Рестрикционный фермент
 |
|---|
Фермент рестрикции , эндонуклеаза рестрикции , REase , ENase или рестриктаза представляет собой фермент , который расщепляет ДНК на фрагменты в определенных сайтах узнавания или рядом с ними внутри молекул, известных как сайты рестрикции . [1] [2] [3] Ферменты рестрикции представляют собой один класс более широкой эндонуклеаз группы ферментов . Ферменты рестрикции обычно подразделяют на пять типов, которые различаются по своей структуре и по тому, разрезают ли они свой ДНК- субстрат в сайте узнавания или сайты узнавания и расщепления отделены друг от друга. Чтобы разрезать ДНК, все ферменты рестрикции делают два разреза, один раз через каждый сахарофосфатный остов (т.е. каждую цепь) двойной спирали ДНК .
Эти ферменты обнаружены у бактерий и архей и обеспечивают механизм защиты от вторжения вирусов . [4] [5] Внутри прокариот ферменты рестрикции избирательно разрезают чужеродную ДНК в процессе, называемом рестрикционным перевариванием ; между тем ДНК хозяина защищена модифицирующим ферментом ( метилтрансферазой ), который модифицирует ДНК прокариот и блокирует расщепление. Вместе эти два процесса образуют систему модификации ограничений . [6]
Известно более 3600 эндонуклеаз рестрикции, обладающих более чем 250 различными специфичностями. [7] Более 3000 из них были детально изучены, и более 800 из них доступны коммерчески. [8] Эти ферменты обычно используются для модификации ДНК в лабораториях и являются жизненно важным инструментом молекулярного клонирования . [9] [10] [11]
История [ править ]
Термин «фермент рестрикции» возник в результате исследований фага λ , вируса, который заражает бактерии, а также явления контролируемого хозяином ограничения и модификации такого бактериального фага или бактериофага . [12] Это явление было впервые выявлено в работах, проведенных в лабораториях Сальвадора Лурии , Жана Вейгеля и Джузеппе Бертани в начале 1950-х годов. [13] [14] Установлено, что для бактериофага λ, способного хорошо расти в одном штамме Escherichia coli , например E.coli C, при выращивании в другом штамме, например E.coli K, его выходы могут существенно снижаться, вплоть до на три-пять порядков. Клетка-хозяин, в данном примере E. coli K, известна как рестриктирующий хозяин и, по-видимому, обладает способностью снижать биологическую активность фага λ. Если фаг приживается в одном штамме, способность этого фага к росту также ограничивается в других штаммах. В 1960-х годах в работах, проведенных в лабораториях Вернера Арбера и Мэтью Мезельсона, было показано , что рестрикция вызвана ферментативным расщеплением ДНК фага, и поэтому задействованный фермент был назван ферментом рестрикции. [4] [15] [16] [17]
Ферменты рестрикции, изученные Арбером и Мезельсоном, относились к ферментам рестрикции типа I, которые случайным образом расщепляют ДНК от сайта узнавания. [18] В 1970 году Гамильтон О. Смит , Томас Келли и Кент Уилкокс выделили и охарактеризовали первый фермент рестрикции типа II, HindII , из бактерии Haemophilus influenzae . [19] [20] Ферменты рестрикции этого типа более полезны для лабораторных работ, поскольку они расщепляют ДНК в месте последовательности их распознавания и чаще всего используются в качестве инструмента молекулярной биологии. [21] Позже Дэниел Натанс и Кэтлин Данна показали, что расщепление ДНК обезьяньего вируса 40 (SV40) ферментами рестрикции дает определенные фрагменты, которые можно разделить с помощью электрофореза в полиакриламидном геле , тем самым показав, что ферменты рестрикции также можно использовать для картирования ДНК. [22] За работу по открытию и описанию ферментов рестрикции Нобелевская премия по физиологии и медицине 1978 года была присуждена Вернеру Арберу , Дэниелу Натансу и Гамильтону О. Смиту . [23] Открытие ферментов рестрикции позволяет манипулировать ДНК, что приводит к разработке технологии рекомбинантной ДНК , имеющей множество применений, например, позволяющей крупномасштабное производство белков, таких как человеческий инсулин , используемый пациентами с диабетом . [13] [24]
Происхождение [ править ]
Ферменты рестрикции, вероятно, произошли от общего предка и получили широкое распространение посредством горизонтального переноса генов . [25] [26] Кроме того, появляется все больше свидетельств того, что эндонуклеазы рестрикции эволюционировали как эгоистичный генетический элемент. [27]
Сайт признания [ править ]
Ферменты рестрикции распознают определенную последовательность нуклеотидов. [2] и производят двухцепочечный разрез ДНК. Последовательности узнавания также можно классифицировать по количеству оснований в сайте узнавания, обычно от 4 до 8 оснований, и количество оснований в последовательности будет определять, как часто сайт будет случайно появляться в любом данном геноме, например Последовательность из 4 пар оснований теоретически будет встречаться один раз каждые 4 ^ 4 или 256 п.н., 6 оснований, 4 ^ 6 или 4096 п.н., а 8 оснований будут составлять 4 ^ 8 или 65 536 п.н. [28] Многие из них являются палиндромными , то есть базовая последовательность читается одинаково и вперед, и назад. [29] Теоретически в ДНК возможны два типа палиндромных последовательностей. Зеркальный палиндром похож на те, что встречаются в обычном тексте, в котором последовательность читается одинаково вперед и назад на одной нити ДНК, как в GTAATG. Палиндром инвертированных повторов также представляет собой последовательность, которая читается одинаково и вперед, и назад, но прямые и обратные последовательности обнаруживаются в комплементарных цепях ДНК (т. е. в двухцепочечной ДНК), как в GTATAC (GTATAC комплементарен CATATG ). [30] Перевернутые повторяющиеся палиндромы более распространены и имеют большее биологическое значение, чем зеркальные палиндромы.
EcoRI Расщепление приводит к образованию «липких» концов .
тогда как SmaI расщепление ферментом рестрикции приводит к образованию «тупых» концов :
Последовательности распознавания в ДНК различаются для каждого фермента рестрикции, что приводит к различиям в длине, последовательности и ориентации цепи ( 5'-конец или 3'-конец ) «навеса» липкого конца фермента рестрикции. [31]
Различные ферменты рестрикции, распознающие одну и ту же последовательность, известны как неошизомеры . Они часто расщепляются в разных местах последовательности. Различные ферменты, которые распознают и расщепляют одно и то же место, известны как изошизомеры .
