Коэнзим Q - цитохром C редуктаза

показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Убикинол-цитохроме-C редуктаза
Убикинол-цитохроме-C редуктаза
Идентификаторы
ЕС №.	7.1.1.8
CAS №.	9027-03-6
Базы данных
Intenz	Intenz View
Бренда	Бренда вход
Расширение	Вид Nicezyme
Кегг	Кегг вход
Метатический	Метаболический путь
Напрямую	профиль
PDB Структуры	RCSB PDB PDBE PDBSUM
Джин Онтология	Друг / Quickgo
PMC
показывать Поиск
PMC	articles
PubMed	articles
NCBI	proteins

Цитохром B-C1 комплекс
Цитохром B-C1 комплекс
	Кристаллическая структура митохондриального цитохрома BC комплекса, связанного с убихиноном .
Идентификаторы
Символ	(N/A)
Краткое содержание	1be3 / scope / supfam
TCDB	3.D.3
OPM Суперсемейство	92
OPM белок	3CX5
Мембраном	258

Коэнзимент Q: цитохром C - оксидоредуктаза , иногда называемый цитохрома BC ₁ комплексом , а в другой времена III комплекс III является третьим комплексом в цепочке транспорта электронов ( EC 1.10.2.2 ), играя критическую роль в биохимической генерации АТФ (EC 1.10.2.2), играя критическую роль в биохимической генерации АТФ (EC 1.10.2.2), играя критическую роль в биохимической генерации АТ Окислительное фосфорилирование ). Комплекс III представляет собой мультисубунитный трансмембранный белок, кодируемый как митохондриальными ( цитохромом В ), так и ядерными геномами (все другие субъединицы). Комплекс III присутствует в митохондриях всех животных и всех аэробных эукариот и внутренних мембран большинства бактерий . Мутации в комплексе III вызывают непереносимость упражнений , а также мультисистемные расстройства. BC1 Комплекс содержит 11 субъединиц, 3 респираторных субъединица (цитохром B, цитохром C1, белок Rieske), 2-ямыстные белки с низкой молекулярной массой и 6 белков .

Убихинол-цитохром-C редуктаза катализирует химическую реакцию

QH ₂ + 2 FERRICYTOCHROME C

\rightleftharpoons

Q + 2 ферроцитохром C + 2 H ⁺

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются хинол (QH ₂ ) и фермер (Fe ³⁺) Цитохром С , тогда как его 3 продукта являются хинон (Q), ферро- (Fe ²⁺) Цитохром C и H ⁺.

Этот фермент относится к семейству оксидоредуктаз , в частности, те, которые действуют на дифенолы и родственные вещества в качестве донора с цитохромом в качестве акцептора. Этот фермент участвует в окислительном фосфорилировании . Он имеет четыре кофактора : цитохром C ₁ , цитохром B-562, цитохром B-566 и 2-железный ферредоксин типа Rieske .

Номенклатура

Систематическим названием этого класса ферментов является убиквинол: Ferricytochrome-C оксидоредуктаза . Другие общие имена включают в себя:

Коэнзим Q-цитохром C редуктаза,
дигидрокоензим Q-цитохром C редуктаза,
Уменьшенный убихинон-цитохром C редуктаза, комплекс III,
(митохондриальный электронный транспорт),
убихинон-цитохром С редуктаза,
убихинол-цитохром С оксидоредуктаза,
уменьшенный коэнзим Q-цитохром C редуктаза,
убихинон-цитохром С оксидоредуктаза,
снижение убихинона-цитохрома С оксидоредуктаза,

Митохондриальный электронный транспортный комплекс III,
убихинол-цитохром C-2 оксидоредуктаза,
убихинон-цитохром B-C1 оксидоредуктаза,
Ubiquinol-Cytochrome C2 Редактаза,
убихинол-цитохром C1 оксидоредуктаза,
CoQH2-CytoChrome C оксидоредуктаза,
Ubihydroquinol: цитохром C оксидоредуктаза,
Коэнзим QH2-цитохрома C редуктаза и
QH2: цитохром C оксидоредуктаза.

Структура

По сравнению с другими основными протонными субъединицами цепи переноса электронов количество обнаруженных субъединиц может быть небольшим, столь же небольшим, как три полипептидные цепи. Это число увеличивается, и одиннадцать субъединиц встречаются у более высоких животных. ^{[ 2 ]} Три субъединицы имеют протезные группы . цитохрома гем C B Субъединица имеет два B -типа гема ( B _L и B _H ), субъединица цитохрома C имеет один -типа ( C ₁ ), а субъединица белка железа Riesk Iron-Sulfur Cluster (2FE • 2S).

