✖


Jump to content

Фитаза

Фитат

Фитаза (мио - ( мио -инозитолгексакисфосфатфосфогидролаза) — это любой тип фермента фосфатазы , который катализирует гидролиз фитиновой кислоты инозитолгексакисфосфат) — неперевариваемой органической формы фосфора , которая содержится во многих тканях растений, особенно в зернах и семенах масличных культур . – и выделяет полезную форму неорганического фосфора. [1] Хотя было обнаружено, что фитазы встречаются у животных, растений, грибов и бактерий, фитазы чаще всего обнаруживаются и охарактеризуются у грибов. [2]

История

[ редактировать ]

Первая растительная фитаза была обнаружена в 1907 году из рисовых отрубей. [3] [4] а в 1908 г. от животного ( печень и кровь теленка ). [4] [5] В 1962 году была предпринята первая попытка коммерциализации фитаз для животных улучшения питания , когда компания International Minerals & Chemicals (IMC) изучила более 2000 микроорганизмов, чтобы найти наиболее подходящие для производства фитазы. Этот проект был запущен отчасти из-за опасений по поводу того, что добываемые источники неорганического фосфора в конечном итоге иссякнут (см. Пиковый фосфор ), который IMC в то время поставляла для кормовой промышленности. Aspergillus ( ficuum ) niger гриба Штамм NRRL 3135 (ATCC 66876) был идентифицирован как многообещающий кандидат. [6] поскольку он был способен производить большое количество внеклеточных фитаз. [7] Однако эффективности организма было недостаточно для коммерциализации, поэтому в 1968 году проект завершился неудачей. [6]

Тем не менее, идентификация A. niger привела в 1984 году к новой попытке использовать A. niger, мутанты сделанной с помощью относительно недавно изобретенной технологии рекомбинантной ДНК . Этот проект, финансируемый Министерством сельского хозяйства США, был инициирован доктором Руди Водзински, который ранее участвовал в проекте IMC. [6] Этот проект 1984 года привел в 1991 году к созданию первого частично клонированного фитазы гена phyA (из A. niger NRRL 31235). [6] [8] а затем, в 1993 году, к клонированию полного гена и его сверхэкспрессии в A. niger . [6] [9]

В 1991 году компания BASF начала продавать первую коммерческую фитазу, произведенную из A. niger, под торговой маркой Natuphos , которая использовалась для повышения содержания питательных веществ в кормах для животных . [6]

В 1999 году бактериальные фитазы Escherichia coli были признаны более эффективными, чем грибковые фитазы A. niger . [6] [10] [11] Впоследствии это привело к использованию в кормах животных этого нового поколения бактериальных фитаз, которые во многих аспектах превосходили грибные фитазы. [6]

Классы

[ редактировать ]

В литературе охарактеризованы четыре различных класса фитаз: гистидинкислые фосфатазы (HAPS), бета-пропеллерные фитазы (BPP), пурпурные кислые фосфатазы (PAP), [2] и совсем недавно - фитазы, подобные протеинтирозинфосфатазе (PTP-подобные фитазы). [12]

Гистидинкислые фосфатазы (HAP)

[ редактировать ]

Большинство известных фитаз относятся к классу ферментов, называемых гистидинкислыми фосфатазами (HAP). HAP были выделены из нитчатых грибов, бактерий, дрожжей и растений. [1] Все представители этого класса фитаз имеют общий мотив последовательности активного сайта (Arg-His-Gly-X-Arg-X-Pro) и имеют двухстадийный механизм гидролиза фитиновой кислоты (а также некоторых других фосфоэфиров). [2] Фитаза гриба Aspergillus niger является HAP и хорошо известна своей высокой специфической активностью и своей коммерческой ролью в качестве кормовой добавки для животных, повышающей биодоступность фосфата из фитиновой кислоты в зерновых рационах птицы и свиней. [13] HAP также сверхэкспрессируются в нескольких трансгенных растениях как потенциальный альтернативный метод производства фитазы для индустрии кормов для животных. [14] и совсем недавно ген фитазы HAP из E. coli был успешно экспрессирован на трансгенной свинье. [15]

β-пропеллерные фитазы

[ редактировать ]
Смотрите также: Бета-пропеллерная фитаза.

