✖


Jump to content

Митохондриальный мембранный транспортный белок

Изображение митохондриальных мембран. [1]

транспортеры митохондриальных мембран, также известные как митохондриальные белки-переносчики , представляют собой белки , которые существуют в мембранах митохондрий Белки - . Они служат для перевозки [2] молекулы и другие факторы, такие как ионы , в органеллы или из них. Митохондрии содержат как внутреннюю, так и внешнюю мембрану, разделенную межмембранным пространством или внутренней пограничной мембраной. Внешняя мембрана пористая, тогда как внутренняя ограничивает движение всех молекул. Две мембраны также различаются по мембранному потенциалу и pH. [3] Эти факторы играют роль в функции транспортных белков митохондриальной мембраны. Всего обнаружено 53 переносчика митохондриальных мембран человека. [4] со многими другими, которые, как известно, еще предстоит открыть.

Наружная мембрана митохондрий

[ редактировать ]

Наружная митохондриальная мембрана образует границу митохондрий с клеточной средой. Митохондриальные белки внешней мембраны выполняют функции биогенеза митохондрий и интеграции между митохондриями и клеточной системой. Наружная мембрана состоит из двух типов интегральных белков, включая белки с трансмембранным β-цилиндром и белки с одним или несколькими α-спиральными мембранными якорями. [5] [6]

Белки внешней мембраны β-цилиндра

[ редактировать ]

ТОМ комплекс

[ редактировать ]

Комплекс TOM , являющийся частью суперкомплекса TOM/TIM, необходим для транслоказы почти всех митохондриальных белков, который состоит как минимум из 7 различных субъединиц. Tom20 и Tom70 являются первичными рецепторами, а субъединицы Tom40, Tom22, Tom7, Tom6 и Tom5 образуют стабильный комплекс TOM. [7] [8] [9] Белки-рецепторы Tom70 и Tom20 распознают поступающие белки-предшественники, в которых Tom70 отвечает за стыковку предшественников гидрофобных белков в сопровождении цитозольных шаперонов, а Tom 20 распознает белки-предшественники путей препоследовательности. [10] [11] [12] [13] [14] [15] [16] Tom40 — белок-проводящий канал комплекса бета-бочкообразной структуры, [17] [18] который образует катион-селективный канал. Tom40 имеет большой диаметр пор 22 Å, что позволяет разместить частично свернутую белковую структуру. [19] Внутренняя стенка Tom40 имеет заряженную область, которая позволяет взаимодействовать с гидрофильными белками-предшественниками, в то время как гидрофобный предшественник носителя ADP/ATP может сшиваться с гидрофобной областью Tom40. Три небольших белка Tom5, Tom6, Tom7 тесно взаимодействуют с Tom40, собирая и стабилизируя комплекс. Комплекс TOM также состоит из димера Tom40 или небольших белков Tom, которые удерживаются вместе двумя субъединицами Tom22. [20] [21] Сортировка белков в митохондриальные отсеки всегда начинается с комплекса ТОМ. Комплекс TOM образует два сайта выхода для белков-предшественников - Tom40, Tom7 и домен межмембранного пространства Tom22 - способствуют переносу предшественников, содержащих препоследовательность, в комплекс TIM23. [20]

ЗРК

[ редактировать ]

Комплекс SAM необходим для сортировки и сборки белков бета-цилиндра со стороны межмембранного пространства во внешнюю мембрану. [22] [23] [24] Комплекс SAM состоит из трех субъединиц: белка β-бочонка Sam50 и двух периферических субъединиц Sam35 и Sam37. [22] [25] [26] Sam50 принадлежит к консервативному семейству белков Omp85, которое может характеризоваться 16-цепочечным β-цилиндром и различным количеством доменов, связанных с транспортом полипептидов (POTRA). [23] [24] Sam50 открывает единственный домен POTRA в межмембранном пространстве. [26] [27] Sam35 покрывает β-цилиндр Sam50, стабилизируя ядро ​​белка транслоказы. [26] [28] [29] Sam50 и Sam35 ответственны за связывание предшественников белков β-бочонка, которые содержат консервативный β-сигнал, образуемый последней β-цепью. [30] [31] β-цилиндр Sam50 представляет собой функциональный домен, который вставляет и сворачивает белки-субстраты во внешнюю мембрану.

