Фосфолипаза D ₁

ПЛД1
Идентификаторы
Псевдонимы	PLD1 , фосфолипаза D1, CVDD
Внешние идентификаторы	Опустить : 602382 ; МГИ : 109585 ; Гомологен : 116234 ; Генные карты : PLD1 ; ОМА : PLD1 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 3 (human)
End	171,810,950 bp
showМестоположение гена ( Мышь )
Chr.	Chromosome 3 (mouse)
End	28,187,511 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	gallbladder; ; right adrenal cortex; ; mucosa of esophagus; ; duodenum; ; left adrenal gland; ; corpus callosum; ; left adrenal cortex; ; skin of abdomen; ; skin of leg; ; jejunal mucosa;
	Top expressed in
	zygote; ; secondary oocyte; ; primary oocyte; ; crypt of lieberkuhn of small intestine; ; jejunum; ; ileum; ; left colon; ; vestibular membrane of cochlear duct; ; epithelium of lens; ; Paneth cell;
	More reference expression data
	; ; ; ;
	More reference expression data
showГенная онтология
Molecular function	phospholipase D activity; N-acylphosphatidylethanolamine-specific phospholipase D activity; protein binding; catalytic activity; phosphatidylinositol binding; hydrolase activity;
Cellular component	cytoplasm; late endosome membrane; Golgi membrane; endocytic vesicle; lysosomal membrane; apical plasma membrane; endoplasmic reticulum; perinuclear region of cytoplasm; endosome; endoplasmic reticulum membrane; membrane; Golgi apparatus; plasma membrane; specific granule membrane; tertiary granule membrane; cholinergic synapse;
Biological process	regulation of microvillus assembly; lipid metabolism; cell motility; small GTPase mediated signal transduction; lipid catabolic process; chemotaxis; Ras protein signal transduction; neutrophil degranulation; phosphatidic acid biosynthetic process; inositol lipid-mediated signaling; regulation of synaptic vesicle cycle;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	5337
	18805
	ENSG00000075651
	ENSMUSG00000027695
	Q13393
	Q9Z280
	НМ_001130081 ; НМ_002662
	НМ_001164056 ; НМ_008875 ; НМ_001368667
	НП_001123553 ; НП_002653
	н/д
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Фосфолипаза D1 ₍ PLD1) — фермент , который у человека кодируется PLD1 геном . ^{[ 5 ]}^{[ 6 ]} хотя аналоги встречаются у растений, грибов, прокариот и даже вирусов. ^{[ 7 ]}

История

Возможность PLD1 была впервые упомянута в 1947 году авторами Ханаханом и Чайковым из Беркли при описании фермента моркови, который мог «[расщеплять] холин от фосфолипидов ». ^{[ 8 ]} PLD был впервые получен у млекопитающих в 1975 году Сайто и Канфером, которые отметили его активность у крыс. ^{[ 9 ]} PLD был впервые клонирован из HeLa клеток кДНК в 1995 году, а PLD1 млекопитающих был впервые клонирован из крысы в 1997 году. ^{[ 7 ]}

Функция

Фосфатидилхолин (PC)-специфичные фосфолипазы D (PLD) EC 3.1.4.4 катализируют гидролиз PC с образованием фосфатидной кислоты (PA) и холина. Ряд агонистов, действующих через рецепторы, связанные с G-белком , и рецепторные тирозинкиназы, стимулируют этот гидролиз. PC-специфическая активность PLD участвует во многих клеточных путях, включая мембранный транспорт , передачу сигнала , коагуляцию тромбоцитов , митоз , апоптоз и создание цитоплазматических липидных капель. ^{[ 6 ]}^{[ 7 ]}^{[ 10 ]}^{[ 11 ]}

Мембранный трафик

Было показано, что PLD1 связывается с плазматической мембраной , поздней эндосомой , ^{[ 12 ]} ранняя эндосома и аппарат Гольджи . ^{[ 7 ]}^{[ 9 ]} Есть доказательства того, что PA способен способствовать отрицательной кривизне мембраны, поскольку его головная группа меньше, чем у многих других липидов. ^{[ 7 ]} Один эксперимент с нокаутом PLD1 показал значительное снижение количества событий экзоцитотического слияния, что указывает на важную роль в экзоцитозе. ^{[ 13 ]}

