Двойная оксидаза 2

ДУОКС2
Идентификаторы
Псевдонимы	DUOX2 , LNOX2, NOXEF2, P138-TOX, TDH6, THOX2, двойная оксидаза 2
Внешние идентификаторы	Опустить : 606759 ; МГИ : 3036280 ; Гомологен : 9689 ; Генные карты : DUOX2 ; ОМА : DUOX2 – ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 15 (human)
End	45,114,172 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 2 (mouse)
End	122,128,930 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	gallbladder; ; nasal epithelium; ; palpebral conjunctiva; ; right lobe of thyroid gland; ; left lobe of thyroid gland; ; gastric mucosa; ; islet of Langerhans; ; appendix; ; sperm; ; pancreatic epithelial cell;
	Top expressed in
	ileum; ; jejunum; ; colon; ; duodenum; ; stomach; ; embryo; ; urinary bladder; ; esophagus; ; pancreas; ; mouth;
	More reference expression data
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	calcium ion binding; peroxidase activity; metal ion binding; heme binding; oxidoreductase activity; NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity; protein binding; superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity;
Cellular component	integral component of membrane; membrane; plasma membrane; cell junction; apical plasma membrane; extracellular exosome; endoplasmic reticulum; cytosol; cell surface; cell leading edge; apical part of cell; NADPH oxidase complex;
Biological process	cuticle development; bone mineralization; multicellular organism growth; cytokine-mediated signaling pathway; cellular oxidant detoxification; response to virus; response to oxidative stress; thyroid hormone metabolic process; thyroid hormone generation; thyroid gland development; hydrogen peroxide catabolic process; fertilization; inner ear development; response to cAMP; adenohypophysis morphogenesis; hormone metabolic process; hormone biosynthetic process; hydrogen peroxide biosynthetic process; superoxide anion generation; positive regulation of wound healing; positive regulation of cell motility; defense response;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	50506
	214593
	ENSG00000140279
	ENSMUSG00000068452
	Q9NRD8
	A2AQ99
	НМ_014080 ; НМ_001363711
	НМ_177610 ; НМ_001362755
	НП_054799 ; НП_001350640
	НП_808278 ; НП_001349684
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Двойная оксидаза 2 , также известная как DUOX2 или ThOX2 (от тироидоксидазы , ), представляет собой фермент который у человека кодируется DUOX2 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} Двойная оксидаза — фермент, впервые обнаруженный в щитовидной железе млекопитающих . У человека обнаружены две изоформы; hDUOX1 и hDUOX2 (этот фермент). Местоположение белка не ограничивается только тканью щитовидной железы; hDUOX1 присутствует в эпителиальных клетках дыхательных путей. ^{[ 7 ]} и hDUOX2 в слюнных железах и желудочно-кишечном тракте. ^{[ 8 ]}^{[ 9 ]}^{[ 10 ]}

Функция

Исследования активных форм кислорода ( АФК ) в биологических системах до недавнего времени были сосредоточены на характеристике процессов фагоцитирования клеток. В настоящее время общепризнано, что продукция таких видов не ограничивается фагоцитирующими клетками и может происходить в эукариотических нефагоцитарных типах клеток посредством НАДФН-оксидазы (NOX) или двойной оксидазы (DUOX). Это новое семейство белков, названное семейством NOX/DUOX или семейством NOX НАДФН-оксидаз, состоит из гомологов каталитической части фагоцитарной НАДФН-оксидазы, gp91. ^лиса. Члены семейства NOX/DUOX были обнаружены у всех видов эукариот, включая беспозвоночных, насекомых, нематод, грибов, амеб, водорослей и растений (не обнаружены у прокариот). Эти ферменты ясно демонстрируют регулируемое производство АФК как свою единственную функцию. Генетический анализ показал участие АФК, производных NOX/DUOX, в биологической роли и патологических состояниях, включая гипертонию ( NOX1 ), врожденный иммунитет ( NOX2 /DUOX), образование отоконий во внутреннем ухе ( NOX3 ) и биосинтез гормонов щитовидной железы (DUOX1/2). DUOX2 изоформа, которая генерирует H ₂ O _{2 ,} используемый пероксидазой щитовидной железы (ТПО) для биосинтеза гормонов щитовидной железы , ^{[ 11 ]} подтверждается открытием врожденного гипотиреоза, возникающего в результате инактивирующей мутации в гене DUOX2 . ^{[ 5 ]}^{[ 12 ]}

В настоящее время в семействе семь членов, включая NOX1 , NOX2 (ранее известный как gp91). ^лиса), NOX3 , NOX4 , NOX5 , DUOX1 и DUOX2.

