✖


Jump to content

V-АТФаза

Эта статья о вакуоли H. +
АТФаза. Для желудка H +
/К +
АТФаза, см. Водородно-калиевая АТФаза . Для плазматической мембраны растений/грибов H +
АТФаза, см. Протон АТФаза .
V-АТФаза
Схема V-АТФазы
Идентификаторы
Символ V-АТФаза
TCDB 3.А.2
Суперсемейство OPM 5
белок OPM 2бл2
Мембраном 226
V-ATPase, subunit c (Vo)
Мембранная область натриевой АТФазы V-типа Enterococcus hirae . Рассчитанные углеводородные границы липидного бислоя показаны красными и синими точками.
Идентификаторы
Символ ATP-synt_C
Пфам PF00137
ИнтерПро ИПР002379
PROSITE PDOC00526
СКОП2 1аты / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
V-ATPase, subunit C (V1)
кристаллическая структура субъединицы C (vma5p) дрожжевой v-атазы
Идентификаторы
Символ V-АТФаза_C
Пфам PF03223
ИнтерПро IPR004907
СКОП2 1у7л / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
V-АТФаза, субъединица I/a
Идентификаторы
Символ V_ATPase_I
Пфам PF01496
ИнтерПро ИПР002490
СКОП2 3ррк / СКОПе / СУПФАМ
TCDB 3.А.2
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
V-АТФаза, субъединица E
Идентификаторы
Символ вАТП синтезатор_E
Пфам PF01991
Пфам Клан CL0255
ИнтерПро ИПР002842
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
V-ATPase, subunit d/d2
кристаллическая структура субъединицы C (дрожжевая субъединица d) v-атазы
Идентификаторы
Символ вАТП синтезатор_AC39
Пфам PF01992
ИнтерПро ИПР002843
СКОП2 1р5з / СКОПе / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
V-АТФаза, субъединица H, N-концевая
кристаллическая структура регуляторной субъединицы H атазы v-типа saccharomyces cerevisiae
Идентификаторы
Символ В-АТФаза_H_N
Пфам PF03224
Пфам Клан CL0020
ИнтерПро ИПР004908
СКОП2 1ho8 / SCOPe / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary
V-ATPase, subunit G
Идентификаторы
Символ V-АТФаза_G
Пфам PF03179
Пфам Клан CL0255
ИнтерПро ИПР005124
Доступные белковые структуры:
Pfam  structures / ECOD  
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsumstructure summary

АТФаза вакуолярного типа ( V-АТФаза ) представляет собой высококонсервативный эволюционно древний фермент с чрезвычайно разнообразными функциями в эукариотических организмах. [1] V-АТФазы подкисляют широкий спектр внутриклеточных органелл и перекачивают протоны через плазматические мембраны многих типов клеток. V-АТФазы связывают энергию гидролиза АТФ протонов с транспортом через внутриклеточные и плазматические мембраны эукариотических клеток. Обычно его рассматривают как полную противоположность АТФ-синтазе , поскольку АТФ-синтаза представляет собой протонный канал, который использует энергию протонного градиента для производства АТФ. Однако V-АТФаза представляет собой протонный насос, который использует энергию гидролиза АТФ для создания протонного градиента.

АТФаза архейного типа ( А-АТФаза ) представляет собой родственную группу АТФаз, обнаруженных у архей , которые часто действуют как АТФ-синтаза . Он образует кладу V/A-АТФазы с V-АТФазой. Большинство членов обеих групп переносят протоны ( H +
), но некоторые члены эволюционировали, чтобы использовать ионы натрия ( Na +
) вместо.

Роли, которые играют V-АТФазы

[ редактировать ]

V-АТФазы обнаруживаются в мембранах многих органелл, таких как эндосомы , лизосомы и секреторные везикулы, где они играют различные роли, имеющие решающее значение для функционирования этих органелл. Например, градиент протонов через вакуольную мембрану дрожжей, генерируемый V-АТФазами, способствует поглощению кальция в вакуоль через H +
/Что 2+
антипортерная система. [2] При синаптической передаче в нейрональных клетках V-АТФаза подкисляет синаптические пузырьки. [3] Норадреналин попадает в пузырьки с помощью V-АТФазы. [ нужна ссылка ] .

V-АТФазы также обнаруживаются в плазматических мембранах самых разных клеток, таких как клетки почек интеркалированные , остеокласты (клетки, резорбирующие кости), макрофаги , нейтрофилы , сперматозоиды , средней кишки клетки насекомых и некоторые опухолевые клетки. [4] V-АТФазы плазматической мембраны участвуют в таких процессах, как pH гомеостаз , совмещенный транспорт и метастазирование опухоли . V-АТФазы в акросомальной мембране сперматозоидов подкисляют акросому . Это подкисление активирует протеазы, необходимые для проникновения через плазматическую мембрану яйцеклетки . V-АТФазы в плазматической мембране остеокластов перекачивают протоны на поверхность кости, что необходимо для резорбции кости. В интеркалированных клетках почек V-АТФазы перекачивают протоны в мочу , обеспечивая реабсорбцию бикарбоната в кровь. Кроме того, V-АТФазы играют важную роль в других разнообразных биологических процессах, таких как доставка токсинов, проникновение вируса, нацеливание на мембраны, апоптоз, регуляция цитоплазматического рН, протеолитические процессы и подкисление внутриклеточных систем. [5]

V-АТФазы также играют значительную роль в развитии клеточного морфогенеза. Нарушение гена vma-1, который кодирует каталитическую субъединицу (А) фермента, серьезно ухудшает скорость роста, дифференциацию и способность производить жизнеспособные споры у гриба Neurospora crassa. [6]

Структура

[ редактировать ]

АТФаза . Лучше всего охарактеризована дрожжевая V- Идентифицировано по меньшей мере тринадцать субъединиц, образующих функциональный комплекс V-АТФазы, состоящий из двух доменов. Субъединицы принадлежат либо к домену V o (связанные с мембраной субъединицы, строчные буквы на рисунке), либо к домену V 1 (периферически ассоциированные субъединицы, на рисунке прописные буквы).