Sam35 привязывается к Sam50 и тесно взаимодействует с Sam37, при этом Sam37 не привязывается к Sam50. Sam37 и Sam35 имеют конформацию, аналогичную глутатион-S-трансферазе, за исключением того, что они не содержат остатков, необходимых для ферментативной активности. Sam37 обеспечивает высвобождение свернутых белков β-бочонка из комплекса SAM. [31]

Потенциально-зависимый анион-ионный канал или VDAC

[ редактировать ]

VDAC (потенциал-зависимый анионный канал) важен для обмена небольших гидрофильных ионов и метаболитов с цитозолем, который обусловлен градиентом концентрации через внешнюю мембрану. VDAC является наиболее распространенным белком внешней мембраны. [32] [33] Как и Tom40, VDAC имеет структуру β-цилиндра с антипараллельными β-нитями, которые могут облегчать прохождение мембранных белков β-цилиндра. VDAC имеет размер пор 2-4 нм для небольших гидрофильных молекул. VDAC играет решающую роль в облегчении энергетического метаболизма путем транспортировки АДФ и АТФ внутрь и наружу внешней мембраны. VDAC также обеспечивает прохождение НАДН и многих анионных метаболитов. Работа VDAC зависит от напряжения: он закрывается при высоком напряжении и может частично открываться из-за незначительного снижения селективности по аниону. [34] [35]

α-спиральные белки внешней мембраны

[ редактировать ]

Митохондриальный импортный комплекс (МИМ)

[ редактировать ]

Пути импорта α-спиральных мембранных якорей или сигнально-заякоренных белков осуществляются преимущественно белками внешней мембраны. [6] Предшественники политопных или мульти-связывающих белков могут распознаваться Tom70, но не могут проходить через канал Tom40. [12] [36] [37] Tom70 переносит белки-предшественники в комплекс MIM. Комплекс MIM представляет собой основные вставки альфа-спиральных белков в мембрану-мишень. [12] [13] [37] Комплекс MIM состоит из нескольких копий Mim1 и одной или двух копий Mim2. Обе субъединицы необходимы для стабилизации белков-партнеров и биогенеза белков внешней мембраны. [38]

Внутренняя мембрана митохондрий

[ редактировать ]

Внутренняя митохондриальная мембрана представляет собой структуру, окружающую митохондриальный матрикс , характеризующуюся множеством складок и отсеков, образующих кристы , и являющуюся местом окислительного фосфорилирования и синтеза АТФ. [3] [39] Высокая концентрация кардиолипина , типа липида, составляющего около 20% состава внутренней мембраны, делает ее непроницаемой для большинства молекул. Специализированные транспортеры, расположенные в определенной конфигурации, необходимы для регулирования диффузии молекул через мембрану. Структура внутренней мембраны обуславливает мембранный потенциал примерно 180 мВ. [39]

Суперкомплекс дыхательной цепи

[ редактировать ]
Компоненты суперкомплекса дыхательной цепи. [3]

Суперкомплекс дыхательной цепи расположен в кристах внутренней мембраны. Он состоит из множества комплексов, которые вместе обеспечивают окислительное фосфорилирование и синтез АТФ. Комплексы не могут функционировать без присутствия других частей дыхательного суперкомплекса. [39] Суперкомплекс является местом митохондриальной цепи переноса электронов. [40]

НАДН/убихинон оксидоредуктаза

[ редактировать ]

НАДН/убихиноноксидоредуктаза, также известная как комплекс I, является первым и крупнейшим белком в дыхательной цепи митохондрий. Он состоит из мембранного плеча, встроенного во внутреннюю митохондриальную мембрану, и матричного плеча, выступающего за пределы мембраны. Имеется 78 трансмембранных спиралей и три протонных насоса. Соединение двух плеч является местом проведения НАДН к убихинолу. [39] Комплекс I представляет собой каркас, необходимый для комплексов III и IV, и он не будет функционировать без присутствия этих других комплексов. [40]

Цитохром С- редуктаза, сукцинатдегидрогеназа и цитохром С -оксидаза

[ редактировать ]

