Транслоказа наружной мембраны

Семья ТОМ7
Семья ТОМ7
Идентификаторы
Символ	Том7
Пфам	PF08038
ИнтерПро	ИПР012621
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Субъединица митохондриального импортного рецептора TOM20
Субъединица митохондриального импортного рецептора TOM20
Идентификаторы
Символ	ТОМ20_завод
Пфам	PF06552
ИнтерПро	ИПР010547
TCDB	3.А.8
Суперсемейство OPM	266
белок OPM	3 апреля
Мембраном	170
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Субъединица митохондриального импортного рецептора Tom22

Идентификаторы

Символ

Том22

Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

Транслоказа внешней мембраны (ТОМ) представляет собой комплекс белков, обнаруженных во митохондриальной мембране митохондрий внешней . Это позволяет белкам перемещаться через этот барьер в межмембранное пространство митохондрии. Большинство белков, необходимых для функционирования митохондрий кодируются ядром клетки , . Внешняя мембрана митохондрии непроницаема для крупных молекул весом более 5000 дальтон . ^[1] ТОМ работает совместно с транслоказой внутренней мембраны (ТИМ) для перемещения белков в митохондрии . Многие белки комплекса TOM, такие как TOMM22 , были впервые идентифицированы у Neurospora crassa и Saccharomyces cerevisiae . ^[2] Многие из генов, кодирующих эти белки, обозначены как гены комплекса TOMM (транслоказы внешней митохондриальной мембраны).

Полный комплекс митохондриальных белков-транслоказ включает не менее 19 белков: несколько шаперонов, четыре белка рецептора импорта транслоказы внешней мембраны (Tom), пять белков комплекса каналов Tom, пять белков транслоказы внутренней мембраны (Tim) и три «моторных» белка. «белки.

Белок нацеливается на митохондрии

Существуют различные пути импорта митохондрий, которые облегчают импорт белков-предшественников в предназначенные для них митохондриальные субкомпартменты. HSP90 способствует доставке митохондриального пребелка к комплексу TOM в ходе АТФ-зависимого процесса. ^[3] Многие белки-предшественники (те, которые предназначены для матрикса) содержат аминоконцевые препоследовательности, которые несут информацию, необходимую для нацеливания белков на митохондриальный матрикс. ^[4] Эти матричные сигналы нацеливания обычно содержат 10-80 аминокислотных остатков, которые принимают конформацию амфипатической-α-спирали. ^[5] и содержат одно позитивное и гидрофобное лицо. Как только предшественник достигает матрикса, предпоследовательность обычно отщепляется пептидазой, обрабатывающей матрикс. ^[6] Белки, нацеленные на другие подотделы митохондрий, такие как межмембранное пространство и внутренняя митохондриальная мембрана , содержат внутренние сигналы нацеливания, эти сигналы имеют неопределенную природу и непоследовательны по своей структуре. Белки, нацеленные на внешнюю мембрану, также содержат внутренние сигналы нацеливания, не все из которых идентифицированы, и включают белки, которые принимают структуру β-цилиндра. ^[7] например Том40 . Однако некоторые белки, нацеленные на внешнюю митохондриальную мембрану, содержат гидрофобный хвостовой домен, который прикрепляет белок к мембране. ^[8]

Члены комплекса

Транслоказа внешней мембраны (TOM) образует комплекс, состоящий из Tom70, Tom22 и Tom20 , а также Tom40, Tom7, Tom6 и Tom5. Tom20 и Tom22 представляют собой пребелковые рецепторы, которые отвечают за распознавание расщепляемой препоследовательности, которой обладают митохондриально-направленные белки. ^[9] Tom70 также является рецептором пребелка и может распознавать некоторые расщепляемые белки препоследовательности, однако он в основном отвечает за распознавание нерасщепляемых пребелков и действует как точка связывания шаперона. ^[6]^[10] Tom22 прикреплен к внешней мембране с помощью одного трансмембранного сегмента и также играет роль в стабилизации комплекса TOM. ^[11] Tom40 является основным элементом транслоказного комплекса и комплексов с Tom22 с массой около 350 килодальтон . ^[12] Он образует центральный белокпроводящий канал диаметром примерно 2,5 нм. ^[12] Человеческий Tom22 весит примерно 15,5 килодальтон и образует комплексы с Tom20. ^[13] N-конец Tom22 простирается в цитозоль и участвует в связывании пребелка. ^[13]

