✖


Jump to content

Кардиолипин

Кардиолипин

Общая химическая структура кардиолипинов, где R 1 -Р 4 представляют собой вариабельные цепи жирных кислот
Имена
Название ИЮПАК
1,3-бис(sn-3'-фосфатидил)-sn-глицерин
Идентификаторы
3D model ( JSmol )
ЧЭБИ
Лекарственный Банк
  • DB03429, в частности тетрастеароилкардиолипин
КЕГГ
Если не указано иное, данные приведены для материалов в стандартном состоянии (при 25 °C [77 °F], 100 кПа).

Кардиолипин (название ИЮПАК 1,3-бис( sn -3'-фосфатидил)-sn- глицерин , « sn » обозначает стереоспецифическую нумерацию ) — важный компонент внутренней митохондриальной мембраны , где он составляет около 20% от общего липидного состава. . Его также можно найти в мембранах большинства бактерий . Название «кардиолипин» происходит от того факта, что он впервые был обнаружен в сердцах животных. Впервые он был выделен из говяжьего сердца в начале 1940-х годов Мэри К. Пэнгборн . [1] В клетках млекопитающих, а также в клетках растений [2] [3] Кардиолипин (КЛ) обнаруживается почти исключительно во внутренней мембране митохондрий, где он необходим для оптимального функционирования многочисленных ферментов , участвующих в энергетическом обмене митохондрий.

Структура

[ редактировать ]
Кардиолипин в тканях животных

Кардиолипин (CL) представляет собой разновидность липида дифосфатидилглицерина . Два фосфатидной кислоты фрагмента соединяются с глицериновым остовом в центре, образуя димерную структуру. Таким образом, он имеет четыре алкильные группы и потенциально несет два отрицательных заряда. Поскольку в кардиолипине имеется четыре различных алкильных цепи, потенциал сложности этого вида молекул огромен. Однако в большинстве тканей животных кардиолипин содержит 18-углеродные жирные алкильные цепи с двумя ненасыщенными связями на каждой из них. [4] Было высказано предположение, что конфигурация ацильной цепи (18:2)4 является важным структурным требованием для высокого сродства CL к белкам внутренней мембраны в митохондриях млекопитающих. [5] Однако исследования с изолированными ферментными препаратами показывают, что его значение может варьироваться в зависимости от исследуемого белка. [ нужна ссылка ] Эксперименты in vitro показали, что CL обладает высоким сродством к изогнутым участкам мембраны. [6]

Поскольку в молекуле два фосфата, каждый из них может поймать один протон. Хотя он имеет симметричную структуру, ионизация одного фосфата происходит при совсем других уровнях кислотности, чем ионизация обоих: pK 1 = 3 и pK 2 > 7,5. Таким образом, в нормальных физиологических условиях (при pH около 7) молекула может нести только один отрицательный заряд. Гидроксильные группы (–OH и –O − ) на фосфате будет образовывать стабильную внутримолекулярную водородную связь с центрированной гидроксильной группой глицерина, образуя таким образом бициклическую резонансную структуру. Эта структура захватывает один протон, что весьма полезно для окислительного фосфорилирования .

Поскольку головная группа образует такую ​​компактную велосипедную структуру, площадь головной группы довольно мала по сравнению с большой хвостовой областью, состоящей из 4 ацильных цепей. На основе этой особой структуры в 1982 году был представлен флуоресцентный митохондриальный индикатор нонакридиновый оранжевый (НАО). [7] и позже было обнаружено, что он воздействует на митохондрии путем связывания с CL. NAO имеет очень большую структуру головы и маленького хвоста, которая может компенсировать маленькую структуру головы и большого хвоста кардиолипина и располагаться весьма упорядоченным образом. [8] Было опубликовано несколько исследований, в которых NAO использовался как количественный индикатор митохондрий, так и индикатор содержания CL в митохондриях. Однако на НАО влияет мембранный потенциал и/или пространственное расположение КЛ. [9] [10] [11] поэтому нецелесообразно использовать НАО для ХЛ или количественного исследования митохондрий интактных дышащих митохондрий. Но NAO по-прежнему представляет собой простой метод оценки содержания CL.

  • Бициклическая структура кардиолипина
    Бициклическая структура кардиолипина
  • Структура НАО
    Структура НАО
  • NAO и CL организованы строго упорядоченно.
    NAO и CL организованы строго упорядоченно.