β-пропеллерные фитазы представляют собой недавно открытый класс фитаз. Эти первые примеры ферментов этого класса были первоначально клонированы из Bacillus . видов [2] но с тех пор было идентифицировано множество микроорганизмов, продуцирующих β-пропеллерные фитазы. Трехмерная структура β-пропеллера фитазы аналогична пропеллеру с шестью лопастями. Текущие исследования показывают, что β-пропеллерные фитазы являются основными ферментами, разлагающими фитаты в воде и почве, и могут играть важную роль в круговороте фитатов и фосфора. [16]

Пурпурные кислые фосфатазы

[ редактировать ]

Недавно из семядолей прорастающих соевых бобов была выделена фитаза, имеющая мотив активного центра пурпурной кислой фосфатазы (PAP). Этот класс металлоферментов хорошо изучен, а поиск в геномных базах данных выявил PAP-подобные последовательности у растений, млекопитающих, грибов и бактерий. Однако было обнаружено, что только PAP из соевых бобов обладает значительной фитазной активностью. Для PAP были определены трехмерная структура, мотив последовательности активного центра и предполагаемый механизм катализа. [ нужна ссылка ]

Белковые тирозинфосфатазоподобные фитазы

[ редактировать ]

Лишь немногие из известных фитаз принадлежат к суперсемейству ферментов, называемых протеинтирозинфосфатазами (ПТФ). PTP-подобные фитазы, относительно недавно открытый класс фитаз, были выделены из бактерий, которые обычно обитают в кишечнике жвачных животных. [17] Все охарактеризованные PTP-подобные фитазы имеют общий мотив последовательности активного сайта (His-Cys-(X)5-Arg), двухстадийный кислотно-основной механизм дефосфорилирования и активность в отношении фосфорилированных остатков тирозина, характеристики, которые являются общими для всех Ферменты суперсемейства PTP. [18] [19] Как и во многих ферментах суперсемейства PTP, точные биологические субстраты и роль бактериальных PTP-подобных фитаз еще четко не идентифицированы. Охарактеризованные PTP-подобные фитазы из бактерий рубца имеют общую последовательность и структурную гомологию с PTP-подобной фосфоинозитид/-инозитолфосфатазой млекопитающих PTEN. [12] и значительная гомология последовательности с доменом PTP секретируемого вирулентного белка типа III из Pseudomonas syringae (HopPtoD2). [20]

Биохимические характеристики

[ редактировать ]

Специфичность субстрата

[ редактировать ]

Большинство фитаз демонстрируют широкую субстратную специфичность, обладая способностью гидролизовать многие фосфорилированные соединения, которые структурно не похожи на фитиновую кислоту, такие как АДФ , АТФ , фенилфосфат, фруктозо-1,6-бисфосфат , глюкозо-6-фосфат , глицерофосфат и 3-фосфоглицерат. . Лишь несколько фитаз описаны как высокоспецифичные к фитиновой кислоте, например фитазы из Bacillus sp. , Aspergillus sp. , кишечная палочка [21] и фитазы, относящиеся к классу PTP-подобных фитаз. [18]

Пути дефосфорилирования фитиновой кислоты

[ редактировать ]