Этот белок известен как двойная оксидаза, поскольку он имеет как домен, гомологичный пероксидазе, так и gp91. ^лиса домен. ^{[ 13 ]}

Дуокс также участвует в системе защиты легких. ^{[ 14 ]} и особенно при муковисцидозе . ^{[ 15 ]}^{[ 16 ]}^{[ 17 ]}

Схема участия дуокса в легких защитной системе человека

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000140279 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000068452 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Jump up to: ^а ^б Дюпюи С., Охайон Р., Валент А., Ноэль-Хадсон М.С., Дем Д., Вирион А. (декабрь 1999 г.). «Очистка нового флавопротеина, участвующего в НАДФН-оксидазе щитовидной железы. Клонирование кДНК свиньи и человека» . Ж. Биол. Хим . 274 (52): 37265–9. дои : 10.1074/jbc.274.52.37265 . ПМИД 10601291 .
^ Де Декен X, Ван Д., Мани MC, Костальола С., Либерт Ф., Вассарт Дж., Дюмон Дж. Э., Миот Ф. (июль 2000 г.). двух кДНК щитовидной железы человека, кодирующих новых членов семейства НАДФН-оксидаз.pdf «Клонирование двух кДНК щитовидной железы человека, кодирующих новых членов семейства НАДФН-оксидаз» (PDF) . Ж. Биол. Хим . 275 (30): 23227–33. дои : 10.1074/jbc.M000916200 . ПМИД 10806195 . S2CID 19424568 . {{cite journal}}: Проверять |url= ценность ( помощь )
^ Харпер Р.В., Сюй С., Эйзерих Дж.П., Чен Ю., Као С.И., Тай П., Сетиади Х., Ву Р. (август 2005 г.). «Дифференциальная регуляция двойных НАДФН-оксидаз/пероксидаз, Duox1 и Duox2, цитокинами Th1 и Th2 в эпителии дыхательных путей» . ФЭБС Летт . 579 (21): 4911–7. doi : 10.1016/j.febslet.2005.08.002 . ПМИД 16111680 . S2CID 34266530 .
^ Гейст М., Витта Дж., Баффи Дж., Лекстрем К., Лето Т.Л. (август 2003 г.). «Двойные оксидазы представляют собой новые источники перекиси водорода, поддерживающие защиту поверхности слизистой оболочки хозяина» . ФАСЕБ Дж . 17 (11): 1502–4. дои : 10.1096/fj.02-1104fje . ПМИД 12824283 . S2CID 2187431 .
^ Эль Хассани Р.А., Бенфарес Н., Кайю Б., Талбот М., Сабурен Дж.К., Белотт В., Моран С., Гнидеу С., Аньянджи Д., Охайон Р., Каневски Дж., Ноэль-Хадсон М.С., Бидар Дж.М., Шлюмберже М., Вирион А., Дюпюи С. (май 2005 г.). «Двойная оксидаза2 экспрессируется по всему пищеварительному тракту». Являюсь. Дж. Физиол. Гастроинтест. Физиол печени . 288 (5): G933–42. CiteSeerX 10.1.1.334.1785 . дои : 10.1152/ajpgi.00198.2004 . ПМИД 15591162 .
^ Рокутан К., Кавахара Т., Кувано Ю., Томинага К., Нисида К., Тешима-Кондо С. (июль 2008 г.). «Ферменты Nox и окислительный стресс в иммунопатологии желудочно-кишечного тракта». Семин Иммунопатол . 30 (3): 315–27. дои : 10.1007/s00281-008-0124-5 . ПМИД 18521607 . S2CID 22923871 .
^ Виссер, TJ (2018). Регуляция функции щитовидной железы, синтез и функция гормонов щитовидной железы. В книге П. Витти и Л. Хегедуса (ред.), «Патогенез, диагностика и лечение заболеваний щитовидной железы». Спрингер.
^ Морено Х., Биккер Х., Кемперс М.Дж., ван Троценбург А.С., Баас Ф., де Вейлдер Дж.Дж., Вулсма Т., Рис-Стальперс К. (июль 2002 г.). «Инактивирующие мутации гена тироидоксидазы 2 (THOX2) и врожденный гипотиреоз» . Н. англ. Дж. Мед . 347 (2): 95–102. doi : 10.1056/NEJMoa012752 . ПМИД 12110737 .
^ «Ген Энтреза: двойная оксидаза DUOX2 2» .
^ Фишер Х (октябрь 2009 г.). «Механизмы и функции ДУОКС в эпителии легких» . Антиоксид. Редокс-сигнал . 11 (10): 2453–65. дои : 10.1089/ARS.2009.2558 . ПМЦ 2823369 . ПМИД 19358684 .
^ Рада Б., Лекстром К., Дамиан С., Дюпюи С., Лето Т.Л. (октябрь 2008 г.). «Токсин Pseudomonas пиоцианин ингибирует антимикробную систему, основанную на двойной оксидазе, поскольку он вызывает окислительный стресс на эпителиальных клетках дыхательных путей» . Дж. Иммунол . 181 (7): 4883–93. doi : 10.4049/jimmunol.181.7.4883 . ПМЦ 2776642 . ПМИД 18802092 .
^ Коннер Дж.Е., Салате М., Фортеза Р. (декабрь 2002 г.). «Метаболизм лактопероксидазы и перекиси водорода в дыхательных путях». Являюсь. Дж. Респир. Крит. Уход Мед . 166 (12, часть 2): S57–61. дои : 10.1164/rccm.2206018 . ПМИД 12471090 .
^ Рада Б, Лето ТЛ (2008). «Окислительная врожденная иммунная защита с помощью НАДФН-оксидаз семейства Nox/Duox». Тенденции врожденного иммунитета . Вклад в микробиологию. Том. 15. стр. 164–87. дои : 10.1159/000136357 . ISBN 978-3-8055-8548-4 . ПМЦ 2776633 . ПМИД 18511861 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )

Дальнейшее чтение

Ламбет Дж.Д. (2002). «Семейство никотинамидадениндинуклеотид (фосфат) оксидаз Nox / Duox». Курс. Мнение. Гематол . 9 (1): 11–7. дои : 10.1097/00062752-200201000-00003 . ПМИД 11753072 . S2CID 29968089 .
Морено Дж.К., Виссер Т.Дж. (2007). Новые фенотипы дисгормоногенеза щитовидной железы: гипотиреоз вследствие мутаций DUOX2 . Том. 10. С. 99–117. дои : 10.1159/000106822 . ISBN 978-3-8055-8075-5 . ПМИД 17684392 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
Дюпюи С., Охайон Р., Валент А., Ноэль-Хадсон М.С., Дем Д., Вирион А. (2000). «Очистка нового флавопротеина, участвующего в НАДФН-оксидазе щитовидной железы. Клонирование кДНК свиньи и человека» . Ж. Биол. Хим . 274 (52): 37265–9. дои : 10.1074/jbc.274.52.37265 . ПМИД 10601291 .
Диас Нето Э, Корреа Р.Г., Верёвски-Алмейда С., Брионес М.Р., Нагаи М.А., да Силва В., Заго М.А., Бордин С., Коста ФФ, Гольдман Г.Х., Карвальо А.Ф., Мацукума А., Бая Г.С., Симпсон Д.Х., Брунштейн А., де Оливейра П.С., Бучер П., Джонджинил К.В., О'Хара М.Дж., Соарес Ф., Брентани Р.Р., Рейс Л.Ф., де Соуза С.Дж., Симпсон А.Дж. (2000). «Секвенирование транскрипции человека с помощью меток последовательности, экспрессируемых ORF» . Учеб. Натл. Академический. наук. США . 97 (7): 3491–6. Бибкод : 2000PNAS...97.3491D . дои : 10.1073/pnas.97.7.3491 . ПМК 16267 . ПМИД 10737800 .
Де Декен X, Ван Д., Мани MC, Костальола С., Либерт Ф., Вассарт Дж., Дюмон Дж. Э., Миот Ф (2000). двух кДНК щитовидной железы человека, кодирующих новых членов семейства НАДФН-оксидаз.pdf «Клонирование двух кДНК щитовидной железы человека, кодирующих новых членов семейства НАДФН-оксидаз» (PDF) . Ж. Биол. Хим . 275 (30): 23227–33. дои : 10.1074/jbc.M000916200 . ПМИД 10806195 . S2CID 19424568 . {{cite journal}}: Проверять |url= ценность ( помощь )
Дюпюи С., Померанс М., Охайон Р., Ноэль-Хадсон М.С., Дем Д., Чаарауи М., Франкон Дж., Вирион А. (2000). «Экспрессия гена тиреооксидазы (THOX2) в линии клеток щитовидной железы крысы FRTL-5». Биохим. Биофиз. Рез. Коммун . 277 (2): 287–92. дои : 10.1006/bbrc.2000.3671 . ПМИД 11032719 .
Кайю Б., Дюпюи С., Лакруа Л., Носера М., Талбот М., Охайон Р., Дем Д., Бидар Ж.М., Шлюмберже М., Вирион А. (2001). «Экспрессия восстановленных генов и белков никотинамидадениндинуклеотидфосфатоксидазы (ThoX, LNOX, Duox) в тканях щитовидной железы человека» . Дж. Клин. Эндокринол. Метаб . 86 (7): 3351–8. дои : 10.1210/jcem.86.7.7646 . ПМИД 11443211 .
Иденс В.А., Шарлинг Л., Ченг Г., Шапира Р., Кинкейд Дж.М., Ли Т., Иденс Х.А., Тан Икс, Саллардс С., Флаэрти Д.Б., Бениан ГМ, Ламбет Дж.Д. (2001). «Сшивка тирозина во внеклеточном матриксе катализируется Duox, мультидоменной оксидазой/пероксидазой, гомологичной субъединице gp91phox фагоцитоксидазы» . Дж. Клеточная Биол . 154 (4): 879–91. дои : 10.1083/jcb.200103132 . ПМК 2196470 . ПМИД 11514595 .
Лакруа Л., Носера М., Миан С., Кайю Б., Вирион А., Дюпюи С., Филетти С., Бидар Ж.М., Шлюмберже М. (2002). «Экспрессия генов и белков никотинамидадениндинуклеотидфосфатоксидазы флавопротеина DUOX в папиллярных и фолликулярных карциномах щитовидной железы человека». Щитовидная железа . 11 (11): 1017–23. дои : 10.1089/105072501753271699 . ПМИД 11762710 .
Де Декен X, Ван Д., Дюмон Дж. Э., Миот Ф. (2002). белков ThOX как компонентов системы, генерирующей H2O2 щитовидной железы.pdf «Характеристика белков ThOX как компонентов системы, генерирующей H(2)O(2) щитовидной железы» (PDF) . Эксп. Сотовый Res . 273 (2): 187–96. дои : 10.1006/excr.2001.5444 . ПМИД 11822874 . {{cite journal}}: Проверять |url= ценность ( помощь )
