✖


Jump to content

CDC42

CDC42
Доступные структуры
ПДБ Поиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Псевдонимы CDC42 , CDC42Hs, G25K, TKS, цикл деления клеток 42
Внешние идентификаторы Опустить : 116952 ; МГИ : 106211 ; Гомологен : 123986 ; Генные карты : CDC42 ; OMA : CDC42 — ортологи
Ортологи
Разновидность Человек Мышь
Входить

998

12540

Вместе

ENSG00000070831

ENSMUSG00000006699

ЮниПрот

P60953

P60766

RefSeq (мРНК)

НМ_044472
НМ_001039802
НМ_001791

НМ_001243769
НМ_009861

RefSeq (белок)

НП_001034891
НП_001782
НП_426359

НП_001230698
НП_033991

Местоположение (UCSC) Чр 1: 22.05 – 22,1 Мб Chr 4: 137,32 – 137,36 Мб
в PubMed Поиск [3] [4]
Викиданные
Просмотр/редактирование человека Просмотр/редактирование мыши

Гомолог белка контроля деления клеток 42 (Cdc42 или CDC42) представляет собой белок, который у человека кодируется геном CDC42 . Cdc42 участвует в регуляции клеточного цикла . Первоначально он был идентифицирован у S. cerevisiae (дрожжи) как медиатор клеточного деления . [5] [6] и теперь известно, что он влияет на множество сигнальных событий и клеточных процессов у различных организмов, от дрожжей до млекопитающих.

Функция

[ редактировать ]

Человеческий Cdc42 представляет собой небольшую ГТФазу семейства Rho , которая регулирует сигнальные пути, контролирующие различные клеточные функции, включая морфологию клеток , миграцию клеток , эндоцитоз и развитие клеточного цикла. [7] Rho GTPases играют центральную роль в динамической сборке и перестройке актинового цитоскелета, которые являются основой межклеточной адгезии и миграции. Активированный Cdc42 активируется, вызывая конформационные изменения. [8] в p21-активируемых киназах PAK1 и PAK2 , которые, в свою очередь, инициируют реорганизацию актина и регулируют клеточную адгезию, миграцию и инвазию. [9]

Структура

[ редактировать ]

Cdc42 представляет собой гомодимер с цепями A и B. [10] Его общая длина составляет 191 аминокислота, а теоретическая масса — 21,33 кДа. [10] Домены его последовательности включают P-петлю, содержащую нуклеозидтрифосфатгидролазу, и небольшой домен GTP-связывающего белка. [10]

Cdc42 циклически переключается между активным состоянием, связанным с GTP, и неактивным состоянием, связанным с GDP. Этот процесс регулируется факторами обмена гуаниновых нуклеотидов (GEF), которые способствуют обмену связанного GDP на свободный GTP, белками, активирующими GTPase (GAP), которые увеличивают активность гидролиза GTP, и ингибиторами диссоциации GDP, которые ингибируют диссоциацию нуклеотида от GTPase. [11]

Роль в раке

[ редактировать ]

Недавно было показано, что Cdc42 активно способствует прогрессированию рака. Несколько исследований установили основу для этого и выдвинули гипотезу о лежащих в основе механизмах.

Cdc42 сверхэкспрессируется при немелкоклеточном раке легкого, колоректальной аденокарциноме, меланоме, раке молочной железы и раке яичек. [12] Повышенные уровни белка коррелировали с отрицательной выживаемостью пациентов. Также было показано, что Cdc42 необходим как для прогрессирования фазы G1-S, так и для митоза, а также модулирует факторы транскрипции SRF, STAT3 и NFkB. [12] Была выдвинута гипотеза, что воздействие на Cdc42 в сочетании с химиотерапией может быть эффективной стратегией лечения рака.

