Инозитолмонофосфатаза 2

ИМПА2
Доступные структуры
ПДБ	Поиск ортологов: PDBe RCSB
showСписок идентификационных кодов PDB
	2CZH, 2CZI, 2CZK, 2DDK, 2FVZ
Идентификаторы
Псевдонимы	IMPA2 , инозитолмонофосфатаза 2
Внешние идентификаторы	Опустить : 605922 ; МГИ : 2149728 ; Гомологен : 22799 ; Генные карты : IMPA2 ; OMA : IMPA2 — ортологи
showМестоположение гена ( человек )
Chr.	Chromosome 18 (human)
End	12,030,877 bp
show экспрессии РНК Характер
	Top expressed in
	body of pancreas; ; skin of abdomen; ; gastrocnemius muscle; ; skin of leg; ; muscle of thigh; ; human kidney; ; vulva; ; skin of thigh; ; Skeletal muscle tissue of rectus abdominis; ; mucosa of transverse colon;
	n/a
	More reference expression data
	n/a
showГенная онтология
Molecular function	inositol monophosphate 1-phosphatase activity; inositol monophosphate phosphatase activity; hydrolase activity; protein binding; protein homodimerization activity; metal ion binding; inositol monophosphate 3-phosphatase activity; inositol monophosphate 4-phosphatase activity;
Cellular component	cytoplasm; cytosol;
Biological process	phosphate-containing compound metabolic process; phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process; inositol phosphate metabolic process; inositol metabolic process; inositol biosynthetic process; signal transduction; inositol phosphate dephosphorylation;
	Sources:Amigo / QuickGO
hideОртологи
	3613
	114663
	ENSG00000141401
	н/д
	О14732
	Q91UZ5
	НМ_014214
	НМ_053261
	НП_055029
	НП_444491
	Викиданные
Просмотр/редактирование человека	Просмотр/редактирование мыши

Инозитолмонофосфатаза 2 массой 32 кДа представляет собой фермент , который у человека кодируется IMPA2 геном . ^[4]^[5] IMPA2 дефосфорилирует мио-инозитолмонофосфат до мио-инозитола.

Функция IMPA2, по-видимому, аналогична функции IMPA1 в тканях; однако гены экспрессируются по-разному в различных тканях, при этом IMPA2 экспрессируется на самом высоком уровне в определенных тканях мозга и просвете почек. IMPA2 существует в клетках в виде гомодимера и не может образовывать гетеродимеры с IMPA1. ^[6]

Ссылки

^ Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000141401 – Ensembl , май 2017 г.
^ «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .
^ Ёсикава Т., Тернер Г., Эстерлинг Л.Е., Сандерс А.Р., Детера-Уодли С.Д. (ноябрь 1997 г.). «Новый ген человеческой мио-инозитолмонофосфатазы, IMP.18p, соответствует области восприимчивости к биполярному расстройству». Мол Психиатрия . 2 (5): 393–97. дои : 10.1038/sj.mp.4000325 . ПМИД 9322233 . S2CID 24336959 .
^ «Ген Энтреза: IMPA2 инозитол(мио)-1(или 4)-монофосфатаза 2» .
^ Ониши Т., Оба Х., Со К.С., Им Дж., Сато Ю., Иваяма Ю., Фуруичи Т., Чунг С.К., Ёсикава Т. (январь 2007 г.). «Пространственные образцы экспрессии и биохимические свойства отличают вторую мио-инозитолмонофосфатазу IMPA2 от IMPA1» . Ж. Биол. Хим . 282 (1): 637–46. дои : 10.1074/jbc.M604474200 . PMID 17068342 .