Морено Х.К., Биккер Х., Кемперс М.Дж., ван Троценбург А.С., Баас Ф., де Вийлдер Дж.Дж., Вулсма Т., Рис-Стальперс С. (2002). «Инактивирующие мутации гена тироидоксидазы 2 (THOX2) и врожденный гипотиреоз» . Н. англ. Дж. Мед . 347 (2): 95–102. doi : 10.1056/NEJMoa012752 . ПМИД 12110737 .
Гейст М., Витта Дж., Баффи Дж., Лекстрем К., Лето Т.Л. (2003). «Двойные оксидазы представляют собой новые источники перекиси водорода, поддерживающие защиту поверхности слизистой оболочки хозяина» . ФАСЕБ Дж . 17 (11): 1502–4. дои : 10.1096/fj.02-1104fje . ПМИД 12824283 . S2CID 2187431 .
Пачуки Дж., Ван Д., Кристоф Д., Миот Ф. (2004). «Структурная и функциональная характеристика двух человеческих генов ThOX/Duox и их 5'-фланкирующих областей». Мол. Клетка. Эндокринол . 214 (1–2): 53–62. дои : 10.1016/j.mce.2003.11.026 . ПМИД 15062544 . S2CID 13241525 .
Моран С., Аньянджи Д., Ноэль-Хадсон М.С., Николя В., Бюиссон С., Макон-Леметр Л., Гнидеху С., Каневски Дж., Охайон Р., Вирион А., Дюпюи С. (2004). «Нацеливание N-концевой области двойной оксидазы 2 на плазматическую мембрану» . Ж. Биол. Хим . 279 (29): 30244–51. дои : 10.1074/jbc.M405406200 . ПМИД 15150274 .
Шварцер С., Мачен Т.Е., Иллек Б., Фишер Х. (2004). «НАДФН-оксидаза-зависимое производство кислоты в эпителиальных клетках дыхательных путей» . Ж. Биол. Хим . 279 (35): 36454–61. дои : 10.1074/jbc.M404983200 . ПМИД 15210697 .
Ван Д., Де Декен Х., Миленкович М., Сонг Ю., Пирсон И., Дюмон Дж.Э., Миот Ф. (2005). «Идентификация нового партнера дуокса: EFP1, белка, родственного тиоредоксину» . Ж. Биол. Хим . 280 (4): 3096–103. дои : 10.1074/jbc.M407709200 . ПМИД 15561711 .
Эль Хассани Р.А., Бенфарес Н., Кайю Б., Талбот М., Сабурен Дж.К., Белотт В., Моран С., Гнидеу С., Аньянджи Д., Охайон Р., Каневски Дж., Ноэль-Хадсон М.С., Бидар Дж.М., Шлюмберже М., Вирион А., Дюпюи С. (2005). «Двойная оксидаза2 экспрессируется по всему пищеварительному тракту». Являюсь. Дж. Физиол. Гастроинтест. Физиол печени . 288 (5): G933–42. CiteSeerX 10.1.1.334.1785 . дои : 10.1152/ajpgi.00198.2004 . ПМИД 15591162 .
Фортеза Р., Салате М., Миот Ф., Фортеза Р., Коннер Дж.Э. (2005). «Регулируемое производство перекиси водорода с помощью Duox в эпителиальных клетках дыхательных путей человека». Являюсь. Дж. Респир. Клетка Мол. Биол . 32 (5): 462–9. дои : 10.1165/rcmb.2004-0302OC . ПМИД 15677770 .
Амезиан-Эль-Хассани Р., Моран С., Баучер Дж.Л., Фрапар Ю.М., Апостолу Д., Агнанджи Д., Гнидеху С., Охайон Р., Ноэль-Хадсон М.С., Франкон Дж., Лалауи К., Вирион А., Дюпюи С. (2005). «Двойная оксидаза-2 обладает внутренней Ca2+-зависимой активностью по генерированию H2O2» . Ж. Биол. Хим . 280 (34): 30046–54. дои : 10.1074/jbc.M500516200 . ПМИД 15972824 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000140279 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000068452 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid10601291-5] Jump up to: ^а ^б Дюпюи С., Охайон Р., Валент А., Ноэль-Хадсон М.С., Дем Д., Вирион А. (декабрь 1999 г.). «Очистка нового флавопротеина, участвующего в НАДФН-оксидазе щитовидной железы. Клонирование кДНК свиньи и человека» . Ж. Биол. Хим . 274 (52): 37265–9. дои : 10.1074/jbc.274.52.37265 . ПМИД 10601291 .

