Сульфатаза

показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

	Стероид сульфатаза
Идентификаторы
Символ	Сульфатаза
Пфам	PF00884
ИнтерПро	IPR000917
PROSITE	PDOC00117
СКОП2	1аук / СКОПе / СУПФАМ
Суперсемейство OPM	24
белок OPM	1п49
Pfam
показывать Доступные белковые структуры:
Pfam	structures / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	structure summary

В биохимии сульфатазы , ЕС 3.1.6.- класс ферментов класса эстераз катализирующих гидролиз сложных сульфатов эфиров : в спирт и бисульфат —

{\ce {R-OSO3 + H2O}}\quad {\xrightarrow[{\text{sulfatase}}]{}}\quad {\ce {R-OH + HSO4-}}

Их можно найти в ряде субстратов , включая стероиды , углеводы и белки . Сложные эфиры сульфатов могут образовываться из различных спиртов и аминов . В последнем случае образующиеся N -сульфаты также можно назвать сульфаматами .

Сульфатазы играют важную роль в круговороте серы в окружающей среде, в деградации сульфатированных гликозаминогликанов и гликолипидов в лизосомах , а также в ремоделировании сульфатированных гликозаминогликанов во внеклеточном пространстве. Вместе с сульфотрансферазами сульфатазы образуют основной каталитический механизм синтеза и расщепления сложных эфиров сульфатов.

Возникновение и важность

Сульфатазы встречаются у низших и высших организмов. У высших организмов они встречаются во внутриклеточном и внеклеточном пространстве. Стероидная сульфатаза распределяется в широком диапазоне тканей по всему организму, позволяя сульфатированным стероидам, синтезируемым в надпочечниках и половых железах, десульфатироваться после распределения по системе кровообращения. Многие сульфатазы локализованы в лизосоме — кислой пищеварительной органелле, находящейся внутри клетки. Лизосомальные сульфатазы расщепляют ряд сульфатированных углеводов, включая сульфатированные гликозаминогликаны и гликолипиды . Генетические дефекты активности сульфатазы могут возникать в результате мутаций отдельных сульфатаз и приводить к определенным лизосомальным нарушениям накопления со спектром фенотипов, начиная от дефектов физического и интеллектуального развития.

Трехмерная структура

Было показано, что следующие сульфатазы структурно родственны на основании гомологии их последовательностей : ^[1]^[2]^[3]

цереброзид-сульфатаза
стероид сульфатаза
арилсульфатаза A EC 3.1.6.8 (ASA), лизосомальный фермент, гидролизующий сульфат цереброзида ;
арилсульфатаза B EC 3.1.6.12 (ASB), которая гидролизует сульфатно-эфирную группу от N-ацетилгалактозамин -4-сульфатных остатков дерматансульфата ;
арилсульфатаза C (ASD) и E (ASE); стерилсульфатаза EC 3.1.6.2 (STS), мембраносвязанный фермент, который гидролизует сульфаты 3-бета-гидроксистероидов ;
идуронат-2-сульфатаза EC 3.1.6.13 (IDS), лизосомальный фермент, который гидролизует 2-сульфатные группы идуроновых кислот в дерматансульфате и гепарансульфате ;
N-ацетилгалактозамин-6-сульфатаза EC 3.1.6.4 , гидролизующая 6-сульфатные группы -D-галактозамина хондроитинсульфата ; и D-галактозо-6-сульфатные звенья кератансульфата N- ацетил
N-сульфоглюкозамин сульфогидролаза EC 3.10.1.1 , лизосомальный фермент, который гидролизует N-сульфо-D-глюкозамин на глюкозамин и сульфат ;
глюкозамин-6-сульфатаза EC 3.1.6.14 (G6S), которая гидролизует N-ацетил-D-глюкозамин-6-сульфатные звенья гепарансульфата и кератансульфата;
N-сульфоглюкозамин сульфогидролаза EC 3.10.1.1 , лизосомальный фермент, который гидролизует N-сульфо-D-глюкозамин на глюкозамин и сульфат ;
эмбриона морского ежа арилсульфатаза EC 3.1.6.1 ;
зеленых водорослей арилсульфатаза EC 3.1.6.1 , играющая роль в минерализации сульфатов; и
арилсульфатаза EC 3.1.6.1 из Escherichia coli , Klebsiella aerogenes и Pseudomonas aeruginosa .

