Глицерол-3-фосфат-О-ацилтрансфераза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

глицерин-3-фосфат-О-ацилтрансфераза
глицерин-3-фосфат-О-ацилтрансфераза
Идентификаторы
Номер ЕС.	2.3.1.15
Номер CAS.	9029-96-3
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

В энзимологии глицерин -3-фосфат-О-ацилтрансфераза ( EC 2.3.1.15 ) — фермент химическую , катализирующий реакцию .

ацил-КоА + sn-глицерин-3-фосфат

\rightleftharpoons

КоА + 1-ацил-сн-глицерин-3-фосфат

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются ацил-КоА и sn-глицерин-3-фосфат , тогда как двумя его продуктами являются КоА и 1-ацил-sn-глицерин-3-фосфат .

Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , а именно к тем ацилтрансферазам, которые переносят группы, отличные от аминоацильных групп. Систематическое название этого класса ферментов — ацил-КоА:sn-глицерин-3-фосфат-1-О-ацилтрансфераза . Другие широко используемые названия включают альфа-глицерофосфатацилтрансферазу , 3-глицерофосфатацилтрансферазу , ACP:sn-глицерин-3-фосфатацилтрансферазу , глицерин-3-фосфатацилтрансферазу , глицеринфосфатацилтрансферазу , глицеринфосфаттрансацилазу , глицерофосфатацилтрансферазу , глицерофосфаттрансацилазу , sn-глицерин. 3-фосфатацилтрансфераза и sn-глицерин-3-фосфатацилтрансфераза . Этот фермент участвует в обмене глицеролипидов и метаболизме глицерофосфолипидов . Более поздние пути у человека являются частью WikiPathways. ^{[ 1 ]} машиночитаемая коллекция путей.

Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 года две структуры для этого класса ферментов были решены PDB с кодами доступа 1IUQ и 1K30 . В настоящее время к этой реакции относят 4 различных белка: GPAT1 , GPAT2 , GPAT3 и GPAT4 . GPAT1 и 2 считаются митохондриальными белками. ^{[ 2 ]}^{[ 3 ]}

Ссылки

^ «Путь биосинтеза глицерофосфолипидов» . ВикиПути . 01.11.2019.
^ «Юнипрот» . ЮниПрот . 01.11.2019.
^ «Юнипрот» . ЮниПрот . 01.11.2019.

Бертрамс М; Хайнц Э. (1981). «Позиционная специфичность и селективность жирных кислот очищенных sn-глицерин-3-фосфатацилтрансфераз из хлоропластов» . Физиол растений . 68 (3): 653–657. дои : 10.1104/стр.68.3.653 . ПМК 425956 . ПМИД 16661974 .
Френтцен М., Хайнц Э., МакКеон Т.А., Штумпф ПК (1983). «Специфика и селективность глицерин-3-фосфатацилтрансферазы и моноацилглицерин-3-фосфатацилтрансферазы из хлоропластов гороха и шпината» . Евро. Дж. Биохим . 129 (3): 629–36. дои : 10.1111/j.1432-1033.1983.tb07096.x . ПМИД 6825679 .
Зеленый PR, Ванаман Т.С., Модрич П., Белл Р.М. (1983). «Частичная NH2- и COOH-концевая последовательность и анализ пептида бромциана sn-глицерин-3-фосфатацилтрансферазы Escherichia coli». Ж. Биол. Хим . 258 (18): 10862–6. ПМИД 6350296 .
Ямасита С., Нума С. (1972). «Частичная очистка и свойства глицерофосфатацилтрансферазы из печени крыс. Образование 1-ацилглицерин-3-фосфата из sn-глицерин-3-фосфата и пальмитилкофермента А» . Евро. Дж. Биохим . 31 (3): 565–73. дои : 10.1111/j.1432-1033.1972.tb02566.x . ПМИД 4650158 .

Эта EC 2.3, ферментам статья, посвященная незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[1] «Путь биосинтеза глицерофосфолипидов» . ВикиПути . 01.11.2019.

[2] «Юнипрот» . ЮниПрот . 01.11.2019.

[3] «Юнипрот» . ЮниПрот . 01.11.2019.

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

v т и Трансферазы : ацилтрансферазы ( EC 2.3)
2.3.1: other than amino-acyl groups	acetyltransferases: Acetyl-Coenzyme A acetyltransferase N-Acetylglutamate synthase Choline acetyltransferase Dihydrolipoyl transacetylase Acetyl-CoA C-acyltransferase Beta-galactoside transacetylase Chloramphenicol acetyltransferase N-acetyltransferase Serotonin N-acetyl transferase HGSNAT ARD1A Histone acetyltransferase P300/CBP NAT2 palmitoyltransferases: Carnitine O-palmitoyltransferase CPT1 CPT2 Serine C-palmitoyltransferase SPTLC1 SPTLC2 other: Acyltransferase like 2 Aminolevulinic acid synthase Beta-ketoacyl-ACP synthase Glyceronephosphate O-acyltransferase Lecithin—cholesterol acyltransferase Glycerol-3-phosphate O-acyltransferase 1-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase 2-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase ABHD5
2.3.2: Aminoacyltransferases	Gamma-glutamyl transpeptidase Peptidyl transferase Transglutaminase Tissue transglutaminase Keratinocyte transglutaminase Factor XIII
2.3.3: converted into alkyl on transfer	Citrate synthase Decylcitrate synthase Citrate (Re)-synthase Decylhomocitrate synthase 2-methylcitrate synthase 2-ethylmalate synthase 3-ethylmalate synthase ATP citrate lyase Malate synthase HMG-CoA synthase HMGCS2 2-hydroxyglutarate synthase 3-propylmalate synthase 2-isopropylmalate synthase Homocitrate synthase Sulfoacetaldehyde acetyltransferase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)