Дальнейшее чтение

Бональдо М.Ф., Леннон Дж., Соареш М.Б. (1997). «Нормализация и вычитание: два подхода к открытию генов» . Геном Рез . 6 (9): 791–806. дои : 10.1101/гр.6.9.791 . ПМИД 8889548 .
Ёсикава Т., Падигару М., Каркера Дж.Д., Шарма М., Берреттини В.Х., Эстерлинг Л.Е., Детера-Уодли С.Д. (2000). «Геномная структура и новые варианты мио-инозитолмонофосфатазы 2 (IMPA2)». Мол. Психиатрия . 5 (2): 165–71. дои : 10.1038/sj.mp.4000688 . ПМИД 10822344 . S2CID 25662931 .
Сьёхолт Г., Гулбрандсен А.К., Лёвли Р., Берле Йо, Молвен А., Стин В.М. (2000). «Ген мио-инозитолмонофосфатазы человека (IMPA2), локализованный в предполагаемой области восприимчивости к биполярному расстройству на хромосоме 18p11.2: геномная структура и скрининг полиморфизма у пациентов с маниакально-депрессивным расстройством». Мол. Психиатрия . 5 (2): 172–80. дои : 10.1038/sj.mp.4000681 . ПМИД 10822345 . S2CID 21428994 .
Юн И.С., Ли П.П., Сиу КП, Кеннеди Дж.Л., Кук Р.Г., Парих С.В., Варш Дж.Дж. (2002). «Измененная экспрессия гена IMPA2 и гомеостаз кальция при биполярном расстройстве». Мол. Психиатрия . 6 (6): 678–83. дои : 10.1038/sj.mp.4000901 . ПМИД 11673796 . S2CID 26050322 .
Штраусберг Р.Л., Фейнгольд Э.А., Гроуз Л.Х., Дерге Дж.Г., Клаузнер Р.Д., Коллинз Ф.С., Вагнер Л., Шенмен К.М., Шулер Г.Д. (2003). «Получение и первоначальный анализ более 15 000 полноразмерных последовательностей кДНК человека и мыши» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 99 (26): 16899–903. Бибкод : 2002PNAS...9916899M . дои : 10.1073/pnas.242603899 . ПМК 139241 . ПМИД 12477932 .
Аззуз Т.Н., Шумперли Д. (2004). «Эволюционная консервативность малого ядерного рибонуклеопротеина U7 у Drosophila melanogaster» . РНК . 9 (12): 1532–41. дои : 10.1261/rna.5143303 . ПМК 1370506 . ПМИД 14624008 .
Сьёхольт Г., Эбштейн Р.П., Лий Р.Т., Берл Джо, Малле Дж., Делёз Дж.Ф., Левинсон Д.Ф., Лоран С., Муджахед М. (2005). «Изучение генов IMPA1 и IMPA2 у пациентов с маниакально-депрессивным расстройством: связь между полиморфизмом промотора IMPA2 и биполярным расстройством». Мол. Психиатрия . 9 (6): 621–9. дои : 10.1038/sj.mp.4001460 . ПМИД 14699425 . S2CID 28747842 .
Герхард Д.С., Вагнер Л., Файнгольд Э.А., Шенмен К.М., Граус Л.Х., Шулер Г., Кляйн С.Л., Олд С., Расули Р. (2004). «Статус, качество и расширение проекта полноразмерной кДНК Национального института здравоохранения: Коллекция генов млекопитающих (MGC)» . Геном Рез . 14 (10Б): 2121–7. дои : 10.1101/гр.2596504 . ПМК 528928 . ПМИД 15489334 .
Накаяма Дж., Ямамото Н., Хамано К., Ивасаки Н., Охта М., Накахара С., Мацуи А., Ногучи Е., Аринами Т. (2005). «Связь и ассоциация фебрильных судорог с геном IMPA2 на хромосоме 18 человека». Неврология . 63 (10): 1803–7. дои : 10.1212/01.wnl.0000144499.34164.e0 . ПМИД 15557493 . S2CID 20201724 .
Ониши Т., Оба Х., Со К.С., Им Дж., Сато Ю., Иваяма Ю., Фуруичи Т., Чунг С.К., Ёсикава Т. (2007). «Пространственные образцы экспрессии и биохимические свойства отличают вторую мио-инозитолмонофосфатазу IMPA2 от IMPA1» . Ж. Биол. Хим . 282 (1): 637–46. дои : 10.1074/jbc.M604474200 . PMID 17068342 .
Ониши Т., Ямада К., Оба Х., Иваяма Ю., Тойота Т., Хаттори Э., Инада Т., Кунуги Х., Тацуми М. (2007). «Гаплотип промотора гена инозитолмонофосфатазы 2 (IMPA2) в 18p11.2 обеспечивает возможный риск биполярного расстройства за счет усиления транскрипции» . Нейропсихофармакология . 32 (8): 1727–37. дои : 10.1038/sj.npp.1301307 . ПМИД 17251911 .
Араи Р., Ито К., Ониси Т., Оба Х., Акасака Р., Бессё Ю., Ханава-Суэцугу К., Ёсикава Т., Ширузу М. (2007). «Кристаллическая структура человеческой мио-инозитолмонофосфатазы 2, продукта предполагаемого гена предрасположенности к биполярному расстройству, шизофрении и фебрильным судорогам». Белки . 67 (3): 732–42. дои : 10.1002/прот.21299 . ПМИД 17340635 . S2CID 46602105 .
Блэр М.А., Ма С., Абу-Халил Б., Хедера П. (2007). «Генетические варианты гена IMPA2 не повышают риск фебрильных судорог у пациентов европеоидной расы». Евро. Дж. Нейрол . 14 (4): 424–7. дои : 10.1111/j.1468-1331.2007.01702.x . ПМИД 17388992 . S2CID 36906656 .