Фитиновая кислота имеет шесть фосфатных групп, которые могут высвобождаться фитазами с разной скоростью и в разном порядке. Фитазы ступенчато гидролизуют фосфаты из фитиновой кислоты, образуя продукты, которые снова становятся субстратами для дальнейшего гидролиза. Большинство фитаз способны отщеплять пять из шести фосфатных групп фитиновой кислоты. Фитазы группируются по первому фосфатному положению фитиновой кислоты, которая гидролизуется. Комитет по номенклатуре ферментов Международного союза биохимии выделяет три типа фитаз в зависимости от положения первого гидролизованного фосфата: 3-фитаза ( EC 3.1.3.8 ), 4-фитаза ( EC 3.1.3.26 ) и 5- фитаза. фитаза ( EC 3.1.3.72 ). На сегодняшний день большинство известных фитаз представляют собой 3-фитазы или 4-фитазы, [21] только HAP, очищенный от пыльцы лилии [22] и PTP-подобная фитаза из Selenomonas ruminantium subsp. лактилитика [20] были определены как 5-фитазы .

Биологическая значимость

[ редактировать ]

Фитиновая кислота и ее метаболиты играют несколько важных ролей в семенах и зернах, в первую очередь фитиновая кислота действует как хранилище фосфора, как хранилище энергии, как источник катионов и как источник мио-инозитола (предшественника клеточной стенки). Фитиновая кислота является основной формой хранения фосфора в семенах растений и основным источником фосфора в зерновых рационах, используемых при интенсивном животноводстве. Органический фосфат, содержащийся в фитиновой кислоте, в основном недоступен для животных, которые его потребляют, но неорганический фосфат, выделяемый фитазами, легко усваивается. Жвачные животные могут использовать фитиновую кислоту в качестве источника фосфора, поскольку бактерии, населяющие их кишечник, являются хорошо изученными продуцентами многих типов фитаз. Однако животные с однокамерным желудком не являются носителями бактерий, продуцирующих фитазу, поэтому эти животные не могут использовать фитиновую кислоту в качестве основного источника фосфора, и она выводится с калом. [23] Однако у человека, особенно у вегетарианцев и веганов , из-за повышенной адаптации микробиома кишечника, в кишечнике могут быть микробы, которые могут производить фитазу, расщепляющую фитиновую кислоту. [24]

Фитиновая кислота и ее метаболиты играют еще несколько важных ролей в эукариот физиологических процессах . Таким образом, фитазы, которые гидролизуют фитиновую кислоту и ее метаболиты, также играют важную роль. Фитиновая кислота и ее метаболиты участвуют в репарации ДНК, рециркуляции везикул, покрытых клатрином , контроле нейротрансмиссии и пролиферации клеток. [25] [26] [27] Точная роль фитаз в регуляции фитиновой кислоты и ее метаболитов и, как следствие, роль в описанных выше физиологических процессах до сих пор в значительной степени неизвестны и являются предметом многих исследований.

Сообщалось, что фитаза вызывает гиперчувствительный пневмонит у человека, подвергшегося воздействию при добавлении фермента в корм для крупного рогатого скота. [28] [29]

Сельскохозяйственное и промышленное использование

[ редактировать ]

Фитазу производят бактерии, обнаруженные в кишечнике жвачных животных (крупный рогатый скот, овцы), что позволяет им использовать фитиновую кислоту, содержащуюся в зерне, в качестве источника фосфора. [30] Нежвачные животные ( животные с однокамерным желудком ), такие как люди, собаки, свиньи, птицы и т. д., не производят фитазу. Исследования в области питания животных выдвинули идею добавления в корм фитазы, чтобы сделать доступными для животных питательные вещества, связанные с фитатом, такие как кальций , фосфор , минералы , углеводы , аминокислоты и белки . [31] В Канаде была разработана и одобрена для ограниченного производства генетически модифицированная свинья по имени Энвиропиг, которая способна вырабатывать фитазу преимущественно через слюнные железы. [32] [33]

Фитаза используется в качестве кормовой добавки для животных – часто у домашней птицы и свиней – для повышения питательной ценности растительного материала за счет высвобождения неорганического фосфата из фитиновой кислоты (мио-инозитолгексакисфосфат). Фитазу можно очистить из трансгенных микробов , и недавно она была получена в трансгенных канолы , люцерны и риса . растениях [34] Фитазу также получают из культивируемого Rhizopus oligosporus .

