НАДН-дегидрогеназа
Эту статью может потребовать очистки Википедии , чтобы она соответствовала стандартам качества . Конкретная проблема заключается в следующем: необходимо объяснить удаление EC из-за того, что он «подпадает под EC 7.1.1.2 » (убихиноновый). Такое слияние имеет смысл для некоторых белков, меченных этим EC, но определенно не имеет смысла для этой статьи. ( Апрель 2022 г. ) |
НАДН-дегидрогеназа | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Номер ЕС. | 7.1.1.2 | ||
Номер CAS. | 9079-67-8 | ||
Альт. имена | цитохром c редуктаза , дегидрогеназа 1 типа , бета-НАДН дегидрогеназа динуклеотид , диафораза , I дегидрогеназа , дигидрокодегидрогеназа дигидроникотинамидадениндинуклеотиддегидрогеназа , дифосфопиридин диафораза , DPNH диафораза , НАДН диафораза , НАДН гидрогеназа , НАДН оксидоредуктаза , НАДН-менадион оксидоредуктаза , восстановленная диафораза дифосфопиридиннуклеотидов [1] | ||
Базы данных | |||
ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
КЕГГ | КЕГГ запись | ||
МетаЦик | метаболический путь | ||
ПРЯМОЙ | профиль | ||
PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
|
НАДН-дегидрогеназа — это фермент , который превращает никотинамидадениндинуклеотид (НАД) из восстановленной формы (НАДН) в окисленную форму (НАД). + ). Члены семейства НАДН-дегидрогеназ и их аналоги обычно систематически именуются в формате НАДН:акцепторная оксидоредуктаза . [2] [3] [4] [5] которую Химическую реакцию, эти ферменты катализируют , обычно описывают следующим уравнением:
- НАДН + Н + + акцептор ⇌ НАД + + уменьшенный акцептор
НАДН-дегидрогеназа – флавопротеин , содержащий железо-серные центры.
НАДН-дегидрогеназа используется в цепи переноса электронов для генерации АТФ.
Термин EC НАДН-дегидрогеназа (хинон) (EC 1.6.5.11) определен для НАДН-дегидрогеназ, которые используют хинон (за исключением убихинона) в качестве акцептора. Термин EC НАДН-дегидрогеназа (убихинон) (EC 7.1.1.2) определен для тех, у кого убихинон является акцептором.
Ссылки
[ редактировать ]- ^ ЕС 1.6.99.3
- ^ Адачи К., Окуяма Т. (июнь 1972 г.). «Исследование восстановленной пиридиннуклеотиддегидрогеназы бычьих эритроцитов. I. Кристаллизация и свойства восстановленной пиридиннуклеотиддегидрогеназы бычьих эритроцитов». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 268 (3): 629–37. дои : 10.1016/0005-2744(72)90266-5 . ПМИД 4402556 .
- ^ Хатефи, Ю.; Рэган, CI; Галанте, Ю.М. (1985). «Ферменты и ферментные комплексы системы окислительного фосфорилирования митохондрий». В Мартоноси, А. (ред.). Ферменты биологических мембран . Том. 4 (2-е изд.). Нью-Йорк: Пленум Пресс. стр. 1–70.
- ^ Хохштейн Л.И., Далтон Б.П. (апрель 1973 г.). «Исследование галофильной НАДН-дегидрогеназы. I. Очистка и свойства фермента». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Энзимология . 302 (2): 216–28. дои : 10.1016/0005-2744(73)90150-2 . ПМИД 4144655 .
- ^ Канюга З. (август 1963 г.). «Превращение митохондриальной НАДН-дегидрогеназы в НАДН: цитохром с-оксидоредуктаза». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) — Специализированный отдел по энзимологическим вопросам . 73 (4): 550–64. дои : 10.1016/0926-6569(63)90175-5 . ПМИД 14074130 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- НАДН + дегидрогеназа Национальной медицинской библиотеки США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)