Серин С-пальмитоилтрансфераза

Серинпальмитоилтрансфераза
Серинпальмитоилтрансфераза
	Кристаллографическая структура серинпальмитоилтрансферазы S. paucimobilis . Кофактор PLP виден в центре.
Идентификаторы
Символ	СПТ1
ПДБ	2JG2
ЮниПрот	Q93UV0
Другие данные
Номер ЕС	2.3.1.50
Structures
показывать Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

серин C-пальмитоилтрансфераза
серин C-пальмитоилтрансфераза
Идентификаторы
Номер ЕС.	2.3.1.50
Номер CAS.	62213-50-7
Базы данных
ИнтЭнк	вид IntEnz
БРЕНДА	БРЕНДА запись
Экспаси	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	КЕГГ запись
МетаЦик	метаболический путь
ПРЯМОЙ	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	АмиГО / QuickGO
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

серинпальмитоилтрансфераза, субъединица 1 с длинноцепочечным основанием

Идентификаторы

Символ

SPTLC1

Альт. символы

ХСН1

Другие данные

Хр. 9 q22.31

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

серинпальмитоилтрансфераза, субъединица 2 с длинноцепочечным основанием

Идентификаторы

Символ

Другие данные

Хр. 14 q24.3

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

серинпальмитоилтрансфераза, субъединица 3 с длинноцепочечным основанием

Идентификаторы

Символ

SPTLC3

Альт. символы

C20orf38, SPTLC2L

Другие данные

Хр. 20 п12.1

Искать
Structures	Swiss-model
Domains	InterPro

В энзимологии серин , С -пальмитоилтрансфераза ( КФ 2.3.1.50 ) представляет фермент катализирующий реакцию химическую собой : ^[2]^[3]

пальмитоил-КоА+ L -серин

\rightleftharpoons

КоА + 3-дегидро- D -сфинганин + СО ₂

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются пальмитоил-КоА и L -серин , тогда как его 3 продукта представляют собой КоА , 3-дегидро- D -сфинганин и CO ₂ . ^[4]^[5] Эта реакция является ключевым этапом биосинтеза сфингозина , который является предшественником многих других сфинголипидов . ^[3]

Этот фермент участвует в метаболизме сфинголипидов. В нем используется один кофактор – пиридоксальфосфат .

Номенклатура

Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз , особенно к тем ацилтрансферазам, которые переносят группы, отличные от аминоацильных групп. Систематическое название этого класса ферментов — пальмитоил-КоА:L-серин С -пальмитоилтрансфераза (декарбоксилирующая). Другие широко используемые имена включают:

серинпальмитоилтрансфераза,
SPT, 3-оксосфинганинсинтетаза и
Декарбоксилирование ацил-КоА:серин-С-2-ацилтрансферазы.

Структура

Серин C -пальмитоилтрансфераза является членом семейства AOS (α-оксоаминсинтазы) PLP-зависимых ферментов, которые катализируют конденсацию аминокислот и тиоэфирных субстратов ацил-КоА. ^[6] Человеческий фермент представляет собой гетеродимер, состоящий из двух мономерных субъединиц, известных как длинноцепочечные основания 1 и 2 (LCB1/2), кодируемых отдельными генами . ^[1] Активный центр LCB2 содержит лизин и другие ключевые каталитические остатки, которых нет в LCB1, который не участвует в катализе , но тем не менее необходим для синтеза и стабильности фермента. ^[7]

По состоянию на конец 2007 года две структуры для этого класса ферментов были решены PDB с кодами доступа 2JG2 и 2JGT . ^[1]