Типы [ править ]
Встречающиеся в природе эндонуклеазы рестрикции подразделяются на пять групп (типы I, II, III, IV и V) в зависимости от их состава и требований к ферментному кофактору , природы их целевой последовательности и положения их сайта расщепления ДНК относительно мишени. последовательность. [32] [33] [34] Однако анализ последовательности ДНК ферментов рестрикции показывает большие различия, указывая на то, что существует более четырех типов. [35] Все типы ферментов распознают специфические короткие последовательности ДНК и осуществляют эндонуклеолитическое расщепление ДНК с образованием специфических фрагментов с концевыми 5'-фосфатами. Они различаются последовательностью распознавания, составом субъединиц, положением расщепления и требованиями к кофакторам. [36] [37] как кратко изложено ниже:
- Ферменты типа I ( EC 3.1.21.3 ) расщепляют сайты, удаленные от сайта узнавания; требуются как АТФ , так и S-аденозил-L-метионин для функционирования ; многофункциональный белок, обладающий как рестриктазной, так и метилазной активностью ( EC 2.1.1.72 ).
- Ферменты типа II ( EC 3.1.21.4 ) расщепляют внутри или на небольших определенных расстояниях от сайта узнавания; большинству требуется магний ; ферменты с единственной функцией (рестрикционное переваривание), независимые от метилазы.
- Ферменты типа III ( EC 3.1.21.5 ) расщепляют сайты, расположенные на небольшом расстоянии от сайта узнавания; требуют АТФ (но не гидролизуют его); S-аденозил-L-метионин стимулирует реакцию, но в этом нет необходимости; существуют в составе комплекса с модификацией метилазы ( КФ 2.1.1.72 ).
- Ферменты типа IV нацелены на модифицированную ДНК, например, метилированную, гидроксиметилированную и глюкозилгидроксиметилированную ДНК.
- Ферменты типа V используют направляющие РНК (гРНК).
Введите l [ править ]
Ферменты рестрикции типа I были идентифицированы первыми и впервые были идентифицированы в двух разных штаммах (K-12 и B) E. coli . [38] Эти ферменты разрезают сайт, который отличается и находится на случайном расстоянии (не менее 1000 пар оснований) от их сайта узнавания. Расщепление в этих случайных участках следует за процессом транслокации ДНК, что показывает, что эти ферменты также являются молекулярными моторами. Сайт узнавания асимметричен и состоит из двух специфических частей — одна содержит 3–4 нуклеотида, а другая — 4–5 нуклеотидов, разделенных неспецифическим спейсером длиной около 6–8 нуклеотидов. Эти ферменты многофункциональны и способны как к рестрикционному расщеплению, так и к модификации активности, в зависимости от статуса метилирования целевой ДНК. Кофакторы S-аденозилметионин (AdoMet), гидролизованный аденозинтрифосфат ( АТФ ) и магний (Mg 2+ ) ионы необходимы для их полной активности. Ферменты рестрикции типа I содержат три субъединицы, называемые HsdR, HsdM и HsdS; HsdR необходим для рестрикционного пищеварения; HsdM необходим для добавления метильных групп к ДНК хозяина (активность метилтрансферазы), а HsdS важен для специфичности сайта узнавания (ДНК-связывания) в дополнение к активности рестрикционного переваривания (расщепление ДНК) и модификации (ДНК-метилтрансфераза). [32] [38]
Тип II [ править ]
| Сайт-специфическая дезоксирибонуклеаза типа II | |
|---|---|
 Структура гомодимерного фермента рестрикции EcoRI (голубая и зеленая мультипликационная диаграмма), связанного с двухцепочечной ДНК (коричневые трубки). [39] Два каталитических иона магния (по одному от каждого мономера ) показаны в виде пурпурных сфер и соседствуют с участками расщепления ДНК, созданными ферментом (изображенными в виде пробелов в основной цепи ДНК). | |
| Идентификаторы | |
| Символ | Restrct_endonuc-II-подобный |
| Пфам Клан | CL0236 |
| ИнтерПро | ИПР011335 |
| СКОП2 | 1wte / SCOPe / СУПФАМ |
Типичные ферменты рестрикции типа II отличаются от ферментов рестрикции типа I по нескольким признакам. Они образуют гомодимеры с сайтами узнавания, которые обычно неделимы, палиндромны и имеют длину 4–8 нуклеотидов. Они распознают и расщепляют ДНК в одном и том же сайте и не используют для своей деятельности АТФ или AdoMet — обычно им требуется только Mg. 2+ в качестве кофактора. [29] Эти ферменты расщепляют фосфодиэфирную связь двойной спирали ДНК. Он может либо расщепиться в центре обеих прядей, образуя тупой конец, либо в шахматном положении, оставляя выступы, называемые липкими концами. [40] Это наиболее широко доступные и используемые ферменты рестрикции. В 1990-х и начале 2000-х годов были обнаружены новые ферменты этого семейства, не соответствующие всем классическим критериям этого класса ферментов, и была разработана новая номенклатура подсемейства , позволяющая разделить это большое семейство на подкатегории на основе отклонений от типичных характеристик ферментов II типа. . [29] Эти подгруппы определяются с помощью буквенного суффикса.