См. также

[ редактировать ]

Ссылки

[ редактировать ]
  1. ^ Jump up to: а б Маллани Э.Дж., Дейли CB, Улла А.Х. (2000). Достижения в исследованиях фитазы . Достижения прикладной микробиологии. Том. 47. стр. 157–199. дои : 10.1016/S0065-2164(00)47004-8 . ISBN  9780120026470 . ПМИД   12876797 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  2. ^ Jump up to: а б с д Маллани Э.Дж., Улла А.Х. (2003). «Термин фитаза включает в себя несколько различных классов ферментов». Биохимия Биофиз Рес Коммьюнити . 312 (1): 179–184. дои : 10.1016/j.bbrc.2003.09.176 . ПМИД   14630039 .
  3. ^ Сузуки, У.; Ёсимура, К.; Такаиси, М. (1907). «Über ein enzym 'Phytase' das anгидро-окси-метилендифосфорсауре' spalter» [О ферменте «фитазе», расщепляющем ангидро-окси-метилендифосфорную кислоту] (PDF) . Бюллетень Сельскохозяйственного колледжа Токийского императорского университета . 7 : 502–512.
  4. ^ Jump up to: а б Кумар, В.; Синха, АК; Маккар, ГЭС; Беккер, К. (15 июня 2010 г.). «Диетическая роль фитата и фитазы в питании человека: обзор». Пищевая химия . 120 (4): 945–959. doi : 10.1016/j.foodchem.2009.11.052 . ISSN   0308-8146 .
  5. ^ МакКоллум, EV; Харт, Э.Б. (1908). «О возникновении в тканях животных фермента, расщепляющего фитин» (PDF) . Журнал биологической химии . 4 (6): 497–500. дои : 10.1016/S0021-9258(17)36370-6 .
  6. ^ Jump up to: а б с д и ж г час Лей, XG; Уивер, доктор медицинских наук; Маллани, Э.; Улла, AHJ; Азаин, MJ (январь 2013 г.). «Фитаза: новая жизнь «старого» фермента» . Ежегодный обзор биологических наук о животных . 1 : 283–309. doi : 10.1146/annurev-animal-031412-103717 . ISSN   2165-8110 . ПМИД   25387021 .
  7. ^ Коницкий, Ю.; Грейнер, Р. (2002). «Молекулярные и каталитические свойства ферментов, расщепляющих фитаты (фитаз)» . Международный журнал пищевой науки и технологий . 37 (7): 791–812. дои : 10.1046/j.1365-2621.2002.00617.x . ISSN   0950-5423 .
  8. ^ Маллани, Э.Дж.; Гибсон, DM; Улла, AHJ (1 августа 1991 г.). «Положительная идентификация клона лямбда gt11, содержащего участок гена грибковой фитазы, с помощью иммунозонда и проверки последовательности» . Прикладная микробиология и биотехнология . 35 (5): 611–614. дои : 10.1007/BF00169625 . ISSN   0175-7598 . ПМИД   1369340 . S2CID   2796116 .
  9. ^ ван Хартингсвельдт, В.; ван Зейл, CM; Хартевельд, генеральный директор; Гука, Р.Дж.; Суйкербайк, Мэн; Люитен, Р.Г.; ван Паридон, Пенсильвания; Зельтен, ГК; Венстра, А.Э. (15 мая 1993 г.). «Клонирование, характеристика и сверхэкспрессия гена, кодирующего фитазу (phyA) Aspergillus niger». Джин . 127 (1): 87–94. дои : 10.1016/0378-1119(93)90620-I . ISSN   0378-1119 . ПМИД   8387447 .
  10. ^ Родригес, Э.; Хан, Ю.; Лей, XG (2 апреля 1999 г.). «Клонирование, секвенирование и экспрессия гена кислой фосфатазы/фитазы Escherichia coli (appA2), выделенного из толстой кишки свиньи» . Связь с биохимическими и биофизическими исследованиями . 257 (1): 117–123. дои : 10.1006/bbrc.1999.0361 . ISSN   0006-291X . ПМИД   10092520 .