Преобразование сигнала

PLD1 может играть роль в некоторых клетках в эндоцитозе сигнальных рецепторов или экзоцитозе сигнальных молекул. Например, один эксперимент на В-клетках показал, что ограничение PLD1 приводит к значительному снижению эндоцитоза рецептора В-клеток. ^{[ 12 ]} Другой эксперимент показал, что нокаут PLD1 может препятствовать способности мышей секретировать катехоламины — молекулы, которые необходимы для везикулярной коммуникации по всему телу. ^{[ 13 ]}

Структура

PLD1 млекопитающих имеет несколько доменов для активаторов, ингибиторов и катализа, которые он разделяет с PLD2. Домены как для активации, так и для ингибирования называются доменами гомологичности phox (PX) и гомологичности плекстрина (PH). Каталитический домен состоит из двух областей HKD, названных так в честь трех аминокислот, играющих ключевую роль в катализе. Эти домены консервативны у многих организмов. ^{[ 7 ]}^{[ 9 ]} Существует два сплайсинговых варианта белка, PLD1a и PLD1b, но, похоже, они не локализуются по-разному. ^{[ 7 ]}

Приложения

Болезнь Альцгеймера : PA, который частично продуцируется PLD1, по-видимому, участвует в движении β-амилоида, который может предшествовать амилоидогенезу. ^{[ 14 ]}

Рак : некоторые опухоли крыс с доминантно-отрицательным PLD, по-видимому, не образуют новых колоний или опухолей. ^{[ 7 ]}^{[ 14 ]}

Тромбоз : мыши с нокаутом PLD, по-видимому, имеют уменьшенную окклюзию, что компенсирует тромбоз. ^{[ 7 ]}

Диабет II типа : уровень белка PED/PEA15 часто повышается у пациентов с диабетом II типа, тем самым повышая активность PLD1 и, в свою очередь, ослабляя инсулин. ^{[ 7 ]}

Взаимодействия

Было показано, что фосфолипаза D1 взаимодействует с:

Ингибиторы

Кальфостин-с , ингибитор ^{[ 7 ]}
VU-0359595: 1700-кратная селективность по сравнению с фосфолипазой D2 , IC ₅₀ = 3,7 нМ. ^{[ 24 ]}

