✖


Jump to content

Удивительный

Edit links
Эта статья была обновлена ​​внешним экспертом в рамках модели двойной публикации. Соответствующая рецензируемая статья была опубликована в журнале Gene. Нажмите, чтобы просмотреть.
ТАФАЗЗИН
Идентификаторы
Псевдонимы ТАФАЗЗИН , BTHS, CMD3A, EFE, EFE2, G4.5, LVNCX, Taz1, тафаззин, TAZ, тафаззин, фосфолипид-лизофосфолипид-трансацилаза
Внешние идентификаторы ОМИМ : 300394 ; МГИ : 109626 ; Гомологен : 37264 ; GeneCards : ТАФАЗЗИН ; ОМА : ТАФАЗЗИН - ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

6901

66826

Вместе

ENSG00000102125

ENSMUSG00000009995

ЮниПрот

Q16635

Q91WF0

RefSeq (мРНК)

НМ_001173547
НМ_001242615
НМ_001242616
НМ_001290738
НМ_181516

RefSeq (белок)

НП_000107
НП_001290394
НП_851828
НП_851829
НП_851830

НП_001167018
НП_001229544
НП_001229545
НП_001277667
НП_852657

Местоположение (UCSC) Chr X: 154,41 – 154,42 Мб Chr X: 73,33 – 73,33 Мб
в PubMed Поиск [ 3 ] [ 4 ]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши
Удивительный
Идентификаторы
Символ ТАЗ
ИнтерПро IPR000872
Мембраном 459

Тафаззин — это белок , который у человека кодируется ТАФАЗЗИН геном . [ 5 ] Тафаззин высоко экспрессируется в сердечной и скелетных мышцах и действует как фосфолипид - лизофосфолипид- трансацилаза (принадлежит к фосфолипид-диацилглицерин-ацилтрансферазам ). [ 6 ] [ 7 ] Он катализирует ремоделирование незрелого кардиолипина до его зрелого состава, содержащего преобладание тетралинолеоильных фрагментов. [ 8 ] Несколько различных изоформ белка тафаззина производятся из гена TAFAZZIN . Производятся длинная и короткая формы каждой из этих изоформ; у короткой формы отсутствует гидрофобная лидерная последовательность, и она может существовать в виде цитоплазматического белка, а не быть мембраносвязанной . Были описаны и другие альтернативно сплайсированные транскрипты, но полноразмерная природа всех этих транскриптов неизвестна. Большинство изоформ обнаружено во всех тканях, но некоторые встречаются только в определенных типах клеток. [ 9 ] [ 5 ] Мутации в гене TAFAZZIN были связаны с митохондриальной недостаточностью, синдромом Барта , дилатационной кардиомиопатией (ДКМП), гипертрофической ДКМП, эндокардиальным фиброэластозом , некомпактностью левого желудочка (LVNC), раком молочной железы , папиллярной карциномой щитовидной железы , немелкоклеточным раком легкого , глиомой , рак желудка , новообразования щитовидной железы и рак прямой кишки . [ 5 ] [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ]

Важно отметить, что ген TAZ часто путали с белком под названием TAZ (коактиватор транскрипции с PDZ-связывающим мотивом, белок массой 50 кДа). который является частью пути Hippo и совершенно не связан с интересующим геном. Белок TAZ пути Hippo имеет официальный генный символ WWTR1 .

Структура

[ редактировать ]

Ген TAFAZZIN расположен на q-плече хромосомы X в положении 28 и охватывает 10 208 пар оснований . [ 5 ] Ген TAFAZZIN производит белок массой 21,3 кДа, состоящий из 184 аминокислот . [ 13 ] [ 14 ] Было обнаружено, что структура кодируемого белка различается на их N-конце и в центральной области, которые являются двумя функционально значимыми областями. участок из 30 остатков Гидрофобный на N-конце может функционировать как мембранный якорь, которого нет в самых коротких формах тафаззинов. Вторая область представляет собой вариабельную открытую петлю, расположенную между аминокислотами 124 и 195 в центральной области. эта гидрофильная Известно, что область взаимодействует с другими белками. TAZ не имеет известного сходства с другими белками. [ 15 ] Период полураспада тафаззина составляет всего 3–6 часов, что значительно короче, чем у большинства митохондриальных белков, что может объяснить исследовательские трудности в изучении его структуры. [ 16 ]

Предполагаемый сайт связывания фосфолипидов, который является активным центром тафаззина, представляет собой расщелину из 57 аминокислот с двумя открытыми концами и положительно заряженными остатками. [ 17 ] Кроме того, тафаззин локализуется в листках мембраны, обращенных к межмембранному пространству (IMS) , что имеет решающее значение для ремоделирования . [ 18 ] [ 19 ] Тафаззин отличается от фосфолипаз тем, что он содержит консервативный гистидина остаток His-77, как часть консервативного мотива HX4D, наблюдаемого в ацилтрансферазах . Этот мотив отвечает за содействие механизму диады Asp-His, наблюдаемому во многих сериновых протеазах . [ 20 ] Было идентифицировано множество уникальных форм тафаззина длиной от 129 до 292 аминокислот. [ 15 ] Тафаззин имеет по крайней мере четыре различных изоформы . Он имеет молекулярную массу около 35 кДа, но может также иметь более низкую молекулярную массу из-за видовых различий в экспрессии изоформ. Семь функциональных классов мутаций ТАФАЗЗИНА были классифицированы на основе механизмов патогенной потери функции каждой мутации. [ 21 ]

Ген TAFAZZIN содержит два пептида, независимых от его активного центра , для направления белка в митохондрии, образующие остатки 84–95 в экзоне 3 и остатки 185–200 в мишенях экзона 7/8. [ 22 ] Тафаззин локализуется с периферической ассоциацией с листками мембраны между внутренней митохондриальной мембраной (ВММ) и внешней митохондриальной мембраной (ОММ), обращенной к межмембранному пространству (ИМС). [ 18 ] [ 19 ] Характерное межфазное закрепление тафаззина достигается за счет его гидрофобной последовательности остатков 215–232. [ 23 ] Наконец, транслоказа внешней мембраны (TOM) и транслоказа внутренней мембраны (TIM) опосредуют перемещение и вставку тафаззина в OMM и прикрепление к IMM. [ 23 ]

Функция

[ редактировать ]

Ген TAFAZZIN обеспечивает инструкции по производству белка под названием тафаззин, который локализован в митохондриях , центрах производства энергии в клетках. Активность тафаззин-трансацилазы отвечает за ремоделирование кардиолипина, что имеет решающее значение для поддержания структуры и функции внутренней мембраны митохондрий. Он также обладает уникальной ацильной специфичностью и способностью определять кривизну мембраны. [ 24 ]

Трансацилаза (ремоделирование)