Структуры комплекса III: PDB : 1KYO , PDB : 1L0L

Состав сложного

У позвоночных комплекс BC ₁ , или комплекс III, содержит 11 субъединиц: 3 дыхательных субъединиц, 2 основных белка и 6 низкомолекулярных белков. ^{[ 3 ]}^{[ 4 ]} Протеобактериальные комплексы могут содержать всего три субъединицы. ^{[ 5 ]}

Таблица субъединицы композиции комплекса III

Нет.	Название субъединицы	Человеческий символ гена	Описание белка из Uniprot	Семейство PFAM с человеческим белком
Респираторные субъединицы белки
1	MT-CYB / CYT B	Mt-Cyb	Цитохром б	PFAM PF13631
2	CYC1 / CYT C1	Велосипед	Цитохром C1, гем -белок, митохондриальный	PFAM PF02167
3	Rieske / ucr1	UQCRFS1	Cytochrome B-C1 Комплексная субъединица Rieske, Mitochondrial EC 1.10.2.2	PFAM PF02921 , PFAM PF00355
Основной белковой субъединицы
4	QCR1 / SU1	UQCRC1	Комплексная субъединица 1 цитохрома B-C1, митохондриальная	PFAM PF00675 , PFAM PF05193
5	QCR2 / SU2	UQCRC2	Комплексная субъединица 2 цитохрома B-C1, митохондриальная	PFAM PF00675 , PFAM PF05193
Низкомолекулярные белковые субъединицы
6	QCR6 / SU6	Uqcrh	Комплексная субъединица цитохрома B-C1, митохондриальная	PFAM PF02320
7	QCR7 / SU7	Uqcrb	Комплексная субъединица Cytochrome B-C1 7	PFAM PF02271
8	QCR8 / SU8	Uqcrq	Комплексная субъединица Cytochrome B-C1 8	PFAM PF02939
9	QCR9 / SU9	UQCRFS1 ^а	(N-терминал Рисеке, без отдельного входа)	PFAM PF09165
10	QCR10 / SU10	UQCR10	Комплексная субъединица 9 цитохрома B-C1 9	PFAM PF05365
11	QCR11 / SU11	UQCR11	Комплексная субъединица Cytochrome B-C1 10	PFAM PF08997

^а У позвоночных продукт расщепления 8 кДа от N-конце белка Rieske ( сигнальный пептид ) сохраняется в комплексе как субъединицы 9. Таким образом, субъединицы 10 и 11 соответствуют грибковым QCR9P и QCR10P.

Реакция

катализирует снижение цитохрома С Он Окисление кофермента Q (COQ) и сопутствующей перекачки 4 протонов из митохондриальной матрицы в межмембранное пространство:

QH ₂ + 2 Cytochrome C (Fe ^Iii) + 2 ч ⁺
_в → Q + 2 Цитохром C (Fe ^II) + 4 ч ⁺
_вне

В процессе, называемом циклом Q , ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]} Два протона употребляются из матрицы (M), четыре протона выпускаются в пространство между мембранами (IM), а два электрона передаются в цитохрому c .

Механизм реакции

Механизм реакции для комплекса III (цитохром BC1, коэнзим Q: цитохром C оксидоредуктаза) известен как цикл убихинона («Q»). В этом цикле четыре протоны выпускаются в положительную сторону «P» (меж мембранное пространство), но только два протона берутся со стороны «N» (матрица). В результате градиент протона через мембрану образуется . В общей реакции два убихинола окисляются до убихинонов , а один убихинон сводится к убихинолу . В полном механизме два электрона переносятся из убихинола в убихинон через два промежуточных продукта цитохрома C.

Общий :

2 x QH ₂ окислен до Q
1 x q уменьшен до QH ₂
2 x cyt c уменьшен
4 х ч ⁺ выпущен в межмембранное пространство
2 х ч ⁺ Получил из матрицы

Реакция продолжается в соответствии со следующими шагами:

Раунд 1 :

Цитохром B связывает убихинол и убихинон.
Центр 2FE/2S и B _L Heme каждый вытягивает электрон из связанного убихинола, выпустив два протона в межмембранное пространство.
Один электрон передается в цитохрому C ₁ из центра 2FE/2S, в то время как другой передается из _гром в _гема .
Цитохром C ₁ передает свой электрон в цитохром C (не путать с цитохромом C1), а B _heme переносит свой электрон в близлежащий убихинон, что приводит к образованию Ubisemiquinone.
Цитохром С диффузии. Первый убихинол (ныне окисляемый до убихинона) выпускается, в то время как полухинон остается связанным.