Механизм

PLP C (пиридоксаль-5'-фосфат)-зависимая серин- - пальмитоилтрансфераза осуществляет первый ферментативный этап de novo сфинголипидов биосинтеза . Фермент катализирует подобную Клайзену конденсацию между L- серином ацил-КоА и субстратом тиоэфира (CoASH) (обычно C ¹⁶ ацил-АСР (белок-ацил-носитель) -пальмитоил) или тиоэфирный субстрат с образованием 3-кетодигидросфингозина. Первоначально кофактор PLP связывается с лизином активного центра через основание Шиффа с образованием голо-формы или внутреннего альдимина фермента. Затем аминогруппа . L-серина атакует и вытесняет лизин, связанный с PLP, образуя внешний промежуточный альдимин Впоследствии происходит депротонирование Cα серина с образованием хиноноидного промежуточного продукта , который атакует поступающий тиоэфирный субстрат. После декарбоксилирования и атаки лизина высвобождается продукт 3-кето-дигидросфингозин и преобразуется каталитически активный ПЛП. Эта реакция конденсации образует сфингоидное основание или длинноцепочечное основание, обнаруженное во всех последующих промежуточных сфинголипидах и сложных сфинголипидах в организме. ^[3]

Изоформы

У разных видов существует множество различных серин- С -пальмитоилтрансферазы изоформ . В отличие от эукариот , у которых фермент гетеродимерен и связан с мембраной , бактериальные ферменты являются гомодимерами и цитоплазматическими . Исследования изоформы фермента, обнаруженной в грамотрицательной бактерии Sphingomonas paucimobilis, были первыми, кто прояснил структуру фермента, показав, что кофактор PLP удерживается на месте несколькими остатками активного центра, включая Lys. ²⁶⁵ и Его ¹⁵⁹. ^[8] В частности, изоформа S. paucimobilis в активном центре имеет остаток аргинина (Arg ³⁷⁸), который играет ключевую роль в стабилизации карбоксильной группы внешнего интермедиата альдимина PLP-L-серин. Подобные остатки аргинина в гомологах ферментов (Arg ³⁷⁰, Арг ³⁹⁰) играют аналогичную роль. ^[9]Другие гомологи, такие как Sphingobacterium multivorum , характеризуются карбоксильной группой, связанной с остатками серина и метионина через воду вместо аргинина. ^[10] Обнаружено, что некоторые гомологи ферментов, такие как у S. multivorum , а также Bdellovibrio stolpii , связаны с внутренней клеточной мембраной, напоминая таким образом эукариотические ферменты. ^[11] Гомолог B. stolpii также характеризуется ингибированием субстрата пальмитоил -КоА , свойством, общим для гомологов дрожжей и млекопитающих. ^[12]^[13]^[14]

Клиническое значение

HSAN1 (наследственная сенсорная и автономная нейропатия типа 1) представляет собой генетическое заболевание , вызванное мутациями в одном из SPTLC1 или SPTLC2 , генах, кодирующих две гетеродимерные субъединицы эукариотического фермента серин-C-пальмитоилтрансферазы. ^[15]^[16]^[17] Было показано, что эти мутации изменяют специфичность активного центра, в частности, за счет повышения способности фермента конденсировать L -аланин с субстратом пальмитоил-КоА. ^[18] Это согласуется с повышенными уровнями дезоксисфингоидных оснований, образующихся в результате конденсации аланина с пальмитоил-КоА, наблюдаемыми у пациентов с HSAN1. ^[19]

Распространение видов

Серин C -пальмитоилтрансфераза экспрессируется у большого числа видов, от бактерий до человека. Бактериальный фермент представляет собой водорастворимый гомодимер. ^[2] тогда как у эукариот фермент представляет собой гетеродимер, прикрепленный к эндоплазматической сети . ^[3] Люди и другие млекопитающие экспрессируют три паралогичных субъединицы SPTLC1 , SPTLC2 и SPTLC3. Первоначально было предложено, что функциональный человеческий фермент представляет собой гетеродимер между субъединицей SPTLC1 и второй субъединицей, которая представляет собой либо SPTLC2, либо SPTLC3. ^[20] Однако более поздние данные позволяют предположить, что фермент может существовать в виде более крупного комплекса, возможно, октамера, содержащего все три субъединицы. ^[21]