V 1 включает восемь субъединиц AH, три копии каталитических субъединиц A и B, три копии статорных субъединиц E и G и одну копию регуляторных субъединиц C и H. Кроме того, домен V1 также содержит субъединицы D и F, которые образуют центральную ось ротора. [7] Домен V1 ацидоза содержит тканеспецифические изоформы субъединиц, включая B, C, E и G. Мутации изоформы B1 приводят к развитию у человека дистального почечного тубулярного и нейросенсорной глухоты.

Домен V o содержит шесть различных субъединиц, a, d, c, c', c", и e, при этом стехиометрия кольца c до сих пор является предметом споров, поскольку постулируется наличие декамера у табачного рогового червя ( Manduca sexta ) V. млекопитающих -АТФаза содержит тканеспецифичные изоформы субъединиц a и d, тогда как дрожжевая V-АТФаза содержит две специфичные для органелл изоформы субъединицы a, Vph1p и Stv1p. Мутации изоформы a3 приводят к детскому заболеванию. злокачественный остеопетроз и мутации изоформы а4 приводят к дистальному почечному канальцевому ацидозу, в некоторых случаях с нейросенсорной глухотой.

Домен V 1 отвечает за гидролиз АТФ, тогда как домен V o отвечает за транслокацию протонов. Гидролиз АТФ в каталитических сайтах связывания нуклеотидов на субъединице A приводит к вращению центрального стебля, состоящего из субъединиц D и F, что, в свою очередь, приводит к вращению цилиндра субъединицы c относительно субъединицы a. Сложная структура V-АТФазы была выявлена ​​посредством структуры комплексов M. Sexta и Yeast, которые были решены с помощью одночастичной крио-ЭМ и негативного окрашивания соответственно. [8] [9] [10] Эти структуры показали, что V-АТФаза имеет 3-статорную сеть, соединенную воротником плотности, образованным субъединицами C, H и a, которые, разделяя домены V 1 и Vo , не взаимодействуют с центральная ось ротора, образованная субъединицами F, D и d. Вращение этой центральной оси ротора, вызванное гидролизом АТФ внутри каталитических доменов AB, приводит к перемещению цилиндра субъединицы c мимо субъединицы a, что приводит к транспорту протонов через мембрану. АТФ . Джонсон предложил стехиометрию двух транслоцированных протонов для каждого гидролизованного [11]

Помимо структурных субъединиц дрожжевой V-АТФазы, идентифицированы ассоциированные белки, необходимые для сборки. Эти ассоциированные белки необходимы для сборки домена Vo и называются Vma12p, Vma21p и Vma22p. [12] [13] [14] [15] Два из трех белков, Vma12p и Vma22p, образуют комплекс, который временно связывается с Vph1p (субъединицей а), помогая его сборке и созреванию. [14] [16] [17] [18] Vma21p координирует сборку субъединиц Vo, а также сопровождение домена Vo в везикулы для транспортировки в Гольджи . [19]

VВ1

[ редактировать ]

Домен V 1 V-АТФазы является местом гидролиза АТФ. В отличие от Vo , домен V1 является гидрофильным. [5] Этот растворимый домен состоит из гексамера, состоящего из чередующихся субъединиц A и B, центрального ротора D, периферийных статоров G и E, а также регуляторных субъединиц C и H. Гидролиз АТФ приводит к конформационным изменениям в шести интерфейсах A|B и, как следствие, к вращению. центрального ротора D. В отличие от АТФ-синтазы, домен V 1 не является активной АТФазой при диссоциации.

V 1 Субъединицы [20]
Субъединица Человеческий ген Примечание
А, Б АТП6В1А , АТП6В1Б1 , АТП6В1Б2 Каталитический гексамер.
С АТП6В1С1 , АТП6В1С2
Д АТФ6В1Д Стебель центрального ротора, отвечающий за ионную специфичность.
Э, Г ATP6V1E1 , ATP6V1E2 , ATP6V1G1 , ATP6V1G2 , ATP6V1G3
Ф АТФ6В1Ф
ЧАС АТФ6В1Х

Субъединица С

[ редактировать ]

V-АТФаза (вакуолярная-АТФаза) C представляет собой С-концевую субъединицу, которая является частью комплекса V1 и локализована на границе раздела между комплексами V1 и Vo. [21]

Функция субъединицы C
[ редактировать ]

Субъединица C играет важную роль в контроле сборки V-АТФазы, действуя как гибкий статор, который удерживает вместе каталитический (V1) и мембранный (VO) сектора фермента. [22] Высвобождение субъединицы C из комплекса АТФазы приводит к диссоциации субкомплексов V1 и Vo, что является важным механизмом контроля активности V-АТФазы в клетках . По сути, создавая высокий электрохимический градиент и низкий уровень pH, это заставляет фермент создавать больше АТФ.