  11. ^ Родригес, Э.; Поррес, Дж. М.; Хан, Ю.; Лей, XG (май 1999 г.). «Различная чувствительность рекомбинантной фитазы Aspergillus niger (r-PhyA) и кислой фосфатазы Escherichia coli pH 2,5 (r-AppA) к трипсину и пепсину Vitro» . Архив биохимии и биофизики . 365 (2): 262–267. дои : 10.1006/abbi.1999.1184 . ISSN   0003-9861 . ПМИД   10328821 .
  12. ^ Jump up to: а б Пуль А.А., Грюнингер Р.Дж., Грейнер Р., Янцен Т.В., Мосиманн С.К., Селинджер Л.Б. (2007). «Кинетический и структурный анализ бактериальной протеинтирозинфосфатазоподобной мио-инозитолполифосфатазы» . Белковая наука . 16 (7): 1368–1378. дои : 10.1110/ps.062738307 . ПМК   2206706 . ПМИД   17567745 .
  13. ^ Ким Т, Маллани Э.Дж., Поррес Дж.М., Ронекер К.Р., Кроу С., Райс С., Ко Т., Улла А.Х., Дейли CB, Уэлч Р., Лей XG (2006). «Сдвиг профиля pH фитазы Aspergillus niger PhyA в соответствии с pH желудка повышает ее эффективность в качестве добавки к корму для животных» . Appl Environ Microbiol . 72 (6): 4397–4403. Бибкод : 2006ApEnM..72.4397K . дои : 10.1128/АЕМ.02612-05 . ПМЦ   1489644 . ПМИД   16751556 .
  14. ^ Чен Р, Сюэ Г, Чен П, Яо Б, ​​Ян В, Ма Ц, Фань Ю, Чжао З, Тарчински MC, Ши Дж (2006). «Трансгенные растения кукурузы, экспрессирующие ген грибковой фитазы». Трансгенный Рез . 17 (4): 633–643. дои : 10.1007/s11248-007-9138-3 . ПМИД   17932782 . S2CID   13629219 .
  15. ^ Голован С.П., Мейдингер Р.Г., Аякайе А., Коттрилл М., Видеркер М.З., Барни Дж.Д., Планте С., Поллард Дж.В., Фан М.З., Хейс М.А., Лаурсен Дж., Хьёрт Дж.П., Хакер Р.Р., Филлипс Дж.П., Форсберг К.В. (2006). «Свиньи, экспрессирующие слюнную фитазу, производят навоз с низким содержанием фосфора». Нат Биотехнология . 19 (8): 741–745. дои : 10.1038/90788 . ПМИД   11479566 . S2CID   52853680 .
  16. ^ Лим Б.Л., Юнг П., Ченг С., Хилл Дж.Е. (2007). «Распространение и разнообразие фитат-минерализующих бактерий» . ИСМЕ Дж . 1 (4): 321–330. дои : 10.1038/ismej.2007.40 . ПМИД   18043643 .
  17. ^ Накашима Б.А., Макаллистер Т.А., Шарма Р., Селинджер Л.Б. (2007). «Разнообразие фитаз в рубце». Микроб Экол . 53 (1): 82–88. дои : 10.1007/s00248-006-9147-4 . ПМИД   17186149 . S2CID   39253734 .
  18. ^ Jump up to: а б Пуль А.А., Грейнер Р., Селинджер Л.Б. (2009). «Стереоспецифичность гидролиза мио-инозитол-гексакисфосфата протеинтирозинфосфатазоподобной инозитол-полифосфатазой из Megasphaera elsdenii». Appl Microbiol Biotechnol . 82 (1): 95–103. дои : 10.1007/s00253-008-1734-5 . ПМИД   18853154 . S2CID   11333832 .