Методы количественного определения и обнаружения кардиолипина

[ редактировать ]

Обнаружение, количественная оценка и локализация видов CL являются ценным инструментом для исследования митохондриальной дисфункции и патофизиологических механизмов, лежащих в основе некоторых заболеваний человека. ХЛ измеряется с помощью жидкостной хроматографии , обычно в сочетании с масс-спектрометрией , масс-спектрометрической визуализацией , липидомикой дробовика , спектрометрией ионной подвижности , флуорометрией и радиоактивным мечением . [12] Следовательно, выбор аналитического метода зависит от экспериментального вопроса, уровня детализации и требуемой чувствительности.

Метаболизм и катаболизм

[ редактировать ]
Синтез кардиолипина у эукариот

Метаболизм

[ редактировать ]

Эукариотический путь

[ редактировать ]

Считается, что у эукариот, таких как дрожжи, растения и животные, процессы синтеза происходят в митохондриях. Первым этапом является ацилирование глицерин-3-фосфата глицерин-3- фосфатацилтрансферазой . Затем ацилглицерин-3-фосфат можно еще раз ацилировать с образованием фосфатидной кислоты (ФК). С помощью фермента CDP-DAG-синтазы (CDS) ( фосфатидатцитидилилтрансферазы ) ПА превращается в цитидиндифосфат- диацилглицерин (CDP-DAG). Следующим шагом является превращение CDP-DAG в фосфатидилглицеринфосфат (PGP) ферментом PGP-синтазой с последующим дефосфорилированием с помощью PTPMT1. [13] сформировать ПГ. Наконец, молекула CDP-DAG связывается с PG с образованием одной молекулы кардиолипина, что катализируется локализованным в митохондриях ферментом кардиолипинсинтазой (CLS). [2] [3] [14]

Прокариотический путь

[ редактировать ]

У прокариот, таких как бактерии, дифосфатидилглицеринсинтаза катализирует перенос фосфатидилового фрагмента одного фосфатидилглицерина на свободную 3'-гидроксильную группу другого с удалением одной молекулы глицерина под действием фермента, родственного фосфолипазы D. При некоторых физиологических условиях фермент может действовать наоборот, удаляя кардиолипин.

Катаболизм

[ редактировать ]

Катаболизм кардиолипина может происходить за счет катализа фосфолипазы А2 (PLA) с удалением жирных ацильных групп. Фосфолипаза D (PLD) в митохондриях гидролизует кардиолипин до фосфатидной кислоты . [15]

Функции

[ редактировать ]

Регулирует агрегатные структуры

[ редактировать ]
Дыхательный перенос электронов Комплекса IV

Из-за уникальной структуры кардиолипина изменение pH и присутствие двухвалентных катионов могут вызвать структурные изменения. CL демонстрирует большое разнообразие форм агрегатов. Установлено, что в присутствии Ca 2+ или других двухвалентных катионов, CL может вызвать ламеллярный - гексагональный (La - H II ) фазовый переход . Считается, что это тесно связано со слиянием мембран . [16]

Облегчает четвертичную структуру

[ редактировать ]

Фермент цитохром с-оксидаза , также известный как комплекс IV, представляет собой большой трансмембранный белковый комплекс, обнаруженный в митохондриях и бактериях. Это последний фермент дыхательной цепи переноса электронов, расположенный во внутренней митохондриальной или бактериальной мембране. Он получает электрон от каждой из четырех молекул цитохрома с и передает их одной молекуле кислорода, превращая молекулярный кислород в две молекулы воды. Было показано, что комплексу IV необходимы две ассоциированные молекулы CL для поддержания полной ферментативной функции. Цитохром bc1 (Комплекс III) также нуждается в кардиолипине для поддержания своей четвертичной структуры и функциональной роли. [17] Комплекс V аппарата окислительного фосфорилирования также демонстрирует высокую аффинность связывания с CL, связывая четыре молекулы CL на молекулу комплекса V. [18]

Механизм, посредством которого CL запускает апоптоз

Запускает апоптоз

[ редактировать ]

