гидролиз АТФ
 | Эта статья нуждается в дополнительных цитатах для проверки . ( февраль 2015 г. ) |
Гидролиз АТФ — это процесс катаболической реакции, при котором химическая энергия , запасенная в высокоэнергетических фосфоангидридных связях в аденозинтрифосфате (АТФ), высвобождается после расщепления этих связей, например, в мышцах , производя работу в форме механической энергии . Продукт представляет собой аденозиндифосфат (ADP) и неорганический фосфат (P i ). АДФ может подвергаться дальнейшему гидролизу с получением энергии, аденозинмонофосфата (АМФ) и другого неорганического фосфата (P i ). [1] Гидролиз АТФ является последним связующим звеном между энергией, полученной из пищи или солнечного света, и полезной работой, такой как сокращение мышц , создание электрохимических градиентов через мембраны и биосинтетические процессы, необходимые для поддержания жизни.
Ангидридные связи часто называют « высокоэнергетическими связями» . Связи PO на самом деле довольно прочные (на ~ 30 кДж/моль прочнее, чем связи CN). [2] [3] да и сами сломать не особо легко. Как отмечено ниже, энергия выделяется при гидролизе АТФ. Однако когда связи ПО разрываются, затрата требуется энергии. Именно образование новых связей и более низкоэнергетического неорганического фосфата с выделением большего количества энергии снижает общую энергию системы и делает ее более устойчивой. [1]
Гидролиз фосфатных имеют более низкую энергию , групп в АТФ является особенно экзергоническим , поскольку образующийся в результате неорганический молекулярный ион фосфата в значительной степени стабилизируется множеством резонансных структур , в результате чего продукты (АДФ и Pi ) чем реагент (АТФ). Высокая плотность отрицательного заряда, связанная с тремя соседними фосфатными единицами АТФ, также дестабилизирует молекулу, увеличивая ее энергию. Гидролиз снимает некоторые из этих электростатических отталкиваний, высвобождая полезную энергию в процессе, вызывая конформационные изменения в структуре фермента.
У людей примерно 60 процентов энергии, выделяемой при гидролизе АТФ, производит метаболическое тепло, а не питает текущие реакции. [4] Благодаря кислотно-основным свойствам АТФ, АДФ и неорганического фосфата гидролиз АТФ приводит к снижению pH реакционной среды. При определенных условиях высокий уровень гидролиза АТФ может способствовать лактоацидозу .
Количество произведенной энергии
[ редактировать ]Гидролиз концевой фосфоангидридной связи представляет собой высокоэкзергонический процесс. Количество выделяемой энергии зависит от условий в конкретной клетке. В частности, высвобождаемая энергия зависит от концентрации АТФ, АДФ и Pi . По мере отклонения концентраций этих молекул от равновесных значений величина свободной энергии Гиббса изменения ( ΔG ) будет все больше отличаться. В стандартных условиях (концентрации АТФ, АДФ и Pi равны 1М, концентрация воды равна 55 М) значение ΔG находится в пределах от -28 до -34 кДж/моль. [5] [6]
Диапазон значений Δ G существует, поскольку эта реакция зависит от концентрации Mg. 2+ катионы, стабилизирующие молекулу АТФ. Клеточная среда также способствует различиям в величине ΔG, поскольку гидролиз АТФ зависит не только от исследуемой клетки, но и от окружающей ткани и даже от компартмента внутри клетки. изменчивости значений Δ G. Поэтому следует ожидать [6]
Связь между стандартным изменением свободной энергии Гиббса Δ r G тот и химическое равновесие показательно. Эта связь определяется уравнением Δ r G тот = - RT ln( K ), где K – константа равновесия , равная коэффициенту реакции Q в равновесии. Стандартное значение ΔG для этой реакции, как уже упоминалось, находится между -28 и -34 кДж/моль; однако экспериментально определенные концентрации участвующих молекул показывают, что реакция не находится в равновесии. [6] Учитывая этот факт, сравнение константы равновесия K и коэффициента реакции Q дает понимание. К учитывает реакции, протекающие в стандартных условиях, но в клеточной среде концентрации участвующих молекул (а именно АТФ, АДФ и Р i ) далеки от стандартного 1 М. На самом деле концентрации правильнее измерять в мм, что на три порядка меньше М. [6] При использовании этих нестандартных концентраций расчетное значение Q намного меньше единицы. Связав Q с Δ G с помощью уравнения Δ G = Δ r G тот + RT ln( Q ), где ∆r G тот — стандартное изменение свободной энергии Гиббса при гидролизе АТФ, обнаружено, что величина ΔG значительно превышает стандартное значение. Нестандартные условия в клетке действительно приводят к более благоприятной реакции. [7]
В одном конкретном исследовании для определения ΔG in vivo у людей концентрацию АТФ, АДФ и Pi измеряли с помощью ядерного магнитного резонанса. [6] Было обнаружено, что в мышечных клетках человека в состоянии покоя концентрация АТФ составляет около 4 мкМ, а концентрация АДФ - около 9 мкМ. Ввод этих значений в приведенные выше уравнения дает Δ G = -64 кДж/моль. После ишемии , когда мышца восстанавливается после тренировки, концентрация АТФ составляет всего 1 мкМ, а концентрация АДФ — около 7 мкМ. Следовательно, абсолютная ΔG будет достигать -69 кДж/моль. [8]
Сравнивая стандартное значение ΔG и экспериментальное значение ΔG , можно увидеть, что энергия, выделяющаяся при гидролизе АТФ, измеренная у человека, почти в два раза больше энергии, вырабатываемой в стандартных условиях. [6] [7]
См. также
[ редактировать ]Ссылки
[ редактировать ]- ^ Перейти обратно: а б Лодиш, Харви (2013). Молекулярно-клеточная биология (7-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Co., стр. 52, 53. ISBN. 9781464109812 . OCLC 171110915 .