Ссылки

^ Перейти обратно: ^а ^б ^с Ярд Б.А., Картер Л.Г., Джонсон К.А., Овертон И.М., Дорвард М., Лю Х, МакМахон С.А., Оке М., Пуэх Д., Бартон Г.Дж., Нейсмит Дж.Х., Кампопиано DJ (июль 2007 г.). «Структура серинпальмитоилтрансферазы; ворота к биосинтезу сфинголипидов». Журнал молекулярной биологии . 370 (5): 870–86. дои : 10.1016/j.jmb.2007.04.086 . ПМИД 17559874 . S2CID 7140511 .
^ Перейти обратно: ^а ^б Икусиро Х., Хаяси Х., Кагамияма Х. (апрель 2003 г.). «Бактериальная серинпальмитоилтрансфераза: водорастворимый гомодимерный прототип эукариотического фермента». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1647 (1–2): 116–20. дои : 10.1016/S1570-9639(03)00074-8 . ПМИД 12686119 .
^ Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ханада К. (июнь 2003 г.). «Серинпальмитоилтрансфераза, ключевой фермент метаболизма сфинголипидов». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1632 (1–3): 16–30. дои : 10.1016/S1388-1981(03)00059-3 . ПМИД 12782147 .
^ Брэди Р.Н., Ди Мари С.Дж., Снелл Э.Э. (январь 1969 г.). «Биосинтез сфинголипидных оснований. 3. Выделение и характеристика кетоновых интермедиатов синтеза сфингозина и дигидросфингозина бесклеточными экстрактами Hansenula ciferri » . Журнал биологической химии . 244 (2): 491–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)94455-8 . ПМИД 4388074 .
^ Стоффель В., ЛеКим Д., Штихт Г. (май 1968 г.). «Биосинтез дигидросфингозина in vitro». Журнал физиологической химии Хоппе-Зейлера . 349 (5): 664–70. дои : 10.1515/bchm2.1968.349.1.664 . ПМИД 4386961 .
^ Элиот AC, Кирш Дж. Ф. (2004). «Ферменты пиридоксальфосфата: механистические, структурные и эволюционные соображения». Ежегодный обзор биохимии . 73 : 383–415. doi : 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021 . ПМИД 15189147 .
^ Хан Дж., Гейбл К., Ян Л., Натараджан М., Кришнамурти Дж., Гупта С.Д., Боровицкая А., Хармон Дж.М., Данн Т.М. (декабрь 2004 г.). «Топология субъединицы Lcb1p серинпальмитоилтрансферазы дрожжей» . Журнал биологической химии . 279 (51): 53707–16. дои : 10.1074/jbc.M410014200 . PMID 15485854 .
^ Шираива Ю., Икусиро Х., Хаяси Х. (июнь 2009 г.). «Многофункциональная роль His159 в каталитической реакции серинпальмитоилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 284 (23): 15487–95. дои : 10.1074/jbc.M808916200 . ПМК 2786316 . ПМИД 19346561 .
^ Лоутер Дж., Чармье Дж., Раман MC, Икусиро Х., Хаяши Х., Кампопиано DJ (июнь 2011 г.). «Роль консервативного остатка аргинина во время катализа серинпальмитоилтрансферазой» (PDF) . Письма ФЭБС . 585 (12): 1729–34. дои : 10.1016/j.febslet.2011.04.013 . ПМИД 21514297 . S2CID 25828713 .
^ Икусиро Х., Ислам М.М., Окамото А., Хосеки Дж., Муракава Т., Фуджи С., Мияхара И., Хаяси Х. (октябрь 2009 г.). «Структурное понимание ферментативного механизма серинпальмитоилтрансферазы Sphingobacterium multivorum ». Журнал биохимии . 146 (4): 549–62. дои : 10.1093/jb/mvp100 . ПМИД 19564159 .
^ Икусиро Х., Ислам М.М., Тодзё Х., Хаяши Х. (август 2007 г.). «Молекулярная характеристика мембранассоциированных растворимых серинпальмитоилтрансфераз из Sphingobacterium multivorum и Bdellovibrio stolpii » . Журнал бактериологии . 189 (15): 5749–61. дои : 10.1128/JB.00194-07 . ЧВК 1951810 . ПМИД 17557831 .