Распределение кардиолипина на внешнюю митохондриальную мембрану может привести к апоптозу клеток, о чем свидетельствует высвобождение цитохрома c (cyt c), активация каспазы-8, индукция MOMP и активация воспалительной NLRP3 . [19] Во время апоптоза цит С высвобождается из межмембранного пространства митохондрий.в цитозоль . Затем Cyt c может связываться с рецептором IP3 на эндоплазматическом ретикулуме , стимулируя высвобождение кальция, который затем реагирует обратно, вызывая высвобождение cyt c. Когда концентрация кальция достигает токсичного уровня, это вызывает гибель клеток. Считается, что цитохром С играет роль в апоптозе посредством высвобождения апоптотических факторов из митохондрий . [20] Кардиолипин-специфическая оксигеназа продуцирует гидропероксиды CL , что может привести к изменению конформации липида. Окисленный CL переносится с внутренней мембраны на внешнюю мембрану, а затем помогает сформировать проницаемую пору, которая высвобождает цит c.

CL служит ловушкой протонов при окислительном фосфорилировании.

Служит ловушкой протонов для окислительного фосфорилирования.

[ редактировать ]

Во время процесса окислительного фосфорилирования, катализируемого Комплексом IV , большое количество протонов переносится с одной стороны мембраны на другую, вызывая значительное изменение pH. Предполагается, что CL действует как ловушка протонов внутри митохондриальных мембран, тем самым строго локализуя пул протонов и минимизируя изменения pH в митохондриальном межмембранном пространстве.

Эта функция обусловлена ​​уникальной структурой CL. Как указано выше, CL может захватывать протон внутри бициклической структуры, неся при этом отрицательный заряд. Таким образом, эта бициклическая структура может служить буферным пулом электронов для высвобождения или поглощения протонов для поддержания pH вблизи мембран. [8]

Другие функции

[ редактировать ]
  • Транслокация холестерина с внешней на внутреннюю мембрану митохондрий.
  • Активирует расщепление боковой цепи митохондриального холестерина.
  • Импортируйте белок в митохондриальный матрикс.
  • Антикоагулянтная функция
  • Модулирует α-синуклеин [21] - нарушение этого процесса считается причиной болезни Паркинсона.

Клиническое значение

[ редактировать ]

Все больше данных связывают аномальный метаболизм и содержание CL с заболеваниями человека. Заболевания человека включают неврологические расстройства, рак, сердечно-сосудистые и метаболические расстройства ( полный список можно найти на сайте). [12] ). Поскольку число заболеваний человека с отклонениями профиля ХЛ растет в геометрической прогрессии, использование качественной и количественной диагностики стало необходимостью.

Метаболические заболевания

[ редактировать ]

синдром Барта

[ редактировать ]

Синдром Барта — редкое генетическое заболевание, которое в 1970-х годах было признано причиной детской смертности. Он имеет мутацию в гене, кодирующем тафаззин , фермент, участвующий в биосинтезе кардиолипина. Тафаззин — незаменимый фермент для синтеза кардиолипина у эукариот, участвующий в ремоделировании ацильной цепи CL путем переноса линолевой кислоты от ПК к монолизокардиолипину . [22] Мутация тафаззина может привести к недостаточному ремоделированию кардиолипина. Однако оказывается, что клетки компенсируют это, а производство АТФ аналогично или выше, чем в нормальных клетках. [23] Самки, гетерозиготные по этому признаку, не страдают. У страдающих этим заболеванием митохондрии являются аномальными. кардиомиопатия Для этих пациентов характерны и общая слабость.

Комбинированная малоновая и метилмалоновая ацидурия (СМАММА)

[ редактировать ]

При метаболическом заболевании, сочетающем малоновую и метилмалоновую ацидурию (CMAMMA), вследствие дефицита ACSF3 наблюдается измененный состав сложных липидов в результате нарушения синтеза митохондриальных жирных кислот (mtFAS), так, например, сильно увеличивается содержание кардиолипинов. [24] [25]

Танжерская болезнь

[ редактировать ]

Болезнь Танжера также связана с аномалиями CL. Болезнь Танжера характеризуется очень низким в плазме крови уровнем холестерина ЛПВП , накоплением эфиров холестерина в тканях и повышенным риском развития сердечно-сосудистых заболеваний . [26] В отличие от синдрома Барта, болезнь Танжера в основном вызвана аномальным повышенным производством CL. Исследования показывают, что при болезни Танжера уровень ХЛ увеличивается в три-пять раз. [27] Потому что повышенный уровень ХЛ усиливает окисление холестерина, а затем образование оксистеролов , следовательно, увеличивает отток холестерина. Этот процесс может функционировать как механизм эвакуации для удаления избытка холестерина из клетки.