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000075651 – Ensembl , май 2017 г.
^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027695 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Пак Ш., Чун Ю.Х., Рю Ш., Су П.Г., Ким Х (февраль 1999 г.). «Отнесение человеческого PLD1 к полосе хромосомы человека 3q26 путем флуоресцентной гибридизации in situ». Цитогенетика и клеточная генетика . 82 (3–4): 224. дои : 10.1159/000015105 . ПМИД 9858822 . S2CID 46791637 .
^ Jump up to: ^а ^б Хаммонд С.М., Альтшуллер Ю.М., Сунг Т.К., Радж С.А., Роуз К., Энгебрехт Дж. и др. (декабрь 1995 г.). «Фосфатидилхолин-специфическая фосфолипаза D, активируемая фактором АДФ-рибозилирования человека, определяет новое и высококонсервативное семейство генов» . Журнал биологической химии . 270 (50): 29640–3. дои : 10.1074/jbc.270.50.29640 . ПМИД 8530346 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к Селви П.Е., Лавьери Р.Р., Линдсли К.В., Браун Х.А. (октябрь 2011 г.). «Фосфолипаза D: энзимология, функциональность и химическая модуляция» . Химические обзоры . 111 (10): 6064–119. дои : 10.1021/cr200296t . ПМЦ 3233269 . ПМИД 21936578 .
^ Ханахан DJ, Чайкофф И.Л. (апрель 1947 г.). «Фосфорсодержащие липиды моркови» . Журнал биологической химии . 168 (1): 233–40. дои : 10.1016/S0021-9258(17)35110-4 . ПМИД 20291081 .
^ Jump up to: ^а ^б ^с Дженкинс Г.М., Фроман М.А. (октябрь 2005 г.). «Фосфолипаза D: липидоцентрический обзор» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (19–20): 2305–16. дои : 10.1007/s00018-005-5195-z . ПМЦ 11139095 . ПМИД 16143829 . S2CID 26447185 .
^ «Ген Энтреза: фосфолипаза D1 PLD1, специфичная для фосфатидилхолина» .
^ Андерссон Л., Бострем П., Эриксон Дж., Рутберг М., Магнуссон Б., Марчезан Д. и др. (июнь 2006 г.). «PLD1 и ERK2 регулируют образование цитозольных липидных капель» . Журнал клеточной науки . 119 (Часть 11): 2246–57. дои : 10.1242/jcs.02941 . ПМИД 16723731 . S2CID 1628874 .
^ Jump up to: ^а ^б Дональдсон Дж. Г. (сентябрь 2009 г.). «Фосфолипаза D в эндоцитозе и путях эндосомальной рециркуляции» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1791 (9): 845–9. дои : 10.1016/j.bbalip.2009.05.011 . ПМК 2731818 . ПМИД 19540357 .
^ Jump up to: ^а ^б Танги Э., Косте де Баньо П., Кассас Н., Аммар М.Р., Ван К., Хэберле А.М. и др. (август 2020 г.). «Моно- и полиненасыщенная фосфатидная кислота регулирует отдельные этапы регулируемого экзоцитоза в нейроэндокринных клетках» . Отчеты по ячейкам . 32 (7): 108026. doi : 10.1016/j.celrep.2020.108026 . ПМИД 32814056 .
^ Jump up to: ^а ^б Тхакур Р., Найк А., Панда А., Рагху П. (04.06.2019). «Регуляция обмена мембран с помощью фосфатидной кислоты: клеточные функции и последствия заболеваний» . Границы клеточной биологии и биологии развития . 7 : 83. дои : 10.3389/fcell.2019.00083 . ПМК 6559011 . ПМИД 31231646 .