[ редактировать ]

После своего синтеза кардиолипин не может выполнять свои функции до тех пор, пока не будет активно ремоделирован. Тафаззин, ацилспецифическая трансфераза, катализирует реакцию переноса ацила между фосфолипидами и лизофосфолипидами КоА -независимым образом. Процесс ремоделирования кардиолипина включает достижение окончательного ацильного состава, состоящего в основном из линолеоильных остатков. [ 7 ] [ 25 ] TAZ взаимодействует с незрелым кардиолипином путем добавления жирной кислоты линолевой кислоты , которая катализирует ремоделирование кардиолипина. Ремоделирование достигается за счет трансацилирования или цикла деацилирования-реацилирования. Цикл деацилирования-реацилирования, также известный как цикл Ланда, начинается с деацилирования, опосредованного фосфолипазой Cld1, с образованием монолизокардиолипина (MLCL). [ 26 ] MLCL реацилируется тафаззином в одностадийной реакции, которая переносит группу линолевой кислоты от фосфатидилхолина (PC), завершая цикл деацилирования-реацилирования CL. [ 7 ] [ 27 ] Напротив, трансацилирование включает перенос группы линолевой кислоты от фосфатидилхолина (PC) к MLCL. Такая ферментативная активность образует лизо-ФХ и КЛ и обогащает специфическую ацильную цепь кардиолипина. Показано, что этот процесс специфичен для линолеоилсодержащих ПК. Такие процессы ремоделирования превращают кардиолипин в зрелую композицию, которая содержит преобладание тетралинолеоильных фрагментов. Ремоделирование CL у млекопитающих требует дополнительных ферментов, таких как монолизокардиолипинацилтрансфераза (MLCLAT), ацил-КоА:лизокардиолипинацилтрансфераза (ALCAT) и фосфолипаза. [ 28 ] Этот процесс обеспечивает правильную функцию кардиолипина . [ 8 ] [ 9 ] [ 29 ]

Ацильная специфичность и кривизна восприятия

[ редактировать ]

Было показано, что тафаззин при ремоделировании CL явно отдает предпочтение линолеоилсодержащим ПК при формировании зрелых CL. [ 30 ] Эта специфичность приводит к тому, что зрелый состав CL содержит преобладание тетралинолеоильных фрагментов, что приводит к обогащению тетралинолеоил-кардиолипина (CL4). [ 29 ] Сообщалось, что предпочтение линеоильных групп в десять раз выше, чем у олеоильных групп, и в двадцать раз больше, чем у арахидоноильных групп. [ 7 ] Противоречивые объяснения этого предпочтения включают в себя причинность минимизации энергии влиянием окружающей микросреды, известную как гипотеза термодинамического ремоделирования. [ 31 ] или присущее тафазцину ферментативное предпочтение определенным ацильным остаткам. [ 19 ]

Тафаззин и кардиолипин в структуре и функции митохондрий

[ редактировать ]

Кардиолипин представляет собой сложный глицерофосфолипид , который содержит четыре ацильные группы, связанные с тремя глицериновыми фрагментами, локализованными во внутренней мембране митохондрий . Эти ацильные группы включают олеиновую кислоту и линолевую кислоту . Благодаря такому составу кардиолипин имеет коническую структуру, которая допускает искривление мембраны, называемое кристами . Кроме того, CL играет важную роль в окислительном фосфорилировании , стабилизируя цепные комплексы с помощью связей между ацильными цепями. [ 29 ] связывание с c-кольцами АТФ-синтазы для правильного функционирования, [ 32 ] поддержание образования суперкомплексов дыхательной цепи с белками, локализованными во внутреннем матриксе митохондрий, включая транслоказу АТФ/АДФ, пируватный переносчик, переносчик карнитина и все комплексы дыхательной цепи (I, III, IV, V). [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ] Кардиолипин также способствует захвату протонов в межмембранном пространстве , помогая АТФ-синтазе направлять протоны в митохондриальный матрикс . Правильно сформированный CL имеет решающее значение для поддержания формы митохондрий, производства энергии и транспорта белков внутри клеток. [ 9 ] а ремоделирование тафаззином помогает удалить и заменить ацильные цепи, поврежденные окислительным стрессом. [ 36 ] Известно, что во время апоптоза и подобных процессов CL действует как платформа для белков и других механизмов, участвующих в его взаимодействии с членами семейства Bcl-2, каспазами, Bid, Bax и Bak. [ 37 ]

Клиническое значение

[ редактировать ]

Мутации в гене TAFAZZIN связаны с рядом митохондриальных дефицитов и связанных с ними расстройств, включая синдром Барта, дилатационную кардиомиопатию (ДКМП), гипертрофическую ДКМП, фиброэластоз эндокарда и некомпактность левого желудочка (ЛЖН). [ 5 ] ТАФАЗЗИН также связан с различными видами рака, включая рак молочной железы , папиллярный рак щитовидной железы и немелкоклеточный рак легких , глиому , рак желудка , новообразования щитовидной железы и рак прямой кишки . [ 10 ] [ 11 ] [ 12 ]

синдром Барта

[ редактировать ]

Синдром Барта (BTHS) — Х-сцепленное заболевание, вызванное мутациями гена ТАФАЗЗИН . [ 38 ] более 160 мутаций в гене ТАФАЗЗИН С этим заболеванием связано . Это редкое заболевание, встречающееся у 1 из каждых 300 000–400 000 живорождений, хотя широко известно, что это заболевание недостаточно диагностируется. [ 39 ] [ 40 ] Хотя BTHS встречается почти исключительно у мужчин, был выявлен один случай BTHS у пациентки. [ 41 ] Тафаззин отвечает за ремоделирование фосфолипида кардиолипина (КЛ), [ 42 ] характерный липид внутренней мембраны митохондрий. Мутации гена ТАФАЗЗИН , вызывающие синдром Барта, приводят к выработке белков тафаззина с незначительной функцией или вообще без нее. В результате линолевая кислота не добавляется к кардиолипину , что нарушает нормальную форму и функцию митохондрий, включая производство энергии и транспорт белка. У пациентов с синдромом Барта наблюдаются дефекты метаболизма кардиолипина , включая аномальный кардиолипина жирноациловый состав , накопление монолизокардиолипина (MLCL) и снижение общего кардиолипина . уровня [ 43 ] [ 44 ] Это может привести к острой метаболической декомпенсации и внезапной смерти. Ткани с высокими потребностями в энергии, такие как сердце и другие мышцы, наиболее подвержены гибели клеток из-за снижения выработки энергии в митохондриях и транспорта белков. [ нужна ссылка ]