В одном исследовании, изучавшем роль Cdc42 при раке шейки матки, иммуногистохимия использовалась для обнаружения экспрессии Cdc42 в трех типах тканей: нормальных тканях шейки матки, цервикальной интраэпителиальной неоплазии (CIN) I или ниже, CIN II или выше и тканях рака шейки матки. [13] Экспрессия Cdc42 постепенно увеличивалась, демонстрируя значительную разницу, и была значительно выше в HeLa клетках , чем в обычных клетках. Миграционная способность клеток HeLa, трансфицированных Cdc42, была выше, чем у нетрансфицированных клеток. [13] Было высказано предположение, что сверхэкспрессия Cdc42 может способствовать образованию филоподий в клетках HeLa. Сверхэкспрессия Cdc42 значительно улучшила способность клеток рака шейки матки мигрировать, возможно, из-за улучшения псевдоподий . образования [13]

Другое исследование показало, что Cdc42 управляет процессом инициации метастатической опухоли в новой ткани, способствуя экспрессии интегрина β1 , рецептора адгезии, который, как известно, участвует в метастазировании. [14] Уровни интегрина β1 были снижены в клетках с дефицитом Cdc42. Интегрин β1 важен для адгезии к внеклеточному матриксу , а также может быть важен для первоначального прикрепления к эндотелиальным клеткам. Нокаут интегрина β1 ингибировал миграцию раковых клеток, тогда как сверхэкспрессия интегрина в клетках с дефицитом Cdc42 восстанавливала инвазию эндотелия . [14] Cdc42 способствует экспрессии интегрина β1 путем активации фактора транскрипции, называемого SRF. Постоянно активная форма транскрипционного фактора также была способна восстанавливать эндотелиальную вставку в раковые клетки, лишенные Cdc42.

Нормальные раковые клетки и раковые клетки с дефицитом Cdc42 также сравнивались in vivo. Когда оба типа клеток были инъецированы в хвостовые вены мышей, контрольные клетки распространились по эндотелию сосудов в течение нескольких минут, что позволяет предположить, что Cdc42 способствует миграции клеток. [14] Через шесть недель контрольные клетки произвели больше метастазов, чем клетки с дефицитом Cdc42. Вторгающиеся раковые клетки выпускают выпячивания, которые проникают между соседними эндотелиальными клетками и контактируют с подлежащей базальной мембраной. Затем раковые клетки распространяются по этому внеклеточному матриксу, так что эндотелиальные клетки втягиваются и позволяют захватчикам проникнуть между ними. [14] В отсутствие Cdc42 раковые клетки не могли распространяться по базальной мембране, а клетки с дефицитом Cdc42 демонстрировали снижение адгезии к покровным стеклам, покрытым внеклеточным матриксом. [14] Таким образом, Cdc42 способствует прикреплению раковых клеток как к эндотелиальным клеткам, так и к подлежащей базальной мембране во время трансэндотелиальной миграции.

Маломолекулярный ингибитор AZA197 использовался для ингибирования Cdc42 при лечении колоректального рака с мутацией KRAS. [15] Имелись доказательства того, что ингибирование Cdc42 обработкой AZA197 подавляет пролиферативные и способствующие выживанию сигнальные пути посредством передачи сигналов PAK1-ERK и уменьшает миграцию и инвазию клеток рака толстой кишки. [15] У мышей системное лечение AZA197 in vivo уменьшало рост первичной опухоли и увеличивало выживаемость. [15] Терапия, нацеленная на сигнальные пути Rho GTPase Cdc42, может быть эффективной для лечения пациентов с распространенным раком толстой кишки, сверхэкспрессирующим Cdc42, и особенно пациентов с KRAS-мутантным заболеванием.

Синдром Такенучи-Косаки

[ редактировать ]

Мутации в гене CDC42 ответственны за синдром Такенучи-Косаки , аутосомно-доминантное комплексное врожденное нарушение развития, связанное с тромбоцитопенией . [16] Аллеические варианты, связанные с синдромом, включают мутации гена CDC42 , которые экспрессируются на уровне белка как Ile21Thr, Tyr64Cys, Arg66Gly, Cys81Phe, Ser83Pro или Glu171Lys. [17]

Взаимодействия

[ редактировать ]

Было показано, что CDC42 взаимодействует с:

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Перейти обратно: а б с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000070831 – Ensembl , май 2017 г.
  2. ^ Перейти обратно: а б с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000006699 – Ensembl , май 2017 г.
  3. ^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  4. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
  5. ^ Адамс А.Е., Джонсон Д.И., Лонгнекер Р.М., Слоат Б.Ф., Прингл-младший (июль 1990 г.). «CDC42 и CDC43, два дополнительных гена, участвующих в почковании и установлении полярности клеток у дрожжей Saccharomyces cerevisiae» . Журнал клеточной биологии . 111 (1): 131–142. дои : 10.1083/jcb.111.1.131 . ПМК   2116161 . ПМИД   2195038 .
  6. ^ Джонсон Д.И., Прингл-младший (июль 1990 г.). «Молекулярная характеристика CDC42, гена Saccharomyces cerevisiae, участвующего в развитии клеточной полярности» . Журнал клеточной биологии . 111 (1): 143–152. дои : 10.1083/jcb.111.1.143 . ПМК   2116164 . ПМИД   2164028 .
  7. ^ Кадир М.И., Парвин А., Али М. (октябрь 2015 г.). «Cdc42: Роль в лечении рака». Химическая биология и дизайн лекарств . 86 (4): 432–9. дои : 10.1111/cbdd.12556 . ПМИД   25777055 . S2CID   33006765 .
  8. ^ Епископ А.Л., Зал А (июнь 2000 г.). «Rho GTPases и их эффекторные белки» . Биохимический журнал . 348 (2): 241–255. дои : 10.1042/bj3480241 . ПМК   1221060 . ПМИД   10816416 .
  9. ^ Го Ю, Кенни С.Р., Мюллер С.А., Адамс С., Ратледж Т., Ромеро Э., Мюррей-Крезан С., Прекерис Р., Склар Л.А., Хадсон Л.Г., Вандингер-Несс А. (октябрь 2015 г.). «R-кеторолак воздействует на Cdc42 и Rac1 и изменяет поведение раковых клеток яичников, критическое для инвазии и метастазирования» . Молекулярная терапия рака . 14 (10): 2215–27. дои : 10.1158/1535-7163.MCT-15-0419 . ПМЦ   4596774 . ПМИД   26206334 .
  10. ^ Перейти обратно: а б с «Сводка структуры PDB 1a4r» . Банк данных по белкам в Европе . ЭМБЛ-ЭБИ . Проверено 22 апреля 2016 г.
  11. ^ «CDC42 (цикл деления клеток 42 (GTP-связывающий белок, 25 кДа))» . atlasgeneticsoncology.org . Архивировано из оригинала 31 марта 2016 г. Проверено 22 апреля 2016 г.
  12. ^ Перейти обратно: а б Стенгель К., Чжэн Ю (сентябрь 2011 г.). «Cdc42 в онкогенной трансформации, инвазии и онкогенезе» . Сотовая сигнализация . 23 (9): 1415–23. doi : 10.1016/j.cellsig.2011.04.001 . ПМК   3115433 . ПМИД   21515363 .
  13. ^ Перейти обратно: а б с Е Х, Чжан Ю, Гэн Л, Ли З (февраль 2015 г.). «Экспрессия Cdc42 при раке шейки матки и ее влияние на инвазию и миграцию опухоли шейки матки» . Международный журнал онкологии . 46 (2): 757–63. дои : 10.3892/ijo.2014.2748 . ПМИД   25394485 .
  14. ^ Перейти обратно: а б с д и Уилсон Дж. М., Менхаус П., Гастин Б.В. (май 1987 г.). «Объем и исход операции аортокоронарного шунтирования». ДЖАМА . 257 (18): 2434–5. дои : 10.1001/jama.1987.03390180052010 . ПМИД   3494856 .
  15. ^ Перейти обратно: а б с Зинс К., Гунавардхана С., Лукас Т., Авраам Д., Ахаринежад С. (01.01.2013). «Нацеливание на Cdc42 с помощью низкомолекулярного препарата AZA197 подавляет рост первичного рака толстой кишки и продлевает выживаемость в доклинической модели ксенотрансплантата мышей за счет снижения активности PAK1» . Журнал трансляционной медицины . 11 : 295. дои : 10.1186/1479-5876-11-295 . ПМЦ   4222769 . ПМИД   24279335 .