^ Ан Б.Х., Рим Х., Ким С.Ю., Сунг Ю.М., Ли М.Ю., Чхве Дж.Ю. и др. (апрель 2002 г.). «Альфа-синуклеин взаимодействует с изоферментами фосфолипазы D и ингибирует индуцированную перванадатом активацию фосфолипазы D в клетках эмбриональной почки-293 человека» . Журнал биологической химии . 277 (14): 12334–42. дои : 10.1074/jbc.M110414200 . ПМИД 11821392 .
^ Jump up to: ^а ^б Ли С., Ким С.Р., Чанг Дж.К., Фроман М.А., Килиманн М.В., Ри С.Г. (июнь 2000 г.). «Ингибирование фосфолипазы D амфифизинами» . Журнал биологической химии . 275 (25): 18751–8. дои : 10.1074/jbc.M001695200 . ПМИД 10764771 .
^ Уокер С.Дж., Ву У.Дж., Серионе Р.А., Браун Х.А. (май 2000 г.). «Активация фосфолипазы D1 с помощью Cdc42 требует вставки области Rho» . Журнал биологической химии . 275 (21): 15665–8. дои : 10.1074/jbc.M000076200 . PMID 10747870 .
^ Чжан Ю., Редина О., Альтшуллер Ю.М., Ямадзаки М., Рамос Дж., Хнейвейс Х. и др. (ноябрь 2000 г.). «Регуляция экспрессии фосфолипазы D1 и D2 с помощью PEA-15, нового белка, который с ними взаимодействует» . Журнал биологической химии . 275 (45): 35224–32. дои : 10.1074/jbc.M003329200 . ПМИД 10926929 .
^ Оиси К., Такахаси М., Мукаи Х., Банно Ю., Накашима С., Канахо Ю. и др. (май 2001 г.). «PKN регулирует фосфолипазу D1 посредством прямого взаимодействия» . Журнал биологической химии . 276 (21): 18096–101. дои : 10.1074/jbc.M010646200 . ПМИД 11259428 .
^ Луо JQ, Лю X, Хаммонд С.М., Колли В.К., Фейг Л.А., Фроман М.А. и др. (июнь 1997 г.). «RalA напрямую взаимодействует с Arf-зависимой PIP2-зависимой фосфолипазой D1» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 235 (3): 854–9. дои : 10.1006/bbrc.1997.6793 . ПМИД 9207251 .
^ Ким Дж.Х., Ли С.Д., Хан Дж.М., Ли Т.Г., Ким Ю., Пак Дж.Б. и др. (июль 1998 г.). «Активация фосфолипазы D1 путем прямого взаимодействия с фактором АДФ-рибозилирования 1 и RalA». Письма ФЭБС . 430 (3): 231–5. дои : 10.1016/s0014-5793(98)00661-9 . ПМИД 9688545 . S2CID 36075513 .
^ Гент Х., Шмидт М., Герхард Р., Акториес К., Джаст I (февраль 2003 г.). «Активация фосфолипазы D1 АДФ-рибозилированным RhoA». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 302 (1): 127–32. дои : 10.1016/s0006-291x(03)00112-8 . ПМИД 12593858 .
^ Кай С., Экстон Дж. Х. (май 2001 г.). «Определение сайтов взаимодействия фосфолипазы D1 с RhoA» . Биохимический журнал . 355 (Часть 3): 779–85. дои : 10.1042/bj3550779 . ПМЦ 1221795 . ПМИД 11311142 .
^ Льюис Дж.А., Скотт С.А., Лавьери Р., Бак Дж.Р., Селви П.Е., Ступс С.Л. и др. (апрель 2009 г.). «Разработка и синтез изоформ-селективных ингибиторов фосфолипазы D (PLD). Часть I: Влияние альтернативных галогенированных привилегированных структур на специфичность PLD1» . Письма по биоорганической и медицинской химии . 19 (7): 1916–20. дои : 10.1016/j.bmcl.2009.02.057 . ПМЦ 3791604 . ПМИД 19268584 .