Ферменты рестрикции типа IIB (например, BcgI и BplI) представляют собой мультимеры , содержащие более одной субъединицы. [29] Они разрезают ДНК по обе стороны от места узнавания, чтобы вырезать сайт узнавания. Им требуются как AdoMet, так и Mg. 2+ кофакторы. Эндонуклеазы рестрикции типа IIE (например, NaeI) расщепляют ДНК после взаимодействия с двумя копиями их последовательности узнавания. [29] Один сайт узнавания действует как мишень для расщепления, а другой действует как аллостерический эффектор , который ускоряет или повышает эффективность ферментативного расщепления. Подобно ферментам типа IIE, эндонуклеазы рестрикции типа IIF (например, NgoMIV) взаимодействуют с двумя копиями своей последовательности узнавания, но расщепляют обе последовательности одновременно. [29] Эндонуклеазы рестрикции типа IIG (например, RM.Eco57I) имеют одну субъединицу, как и классические ферменты рестрикции типа II, но для активности требуется кофактор AdoMet. [29] Эндонуклеазы рестрикции типа IIM, такие как DpnI, способны распознавать и разрезать метилированную ДНК. [29] [41] [42] Эндонуклеазы рестрикции типа IIS (например, FokI) расщепляют ДНК на определенном расстоянии от своих непалиндромных асимметричных сайтов узнавания; [29] эта характеристика широко используется для выполнения методов клонирования in vitro, таких как клонирование Golden Gate . Эти ферменты могут функционировать как димеры . Аналогично, ферменты рестрикции типа IIT (например, Bpu10I и BslI) состоят из двух разных субъединиц. Некоторые распознают палиндромные последовательности, тогда как другие имеют асимметричные сайты узнавания. [29]
Тип III [ править ]
Ферменты рестрикции типа III (например, EcoP15) распознают две отдельные непалиндромные последовательности, которые ориентированы обратно. Они разрезают ДНК примерно на 20–30 пар оснований после сайта узнавания. [43] Эти ферменты содержат более одной субъединицы и требуют кофакторов AdoMet и АТФ для их роли в метилировании ДНК и рестрикционном переваривании соответственно. [44] Они являются компонентами прокариот рестрикции-модификации ДНК механизмов , которые защищают организм от вторжения чужеродной ДНК. Ферменты типа III представляют собой гетероолигомерные многофункциональные белки , состоящие из двух субъединиц: Res ( P08764 ) и Mod ( P08763 ). Субъединица Mod распознает специфичную для системы последовательность ДНК и представляет собой модификацию метилтрансферазы ; как таковой, он функционально эквивалентен субъединицам M и S эндонуклеазы рестрикции типа I. Res необходим для рестрикционного пищеварения, хотя он не обладает ферментативной сам по себе активностью. Ферменты типа III распознают короткие асимметричные последовательности ДНК длиной 5–6 п.н. и расщепляют 25–27 п.н. ниже по ходу транскрипции, оставляя короткие одноцепочечные 5'-выступы. Для осуществления рестрикционного расщепления им требуется наличие двух инверсно ориентированных неметилированных сайтов узнавания. Эти ферменты метилируют только одну цепь ДНК в положении N-6 остатков аденина, поэтому вновь реплицированная ДНК будет иметь метилированную только одну цепь, что достаточно для защиты от рестрикционного расщепления. Ферменты III типа относятся к бета-подсемейству Аденинметилтрансферазы N6 , содержащие девять мотивов , характеризующих это семейство, включая мотив I, карман связывания AdoMet (FXGXG), и мотив IV, каталитическую область (S/D/N (PP) Y/F). [36] [45]
Тип IV [ править ]
Ферменты типа IV распознают модифицированную, обычно метилированную ДНК, примером чего являются системы McrBC и Mrr E. coli . [35]
Type V [ edit ]
Ферменты рестрикции типа V (например, комплекс cas9 -гРНК из CRISPR) [46] ) используют направляющие РНК для нацеливания на определенные непалиндромные последовательности, обнаруженные у вторгшихся организмов. Они могут разрезать ДНК различной длины при условии, что имеется подходящая направляющая РНК. Гибкость и простота использования этих ферментов делают их перспективными для будущих приложений генной инженерии. [46] [47]
ферменты рестрикции Искусственные
Искусственные ферменты рестрикции можно получить путем слияния природного или сконструированного ДНК-связывающего домена с доменом нуклеазы (часто доменом расщепления фермента рестрикции типа IIS FokI ). [48] Такие искусственные ферменты рестрикции могут быть нацелены на большие участки ДНК (до 36 пар оснований) и могут быть сконструированы для связывания с желаемыми последовательностями ДНК. [49] Нуклеазы с цинковыми пальцами являются наиболее часто используемыми искусственными ферментами рестрикции и обычно используются в генной инженерии . приложениях [50] [51] [52] [53] но также может использоваться для более стандартных приложений клонирования генов . [54] Другие искусственные ферменты рестрикции основаны на ДНК-связывающем домене эффекторов TAL . [55] [56]
В 2013 году для редактирования генома была разработана новая технология CRISPR-Cas9, основанная на системе защиты прокариот от вирусов, и она была быстро принята в лабораториях. [57] Для более подробной информации прочтите CRISPR (Кластерные короткие палиндромные повторы с регулярными интервалами).
В 2017 году группа из Университета Иллинойса сообщила об использовании белка Argonaute , взятого из Pyrococcus Furiosus (PfAgo), вместе с направляющей ДНК для редактирования ДНК in vitro в качестве искусственных ферментов рестрикции. [58]
Также были разработаны искусственные рибонуклеазы, действующие как ферменты рестрикции РНК. Система на основе PNA , называемая PNAzyme, имеет группу Cu(II) -2,9-диметилфенантролина , которая имитирует рибонуклеазы для определенной последовательности РНК и расщепляет область, где нет спаренных оснований (выпуклость РНК) целевой РНК, образующейся при фермент связывает РНК. Этот фермент проявляет селективность, расщепляя только один сайт, который либо не имеет несоответствия, либо является кинетически предпочтительным из двух возможных сайтов расщепления. [59]
Номенклатура [ править ]
| Происхождение названия EcoRI | ||
|---|---|---|
| Сокращение | Значение | Описание |
| И | Эшерихия | род |
| со | палочка | конкретные виды |
| р | RY13 | напряжение |
| я | Впервые выявлен | порядок идентификации в бактерии |
С момента их открытия в 1970-х годах было идентифицировано множество ферментов рестрикции; например, охарактеризовано более 3500 различных ферментов рестрикции типа II. [60] Каждый фермент назван в честь бактерии, из которой он был выделен, с использованием системы наименования, основанной на роде , виде и штамме бактерий . [61] [62] Например, название фермента рестрикции EcoRI было получено, как показано в рамке.
Приложения [ править ]
Изолированные ферменты рестрикции используются для манипулирования ДНК в различных научных целях.
Они используются для содействия вставке генов в плазмидные векторы во время экспериментов по клонированию генов и производству белка . Для оптимального использования плазмиды, которые обычно используются для клонирования генов, модифицируются путем включения короткой полилинкерной последовательности (называемой сайтом множественного клонирования или MCS), богатой последовательностями распознавания ферментов рестрикции. Это обеспечивает гибкость при вставке фрагментов гена в плазмидный вектор; сайты рестрикции, естественно содержащиеся в генах, влияют на выбор эндонуклеазы для расщепления ДНК, поскольку необходимо избегать ограничения нужной ДНК при намеренном разрезании концов ДНК. Чтобы клонировать фрагмент гена в вектор, как плазмидную ДНК, так и вставку гена обычно разрезают одними и теми же ферментами рестрикции, а затем склеивают вместе с помощью фермента, известного как ДНК -лигаза . [63] [64]
Ферменты рестрикции также можно использовать для различения аллелей генов путем специфического распознавания изменений отдельных оснований в ДНК, известных как однонуклеотидные полиморфизмы (SNP). [65] [66] Однако это возможно только в том случае, если SNP изменяет сайт рестрикции, присутствующий в аллеле. В этом методе фермент рестрикции можно использовать для генотипирования образца ДНК без необходимости дорогостоящего секвенирования генов . Образец сначала расщепляется ферментом рестрикции для получения фрагментов ДНК, а затем фрагменты разного размера разделяются с помощью гель-электрофореза . Как правило, аллели с правильными сайтами рестрикции образуют на геле две видимые полосы ДНК, а аллели с измененными сайтами рестрикции не разрезаются и образуют только одну полосу. Также можно создать карту ДНК с помощью рестрикционного расщепления, которая может указать относительные положения генов. [67] ДНК различной длины, полученная в результате рестрикционного расщепления, также дает определенный рисунок полос после гель-электрофореза и может быть использована для снятия отпечатков пальцев ДНК .