  16. ^ Санторо С, Гаудино Дж, Торелла А, Пилусо Дж, Перротта С, Миралья Дель Джудиче Е, Нигро В, Грандоне А (декабрь 2021 г.). «Интермиттирующая макротромбоцитопения у нового пациента с синдромом Такенучи-Косаки и обзор литературы». Европейский журнал медицинской генетики . 64 (12): 104358. doi : 10.1016/j.ejmg.2021.104358 . ПМИД   34624555 . S2CID   238529349 .
  17. ^ «Аллельные варианты CDC42» . Онлайн-менделевское наследование у человека (OMIM) .
  18. ^ Перейти обратно: а б с Нагата К., Пульс А., Футтер К., Аспенстрем П., Шефер Э., Наката Т., Хирокава Н., Холл А (январь 1998 г.). «Киназа MLK2 киназы MAP локализуется вместе с активированной JNK вдоль микротрубочек и связывается с мотором KIF3 суперсемейства кинезинов» . Журнал ЭМБО . 17 (1): 149–58. дои : 10.1093/emboj/17.1.149 . ПМК   1170366 . ПМИД   9427749 .
  19. ^ Ли Р., Чжан Б., Чжэн Ю (декабрь 1997 г.). «Структурные детерминанты, необходимые для взаимодействия между Rho GTPase и GTPase-активирующим доменом p190» . Журнал биологической химии . 272 (52): 32830–5. дои : 10.1074/jbc.272.52.32830 . ПМИД   9407060 .
  20. ^ Перейти обратно: а б Лоу BC, Лим Ю.П., Лим Дж., Вонг Э.С., Гай Г.Р. (ноябрь 1999 г.). «Фосфорилирование тирозина связанного с Bcl-2 белка BNIP-2 рецептором фактора роста фибробластов-1 предотвращает его связывание с Cdc42GAP и Cdc42» . Журнал биологической химии . 274 (46): 33123–30. дои : 10.1074/jbc.274.46.33123 . ПМИД   10551883 .
  21. ^ Перейти обратно: а б с д Чжан Б., Чернофф Дж., Чжэн Ю. (апрель 1998 г.). «Взаимодействие Rac1 с белками, активирующими ГТФазу, и предполагаемыми эффекторами. Сравнение с Cdc42 и RhoA» . Журнал биологической химии . 273 (15): 8776–82. дои : 10.1074/jbc.273.15.8776 . ПМИД   9535855 .
  22. ^ Перейти обратно: а б Юинг Р.М., Чу П., Элизма Ф., Ли Х., Тейлор П., Клими С., МакБрум-Серажевски Л., Робинсон М.Д., О'Коннор Л., Ли М., Тейлор Р., Дарси М., Хо Ю, Хейлбут А., Мур Л., Чжан С., Орнацкий О, Бухман Ю.В., Этьер М., Шэн Ю., Василеску Дж., Абу-Фарха М., Ламберт Дж.П., Дьюэл Х.С., Стюарт II, Кюль Б., Хог К., Колвилл К., Гладвиш К., Маскат Б., Кинач Р., Адамс С.Л., Моран М.Ф., Морин ГБ, Топалоглу Т., Фигейс Д. (2007). «Крупномасштабное картирование белково-белковых взаимодействий человека методом масс-спектрометрии» . Молекулярная системная биология . 3 (1): 89. дои : 10.1038/msb4100134 . ПМЦ   1847948 . ПМИД   17353931 .
  23. ^ Горвел Дж.П., Чанг Т.К., Боретто Дж., Азума Т., Чаврье П. (январь 1998 г.). «Дифференциальные свойства D4/LyGDI по сравнению с RhoGDI: фосфорилирование и селективность rho-GTPase». Письма ФЭБС . 422 (2): 269–73. дои : 10.1016/S0014-5793(98)00020-9 . ПМИД   9490022 . S2CID   10817327 .
  24. ^ Зольтау М., Рихтер Д., Крайенкамп Х.Дж. (декабрь 2002 г.). «Субстрат инсулинового рецептора IRSp53 связывает постсинаптический хвостовик1 с небольшим G-белком cdc42». Молекулярная и клеточная нейронауки . 21 (4): 575–83. дои : 10.1006/mcne.2002.1201 . ПМИД   12504591 . S2CID   572407 .