Цитохром с- редуктаза, также известная как комплекс III, является вторым белком дыхательной цепи. Он перекачивает электроны из комплекса I через сукцинатдегидрогеназу (комплекс II) к цитохрому с (комплекс IV). Комплексы III и IV являются протонными насосами, выкачивающими протоны H+ из митохондриального матрикса и работают вместе с комплексом I, создавая протонный градиент, обнаруженный на внутренней мембране. Цитохром С — это белок-переносчик электронов, который перемещается между комплексами III и IV и запускает апоптоз, если покидает кристы. Комплекс IV передает электроны кислороду, конечному акцептору в митохондриальной цепи переноса электронов. [40] [3]

Транслоказы внутренней мембраны

[ редактировать ]

ТИМ комплекс

[ редактировать ]

Комплекс ТИМ представляет собой белок-транслоказу, расположенный на внутренней мембране. Он является частью суперкомплекса TOM/TIM , который охватывает межмембранное пространство. [3] Комплекс TIM отвечает за сортировку белков в митохондриальный матрикс или в мембрану. TIM22 и TIM23 являются основными субъединицами. TIM22 отвечает за возможность другим митохондриальным переносчикам внедряться во внутреннюю мембрану, тогда как TIM23 считывает белки с предшественником на N-конце для импорта в мембрану или матрикс. [41]

АДФ, АТФ транслоказа

[ редактировать ]

АДФ, АТФ-транслоказа отвечает за регулирование движения АДФ и АТФ во внутреннюю мембрану и из нее. АТФ сортируется в цитозоль, а АДФ сортируется в митохондриальный матрикс, где подвергается окислительному фосфорилированию. Из-за постоянной потребности в производстве АТФ транслоказы АДФ и АТФ встречаются в большем количестве, чем другие переносчики. [42] [43] АДФ, АТФ-транслоказа представляет собой небольшой белок, ~ 30–33 кДа, состоящий из 6 трансмембранных α-спиралей, которые образуют 3 повторяющихся домена, образуя общую воронкообразную структуру мембраны. Ближе к центру воронкообразной структуры он имеет петлю 12 из 7 аминокислот. Он структурно уникален по сравнению с другими белками, которые взаимодействуют с АТФ, поскольку в нем отсутствует аденозинмонофосфат, и для прохождения молекулы требуются как минимум две фосфатные группы. Он состоит из 297 аминокислотных остатков, 18 из которых являются заряженными молекулами. Транслоказа АДФ, АТФ открывается в присутствии Са2+. [43] [39]

Белки-переносчики фосфатов

[ редактировать ]

Белки-транспортеры фосфатов схожи по структуре и являются частью одного и того же семейства митохондриальных переносчиков. Он состоит из 6 трансмембранных α-спиралей, но не имеет петли из 7 аминокислот, присутствующей в АДФ, АТФ-транслоказе. Белки-транспортеры фосфатов отвечают за транспортировку фосфата через внутреннюю мембрану, поэтому его можно использовать для фосфорилирования АДФ. [39]

Мутации митохондриальных мембранных транспортеров

[ редактировать ]

Мутации ДНК, кодирующей митохондриальные мембранные транспортные белки, связаны с широким спектром заболеваний и расстройств, таких как кардиомиопатия, энцефалопатия, мышечная дистрофия, эпилепсия, нейропатия и дисплазия ногтей. [44] Большинство мутаций митохондриальных мембранных транспортеров являются аутосомно-рецессивными. Мутации транспортеров во внутренней мембране митохондрий в основном затрагивают высокоэнергетические ткани из-за нарушения окислительного фосфорилирования. [4] [44] Например, снижение функции митохондрий связано с сердечной недостаточностью и гипертрофией. Этот митохондриальный ответ приводит к сдвигу в сторону гликолиза и выработки лактата, что может вызвать образование опухолей и пролиферацию тканей. [40]

Примеры

[ редактировать ]

Примеры митохондриальных транспортных белков включают следующее:

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ «Файл: Mitochondrionstructure.svg» , Arc.Ask3.Ru , получено 3 мая 2021 г.
  2. ^ Митохондрии + мембрана + транспорт + белки Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
  3. ^ Jump up to: а б с д и Кюльбрандт В. (октябрь 2015 г.). «Строение и функции белковых комплексов митохондриальной мембраны» . БМК Биология . 13 (1): 89. дои : 10.1186/s12915-015-0201-x . ПМЦ   4625866 . ПМИД   26515107 .
  4. ^ Jump up to: а б Кунджи Э.Р., Кинг М.С., Рупрехт Дж.Дж., Тангаратнараджа К. (сентябрь 2020 г.). «Семейство носителей SLC25: важные транспортные белки в митохондриальной физиологии и патологии» . Физиология . 35 (5): 302–327. дои : 10.1152/физиол.00009.2020 . ПМЦ   7611780 . ПМИД   32783608 .
  5. ^ Моргенштерн М., Стиллер С.Б., Любберт П., Пейкерт К.Д., Данненмайер С., Дреппер Ф. и др. (июнь 2017 г.). «Определение митохондриального протеома высокой достоверности в количественном масштабе» . Отчеты по ячейкам . 19 (13): 2836–2852. дои : 10.1016/j.celrep.2017.06.014 . ПМК   5494306 . ПМИД   28658629 .
  6. ^ Jump up to: а б Захеди Р.П., Зикманн А., Бём А.М., Винклер С., Зуфалл Н., Шёнфиш Б. и др. (март 2006 г.). «Протеомный анализ внешней мембраны митохондрий дрожжей выявил накопление подкласса препротеинов» . Молекулярная биология клетки . 17 (3): 1436–50. дои : 10.1091/mbc.e05-08-0740 . ПМЦ   1382330 . ПМИД   16407407 .
  7. ^ Деккер П.Дж., Райан М.Т., Брикс Дж., Мюллер Х., Хёнлингер А., Пфаннер Н. (ноябрь 1998 г.). «Пребелковая транслоказа внешней митохондриальной мембраны: молекулярное рассечение и сборка общего комплекса импортных пор» . Молекулярная и клеточная биология . 18 (11): 6515–24. дои : 10.1128/mcb.18.11.6515 . ПМК   109237 . ПМИД   9774667 .
  8. ^ Кюнкеле К.П., Хайнс С., Дембовски М., Нарганг Ф.Е., Бенц Р., Тиффри М. и др. (июнь 1998 г.). «Пребелковый канал транслокации внешней мембраны митохондрий» . Клетка . 93 (6): 1009–19. дои : 10.1016/s0092-8674(00)81206-4 . ПМИД   9635430 .
  9. ^ Ахтинг У., Тун С., Хегерл Р., Типке Д., Нарганг Ф.Е., Нойперт В., Нуссбергер С. (ноябрь 1999 г.). «Основной комплекс TOM: общая пора импорта белка внешней мембраны митохондрий» . Журнал клеточной биологии . 147 (5): 959–68. дои : 10.1083/jcb.147.5.959 . ПМК   2169338 . ПМИД   10579717 .
  10. ^ Янг Дж.С., Хугенраад, Нью-Джерси, Хартл Ф.У. (январь 2003 г.). «Молекулярные шапероны Hsp90 и Hsp70 доставляют пребелки к митохондриальному рецептору импорта Tom70» . Клетка . 112 (1): 41–50. дои : 10.1016/s0092-8674(02)01250-3 . ПМИД   12526792 .
  11. ^ Ямамото Х., Фукуи К., Такахаси Х., Китамура С., Сиота Т., Терао К. и др. (ноябрь 2009 г.). «Роль Tom70 в импорте митохондриальных белков, содержащих препоследовательность» . Журнал биологической химии . 284 (46): 31635–46. дои : 10.1074/jbc.M109.041756 . ПМЦ   2797234 . ПМИД   19767391 .
  12. ^ Jump up to: а б с Беккер Т., Венц Л.С., Крюгер В., Леманн В., Мюллер Дж.М., Горонси Л. и др. (август 2011 г.). «Митохондриальный импортный белок Mim1 способствует биогенезу многопролетных белков внешней мембраны» . Журнал клеточной биологии . 194 (3): 387–95. дои : 10.1083/jcb.201102044 . ПМК   3153637 . ПМИД   21825073 .