Кроме того, пораженные лейкоциты имеют митохондрии неправильной формы, что может ухудшить их способность расти (пролиферировать) и созревать (дифференцироваться), что приводит к ослаблению иммунной системы и рецидивирующим инфекциям . Дисфункциональные митохондрии, вероятно, приводят к другим признакам и симптомам синдрома Барта. [ 9 ]

Фенотипы синдрома Барта охватывают широкий спектр, с сердечно-сосудистыми , скелетно-мышечными , неврологическими , метаболическими и гематологическими последствиями. [ 45 ] [ 46 ] [ 47 ] Общие клинические проявления включают в себя: [ 9 ] [ 38 ]

Дополнительные признаки включают гипертрофическую кардиомиопатию , изолированное некомпактирование миокарда левого желудочка (ИНВМ), желудочковую аритмию , двигательную задержку, плохой аппетит, утомляемость и непереносимость физической нагрузки, гипогликемию , лактацидоз , гипераммониемию и резкий поздний догоняющий рост после задержки роста в детстве. [ 38 ]

Мутация c.348C>T приводила к дилатационной кардиомиопатии с некомпактностью миокарда желудочков . [ 48 ] У пациента с мутацией сдвига рамки c.227delC наблюдались симптомы нейтропении , кардиомегалии и другие общие симптомы синдрома Барта. [ 49 ] Другая мутация c.C153G привела к тяжелому метаболическому ацидозу , кардиомегалии и другим основным симптомам синдрома Барта . [ 50 ]

Не существует известного лечения BTHS, а лечение BTHS запутано и отложено из-за различных фенотипов заболевания и его явной сложности. [ 40 ] Таким образом, многие методы лечения сосредоточены на сердечно-сосудистых и метаболических нарушениях, а не на лечении самих симптомов. Эламипретид , агент, который защищает CL от окислительного повреждения , поддерживая митохондриальные кристы и окислительное фосфорилирование , в настоящее время проходит клинические испытания. [ 51 ] [ 52 ] Кроме того, пищевые жирные кислоты использовались для улучшения биоэнергетики и сердечной функции при BTHS. [ 53 ] Однако тяжелые проявления симптомов у пациентов с BTHS требуют трансплантации сердца. Статистика показывает, что на момент последнего обновления 9 из 73 (12%) выживших пациентов перенесли трансплантацию сердца. [ 54 ] [ 47 ] Трансплантация сердца пациентам с BTHS в целом прошла успешно. [ 47 ]

Сердечно-сосудистая патология

[ редактировать ]

Кардиомиопатия является характерной чертой синдрома Барта. Изменение состава ацильной цепи и перекисное окисление липидов, вызванное дефектным тафаззином, может вызвать дефектное действие саркомеров , что может привести к недостаточному силовому удару, сильному ослаблению тканей, увеличению левого желудочка, частичному или неполному сокращению и уменьшению объема выброса. Такие последствия способствуют развитию кардиомиопатических фенотипов синдрома Барта, характеризующихся ослаблением сердца и снижением сократимости. [ 35 ] [ 55 ] Альтернативно, активные формы кислорода (АФК) были предложены в качестве основной причины сердечно-сосудистых нарушений при BTHS. [ 56 ]

Кардиомиопатия при BTHS проявляется на разных уровнях. Когортное исследование пациентов с BTHS показало 41,5% всех диагностированных кардиомиопатий в возрасте от рождения до одного месяца, а у 95% наблюдалась кардиомиопатия в анамнезе. [ 54 ] Кроме того, были случаи с легкими или поздними кардиомиопатиями, например, у двух инфантильных пациентов без кардиомиопатических фенотипов на момент постановки диагноза. [ 57 ] Кардиомиопатия при синдроме Барта в основном проявляется в нескольких формах, включая дилатационную кардиомиопатию (ДКМП), состояние левого желудочка, при котором сердце становится ослабленным и увеличенным и, следовательно, не может эффективно перекачивать кровь. Возникающее в результате снижение кровотока может привести к отекам ног и живота, отеку в легких и повышенному риску образования тромбов . [ 9 ] Некоторые мутации в гене TAFAZZIN вызывают дилатационную кардиомиопатию без других признаков синдрома Барта. LVNC — это состояние, при котором левый желудочек, характеризующийся губчатой ​​структурой стенки желудочка, имеет выраженные трабекулы и глубокие межтрабекулярные карманы. [ 58 ] INVM возникает, когда нижняя левая камера сердца (левый желудочек) развивается неправильно. При INVM сердечная мышца ослаблена и не может эффективно перекачивать кровь, что часто приводит к сердечной недостаточности. [ 59 ] [ 35 ] Также могут возникнуть нарушения сердечного ритма ( аритмии ). [ нужна ссылка ]

Патологии опорно-двигательного аппарата

[ редактировать ]

опорно-двигательного аппарата У пациентов с BTHS патология проявляется в различных формах. Общим фенотипом является как генерализованная, так и локальная слабость. Слабость проявляется в виде явной мышечной слабости и повышенной утомляемости при физической нагрузке из-за скелетной миопатии . Оно ухудшается при наличии сердечно-сосудистых симптомов синдрома Барта . [ 60 ] К дополнительным симптомам патологии опорно-двигательного аппарата относятся гипотония , задержка двигательного развития, низкий рост и дисморфия лица в различной степени. [ 61 ] Кроме того, было показано, что у пациентов с BTHS наблюдается снижение веса, длины и роста по сравнению с нормальной популяцией. [ нужна ссылка ]

Лечение задержки развития включало добавление кукурузного крахмала в качестве альтернативного источника глюкозы. [ 47 ] Метаболическую недостаточность лечат пероральными добавками аргинина и карнитина , которые, как было показано, улучшают сердечную функцию и мышечную слабость у некоторых пациентов. [ 62 ] [ 63 ] [ 64 ] Однако никакой официальной оценки полезности добавок карнитина и аргинина не было опубликовано, и их использование было эффективным только у пациентов с определенным дефицитом. [ 62 ] [ 64 ]

Неврологическая патология

[ редактировать ]

Когнитивные нарушения в различной степени распространены у пациентов с BTHS. Хотя более высокая частота когнитивных нарушений [ 65 ] и легкие трудности с обучением и речью [ 54 ] часто проявляются, у многих пациентов с BTHS также наблюдаются нормальные когнитивные способности. [ 61 ] Это показывает ограниченное неврологическое участие в BTHS, несмотря на решающую роль тафаззина в митохондриальном дыхании мозга и нормальной когнитивной функции. [ 66 ] Одно исследование показало, что мозг имеет особый состав CL, с более разнообразным и менее зависимым от тетралинолеоила CL. Эта композиция уменьшает необходимость ремоделирования CL, что приводит к созданию менее зависимой от тафаззина композиции. [ 29 ] Другое исследование показало, что мозг имеет более высокую концентрацию насыщенных ацильных цепей. [ 67 ] Наконец, мозг обладает более высокой способностью улавливать АФК , что позволяет обойти вредное воздействие АФК. [ 66 ] Эти данные объясняют неврологические фенотипы у пациентов с BTHS. [ 68 ]

