Комплекс ТИМ/ТОМ
| АТФаза, транспортирующая митохондриальный белок | |||
|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||
| Номер ЕС. | 7.4.2.3 | ||
| Базы данных | |||
| ИнтЭнк | вид IntEnz | ||
| БРЕНДА | БРЕНДА запись | ||
| Экспаси | Просмотр NiceZyme | ||
| КЕГГ | КЕГГ запись | ||
| МетаЦик | метаболический путь | ||
| ПРЯМОЙ | профиль | ||
| PDB Структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||
| Генная онтология | АмиГО / QuickGO | ||
| |||
Комплекс TIM/TOM представляет собой белковый комплекс в клеточной биохимии , который перемещает белки, полученные из ядерной ДНК , через митохондриальную мембрану для использования в окислительном фосфорилировании . В энзимологии комплекс описывается как АТФаза, транспортирующая митохондриальный белок ( EC 7.4.2.3 ), или, более систематически, АТФ-фосфогидролаза (импортирующая митохондриальный белок) части TIM требуется гидролиз АТФ , поскольку для работы .
только 13 белков, необходимых для митохондрии фактически закодированы В митохондриальной ДНК . Подавляющее большинство белков, предназначенных для митохондрий, кодируются в ядре и синтезируются в цитоплазме. Они помечены N-концевой и/или C-концевой сигнальной последовательностью. После транспорта через цитозоль из ядра сигнальная последовательность распознается рецепторным белком в транслоказе комплекса внешней мембраны (ТОМ). Сигнальная последовательность и прилегающие участки полипептидной цепи встраиваются в комплекс ТОМ, затем начинают взаимодействие с транслоказой комплекса внутренней мембраны (ТИМ), которые, как предполагается, временно связаны в местах тесного контакта между двумя мембранами. Затем сигнальная последовательность транслоцируется в матрицу в процессе, который требует электрохимического градиента ионов водорода через внутреннюю мембрану. Митохондриальный Hsp70 связывается с участками полипептидной цепи и поддерживает ее в развернутом состоянии при движении в матрикс. [ 1 ]
Домен АТФазы важен во взаимодействии белков Hsp70 и субъединицы Tim44. [ 2 ] Без присутствия АТФазы карбокси-концевой сегмент не способен связываться с белком Tim44. [ 2 ] Поскольку mtHsp70 передает нуклеотидное состояние домена АТФазы с альфа-спиралями A и B, Tim44 взаимодействует с пептидсвязывающим доменом для координации связывания белка. [ 3 ]
Комплекс TIC/TOC против комплекса TIM/TOM
[ редактировать ]Этот белковый комплекс функционально аналогичен комплексу TIC/TOC, расположенному на внутренней и внешней мембранах хлоропласта, в том смысле, что он транспортирует белки в мембрану митохондрий. Хотя они оба гидролизуют трифосфаты, они эволюционно не связаны. [ 4 ]
Ссылки
[ редактировать ]- ^ Б. Альбертс, А. Джонсон, Дж. Льюис, М. Рафф. К. Робертс, П. Уолтер. Молекулярная биология клетки
- ^ Jump up to: а б Криммер, Т.; Рассов, Дж.; Кунау, Вашингтон; Воос, В.; Пфаннер, Н. (1 августа 2000 г.). «Мотор импорта митохондриального белка: АТФазный домен матриксного Hsp70 имеет решающее значение для связывания с Tim44, в то время как пептидсвязывающий домен и карбокси-концевой сегмент играют стимулирующую роль» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (16): 5879–5887. дои : 10.1128/mcb.20.16.5879-5887.2000 . ISSN 0270-7306 . ПМК 86065 . ПМИД 10913171 .
- ^ Моро, Фернандо; Окамото, Кодзи; Донзо, Мариэль; Нойперт, Вальтер; Бруннер, Майкл (1 марта 2002 г.). «Импорт митохондриального белка: молекулярные основы АТФ-зависимого взаимодействия MtHsp70 с Tim44» . Журнал биологической химии . 277 (9): 6874–6880. дои : 10.1074/jbc.M107935200 . ISSN 0021-9258 . ПМИД 11733493 .
- ^ П. Джарвис, Дж. Солл, Toc, Tic и импорт белков хлоропластов
- Бёмер Ю, Мейер М, Маарс А.С., Хёнлингер А., Декер П.Дж., Пфаннер Н., Рассов Дж. (май 1997 г.). «Множественные взаимодействия компонентов, опосредующих транслокацию пребелков через внутреннюю митохондриальную мембрану» . Журнал ЭМБО . 16 (9): 2205–16. дои : 10.1093/emboj/16.9.2205 . ПМЦ 1169823 . ПМИД 9171336 .
- Бертольд Дж., Бауэр М.Ф., Шнайдер Х.К., Клаус С., Дитмайер К., Нойперт В., Бруннер М. (июнь 1995 г.). «Комплекс MIM опосредует транслокацию пребелка через внутреннюю мембрану митохондрий и связывает ее с системой управления mt-Hsp70/ATP» . Клетка . 81 (7): 1085–93. дои : 10.1016/S0092-8674(05)80013-3 . ПМИД 7600576 .
- Воос В., Мартин Х., Криммер Т., Пфаннер Н. (ноябрь 1999 г.). «Механизмы транслокации белков в митохондрии». Biochimica et Biophysical Acta (BBA) — Обзоры биомембран . 1422 (3): 235–54. дои : 10.1016/s0304-4157(99) 00007-6 ПМИД 10548718 .
Внешние ссылки
[ редактировать ]- TCDB 3.A.8 - описание всего комплекса
- Обзор различных путей импорта в митохондрии (группа Н. Пфаннера)
- [1]
 | Эта ферментам статья, посвященная , незавершена . Вы можете помочь Википедии, расширив ее . |