Раунд 2 :

Второй убихинол связан цитохромом b.
Центр 2FE/2S и B _L Heme каждый вытягивает электрон из связанного убихинола, выпустив два протона в межмембранное пространство.
Один электрон передается в цитохрому C ₁ из центра 2FE/2S, в то время как другой передается из _гром в _гема .
Затем цитохром C ₁ передает свой электрон в цитохром С , в то время как соседний полухинон, произведенный из 1 раунда, поднимает второй электрон из гема _, а также два протона из матрицы.
Второй убихинол (теперь окисляется до убихинона), наряду с недавно образованным убихинолом. ^{[ 8 ]}

Ингибиторы комплекса III

Существует три различных группа ингибиторов комплекса III.

Антимицин А связывается с сайтом Q _I и ингибирует перенос электронов в комплексе III от гема B _H к окисленному Q (ингибитор сайта QI).
Миксотиазол и стигмателлин связываются с сайтом Q _o и ингибируют перенос электронов от пониженного QH ₂ в белок серы Rieske Iron. Миксотиазол и стигмателлин связываются с различными, но перекрывающимися карманами в _{Q O.} сайте
- Миксотиазол связывается ближе к цитохромам BL (следовательно, называется « проксимальным » ингибитором).
- Стигмателлин связывается дальше от Heme BL и ближе к белке серы Rieske железа, с которым он сильно взаимодействует.

Некоторые были коммерциализированы как фунгициды ( производные стробилурина , наиболее известными из которых являются азоксистробин ; ингибиторы QOI ) и как антималарийские агенты ( атоваконе ).

Также пропилгекседрин ингибирует цитохром Средуктазу. ^{[ 9 ]}

Кислородно -свободные радикалы

Небольшая доля электронов покидает переносную цепь электронов, прежде чем достичь комплекса IV . Превосходная утечка электронов в кислород приводит к образованию супероксида . Актуальность этой иначе незначительной боковой реакции заключается в том, что супероксид и другие активные формы кислорода очень токсичны и, как полагают, играют роль в нескольких патологиях, а также старение ( теория старения свободных радикалов ). ^{[ 10 ]} Утечка электрона происходит в основном на сайте Q _o и стимулируется А. антимицином Антимицин А блокирует базы в уменьшенном состоянии, предотвращая их повторную окисление в месте Q _, , в свою очередь, вызывает устойчивые концентрации _o полухинона что I Q Полем Считается, что эффект высокого мембранного потенциала оказывает аналогичный эффект. ^{[ 11 ]} Супероксид, произведенный на сайте QO, может быть выпущен как в митохондриальную матрицу ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]} и в межмембранное пространство, где он может достичь цитозоля. ^{[ 12 ]}^{[ 14 ]} Это может быть объяснено тем фактом, что комплекс III может производить супероксид в качестве мембранной проницаемой HOO ^• а не как мембрана непроницаем ^−.
₂. ^{[ 13 ]}

Человеческие имена генов

MT-CYB : MTDNA, закодированная цитохром B; Мутации, связанные с непереносимостью физических упражнений
CYC1 : цитохром C1
CYCS : цитохром C
Uqcrfs1 : белок сера сера Rieske
UQCRB : белок, связывающий убихинон, мутация, связанная с дефицитом митохондриального комплекса III ядерного типа 3
Uqcrh : шарнирный белок
UQCRC2 : Core 2, Мутации, связанные с дефицитом митохондриального комплекса III, ядерный тип 5
UQCRC1 : ядро 1
UQCR : 6,4 кд субъединица
UQCR10 : 7,2KD субъединица
TTC19 : недавно идентифицированная субъединица, мутации, связанные с дефицитом комплекса III ядерного типа 2. помогают удалить N-концевой фрагмент UQCRFS1, который в противном случае мог бы мешать функции комплекса III. ^{[ 15 ]}