Метаболические нарушения

[ редактировать ]

Метаболические нарушения при БГТС проявляются в виде 3-метилглутаконовой ацидурии (3-МГА), состояния, характеризующегося повышением уровня органических кислот в моче, в том числе 3-метилглутаконовой , 3-метилглутаровой и 2-этилгидракриловой кислот. . [ 69 ] Хотя 3-MGA в значительной степени выводится из организма у пациентов с BTHS, у некоторых пациентов было обнаружено нормальное содержание органических кислот в моче. [ 70 ] Лечение 3-MGA и метаболической недостаточности включало рибофлавин или коэнзим Q 10 , что показало значительное улучшение у пациентов. [ 69 ]

Гематологическая патология

[ редактировать ]

Основной гематологической патологией у пациентов с БТГС является нейтропения - состояние, характеризующееся снижением общего числа нейтрофилов в кровообращении с увеличением моноцитов и эозинофилов и отсутствием колебаний количества лимфоцитов . [ 47 ] Проявления нейтропении варьируются от легкой до тяжелой, от циклической до нециклической, от интермиттирующей до хронической. [ 71 ] Абсолютное количество нейтрофилов < 500/мкл, определяемое как тяжелая хроническая нейтропения (ТХН), является наиболее опасной формой. [ 72 ]

Рак

[ редактировать ]

ТАФАЗЗИН Было обнаружено, что рака желудка, высоко экспрессируется в клетках устойчивых к цисплатину . Было установлено, что эта устойчивость обусловлена ​​приобретенной способностью раковых клеток подвергаться эпителиально-мезенхимальному переходу (ЕМТ). Выводы о том, что ТАФАЗЗИН участвует в индукции ЕМТ, а также его высокие уровни в этих раковых клетках, могут указывать на его участие в развитии рака желудка. [ 10 ] [ 11 ] Сверхэкспрессия ТАФАЗЗИНА связана с раком прямой кишки. [ 73 ] рак простаты, [ 74 ] новообразования щитовидной железы, [ 75 ] и рак шейки матки. [ 12 ] В исследовании 140 шведских больных раком прямой кишки сверхэкспрессия TAFAZZIN была связана с увеличением экспрессии онкогенов (FXYD-3 и Livin). Также было обнаружено, что он усиливает антиапоптозную реакцию клеток и аномальный рост клеток и даже является индикатором стадии, типа и прогрессирования рака прямой кишки. [ 73 ] Кроме того, уровни ТАФАЗЗИНА были связаны с реакцией пациентов на лучевую терапию, что потенциально дает представление о рецидиве рака у пациентов. [ 73 ] Потенциальная связь между PI3K и TAFAZZIN указывает на возможную связь между передачей сигналов PI3K и TAFAZZIN, поскольку оба уровня были сильно повышены в PTEN . мутантных раковых клетках [ 10 ] Было показано, что при раке простаты CL, который ремоделируется тафаззином, имеет высокое содержание пальмитолеиновой кислоты, которая, как было обнаружено, обладает способностью стимулировать пролиферацию клеток рака простаты и снижать скорость апоптоза. [ 74 ] При новообразованиях щитовидной железы ТАФАЗЗИН позволяет отличить фолликулярные аденомы от фолликулярных карцином. [ 75 ] в то время как при раке шейки матки уровни тафаззина повышались от нормальной ткани до плоскоклеточных интраэпителиальных поражений и плоскоклеточного рака шейки матки. На основании исследований прогрессирования рака шейки матки считается, что ТАФАЗЗИН может индуцировать рак, ингибируя апоптоз и способствуя росту, жизнеспособности и онкогенезу раковых клеток. [ 12 ]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что тафаззин обладает межбелковыми взаимодействиями со следующими и другими веществами. [ 76 ] [ 38 ]

История

[ редактировать ]

Белок был открыт в 1996 году итальянскими учеными Сильвией Бионе и др. , после долгой и интенсивной работы. [ 15 ] Из-за сложной процедуры, необходимой для идентификации тафаззина, белок был назван в честь Тафацци , персонажа итальянской комедии, которого играет Джакомо Поретти, который с энтузиазмом бьет себя в пах пластиковой бутылкой, что является символом мазохизма из-за напряженного желания найти его. группой исследователей. [ 77 ]