Субъединицы E, G

[ редактировать ]

Эти родственные субъединицы составляют стебель(и) A/V-АТФазы. Они важны при сборке и могут действовать как толкатели в деятельности. У E есть колпачок для подключения к A/B, а у G — нет. [20] Вероятно, они произошли от одного белка путем дупликации генов . [23]

Субъединица H

[ редактировать ]
Основная статья: ATP6V1H

Субъединица H участвует только в деятельности, а не в сборке. Эта субъединица также действует как ингибитор свободных субъединиц V1; он останавливает гидролиз АТФ, когда V1 и Vo диссоциируют. [24]

V o

[ редактировать ]

Домен V o отвечает за транслокацию протонов. F-типа В отличие от АТФ-синтазы , домен Vo обычно переносит протоны против их собственного градиента концентрации. Вращение домена Vo переносит протоны в движение, согласованное с доменом V1 , который отвечает за гидролиз АТФ. Домен V o гидрофобен и состоит из нескольких диссоциируемых субъединиц. [5] Эти субъединицы присутствуют в домене Vo , что делает его функциональной протонной транслоказой; они описаны ниже.

V o Subunits [20]
Субъединица Человеческий ген Примечание
а/я АТП6В0А1 , АТП6В0А2 , АТП6В0А4
с АТП6В0Б , АТП6В0С Кольцо разного размера.
д/ц АТП6В0Д1 , АТП6В0Д2
и АТП6В0Е1 , АТП6В0Е2 Гидрофобный сборочный белок массой 9 кДа.
AC45/S1 АТФ6АР1 Вспомогательная субъединица
С2 АТФ6АР2 Вспомогательная субъединица

Субъединица а/я

[ редактировать ]

Субъединица 116 кДа (или субъединица а) и субъединица I обнаружены в комплексе Vo или Ao V- или A-АТФаз соответственно. Субъединица 116 кДа представляет собой трансмембранный гликопротеин, необходимый для сборки и активности транспорта протонов АТФазного комплекса. Существует несколько изоформ субъединицы 116 кДа, что обеспечивает потенциальную роль в дифференциальном нацеливании и регуляции V-АТФазы для конкретных органелл.

Функция субъединицы 116 кДа не определена, но ее предполагаемая структура состоит из 6–8 трансмембранных секторов, что позволяет предположить, что она может функционировать аналогично субъединице а FO.

Субъединица д/ц

[ редактировать ]

Субъединица d в ​​V-АТФазах, называемая субъединицей C в А-АТФазах, является частью комплекса Vo. Они помещаются в середину c-образного кольца и поэтому считаются ротором. У эукариот существуют две версии этой субъединицы: d/d1 и d2. [25]

У млекопитающих d1 ( ATP6V0D1 ) является повсеместно экспрессируемой версией, а d2 ( ATP6V0D2 ) экспрессируется только в определенных типах клеток. [25]

Субъединица с

[ редактировать ]

Подобно АТФ-синтазе F-типа, трансмембранная область V-АТФазы включает кольцо трансмембранных субъединиц, которые в первую очередь ответственны за транслокацию протонов. Однако, в отличие от АТФ-синтазы F-типа, V-АТФаза имеет несколько родственных субъединиц в c-кольце; у грибов, таких как дрожжи, есть три родственные субъединицы (разной стехиометрии), а у большинства других эукариот - две.

Сборка V-АТФазы

[ редактировать ]

Дрожжевые V-АТФазы не собираются, когда какой-либо из генов, кодирующих субъединицы, удален, за исключением субъединиц H и c». [26] [27] [28] Без субъединицы H собранная V-АТФаза неактивна. [13] [29] а потеря субъединицы c приводит к разобщению ферментативной активности. [27]

Точные механизмы сборки V-АТФаз до сих пор остаются спорными, и имеются данные, указывающие на две разные возможности. Мутационный анализ и анализы in vitro показали, что предварительно собранные домены Vo и V1 могут объединяться в один комплекс в процессе, называемом независимой сборкой. Поддержка независимой сборки включает в себя данные о том, что собранный домен Vo может быть обнаружен в вакуоли в отсутствие домена V1 , тогда как свободные домены V1 могут быть обнаружены в цитоплазме , а не в вакуоли . [30] [31] Напротив, эксперименты с импульсной погоней in vivo выявили ранние взаимодействия между субъединицами V o и V 1 , а точнее субъединицами a и B, что позволяет предположить, что субъединицы добавляются поэтапно с образованием единого комплекса в согласованной форме. процесс сборки. [32]

Эволюция V-АТФазы

[ редактировать ]

Относительно новый метод, называемый воскрешением предковых генов, пролил новый свет на историю эволюции V-АТФазы. Показано, как структура V-АТФазы предковой формы, состоящей из двух разных белков, эволюционирует в грибную версию с тремя разными белками. [33] [34] [35] АТФаза V-типа похожа на архейную (так называемую) АТФ-синтазу А-типа , что подтверждает архейное происхождение эукариот (например, гипотезу эоцитов , см. также Lokiarchaeota ). Исключительное появление некоторых линий архей с F-типом и некоторых линий бактерий с АТФазой А-типа соответственно рассматривается как результат горизонтального переноса генов . [36]

Регуляция активности V-АТФазы

[ редактировать ]