  13. ^ Jump up to: а б Папич Д., Крумпе К., Дуканович Дж., Диммер К.С., Рапапорт Д. (август 2011 г.). «Белок внешней мембраны митохондрий Multispan Ugo1 следует уникальному Mim1-зависимому пути импорта» . Журнал клеточной биологии . 194 (3): 397–405. дои : 10.1083/jcb.201102041 . ПМЦ   3153653 . ПМИД   21825074 .
  14. ^ Опалиньски Л., Сонг Дж., Присниц С., Венц Л.С., Ольеклаус С., Варшайд Б. и др. (ноябрь 2018 г.). «Привлечение цитозольных J-белков рецепторами TOM способствует биогенезу митохондриальных белков» . Отчеты по ячейкам . 25 (8): 2036–2043.e5. дои : 10.1016/j.celrep.2018.10.083 . ПМК   6280124 . ПМИД   30463002 .
  15. ^ Бакес С., Хесс С., Боос Ф., Вёльхаф М.В., Гёдель С., Юнг М. и др. (апрель 2018 г.). «Tom70 повышает эффективность импорта митохондриальных пребелков за счет связывания с внутренними нацеливающими последовательностями» . Журнал клеточной биологии . 217 (4): 1369–1382. дои : 10.1083/jcb.201708044 . ПМЦ   5881500 . ПМИД   29382700 .
  16. ^ Ямано К., Яцукава Ю., Эсаки М., Хоббс А.Э., Дженсен Р.Э., Эндо Т. (февраль 2008 г.). «Tom20 и Tom22 имеют общий путь распознавания сигналов при импорте митохондриальных белков» . Журнал биологической химии . 283 (7): 3799–807. дои : 10.1074/jbc.m708339200 . ПМИД   18063580 .
  17. ^ Маннелла К.А., Нойвальд А.Ф., Лоуренс К.Э. (апрель 1996 г.). «Обнаружение вероятных трансмембранных областей бета-цепи в последовательностях белков митохондриальных пор с использованием пробоотборника Гиббса». Журнал биоэнергетики и биомембран . 28 (2): 163–9. дои : 10.1007/bf02110647 . ПМИД   9132415 .
  18. ^ Хилл К., Модель К., Райан М.Т., Дитмайер К., Мартин Ф., Вагнер Р., Пфаннер Н. (октябрь 1998 г.). «Tom40 образует гидрофильный канал митохондриальной импортной поры для пребелков [см. комментарий]». Природа . 395 (6701): 516–21. дои : 10.1038/26780 . ПМИД   9774109 .
  19. ^ Видеманн Н., Пфаннер Н., Райан М.Т. (1 марта 2001 г.). Три модуля носителя ADP/ATP взаимодействуют при рекрутировании и транспортировке рецепторов в митохондрии . Издательство Оксфордского университета. OCLC   678227688 .
  20. ^ Jump up to: а б Арайсо Ю., Цуцуми А., Цю Дж., Имаи К., Сиота Т., Сонг Дж. и др. (ноябрь 2019 г.). «Структура ворот импорта митохондрий обнаруживает различные пути пребелка». Природа . 575 (7782): 395–401. дои : 10.1038/s41586-019-1680-7 . ПМИД   31600774 .
  21. ^ Такер К., Парк Э (декабрь 2019 г.). «Крио-ЭМ-структура комплекса ТОМ митохондриального белка-канала импорта с разрешением, близким к атомному» . Структурная и молекулярная биология природы . 26 (12): 1158–1166. дои : 10.1038/s41594-019-0339-2 . ПМЦ   8439582 . ПМИД   31740857 .
  22. ^ Jump up to: а б Видеманн Н., Козьяк В., Чачинска А., Шёнфиш Б., Росперт С., Райан М.Т. и др. (июль 2003 г.). «Машина для сортировки и сборки белков во внешней мембране митохондрий». Природа . 424 (6948): 565–71. дои : 10.1038/nature01753 . ПМИД   12891361 .
  23. ^ Jump up to: а б Джентл И, Габриэль К., Бич П., Уоллер Р., Литгоу Т. (январь 2004 г.). «Семейство белков Omp85 необходимо для биогенеза внешней мембраны митохондрий и бактерий» . Журнал клеточной биологии . 164 (1): 19–24. дои : 10.1083/jcb.200310092 . ПМК   2171957 . ПМИД   14699090 .