Примечания

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б с GRCh38: Ensembl выпуск 89: ENSG00000102125 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Jump up to: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000009995 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Jump up to: а б с д и «ТАФАЗЗИН тафаззин, фосфолипид-лизофосфолипид-трансацилаза [Homo sapiens (человек)]» . Общественное достояние В данную статью включен текст из этого источника, находящегося в свободном доступе .
  6. ^ Сюй Ю, Чжан С., Малхотра А., Эдельман-Новемский И., Ма Дж., Круппа А. и др. (октябрь 2009 г.). «Характеристика сплайсинговых вариантов тафаззина от человека и плодовых мух» . Журнал биологической химии . 284 (42): 29230–9. дои : 10.1074/jbc.M109.016642 . ПМК   2781466 . ПМИД   19700766 .
  7. ^ Jump up to: а б с д Сюй Ю, Малхотра А, Рен М, Шламе М (декабрь 2006 г.). «Ферментативная функция тафаззина» . Журнал биологической химии . 281 (51): 39217–24. дои : 10.1074/jbc.M606100200 . ПМИД   17082194 .
  8. ^ Jump up to: а б Ачехан Д., Ваз Ф., Хауткупер Р.Х., Джеймс Дж., Мур В., Токунага С. и др. (январь 2011 г.). «Дефекты сердца и скелетных мышц на мышиной модели синдрома Барта человека» . Журнал биологической химии . 286 (2): 899–908. дои : 10.1074/jbc.M110.171439 . ПМК   3020775 . ПМИД   21068380 .
  9. ^ Jump up to: а б с д и ж «ТАЗ» . Домашний справочник по генетике . НКБИ. Общественное достояние В данную статью включен текст из этого источника, находящегося в свободном доступе .
  10. ^ Jump up to: а б с д Хуан В., Льв X, Лю С., Чжа З, Чжан Х, Цзян Ю и др. (июль 2012 г.). «N-концевой фосфодегрон нацелен на белок TAZ/WWTR1 для SCFβ-TrCP-зависимой деградации в ответ на ингибирование фосфатидилинозитол-3-киназы» . Журнал биологической химии . 287 (31): 26245–53. дои : 10.1074/jbc.M112.382036 . ПМЦ   3406709 . ПМИД   22692215 .
  11. ^ Jump up to: а б с Гэ Л, Ли Д.С., Чен Ф, Фэн Дж.Д., Ли Б, Ван Т.Дж. (июль 2017 г.). «Сверхэкспрессия TAZ связана с эпителиально-мезенхимальным переходом в цисплатин-резистентных клетках рака желудка» . Международный журнал онкологии . 51 (1): 307–315. дои : 10.3892/ijo.2017.3998 . ПМИД   28534974 .
  12. ^ Jump up to: а б с д Чен М, Чжан Ю, Чжэн П.С. (2017). «Тафаззин (ТАЗ) способствует туморогенности клеток рака шейки матки и ингибирует апоптоз» . ПЛОС ОДИН . 12 (5): e0177171. Бибкод : 2017PLoSO..1277171C . дои : 10.1371/journal.pone.0177171 . ПМЦ   5425199 . ПМИД   28489874 .
  13. ^ Зонг Н.К., Ли Х., Ли Х., Лам М.П., ​​Хименес Р.К., Ким К.С. и др. (октябрь 2013 г.). «Интеграция биологии и медицины сердечного протеома с помощью специализированной базы знаний» . Исследование кровообращения . 113 (9): 1043–53. дои : 10.1161/CIRCRESAHA.113.301151 . ПМК   4076475 . ПМИД   23965338 .
  14. ^ «ТАЗ Тафаззин» . База знаний Атласа органических белков сердца (COPaKB) . Архивировано из оригинала 25 августа 2018 г. Проверено 24 августа 2018 г.
  15. ^ Jump up to: а б с Бион С., Д'Адамо П., Маэстрини Э., Гедеон А.К., Болуис П.А., Тониоло Д. (апрель 1996 г.). «Новый Х-сцепленный ген G4.5 отвечает за синдром Барта» Природная генетика . 12 (4): 385–9. дои : 10.1038/ng0496-385 . ПМИД   8630491 . S2CID   23539265 .
  16. ^ Сюй Ю, Малхотра А, Клейпул С.М., Рен М., Шламе М. (март 2015 г.). «Тафаззины из клеток дрозофилы и млекопитающих собираются в крупные белковые комплексы с коротким периодом полураспада» . Митохондрия . 21 : 27–32. дои : 10.1016/j.mito.2015.01.002 . ПМЦ   4693151 . ПМИД   25598000 .
  17. ^ Хиджиката А., Юра К., Охара О., Го М. (июнь 2015 г.). «Структурный и функциональный анализ мутаций, вызывающих синдром Барта, и альтернативного сплайсинга в домене тафаззинацилтрансферазы» . Мета Джин . 4 : 92–106. дои : 10.1016/j.mgene.2015.04.001 . ПМЦ   4412953 . ПМИД   25941633 .
  18. ^ Jump up to: а б Гавриш К. (октябрь 2012 г.). «Тафаззин чувствует кривизну» . Химическая биология природы . 8 (10): 811–2. дои : 10.1038/nchembio.1068 . ПМЦ   3478944 . ПМИД   22987008 .
  19. ^ Jump up to: а б с Абэ М., Хасегава Ю., Оку М., Савада Ю., Танака Э., Сакаи Ю., Миёси Х. (июль 2016 г.). «Механизм ремоделирования состава ацильной цепи кардиолипина, катализируемого Saccharomyces cerevisiae Tafazzin» . Журнал биологической химии . 291 (30): 15491–502. дои : 10.1074/jbc.M116.718510 . ПМЦ   4957036 . ПМИД   27268057 .
  20. ^ Тан Ю, Ся Х, Ли Д (2018). «Мембранный биосинтез фосфолипидов в бактериях». В Цао Ю (ред.). Достижения в области мембранных белков . Спрингер Сингапур. стр. 77–119. дои : 10.1007/978-981-13-0532-0_4 . ISBN  9789811305313 .
  21. ^ Уайтед К., Бэйл М.Г., Карриер П., Клейпул С.М. (февраль 2013 г.). «Семь функциональных классов мутации синдрома Барта» . Молекулярная генетика человека . 22 (3): 483–92. дои : 10.1093/hmg/dds447 . ПМК   3606006 . ПМИД   23100323 .
  22. ^ Динка А.А., Чиен В.М., Чин М.Т. (январь 2018 г.). «Идентификация новых сигналов митохондриальной локализации у тафаззина человека, причины наследственного кардиомиопатического заболевания, синдрома Барта» . Журнал молекулярной и клеточной кардиологии . 114 : 83–92. дои : 10.1016/j.yjmcc.2017.11.005 . ПМК   5801207 . ПМИД   29129703 .
  23. ^ Jump up to: а б Херндон Дж. Д., Клейпул С. М., Келер К. М. (декабрь 2013 г.). «Трансацилаза Taz1p импортируется и сортируется во внешнюю митохондриальную мембрану через мембранный якорный домен» . Эукариотическая клетка . 12 (12): 1600–8. дои : 10.1128/EC.00237-13 . ПМЦ   3889572 . ПМИД   24078306 .