Известно, что V-АТФазы специфически ингибируются макролидными антибиотиками, такими как конканамицин (CCA) и балифомицин А 1 . [37] Регуляция активности V-АТФазы in vivo осуществляется путем обратимой диссоциации домена V 1 от домена V o . насекомых, так После первоначальной сборки как Manduca sexta и дрожжевые V-АТФазы могут обратимо разбираться на свободные домены Vo и V1 после 2-5-минутного лишения глюкозы. [30] Обратимая разборка может быть общим механизмом регуляции активности V-АТФазы, поскольку она существует у дрожжей и насекомых. Предполагается, что повторной сборке будет способствовать комплекс под названием RAVE (регулятор H +
-АТФаза вакуолярных и эндосомальных мембран). [38] Разборка и повторная сборка V-АТФаз не требует синтеза нового белка, но требует интактной сети микротрубочек . [39]

Болезни человека

[ редактировать ]

остеопетроз

[ редактировать ]

Остеопетроз – это общее название, которое представляет собой группу наследственных состояний, при которых наблюдается дефект остеокластической резорбции кости . У человека встречается как доминантный, так и рецессивный остеопетроз. [40] [41] Аутосомно-доминантный остеопетроз проявляется легкими симптомами у взрослых, страдающих частыми переломами костей из-за их хрупкости. [40] Более тяжелая форма остеопетроза называется аутосомно-рецессивным детским злокачественным остеопетрозом. [41] [42] [43] Идентифицированы три гена, ответственные за рецессивный остеопетроз у человека. Все они непосредственно участвуют в путях генерации и секреции протонов, которые необходимы для резорбции кости. Одним из генов является карбоангидраза II (CAII), мутация которого вызывает остеопетроз с почечным тубулярным ацидозом (тип 3). [44] Мутации гена ClC7 хлоридного канала также приводят как к доминантному, так и к рецессивному остеопетрозу. [40] Примерно 50% пациентов с рецессивным детским злокачественным остеопетрозом имеют мутации изоформы субъединицы а3 V-АТФазы. [42] [45] [46] У людей было идентифицировано 26 мутаций в изоформе а3 субъединицы V-АТФазы, обнаруженной в остеокластах, которые приводят к аутосомно-рецессивному остеопетрозу заболевания костей. [42] [41] [45] [47]

Дистальный почечный канальцевый ацидоз (дРТА)

[ редактировать ]

Важность активности V-АТФазы в секреции протонов почками подчеркивается наследственным заболеванием дистальный почечный канальцевый ацидоз . Во всех случаях почечный тубулярный ацидоз возникает в результате нарушения нормальных почечных механизмов, регулирующих системный рН. Существует четыре типа почечного канальцевого ацидоза. Тип 1 — дистальный почечный тубулярный ацидоз, возникающий в результате неспособности кортикальных собирательных трубочек подкислять мочу ниже pH 5. [48] У некоторых пациентов с аутосомно-рецессивным dRTA также наблюдается нейросенсорная тугоухость . [49] Наследование этого типа RTA является результатом либо мутаций изоформы B1 субъединицы V-АТФазы или изоформы a4, либо мутаций полосы 3 (также называемой AE1), обменника Cl-/HCO3. [49] [50] [51] Двенадцать различных мутаций изоформы V-АТФазы B1. [52] и двадцать четыре различных мутации в a4 приводят к dRTA. [52] [49] с обратной транскрипцией Исследования полимеразной цепной реакции показали экспрессию субъединицы а4 в интеркалированных клетках почек и улитки . [52] dRTA, вызванная мутациями в гене субъединицы а4, в некоторых случаях может быть связана с глухотой из-за неспособности нормально подкислять эндолимфу внутреннего уха . [51]

Х-сцепленная миопатия с чрезмерной аутофагией (XMEA)

[ редактировать ]

Х-сцепленная миопатия с избыточной аутофагией — редкое генетическое заболевание, возникающее в результате мутации гена VMA21. [53] Заболевание начинается в детстве и приводит к медленно прогрессирующей мышечной слабости, обычно начинающейся в ногах, а некоторым пациентам в конечном итоге может потребоваться помощь инвалидной коляски в пожилом возрасте. Белок Vma21 помогает в сборке V-АТФазы, а мутации, связанные с XMEA, приводят к снижению активности V-АТФазы и повышению рН лизосом . [53]

Номенклатура

[ редактировать ]

Термин V o имеет строчную букву «o» (а не цифру «ноль») в нижнем индексе. «О» означает олигомицин , который связывается с гомологичной областью F-АТФазы . Стоит отметить, что в обозначениях генов человека в NCBI он обозначается как «ноль», а не буквой «о». Например, ген субъединицы c человека Vo указан в базе данных генов NCBI как «ATP6V0C» (с нулем), а не «ATP6VOC» (с «o»). Многие литературные произведения также допускают эту ошибку.