Дальнейшее чтение

Хаммонд С.М., Дженко Дж.М., Накашима С., Кадвалладер К., Гу К., Кук С. и др. (февраль 1997 г.). «Характеристика двух попеременно сплайсированных форм фосфолипазы D1. Активация очищенных ферментов фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфатом, фактором АДФ-рибозилирования и мономерными GTP-связывающими белками семейства Rho и протеинкиназой C-альфа» . Журнал биологической химии . 272 (6): 3860–8. дои : 10.1074/jbc.272.6.3860 . ПМИД 9013646 .
Луо JQ, Лю X, Хаммонд С.М., Колли В.К., Фейг Л.А., Фроман М.А. и др. (июнь 1997 г.). «RalA напрямую взаимодействует с Arf-зависимой PIP2-зависимой фосфолипазой D1» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 235 (3): 854–9. дои : 10.1006/bbrc.1997.6793 . ПМИД 9207251 .
Колли В.К., Сунг Т.С., Ролл Р., Дженко Дж., Хаммонд С.М., Альтшуллер Ю. и др. (март 1997 г.). «Фосфолипаза D2, отдельная изоформа фосфолипазы D с новыми регуляторными свойствами, которая провоцирует реорганизацию цитоскелета» . Современная биология . 7 (3): 191–201. Бибкод : 1997CBio....7..191C . дои : 10.1016/S0960-9822(97)70090-3 . ПМИД 9395408 . S2CID 14008613 .
Бэ К.Д., Мин Д.С., Флеминг И.Н., Экстон Дж.Х. (май 1998 г.). «Определение мест взаимодействия на малом G-белке RhoA для фосфолипазы D» . Журнал биологической химии . 273 (19): 11596–604. дои : 10.1074/jbc.273.19.11596 . ПМИД 9565577 .
Лопес I, Арнольд Р.С., Ламбет Дж.Д. (май 1998 г.). «Клонирование и первоначальная характеристика человеческой фосфолипазы D2 (hPLD2). Фактор АДФ-рибозилирования регулирует hPLD2» . Журнал биологической химии . 273 (21): 12846–52. дои : 10.1074/jbc.273.21.12846 . ПМИД 9582313 .
Ким Дж.Х., Ли С.Д., Хан Дж.М., Ли Т.Г., Ким Ю., Пак Дж.Б. и др. (июль 1998 г.). «Активация фосфолипазы D1 путем прямого взаимодействия с фактором АДФ-рибозилирования 1 и RalA». Письма ФЭБС . 430 (3): 231–5. дои : 10.1016/S0014-5793(98)00661-9 . ПМИД 9688545 . S2CID 36075513 .
Стид П.М., Кларк К.Л., Бояр У.К., диджей Ласала (октябрь 1998 г.). «Характеристика человеческого PLD2 и анализ вариантов сплайсинга изоформ PLD» . Журнал ФАСЭБ . 12 (13): 1309–17. дои : 10.1096/fasebj.12.13.1309 . ПМИД 9761774 . S2CID 27394831 .
Ким Дж.Х., Хан Дж.М., Ли С., Ким Ю., Ли Т.Г., Пак Дж.Б. и др. (март 1999 г.). «Фосфолипаза D1 в кавеолах: регуляция протеинкиназой Кальфа и кавеолином-1». Биохимия . 38 (12): 3763–9. дои : 10.1021/bi982478+ . ПМИД 10090765 .
Ким Ю, Хан Дж.М., Пак Дж.Б., Ли С.Д., О Ю.С., Чунг С. и др. (август 1999 г.). «Фосфорилирование и активация фосфолипазы D1 протеинкиназой C in vivo: определение множественных сайтов фосфорилирования». Биохимия . 38 (32): 10344–51. дои : 10.1021/bi990579h . ПМИД 10441128 .
Уокер С.Дж., Ву У.Дж., Серионе Р.А., Браун Х.А. (май 2000 г.). «Активация фосфолипазы D1 с помощью Cdc42 требует вставки области Rho» . Журнал биологической химии . 275 (21): 15665–8. дои : 10.1074/jbc.M000076200 . PMID 10747870 .
Сузуки Дж., Ямазаки Ю., Ли Дж., Казиро Ю., Койде Х., Гуан Л. (июль 2000 г.). «Участие Ras и Ral в хемотаксической миграции скелетных миобластов» . Молекулярная и клеточная биология . 20 (13): 4658–65. дои : 10.1128/MCB.20.13.4658-4665.2000 . ПМЦ 85875 . ПМИД 10848592 .
Чжан Ю., Редина О., Альтшуллер Ю.М., Ямадзаки М., Рамос Дж., Хнейвейс Х. и др. (ноябрь 2000 г.). «Регуляция экспрессии фосфолипазы D1 и D2 с помощью PEA-15, нового белка, который с ними взаимодействует» . Журнал биологической химии . 275 (45): 35224–32. дои : 10.1074/jbc.M003329200 . ПМИД 10926929 .
Дивеча Н., Руфс М., Холстед Дж.Р., Д'Андреа С., Фернандес-Борга М., Омен Л. и др. (октябрь 2000 г.). «Взаимодействие PIPкиназы типа Ialpha с фосфолипазой D: роль локальной генерации фосфатидилинозитол-4,5-бисфосфата в регуляции активности PLD2» . Журнал ЭМБО . 19 (20): 5440–9. дои : 10.1093/emboj/19.20.5440 . ПМК 314009 . ПМИД 11032811 .
Оиси К., Такахаси М., Мукаи Х., Банно Ю., Накашима С., Канахо Ю. и др. (май 2001 г.). «PKN регулирует фосфолипазу D1 посредством прямого взаимодействия» . Журнал биологической химии . 276 (21): 18096–101. дои : 10.1074/jbc.M010646200 . ПМИД 11259428 .
Кай С., Экстон Дж. Х. (май 2001 г.). «Определение сайтов взаимодействия фосфолипазы D1 с RhoA» . Биохимический журнал . 355 (Часть 3): 779–85. дои : 10.1042/bj3550779 . ПМЦ 1221795 . ПМИД 11311142 .
Ли С., Пак Дж.Б., Ким Дж.Х., Ким Ю., Ким Дж.Х., Шин К.Дж. и др. (июль 2001 г.). «Актин напрямую взаимодействует с фосфолипазой D, подавляя ее активность» . Журнал биологической химии . 276 (30): 28252–60. дои : 10.1074/jbc.M008521200 . ПМИД 11373276 .
Хьюз В.Е., Паркер П.Дж. (июнь 2001 г.). «Эндосомальная локализация фосфолипазы D 1a и 1b определяется С-концами белков и не зависит от активности» . Биохимический журнал . 356 (Часть 3): 727–36. дои : 10.1042/0264-6021:3560727 . ПМЦ 1221899 . ПМИД 11389680 .
Мин Д.С., Ан Б.Х., Джо Ю.Х. (июнь 2001 г.). «Дифференциальное фосфорилирование тирозина изоферментов фосфолипазы D перекисью водорода и эпидермальным фактором роста в клетках эпидермоидной карциномы A431» . Молекулы и клетки . 11 (3): 369–78. дои : 10.1016/S1016-8478(23)17049-X . ПМИД 11459228 .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000075651 – Ensembl , май 2017 г.

[refGRCm38Ensembl-2] Jump up to: ^а ^б ^с GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000027695 – Ensembl , май 2017 г.