Аналогичным образом ферменты рестрикции используются для переваривания геномной ДНК для анализа генов методом Саузерн-блоттинга . Этот метод позволяет исследователям определить, сколько копий (или паралогов ) гена присутствует в геноме одного человека или сколько генных мутаций ( полиморфизмов ) произошло внутри популяции. Последний пример называется полиморфизмом длины рестрикционного фрагмента (ПДРФ). [68]
Искусственные ферменты рестрикции, созданные путем связывания домена расщепления ДНК FokI с массивом ДНК-связывающих белков или массивов цинковых пальцев, называемые нуклеазами цинковых пальцев (ZFN), являются мощным инструментом для редактирования генома хозяина благодаря их повышенной специфичности последовательностей. ZFN работают парами, их димеризация осуществляется in situ через домен FokI. Каждая матрица цинковых пальцев (ZFA) способна распознавать 9–12 пар оснований, что составляет 18–24 пары оснований. Спейсер размером 5–7 пар оснований между сайтами расщепления еще больше повышает специфичность ZFN, что делает их безопасным и более точным инструментом, который можно применять у людей. Недавно было проведено клиническое исследование фазы I ZFN для целенаправленной отмены корецептора CCR5 ВИЧ-1. [69]
Другие предложили использовать систему RM бактерий в качестве модели для разработки человеческих антивирусных генных или геномных вакцин и методов лечения, поскольку система RM выполняет врожденную защитную роль бактерий, ограничивая тропизм бактериофагов. [70] Существуют исследования REase и ZFN, которые могут расщеплять ДНК различных вирусов человека, включая HSV-2 высокого риска , HPV и ВИЧ-1 , с конечной целью вызвать целевой мутагенез и аберрации вирусов, заражающих человека. [71] [72] [73] Геном человека уже содержит остатки ретровирусных геномов, которые были инактивированы и использованы для собственной выгоды. Действительно, механизмы подавления активных ретроэлементов генома L1 с помощью трех экзонуклеаз 1 первичной репарации (TREX1) и перекрестно-комплементирующей 1 эксцизионной репарации (ERCC), по-видимому, имитируют действие RM-систем у бактерий и негомологичного соединения концов ( NHEJ), который следует за использованием ZFN без шаблона восстановления. [74] [75]
Примеры [ править ]
Примеры ферментов рестрикции включают: [76]
| Фермент | Источник | Последовательность распознавания | Резать |
|---|---|---|---|
| ЭкоРИ | кишечная палочка |
5'ГААТТК 3'CTTAG |
5'---Г ААТТК---3' 3'---CTTAA G---5' |
| ЭкоРИИ | кишечная палочка |
5'CCWGG 3'GGWCC |
5'--- CCWGG---3' 3'---ГГВКК ---5' |
| БамХИ | Bacillus amyloliquefaciens |
5'GGATCC 3'CCTAGG |
5'---G GATCC---3' 3'---ККТАГ Г---5' |
| Хинд III | Гемофильная инфекция |
5'AAGCTT 3'TTCGAA |
5'---А АГКТТ---3' 3'---ТТСГА А---5' |
| Все | Термус водный |
5’TCGA 3'AGCT |
5'---Т CGA---3' 3'---АГК Т---5' |
| Примечание | Нокардия отитидис |
5'GCGGCCGC 3'CGCCGGCG |
5'---GC GGCCGC---3' 3'---CGCCGG CG---5' |
| хинди | Гемофильная инфекция |
5'ГАНТЦ 3'CTNAG |
5'---G ANTC---3' 3'---КТНА Г---5' |
| Сау3АИ | Золотистый стафилококк |
5'ГАТС 3'CTAG |
5'--- ГАТК---3' 3'---СТАГ ---5' |
| ПвуII* | Протей обыкновенный |
5'CAGCTG 3'GTCGAC |
5'---CAG CTG---3' 3'---ГТК-ГАК---5' |
| маленький* | Серратия марцеценс |
5’CCCGGG 3'GGGCCC |
5'---КСС ГГГ---3' 3'---ГГГ КСС---5' |
| ФлагIII* | Гемофилус aegyptius |
5'GGCC 3'CCGG |
5'---ГГ СС---3' 3'---СС ГГ---5' |
| HgaI [77] | Гемофилия кур |
5'GACGC 3'CTGCG |
5'---NN NN---3' 3'---NN NN---5' |
| Алу* | Артробактер Лютеус |
5'AGCT 3’TCGA |
5'---АГ КТ---3' 3'---ТК ГА---5' |
| ЭкоРВ* | кишечная палочка |
5'ГАТАЦ 3'СТАТАГ |
5'---ГАТ УВД---3' 3'---ТЕГ CTA---5' |
| ЭкоП15И | кишечная палочка |
5'CAGCAGN 25 NN 3'GTCGTCN 25 NN |
5'---CAGCAGN 25 NN---3' 3'---GTCGTCN 25 NN ---5' |
| КПНИ [78] | Клебсиелла пневмонии |
5'GGTACC 3'CCATGG |
5'---ГГТАК Ц---3' 3'---К КАТГГ---5' |
| ПстИ [78] | Провиденс Стюартии |
5'CTGCAG 3'GACGTC |
5'---CTGCA G---3' 3'---G ACGTC---5' |
| СУМКИ [78] | Стрептомицеты ахромогены |
5'GAGCTC 3'CTCGAG |
5'---ГАГКТ С---3' 3'---С ТКГАГ---5' |
| СалИ [78] | Стрептомицеты белые |
5'GTCGAC 3'CAGCTG |
5'---Г TCGAC---3' 3'---CAGCT G---5' |
| лестница * [78] | Streptomyces caespitosus |
5'АГТАКТ 3’TCATGA |
5'---АГТ АКТ---3' 3'---ТСА ТГА---5' |
| Надеяться | Сферотилус плавающий |
5'АКТАГТ 3'TGATCA |
5'---А СТАГТ---3' 3'---ТГАТК А---5' |
| СпИ [78] | Стрептомицеты феохромогенес |
5'GCATGC 3'CGTACG |
5'---GCATG C---3' 3'---Ц ГТАКГ---5' |
| Студент * [79] [80] | Стрептомицеты туберцидикус |
5'AGGCCT 3’TCCGGA |
5'---АГГ ККТ---3' 3'---TCC GGA---5' |
| ИКБ [78] | Ксантомонас бадри |
5'TCTAGA 3'АГАТКТ |
5'---Т СТАГА---3' 3'---АГАТС Т---5' |
Ключ:
* = тупые концы
N = C или G или T или A
W = А или Т
См. также [ править ]
- BglII – фермент рестрикции.
- EcoRI – фермент рестрикции.