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Нельсон Н., Перзов Н., Коэн А., Хагай К., Падлер В., Нельсон Х. (январь 2000 г.). «Клеточная биология генерации протондвижущей силы V-АТФазами» . Журнал экспериментальной биологии . 203 (Часть 1): 89–95. дои : 10.1242/jeb.203.1.89 . ПМИД   10600677 .
  2. ^ Охья Ю., Умэмото Н., Танида И., Охта А., Иида Х., Анраку Ю. (июль 1991 г.). «Чувствительные к кальцию cls-мутанты Saccharomyces cerevisiae, демонстрирующие Pet-фенотип, объясняются дефектами активности H(+)-АТФазы вакуолярной мембраны» . Журнал биологической химии . 266 (21): 13971–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)92798-5 . ПМИД   1830311 .
  3. ^ Вениш М., Клингауф Дж. (август 2006 г.). «Везикулярные белки, экзоцитированные и впоследствии извлекаемые путем компенсаторного эндоцитоза, неидентичны». Природная неврология . 9 (8): 1019–27. дои : 10.1038/nn1739 . hdl : 11858/00-001M-0000-0012-E436-F . ПМИД   16845386 . S2CID   12808314 .
  4. ^ Идзуми Х., Торигоэ Т., Исигучи Х., Урамото Х., Ёсида Ю., Танабэ М., Исэ Т., Мураками Т., Ёсида Т., Номото М., Коно К. (декабрь 2003 г.). «Клеточные регуляторы pH: потенциально многообещающие молекулярные мишени для химиотерапии рака». Обзоры лечения рака . 29 (6): 541–9. дои : 10.1016/S0305-7372(03)00106-3 . ПМИД   14585264 .
  5. ^ Jump up to: а б с Эмма Б., Форест О., Барри Б. (июнь 1997 г.). «Мутации pma-1, гена, кодирующего H+АТФазу плазматической мембраны Neurospora crassa, подавляют ингибирование роста конканамицином А, специфическим ингибитором вакуолярных АТФаз» . Журнал биологической химии . 272 (23): 14776–14786. дои : 10.1074/jbc.272.23.14776 . ПМИД   9169444 . S2CID   29865381 .
  6. ^ Боуман, Э.Дж., и Боуман, Би.Дж. (2000). Клеточная роль V-АТФазы в Neurospora crassa: анализ мутантов, устойчивых к конканамицину или лишенных каталитической субъединицы А. Журнал экспериментальной биологии, 203 (Pt 1), 97–106.
  7. ^ Китагава Н., Мазон Х., Хек А.Дж., Уилкенс С. (февраль 2008 г.). «Стехиометрия субъединиц E и G периферического стебля дрожжевой V1-АТФазы, определенная масс-спектрометрией» . Журнал биологической химии . 283 (6): 3329–37. дои : 10.1074/jbc.M707924200 . ПМИД   18055462 . S2CID   27627066 .
  8. ^ Мюнх С.П., Хусс М., Сонг С.Ф., Филлипс С., Вичорек Х., Триник Дж., Харрисон М.А. (март 2009 г.). «Криоэлектронная микроскопия вакуолярного двигателя АТФазы выявляет его механическую и регуляторную сложность». Журнал молекулярной биологии . 386 (4): 989–99. дои : 10.1016/j.jmb.2009.01.014 . ПМИД   19244615 .
  9. ^ Дипхольц М., Бёрш М., Бётчер Б. (октябрь 2008 г.). «Структурная организация V-АТФазы и ее значение для регуляторной сборки и разборки». Труды Биохимического общества . 36 (Часть 5): 1027–31. дои : 10.1042/BST0361027 . ПМИД   18793183 . S2CID   23852611 .
  10. ^ Чжан З., Чжэн Ю., Мазон Х., Милгром Э., Китагава Н., Киш-Триер Э., Хек А.Дж., Кейн П.М., Уилкенс С. (декабрь 2008 г.). «Структура дрожжевой вакуольной АТФазы» . Журнал биологической химии . 283 (51): 35983–95. дои : 10.1074/jbc.M805345200 . ПМК   2602884 . ПМИД   18955482 .
  11. ^ Джонсон Р.Г., Бирс М.Ф., Скарпа А. (сентябрь 1982 г.). «Н+-АТФаза хромаффинных гранул. Кинетика, регуляция и стехиометрия» . Журнал биологической химии . 257 (18): 10701–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)33879-1 . ПМИД   6213624 .
  12. ^ Хирата Р., Умемото Н., Хо М.Н., Охья Ю., Стивенс Т.Х., Анраку Ю. (январь 1993 г.). «VMA12 необходим для сборки вакуолярных субъединиц H(+)-АТФазы на вакуолярной мембране Saccharomyces cerevisiae» . Журнал биологической химии . 268 (2): 961–7. дои : 10.1016/S0021-9258(18)54027-8 . ПМИД   8419376 .
  13. ^ Jump up to: а б Хо М.Н., Хирата Р., Умемото Н., Охья Ю., Такацуки А., Стивенс Т.Х., Анраку Ю. (август 1993 г.). «VMA13 кодирует вакуольную субъединицу H(+)-АТФазы массой 54 кДа, необходимую для активности, но не для сборки ферментного комплекса у Saccharomyces cerevisiae» . Журнал биологической химии . 268 (24): 18286–92. дои : 10.1016/S0021-9258(17)46842-6 . ПМИД   8349704 .