  19. ^ Чжан Цзы (2003). Механистические исследования протеинтирозинфосфатаз . Прогресс в исследованиях нуклеиновых кислот и молекулярной биологии. Том. 73. стр. 171–220. дои : 10.1016/S0079-6603(03)01006-7 . ISBN  9780125400732 . ПМИД   12882518 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  20. ^ Jump up to: а б Пуль А., Грейнер Р., Селинджер Л.Б. (2008). «Протеин-тирозинфосфатазоподобная инозитол-полифосфатаза из Selenomonas ruminantium subsp. Lactilytica обладает специфичностью к 5-фосфату мио-инозитолгексакисфосфата». Международный журнал биохимии и клеточной биологии . 40 (10): 2053–2064. doi : 10.1016/j.biocel.2008.02.003 . ПМИД   18358762 .
  21. ^ Jump up to: а б Коницкий Ю, Грейнер Р. (2002). «Молекулярные и каталитические свойства ферментов, расщепляющих фитаты (фитаз)» . Int J Food Sci Technol . 37 (7): 791–812. дои : 10.1046/j.1365-2621.2002.00617.x .
  22. ^ Барриентос Л., Скотт Дж. Дж., Мерти П. П. (1994). «Специфика гидролиза фитиновой кислоты щелочной фитазой пыльцы лилии» . Физиология растений . 106 (4): 1489–1495. дои : 10.1104/стр.106.4.1489 . ПМК   159689 . ПМИД   7846160 .
  23. ^ Редди Н.Р., Сате С.К., Салунхе Д.К. (1982). «Фитаты в бобовых и злаках». Достижения в области пищевых исследований, том 28 . Том. 28. стр. 1–92. дои : 10.1016/s0065-2628(08)60110-x . ISBN  9780120164288 . ПМИД   6299067 . {{cite book}}: |journal= игнорируется ( помогите )
  24. ^ Маркевич, Л.Г.; Хонк, Дж.; Харос, М.; Свенецка, Д.; Врублевская, Б. (01 июля 2013 г.). «Диета влияет на способность кишечной микробиоты человека расщеплять фитат – исследования in vitro» (PDF) . Журнал прикладной микробиологии . 115 (1): 247–259. дои : 10.1111/jam.12204 . hdl : 10261/128848 . ISSN   1365-2672 . ПМИД   23551617 .
  25. ^ Конвей С.Дж., Миллер Г.Дж. (2007). «Биологические инозитолфосфаты, фосфатидилинозитолфосфаты и производные». Представитель Nat Prod . 24 (4): 687–707. дои : 10.1039/b407701f . ПМИД   17653355 .
  26. ^ Браилоу Э., Миямото, доктор медицинских наук, Дун, штат Нью-Джерси (2003). «Производные инозитола модулируют спонтанное высвобождение медиатора в нервно-мышечном соединении лягушки». Нейрофармакология . 45 (5): 691–701. дои : 10.1016/S0028-3908(03)00228-4 . ПМИД   12941382 . S2CID   25423202 .
  27. ^ Банс М.В., Бергендал К., Андерсон Р.А. (2006). «Ядерный PI(4,5)P(2): новое место для старого сигнала». Биохим Биофиз Акта . 1761 (5–6): 560–569. дои : 10.1016/j.bbalip.2006.03.002 . ПМИД   16750654 .
  28. ^ Жирар М., Кормье Ю. (2010). «Гиперчувствительный пневмонит». Современное мнение в области аллергии и клинической иммунологии . 10 (2): 99–103. дои : 10.1097/ACI.0b013e3283373bb8 . ПМИД   20093932 . S2CID   39580728 .
  29. ^ ван Хемст Р.К., Сандер И., Ройякерс Дж. и др. (2009). «Гиперчувствительный пневмонит, вызванный профессиональным воздействием фитазы» . Эур Респир Дж . 33 (6): 1507–09. дои : 10.1183/09031936.00035408 . ПМИД   19483053 .
  30. ^ Фриас, Дж.; Добладо, Р.; Антезана-младший; Видаль-Вальверде, Китай (2003). «Разложение инозитолфосфата под действием фермента фитазы в семенах бобовых». Пищевая химия . 81 (2): 233. doi : 10.1016/S0308-8146(02)00417-X . hdl : 10261/131058 .