^ Гейбл К., Слайф Х., Бачикова Д., Монаган Э., Данн Т.М. (март 2000 г.). «Tsc3p представляет собой белок из 80 аминокислот, связанный с серинпальмитоилтрансферазой и необходимый для оптимальной активности фермента» . Журнал биологической химии . 275 (11): 7597–603. дои : 10.1074/jbc.275.11.7597 . ПМИД 10713067 .
^ Ханада К., Хара Т., Нисидзима М. (март 2000 г.). «Очистка комплекса серинпальмитоилтрансферазы, ответственного за синтез сфингоидных оснований, с использованием методов аффинной пептидной хроматографии» . Журнал биологической химии . 275 (12): 8409–15. дои : 10.1074/jbc.275.12.8409 . ПМИД 10722674 .
^ Лара П.Н., Мун Дж., Редман М.В., Семрад Т.Дж., Келли К., Аллен Дж.В., Гитлиц Б.Дж., Мак ПК, Гандара Д.Р. (январь 2015 г.). «Актуальность статуса чувствительности к платине при рецидивирующем / рефрактерном мелкоклеточном раке легкого на обширной стадии в современную эпоху: анализ исследований юго-западной онкологической группы на уровне пациентов» . Журнал торакальной онкологии . 10 (1): 110–5. дои : 10.1097/JTO.0000000000000385 . ПМК 4320001 . ПМИД 25490004 .
^ Бежауи К., Ву С., Шеффлер М.Д., Хаан Г., Эшби П., Ву Л., де Йонг П., Браун Р.Х. (март 2001 г.). «SPTLC1 мутирует при наследственной сенсорной нейропатии типа 1». Природная генетика . 27 (3): 261–2. дои : 10.1038/85817 . ПМИД 11242106 . S2CID 34442339 .
^ Гейбл К., Хан Г., Монаган Э., Бачикова Д., Натараджан М., Уильямс Р., Данн Т.М. (март 2002 г.). «Мутации в дрожжевых генах LCB1 и LCB2, в том числе соответствующие мутациям наследственной сенсорной нейропатии I типа, преимущественно инактивируют серинпальмитоилтрансферазу» . Журнал биологической химии . 277 (12): 10194–200. дои : 10.1074/jbc.M107873200 . ПМИД 11781309 .
^ Роттье А, Ауэр-Грумбах М, Янссенс К, Баец Дж, Пенно А, Алмейда-Соуза Л, Ван Хоф К, Джейкобс А, Де Вриендт Е, Шлоттер-Вайгель Б, Лёшер В, Вондрачек П, Симан П, Де Йонге П , Ван Дейк П., Иорданова А., Хорнеманн Т., Тиммерман В. (октябрь 2010 г.). «Мутации в субъединице серинпальмитоилтрансферазы SPTLC2 вызывают наследственную сенсорную и вегетативную нейропатию I типа» . Американский журнал генетики человека . 87 (4): 513–22. дои : 10.1016/j.ajhg.2010.09.010 . ПМЦ 2948807 . ПМИД 20920666 .
^ Гейбл К., Гупта С.Д., Хан Г., Ниранджанакумари С., Хармон Дж.М., Данн Т.М. (июль 2010 г.). «Болезнетворная мутация в активном центре серинпальмитоилтрансферазы вызывает каталитическую распущенность» . Журнал биологической химии . 285 (30): 22846–52. дои : 10.1074/jbc.M110.122259 . ПМК 2906276 . ПМИД 20504773 .
^ Пенно А., Рейли М.М., Хоулден Х., Лаура М., Рентш К., Нидеркофлер В., Стокли Э.Т., Николсон Г., Эйхлер Ф., Браун Р.Х., фон Эккардштейн А., Хорнеманн Т. (апрель 2010 г.). «Наследственная сенсорная нейропатия 1 типа вызвана накоплением двух нейротоксичных сфинголипидов» . Журнал биологической химии . 285 (15): 11178–87. дои : 10.1074/jbc.M109.092973 . ПМК 2856995 . ПМИД 20097765 .
^ Хорнеманн Т., Ричард С., Рютти М.Ф., Вэй Ю., фон Эккардштейн А. (декабрь 2006 г.). «Клонирование и первоначальная характеристика новой субъединицы серин-пальмитоилтрансферазы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 281 (49): 37275–81. дои : 10.1074/jbc.M608066200 . ПМИД 17023427 .
^ Хорнеманн Т., Вэй Ю., фон Эккардштейн А. (июль 2007 г.). «Является ли серинпальмитоилтрансфераза млекопитающих комплексом с высокой молекулярной массой?» . Биохимический журнал . 405 (1): 157–64. дои : 10.1042/BJ20070025 . ЧВК 1925250 . ПМИД 17331073 .