  14. ^ Jump up to: а б Хилл К.Дж., Стивенс Т.Х. (сентябрь 1994 г.). «Vma21p представляет собой мембранный белок дрожжей, удерживаемый в эндоплазматической сети с помощью дилизина и необходимый для сборки вакуолярного комплекса H(+)-АТФаза» . Молекулярная биология клетки . 5 (9): 1039–50. дои : 10.1091/mbc.5.9.1039 . ПМК   301125 . ПМИД   7841520 .
  15. ^ Джексон Д.Д., Стивенс Т.Х. (октябрь 1997 г.). «VMA12 кодирует белок эндоплазматической сети дрожжей, необходимый для сборки вакуолярной H +-АТФазы» . Журнал биологической химии . 272 (41): 25928–34. дои : 10.1074/jbc.272.41.25928 . ПМИД   9325326 . S2CID   38400074 .
  16. ^ Хилл К.Дж., Стивенс Т.Х. (сентябрь 1995 г.). «Vma22p представляет собой новый белок, ассоциированный с эндоплазматическим ретикулумом, необходимый для сборки дрожжевого вакуолярного комплекса H(+)-АТФаза» . Журнал биологической химии . 270 (38): 22329–36. дои : 10.1074/jbc.270.38.22329 . ПМИД   7673216 . S2CID   34639779 .
  17. ^ Грэм Л.А., Хилл К.Дж., Стивенс Т.Х. (июль 1998 г.). «Сборка дрожжевой вакуолярной H+-АТФазы происходит в эндоплазматическом ретикулуме и требует комплекса сборки Vma12p/Vma22p» . Журнал клеточной биологии . 142 (1): 39–49. дои : 10.1083/jcb.142.1.39 . ПМК   2133036 . ПМИД   9660861 .
  18. ^ Грэм Л.А., Фланнери А.Р., Стивенс Т.Х. (август 2003 г.). «Структура и сборка дрожжевой V-АТФазы». Журнал биоэнергетики и биомембран . 35 (4): 301–12. дои : 10.1023/А:1025772730586 . ПМИД   14635776 . S2CID   37806912 .
  19. ^ Малкус П., Грэм Л.А., Стивенс Т.Х., Шекман Р. (ноябрь 2004 г.). «Роль Vma21p в сборке и транспортировке дрожжевой вакуольной АТФазы» . Молекулярная биология клетки . 15 (11): 5075–91. doi : 10.1091/mbc.E04-06-0514 . ПМК   524777 . ПМИД   15356264 .
  20. ^ Jump up to: а б с Стюарт А.Г., Лэминг Э.М., Собти М., Сток Д. (апрель 2014 г.). «Вращающиеся АТФазы — динамические молекулярные машины» . Современное мнение в области структурной биологии . 25 : 40–8. дои : 10.1016/j.sbi.2013.11.013 . ПМИД   24878343 .
  21. ^ Иноуэ Т., Форгак М. (июль 2005 г.). «Цистеин-опосредованное перекрестное связывание указывает на то, что субъединица C V-АТФазы находится в непосредственной близости от субъединиц E и G домена V1 и субъединицы a домена V0» . Журнал биологической химии . 280 (30): 27896–903. дои : 10.1074/jbc.M504890200 . ПМИД   15951435 . S2CID   23648833 .
  22. ^ Дрори О., Фролоу Ф., Нельсон Н. (декабрь 2004 г.). «Кристаллическая структура субъединицы C дрожжевой V-АТФазы раскрывает ее статорную функцию» . Отчеты ЭМБО . 5 (12): 1148–52. дои : 10.1038/sj.embor.7400294 . ПМК   1299189 . ПМИД   15540116 .
  23. ^ Имада К., Минамино Т., Учида Ю., Киношита М., Намба К. (март 2016 г.). «Понимание экспорта жгутиков типа III, выявленное благодаря сложной структуре АТФазы типа III и ее регулятора» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 113 (13): 3633–8. Бибкод : 2016PNAS..113.3633I . дои : 10.1073/pnas.1524025113 . ПМЦ   4822572 . ПМИД   26984495 .
  24. ^ Джеффрис К.К., Форгак М. (февраль 2008 г.). «Субъединица H вакуолярной (H+) АТФазы ингибирует гидролиз АТФ свободным доменом V1 путем взаимодействия с вращающейся субъединицей F» . Журнал биологической химии . 283 (8): 4512–9. дои : 10.1074/jbc.M707144200 . ПМК   2408380 . ПМИД   18156183 .
  25. ^ Jump up to: а б Тоей М., Саум Р., Форгач М. (июнь 2010 г.). «Регуляция и изоформная функция V-АТФаз» . Биохимия . 49 (23): 4715–23. дои : 10.1021/bi100397s . ПМК   2907102 . ПМИД   20450191 .
  26. ^ Форгач М. (январь 1999 г.). «Вакуолярная H+-АТФаза везикул, покрытых клатрином, обратимо ингибируется S-нитрозоглутатионом» . Журнал биологической химии . 274 (3): 1301–5. дои : 10.1074/jbc.274.3.1301 . ПМИД   9880499 . S2CID   21784089 .
  27. ^ Jump up to: а б Уайтсайд Дж., Гибсон Л., Скотт М., Финбоу М.Э. (июнь 2005 г.). «Сборка дрожжевой вакуолярной H+-АТФазы и гидролиз АТФ происходит в отсутствие субъединицы c» . FEBS Letters . 579 (14): 2981–5. : 10.1016 /j.febslet.2005.04.049 . PMID   15907326. doi S2CID   32086585 .
  28. ^ Стивенс Т.Х., Форгак М. (1997). «Структура, функции и регуляция вакуолярной (H +)-АТФазы». Ежегодный обзор клеточной биологии и биологии развития . 13 : 779–808. дои : 10.1146/annurev.cellbio.13.1.779 . ПМИД   9442887 .