  25. ^ Кругманн С., Йорденс И., Геверт К., Дриссенс М., Вандекерхове Дж., Зал А (октябрь 2001 г.). «Cdc42 индуцирует филоподии, способствуя образованию комплекса IRSp53:Mena» . Современная биология . 11 (21): 1645–55. Бибкод : 2001CBio...11.1645K . дои : 10.1016/S0960-9822(01)00506-1 . ПМИД   11696321 . S2CID   11290377 .
  26. ^ Мики Х., Ямагути Х., Суэцугу С., Такенава Т. (декабрь 2000 г.). «IRSp53 является важным промежуточным звеном между Rac и WAVE в регуляции взъерошивания мембран». Природа . 408 (6813): 732–5. Бибкод : 2000Natur.408..732M . дои : 10.1038/35047107 . ПМИД   11130076 . S2CID   4426046 .
  27. ^ Лоу BC, Сеоу К.Т., Гай ГР (май 2000 г.). «Доказательства существования нового домена Cdc42GAP на карбоксильном конце BNIP-2» . Журнал биологической химии . 275 (19): 14415–22. дои : 10.1074/jbc.275.19.14415 . ПМИД   10799524 .
  28. ^ Лоу BC, Сеоу К.Т., Гай Г.Р. (декабрь 2000 г.). «Домен гомологии BNIP-2 и Cdc42GAP BNIP-2 опосредует его гомофильную ассоциацию и гетерофильное взаимодействие с Cdc42GAP» . Журнал биологической химии . 275 (48): 37742–51. дои : 10.1074/jbc.M004897200 . ПМИД   10954711 .
  29. ^ Цинь В., Ху Дж., Го М., Сюй Дж., Ли Дж., Яо Г., Чжоу Х., Цзян Х., Чжан П., Шен Л., Ван Д., Гу Дж. (август 2003 г.). «BNIPL-2, новый гомолог BNIP-2, взаимодействует с Bcl-2 и Cdc42GAP при апоптозе». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 308 (2): 379–85. дои : 10.1016/S0006-291X(03)01387-1 . ПМИД   12901880 .
  30. ^ Перейти обратно: а б Джоберти Дж., Перлунгер Р.Р., Макара И.Г. (октябрь 1999 г.). «Борги, новое семейство белков, взаимодействующих с ГТФазой Cdc42 и TC10» . Молекулярная и клеточная биология . 19 (10): 6585–97. дои : 10.1128/MCB.19.10.6585 . ПМК   84628 . ПМИД   10490598 .
  31. ^ Хирш Д.С., Пироне Д.М., Бурбело П.Д. (январь 2001 г.). «Новое семейство эффекторных белков Cdc42, CEP, действует при изменении формы фибробластов и эпителиальных клеток» . Журнал биологической химии . 276 (2): 875–83. дои : 10.1074/jbc.M007039200 . ПМИД   11035016 .
  32. ^ Альбертс А.С., Букен Н., Джонстон Л.Х., Трейсман Р. (апрель 1998 г.). «Анализ RhoA-связывающих белков выявил домен взаимодействия, консервативный в бета-субъединицах гетеротримерного G-белка и белке-регуляторе дрожжевого ответа Skn7» . Журнал биологической химии . 273 (15): 8616–22. дои : 10.1074/jbc.273.15.8616 . ПМИД   9535835 .
  33. ^ Маккинье А., Куинн Д.А., Чен А., Cadilla CL, Force T, Bonventre JV, Кириакис Дж.М. (июнь 2000 г.). «Ген 33/Mig-6, индуцируемый транскрипцией адаптерный белок, который связывает GTP-Cdc42 и активирует SAPK/JNK. Потенциальный маркерный транскрипт хронических патологических состояний, таких как диабетическая нефропатия. Возможная роль в ответе на постоянный стресс» . Журнал биологической химии . 275 (23): 17838–47. дои : 10.1074/jbc.M909735199 . ПМЦ   3668664 . ПМИД   10749885 .
  34. ^ Гибсон Р.М., Уилсон-Дельфосс А.Л. (октябрь 2001 г.). «Мутант Cdc42Hs с дефектом связывания RhoGDI нацеливается на мембраны и активирует образование филоподий, но не взаимодействует с цитозолем клеток млекопитающих» . Биохимический журнал . 359 (Часть 2): 285–94. дои : 10.1042/0264-6021:3590285 . ПМЦ   1222146 . ПМИД   11583574 .