  31. ^ Мезина, фон ГР; Лагос, Л. Ванесса; Сулабо, Роммель К.; Уок, Кэрри Л.; Штайн, Ханс Х. (01 февраля 2019 г.). «Влияние микробной фитазы на синтез муцина, гидролиз желудочного белка и деградацию фитата в желудочно-кишечном тракте растущих свиней» . Журнал зоотехники . 97 (2): 756–767. дои : 10.1093/jas/sky439 . ISSN   1525-3163 . ПМК   6358309 . ПМИД   30452657 .
  32. ^ «Генно-измененная «Энвиропиг» для уменьшения мертвых зон?» . Национальные географические новости . 30 марта 2010 г. Архивировано из оригинала 30 сентября 2019 года . Проверено 24 апреля 2020 г.
  33. ^ Головань Сергей П.; Мейдингер, Рой Г.; Аджакайе, Айоделе; Коттрилл, Майкл; Видеркер, Майлз З.; Барни, Дэвид Дж.; Плант, Клэр; Поллард, Джон В.; Фань, Мин З.; Хейс, М. Энтони; Лаурсен, Йеспер; Хьорт, Дж. Питер; Хакер, Роджер Р.; Филлипс, Джон П.; Форсберг, Сесил В. (2001). «Свиньи, экспрессирующие слюнную фитазу, производят навоз с низким содержанием фосфора». Природная биотехнология . 19 (8): 741–745. дои : 10.1038/90788 . ПМИД   11479566 . S2CID   52853680 .
  34. ^ «Трансгенные растения, экспрессирующие ген фитазы микробного происхождения, и их перспективное применение в качестве кормов» . Исследовательские ворота . Проверено 24 апреля 2020 г.
Retrieved from "https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Phytase&oldid=1186574199"
Arc.Ask3.Ru: конец переведенного документа.
Arc.Ask3.Ru
Номер скриншота №: fe652dbe79327a4f770004ded2447dd7__1700784840
URL1:https://arc.ask3.ru/arc/aa/fe/d7/fe652dbe79327a4f770004ded2447dd7.html
Заголовок, (Title) документа по адресу, URL1:
Phytase - Wikipedia
Данный printscreen веб страницы (снимок веб страницы, скриншот веб страницы), визуально-программная копия документа расположенного по адресу URL1 и сохраненная в файл, имеет: квалифицированную, усовершенствованную (подтверждены: метки времени, валидность сертификата), открепленную ЭЦП (приложена к данному файлу), что может быть использовано для подтверждения содержания и факта существования документа в этот момент времени. Права на данный скриншот принадлежат администрации Ask3.ru, использование в качестве доказательства только с письменного разрешения правообладателя скриншота. Администрация Ask3.ru не несет ответственности за информацию размещенную на данном скриншоте. Права на прочие зарегистрированные элементы любого права, изображенные на снимках принадлежат их владельцам. Качество перевода предоставляется как есть. Любые претензии, иски не могут быть предъявлены. Если вы не согласны с любым пунктом перечисленным выше, вы не можете использовать данный сайт и информация размещенную на нем (сайте/странице), немедленно покиньте данный сайт. В случае нарушения любого пункта перечисленного выше, штраф 55! (Пятьдесят пять факториал, Денежную единицу (имеющую самостоятельную стоимость) можете выбрать самостоятельно, выплаичвается товарами в течение 7 дней с момента нарушения.)