Белки человека

ТОММ22 , ТОММ40 , ТОМ7 , ТОММ7

См. также

Ссылки

^ Альбертс, Брюс; Александр Джонсон; Джулиан Льюис; Мартин Рафф; Кейт Робертс; Питер Уолтер (1994). Молекулярная биология клетки . Garland Publishing Inc. Нью-Йорк: ISBN 978-0-8153-3218-3 .
^ Секи Н., Мочко М., Нагасе Т. и др. (1996). «Человеческий гомолог рецептора импорта митохондриального белка Mom19 может собираться с комплексом митохондриальных рецепторов дрожжей». ФЭБС Летт . 375 (3): 307–10. дои : 10.1016/0014-5793(95)01229-8 . ПМИД 7498524 .
^ Хамфрис А.Д., Стрейманн И.С., Стояновски Д., Джонстон А.Дж., Яно М., Хугенраад Нью-Джерси, Райан М.Т. (март 2005 г.). «Вскрытие пути импорта и сборки митохондрий для Tom40 человека» . J Биол Хим . 280 (12): 11535–43. дои : 10.1074/jbc.M413816200 . ПМИД 15644312 .
^ Сайто Т., Игура М., Обита Т., Осе Т., Кодзима Р., Маэнака К., Эндо Т., Кода Д. (ноябрь 2007 г.). «Tom20 распознает митохондриальные последовательности посредством динамического равновесия между несколькими связанными состояниями» . ЭМБО Дж . 26 (22): 4777–87. дои : 10.1038/sj.emboj.7601888 . ПМК 2080804 . ПМИД 17948058 .
^ Токатлидис К., Виал С., Лучано П., Верньоль М., Клеманс С. (2000). «Импорт мембранных белков в митохондрии дрожжей». Биохим. Соц. Транс . 28 (4): 495–9. дои : 10.1042/0300-5127:0280495 . ПМИД 10961947 .
^ Jump up to: ^а ^б Янг Дж.С., Хугенраад, Нью-Джерси, Хартл Ф.У. (январь 2003 г.). «Молекулярные шапероны Hsp90 и Hsp70 доставляют пребелки к митохондриальному рецептору импорта Tom70» . Клетка . 112 (1): 41–50. дои : 10.1016/S0092-8674(02)01250-3 . ПМИД 12526792 .
^ Болендер Н., Зикманн А., Вагнер Р., Мейзингер С., Пфаннер Н. (январь 2008 г.). «Множественные пути сортировки белков-предшественников митохондрий» . Представитель ЭМБО . 9 (1): 42–9. дои : 10.1038/sj.embor.7401126 . ПМК 2246611 . ПМИД 18174896 .
^ Келер С.М., Мерчант С., Шац Г. (ноябрь 1999 г.). «Как мембранные белки перемещаются через митохондриальное межмембранное пространство». Тенденции биохимии. Наука . 24 (11): 428–32. дои : 10.1016/S0968-0004(99)01462-0 . ПМИД 10542408 .
^ Райан М.Т., Мюллер Х., Пфаннер Н. (июль 1999 г.). «Функциональная стадия транслокации переносчиков АДФ/АТФ через внешнюю митохондриальную мембрану» . Ж. Биол. Хим . 274 (29): 20619–27. дои : 10.1074/jbc.274.29.20619 . ПМИД 10400693 .
^ Асаи Т., Такахаши Т., Эсаки М., Нисикава С., Оцука К., Накаи М., Эндо Т. (май 2004 г.). «Повторное исследование потребности цитозольного АТФ для импорта митохондриального белка» . Ж. Биол. Хим . 279 (19): 19464–70. дои : 10.1074/jbc.M401291200 . ПМИД 15001571 .
^ Эндрес М., Нойперт В., Бруннер М. (июнь 1999 г.). «Транспорт переносчика АДФ/АТФ митохондрий из комплекса ТОМ в комплекс ТИМ22.54» . ЭМБО Дж . 18 (12): 3214–21. дои : 10.1093/emboj/18.12.3214 . ПМЦ 1171402 . ПМИД 10369662 .
^ Jump up to: ^а ^б Ахтинг У., Тиффри М., Энгельхардт Х., Хегерл Р., Нойперт В., Нуссбергер С. (2001). «Tom40, порообразующий компонент белокпроводящего канала Тома во внешней мембране митохондрий» . Дж. Клеточная Биол . 153 (6): 1151–60. дои : 10.1083/jcb.153.6.1151 . ПМК 2192023 . ПМИД 11402060 .
^ Jump up to: ^а ^б Яно М., Хугенраад Н., Терада К., Мори М. (2000). «Идентификация и функциональный анализ человеческого Tom22 на предмет импорта белка в митохондрии» . Мол Клеточная Биол . 20 (19): 7205–13. дои : 10.1128/MCB.20.19.7205-7213.2000 . ПМЦ 86274 . ПМИД 10982837 .

[Alberts-1] Альбертс, Брюс; Александр Джонсон; Джулиан Льюис; Мартин Рафф; Кейт Робертс; Питер Уолтер (1994). Молекулярная биология клетки . Garland Publishing Inc. Нью-Йорк: ISBN 978-0-8153-3218-3 .