- HindIII – фермент рестрикции.
- Самонаводящаяся эндонуклеаза
- Список сайтов разрезания самонаводящейся эндонуклеазы
- Список сайтов разрезания ферментов рестрикции
- Маркер размера молекулярной массы
- REBASE (база данных)
- Звездная активность
Ссылки [ править ]
- ^ Робертс Р.Дж. (ноябрь 1976 г.). «Эндонуклеазы рестрикции». Критические обзоры CRC по биохимии . 4 (2): 123–64. дои : 10.3109/10409237609105456 . ПМИД 795607 .
- ^ Перейти обратно: а б Кесслер С., Манта V (август 1990 г.). «Обзор специфичности эндонуклеаз рестрикции и метилтрансфераз модификации ДНК (издание 3)». Джин . 92 (1–2): 1–248. дои : 10.1016/0378-1119(90)90486-Б . ПМИД 2172084 .
- ^ Пингуд А., Алвес Дж., Гейгер Р. (1993). «Глава 8: Ферменты рестрикции». В Баррелле М. (ред.). Ферменты молекулярной биологии . Методы молекулярной биологии. Том. 16. Тотова, Нью-Джерси: Humana Press. стр. 107–200. ISBN 0-89603-234-5 .
- ^ Перейти обратно: а б Арбер В., Линн С. (1969). «Модификация и ограничение ДНК». Ежегодный обзор биохимии . 38 : 467–500. дои : 10.1146/annurev.bi.38.070169.002343 . ПМИД 4897066 .
- ^ Крюгер Д.Х., Бикл Т.А. (сентябрь 1983 г.). «Выживание бактериофагов: множественные механизмы обхода систем ограничения дезоксирибонуклеиновой кислоты их хозяев» . Микробиологические обзоры . 47 (3): 345–60. дои : 10.1128/MMBR.47.3.345-360.1983 . ПМК 281580 . ПМИД 6314109 .
- ^ Кобаяши I (сентябрь 2001 г.). «Поведение систем рестрикции-модификации как эгоистичных мобильных элементов и их влияние на эволюцию генома» . Исследования нуклеиновых кислот . 29 (18): 3742–56. дои : 10.1093/нар/29.18.3742 . ПМК 55917 . ПМИД 11557807 .
- ^ Робертс Р.Дж. (апрель 2005 г.). «Как ферменты рестрикции стали рабочими лошадками молекулярной биологии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (17): 5905–8. Бибкод : 2005PNAS..102.5905R . дои : 10.1073/pnas.0500923102 . ПМЦ 1087929 . ПМИД 15840723 .
- ^ Робертс Р.Дж., Винце Т., Посфаи Дж., Маселис Д. (январь 2007 г.). «REBASE — ферменты и гены для рестрикции и модификации ДНК» . Исследования нуклеиновых кислот . 35 (Проблема с базой данных): D269-70. дои : 10.1093/nar/gkl891 . ПМК 1899104 . ПМИД 17202163 .
- ^ Примроуз С.Б., Старый RW (1994). Принципы манипуляций с генами: введение в генную инженерию . Оксфорд: Блэквелл Сайентифик. ISBN 0-632-03712-1 .
- ^ Миклос Д.А., Блум М.В., Фрейер Г.А. (1996). Лабораторная наука о ДНК: введение в методы рекомбинантной ДНК и методы анализа генома . Менло-Парк, Калифорния: Паб Benjamin/Cummings. компании ISBN 0-8053-3040-2 .
- ^ Мэсси А., Кройцер Х (2001). Рекомбинантная ДНК и биотехнология: Руководство для студентов . Вашингтон, округ Колумбия: ASM Press. ISBN 1-55581-176-0 .
- ^ Виннакер Э.Л. (1987). «Глава 2: Выделение, идентификация и характеристика фрагментов ДНК» . От генов к клонам . ВЧ. ISBN 0-89573-614-4 .
- ^ Перейти обратно: а б Лурия С.Е., человек ML (октябрь 1952 г.). «Ненаследственная вариация бактериальных вирусов, вызванная хозяином» . Журнал бактериологии . 64 (4): 557–69. дои : 10.1128/JB.64.4.557-569.1952 . ПМК 169391 . ПМИД 12999684 .
- ^ Бертани Дж., Вейгл Дж. Дж. (февраль 1953 г.). «Вариации бактериальных вирусов, контролируемые хозяином» . Журнал бактериологии . 65 (2): 113–21. дои : 10.1128/JB.65.2.113-121.1953 . ПМК 169650 . ПМИД 13034700 .
- ^ Мезельсон М., Юань Р. (март 1968 г.). «Фермент рестрикции ДНК из E. coli». Природа . 217 (5134): 1110–4. Бибкод : 1968Natur.217.1110M . дои : 10.1038/2171110a0 . ПМИД 4868368 . S2CID 4172829 .
- ^ Дюсуа Д., Арбер В. (июль 1962 г.). «Хозяинская специфичность ДНК, продуцируемой Escherichia coli. II. Контроль за принятием ДНК от заражения фага лямбда». Журнал молекулярной биологии . 5 (1): 37–49. дои : 10.1016/S0022-2836(62)80059-X . ПМИД 13888713 .
- ^ Ледерберг С., Мезельсон М. (май 1964 г.). «Деградация нереплицирующейся ДНК бактериофага в непринимающих клетках». Журнал молекулярной биологии . 8 (5): 623–8. дои : 10.1016/S0022-2836(64)80112-1 . ПМИД 14187389 .
- ^ Робертс Р.Дж. (апрель 2005 г.). «Как ферменты рестрикции стали рабочими лошадками молекулярной биологии» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 102 (17): 5905–8. Бибкод : 2005PNAS..102.5905R . дои : 10.1073/pnas.0500923102 . ПМЦ 1087929 . ПМИД 15840723 .
- ^ Смит Х.О., Уилкокс К.В. (июль 1970 г.). «Фермент рестрикции из Hemophilus influenzae. I. Очистка и общие свойства». Журнал молекулярной биологии . 51 (2): 379–91. дои : 10.1016/0022-2836(70)90149-X . ПМИД 5312500 .
- ^ Келли Т.Дж., Смит Х.О. (июль 1970 г.). «Фермент рестрикции Hemophilus influenzae. II». Журнал молекулярной биологии . 51 (2): 393–409. дои : 10.1016/0022-2836(70)90150-6 . ПМИД 5312501 .
- ^ Лоенен В.А., Драйден Д.Т., Роли Э.А., Уилсон Г.Г., Мюррей Н.Е. (январь 2014 г.). «Основные особенности резчиков ДНК: краткая история ферментов рестрикции» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (1): 3–19. дои : 10.1093/нар/gkt990 . ПМЦ 3874209 . ПМИД 24141096 .