  35. ^ Курода С., Фуката М., Кобаяши К., Накафуку М., Номура Н., Ивамацу А., Кайбути К. (сентябрь 1996 г.). «Идентификация IQGAP как предполагаемой цели для малых GTPases, Cdc42 и Rac1» . Журнал биологической химии . 271 (38): 23363–7. дои : 10.1074/jbc.271.38.23363 . ПМИД   8798539 .
  36. ^ Фуката М., Ватанабэ Т., Норитаке Дж., Накагава М., Ямага М., Курода С., Мацуура Ю., Ивамацу А., Перес Ф., Кайбути К. (июнь 2002 г.). «Rac1 и Cdc42 захватывают микротрубочки посредством IQGAP1 и CLIP-170» . Клетка . 109 (7): 873–85. дои : 10.1016/S0092-8674(02)00800-0 . ПМИД   12110184 . S2CID   15158637 .
  37. ^ Харт М.Дж., Кэллоу М.Г., Соуза Б., Полакис П. (июнь 1996 г.). «IQGAP1, кальмодулин-связывающий белок с доменом, родственным rasGAP, является потенциальным эффектором для cdc42Hs» . Журнал ЭМБО . 15 (12): 2997–3005. дои : 10.1002/j.1460-2075.1996.tb00663.x . ПМК   450241 . ПМИД   8670801 .
  38. ^ Джоял Дж.Л., Аннан Р.С., Хо Ю.Д., Хаддлстон М.Э., Карр С.А., Харт М.Дж., Сакс Д.Б. (июнь 1997 г.). «Кальмодулин модулирует взаимодействие между IQGAP1 и Cdc42. Идентификация IQGAP1 с помощью тандемной масс-спектрометрии с наноэлектроспреем» . Журнал биологической химии . 272 (24): 15419–25. дои : 10.1074/jbc.272.24.15419 . ПМИД   9182573 .
  39. ^ Брилл С., Ли С., Лайман К.В., Чёрч Д.М., Васмут Дж.Дж., Вайсбах Л., Бернардс А., Снейдерс А.Дж. (сентябрь 1996 г.). «Человеческий белок IQGAP2, родственный белку, активирующему Ras-GTPase, содержит потенциальный актин-связывающий домен и взаимодействует с GTPases кальмодулина и семейства Rho» . Молекулярная и клеточная биология . 16 (9): 4869–78. дои : 10.1128/mcb.16.9.4869 . ПМК   231489 . ПМИД   8756646 .
  40. ^ Хусейн Н.К., Дженна С., Глогауэр М., Куинн К.С., Васиак С., Гуиппони М., Антонаракис С.Е., Кей Б.К., Штоссель Т.П., Ламарш-Вейн Н., Макферсон П.С. (октябрь 2001 г.). «Эндоцитарный белок интерсектин-1 регулирует сборку актина посредством Cdc42 и N-WASP». Природная клеточная биология . 3 (10): 927–32. дои : 10.1038/ncb1001-927 . ПМИД   11584276 . S2CID   22914248 .
  41. ^ Снайдер Дж.Т., Уортилак Д.К., Россман К.Л., Беттс Л., Прюитт В.М., Сидеровски Д.П., Дер С.Дж., Сондек Дж. (июнь 2002 г.). «Структурная основа избирательной активации Rho GTPases факторами обмена Dbl». Структурная биология природы . 9 (6): 468–75. дои : 10.1038/nsb796 . ПМИД   12006984 . S2CID   13161854 .
  42. ^ Бёк BC, Вакрацис П.О., Камирани Э., Галло К.А. (май 2000 г.). «Cdc42-индуцированная активация киназы SPRK смешанного происхождения in vivo. Потребность в мотиве интерактивного связывания Cdc42/Rac и изменения в фосфорилировании» . Журнал биологической химии . 275 (19): 14231–41. дои : 10.1074/jbc.275.19.14231 . ПМИД   10799501 .
  43. ^ Со М.Л., Нг Ч., Ён Дж., Лим Л., Люнг Т. (март 2003 г.). «ArhGAP15, новый человеческий белок RacGAP, обладающий свойством связывания ГТФазы». Письма ФЭБС . 539 (1–3): 131–7. дои : 10.1016/S0014-5793(03)00213-8 . ПМИД   12650940 . S2CID   27574424 .
  44. ^ Стивенс В.К., Вранкен В., Гудро Н., Сян Х., Сюй П., Ни Ф. (май 1999 г.). «Конформация интерактивного связывающего пептида Cdc42/Rac в комплексе с Cdc42 и анализ интерфейса связывания». Биохимия . 38 (19): 5968–75. дои : 10.1021/bi990426u . ПМИД   10320322 .