Болезнь Паркинсона и болезнь Альцгеймера

[ редактировать ]

Считается, что окислительный стресс и перекисное окисление липидов являются факторами, ведущими к гибели нейронов и митохондриальной дисфункции черной субстанции при болезни Паркинсона , и могут играть раннюю роль в патогенезе болезни Альцгеймера . [28] [29] Сообщается, что содержание CL в мозге снижается с возрастом. [30] а недавнее исследование мозга крыс показывает, что это происходит в результате перекисного окисления липидов в митохондриях, подвергшихся стрессу свободными радикалами. Другое исследование показывает, что путь биосинтеза CL может избирательно нарушаться, что приводит к уменьшению на 20% и изменению состава содержания CL. [31] Это также связано со снижением на 15% активности связанных комплексов I/III цепи переноса электронов , что считается критическим фактором в развитии болезни Паркинсона. [32]

Неалкогольная жировая болезнь печени и сердечная недостаточность

[ редактировать ]

Недавно сообщалось, что при неалкогольной жировой болезни печени [33] и сердечная недостаточность , [34] снижение уровня ХЛ и изменение состава ацильной цепи наблюдаются также при митохондриальной дисфункции. Однако роль КЛ в старении и ишемии/реперфузии до сих пор остается спорной.

Диабет

[ редактировать ]

Сердечные заболевания в два раза чаще встречаются у людей с диабетом. У диабетиков сердечно-сосудистые осложнения возникают в более раннем возрасте и часто приводят к преждевременной смерти, что делает болезни сердца основной причиной смерти людей с диабетом. Было обнаружено, что на самых ранних стадиях диабета в сердце наблюдается дефицит кардиолипина, возможно, из-за фермента, переваривающего липиды, который становится более активным в сердечной мышце при диабете. [35]

Сифилис

[ редактировать ]

Кардиолипин из коровьего сердца используется в качестве антигена в пробе Вассермана на сифилис . Уровень антител к кардиолипину также может повышаться при многих других состояниях, включая системную красную волчанку, малярию и туберкулез, поэтому этот тест не является специфичным.

ВИЧ-1

[ редактировать ]

Вирус иммунодефицита человека -1 (ВИЧ-1) заразил более 60 миллионов человек во всем мире. Гликопротеин оболочки ВИЧ-1 содержит по меньшей мере четыре сайта нейтрализующих антител. Среди этих сайтов проксимальная к мембране область (MPR) особенно привлекательна в качестве мишени антитела, поскольку она облегчает проникновение вируса в Т-клетки и высоко консервативна среди вирусных штаммов. [36] Однако обнаружено, что два антитела, направленные против 2F5, 4E10 при MPR, реагируют с аутоантигенами, в том числе с кардиолипином. Таким образом, такие антитела трудно вызвать с помощью вакцинации. [37]

Рак

[ редактировать ]

предположил Впервые Отто Генрих Варбург , что рак возникает в результате необратимого повреждения митохондриального дыхания, но структурная основа этого повреждения остается неясной. Поскольку кардиолипин является важным фосфолипидом, обнаруживаемым почти исключительно во внутренней мембране митохондрий и очень важным для поддержания функции митохондрий, предполагается, что нарушения ХЛ могут нарушать функцию митохондрий и биоэнергетику. Исследование [38] опубликованная в 2008 году об опухолях головного мозга мышей, подтверждающая теорию рака Варбурга, показывает серьезные отклонения в содержании или составе CL во всех опухолях.

Антифосфолипидный синдром

[ редактировать ]

У пациентов с антителами к кардиолипину ( антифосфолипидный синдром ) могут возникать рецидивирующие тромботические явления даже в середине и конце подросткового возраста. Эти явления могут возникать в сосудах, в которых тромбоз встречается относительно редко, например в печеночных или почечных венах. Эти антитела обычно обнаруживаются у молодых женщин с повторяющимися самопроизвольными абортами.При аутоиммунных заболеваниях, опосредованных антикардиолипином, зависит от аполипопротеина H. распознавание [39]

Дополнительные антикардиолипиновые заболевания

[ редактировать ]

Бартонеллезная инфекция

[ редактировать ]