- ^ Данна К., Натанс Д. (декабрь 1971 г.). «Специфическое расщепление ДНК обезьяньего вируса 40 эндонуклеазой рестрикции Hemophilus influenzae» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 68 (12): 2913–7. Бибкод : 1971PNAS...68.2913D . дои : 10.1073/pnas.68.12.2913 . ПМК 389558 . ПМИД 4332003 .
- ^ «Нобелевская премия по физиологии и медицине» . Нобелевский фонд. 1978 год . Проверено 7 июня 2008 г.
за открытие ферментов рестрикции и их применение к проблемам молекулярной генетики.
- ^ Вилла-Комарофф Л., Эфстратиадис А., Брум С., Ломедико П., Тизард Р., Набер С.П. и др. (август 1978 г.). «Бактериальный клон, синтезирующий проинсулин» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 75 (8): 3727–31. Бибкод : 1978PNAS...75.3727V . дои : 10.1073/pnas.75.8.3727 . ПМЦ 392859 . ПМИД 358198 .
- ^ Йельч А., Крёгер М., Пингуд А. (июль 1995 г.). «Доказательства эволюционной связи между эндонуклеазами рестрикции типа II». Джин . 160 (1): 7–16. дои : 10.1016/0378-1119(95)00181-5 . ПМИД 7628720 .
- ^ Йелч А., Пингуд А. (февраль 1996 г.). «Горизонтальный перенос генов способствует широкому распространению и эволюции систем рестрикции-модификации типа II». Журнал молекулярной эволюции . 42 (2): 91–6. Бибкод : 1996JMolE..42...91J . дои : 10.1007/BF02198833 . ПМИД 8919860 . S2CID 19989648 .
- ^ Наито Т., Кусано К., Кобаяши И. (февраль 1995 г.). «Эгоистическое поведение систем ограничения-модификации». Наука . 267 (5199): 897–9. Бибкод : 1995Sci...267..897N . дои : 10.1126/science.7846533 . ПМИД 7846533 . S2CID 31128438 .
- ^ Купер С (2003). «Карта ограничений» . bioweb.uwlax.edu . Университет Висконсина . Проверено 10 мая 2021 г.
- ^ Перейти обратно: а б с д Это ж г час я дж Пингуд А., Йельч А. (сентябрь 2001 г.). «Структура и функции эндонуклеаз рестрикции II типа» . Исследования нуклеиновых кислот . 29 (18): 3705–27. дои : 10.1093/нар/29.18.3705 . ПМК 55916 . ПМИД 11557805 .
- ^ Кларк Д.П. (2005). Молекулярная биология . Амстердам: Elsevier Academic Press. ISBN 0-12-175551-7 .
- ^ Гудселл Д.С. (2002). «Молекулярная перспектива: эндонуклеазы рестрикции» (PDF) . Стволовые клетки . 20 (2): 190–1. doi : 10.1634/stemcells.20-2-190 . ПМИД 11897876 . S2CID 222199041 .
- ^ Перейти обратно: а б Бикл Т.А., Крюгер Д.Х. (июнь 1993 г.). «Биология рестрикции ДНК» . Микробиологические обзоры . 57 (2): 434–50. дои : 10.1128/MMBR.57.2.434-450.1993 . ПМК 372918 . ПМИД 8336674 .
- ^ Бойер Х.В. (1971). «Механизмы ограничения и модификации ДНК у бактерий». Ежегодный обзор микробиологии . 25 : 153–76. дои : 10.1146/annurev.mi.25.100171.001101 . ПМИД 4949033 .
- ^ Юань Р. (1981). «Структура и механизм многофункциональных эндонуклеаз рестрикции». Ежегодный обзор биохимии . 50 : 285–319. дои : 10.1146/annurev.bi.50.070181.001441 . ПМИД 6267988 .
- ^ Перейти обратно: а б Типы эндонуклеаз рестрикции | НЭБ
- ^ Перейти обратно: а б Систла С., Рао Д.Н. (2004). «S-аденозил-L-метионин-зависимые ферменты рестрикции». Критические обзоры по биохимии и молекулярной биологии . 39 (1): 1–19. дои : 10.1080/10409230490440532 . ПМИД 15121719 . S2CID 1929381 .
- ^ Уильямс Р.Дж. (март 2003 г.). «Эндонуклеазы рестрикции: классификация, свойства и применение». Молекулярная биотехнология . 23 (3): 225–43. дои : 10.1385/МБ:23:3:225 . ПМИД 12665693 . S2CID 29672999 .
- ^ Перейти обратно: а б Мюррей Н.Э. (июнь 2000 г.). «Системы ограничения типа I: сложные молекулярные машины (наследие Бертани и Вейгля)» . Обзоры микробиологии и молекулярной биологии . 64 (2): 412–34. дои : 10.1128/MMBR.64.2.412-434.2000 . ПМК 98998 . ПМИД 10839821 .
- ^ PDB : 1qps Гигореску А., Морват М., Вилкош П.А., Чандрасекхар К., Розенберг Дж.М. (2004). «Интеграция распознавания и расщепления: рентгеновские структуры комплекса предпереходного состояния, постреактивного комплекса и эндонуклеазы, свободной от ДНК». В Альфреде М. Пингуде (ред.). Эндонуклеазы рестрикции (Нуклеиновые кислоты и молекулярная биология, том 14) . Берлин: Шпрингер. стр. 137–178. ISBN 3-540-20502-0 .
- ^ Нинфа Дж.П., Балу Д.П., Бенор М. (2010). Фундаментальные лабораторные подходы к биохимии и биотехнологии . Хобокен, Нью-Джерси: John Wiley & Sons. п. 341. ИСБН 978-0-470-08766-4 .
- ^ Сивек В., Чапинска Х., Бохтлер М., Буйницкий Дж. М., Сковронек К. (август 2012 г.). «Кристаллическая структура и механизм действия N6-метиладенин-зависимой эндонуклеазы рестрикции IIM типа R.DpnI» . Исследования нуклеиновых кислот . 40 (15): 7563–72. дои : 10.1093/нар/gks428 . ПМЦ 3424567 . ПМИД 22610857 .
- ^ Межеевска К., Сивек В., Чапинска Х., Каус-Дробек М., Радлинска М., Сковронек К. и др. (июль 2014 г.). «Структурные основы специфичности метилирования R.DpnI» . Исследования нуклеиновых кислот . 42 (13): 8745–54. дои : 10.1093/nar/gku546 . ПМК 4117772 . ПМИД 24966351 .
- ^ Драйден Д.Т., Мюррей Н.Е., Рао Д.Н. (сентябрь 2001 г.). «Нуклеозидтрифосфатзависимые ферменты рестрикции» . Исследования нуклеиновых кислот . 29 (18): 3728–41. дои : 10.1093/нар/29.18.3728 . ПМК 55918 . ПМИД 11557806 .