  24. ^ Эпанд Р.М., Д'Суза К., Берно Б., Шламе М. (январь 2015 г.). «Модуляция кривизны мембраны активности белка, определенная с помощью ЯМР» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1848 (1 часть Б): 220–8. дои : 10.1016/j.bbamem.2014.05.004 . ПМИД   24835017 .
  25. ^ Минклер П.Е., Хоппель К.Л. (апрель 2010 г.). «Разделение и характеристика молекулярных частиц кардиолипина методом обращенно-фазовой ионно-парной высокоэффективной жидкостной хроматографии-масс-спектрометрии» . Журнал исследований липидов . 51 (4): 856–65. doi : 10.1194/jlr.D002857 . ПМЦ   2842139 . ПМИД   19965604 .
  26. ^ Беранек А., Рехбергер Г., Кнауэр Х., Волински Х., Кольвейн С.Д., Лебер Р. (апрель 2009 г.). «Идентификация кардиолипин-специфической фосфолипазы, кодируемой геном CLD1 (YGR110W) у дрожжей» . Журнал биологической химии . 284 (17): 11572–8. дои : 10.1074/jbc.M805511200 . ПМК   2670162 . ПМИД   19244244 .
  27. ^ Шламе М. (март 2013 г.). «Ремоделирование кардиолипина и функция тафаззина». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1831 (3): 582–8. дои : 10.1016/j.bbalip.2012.11.007 . ПМИД   23200781 .
  28. ^ Йе С, Шен З, Гринберг МЛ (апрель 2016 г.). «Ремоделирование кардиолипина: регуляторный центр для модуляции метаболизма и функции кардиолипина» . Журнал биоэнергетики и биомембран . 48 (2): 113–23. дои : 10.1007/s10863-014-9591-7 . ПМЦ   4449329 . ПМИД   25432572 .
  29. ^ Jump up to: а б с д Хауткупер Р.Х., Туркенбург М., Полл-БТ, Карал Д., Перес-Серда С., Морроне А. и др. (октябрь 2009 г.). «Загадочная роль тафаззина в метаболизме кардиолипина» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1788 (10): 2003–14. дои : 10.1016/j.bbamem.2009.07.009 . ПМИД   19619503 .
  30. ^ Шламе М., Сюй Ю, Рен М. (март 2017 г.). «Основы ацильной специфичности реакции тафаззина» . Журнал биологической химии . 292 (13): 5499–5506. дои : 10.1074/jbc.M116.769182 . ПМЦ   5392692 . ПМИД   28202545 .
  31. ^ Шламе М., Ачехан Д., Берно Б., Сюй Ю., Вальво С., Рен М. и др. (октябрь 2012 г.). «Физическое состояние липидных субстратов обеспечивает специфичность трансацилирования тафаззина» . Химическая биология природы . 8 (10): 862–9. дои : 10.1038/nchembio.1064 . ПМЦ   3699345 . ПМИД   22941046 .
  32. ^ Мехдипур А.Р., Hummer G (август 2016 г.). «Кардиолипин блокирует АТФ-синтазу» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (31): 8568–70. Бибкод : 2016PNAS..113.8568M . дои : 10.1073/pnas.1609806113 . ПМЦ   4978257 . ПМИД   27439859 .
  33. ^ Хоффманн Б., Штёкль А., Шламе М., Бейер К., Клингенберг М. (январь 1994 г.). «Активность восстановленного носителя ADP/ATP абсолютно необходима для кардиолипина, как показано в цистеиновых мутантах» . Журнал биологической химии . 269 ​​(3): 1940–4. дои : 10.1016/S0021-9258(17)42117-X . ПМИД   8294444 .
  34. ^ Хейнс Т.Х., Денчер Н.А. (сентябрь 2002 г.). «Кардиолипин: протонная ловушка для окислительного фосфорилирования» . Письма ФЭБС . 528 (1–3): 35–9. дои : 10.1016/s0014-5793(02)03292-1 . ПМИД   12297275 . S2CID   39841617 .
  35. ^ Jump up to: а б с Барт П.Г., Валианпур Ф., Боуэн В.М., Лам Дж., Дюран М., Ваз Ф.М., Вандерс Р.Дж. (май 2004 г.). «Х-сцепленная кардиоскелетная миопатия и нейтропения (синдром Барта): обновленная информация». Американский журнал медицинской генетики. Часть А. 126А (4): 349–54. дои : 10.1002/ajmg.a.20660 . ПМИД   15098233 . S2CID   25566280 .
  36. ^ Бэйл М.Г., Сатаппа М., Лу Ю.В., Прайс Э., Уайтед К., Маккаффери Дж.М. и др. (январь 2014 г.). «Неремоделированный и ремоделированный кардиолипин у дрожжей функционально неотличимы» . Журнал биологической химии . 289 (3): 1768–78. дои : 10.1074/jbc.M113.525733 . ПМЦ   3894353 . ПМИД   24285538 .
  37. ^ Шуг З.Т., Готлиб Э. (октябрь 2009 г.). «Кардиолипин действует как митохондриальная сигнальная платформа для запуска апоптоза» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1788 (10): 2022–31. дои : 10.1016/j.bbamem.2009.05.004 . ПМИД   19450542 .
  38. ^ Jump up to: а б с д Номер доступа к универсальному белковому ресурсу Q16635 для «TAZ – Tafazzin – Homo sapiens (Human) – TAZ Gen & Prot» на UniProt . «UniProt: универсальная база знаний о белках» . Исследования нуклеиновых кислот . 45 (Д1): Д158–Д169. Январь 2017 г. doi : 10.1093/nar/gkw1099 . ПМК   5210571 . ПМИД   27899622 .
  39. ^ Кантли А.М., Шокроллахи К., Аллен Дж.Т., Лант П.В., Ньюбери-Экоб Р.А., Стюард К.Г. (сентябрь 1999 г.). «Генетический анализ гена G4.5 в семьях с подозрением на синдром Барта». Журнал педиатрии . 135 (3): 311–5. дои : 10.1016/s0022-3476(99)70126-5 . ПМИД   10484795 .
  40. ^ Jump up to: а б «Фонд синдрома Барта: Дом» . www.barthsyndrome.org . Проверено 4 августа 2019 г.
  41. ^ Коссон Л., Тутэн А., Симард Г., Кулик В., Матьяс Г., Гише А. и др. (май 2012 г.). «Синдром Барта у пациентки». Молекулярная генетика и обмен веществ . 106 (1): 115–20. дои : 10.1016/j.ymgme.2012.01.015 . ПМИД   22410210 .
  42. ^ Нойвальд А.Ф. (август 1997 г.). «Синдром Барта может быть следствием дефицита ацилтрансферазы» . Современная биология . 7 (8): Р465-6. Бибкод : 1997CBio....7R.462N . дои : 10.1016/S0960-9822(06)00237-5 . ПМИД   9259571 . S2CID   2763279 .
  43. ^ Барт П.Г., Вандерс Р.Дж., Врекен П., Янссен Э.А., Лам Дж., Баас Ф. (июнь 1999 г.). «Х-сцепленная кардиоскелетная миопатия и нейтропения (синдром Барта) (MIM 302060)». Журнал наследственных метаболических заболеваний . 22 (4): 555–67. дои : 10.1023/A:1005568609936 . ПМИД   10407787 . S2CID   11545874 .