Бартонеллез — серьезная хроническая бактериальная инфекция, которая свойственна как кошкам, так и людям. Спинелла обнаружил, что у одного пациента с бартонеллой henselae также были антитела к кардиолипину, что позволяет предположить, что бартонелла может запускать их выработку. [40]

Синдром хронической усталости

[ редактировать ]

Синдром хронической усталости — это изнурительное заболевание неизвестной причины, которое часто возникает после острой вирусной инфекции. Согласно одному исследованию, 95% пациентов с СХУ имеют антитела к кардиолипину. [41]

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Пангборн MC (1942). «Выделение и очистка серологически активного фосфолипида из говяжьего сердца» . Журнал биологической химии . 143 : 247–256. дои : 10.1016/S0021-9258(18)72683-5 .
  2. ^ Перейти обратно: а б Новицкий М., Мюллер Ф., Френтцен М. (апрель 2005 г.). «Кардиолипинсинтаза Arabidopsis thaliana» . Письма ФЭБС . 579 (10): 2161–2165. Бибкод : 2005FEBSL.579.2161N . дои : 10.1016/j.febslet.2005.03.007 . ПМИД   15811335 . S2CID   21937549 .
  3. ^ Перейти обратно: а б Новицкий М (2006). Характеристика кардиолипинсинтазы Arabidopsis thaliana (кандидатская диссертация). RWTH-Аахенский университет. Архивировано из оригинала 5 октября 2011 г. Проверено 11 июля 2011 г.
  4. ^ Шламе М., Броуди С., Хостетлер К.Ю. (март 1993 г.). «Митохондриальный кардиолипин у различных эукариот. Сравнение реакций биосинтеза и молекулярных ацильных видов» . Европейский журнал биохимии . 212 (3): 727–735. дои : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17711.x . ПМИД   8385010 . [ мертвая ссылка ]
  5. ^ Шламе М., Хорват Л., Виг Л. (январь 1990 г.). «Связь между насыщением липидов и взаимодействием липидов с белками в митохондриях печени, модифицированных каталитическим гидрированием, в отношении молекулярных видов кардиолипина» . Биохимический журнал . 265 (1): 79–85. дои : 10.1042/bj2650079 . ПМЦ   1136616 . ПМИД   2154183 .
  6. ^ Бельтран-Эредиа Э, Цай ФК, Салинас-Альмагер С, Цао ФДж, Бассеро П, Монрой Ф (20 июня 2019 г.). «Искривление мембраны вызывает сортировку кардиолипина» . Коммуникационная биология . 2 (1): 225. дои : 10.1038/s42003-019-0471-x . ПМК   6586900 . ПМИД   31240263 .
  7. ^ Эрбрих У., Науйок А., Петшель К., Циммерманн Х.В. (1982). «[Флуоресцентное окрашивание митохондрий в живых HeLa- и LM-клетках новыми акридиновыми красителями (перевод автора)]». Гистохимия . 74 (1): 1–7. дои : 10.1007/BF00495046 . ПМИД   7085344 . S2CID   19343056 .
  8. ^ Перейти обратно: а б Хейнс Т.Х. , Денчер Н.А. (сентябрь 2002 г.). «Кардиолипин: протонная ловушка для окислительного фосфорилирования». Письма ФЭБС . 528 (1–3): 35–39. Бибкод : 2002FEBSL.528...35H . дои : 10.1016/S0014-5793(02)03292-1 . ПМИД   12297275 . S2CID   39841617 .
  9. ^ Гарсиа Фернандес М.И., Чеккарелли Д., Мускателло У. (май 2004 г.). «Использование флуоресцентного красителя 10-N-нонилакридинового оранжевого для количественного и локационного анализа кардиолипина: исследование на различных экспериментальных моделях». Аналитическая биохимия . 328 (2): 174–180. дои : 10.1016/j.ab.2004.01.020 . ПМИД   15113694 .