Белки человека, содержащие этот домен

АРСА ; АРСБ ; АРСД ; АРСФ ; АРСГ ; АРШ ; АРСИ ; АРСЖ ; АРСК ; АРСЛ ; ГАЛНС ; ГНС ; ИДС ; СВИНКА ; СГШ ; СТС ; СУЛЬФ1 ; СУЛЬФ2 ;

Ссылки

^ фон Фигура К., Вингрон М., Шмидт Б., Мейер Х.Э., Петерс С., Роммерскирх В., Рупп К., Полманн Р., Цульсдорф М. (1990). «Филогенетическая консервативность арилсульфатаз. Клонирование кДНК и экспрессия арилсульфатазы человека B» . Ж. Биол. Хим . 265 (6): 3374–3381. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39778-9 . ПМИД 2303452 .
^ Уилсон П.Дж., Моррис С.П., Энсон Д.С., Оккиодоро Т., Белицки Дж., Клементс П.Р., Хопвуд Дж.Дж. (1990). «Синдром Хантера: выделение клона кДНК идуронат-2-сульфатазы и анализ ДНК пациента» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 87 (21): 8531–8535. Бибкод : 1990PNAS...87.8531W . дои : 10.1073/pnas.87.21.8531 . ПМК 54990 . ПМИД 2122463 .
^ Гроссман А.Р., де Хостос Э.Л., Шиллинг Дж. (1989). «Структура и экспрессия гена, кодирующего периплазматическую арилсульфатазу Chlamydomonas Reinhardtii». Мол. Генерал Жене . 218 (2): 229–239. дои : 10.1007/BF00331273 . ПМИД 2476654 . S2CID 20866325 .

Внешние ссылки

Сульфатазы Национальной медицинской библиотеки США в медицинских предметных рубриках (MeSH)
Обзор на rndsystems.com
«Аннотация семейства генов сульфатазы» на сайте mad-cow.org.

В эту статью включен текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000917.

[PUB00002603-1] фон Фигура К., Вингрон М., Шмидт Б., Мейер Х.Э., Петерс С., Роммерскирх В., Рупп К., Полманн Р., Цульсдорф М. (1990). «Филогенетическая консервативность арилсульфатаз. Клонирование кДНК и экспрессия арилсульфатазы человека B» . Ж. Биол. Хим . 265 (6): 3374–3381. дои : 10.1016/S0021-9258(19)39778-9 . ПМИД 2303452 .

[PUB00004716-2] Уилсон П.Дж., Моррис С.П., Энсон Д.С., Оккиодоро Т., Белицки Дж., Клементс П.Р., Хопвуд Дж.Дж. (1990). «Синдром Хантера: выделение клона кДНК идуронат-2-сульфатазы и анализ ДНК пациента» . Учеб. Натл. акад. наук. США . 87 (21): 8531–8535. Бибкод : 1990PNAS...87.8531W . дои : 10.1073/pnas.87.21.8531 . ПМК 54990 . ПМИД 2122463 .

[PUB00003733-3] Гроссман А.Р., де Хостос Э.Л., Шиллинг Дж. (1989). «Структура и экспрессия гена, кодирующего периплазматическую арилсульфатазу Chlamydomonas Reinhardtii». Мол. Генерал Жене . 218 (2): 229–239. дои : 10.1007/BF00331273 . ПМИД 2476654 . S2CID 20866325 .

[1]

[2]

[3]