  44. ^ Валианпур Ф., Мицакос В., Шлеммер Д., Таубин Дж.А., Тейлор Дж.М., Экерт П.Г. и др. (июнь 2005 г.). «Монолизокардиолипины накапливаются при синдроме Барта, но не приводят к усилению апоптоза» . Журнал исследований липидов . 46 (6): 1182–95. doi : 10.1194/jlr.M500056-JLR200 . ПМИД   15805542 .
  45. ^ Барт П.Г., Шольте Х.Р., Берден Дж.А., Ван дер Клей-Ван Мурсел Дж.М., Луйт-Хаувен И.Е., Ван 'т Веер-Кортхоф Э.Т. и др. (декабрь 1983 г.). «Х-сцепленное митохондриальное заболевание, поражающее сердечную мышцу, скелетные мышцы и нейтрофильные лейкоциты». Журнал неврологических наук . 62 (1–3): 327–55. дои : 10.1016/0022-510x(83)90209-5 . ПМИД   6142097 . S2CID   22790290 .
  46. ^ Априкян А.А., Хучуа З (май 2013 г.). «Достижения в понимании синдрома Барта». Британский журнал гематологии . 161 (3): 330–8. дои : 10.1111/bjh.12271 . ПМИД   23432031 . S2CID   2324502 ​​.
  47. ^ Jump up to: а б с д и Кларк С.Л., Боурон А., Гонсалес И.Л., Гровс С.Дж., Ньюбери-Экоб Р., Клейтон Н. и др. (февраль 2013 г.). «Синдром Барта» . Сиротский журнал редких заболеваний . 8 (1): 23. дои : 10.1186/1750-1172-8-23 . ПМЦ   3583704 . ПМИД   23398819 .
  48. ^ Ферри Л., Диониси-Вичи С., Таурисано Р., Ваз Ф.М., Геррини Р., Морроне А. (ноябрь 2016 г.). «Когда тишина - это шум: синдром Барта с инфантильным началом, вызванный синонимической заменой, влияющей на транскрипцию гена TAZ». Клиническая генетика . 90 (5): 461–465. дои : 10.1111/cge.12756 . ПМИД   26853223 . S2CID   3035706 .
  49. ^ Ким ГБ, Квон Б.С., Пэ Э.Дж., Но Си, Сон М.В., Пак СС (май 2013 г.). «Новая мутация гена TAZ при синдроме Барта: острое обострение после инъекции контрастного вещества» . Журнал корейской медицинской науки . 28 (5): 784–7. дои : 10.3346/jkms.2013.28.5.784 . ПМЦ   3653095 . ПМИД   23678274 .
  50. ^ Йен Т., Хву В.Л., Чиен Ю.Х., Ву М.Х., Линь М.Т., Цао Л.И. и др. (август 2008 г.). «Острая метаболическая декомпенсация и внезапная смерть при синдроме Барта: отчет семьи и обзор литературы». Европейский журнал педиатрии . 167 (8): 941–4. дои : 10.1007/s00431-007-0592-y . ПМИД   17846786 . S2CID   23471712 .
  51. ^ Номер клинического исследования NCT02976038 «Открытое расширенное исследование для характеристики долгосрочной безопасности и переносимости эламипретида у субъектов с генетически подтвержденной первичной митохондриальной миопатией (ПММ)» на сайте ClinicalTrials.gov.
  52. ^ Сето Х.Х. (апрель 2014 г.). «Первое в своем классе кардиолипинозащитное соединение как терапевтическое средство для восстановления биоэнергетики митохондрий» . Британский журнал фармакологии . 171 (8): 2029–50. дои : 10.1111/bph.12461 . ПМЦ   3976620 . ПМИД   24117165 .
  53. ^ Монтейро Дж.П., Оливейра П.Дж., Хурадо А.С. (октябрь 2013 г.). «Ремоделирование липидов митохондриальных мембран в патофизиологии: новая цель для диеты и терапевтических вмешательств». Прогресс в исследованиях липидов . 52 (4): 513–28. дои : 10.1016/j.plipres.2013.06.002 . hdl : 10316/25581 . ПМИД   23827885 .
  54. ^ Jump up to: а б с Робертс А.Е., Никсон С., Стюард К.Г., Говро К., Майзенбахер М., Флетчер М. и др. (ноябрь 2012 г.). «Реестр синдрома Барта: различение характеристик заболевания и данных роста на основе продольного исследования». Американский журнал медицинской генетики. Часть А. 158А (11): 2726–32. дои : 10.1002/ajmg.a.35609 . ПМИД   23045169 . S2CID   29937658 .
  55. ^ Икон Н., Райан Р.О. (февраль 2017 г.). «Синдром Барта: связь кардиолипина с кардиомиопатией» . Липиды . 52 (2): 99–108. дои : 10.1007/s11745-016-4229-7 . ПМК   5288132 . ПМИД   28070695 .
  56. ^ Ван Г., Маккейн М.Л., Ян Л., Хе А., Паскуалини Ф.С., Агарвал А. и др. (июнь 2014 г.). «Моделирование митохондриальной кардиомиопатии синдрома Барта с помощью индуцированных плюрипотентных стволовых клеток и технологий «сердце на чипе»» . Природная медицина . 20 (6): 616–23. дои : 10.1038/нм.3545 . ПМК   4172922 . ПМИД   24813252 .
  57. ^ Войводски Л., Эзон Д., Купер Дж., Фейнгольд Б. (апрель 2017 г.). «Синдром Барта с поздней кардиомиопатией: упущенная возможность диагностики». Журнал педиатрии . 183 : 196–198. дои : 10.1016/j.jpeds.2016.12.070 . ПМИД   28108107 .
  58. ^ Шемиса К., Ли Дж., Тэм М., Барсена Дж. (сентябрь 2013 г.). «Некомпактная кардиомиопатия левого желудочка» . Сердечно-сосудистая диагностика и терапия . 3 (3): 170–5. doi : 10.3978/j.issn.2223-3652.2013.05.04 . ПМК   3839206 . ПМИД   24282766 .
  59. ^ Блейл С.Б., Мамфорд Б.Р., Браун-Харрисон М.С., Паготто Л.Т., Кэри Дж.К., Пайшер Т.Дж. и др. (октябрь 1997 г.). «Xq28-связанное несжатие миокарда левого желудочка: пренатальная диагностика и патологоанатомический анализ больных». Американский журнал медицинской генетики . 72 (3): 257–65. doi : 10.1002/(SICI)1096-8628(19971031)72:3<257::AID-AJMG2>3.0.CO;2-O . ПМИД   9332651 .
  60. ^ Спенсер К.Т., Бирн Б.Дж., Брайант Р.М., Маргоссян Р., Майзенбахер М., Брайтенгер П. и др. (ноябрь 2011 г.). «Нарушение сердечного резерва и резкое снижение использования кислорода скелетными мышцами опосредуют непереносимость физических упражнений при синдроме Барта». Американский журнал физиологии. Физиология сердца и кровообращения . 301 (5): H2122-9. дои : 10.1152/ajpheart.00479.2010 . ПМИД   21873497 .
  61. ^ Jump up to: а б Адес Л.К., Гедеон А.К., Уилсон М.Дж., Лэтэм М., Партингтон М.В., Малли Дж.К. и др. (февраль 1993 г.). «Синдром Барта: клинические особенности и подтверждение локализации гена в дистальном отделе Xq28». Американский журнал медицинской генетики . 45 (3): 327–34. дои : 10.1002/ajmg.1320450309 . ПМИД   8434619 .