  24. ^ Jump up to: а б Хёр А.И., Линдау С., Вирт С., Цю Дж., Страуд Д.А., Кутик С. и др. (январь 2018 г.). «Вставка мембранного белка через ворота митохондриального β-цилиндра» . Наука . 359 (6373): eaah6834. дои : 10.1126/science.aah6834 . ПМК   5959003 . ПМИД   29348211 .
  25. ^ Кляйн А., Исраэль Л., Лэки С.В., Нарганг Ф.Е., Имхоф А., Баумайстер В. и др. (ноябрь 2012 г.). «Характеристика инсеразы для β-бочковых белков внешней мембраны митохондрий» . Журнал клеточной биологии . 199 (4): 599–611. дои : 10.1083/jcb.201207161 . ПМЦ   3494861 . ПМИД   23128244 .
  26. ^ Jump up to: а б с Дидерихс К.А., Ник X, Роллауэр С.Е., Ботос I, Тан X, Кинг М.С. и др. (июль 2020 г.). «Структурное понимание биогенеза белка внешней мембраны митохондриального β-цилиндра» . Природные коммуникации . 11 (1): 3290. doi : 10.1038/s41467-020-17144-1 . ПМЦ   7335169 . ПМИД   32620929 .
  27. ^ Хабиб С.Дж., Вайценеггер Т., Нивеенда А., Пашен С.А., Нойперт В., Рапапорт Д. (январь 2007 г.). «N-концевой домен Tob55 выполняет рецептороподобную функцию в биогенезе митохондриальных белков бета-бочонка» . Журнал клеточной биологии . 176 (1): 77–88. дои : 10.1083/jcb.200602050 . ПМК   2063629 . ПМИД   17190789 .
  28. ^ Вайзенеггер Т., Хабиб С.Дж., Лех М., Мокраняк Д., Пашен С.А., Хелл К. и др. (июль 2004 г.). «Tob38, новый важный компонент биогенеза бета-бочковых белков митохондрий» . Отчеты ЭМБО . 5 (7): 704–9. дои : 10.1038/sj.embor.7400183 . ПМК   1299094 . ПМИД   15205677 .
  29. ^ Миленкович Д., Козьяк В., Видеманн Н., Лохаус С., Мейер Х.Э., Гиард Б. и др. (май 2004 г.). «Sam35 механизма сортировки и сборки митохондриальных белков представляет собой белок периферической внешней мембраны, необходимый для жизнеспособности клеток» . Журнал биологической химии . 279 (21): 22781–5. дои : 10.1074/jbc.c400120200 . ПМИД   15067005 .
  30. ^ Кутик С., Стояновски Д., Беккер Л., Беккер Т., Майнеке М., Крюгер В. и др. (март 2008 г.). «Рассекающая мембранная вставка белков бета-бочонка митохондрий» . Клетка . 132 (6): 1011–24. дои : 10.1016/j.cell.2008.01.028 . ПМИД   18358813 .
  31. ^ Jump up to: а б Чан, Северная Каролина, Литгоу Т. (январь 2008 г.). «Субъединицы периферической мембраны комплекса SAM функционируют взаимозависимо в биогенезе внешней мембраны митохондрий» . Молекулярная биология клетки . 19 (1): 126–36. дои : 10.1091/mbc.e07-08-0796 . ПМК   2174179 . ПМИД   17978093 .
  32. ^ Мертинс Б., Псакис Г., Эссен Л.О. (декабрь 2014 г.). «Потенциал-зависимые анионные каналы: волшебник внешней мембраны митохондрий». Биологическая химия . 395 (12): 1435–42. дои : 10.1515/hsz-2014-0203 . ПМИД   25153596 .
  33. ^ Кампо МЛ, Пейшото ПМ, Мартинес-Кабальеро С (февраль 2017 г.). «Возвращаясь к тенденциям в отношении митохондриальных мегаканалов для импорта белков и нуклеиновых кислот». Журнал биоэнергетики и биомембран . 49 (1): 75–99. дои : 10.1007/s10863-016-9662-z . ПМИД   27146409 .
  34. ^ Коломбини М. (декабрь 2012 г.). «Каналы наружной мембраны митохондрий». Химические обзоры . 112 (12): 6373–87. дои : 10.1021/cr3002033 . ПМИД   22979903 .
  35. ^ Хиллер С., Гарсес Р.Г., Малия Т.Дж., Орехов В.Я., Коломбини М., Вагнер Г. (август 2008 г.). «Структура раствора интегрального мембранного белка человека VDAC-1 в мицеллах детергента» . Наука . 321 (5893): 1206–10. дои : 10.1126/science.1161302 . ПМЦ   2579273 . ПМИД   18755977 .