- ^ Мейзель А., Бикл Т.А., Крюгер Д.Х., Шредер С. (январь 1992 г.). «Ферментам рестрикции типа III для расщепления ДНК необходимы два обратно ориентированных сайта узнавания». Природа . 355 (6359): 467–9. Бибкод : 1992Natur.355..467M . дои : 10.1038/355467a0 . ПМИД 1734285 . S2CID 4354056 .
- ^ Бурникель А.А., Бикл Т.А. (ноябрь 2002 г.). «Сложные ферменты рестрикции: молекулярные моторы, управляемые NTP». Биохимия . 84 (11): 1047–59. дои : 10.1016/S0300-9084(02)00020-2 . ПМИД 12595133 .
- ^ Перейти обратно: а б Баррангу Р., Фремо С., Дево Х., Ричардс М., Бояваль П., Муано С. и др. (март 2007 г.). «CRISPR обеспечивает приобретенную устойчивость прокариот к вирусам». Наука . 315 (5819): 1709–12. Бибкод : 2007Sci...315.1709B . дои : 10.1126/science.1138140 . hdl : 20.500.11794/38902 . ПМИД 17379808 . S2CID 3888761 .
- ^ Хорват П., Баррангу Р. (январь 2010 г.). «CRISPR/Cas, иммунная система бактерий и архей». Наука . 327 (5962): 167–70. Бибкод : 2010Sci...327..167H . дои : 10.1126/science.1179555 . ПМИД 20056882 . S2CID 17960960 .
- ^ Ким Ю.Г., Ча Дж., Чандрасегаран С. (февраль 1996 г.). «Гибридные рестриктазы: слияние цинковых пальцев с доменом расщепления Fok I» . Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки . 93 (3): 1156–60. Бибкод : 1996PNAS...93.1156K . дои : 10.1073/pnas.93.3.1156 . ПМК 40048 . ПМИД 8577732 .
- ^ Урнов Ф.Д., Ребар Э.Дж., Холмс М.К., Чжан Х.С., Грегори П.Д. (сентябрь 2010 г.). «Редактирование генома с помощью модифицированных нуклеаз с цинковыми пальцами». Обзоры природы. Генетика . 11 (9): 636–46. дои : 10.1038/nrg2842 . ПМИД 20717154 . S2CID 205484701 .
- ^ Таунсенд Дж.А., Райт Д.А., Уинфри Р.Дж., Фу Ф., Мэдер М.Л., Йонг Дж.К., Войтас Д.Ф. (май 2009 г.). «Высокочастотная модификация генов растений с использованием сконструированных нуклеаз с цинковыми пальцами» . Природа . 459 (7245): 442–5. Бибкод : 2009Natur.459..442T . дои : 10.1038/nature07845 . ПМЦ 2743854 . ПМИД 19404258 .
- ^ Шукла В.К., Дойон Ю., Миллер Дж.К., ДеКелвер Р.К., Мёле Э.А., Уорден С.Е. и др. (май 2009 г.). «Точная модификация генома сельскохозяйственных культур Zea mays с использованием нуклеаз с цинковыми пальцами». Природа . 459 (7245): 437–41. Бибкод : 2009Natur.459..437S . дои : 10.1038/nature07992 . ПМИД 19404259 . S2CID 4323298 .
- ^ Эккер СК (2008). «Нокаутирующие удары цинковыми пальцами по генам рыбок данио» . Рыбка данио . 5 (2): 121–3. дои : 10.1089/zeb.2008.9988 . ПМЦ 2849655 . ПМИД 18554175 .
- ^ Гертс А.М., Кост Г.Дж., Фрейверт Ю., Зейтлер Б., Миллер Дж.К., Чой В.М. и др. (июль 2009 г.). «Нокаут крыс посредством микроинъекции эмбрионам нуклеаз с цинковыми пальцами» . Наука . 325 (5939): 433. Бибкод : 2009Sci...325..433G . дои : 10.1126/science.1172447 . ПМЦ 2831805 . ПМИД 19628861 .
- ^ Товкач А, Зеэви В, Цфира Т (январь 2011 г.). «Экспрессия, очистка и характеристика нуклеазы цинковых пальцев клонирующего уровня». Журнал биотехнологии . 151 (1): 1–8. дои : 10.1016/j.jbiotec.2010.10.071 . ПМИД 21029755 .
- ^ Кристиан М., Чермак Т., Дойл Э.Л., Шмидт С., Чжан Ф., Хаммел А. и др. (октябрь 2010 г.). «Нацеливание на двухцепочечные разрывы ДНК с помощью эффекторных нуклеаз TAL» . Генетика . 186 (2): 757–61. дои : 10.1534/genetics.110.120717 . ПМЦ 2942870 . ПМИД 20660643 .
- ^ Ли Т., Хуан С., Цзян В.З., Райт Д., Сполдинг М.Х., Уикс Д.П., Ян Б. (январь 2011 г.). «Нуклеазы TAL (TALN): гибридные белки, состоящие из эффекторов TAL и домена расщепления ДНК FokI» . Исследования нуклеиновых кислот . 39 (1): 359–72. дои : 10.1093/nar/gkq704 . ПМК 3017587 . ПМИД 20699274 .
- ^ Сюй П.Д., Ландер Э.С., Чжан Ф. (июнь 2014 г.). «Разработка и применение CRISPR-Cas9 для генной инженерии» . Клетка . 157 (6): 1262–78. дои : 10.1016/j.cell.2014.05.010 . ПМЦ 4343198 . ПМИД 24906146 .
- ^ «Революция в биотехнологии с помощью искусственных ферментов рестрикции» . Новости генной инженерии и биотехнологии . 10 февраля 2017 года . Проверено 27 мая 2021 г. (сообщение о программируемых ферментах искусственной рестрикции, управляемых ДНК )
- ^ Муртола М., Венска М., Стрёмберг Р. (июль 2010 г.). «ПНАзимы, которые представляют собой искусственные ферменты рестрикции РНК». Журнал Американского химического общества . 132 (26): 8984–90. дои : 10.1021/ja1008739 . ПМИД 20545354 .
- ^ А. Пингуд (2004). Эндонуклеазы рестрикции (нуклеиновые кислоты и молекулярная биология) . Спрингер. п. 3. ISBN 9783642188510 .
- ^ Смит Х.О., Натанс Д. (декабрь 1973 г.). «Письмо: Предлагаемая номенклатура бактериальных систем модификации и рестрикции-хозяина и их ферментов». Журнал молекулярной биологии . 81 (3): 419–23. дои : 10.1016/0022-2836(73)90152-6 . ПМИД 4588280 .