Внешние ссылки

Обзор всей структурной информации, доступной в PDB для UniProt : O14732 (человеческая инозитолмонофосфатаза 2) в PDBe-KB .

Эта статья о гене на й хромосоме человека незавершена 18 - . Вы можете помочь Википедии, расширив ее .

[refGRCh38Ensembl-1] Jump up to: ^а ^б ^с GRCh38: Версия Ensembl 89: ENSG00000141401 – Ensembl , май 2017 г.

[2] «Ссылка на Human PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[3] «Ссылка на Mouse PubMed:» . Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США .

[pmid9322233-4] Ёсикава Т., Тернер Г., Эстерлинг Л.Е., Сандерс А.Р., Детера-Уодли С.Д. (ноябрь 1997 г.). «Новый ген человеческой мио-инозитолмонофосфатазы, IMP.18p, соответствует области восприимчивости к биполярному расстройству». Мол Психиатрия . 2 (5): 393–97. дои : 10.1038/sj.mp.4000325 . ПМИД 9322233 . S2CID 24336959 .

[entrez-5] «Ген Энтреза: IMPA2 инозитол(мио)-1(или 4)-монофосфатаза 2» .

[pmid17068342-6] Ониши Т., Оба Х., Со К.С., Им Дж., Сато Ю., Иваяма Ю., Фуруичи Т., Чунг С.К., Ёсикава Т. (январь 2007 г.). «Пространственные образцы экспрессии и биохимические свойства отличают вторую мио-инозитолмонофосфатазу IMPA2 от IMPA1» . Ж. Биол. Хим . 282 (1): 637–46. дои : 10.1074/jbc.M604474200 . PMID 17068342 .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

v т и Ферменты
Активность	Активный сайт Связывающий сайт Каталитическая триада Оксианионная дырка Ферментная распущенность Фермент, ограниченный диффузией Кофактор Ферментативный катализ
Регулирование	Аллостерическая регуляция Кооперативность Ингибитор ферментов Активатор ферментов
Классификация	Номер ЕС Суперсемейство ферментов Семейство ферментов Список ферментов
Кинетика	Кинетика ферментов Диаграмма Иди – Хофсти Заговор Хейнса – Вульфа График Лайнуивера – Берка Кинетика Михаэлиса – Ментен
Типы	EC1 Оксидоредуктазы ( список ) EC2 Трансферазы ( список ) EC3 Гидролазы ( список ) EC4- лиазы ( список ) EC5 Изомеразы ( список ) EC6- лигазы ( список ) EC7 Транслоказы ( список )