  36. ^ Отера Х., Тайра Ю., Хори С., Сузуки Ю., Сузуки Х., Сетогучи К. и др. (декабрь 2007 г.). «Новый путь внедрения белков внешней мембраны митохондрий с множеством трансмембранных сегментов» . Журнал клеточной биологии . 179 (7): 1355–63. дои : 10.1083/jcb.200702143 . ПМЦ   2373507 . ПМИД   18158327 .
  37. ^ Jump up to: а б Мортенссон К.У., Присниц С., Сонг Дж., Элленридер Л., Доан К.Н., Боос Ф. и др. (май 2019 г.). «Деградация, связанная с транслокацией митохондриального белка». Природа . 569 (7758): 679–683. дои : 10.1038/s41586-019-1227-y . ПМИД   31118508 .
  38. ^ Диммер К.С., Папич Д., Шуман Б., Сперл Д., Крумпе К., Вальтер Д.М., Рапапорт Д. (июль 2012 г.). «Решающая роль Mim2 в биогенезе белков внешней мембраны митохондрий» . Журнал клеточной науки . 125 (Часть 14): 3464–73. дои : 10.1242/jcs.103804 . ПМИД   22467864 .
  39. ^ Jump up to: а б с д и ж Вольраб Х (январь 2009 г.). «Транспортные белки (переносчики) митохондрий» . ИУБМБ Жизнь . 61 (1): 40–6. дои : 10.1002/iub.139 . ПМИД   18816452 .
  40. ^ Jump up to: а б с д Асин-Перес Р., Энрикес Х.А. (апрель 2014 г.). «Функция дыхательных суперкомплексов: модель пластичности» . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) — Биоэнергетика . 1837 (4): 444–50. дои : 10.1016/j.bbabio.2013.12.009 . hdl : 20.500.12105/7536 . ПМИД   24368156 .
  41. ^ Бауэр М.Ф., Хофманн С., Нойперт В., Бруннер М. (январь 2000 г.). «Транслокация белков в митохондрии: роль ТИМ-комплексов». Тенденции в клеточной биологии . 10 (1): 25–31. дои : 10.1016/S0962-8924(99)01684-0 . ПМИД   10603473 .
  42. ^ Пебай-Пейрула Э., Даут-Гонсалес С., Кан Р., Трезеге В., Локен Г.Дж., Брандолин Г. (ноябрь 2003 г.). «Структура митохондриального носителя АДФ/АТФ в комплексе с карбоксиатрактилозидом». Природа . 426 (6962): 39–44. дои : 10.1038/nature02056 . ПМИД   14603310 .
  43. ^ Jump up to: а б Клингенберг М. (октябрь 2008 г.). «Транспорт АДФ и АТФ в митохондриях и его переносчик» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) – Биомембраны . 1778 (10): 1978–2021. дои : 10.1016/j.bbamem.2008.04.011 . ПМИД   18510943 .
  44. ^ Jump up to: а б Палмьери Ф, Скарсия П, Монне М (апрель 2020 г.). «Заболевания, вызванные мутациями в митохондриальных генах-носителях SLC25 : обзор» . Биомолекулы . 10 (4): 655. doi : 10.3390/biom10040655 . ПМЦ   7226361 . ПМИД   32340404 .
  45. ^ Jump up to: а б Кромптон М. (июль 1999 г.). «Переходная пора проницаемости митохондрий и ее роль в гибели клеток» . Биохимический журнал . 341 (Часть 2): 233–49. дои : 10.1042/bj3410233 . ПМК   1220352 . ПМИД   10393078 .
  46. ^ Николлс Д.Г. (2005). «Митохондрии и передача сигналов кальция». Клеточный кальций . 38 (3–4): 311–7. дои : 10.1016/j.ceca.2005.06.011 . ПМИД   16087232 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Mitochondrial_membrane_transport_protein&oldid=1193556795"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 86905612327a948aab8c21d5830e6d44__1704359280
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/86/44/86905612327a948aab8c21d5830e6d44.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Mitochondrial membrane transport protein - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)