- ^ Дарвент, Б. деБ. (1970). «Энергия диссоциации связи в простых молекулах», Nat. Стоять. Ссылка. Серия данных, Nat. Бур. Стоять. (США) 31, 52 страницы.
- ^ «Common Bond Energies (D» . www.wiredchemist.com . Проверено 4 апреля 2020 г. .
- ^ Физиология Берна и Леви . Берн, Роберт М., 1918–2001 гг., Кеппен, Брюс М., Стэнтон, Брюс А. (6-е, обновленное изд.). Филадельфия, Пенсильвания: Мосби/Элзевир. 2010. ISBN 9780323073622 . OCLC 435728438 .
{{cite book}}: CS1 maint: другие ( ссылка ) - ^ «Стандартная свободная энергия Гиббса гидролиза АТФ - Общий - BNID 101989» . bionumbers.hms.harvard.edu . Проверено 25 января 2018 г.
- ^ Перейти обратно: а б с д и ж Филипс, Рон Майло и Рон. «» Сколько энергии выделяется при гидролизе АТФ?» . book.bionumbers.org . Проверено 25 января 2018 г.
- ^ Перейти обратно: а б «АТФ: аденозинтрифосфат» . cnx.org . 21 октября 2016 года . Проверено 16 мая 2018 г.
- ^ Вакерхаге, Х.; Хоффманн, У.; Эссфельд, Д.; Лейк, Д.; Мюллер, К.; Занге, Дж. (декабрь 1998 г.). «Восстановление свободного АДФ, Pi и свободной энергии гидролиза АТФ в скелетных мышцах человека». Журнал прикладной физиологии . 85 (6): 2140–2145. дои : 10.1152/яп.1998.85.6.2140 . ISSN 8750-7587 . ПМИД 9843537 . S2CID 2265397 .
Дальнейшее чтение
[ редактировать ]- Сиберг, Ф.; Сувейздис, Ю.; Коттинг, К.; Герверт, К.; Хофманн, Э. (2012). «Инфракрасная спектроскопия с Фурье-преобразованием с временным разрешением нуклеотидсвязывающего домена кассетного транспортера АТФ-связывания MsbA: ID гидролиза АТФ: стадия, ограничивающая скорость каталитического цикла» . Журнал биологической химии . 278 (28): 23923–23931. дои : 10.1074/jbc.M112.359208 . ПМК 3390668 . ПМИД 22593573 .
- Жарова, ТВ; Виноградов А.Д. (2003). «Протон-транслокационная АТФ-синтаза Paracoccus denitrificans: АТФ-гидролитическая активность». Биохимия . 68 (10). Москва: 1101–1108. дои : 10.1023/А:1026306611821 . ПМИД 14616081 . S2CID 19570212 .
- Камерлин, Южная Каролина; Варшел, А. (2009). «К энергетике гидролиза АТФ в растворе». Журнал физической химии . Б. 113 (47): 15692–15698. дои : 10.1021/jp907223t . ПМИД 19888735 .
- Бергман, К.; Кашивая, Ю.; Вич, Р.Л. (2010). «Влияние pH и свободного Mg2+ на АТФ-связанные ферменты и расчет свободной энергии Гиббса гидролиза АТФ». Журнал физической химии . 114 (49): 16137–16146. дои : 10.1021/jp105723r . ПМИД 20866109 .
- Берг, Дж. М.; Тимочко, Дж.Л.; Страйер, Л. (2011). Биохимия (международное изд.). Нью-Йорк: WH Freeman. п. 287.