Мутации в генах комплекса III при заболевании человека

Мутации в генах, связанных с комплексом III, обычно проявляются как непереносимость упражнений. ^{[ 16 ]}^{[ 17 ]} Сообщалось, что другие мутации вызывают дисплазию септооптических ^{[ 18 ]} и мультисистемные расстройства. ^{[ 19 ]} Однако мутации в BCS1L , ген, ответственный за надлежащее созревание комплекса III, могут привести к синдрому Бьорнстада и графильскому синдрому , который у новорожденных являются смертельными условиями, которые имеют мультисистемные и неврологические проявления, характеризующие тяжелые митохондриальные расстройства. Патогенность нескольких мутаций была проверена в модельных системах, таких как дрожжи. ^{[ 20 ]}

Степень, в которой эти различные патологии обусловлены биоэнергетическим дефицитом или перепроизводством супероксида, в настоящее время неизвестна.

Смотрите также

Дополнительные изображения

И Т. Д

Ссылки

^ Pdb : 1ntz ; Gao X, Wen X, Esser L, Quinn B, Yu L, Yu CA, Xia D (август 2003 г.). «Структурная основа для снижения хинона в комплексе BC1: сравнительный анализ кристаллических структур митохондриального цитохрома BC1 с связанным субстратом и ингибиторами на сайте QI». Биохимия . 42 (30): 9067–80. doi : 10.1021/bi0341814 . PMID 12885240 .
^ Iwata S, Lee JW, Okada K, Lee JK, Iwata M, Rasmussen B, Link TA, Ramaswamy S, Jap Bk (июль 1998 г.). «Полная структура 11-субъединичного бычьего митохондриального цитохромного комплекса BC1». Наука . 281 (5373): 64–71. Bibcode : 1998sci ... 281 ... 64i . doi : 10.1126/science.281.5373.64 . PMID 9651245 .
^ Zhang Z, Huang L, Shulmeister VM, Chi Yi, Kim KK, Hung LW, et al. (1998). «Перенос электрона движением домена в цитохроме BC1». Природа . 392 (6677): 677–84. Bibcode : 1998natur.392..677Z . doi : 10.1038/33612 . PMID 9565029 . S2CID 4380033 .
^ Hao Gf, Wang F, Li H, Zhu XL, Yang WC, Huang LS, et al. (2012). «Вычислительное открытие ингибиторов сайта Picomolar Q (O) комплекса цитохрома BC1». J Am Chem Soc . 134 (27): 11168–76. doi : 10.1021/ja3001908 . PMID 22690928 .
^ Ян Х.Х., Трампопер Б.Л. (1986). «Очистка трехфунтского убихинол-цитохрома C-оксидоредуктазы из Paracoccus denitrificans» . J Biol Chem . 261 (26): 12282–9. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 67236-9 . PMID 3017970 .
^ Крамер Д.М. , Робертс А.Г., Мюллер Ф., Кейп Дж., Боуман М.К. (2004). «Реакции обхода Q-циклов в сайте QO комплексов цитохрома BC1 (и связанных)». Хиноны и ферменты хинона, часть б . Методы в фермере. Тол. 382. С. 21–45. doi : 10.1016/s0076-6879 (04) 82002-0 . ISBN 978-0-12-182786-1 Полем PMID 15047094 .
^ Crofts AR (2004). «Комплекс цитохрома BC1: функция в контексте структуры». Анну. Преподобный физиол . 66 : 689–733. doi : 10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251 . PMID 14977419 .
^ Фергюсон С.Дж., Николс Д., Фергюсон С. (2002). Биоэнергетика (3 -е изд.). Сан -Диего: академический. Стр. 114–117. ISBN 978-0-12-518121-1 .