  62. ^ Jump up to: а б Феррейра С., Томпсон Р., Вернон Х. (1993). Адам М.П., ​​Ардингер Х.Х., Пагон Р.А., Уоллес С.Е., Бин Л.Дж., Стивенс К., Амемия А. (ред.). Синдром Барта . Вашингтонский университет, Сиэтл. ПМИД   25299040 . {{cite book}}: |work= игнорируется ( помогите )
  63. ^ Риго С., Лебре А.С., Турен Р., Бопен Б., Оттоленги С., Шабли А. и др. (май 2013 г.). «Естественное течение синдрома Барта: национальное когортное исследование 22 пациентов» . Сиротский журнал редких заболеваний . 8:70 . дои : 10.1186/1750-1172-8-70 . ПМЦ   3656783 . ПМИД   23656970 .
  64. ^ Jump up to: а б Вернон Х.Дж., Сэндлерс Ю., Макклеллан Р., Келли Р.И. (июнь 2014 г.). «Клинико-лабораторные исследования при синдроме Барта». Молекулярная генетика и обмен веществ . 112 (2): 143–7. дои : 10.1016/j.ymgme.2014.03.007 . ПМИД   24751896 .
  65. ^ Маццокко М.М., Генри А.Е., Келли Р.И. (февраль 2007 г.). «Синдром Барта связан с когнитивным фенотипом» . Журнал развивающей и поведенческой педиатрии . 28 (1): 22–30. дои : 10.1097/01.DBP.0000257519.79803.90 . ПМК   2813702 . ПМИД   17353728 .
  66. ^ Jump up to: а б Коул Л.К., Ким Дж.Х., Амоскато А.А., Тюрина Ю.Ю., Бэй Р.Х., Карими Б. и др. (октябрь 2018 г.). «Аберрантный метаболизм кардиолипина связан с когнитивной недостаточностью и изменениями гиппокампа у мышей с нокдауном тафаззина» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1864 (10): 3353–3367. дои : 10.1016/j.bbadis.2018.07.022 . ПМК   6532065 . ПМИД   30055293 .
  67. ^ Корацци Л., Роберт Р. (2009). «Липиды митохондрий мозга». В Лайте А., Теттаманти Г., Гораччи Дж. (ред.). Справочник по нейрохимии и молекулярной нейробиологии . Спрингер США. стр. 199–221 . дои : 10.1007/978-0-387-30378-9_8 . ISBN  9780387303451 .
  68. ^ Старков А.А., Андреев А.Ю., Чжан С.Ф., Старкова Н.Н., Корнеева М., Сыромятников М., Попов В.Н. (декабрь 2014 г.). «Очистка H2O2 митохондриями мозга мыши» . Журнал биоэнергетики и биомембран . 46 (6): 471–7. дои : 10.1007/s10863-014-9581-9 . ПМЦ   4634880 . ПМИД   25248416 .
  69. ^ Jump up to: а б Вортманн С.Б., Клюйтманс Л.А., Энгельке У.Ф., Веверс Р.А., Морава Э. (январь 2012 г.). «3-метилглутаконовые ацидурии: что нового?» . Журнал наследственных метаболических заболеваний . 35 (1): 13–22. дои : 10.1007/s10545-010-9210-7 . ПМК   3249181 . ПМИД   20882351 .
  70. ^ Шмидт М.Р., Биркебек Н., Гонсалес И., Сунде Л. (март 2004 г.). «Синдром Барта без 3-метилглутаконовой ацидурии». Акта Педиатрика . 93 (3): 419–21. дои : 10.1111/j.1651-2227.2004.tb02974.x . ПМИД   15124852 . S2CID   33167027 .
  71. ^ Стюард К.Г., Гровс С.Дж., Тейлор К.Т., Майзенбахер М.К., Верслуйс Б., Ньюбери-Экоб Р.А. и др. (январь 2019 г.). «Нейтропения при синдроме Барта: характеристики, риски и лечение» . Современное мнение в гематологии . 26 (1): 6–15. дои : 10.1097/MOH.0000000000000472 . ПМК   6392059 . ПМИД   30451719 .
  72. ^ Дейл Д.С., Больярд А.А., Швинцер Б.Г., Прахт Г., Бонилла М.А., Боксер Л. и др. (июль 2006 г.). «Международный регистр тяжелой хронической нейтропении: отчет о наблюдениях за 10 лет». Поддерживающая терапия рака . 3 (4): 220–31. дои : 10.3816/SCT.2006.n.020 . ПМИД   18632498 .
  73. ^ Jump up to: а б с Патак С., Мэн В.Дж., Чжан Х., Гноса С., Нанди С.К., Аделл Г. и др. (2014). «Экспрессия белка тафаззина связана с онкогенезом и реакцией на лучевую терапию при раке прямой кишки: исследование шведского клинического исследования предоперационной лучевой терапии» . ПЛОС ОДИН . 9 (5): е98317. Бибкод : 2014PLoSO...998317P . дои : 10.1371/journal.pone.0098317 . ПМК   4032294 . ПМИД   24858921 .
  74. ^ Jump up to: а б Сапандовски А., Стоуп М., Эверт К., Эверт М., Циммерманн Ю., Питер Д. и др. (декабрь 2015 г.). «Состав кардиолипина коррелирует с пролиферацией клеток рака простаты». Молекулярная и клеточная биохимия . 410 (1–2): 175–85. дои : 10.1007/s11010-015-2549-1 . ПМИД   26314254 . S2CID   10664158 .
  75. ^ Jump up to: а б Шевиллард С., Уголин Н., Виль П., Ори К., Левалуа С., Эллиотт Д. и др. (октябрь 2004 г.). «Профилирование экспрессии генов дифференцированных новообразований щитовидной железы: диагностические и клинические значения» . Клинические исследования рака . 10 (19): 6586–97. дои : 10.1158/1078-0432.CCR-04-0053 . ПМИД   15475448 .
  76. ^ Мик Д.У., Деннерляйн С., Визе Х., Рейнхольд Р., Пашеу-Грау Д., Лоренци И. и др. (декабрь 2012 г.). «MITRAC связывает транслокацию митохондриальных белков со сборкой дыхательной цепи и регуляцией трансляции» . Клетка . 151 (7): 1528–41. дои : 10.1016/j.cell.2012.11.053 . hdl : 11858/00-001M-0000-000E-DDDF-4 . ПМИД   23260140 .
  77. ^ Шламе, Майкл; Сюй, Ян (21 августа 2020 г.). «Функция тафаззина, митохондриальной фосфолипид-лизофосфолипид-ацилтрансферазы» . Журнал молекулярной биологии . Молекулярные механизмы в интегральной мембранной энзимологии. 432 (18): 5043–5051. дои : 10.1016/j.jmb.2020.03.026 . ISSN   0022-2836 . ПМЦ   7483898 . ПМИД   32234310 .

Дальнейшее чтение

[ редактировать ]
[ редактировать ]

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США , который находится в свободном доступе .

Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Tafazzin&oldid=1237825743"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 02dbeb104ff14c2614efd091efc11a85__1722436200
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/02/85/02dbeb104ff14c2614efd091efc11a85.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Tafazzin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)