[pmid17559874-1] Перейти обратно: ^а ^б ^с Ярд Б.А., Картер Л.Г., Джонсон К.А., Овертон И.М., Дорвард М., Лю Х, МакМахон С.А., Оке М., Пуэх Д., Бартон Г.Дж., Нейсмит Дж.Х., Кампопиано DJ (июль 2007 г.). «Структура серинпальмитоилтрансферазы; ворота к биосинтезу сфинголипидов». Журнал молекулярной биологии . 370 (5): 870–86. дои : 10.1016/j.jmb.2007.04.086 . ПМИД 17559874 . S2CID 7140511 .

[pmid12686119-2] Перейти обратно: ^а ^б Икусиро Х., Хаяси Х., Кагамияма Х. (апрель 2003 г.). «Бактериальная серинпальмитоилтрансфераза: водорастворимый гомодимерный прототип эукариотического фермента». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Белки и протеомика . 1647 (1–2): 116–20. дои : 10.1016/S1570-9639(03)00074-8 . ПМИД 12686119 .

[pmid12782147-3] Перейти обратно: ^а ^б ^с ^д Ханада К. (июнь 2003 г.). «Серинпальмитоилтрансфераза, ключевой фермент метаболизма сфинголипидов». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1632 (1–3): 16–30. дои : 10.1016/S1388-1981(03)00059-3 . ПМИД 12782147 .

[pmid4388074-4] Брэди Р.Н., Ди Мари С.Дж., Снелл Э.Э. (январь 1969 г.). «Биосинтез сфинголипидных оснований. 3. Выделение и характеристика кетоновых интермедиатов синтеза сфингозина и дигидросфингозина бесклеточными экстрактами Hansenula ciferri » . Журнал биологической химии . 244 (2): 491–6. дои : 10.1016/S0021-9258(18)94455-8 . ПМИД 4388074 .

[pmid4386961-5] Стоффель В., ЛеКим Д., Штихт Г. (май 1968 г.). «Биосинтез дигидросфингозина in vitro». Журнал физиологической химии Хоппе-Зейлера . 349 (5): 664–70. дои : 10.1515/bchm2.1968.349.1.664 . ПМИД 4386961 .

[pmid15189147-6] Элиот AC, Кирш Дж. Ф. (2004). «Ферменты пиридоксальфосфата: механистические, структурные и эволюционные соображения». Ежегодный обзор биохимии . 73 : 383–415. doi : 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021 . ПМИД 15189147 .

[pmid15485854-7] Хан Дж., Гейбл К., Ян Л., Натараджан М., Кришнамурти Дж., Гупта С.Д., Боровицкая А., Хармон Дж.М., Данн Т.М. (декабрь 2004 г.). «Топология субъединицы Lcb1p серинпальмитоилтрансферазы дрожжей» . Журнал биологической химии . 279 (51): 53707–16. дои : 10.1074/jbc.M410014200 . PMID 15485854 .

[pmid19346561-8] Шираива Ю., Икусиро Х., Хаяси Х. (июнь 2009 г.). «Многофункциональная роль His159 в каталитической реакции серинпальмитоилтрансферазы» . Журнал биологической химии . 284 (23): 15487–95. дои : 10.1074/jbc.M808916200 . ПМК 2786316 . ПМИД 19346561 .