^ Холмс, JH; Sapeika, n; Zwarenstein, H (1975). «Ингибирующее действие противогашенных препаратов на надхдегидрогеназу гомогенатов сердца мыши». Исследовательские коммуникации в химической патологии и фармакологии . 11 (4): 645–6. PMID 241101 .
^ Мюллер, Флорида; Lustgarten, MS; Jang, Y.; Ричардсон, А. и Ван Реммен, Х. (2007). «Тенденции в теориях окислительного старения». Свободный радик. Биол. Медик 43 (4): 477–503. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034 . PMID 17640558 .
^ Skulachev VP (май 1996 г.). «Роль неподвижного и не связанного с окислением в поддержании безопасного низкого уровня кислорода и его одноэлектронных редуктативных веществ». Q. Rev. Biophys . 29 (2): 169–202. doi : 10.1017/s0033583500005795 . PMID 8870073 . S2CID 40859585 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Мюллер Ф. (2000). «Природа и механизм производства супероксида сетью транспортировки электронов: ее отношение к старению» . ВОЗРАСТ . 23 (4): 227–253. doi : 10.1007/S11357-000-0022-9 . PMC 3455268 . PMID 23604868 .
^ Jump up to: ^а ^{беременный} Мюллер Ф.Л., Лю Й., Ван Реммен Х (ноябрь 2004 г.). «Комплекс III выпускает супероксид по обеим сторонам внутренней митохондриальной мембраны» . Дж. Биол. Химический 279 (47): 49064–73. doi : 10.1074/jbc.m407715200 . PMID 15317809 .
^ Хан Д., Уильямс Е., Каденс Е (январь 2001 г.). «Митохондриальная респираторная цепь, зависимая от генерации супероксидного аниона и его высвобождения в межмембранное пространство» . Биохимия. Дж . 353 (Pt 2): 411–6. doi : 10.1042/0264-6021: 3530411 . PMC 1221585 . PMID 11139407 .
^ Bottani, E; Cerutti, R; Harbour, ME; Ravaglia, S; Dogan, SA; Giordano, c; Fearnley, Im; d'Amati, g; Viscomi, c; Фернандес-Варра, E; Zeviani, M (6 июля 2017 г.). "TTC19 Plays a Husbandry Role on UQCRFS1 Turnover in the Biogenesis of Mitochondrial Respiratory Complex III" . Молекулярная клетка 67 (1): 96–105.e4. doi : 10.1016/j.molcel.2017.06.001 . PMID 28673544 .
^ Dimauro S (ноябрь 2006 г.). «Митохондриальные миопатии» (PDF) . Curr Opin Rheumatol . 18 (6): 636–41. doi : 10.1097/01.bor.0000245729.17759.f2 . PMID 17053512 . S2CID 29140366 .
^ Dimauro S (июнь 2007 г.). «Митохондриальная ДНК лекарство». Biosci. Репутация 27 (1–3): 5–9. doi : 10.1007/s10540-007-9032-5 . PMID 17484047 . S2CID 5849380 .
^ Schuelke M, Krude H, Finckh B, Mayatepek E, Janssen A, Schmelz M, Trefz F, Trijbels F, Smeitink J (March 2002). "Septo-optic dysplasia associated with a new mitochondrial cytochrome b mutation". Ann. Neurol. 51 (3): 388–92. doi:10.1002/ana.10151. PMID 11891837. S2CID 12425236.
^ Wibrand F, Ravn K, Schwartz M, Rosenberg T, Horn N, Vissing J (октябрь 2001 г.). «Мультисистемное расстройство, связанное с миссенс -мутацией в гене митохондриального цитохрома B». Энн. Неврол . 50 (4): 540–3. doi : 10.1002/ana.1224 . PMID 11601507 . S2CID 8944744 .
^ Фишер Н., Каслден К.К., Бурги И., Брассер Г., Дюджардин Г., Менье Б (март 2004 г.). «Мутации, связанные с заболеванием человека в цитохроме, изучались у дрожжей» . Дж. Биол. Химический 279 (13): 12951–8. doi : 10.1074/jbc.m313866200 . PMID 14718526 .