[pmid10806195-6] Де Декен X, Ван Д., Мани MC, Костальола С., Либерт Ф., Вассарт Дж., Дюмон Дж. Э., Миот Ф. (июль 2000 г.). двух кДНК щитовидной железы человека, кодирующих новых членов семейства НАДФН-оксидаз.pdf «Клонирование двух кДНК щитовидной железы человека, кодирующих новых членов семейства НАДФН-оксидаз» (PDF) . Ж. Биол. Хим . 275 (30): 23227–33. дои : 10.1074/jbc.M000916200 . ПМИД 10806195 . S2CID 19424568 . {{cite journal}}: Проверять |url= ценность ( помощь )

[pmid16111680-7] Харпер Р.В., Сюй С., Эйзерих Дж.П., Чен Ю., Као С.И., Тай П., Сетиади Х., Ву Р. (август 2005 г.). «Дифференциальная регуляция двойных НАДФН-оксидаз/пероксидаз, Duox1 и Duox2, цитокинами Th1 и Th2 в эпителии дыхательных путей» . ФЭБС Летт . 579 (21): 4911–7. doi : 10.1016/j.febslet.2005.08.002 . ПМИД 16111680 . S2CID 34266530 .

[pmid12824283-8] Гейст М., Витта Дж., Баффи Дж., Лекстрем К., Лето Т.Л. (август 2003 г.). «Двойные оксидазы представляют собой новые источники перекиси водорода, поддерживающие защиту поверхности слизистой оболочки хозяина» . ФАСЕБ Дж . 17 (11): 1502–4. дои : 10.1096/fj.02-1104fje . ПМИД 12824283 . S2CID 2187431 .

[pmid15591162-9] Эль Хассани Р.А., Бенфарес Н., Кайю Б., Талбот М., Сабурен Дж.К., Белотт В., Моран С., Гнидеу С., Аньянджи Д., Охайон Р., Каневски Дж., Ноэль-Хадсон М.С., Бидар Дж.М., Шлюмберже М., Вирион А., Дюпюи С. (май 2005 г.). «Двойная оксидаза2 экспрессируется по всему пищеварительному тракту». Являюсь. Дж. Физиол. Гастроинтест. Физиол печени . 288 (5): G933–42. CiteSeerX 10.1.1.334.1785 . дои : 10.1152/ajpgi.00198.2004 . ПМИД 15591162 .