[LowtherCharmier2011-9] Лоутер Дж., Чармье Дж., Раман MC, Икусиро Х., Хаяши Х., Кампопиано DJ (июнь 2011 г.). «Роль консервативного остатка аргинина во время катализа серинпальмитоилтрансферазой» (PDF) . Письма ФЭБС . 585 (12): 1729–34. дои : 10.1016/j.febslet.2011.04.013 . ПМИД 21514297 . S2CID 25828713 .

[pmid19564159-10] Икусиро Х., Ислам М.М., Окамото А., Хосеки Дж., Муракава Т., Фуджи С., Мияхара И., Хаяси Х. (октябрь 2009 г.). «Структурное понимание ферментативного механизма серинпальмитоилтрансферазы Sphingobacterium multivorum ». Журнал биохимии . 146 (4): 549–62. дои : 10.1093/jb/mvp100 . ПМИД 19564159 .

[pmid17557831-11] Икусиро Х., Ислам М.М., Тодзё Х., Хаяши Х. (август 2007 г.). «Молекулярная характеристика мембранассоциированных растворимых серинпальмитоилтрансфераз из Sphingobacterium multivorum и Bdellovibrio stolpii » . Журнал бактериологии . 189 (15): 5749–61. дои : 10.1128/JB.00194-07 . ЧВК 1951810 . ПМИД 17557831 .

[pmid10713067-12] Гейбл К., Слайф Х., Бачикова Д., Монаган Э., Данн Т.М. (март 2000 г.). «Tsc3p представляет собой белок из 80 аминокислот, связанный с серинпальмитоилтрансферазой и необходимый для оптимальной активности фермента» . Журнал биологической химии . 275 (11): 7597–603. дои : 10.1074/jbc.275.11.7597 . ПМИД 10713067 .

[pmid10722674-13] Ханада К., Хара Т., Нисидзима М. (март 2000 г.). «Очистка комплекса серинпальмитоилтрансферазы, ответственного за синтез сфингоидных оснований, с использованием методов аффинной пептидной хроматографии» . Журнал биологической химии . 275 (12): 8409–15. дои : 10.1074/jbc.275.12.8409 . ПМИД 10722674 .

[pmid25490004-14] Лара П.Н., Мун Дж., Редман М.В., Семрад Т.Дж., Келли К., Аллен Дж.В., Гитлиц Б.Дж., Мак ПК, Гандара Д.Р. (январь 2015 г.). «Актуальность статуса чувствительности к платине при рецидивирующем / рефрактерном мелкоклеточном раке легкого на обширной стадии в современную эпоху: анализ исследований юго-западной онкологической группы на уровне пациентов» . Журнал торакальной онкологии . 10 (1): 110–5. дои : 10.1097/JTO.0000000000000385 . ПМК 4320001 . ПМИД 25490004 .

[pmid11242106-15] Бежауи К., Ву С., Шеффлер М.Д., Хаан Г., Эшби П., Ву Л., де Йонг П., Браун Р.Х. (март 2001 г.). «SPTLC1 мутирует при наследственной сенсорной нейропатии типа 1». Природная генетика . 27 (3): 261–2. дои : 10.1038/85817 . ПМИД 11242106 . S2CID 34442339 .

[pmid11781309-16] Гейбл К., Хан Г., Монаган Э., Бачикова Д., Натараджан М., Уильямс Р., Данн Т.М. (март 2002 г.). «Мутации в дрожжевых генах LCB1 и LCB2, в том числе соответствующие мутациям наследственной сенсорной нейропатии I типа, преимущественно инактивируют серинпальмитоилтрансферазу» . Журнал биологической химии . 277 (12): 10194–200. дои : 10.1074/jbc.M107873200 . ПМИД 11781309 .