Дальнейшее чтение

Marres CM, Slater EC (1977). «Полипептидный состав очищенного QH2: цитохрома С оксидоредуктазы из митохондрий говядины-сердца». Биохим. Биофиз. Акт . 462 (3): 531–548. doi : 10.1016/0005-2728 (77) 90099-8 . PMID 597492 .
Rieske JS (1976). «Состав, структура и функция комплекса III дыхательной цепи» . Биохим. Биофиз. Акт . 456 (2): 195–247. doi : 10.1016/0304-4173 (76) 90012-4 . PMID 788795 .
Wikstrom M, Krab K, Saraste M (1981). «Протон-транслокация цитохромных комплексов». Анну. Преподобный Биохим . 50 : 623–655. doi : 10.1146/annurev.bi.50.070181.003203 . PMID 6267990 .

Внешние ссылки

Cytochrome Bc ₁ Complex Site (Эдвард А. Берри) на машине Wayback (архив 9 октября 2006 г.) на LBL.Gov
Cytochrome BC ₁ комплексный сайт (Antony R. Crofts) Архивировал 2007-09-17 на машине Wayback на UIUC.Edu
База данных обещаний: Cytochrome BC ₁ комплекс в Archive.Today (архивировано 27 августа 1999 г.) на Scripps.edu
Интерактивная молекулярная модель комплекса III на машине Wayback (архивирована 12 января 2009 г.) (требует пробега MDL )
Ориентация белков Umich в мембранах /суперсемейство -3 - рассчитанные положения BC1 и связанные комплексы в мембранах
Coenzyme+Q-Cytochrome-C+редуктаза в Национальной медицинской библиотеке Медицинской библиотеки США (Mesh)
#124000 Митохондриальный комплекс III дефицит, ядерный тип 1; MC3DN1 на Омиме ; перечисляет все остальные типы дефицита комплекса III

[pmid12885240-1] Pdb : 1ntz ; Gao X, Wen X, Esser L, Quinn B, Yu L, Yu CA, Xia D (август 2003 г.). «Структурная основа для снижения хинона в комплексе BC1: сравнительный анализ кристаллических структур митохондриального цитохрома BC1 с связанным субстратом и ингибиторами на сайте QI». Биохимия . 42 (30): 9067–80. doi : 10.1021/bi0341814 . PMID 12885240 .

[pmid9651245-2] Iwata S, Lee JW, Okada K, Lee JK, Iwata M, Rasmussen B, Link TA, Ramaswamy S, Jap Bk (июль 1998 г.). «Полная структура 11-субъединичного бычьего митохондриального цитохромного комплекса BC1». Наука . 281 (5373): 64–71. Bibcode : 1998sci ... 281 ... 64i . doi : 10.1126/science.281.5373.64 . PMID 9651245 .

[pmid9565029-3] Zhang Z, Huang L, Shulmeister VM, Chi Yi, Kim KK, Hung LW, et al. (1998). «Перенос электрона движением домена в цитохроме BC1». Природа . 392 (6677): 677–84. Bibcode : 1998natur.392..677Z . doi : 10.1038/33612 . PMID 9565029 . S2CID 4380033 .

[pmid22690928-4] Hao Gf, Wang F, Li H, Zhu XL, Yang WC, Huang LS, et al. (2012). «Вычислительное открытие ингибиторов сайта Picomolar Q (O) комплекса цитохрома BC1». J Am Chem Soc . 134 (27): 11168–76. doi : 10.1021/ja3001908 . PMID 22690928 .

[yang1984-5] Ян Х.Х., Трампопер Б.Л. (1986). «Очистка трехфунтского убихинол-цитохрома C-оксидоредуктазы из Paracoccus denitrificans» . J Biol Chem . 261 (26): 12282–9. doi : 10.1016/s0021-9258 (18) 67236-9 . PMID 3017970 .

[pmid15047094-6] Крамер Д.М. , Робертс А.Г., Мюллер Ф., Кейп Дж., Боуман М.К. (2004). «Реакции обхода Q-циклов в сайте QO комплексов цитохрома BC1 (и связанных)». Хиноны и ферменты хинона, часть б . Методы в фермере. Тол. 382. С. 21–45. doi : 10.1016/s0076-6879 (04) 82002-0 . ISBN 978-0-12-182786-1 Полем PMID 15047094 .

[pmid14977419-7] Crofts AR (2004). «Комплекс цитохрома BC1: функция в контексте структуры». Анну. Преподобный физиол . 66 : 689–733. doi : 10.1146/annurev.physiol.66.032102.150251 . PMID 14977419 .

[isbn0-12-518121-3-8] Фергюсон С.Дж., Николс Д., Фергюсон С. (2002). Биоэнергетика (3 -е изд.). Сан -Диего: академический. Стр. 114–117. ISBN 978-0-12-518121-1 .

[pmid241101-9] Холмс, JH; Sapeika, n; Zwarenstein, H (1975). «Ингибирующее действие противогашенных препаратов на надхдегидрогеназу гомогенатов сердца мыши». Исследовательские коммуникации в химической патологии и фармакологии . 11 (4): 645–6. PMID 241101 .

[pmid17640558-10] Мюллер, Флорида; Lustgarten, MS; Jang, Y.; Ричардсон, А. и Ван Реммен, Х. (2007). «Тенденции в теориях окислительного старения». Свободный радик. Биол. Медик 43 (4): 477–503. doi : 10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034 . PMID 17640558 .