  45. ^ Перейти обратно: а б Або А., Цюй Дж., Каммарано М.С., Дэн С., Фрич А., Бауд В., Белисл Б., Минден А. (ноябрь 1998 г.). «PAK4, новый эффектор для Cdc42Hs, участвует в реорганизации актинового цитоскелета и в формировании филоподий» . Журнал ЭМБО . 17 (22): 6527–40. дои : 10.1093/emboj/17.22.6527 . ПМК   1171000 . ПМИД   9822598 .
  46. ^ Перейти обратно: а б Дэн С., Нэт Н., Либерто М., Минден А. (январь 2002 г.). «PAK5, новая специфичная для мозга киназа, способствует росту нейритов в клетках N1E-115» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (2): 567–77. дои : 10.1128/MCB.22.2.567-577.2002 . ПМК   139731 . ПМИД   11756552 .
  47. ^ Панди А., Дэн И., Кристиансен Т.З., Ватанабэ Н.М., Волдби Дж., Кадзикава Э., Хосрави-Фар Р., Благоев Б., Манн М. (май 2002 г.). «Клонирование и характеристика PAK5, нового члена подсемейства p21-активируемой киназы-II млекопитающих, который преимущественно экспрессируется в мозге». Онкоген . 21 (24): 3939–48. дои : 10.1038/sj.onc.1205478 . ПМИД   12032833 . S2CID   281761 .
  48. ^ Перейти обратно: а б Джоберти Г., Петерсен С., Гао Л., Макара И.Г. (август 2000 г.). «Белок клеточной полярности Par6 связывает Par3 и атипичную протеинкиназу C с Cdc42». Природная клеточная биология . 2 (8): 531–9. дои : 10.1038/35019573 . ПМИД   10934474 . S2CID   27139234 .
  49. ^ Перейти обратно: а б Нода И., Такея Р., Оно С., Наито С., Ито Т., Сумимото Х. (февраль 2001 г.). «Человеческие гомологи белка PAR6 клеточной полярности Caenorhabditis elegans в качестве адаптера, который связывает небольшие GTPases Rac и Cdc42 с атипичной протеинкиназой C» . Гены в клетки . 6 (2): 107–19. дои : 10.1046/j.1365-2443.2001.00404.x . ПМИД   11260256 .
  50. ^ Цю Р.Г., Або А., Стивен Мартин Дж. (июнь 2000 г.). «Человеческий гомолог детерминанты полярности Par-6 C. elegans связывает Rac и Cdc42 с передачей сигналов PKCzeta и трансформацией клеток» . Современная биология . 10 (12): 697–707. Бибкод : 2000CBio...10..697Q . дои : 10.1016/S0960-9822(00)00535-2 . ПМИД   10873802 . S2CID   14825707 .
  51. ^ Нойдауэр К.Л., Джоберти Дж., Макара И.Г. (январь 2001 г.). «PIST: новый партнер по связыванию домена PDZ / спиральной спирали для GTPазы TC10 семейства rho». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 280 (2): 541–7. дои : 10.1006/bbrc.2000.4160 . ПМИД   11162552 .
  52. ^ Уокер С.Дж., Ву У.Дж., Серионе Р.А., Браун Х.А. (май 2000 г.). «Активация фосфолипазы D1 с помощью Cdc42 требует вставки области Rho» . Журнал биологической химии . 275 (21): 15665–8. дои : 10.1074/jbc.M000076200 . PMID   10747870 .
  53. ^ Накадзава Т., Ватабе А.М., Тэдзука Т., Ёсида Ю., Ёкояма К., Умемори Х., Иноуэ А., Окабе С., Манабэ Т., Ямамото Т. (июль 2003 г.). «p250GAP, новый обогащенный мозгом белок, активирующий ГТФазу для ГТФаз семейства Rho, участвует в передаче сигналов рецептора N-метил-d-аспартата» . Молекулярная биология клетки . 14 (7): 2921–34. doi : 10.1091/mbc.E02-09-0623 . ПМК   165687 . ПМИД   12857875 .
  54. ^ Чжао С., Ма Х., Босси-Ветцель Э., Липтон С.А., Чжан З., Фэн Г.С. (сентябрь 2003 г.). «GC-GAP, белок, активирующий ГТФазу семейства Rho, который взаимодействует с сигнальными адаптерами Gab1 и Gab2» . Журнал биологической химии . 278 (36): 34641–53. дои : 10.1074/jbc.M304594200 . ПМИД   12819203 .