- ^ Робертс Р.Дж., Белфорт М., Бестор Т., Бхагват А.С., Бикл Т.А., Битинайте Дж. и др. (апрель 2003 г.). «Номенклатура ферментов рестрикции, ДНК-метилтрансфераз, самонаводящихся эндонуклеаз и их генов» . Исследования нуклеиновых кислот . 31 (7): 1805–12. дои : 10.1093/нар/gkg274 . ПМК 152790 . ПМИД 12654995 .
- ^ Герлоф А. «Клонирование с использованием ферментов рестрикции» . Европейская лаборатория молекулярной биологии – Гамбург . Проверено 7 июня 2008 г.
- ^ Рассел Д.В., Сэмбрук Дж. (2001). Молекулярное клонирование: лабораторное пособие . Колд-Спринг-Харбор, Нью-Йорк: Лаборатория Колд-Спринг-Харбор. ISBN 0-87969-576-5 .
- ^ Вольф Дж. Н., Джеммелл, Нью-Джерси (февраль 2008 г.). «Сочетание аллель-специфичных флуоресцентных зондов и рестрикционного анализа в ПЦР в реальном времени для достижения оценки SNP, превышающей соотношение аллелей 1:1000» . БиоТехники . 44 (2): 193–4, 196, 199. doi : 10.2144/000112719 . ПМИД 18330346 .
- ^ Чжан Р., Чжу З, Чжу Х, Нгуен Т, Яо Ф, Ся К и др. (июль 2005 г.). «SNP Cutter: комплексный инструмент для разработки анализа SNP PCR-RFLP» . Исследования нуклеиновых кислот . 33 (проблема с веб-сервером): W489-92. дои : 10.1093/nar/gki358 . ПМЦ 1160119 . ПМИД 15980518 .
- ^ «Картографирование» . Природа .
- ^ Страйер Л., Берг Дж.М., Тимочко Дж.Л. (2002). Биохимия (Пятое изд.). Сан-Франциско: WH Freeman. п. 122. ИСБН 0-7167-4684-0 .
- ^ Тебас П., Стейн Д., Тан В.В., Фрэнк И., Ван С.К., Ли Дж. и др. (март 2014 г.). «Редактирование гена CCR5 в аутологичных CD4 Т-клетках людей, инфицированных ВИЧ» . Медицинский журнал Новой Англии . 370 (10): 901–10. дои : 10.1056/NEJMoa1300662 . ПМК 4084652 . ПМИД 24597865 .
- ^ Вайенгера М (2003). «ВИЧ и генная терапия: предлагаемая [ферментативная] модель генной терапии против ВИЧ». Макерере Мед Дж . 38 : 28–30.
- ^ Вайенгера М., Каджумбула Х., Бьяругаба В. (2007). «Частота и картирование сайтов расщепления последовательностей генов ВИЧ-1 / SIVcpz, ВИЧ-2 / SIVsmm и других SIV различными ферментами рестрикции бактерий: предшественники нового продукта, ингибирующего ВИЧ». Афр Дж. Биотехнологии . 6 (10): 1225–1232.
- ^ Шиффер Дж.Т., Обер М., Вебер Н.Д., Минцер Э., Стоун Д., Джером К.Р. (сентябрь 2012 г.). «Направленный ДНК-мутагенез для лечения хронических вирусных инфекций» . Журнал вирусологии . 86 (17): 8920–36. дои : 10.1128/JVI.00052-12 . ПМЦ 3416169 . ПМИД 22718830 .
- ^ Манджунат Н., Йи Г, Данг Й, Шанкар П. (ноябрь 2013 г.). «Новые технологии редактирования генов для генной терапии ВИЧ» . Вирусы . 5 (11): 2748–66. дои : 10.3390/v5112748 . ПМЦ 3856413 . ПМИД 24284874 .
- ^ Стетсон Д.Б., Ко Дж.С., Хайдманн Т., Меджитов Р. (август 2008 г.). «Trex1 предотвращает присущее клетке инициирование аутоиммунитета» . Клетка . 134 (4): 587–98. дои : 10.1016/j.cell.2008.06.032 . ПМК 2626626 . ПМИД 18724932 .
- ^ Гасиор С.Л., Рой-Энгель А.М., Дейнингер П.Л. (июнь 2008 г.). «ERCC1/XPF ограничивает ретротранспозицию L1» . Восстановление ДНК . 7 (6): 983–9. дои : 10.1016/j.dnarep.2008.02.006 . ПМК 2483505 . ПМИД 18396111 .
- ^ Робертс Р.Дж. (январь 1980 г.). «Ферменты рестрикции и модификации и последовательности их распознавания» . Исследования нуклеиновых кислот . 8 (1): р63–р80. дои : 10.1093/нар/8.1.197-д . ПМК 327257 . ПМИД 6243774 .
- ^ Робертс Р.Дж. (1988). «Ферменты рестрикции и их изошизомеры» . Исследования нуклеиновых кислот . 16 Дополнение (Suppl): r271-313. дои : 10.1093/nar/16.suppl.r271 . ПМК 340913 . ПМИД 2835753 .
- ^ Перейти обратно: а б с д Это ж г Кригер М., Скотт М.П., Мацудайра П.Т., Лодиш Х.Ф., Дарнелл Дж.Э., Зипурски Л., Кайзер С., Берк А. (2004). Молекулярно-клеточная биология (5-е изд.). Нью-Йорк: WH Freeman and Company. ISBN 0-7167-4366-3 .
- ^ «Стю I из Streptomyces Tubercidicus» . Сигма-Олдрич . Проверено 7 июня 2008 г.
- ^ Симоцу Х., Такахаши Х., Сайто Х. (ноябрь 1980 г.). «Новая сайт-специфическая эндонуклеаза StuI из Streptomyces tubercidicus». Джин . 11 (3–4): 219–25. дои : 10.1016/0378-1119(80)90062-1 . ПМИД 6260571 .
Внешние ссылки [ править ]
- ДНК-рестрикционные ферменты в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)
- Фирман К. (24 ноября 2007 г.). «Ограничение-модификация типа I» . Университет Портсмута. Архивировано из оригинала 6 июля 2008 г. Проверено 6 июня 2008 г.
- Гудселл DS (01 августа 2000 г.). «Ферменты рестрикции» . Молекула месяца. Банк данных белков RCSB. Архивировано из оригинала 31 мая 2008 г. Проверено 6 июня 2008 г.
- Зиммер М., Секо Д. (1 августа 2003 г.). «Эндонуклеазы рестрикции: молекулярные ножницы для специфического разрезания ДНК» . Ежеквартальный журнал Science Creative . Проверено 6 июня 2008 г.
- Робертс Р.Дж., Винце Т., Посфаи Дж., Маселис Д. «REBASE» . Архивировано из оригинала 16 февраля 2015 г. Проверено 6 июня 2008 г.
База данных рестрикционных ферментов
.
| Базы данных органов управления : Национальные |
|---|