[3] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[4] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9858822-5] Пак Ш., Чун Ю.Х., Рю Ш., Су П.Г., Ким Х (февраль 1999 г.). «Отнесение человеческого PLD1 к полосе хромосомы человека 3q26 путем флуоресцентной гибридизации in situ». Цитогенетика и клеточная генетика . 82 (3–4): 224. дои : 10.1159/000015105 . ПМИД 9858822 . S2CID 46791637 .

[pmid8530346-6] Jump up to: ^а ^б Хаммонд С.М., Альтшуллер Ю.М., Сунг Т.К., Радж С.А., Роуз К., Энгебрехт Дж. и др. (декабрь 1995 г.). «Фосфатидилхолин-специфическая фосфолипаза D, активируемая фактором АДФ-рибозилирования человека, определяет новое и высококонсервативное семейство генов» . Журнал биологической химии . 270 (50): 29640–3. дои : 10.1074/jbc.270.50.29640 . ПМИД 8530346 .

[:0-7] Jump up to: ^а ^б ^с ^д ^и ^ж ^г ^час ^я ^дж ^к Селви П.Е., Лавьери Р.Р., Линдсли К.В., Браун Х.А. (октябрь 2011 г.). «Фосфолипаза D: энзимология, функциональность и химическая модуляция» . Химические обзоры . 111 (10): 6064–119. дои : 10.1021/cr200296t . ПМЦ 3233269 . ПМИД 21936578 .

[8] Ханахан DJ, Чайкофф И.Л. (апрель 1947 г.). «Фосфорсодержащие липиды моркови» . Журнал биологической химии . 168 (1): 233–40. дои : 10.1016/S0021-9258(17)35110-4 . ПМИД 20291081 .

[:1-9] Jump up to: ^а ^б ^с Дженкинс Г.М., Фроман М.А. (октябрь 2005 г.). «Фосфолипаза D: липидоцентрический обзор» . Клеточные и молекулярные науки о жизни . 62 (19–20): 2305–16. дои : 10.1007/s00018-005-5195-z . ПМЦ 11139095 . ПМИД 16143829 . S2CID 26447185 .

[entrez-10] «Ген Энтреза: фосфолипаза D1 PLD1, специфичная для фосфатидилхолина» .

[11] Андерссон Л., Бострем П., Эриксон Дж., Рутберг М., Магнуссон Б., Марчезан Д. и др. (июнь 2006 г.). «PLD1 и ERK2 регулируют образование цитозольных липидных капель» . Журнал клеточной науки . 119 (Часть 11): 2246–57. дои : 10.1242/jcs.02941 . ПМИД 16723731 . S2CID 1628874 .

[:2-12] Jump up to: ^а ^б Дональдсон Дж. Г. (сентябрь 2009 г.). «Фосфолипаза D в эндоцитозе и путях эндосомальной рециркуляции» . Biochimica et Biophysical Acta (BBA) - Молекулярная и клеточная биология липидов . 1791 (9): 845–9. дои : 10.1016/j.bbalip.2009.05.011 . ПМК 2731818 . ПМИД 19540357 .

[:3-13] Jump up to: ^а ^б Танги Э., Косте де Баньо П., Кассас Н., Аммар М.Р., Ван К., Хэберле А.М. и др. (август 2020 г.). «Моно- и полиненасыщенная фосфатидная кислота регулирует отдельные этапы регулируемого экзоцитоза в нейроэндокринных клетках» . Отчеты по ячейкам . 32 (7): 108026. doi : 10.1016/j.celrep.2020.108026 . ПМИД 32814056 .

[:4-14] Jump up to: ^а ^б Тхакур Р., Найк А., Панда А., Рагху П. (04.06.2019). «Регуляция обмена мембран с помощью фосфатидной кислоты: клеточные функции и последствия заболеваний» . Границы клеточной биологии и биологии развития . 7 : 83. дои : 10.3389/fcell.2019.00083 . ПМК 6559011 . ПМИД 31231646 .

[pmid11821392-15] Ан Б.Х., Рим Х., Ким С.Ю., Сунг Ю.М., Ли М.Ю., Чхве Дж.Ю. и др. (апрель 2002 г.). «Альфа-синуклеин взаимодействует с изоферментами фосфолипазы D и ингибирует индуцированную перванадатом активацию фосфолипазы D в клетках эмбриональной почки-293 человека» . Журнал биологической химии . 277 (14): 12334–42. дои : 10.1074/jbc.M110414200 . ПМИД 11821392 .