[pmid8870073-11] Skulachev VP (май 1996 г.). «Роль неподвижного и не связанного с окислением в поддержании безопасного низкого уровня кислорода и его одноэлектронных редуктативных веществ». Q. Rev. Biophys . 29 (2): 169–202. doi : 10.1017/s0033583500005795 . PMID 8870073 . S2CID 40859585 .

[Muller,_F._2000-12] Jump up to: ^а ^{беременный} Мюллер Ф. (2000). «Природа и механизм производства супероксида сетью транспортировки электронов: ее отношение к старению» . ВОЗРАСТ . 23 (4): 227–253. doi : 10.1007/S11357-000-0022-9 . PMC 3455268 . PMID 23604868 .

[Muller,_F._L._2004-13] Jump up to: ^а ^{беременный} Мюллер Ф.Л., Лю Й., Ван Реммен Х (ноябрь 2004 г.). «Комплекс III выпускает супероксид по обеим сторонам внутренней митохондриальной мембраны» . Дж. Биол. Химический 279 (47): 49064–73. doi : 10.1074/jbc.m407715200 . PMID 15317809 .

[pmid11139407-14] Хан Д., Уильямс Е., Каденс Е (январь 2001 г.). «Митохондриальная респираторная цепь, зависимая от генерации супероксидного аниона и его высвобождения в межмембранное пространство» . Биохимия. Дж . 353 (Pt 2): 411–6. doi : 10.1042/0264-6021: 3530411 . PMC 1221585 . PMID 11139407 .

[15] Bottani, E; Cerutti, R; Harbour, ME; Ravaglia, S; Dogan, SA; Giordano, c; Fearnley, Im; d'Amati, g; Viscomi, c; Фернандес-Варра, E; Zeviani, M (6 июля 2017 г.). "TTC19 Plays a Husbandry Role on UQCRFS1 Turnover in the Biogenesis of Mitochondrial Respiratory Complex III" . Молекулярная клетка 67 (1): 96–105.e4. doi : 10.1016/j.molcel.2017.06.001 . PMID 28673544 .

[pmid17053512-16] Dimauro S (ноябрь 2006 г.). «Митохондриальные миопатии» (PDF) . Curr Opin Rheumatol . 18 (6): 636–41. doi : 10.1097/01.bor.0000245729.17759.f2 . PMID 17053512 . S2CID 29140366 .

[pmid17484047-17] Dimauro S (июнь 2007 г.). «Митохондриальная ДНК лекарство». Biosci. Репутация 27 (1–3): 5–9. doi : 10.1007/s10540-007-9032-5 . PMID 17484047 . S2CID 5849380 .

[pmid11891837-18] Schuelke M, Krude H, Finckh B, Mayatepek E, Janssen A, Schmelz M, Trefz F, Trijbels F, Smeitink J (March 2002). "Septo-optic dysplasia associated with a new mitochondrial cytochrome b mutation". Ann. Neurol. 51 (3): 388–92. doi:10.1002/ana.10151. PMID 11891837. S2CID 12425236.

[pmid11601507-19] Wibrand F, Ravn K, Schwartz M, Rosenberg T, Horn N, Vissing J (октябрь 2001 г.). «Мультисистемное расстройство, связанное с миссенс -мутацией в гене митохондриального цитохрома B». Энн. Неврол . 50 (4): 540–3. doi : 10.1002/ana.1224 . PMID 11601507 . S2CID 8944744 .

[pmid14718526-20] Фишер Н., Каслден К.К., Бурги И., Брассер Г., Дюджардин Г., Менье Б (март 2004 г.). «Мутации, связанные с заболеванием человека в цитохроме, изучались у дрожжей» . Дж. Биол. Химический 279 (13): 12951–8. doi : 10.1074/jbc.m313866200 . PMID 14718526 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

v Т и Ионовый насос : протонные насосы : транспортеры, управляемые оксидорекцией ( TC 3D )
ETC	ETC Complex I ETC Complex III ETC Complex IV
Other	Cytochrome b6f complex Inorganic pyrophosphatase V-ATPase

v Т и Оксидоредуктазы : дифенола семейство ( EC 1.10)
1.10.1	Trans-acenaphthene-1,2-diol dehydrogenase
1.10.2	Coenzyme Q - cytochrome c reductase
1.10.3	Catechol oxidase Laccase
1.10.99	Cytochrome b6f complex
Other	Alternative oxidase

v Т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)