  10. ^ Джейкобсон Дж., Дюшен М.Р., Хилз С.Дж. (июль 2002 г.). «Внутриклеточное распределение флуоресцентного красителя нонилакридинового оранжевого реагирует на потенциал митохондриальной мембраны: значение для анализа кардиолипина и митохондриальной массы». Журнал нейрохимии . 82 (2): 224–233. дои : 10.1046/j.1471-4159.2002.00945.x . ПМИД   12124423 . S2CID   25487049 .
  11. ^ Кейдж Дж. Ф., Белл-Принс С., Стейнкамп Дж. А. (март 2000 г.). «На окраску митохондриальных мембран 10-нонилакридиновым оранжевым, MitoFluor Green и MitoTracker Green влияют препараты, изменяющие потенциал митохондриальной мембраны» . Цитометрия . 39 (3): 203–210. doi : 10.1002/(SICI)1097-0320(20000301)39:3<203::AID-CYTO5>3.0.CO;2-Z . ПМИД   10685077 .
  12. ^ Перейти обратно: а б Баутиста Дж.С., Фалабелла М., Фланнери П.Дж., Ханна М.Г., Хилз С.Дж., Поуп С.А., Питчитли Р.Д. (декабрь 2022 г.). «Достижения в методах анализа кардиолипина и их клиническое применение» . Тенденции в аналитической химии . 157 : 116808. doi : 10.1016/j.trac.2022.116808 . ПМЦ   7614147 . ПМИД   36751553 . S2CID   253211400 .
  13. ^ Чжан Дж., Гуань З., Мерфи А.Н., Уайли С.Е., Перкинс Г.А., Уорби К.А. и др. (июнь 2011 г.). «Митохондриальная фосфатаза PTPMT1 необходима для биосинтеза кардиолипина» . Клеточный метаболизм . 13 (6): 690–700. дои : 10.1016/j.cmet.2011.04.007 . ПМК   3119201 . ПМИД   21641550 .
  14. ^ Хауткупер Р.Х., Ваз FM (август 2008 г.). «Кардиолипин – сердце митохондриального метаболизма» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 65 (16): 2493–2506. дои : 10.1007/s00018-008-8030-5 . ПМЦ   11131844 . ПМИД   18425414 . S2CID   33856581 .
  15. ^ Цевк Г (2 августа 1993 г.). Справочник по фосфолипидам . ЦРК Пресс. п. 783. ИСБН  978-0-8247-9050-9 .
  16. ^ Ортис А., Киллиан Дж. А., Верклей А. Дж., Вилшут Дж. (октябрь 1999 г.). «Слияние мембран и фазовый переход ламеллярной формы в инвертированную гексагональную в кардиолипиновых везикулярных системах, индуцированный двухвалентными катионами» . Биофизический журнал . 77 (4): 2003–2014. Бибкод : 1999BpJ....77.2003O . дои : 10.1016/S0006-3495(99)77041-4 . ПМК   1300481 . ПМИД   10512820 .
  17. ^ Гомес Б., Робинсон, Северная Каролина (июль 1999 г.). «Расщепление связанного кардиолипина фосфолипазой обратимо инактивирует бычий цитохром bc1». Биохимия . 38 (28): 9031–9038. дои : 10.1021/bi990603r . ПМИД   10413476 .
  18. ^ Эбл К.С., Коулман В.Б., Хантган Р.Р., Каннингем CC (ноябрь 1990 г.). «Тесно связанный кардиолипин в митохондриальной АТФ-синтазе бычьего сердца по данным спектроскопии ядерного магнитного резонанса 31P» . Журнал биологической химии . 265 (32): 19434–19440. дои : 10.1016/S0021-9258(17)45391-9 . ПМИД   2147180 .
  19. ^ Паради Дж., Петросильо Дж., Паради В., Руджеро FM (июнь 2009 г.). «Роль перекисного окисления кардиолипина и Ca2+ в митохондриальной дисфункции и заболеваниях». Клеточный кальций . 45 (6): 643–650. дои : 10.1016/j.ceca.2009.03.012 . ПМИД   19368971 .
  20. ^ Беликова Н.А., Владимиров Ю.А., Осипов АН, Капралов А.А., Тюрин В.А., Потапович М.В. и др. (апрель 2006 г.). «Пероксидазная активность и структурные переходы цитохрома с, связанного с кардиолипинсодержащими мембранами» . Биохимия . 45 (15): 4998–5009. дои : 10.1021/bi0525573 . ПМЦ   2527545 . ПМИД   16605268 .
  21. ^ Райан Т., Бамм В.В., Стайкел М.Г., Коакли К.Л., Хамфрис К.М., Джеймисон-Уильямс Р. и др. (февраль 2018 г.). «Воздействие кардиолипина на внешнюю митохондриальную мембрану модулирует α-синуклеин» . Природные коммуникации . 9 (1): 817. Бибкод : 2018NatCo...9..817R . дои : 10.1038/s41467-018-03241-9 . ПМК   5827019 . ПМИД   29483518 .