[pmid10764771-16] Jump up to: ^а ^б Ли С., Ким С.Р., Чанг Дж.К., Фроман М.А., Килиманн М.В., Ри С.Г. (июнь 2000 г.). «Ингибирование фосфолипазы D амфифизинами» . Журнал биологической химии . 275 (25): 18751–8. дои : 10.1074/jbc.M001695200 . ПМИД 10764771 .

[pmid10747870-17] Уокер С.Дж., Ву У.Дж., Серионе Р.А., Браун Х.А. (май 2000 г.). «Активация фосфолипазы D1 с помощью Cdc42 требует вставки области Rho» . Журнал биологической химии . 275 (21): 15665–8. дои : 10.1074/jbc.M000076200 . PMID 10747870 .

[pmid10926929-18] Чжан Ю., Редина О., Альтшуллер Ю.М., Ямадзаки М., Рамос Дж., Хнейвейс Х. и др. (ноябрь 2000 г.). «Регуляция экспрессии фосфолипазы D1 и D2 с помощью PEA-15, нового белка, который с ними взаимодействует» . Журнал биологической химии . 275 (45): 35224–32. дои : 10.1074/jbc.M003329200 . ПМИД 10926929 .

[pmid11259428-19] Оиси К., Такахаси М., Мукаи Х., Банно Ю., Накашима С., Канахо Ю. и др. (май 2001 г.). «PKN регулирует фосфолипазу D1 посредством прямого взаимодействия» . Журнал биологической химии . 276 (21): 18096–101. дои : 10.1074/jbc.M010646200 . ПМИД 11259428 .

[pmid9207251-20] Луо JQ, Лю X, Хаммонд С.М., Колли В.К., Фейг Л.А., Фроман М.А. и др. (июнь 1997 г.). «RalA напрямую взаимодействует с Arf-зависимой PIP2-зависимой фосфолипазой D1» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 235 (3): 854–9. дои : 10.1006/bbrc.1997.6793 . ПМИД 9207251 .

[pmid9688545-21] Ким Дж.Х., Ли С.Д., Хан Дж.М., Ли Т.Г., Ким Ю., Пак Дж.Б. и др. (июль 1998 г.). «Активация фосфолипазы D1 путем прямого взаимодействия с фактором АДФ-рибозилирования 1 и RalA». Письма ФЭБС . 430 (3): 231–5. дои : 10.1016/s0014-5793(98)00661-9 . ПМИД 9688545 . S2CID 36075513 .

[pmid12593858-22] Гент Х., Шмидт М., Герхард Р., Акториес К., Джаст I (февраль 2003 г.). «Активация фосфолипазы D1 АДФ-рибозилированным RhoA». Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 302 (1): 127–32. дои : 10.1016/s0006-291x(03)00112-8 . ПМИД 12593858 .

[pmid11311142-23] Кай С., Экстон Дж. Х. (май 2001 г.). «Определение сайтов взаимодействия фосфолипазы D1 с RhoA» . Биохимический журнал . 355 (Часть 3): 779–85. дои : 10.1042/bj3550779 . ПМЦ 1221795 . ПМИД 11311142 .

[pmid19268584-24] Льюис Дж.А., Скотт С.А., Лавьери Р., Бак Дж.Р., Селви П.Е., Ступс С.Л. и др. (апрель 2009 г.). «Разработка и синтез изоформ-селективных ингибиторов фосфолипазы D (PLD). Часть I: Влияние альтернативных галогенированных привилегированных структур на специфичность PLD1» . Письма по биоорганической и медицинской химии . 19 (7): 1916–20. дои : 10.1016/j.bmcl.2009.02.057 . ПМЦ 3791604 . ПМИД 19268584 .

[1]

[2]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

v т и Ферменты
Activity	Active site Binding site Catalytic triad Oxyanion hole Enzyme promiscuity Diffusion-limited enzyme Cofactor Enzyme catalysis
Regulation	Allosteric regulation Cooperativity Enzyme inhibitor Enzyme activator
Classification	EC number Enzyme superfamily Enzyme family List of enzymes
Kinetics	Enzyme kinetics Eadie–Hofstee diagram Hanes–Woolf plot Lineweaver–Burk plot Michaelis–Menten kinetics
Types	EC1 Oxidoreductases (list) EC2 Transferases (list) EC3 Hydrolases (list) EC4 Lyases (list) EC5 Isomerases (list) EC6 Ligases (list) EC7 Translocases (list)