[pmid20920666-17] Роттье А, Ауэр-Грумбах М, Янссенс К, Баец Дж, Пенно А, Алмейда-Соуза Л, Ван Хоф К, Джейкобс А, Де Вриендт Е, Шлоттер-Вайгель Б, Лёшер В, Вондрачек П, Симан П, Де Йонге П , Ван Дейк П., Иорданова А., Хорнеманн Т., Тиммерман В. (октябрь 2010 г.). «Мутации в субъединице серинпальмитоилтрансферазы SPTLC2 вызывают наследственную сенсорную и вегетативную нейропатию I типа» . Американский журнал генетики человека . 87 (4): 513–22. дои : 10.1016/j.ajhg.2010.09.010 . ПМЦ 2948807 . ПМИД 20920666 .

[pmid20504773-18] Гейбл К., Гупта С.Д., Хан Г., Ниранджанакумари С., Хармон Дж.М., Данн Т.М. (июль 2010 г.). «Болезнетворная мутация в активном центре серинпальмитоилтрансферазы вызывает каталитическую распущенность» . Журнал биологической химии . 285 (30): 22846–52. дои : 10.1074/jbc.M110.122259 . ПМК 2906276 . ПМИД 20504773 .

[pmid20097765-19] Пенно А., Рейли М.М., Хоулден Х., Лаура М., Рентш К., Нидеркофлер В., Стокли Э.Т., Николсон Г., Эйхлер Ф., Браун Р.Х., фон Эккардштейн А., Хорнеманн Т. (апрель 2010 г.). «Наследственная сенсорная нейропатия 1 типа вызвана накоплением двух нейротоксичных сфинголипидов» . Журнал биологической химии . 285 (15): 11178–87. дои : 10.1074/jbc.M109.092973 . ПМК 2856995 . ПМИД 20097765 .

[pmid17023427-20] Хорнеманн Т., Ричард С., Рютти М.Ф., Вэй Ю., фон Эккардштейн А. (декабрь 2006 г.). «Клонирование и первоначальная характеристика новой субъединицы серин-пальмитоилтрансферазы млекопитающих» . Журнал биологической химии . 281 (49): 37275–81. дои : 10.1074/jbc.M608066200 . ПМИД 17023427 .

[pmid17331073-21] Хорнеманн Т., Вэй Ю., фон Эккардштейн А. (июль 2007 г.). «Является ли серинпальмитоилтрансфераза млекопитающих комплексом с высокой молекулярной массой?» . Биохимический журнал . 405 (1): 157–64. дои : 10.1042/BJ20070025 . ЧВК 1925250 . ПМИД 17331073 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

v т и Трансферазы : ацилтрансферазы ( EC 2.3)
2.3.1: other than amino-acyl groups	acetyltransferases: Acetyl-Coenzyme A acetyltransferase N-Acetylglutamate synthase Choline acetyltransferase Dihydrolipoyl transacetylase Acetyl-CoA C-acyltransferase Beta-galactoside transacetylase Chloramphenicol acetyltransferase N-acetyltransferase Serotonin N-acetyl transferase HGSNAT ARD1A Histone acetyltransferase P300/CBP NAT2 palmitoyltransferases: Carnitine O-palmitoyltransferase CPT1 CPT2 Serine C-palmitoyltransferase SPTLC1 SPTLC2 other: Acyltransferase like 2 Aminolevulinic acid synthase Beta-ketoacyl-ACP synthase Glyceronephosphate O-acyltransferase Lecithin—cholesterol acyltransferase Glycerol-3-phosphate O-acyltransferase 1-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase 2-acylglycerol-3-phosphate O-acyltransferase ABHD5
2.3.2: Aminoacyltransferases	Gamma-glutamyl transpeptidase Peptidyl transferase Transglutaminase Tissue transglutaminase Keratinocyte transglutaminase Factor XIII
2.3.3: converted into alkyl on transfer	Citrate synthase Decylcitrate synthase Citrate (Re)-synthase Decylhomocitrate synthase 2-methylcitrate synthase 2-ethylmalate synthase 3-ethylmalate synthase ATP citrate lyase Malate synthase HMG-CoA synthase HMGCS2 2-hydroxyglutarate synthase 3-propylmalate synthase 2-isopropylmalate synthase Homocitrate synthase Sulfoacetaldehyde acetyltransferase

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)