  22. ^ Сюй Ю, Малхотра А, Рен М, Шламе М (декабрь 2006 г.). «Ферментативная функция тафаззина» . Журнал биологической химии . 281 (51): 39217–39224. дои : 10.1074/jbc.M606100200 . ПМИД   17082194 .
  23. ^ Гонсалвес Ф., Д'Аурелио М., Бутан М., Мустафа А., Пуэх Дж.П., Ландес Т. и др. (август 2013 г.). «Синдром Барта: клеточная компенсация митохондриальной дисфункции и ингибирование апоптоза из-за изменений в ремоделировании кардиолипина, связанных с мутацией гена тафаззина (TAZ)» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярные основы болезней . 1832 (8): 1194–1206. дои : 10.1016/j.bbadis.2013.03.005 . ПМИД   23523468 .
  24. ^ Вебе З., Берингер С., Алатиби К., Уоткинс Д., Розенблатт Д., Шпикеркоттер Ю., Туччи С. (ноябрь 2019 г.). «Новая роль митохондриальной синтазы жирных кислот (mtFASII) в регуляции энергетического метаболизма». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1864 (11): 1629–1643. дои : 10.1016/j.bbalip.2019.07.012 . ПМИД   31376476 . S2CID   199404906 .
  25. ^ Туччи С (январь 2020 г.). «Мозговой метаболизм и неврологические симптомы при комбинированной малоновой и метилмалоновой ацидурии» . Сиротский журнал редких заболеваний . 15 (1): 27. дои : 10.1186/s13023-020-1299-7 . ПМК   6977288 . ПМИД   31969167 .
  26. ^ Орам Дж. Ф. (декабрь 2000 г.). «Танжерская болезнь и ABCA1». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1529 (1–3): 321–330. дои : 10.1016/S1388-1981(00)00157-8 . ПМИД   11111099 .
  27. ^ Фобкер М., Восс Р., Райнеке Х., Кроун С., Ассманн Г., Уолтер М. (июль 2001 г.). «Накопление кардиолипина и лизокардиолипина в фибробластах пациентов с болезнью Танжера» . Письма ФЭБС . 500 (3): 157–162. Бибкод : 2001FEBSL.500..157F . дои : 10.1016/S0014-5793(01)02578-9 . ПМИД   11445077 . S2CID   38288370 .
  28. ^ Бил М.Ф. (июнь 2003 г.). «Митохондрии, окислительное повреждение и воспаление при болезни Паркинсона». Анналы Нью-Йоркской академии наук . 991 (1): 120–131. Бибкод : 2003NYASA.991..120B . дои : 10.1111/j.1749-6632.2003.tb07470.x . ПМИД   12846981 . S2CID   40813166 .
  29. ^ Дженнер П. (1991). «Окислительный стресс при болезни Паркинсона». Анналы неврологии . 53 (Приложение 3): 6–15. дои : 10.1002/ана.10483 . ПМИД   12666096 . S2CID   29915368 .
  30. ^ Руджеро Ф.М., Кафанья Ф., Петруццелла В., Гадалета М.Н., Квальариелло Э. (август 1992 г.). «Липидный состав синаптических и несинаптических митохондрий мозга крыс и влияние старения». Журнал нейрохимии . 59 (2): 487–491. дои : 10.1111/j.1471-4159.1992.tb09396.x . ПМИД   1629722 . S2CID   31136956 .
  31. ^ Эллис С.Э., Мерфи Э.Дж., Митчелл Д.С., Головко М.Ю., Скалья Ф., Барсело-Коблин Г.К., Нуссбаум Р.Л. (ноябрь 2005 г.). «Нарушение митохондриального липида и нарушение цепи переноса электронов у мышей, испытывающих недостаток альфа-синуклеина» . Молекулярная и клеточная биология . 25 (22): 10190–10201. дои : 10.1128/MCB.25.22.10190-10201.2005 . ПМК   1280279 . ПМИД   16260631 .
  32. ^ Доусон Т.М., Доусон В.Л. (октябрь 2003 г.). «Молекулярные пути нейродегенерации при болезни Паркинсона». Наука . 302 (5646): 819–822. Бибкод : 2003Sci...302..819D . дои : 10.1126/science.1087753 . ПМИД   14593166 . S2CID   35486083 .