[pmid18521607-10] Рокутан К., Кавахара Т., Кувано Ю., Томинага К., Нисида К., Тешима-Кондо С. (июль 2008 г.). «Ферменты Nox и окислительный стресс в иммунопатологии желудочно-кишечного тракта». Семин Иммунопатол . 30 (3): 315–27. дои : 10.1007/s00281-008-0124-5 . ПМИД 18521607 . S2CID 22923871 .

[11] Виссер, TJ (2018). Регуляция функции щитовидной железы, синтез и функция гормонов щитовидной железы. В книге П. Витти и Л. Хегедуса (ред.), «Патогенез, диагностика и лечение заболеваний щитовидной железы». Спрингер.

[pmid12110737-12] Морено Х., Биккер Х., Кемперс М.Дж., ван Троценбург А.С., Баас Ф., де Вейлдер Дж.Дж., Вулсма Т., Рис-Стальперс К. (июль 2002 г.). «Инактивирующие мутации гена тироидоксидазы 2 (THOX2) и врожденный гипотиреоз» . Н. англ. Дж. Мед . 347 (2): 95–102. doi : 10.1056/NEJMoa012752 . ПМИД 12110737 .

[entrez-13] «Ген Энтреза: двойная оксидаза DUOX2 2» .

[pmid19358684-14] Фишер Х (октябрь 2009 г.). «Механизмы и функции ДУОКС в эпителии легких» . Антиоксид. Редокс-сигнал . 11 (10): 2453–65. дои : 10.1089/ARS.2009.2558 . ПМЦ 2823369 . ПМИД 19358684 .

[pmid18802092-15] Рада Б., Лекстром К., Дамиан С., Дюпюи С., Лето Т.Л. (октябрь 2008 г.). «Токсин Pseudomonas пиоцианин ингибирует антимикробную систему, основанную на двойной оксидазе, поскольку он вызывает окислительный стресс на эпителиальных клетках дыхательных путей» . Дж. Иммунол . 181 (7): 4883–93. doi : 10.4049/jimmunol.181.7.4883 . ПМЦ 2776642 . ПМИД 18802092 .

[pmid12471090-16] Коннер Дж.Е., Салате М., Фортеза Р. (декабрь 2002 г.). «Метаболизм лактопероксидазы и перекиси водорода в дыхательных путях». Являюсь. Дж. Респир. Крит. Уход Мед . 166 (12, часть 2): S57–61. дои : 10.1164/rccm.2206018 . ПМИД 12471090 .

[pmid18511861-17] Рада Б, Лето ТЛ (2008). «Окислительная врожденная иммунная защита с помощью НАДФН-оксидаз семейства Nox/Duox». Тенденции врожденного иммунитета . Вклад в микробиологию. Том. 15. стр. 164–87. дои : 10.1159/000136357 . ISBN 978-3-8055-8548-4 . ПМЦ 2776633 . ПМИД 18511861 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

v т и Оксидоредуктазы : НАДН или НАДФН ( EC 1,6).
1.6.1: NAD/NADP	NAD(P)⁺ transhydrogenase (Si-specific) NAD(P)⁺ transhydrogenase (Re/Si-specific)
1.6.2: Heme	Methemoglobin reductase NADPH—hemoprotein reductase/Cytochrome P450 reductase NADPH—cytochrome-c2 reductase Leghemoglobin reductase
1.6.3: Oxygen	NADPH oxidase P91-PHOX Neutrophil cytosolic factor 1 Neutrophil cytosolic factor 2 Neutrophil cytosolic factor 4 dual oxidase Dual oxidase 1 Dual oxidase 2
1.6.5: Quinone or similar	NADH dehydrogenase
1.6.6: Nitrogenous group	Trimethylamine-N-oxide reductase
1.6.99: other	NADH dehydrogenase (quinone)

v т и гормонов щитовидной железы Ферменты и переносчики метаболизма
Enzymes	Thyroid peroxidase Iodotyrosine deiodinase Dual oxidase 1/Dual oxidase 2 Iodothyronine deiodinase Diiodotyrosine transaminase
Transporters	Monocarboxylate transporter 8 Sodium-iodide symporter Pendrin