  29. ^ Парра К.Дж., Кинан К.Л., Кейн П.М. (июль 2000 г.). «Н-субъединица (Vma13p) дрожжевой V-АТФазы ингибирует АТФазную активность цитозольных комплексов V1» . Журнал биологической химии . 275 (28): 21761–7. дои : 10.1074/jbc.M002305200 . ПМИД   10781598 . S2CID   46127337 .
  30. ^ Jump up to: а б Кейн ПМ (июль 1995 г.). «Разборка и повторная сборка дрожжевой вакуолярной H (+)-АТФазы in vivo» . Журнал биологической химии . 270 (28): 17025–32. дои : 10.1016/S0021-9258(17)46944-4 . ПМИД   7622524 .
  31. ^ Самнер Дж. П., Доу Дж. А., Эрли Ф. Г., Кляйн У., Ягер Д., Вичорек Х. (март 1995 г.). «Регуляция активности V-АТФазы плазматической мембраны путем диссоциации периферических субъединиц» . Журнал биологической химии . 270 (10): 5649–53. дои : 10.1074/jbc.270.10.5649 . ПМИД   7890686 . S2CID   38963775 .
  32. ^ Кейн П.М., Тарсио М., Лю Дж. (июнь 1999 г.). «Ранние этапы сборки дрожжевой вакуолярной H +-АТФазы» . Журнал биологической химии . 274 (24): 17275–83. дои : 10.1074/jbc.274.24.17275 . ПМИД   10358087 . S2CID   42610386 .
  33. ^ Пирсон Х (9 января 2012 г.). «Воскресение вымерших белков показывает, как развивается машина» . Блог новостей Nature.com .
  34. ^ Финниган Г.К., Хэнсон-Смит В., Стивенс Т.Х., Торнтон Дж.В. (январь 2012 г.). «Эволюция повышенной сложности в молекулярной машине» . Природа . 481 (7381): 360–4. Бибкод : 2012Natur.481..360F . дои : 10.1038/nature10724 . ПМЦ   3979732 . ПМИД   22230956 .
  35. ^ Снимок молекулярной машины V-АТФазы: животные против грибов. Архивировано 28 апреля 2012 г. в Wayback Machine , Университет Орегона (по состоянию на 11 января 2012 г.).
  36. ^ Иларио Э., Гогартен Дж. П. (1993). «Горизонтальный перенос генов АТФазы — дерево жизни становится сетью жизни» (PDF) . Биосистемы . 31 (2–3): 111–9. дои : 10.1016/0303-2647(93)90038-E . ПМИД   8155843 .
  37. ^ Боуман Э.Дж., О'Нил Ф.Дж., Боуман Б.Дж. (июнь 1997 г.). «Мутации pma-1, гена, кодирующего H+-АТФазу плазматической мембраны Neurospora crassa, подавляют ингибирование роста конканамицином А, специфическим ингибитором вакуолярных АТФаз» . Журнал биологической химии . 272 (23): 14776–86. дои : 10.1074/jbc.272.23.14776 . ПМИД   9169444 . S2CID   29865381 .
  38. ^ Кейн П.М., Смардон А.М. (август 2003 г.). «Сборка и регуляция дрожжевой вакуолярной H +-АТФазы». Журнал биоэнергетики и биомембран . 35 (4): 313–21. дои : 10.1023/А:1025724814656 . ПМИД   14635777 . S2CID   7535580 .
  39. ^ Холлидей Л.С., Лу М., Ли Б.С., Нельсон Р.Д., Соливан С., Чжан Л., Глюк С.Л. (октябрь 2000 г.). «Аминоконцевой домен субъединицы B вакуолярной H+-АТФазы содержит нитевидный сайт связывания актина» . Журнал биологической химии . 275 (41): 32331–7. дои : 10.1074/jbc.M004795200 . ПМИД   10915794 . S2CID   2601649 .
  40. ^ Jump up to: а б с Мичигами Т., Кагеяма Т., Сатомура К., Сима М., Ямаока К., Накаяма М., Озоно К. (февраль 2002 г.). «Новые мутации в субъединице а3 вакуолярной H (+)-аденозинтрифосфатазы у японского пациента с детским злокачественным остеопетрозом». Кость . 30 (2): 436–9. дои : 10.1016/S8756-3282(01)00684-6 . ПМИД   11856654 .
  41. ^ Jump up to: а б с Фраттини А., Орчард П.Дж., Собакки С., Джилиани С., Абинун М., Мэттссон Дж.П., Килинг Д.Д., Андерссон А.К., Уоллбрандт П., Зекка Л., Нотаранжело Л.Д., Веццони П., Вилла А (июль 2000 г.). «Дефекты субъединицы TCIRG1 вакуолярного протонного насоса ответственны за разновидность аутосомно-рецессивного остеопетроза человека». Природная генетика . 25 (3): 343–6. дои : 10.1038/77131 . ПМИД   10888887 . S2CID   21316081 .
  42. ^ Jump up to: а б с Собакки С., Фраттини А., Орчард П., Поррас О., Тескан И., Андолина М. и др. (август 2001 г.). «Мутационный спектр злокачественного аутосомно-рецессивного остеопетроза человека» . Молекулярная генетика человека . 10 (17): 1767–73. дои : 10.1093/hmg/17.10.1767 . ПМИД   11532986 .
  43. ^ Фаст А., Поррас О (1999). «Злокачественный остеопетроз человека: патофизиология, лечение и роль трансплантации костного мозга». Детская трансплантация . 3 (Приложение 1): 102–7. дои : 10.1034/j.1399-3046.1999.00063.x . ПМИД   10587979 . S2CID   31745272 .