  33. ^ Петросильо Г., Портинкаса П., Граттальяно И., Казанова Г., Матера М., Руджеро Ф.М. и др. (октябрь 2007 г.). «Митохондриальная дисфункция у крыс с неалкогольной жировой дистрофией печени. Вовлечение комплекса I, активных форм кислорода и кардиолипина». Биохимика и биофизика Acta . 1767 (10): 1260–1267. дои : 10.1016/j.bbabio.2007.07.011 . ПМИД   17900521 .
  34. ^ Спаранья Г.К., Чикко А.Дж., Мерфи Р.К., Бристоу М.Р., Джонсон К.А., Рис М.Л. и др. (июль 2007 г.). «Потеря сердечного тетралинолеоилкардиолипина у человека и экспериментальной сердечной недостаточности» . Журнал исследований липидов . 48 (7): 1559–1570. doi : 10.1194/jlr.M600551-JLR200 . ПМИД   17426348 .
  35. ^ Хан X, Ян Дж., Ян К., Чжао З., Абендшайн Д.Р., Гросс Р.В. (май 2007 г.). «Изменения в содержании и составе кардиолипина в миокарде происходят на самых ранних стадиях диабета: масштабное липидомическое исследование» . Биохимия . 46 (21): 6417–6428. дои : 10.1021/bi7004015 . ПМК   2139909 . ПМИД   17487985 .
  36. ^ Набель Г.Дж. (июнь 2005 г.). «Иммунология. Ближе к краю: нейтрализация оболочки ВИЧ-1» . Наука . 308 (5730): 1878–1879. дои : 10.1126/science.1114854 . ПМИД   15976295 . S2CID   27891438 .
  37. ^ Бинли Дж.М., Рин Т., Корбер Б., Цвик М.Б., Ван М., Чаппи С. и др. (декабрь 2004 г.). «Комплексный анализ перекрестной нейтрализации панели моноклональных антител против вируса иммунодефицита человека типа 1» . Журнал вирусологии . 78 (23): 13232–13252. doi : 10.1128/JVI.78.23.13232-13252.2004 . ПМК   524984 . ПМИД   15542675 .
  38. ^ Кибиш М.А., Хан X, Ченг Х., Чуанг Дж.Х., Сейфрид Т.Н. (декабрь 2008 г.). «Аномалии кардиолипина и цепи переноса электронов в митохондриях опухолей головного мозга мышей: липидомные данные, подтверждающие теорию рака Варбурга» . Журнал исследований липидов . 49 (12): 2545–2556. doi : 10.1194/jlr.M800319-JLR200 . ПМЦ   2582368 . ПМИД   18703489 .
  39. ^ Макнил Х.П., Симпсон Р.Дж., Честерман К.Н., Крилис С.А. (июнь 1990 г.). «Антифосфолипидные антитела направлены против сложного антигена, включающего липидсвязывающий ингибитор коагуляции: бета-2-гликопротеин I (аполипопротеин Н)» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 87 (11): 4120–4124. Бибкод : 1990PNAS...87.4120M . дои : 10.1073/pnas.87.11.4120 . ПМК   54059 . ПМИД   2349221 .
  40. ^ Спинелла А., Луметти Ф., Сандри Г., Честелли В., Массия М.Т. (2012). «За пределами болезни кошачьих царапин: отчет о случае инфекции бартонеллы, имитирующей васкулитное расстройство» . Отчеты о случаях инфекционных заболеваний . 2012 : 354625. doi : 10.1155/2012/354625 . ПМЦ   3423660 . ПМИД   22924138 .
  41. ^ Хокама И., Кампора С.Э., Хара С., Курибаяши Т., Ле Хюн Д., Ябусаки К. (2009). «Антикардиолипиновые антитела в сыворотке крови больных с диагнозом синдром хронической усталости» . Журнал клинического лабораторного анализа . 23 (4): 210–212. дои : 10.1002/jcla.20325 . ПМК   6649060 . ПМИД   19623655 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Cardiolipin&oldid=1227019203"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: e4ce6ec4036daafa0fd9ccb640cb4f95__1717381320
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/e4/95/e4ce6ec4036daafa0fd9ccb640cb4f95.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Cardiolipin - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)