[2] Секи Н., Мочко М., Нагасе Т. и др. (1996). «Человеческий гомолог рецептора импорта митохондриального белка Mom19 может собираться с комплексом митохондриальных рецепторов дрожжей». ФЭБС Летт . 375 (3): 307–10. дои : 10.1016/0014-5793(95)01229-8 . ПМИД 7498524 .

[Humphries-3] Хамфрис А.Д., Стрейманн И.С., Стояновски Д., Джонстон А.Дж., Яно М., Хугенраад Нью-Джерси, Райан М.Т. (март 2005 г.). «Вскрытие пути импорта и сборки митохондрий для Tom40 человека» . J Биол Хим . 280 (12): 11535–43. дои : 10.1074/jbc.M413816200 . ПМИД 15644312 .

[pmid17948058-4] Сайто Т., Игура М., Обита Т., Осе Т., Кодзима Р., Маэнака К., Эндо Т., Кода Д. (ноябрь 2007 г.). «Tom20 распознает митохондриальные последовательности посредством динамического равновесия между несколькими связанными состояниями» . ЭМБО Дж . 26 (22): 4777–87. дои : 10.1038/sj.emboj.7601888 . ПМК 2080804 . ПМИД 17948058 .

[pmid10961947-5] Токатлидис К., Виал С., Лучано П., Верньоль М., Клеманс С. (2000). «Импорт мембранных белков в митохондрии дрожжей». Биохим. Соц. Транс . 28 (4): 495–9. дои : 10.1042/0300-5127:0280495 . ПМИД 10961947 .

[pmid12526792-6] Jump up to: ^а ^б Янг Дж.С., Хугенраад, Нью-Джерси, Хартл Ф.У. (январь 2003 г.). «Молекулярные шапероны Hsp90 и Hsp70 доставляют пребелки к митохондриальному рецептору импорта Tom70» . Клетка . 112 (1): 41–50. дои : 10.1016/S0092-8674(02)01250-3 . ПМИД 12526792 .

[pmid18174896-7] Болендер Н., Зикманн А., Вагнер Р., Мейзингер С., Пфаннер Н. (январь 2008 г.). «Множественные пути сортировки белков-предшественников митохондрий» . Представитель ЭМБО . 9 (1): 42–9. дои : 10.1038/sj.embor.7401126 . ПМК 2246611 . ПМИД 18174896 .

[pmid10542408-8] Келер С.М., Мерчант С., Шац Г. (ноябрь 1999 г.). «Как мембранные белки перемещаются через митохондриальное межмембранное пространство». Тенденции биохимии. Наука . 24 (11): 428–32. дои : 10.1016/S0968-0004(99)01462-0 . ПМИД 10542408 .

[pmid10400693-9] Райан М.Т., Мюллер Х., Пфаннер Н. (июль 1999 г.). «Функциональная стадия транслокации переносчиков АДФ/АТФ через внешнюю митохондриальную мембрану» . Ж. Биол. Хим . 274 (29): 20619–27. дои : 10.1074/jbc.274.29.20619 . ПМИД 10400693 .

[pmid15001571-10] Асаи Т., Такахаши Т., Эсаки М., Нисикава С., Оцука К., Накаи М., Эндо Т. (май 2004 г.). «Повторное исследование потребности цитозольного АТФ для импорта митохондриального белка» . Ж. Биол. Хим . 279 (19): 19464–70. дои : 10.1074/jbc.M401291200 . ПМИД 15001571 .

[pmid10369662-11] Эндрес М., Нойперт В., Бруннер М. (июнь 1999 г.). «Транспорт переносчика АДФ/АТФ митохондрий из комплекса ТОМ в комплекс ТИМ22.54» . ЭМБО Дж . 18 (12): 3214–21. дои : 10.1093/emboj/18.12.3214 . ПМЦ 1171402 . ПМИД 10369662 .

[Ahting-12] Jump up to: ^а ^б Ахтинг У., Тиффри М., Энгельхардт Х., Хегерл Р., Нойперт В., Нуссбергер С. (2001). «Tom40, порообразующий компонент белокпроводящего канала Тома во внешней мембране митохондрий» . Дж. Клеточная Биол . 153 (6): 1151–60. дои : 10.1083/jcb.153.6.1151 . ПМК 2192023 . ПМИД 11402060 .

[Yano-13] Jump up to: ^а ^б Яно М., Хугенраад Н., Терада К., Мори М. (2000). «Идентификация и функциональный анализ человеческого Tom22 на предмет импорта белка в митохондрии» . Мол Клеточная Биол . 20 (19): 7205–13. дои : 10.1128/MCB.20.19.7205-7213.2000 . ПМЦ 86274 . ПМИД 10982837 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]