  55. ^ Накамура Т., Комия М., Соне К., Хиросе Э., Гото Н., Мории Х., Ота Ю., Мори Н. (декабрь 2002 г.). «Grit, белок семейства Rho, активирующий ГТФазу, регулирует расширение нейритов посредством ассоциации с рецептором TrkA и адаптерными молекулами N-Shc и CrkL/Crk» . Молекулярная и клеточная биология . 22 (24): 8721–34. дои : 10.1128/MCB.22.24.8721-8734.2002 . ПМК   139861 . ПМИД   12446789 .
  56. ^ Аспенстрем П. (июль 1997 г.). «Целевой белок Cdc42, гомологичный некиназному домену FER, играет потенциальную роль в регуляции актинового цитоскелета» . Современная биология . 7 (7): 479–87. Бибкод : 1997CBio....7..479A . дои : 10.1016/S0960-9822(06)00219-3 . ПМИД   9210375 . S2CID   14268690 .
  57. ^ Перейти обратно: а б Тиан Л., Нельсон Д.Л., Стюарт Д.М. (март 2000 г.). «Взаимодействующий с Cdc42 белок 4 опосредует связывание белка синдрома Вискотта-Олдрича с микротрубочками» . Журнал биологической химии . 275 (11): 7854–61. дои : 10.1074/jbc.275.11.7854 . ПМИД   10713100 .
  58. ^ Карлье М.Ф., Ниош П., Брутен-Л'Эрмит I, Бужемаа Р., Ле Кленш С., Эжиль С., Гарбей С., Дюкре А., Сансонетти П., Панталони Д. (июль 2000 г.). «GRB2 связывает передачу сигналов со сборкой актина путем усиления взаимодействия нейронного белка синдрома Вискотта-Олдрича (N-WASp) с комплексом актин-родственного белка (ARP2/3)» . Журнал биологической химии . 275 (29): 21946–52. дои : 10.1074/jbc.M000687200 . ПМИД   10781580 .
  59. ^ Мики Х., Сасаки Т., Такаи Ю., Такенава Т. (январь 1998 г.). «Индукция образования филоподия родственным WASP актин-деполимеризующим белком N-WASP». Природа . 391 (6662): 93–6. Бибкод : 1998Natur.391...93M . дои : 10.1038/34208 . ПМИД   9422512 . S2CID   4363890 .
  60. ^ Ким А.С., Какалис Л.Т., Абдул-Манан Н., Лю Г.А., Розен М.К. (март 2000 г.). «Механизмы аутоингибирования и активации белка синдрома Вискотта-Олдрича». Природа . 404 (6774): 151–8. Бибкод : 2000Natur.404..151K . дои : 10.1038/35004513 . ПМИД   10724160 . S2CID   4416185 .
  61. ^ Коллури Р., Толиас К.Ф., Карпентер К.Л., Розен Ф.С., Кирххаузен Т. (май 1996 г.). «Прямое взаимодействие белка синдрома Вискотта-Олдрича с ГТФазой Cdc42» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (11): 5615–8. Бибкод : 1996PNAS...93.5615K . дои : 10.1073/pnas.93.11.5615 . ПМК   39296 . ПМИД   8643625 .
  62. ^ Саймонс М., Дерри Дж. М., Карлак Б., Цзян С., Лемахье В., Маккормик Ф., Франк У., Або А (март 1996 г.). «Белок синдрома Вискотта-Олдрича, новый эффектор ГТФазы CDC42H, участвует в полимеризации актина» . Клетка . 84 (5): 723–34. дои : 10.1016/S0092-8674(00)81050-8 . ПМИД   8625410 . S2CID   17838931 .
[ редактировать ]
Викискладе есть медиафайлы, связанные с CDC42 .
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=CDC42&oldid=1215560838"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: 19892c1d5599e55407745b074820b36c__1711391880
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/19/6c/19892c1d5599e55407745b074820b36c.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
CDC42 - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)