  44. ^ Слай В.С., Хьюитт-Эммет Д., Уайт М.П., ​​Ю Ю.С., Ташиан Р.Э. (май 1983 г.). «Дефицит карбоангидразы II идентифицирован как первичный дефект аутосомно-рецессивного синдрома остеопетроза с почечным канальцевым ацидозом и церебральной кальцификацией» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 80 (9): 2752–6. Бибкод : 1983PNAS...80.2752S . дои : 10.1073/pnas.80.9.2752 . ПМЦ   393906 . ПМИД   6405388 .
  45. ^ Jump up to: а б Корнак У., Шульц А., Фридрих В., Ульхаас С., Кременс Б., Войт Т., Хасан С., Боде У., Йентш Т.Дж., Кубиш К. (август 2000 г.). «Мутации в субъединице а3 вакуолярной H(+)-АТФазы вызывают детский злокачественный остеопетроз» . Молекулярная генетика человека . 9 (13): 2059–63. дои : 10.1093/hmg/13.09.2059 . ПМИД   10942435 .
  46. ^ Фраттини А, Панграцио А, Сусани Л, Собакки С, Мироло М, Абинун М, Андолина М, Фланаган А, Хорвиц Э.М., Мичи Е, Нотаранжело Л.Д., Раменги У, Тети А, Ван Хоув Дж, Вуйич Д., Янг Т., Альбертини А, Орчард П.Дж., Веццони П., Вилла А (октябрь 2003 г.). «Мутации хлоридного канала ClCN7 ответственны за тяжелый рецессивный, доминантный и промежуточный остеопетроз» . Журнал исследований костей и минералов . 18 (10): 1740–7. дои : 10.1359/jbmr.2003.18.10.1740 . ПМИД   14584882 . S2CID   20966489 .
  47. ^ Сусани Л., Панграцио А., Собакки С., Таранта А., Мортье Дж., Саварираян Р., Вилла А, Орчард П., Веццони П., Альбертини А., Фраттини А., Пагани Ф (сентябрь 2004 г.). «TCIRG1-зависимый рецессивный остеопетроз: анализ мутаций, функциональная идентификация дефектов сплайсинга и спасение in vitro с помощью мяРНК U1» . Человеческая мутация . 24 (3): 225–35. дои : 10.1002/humu.20076 . ПМИД   15300850 . S2CID   31788054 .
  48. ^ Альпер С.Л. (2002). «Генетические болезни переносчиков кислотных оснований». Ежегодный обзор физиологии . 64 : 899–923. doi : 10.1146/annurev.phyol.64.092801.141759 . ПМИД   11826292 .
  49. ^ Jump up to: а б с Карет Ф.Е., Финберг К.Е., Нельсон Р.Д., Наир А., Мокан Х., Санджад С.А. и др. (январь 1999 г.). «Мутации в гене, кодирующем субъединицу B1 H +-АТФазы, вызывают почечный канальцевый ацидоз с нейросенсорной глухотой». Природная генетика . 21 (1): 84–90. дои : 10.1038/5022 . ПМИД   9916796 . S2CID   34262548 .
  50. ^ Карет Ф.Е., Гаинза Ф.Дж., Дьёри А.З., Анвин Р.Дж., Неправильный О, Таннер М.Дж. и др. (май 1998 г.). «Мутации в гене хлорид-бикарбонатного обменника AE1 вызывают аутосомно-доминантный, но не аутосомно-рецессивный дистальный почечный канальцевый ацидоз» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 95 (11): 6337–42. Бибкод : 1998PNAS...95.6337K . дои : 10.1073/pnas.95.11.6337 . ПМК   27686 . ПМИД   9600966 .
  51. ^ Jump up to: а б Стехбергер П.А., Шульц Н., Финберг К.Е., Карет Ф.Е., Гибиш Г., Лифтон Р.П., Гейбель Дж.П., Вагнер К.А. (декабрь 2003 г.). «Локализация и регуляция дефектной вакуольной субъединицы H+-АТФазы ATP6V0A4 (a4) при наследственной форме дистального почечного канальцевого ацидоза» . Журнал Американского общества нефрологов . 14 (12): 3027–38. дои : 10.1097/01.ASN.0000099375.74789.AB . ПМИД   14638902 .
  52. ^ Jump up to: а б с Стовер Э.Х., Бортвик К.Дж., Бавалия С., Иди Н., Фриц Д.М., Рунгрой Н. и др. (ноябрь 2002 г.). «Новые мутации ATP6V1B1 и ATP6V0A4 при аутосомно-рецессивном дистальном канальцевом ацидозе почек с новыми данными о потере слуха» . Журнал медицинской генетики . 39 (11): 796–803. дои : 10.1136/jmg.39.11.796 . ПМК   1735017 . ПМИД   12414817 .
  53. ^ Jump up to: а б Рамачандран Н., Мунтяну И., Ван П., Руджери А., Рилстон Дж.Дж., Исраэлян Н. и др. (март 2013 г.). «Дефицит VMA21 предотвращает сборку вакуолярной АТФазы и вызывает аутофагическую вакуолярную миопатию». Акта Нейропатологика . 125 (3): 439–57. дои : 10.1007/s00401-012-1073-6 . ПМИД   23315026 . S2CID   20528180 .
[ редактировать ]
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=V-ATPase&oldid=1230508673"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 30a811376e14fda7213f5a4d1be677b2__1719104160
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/30/b2/30a811376e14fda7213f5a4d1be677b2.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
V-ATPase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)