Диацилглицерин киназа

Прокариотическая диацилглицеринкиназа
Прокариотическая диацилглицеринкиназа
Идентификаторы
Символ	ДАГК_прокар
Пфам	PF01219
ИнтерПро	ИПР000829
PROSITE	PDOC00820
Суперсемейство OPM	196
белок OPM	4d2e
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Диацилглицерин киназа
Диацилглицерин киназа
	ДгкБ, растворимый ДАГК из Staphylococcus aureus . α-спирали показаны красным, β-нити — желтым, витки — зеленым.
Идентификаторы
Номер ЕС.	2.7.1.107
Номер CAS.	60382-71-0
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Каталитический домен диацилглицеринкиназы

Идентификаторы

Символ

DAGK_cat

Пфам Клан

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Дополнительный домен диацилглицеринкиназы

Идентификаторы

Символ

DAGK_acc

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Диацилглицеринкиназа (ДГК или ДАГК) представляет собой семейство ферментов, которые катализируют превращение диацилглицерина (ДАГ) в фосфатидную кислоту (ПА), используя АТФ в качестве источника фосфата. ^{[ 1 ]} В нестимулированных клетках активность ДГК низкая, что позволяет использовать ДАГ для биосинтеза глицерофосфолипидов , но при активации рецептора фосфоинозитидного пути активность ДГК увеличивается, что приводит к превращению ДАГ в ПА. Поскольку считается, что оба липида функционируют как биоактивные липидные сигнальные молекулы с различными клеточными мишенями, DGK, таким образом, занимает важное положение, эффективно служа переключателем, прекращая передачу сигналов одного липида и одновременно активируя передачу сигналов другим. ^{[ 2 ]}

У бактерий DGK представляет собой очень маленький (от 13 до 15 кДа ) мембранный белок , который, по-видимому, содержит три трансмембранных домена . ^{[ 3 ]} Наиболее консервативная область представляет собой участок из 12 остатков , расположенных в цитоплазматической петле между вторым и третьим трансмембранными доменами. Некоторые грамположительные бактерии также кодируют растворимую диацилглицерилкиназу, способную повторно вводить ДАГ в путь биосинтеза фосфолипидов . ДАГ накапливается в грамположительных бактериях в результате переноса глицерин-1-фосфатных фрагментов от фосфатидилглицерина к липотехоевой кислоте . ^{[ 4 ]}

Изоформы ДГК млекопитающих

На данный момент клонированы и идентифицированы девять членов семейства ДГК. Хотя все члены семейства имеют консервативные каталитические домены и два богатых цистеином домена, их дополнительно классифицируют на пять групп в зависимости от наличия дополнительных функциональных доменов и субстратной специфичности. ^{[ 5 ]} Они заключаются в следующем:

Тип 1 - DGK-α, DGK-β, DGK-γ - содержат EF-hand мотивы рековина . и домен гомологии
Тип 2 — ДГК-δ, ДГК-η — содержат гомологии плекстрина. домен
Тип 3 – ДГК-ε – обладает специфичностью к арахидонат -содержащему ДАГ.
Тип 4 - DGK-ζ, DGK-ι - содержат MARCKS домен гомологии , анкириновые повторы, сигнал C-концевой ядерной локализации и PDZ -связывающий мотив.
Тип 5 — DGK-θ — содержит третий богатый цистеином домен, домен гомологичности плекстрина и богатую пролином область.

Ссылки

^ Шульга Юлия Владимировна; Топхэм, Мэтью К.; Эпанд, Ричард М. (2011). «Регуляция и функции диацилглицеринкиназ». Химические обзоры . 111 (10): 6186–6208. дои : 10.1021/cr1004106 . ПМИД 21800853 .
^ Мерида I, Авила-Флорес А, Мерино Е (январь 2008 г.). «Диацилглицеролкиназы: в центре клеточной передачи сигналов». Биохимический журнал . 409 (1): 1–18. дои : 10.1042/BJ20071040 . ПМИД 18062770 .
^ Смит Р.Л., О'Тул Дж.Ф., Магуайр М.Э., Сандерс Ч.Р. (сентябрь 1994 г.). «Мембранная топология диацилглицеринкиназы Escherichia coli» . Журнал бактериологии . 176 (17): 5459–65. дои : 10.1128/jb.176.17.5459-5465.1994 . ЧВК 196734 . ПМИД 8071224 .
^ Миллер DJ, Джерга А., Rock CO, White SW (июль 2008 г.). «Анализ структуры DgkB Staphylococcus aureus выявил общий каталитический механизм растворимых диацилглицеринкиназ» . Структура . 16 (7): 1036–46. дои : 10.1016/j.str.2008.03.019 . ПМЦ 2847398 . ПМИД 18611377 .
^ ван Блиттерсвейк WJ, Хусса Б (октябрь 2000 г.). «Свойства и функции диацилглицеринкиназ». Сотовая сигнализация . 12 (9–10): 595–605. дои : 10.1016/s0898-6568(00)00113-3 . ПМИД 11080611 .

Внешние ссылки

Диацилглицерин + киназа в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
ЭК 2.7.1.107

[1] Шульга Юлия Владимировна; Топхэм, Мэтью К.; Эпанд, Ричард М. (2011). «Регуляция и функции диацилглицеринкиназ». Химические обзоры . 111 (10): 6186–6208. дои : 10.1021/cr1004106 . ПМИД 21800853 .

[pmid18062770-2] Мерида I, Авила-Флорес А, Мерино Е (январь 2008 г.). «Диацилглицеролкиназы: в центре клеточной передачи сигналов». Биохимический журнал . 409 (1): 1–18. дои : 10.1042/BJ20071040 . ПМИД 18062770 .

[pmid8071224-3] Смит Р.Л., О'Тул Дж.Ф., Магуайр М.Э., Сандерс Ч.Р. (сентябрь 1994 г.). «Мембранная топология диацилглицеринкиназы Escherichia coli» . Журнал бактериологии . 176 (17): 5459–65. дои : 10.1128/jb.176.17.5459-5465.1994 . ЧВК 196734 . ПМИД 8071224 .

[pmid18611377-4] Миллер DJ, Джерга А., Rock CO, White SW (июль 2008 г.). «Анализ структуры DgkB Staphylococcus aureus выявил общий каталитический механизм растворимых диацилглицеринкиназ» . Структура . 16 (7): 1036–46. дои : 10.1016/j.str.2008.03.019 . ПМЦ 2847398 . ПМИД 18611377 .

[pmid11080611-5] ван Блиттерсвейк WJ, Хусса Б (октябрь 2000 г.). «Свойства и функции диацилглицеринкиназ». Сотовая сигнализация . 12 (9–10): 595–605. дои : 10.1016/s0898-6568(00)00113-3 . ПМИД 11080611 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)