Х., Тома Т., Охта К., Касахара Ю., Коидзуми С. (1999). «Окислительный стресс вызывает усиленное повреждение эндотелиальных клеток при дефиците гемоксигеназы-1 человека» . Джей Клин Инвест . 103 (1): 129–35. дои : 10.1172/JCI4165 . ПМК 407858 . ПМИД 9884342 .
Чжан З, Сун Ю, Чжан З, Ли Д, Чжу Х, Лян Р, Гу Ю, Пан Ю, Ци Дж, Ву Х, Ван Дж (2016). «Особая роль гемоксигеназы-1 при внутримозговых кровоизлияниях на ранней и поздней стадиях у 12-месячных мышей» . J Метаболия кровотока головного мозга . 37 (1): 25–38. дои : 10.1177/0271678X16655814 . ПМЦ 5363754 . ПМИД 27317654 .
Ван Дж., Доре С. (2007). «Гемоксигеназа-1 усугубляет раннее повреждение головного мозга после внутримозгового кровоизлияния» . Мозг . 130 (6): 1643–52. дои : 10.1093/brain/awm095 . ПМК 2291147 . ПМИД 17525142 .
Соареш М.П., Бруар С., Смит Р.Н., Бах Ф.Х. (2002). «Гемоксигеназа-1, защитный ген, предотвращающий отторжение трансплантированных органов». Иммунол. Преподобный . 184 : 275–85. дои : 10.1034/j.1600-065x.2001.1840124.x . ПМИД 12086318 . S2CID 5876166 .
Морс Д., Чой А.М. (2002). «Гем-оксигеназа-1: «новая молекула» прибыла». Являюсь. Дж. Респир. Клетка Мол. Биол . 27 (1): 8–16. дои : 10.1165/ajrcmb.27.1.4862 . ПМИД 12091240 .
Бюлов Р., Туллиус С.Г., Волк HD (2002). «Защита трансплантатов гемоксигеназой-1 и ее токсичным продуктом окисью углерода» . Являюсь. Дж. Трансплантация . 1 (4): 313–5. дои : 10.1034/j.1600-6143.2001.10404.x . ПМИД 12099373 . S2CID 41282418 .
Исикава К. (2003). «Гемоксигеназа-1 против сосудистой недостаточности: роль атеросклеротических нарушений». Курс. Фарм. Дес . 9 (30): 2489–97. дои : 10.2174/1381612033453767 . ПМИД 14529548 .
Экснер М., Минар Э., Вагнер О., Шиллингер М. (2005). «Роль полиморфизма промотора гемоксигеназы-1 в заболеваниях человека». Свободный Радик. Биол. Мед . 37 (8): 1097–104. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2004.07.008 . ПМИД 15451051 .
Озоно Р. (2006). «Новые биотехнологические методы снижения окислительного стресса в сердечно-сосудистой системе: фокус на пути Bach1/гемоксигеназа-1». Современная фармацевтическая биотехнология . 7 (2): 87–93. дои : 10.2174/138920106776597630 . ПМИД 16724942 .
Трач М.Дж., Алам Дж., Нат К.А. (2007). «Физиология и патофизиология гема: последствия заболеваний почек» . Дж. Ам. Соц. Нефрол . 18 (2): 414–20. дои : 10.1681/ASN.2006080894 . ПМИД 17229906 .
Чанг К.Ф., Чо С., Ван Дж. (2014). «(-)-Эпикатехин защищает геморрагический мозг посредством синергических путей Nrf2» . Анналы клинической и трансляционной неврологии . 1 (4): 258–271. дои : 10.1002/acn3.54 . ПМЦ 3984761 . ПМИД 24741667 .
Хилл-Каптурчак Н., Агарвал А. (2007). «Гемоксигеназа-1 — виновница повреждений сосудов и почек?» . Нефрол. Наберите номер. Пересадка . 22 (6): 1495–9. дои : 10.1093/ndt/gfm093 . ПМИД 17389623 .

Внешние ссылки

Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : P09601 (Гем-оксигеназа 1) в PDBe-KB .

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 22 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000100292 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Перейти обратно: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000005413 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[5] Принципы биохимии Ленингера, 5-е издание . Нью-Йорк: WH Freeman and Company. 2008. С. 876 . ISBN 978-0-7167-7108-1 .

[6] «Ген Энтреза: гемоксигеназа HMOX1 (дециклизация) 1» .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

v т и Оксидоредуктазы : диоксигеназы , включая стероидные гидроксилазы ( EC 1.14)
1.14.11: 2-oxoglutarate	Prolyl hydroxylase HIF prolyl-hydroxylase EGLN1 EGLN2 EGLN3 P4HTM Lysyl hydroxylase AlkB ALKBH1 FTO
1.14.13: NADH or NADPH	Flavin-containing monooxygenase FMO1 FMO2 FMO3 FMO4 FMO5 Nitric oxide synthase NOS1 NOS2 NOS3 Cholesterol 7 alpha-hydroxylase Methane monooxygenase 3A4 14α-demethylase 24-hydroxycholesterol 7α-hydroxylase
1.14.14: reduced flavin or flavoprotein	19A1 2D6 2E1
1.14.15: reduced iron–sulfur protein	11B1 11B2 11A1
1.14.16: reduced pteridine (BH4 dependent)	Phenylalanine hydroxylase Tyrosine hydroxylase Tryptophan hydroxylase
1.14.17: reduced ascorbate	Dopamine beta-hydroxylase
1.14.18-19: other	Tyrosinase Stearoyl-CoA desaturase-1
1.14.99 - miscellaneous	Cyclooxygenase Heme oxygenase (HMOX1) Squalene monooxygenase 17A1 21A2 Ecdysone 20-monooxygenase Deoxyhypusine monooxygenase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)